生物化学-第3章-酶

1、精选优质文档-倾情为你奉上第3章 酶学习要求1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活

2、性中心。同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。其中，Km为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax和Km可用米氏方

3、程的双倒数作图来求取。酶在最适pH和最适温度时催化活性最高，但最适pH和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争抑制作用的Km值不变，Vmax减小，反竞争抑制作用的Km值与Vmax均减小。在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性

4、的重要方式。体内有些酶以无活性的酶原的形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。酶可分为六大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类（合成酶类）。酶的名称包括系统名称和推荐名称。酶与医学的关系十分密切。许多疾病的发生与发展和酶的异常或酶受到抑制有关，所以血清酶的测定可协助某些疾病的诊断。酶可以作为诊断试剂对某些疾病进行诊断。酶偶联测定法、酶联免疫测定法以及固定化酶、抗体酶等均被广泛应用于临床与其他领域。自测练习题一、选择题（一）A型题1酶的活性中心是指A结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B结合底物并催化其转变成产物的部位C结合别构剂并调节酶活性的部位D结

5、合激活剂使酶活性增高的部位E酶的活性中心由催化基团和辅酶组成2酶促反应中，决定反应特异性的是A酶蛋白 B辅酶 C别构剂 D金属离子 E辅基 3关于酶的叙述正确的是A酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸B体内的生物催化剂都是蛋白质C酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质D酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E酶的底物都是有机化合物4酶蛋白变性后活性丧失原因是A酶蛋白被完全降解为氨基酸 B酶蛋白的一级结构受到破坏C酶蛋白的空间结构受到破坏 D酶蛋白不再溶于水E失去了激活剂5含有维生素B1的辅酶是ANAD+ BFAD CTPP DCoA EFMN 6解释酶的专一性较合理的学说是A锁-钥学说

6、B化学渗透学说 C诱导契合学说 D化学偶联学说 E中间产物学说7酶的竞争性抑制剂的特点是A当底物浓度增加时，抑制剂作用不减B抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合C抑制剂的结构与底物不相似D当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E抑制剂与酶的结合是不可逆的8磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的A竞争性抑制剂 B不可逆抑制剂 C非竞争性抑制剂D反竞争性抑制剂 E别构抑制剂9关于酶的共价修饰，正确的是A活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性C只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变D有级联放大效应

7、E只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10关于关键酶的叙述，正确的是A一个反应体系中的所有酶 B只受别构调节而不受共价修饰 C一个代谢途径只有一个关键酶 D并不催化处于代谢途径起始或终末的反应 E一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应 11关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制 B能强烈抑制胆碱酯酶活性 C该抑制能被过量的GSH解除 D有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合E该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是A由于抑制剂结合酶活性中心外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B酶的Km与抑制剂浓度成反比C与酶活性中心上的必需基团结合

8、，影响酶与底物的结合D在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的VmaxE也称为别构抑制剂13反竞争性抑制作用的动力学特点是AKm降低，Vmax降低 B抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合CKm不变，Vmax降低 D抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合EKm降低，Vmax增高14酶和一般催化剂相比，其特点之一是A温度能影响催化效率 B高温时会出现变性 C降低反应的活化能 D提高速度常数 E不改变平衡常数15关于Km的叙述，正确的是 A指酶-底物复合物的解离常数 B酶的Km越大，底物与酶的亲和力越大 C是酶的特征性常数，与酶的浓度无关 D与底物的种类无关 E与环境的pH无关16关于

9、酶的最适pH，叙述错误的是A与底物的种类有关 B与底物的浓度有关 C与缓冲液的种类有关 D与缓冲液的浓度无关 E与酶的纯度有关17关于酶和底物的结合，叙述错误的是 A一般为非共价结合 B若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子 C若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心 D酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成 E结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18关于酶的最适温度，叙述错误的是 A与底物的种类和浓度有关 B与介质的种类和pH有关 C与环境的离子强度无关 D与酶的种类和浓度有关 E以酶活力对温度作图图形呈倒U形19关于酶的磷酸化修饰，叙述正确的是 A酶经磷酸化

10、修饰后，酶的活性增加 B磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的 C被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基 D磷酸化时需消耗ATP E别构酶不能进行磷酸化修饰20酶原激活的主要途径是 A化学修饰 B亚基的聚合和解离 C别构激活 D翻译后加工 E水解一个或几个特定的肽键21化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是 A丝氨酸的羟基 B组氨酸的咪唑基 C赖氨酸的-氨基 D半胱氨酸的巯基 E谷氨酸的氨基 22浓度为10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/L 的H2CO3，则碳酸酐酶的转换数为 A6×10-4 B6×10-3 C0.6

11、D6×10-5 E1.7×10-623酶促反应动力学研究的是 A酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系 B酶的电泳行为C酶促反应速度及其影响因素 D酶与底物的空间构象及其相互关系E酶活性中心各基团的相互关系24反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是AKm， Vmax不变 BKm， Vmax CKm不变，VmaxDKm， Vmax EKm，Vmax不变25有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是A乳酸脱氢酶含有M亚基和H亚基两种，故有两种同工酶BM亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点C它们在人体各组织器官的分布无显著差别D它们的电泳行为相同 E它们对同一底物有不同的Km值2

12、6关于同工酶叙述正确的是 A催化相同的化学反应 B分子结构相同 C理化性质相同 D电泳行为相同 E翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27 L-谷氨酸脱氢酶属于 A氧化还原酶类 B水解酶类 C裂合酶类 D转移酶类 E合成酶类 28能使酶发生不可逆破坏的因素是 A强碱 B低温 C透析 D盐析 E竞争性抑制 29关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是： A体液酶活性改变可用于疾病诊断 B乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加 C酶可用于治疗疾病 D酪氨酸酶缺乏可引起白化病 E细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加30心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是： ALDH5 BLDH4 CLDH3 DLDH2

13、ELDH1 31测定血清酶活性常用的方法是 A在最适条件下完成酶促反应所需要的时间 B以280nm的紫外吸收测酶蛋白的含量 C分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量 D在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量 E以上方法都常用（二）B型题A抛物线 B矩形双曲线 C直线 D平行线 ES形曲线 1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是3. 底物浓度与反应速度的关系曲线是4. 变构酶的动力学曲线是A竞争性抑制 B非竞争性抑制 C反竞争性抑制 D不可逆性抑制 E反馈抑制5. 砷化物对巯基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是7. 丙二

14、酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A寡聚酶 B限制性内切酶 C多酶体系 D酶原 E单体酶8. 由一条多肽链组成9. 无催化活性10. 基因工程中的工具酶11.可催化一系列连续的酶促反应A转移酶 B水解酶 C异构酶 D裂解酶 E氧化还原酶12. 醛缩酶属于13. 消旋酶属于14. 磷酸酶属于15. 过氧化氢酶属于A有机磷农药 B磺胺类药物 C二巯基丙醇D解磷定 E琥珀酸16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂17. 胆碱酯酶的抑制剂18. 有机磷农药中毒的解毒19. 重金属盐中毒的解毒A米氏常数 B酶的活性单位 C酶的转换数 D酶的最大反应速度 E酶的速度20. 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量21. 可以反映

15、酶对底物的亲和力22. 每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数A多数酶发生不可逆变性 B酶促反应速度最大 C多数酶开始变性D温度增高，酶促反应速度不变 E活性降低，但未变性23. 环境温度6024. 环境温度8025. 酶在0时26. 环境温度与最适温度相当A酶浓度 B抑制剂 C激活剂 DpH值 E底物浓度27. 能使酶活性增加28. 影响酶与底物的解离29. 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性30. 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比A氨基转移 B羧化反应 C丙酮酸脱羧 D琥珀酸脱氢 E丙酮酸激酶31. 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶32. FAD作辅酶33. 生物素作辅酶A斜率，纵轴截距

16、，横轴截距不变 B斜率，纵轴截距不变，横轴截距 C斜率，纵轴截距，横轴截距不变 D斜率不变，横轴截距，纵轴截距 E斜率不变，横轴截距，纵轴截距34. 竞争性抑制的林-贝作图特点是35. 非竞争性抑制的林-贝作图特点是36. 反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）X型题1. 对酶的叙述正确的是A辅酶的本质是蛋白质 B能降低反应活化能 C活细胞产生的生物催化剂 D催化热力学上不能进行的反应E酶的催化效率没有一般催化剂高2. 大多数酶具有的特征是A单体酶 B为球状蛋白质，分子量都较大 C以酶原的形式分泌 D表现出酶活2性对pH值特有的依赖关系 E最适温度可随反应时间的缩短而升高3. LDH1和LDH5

17、的叙述正确的是 A二者在心肌和肝脏分布量不同 B催化相同的反应，但生理意义不同 C分子结构、理化性质不同 D用电泳的方法可将其分离 E骨骼肌和红细胞中含量最高4金属离子在酶促反应中的作用是A参与酶与底物结合 B可作催化基团 C在氧化还原反应中传递电子 D转移某些化学基团 E稳定酶分子构象 5酶的辅助因子包括A金属离子 B小分子有机化合物 CH2O DCO2 ENH36酶的化学修饰包括A甲基与去甲基化 B磷酸化与去磷酸化 C乙酰化与去乙酰化 D腺苷化与脱腺苷化 ESH与SS的互变 7关于pH值对酶促反应的影响，正确的是A影响酶分子中许多基团的解离状态 B影响底物分子的解离状态C影响辅酶的解离状态

18、 D最适pH值是酶的特征性常数E影响酶-底物复合物的解离状态 8影响酶促反应速度的因素有 A抑制剂 B激活剂 C酶浓度 D底物浓度 EpH9竞争性抑制作用的特点是 A抑制剂与酶的活性中心结合 B抑制剂与底物结构相似 C增加底物浓度可解除抑制 D抑制程度与S和I有关 E增加酶浓度可解除抑制10磺胺类药抑制细菌生长是因为 A属于非竞争性抑制作用 B抑制细菌二氢叶酸合成酶 C造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成 D抑制细菌二氢叶酸还原酶 E属于反竞争性抑制作用11关于酶催化作用的机制正确的是A邻近效应与定向作用 B酸碱双重催化作用 C表面效应D共价催化作用 E酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁-匙的结合

19、12关于同工酶的叙述，正确的是A由相同的基因控制而产生 B催化相同的化学反应C具有相同的理化性质和免疫学性质 D对底物的Km值不同E由多亚基组成13关于温度对酶促反应的影响，正确的是A温度越高反应速度越快 B最适温度是酶的特征性常数 C低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性D温度升高至60以上时，大多数酶开始变性E酶的最适温度与反应进行的时间有关14关于酶含量调节叙述正确的是A底物常阻遏酶的合成 B终产物常诱导酶的合成 C属于迟缓调节 D细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关E属于快速调节二、是非题1. 竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。2. 非竞争性抑制作用可用增加S的方法减轻抑制程

20、度。3. 辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。4. 关于诱导契合学说，底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配。5. 辅酶决定酶的特异性。6. 心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是LDH3。7. 竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是Km，Vmax。8. 酶原激活是酶原向酶的转化过程。9. 酶促反应达到最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是全部酶与底物合成酶-底物复合体。10. 磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。11. 酶促反应的作用是加快反应平衡达到的速率。12. 酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。13. 酶都是活细胞生成的蛋白质。14. 变构酶的催化部位与调

21、节部位一定都处于同一亚基上。三、填空题1迄今为止，人们已发现两类生物催化剂，一类是 ，另一类是 。2酶原的激活是 的转化过程，实际上是 的程。3有竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度（Vmax）_，Km值_；非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度_，Km值_。4酶的特异性取决于_，而酶促反应种类与性质取决于_。5酶的催化作用不同于一般催化剂，其主要特点是_、_和_。6影响酶促反应速度的因素有_、_、_、_、_和_。7酶的特异性，一般可分为_特异性、_特异性和_特异性。8磺胺类药物的结构和_结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的_。9酶活性中心包括_和_两个功能部位。10酶的必需基团，常见的有

22、_、_、_、_等。11酶是具有催化能力的_和_。12辅助因子可分为两类，分别是_和_。13全酶由_和_组成。 14与酶蛋白_结合的辅酶称为_。酶对_称为酶的专一性，一般可分为_、_和_三种。酶的活性是指_，一般用_来衡量。Km值是酶的_常数，在一定的情况下，Km值愈大，表示酶与底物的亲和力_。酶所催化的反应叫_，参加反应的物质叫_。酶的可逆性抑制主要分为_、_和_三类。不可逆性抑制剂常与酶的 上的必需基团以 键相结合。在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度作图呈 ，双倒数作图呈 。最适温度 酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能 。四、名词解释1. holoenzyme2. es

23、sential group3. active center4. absolute specificity5. relative specificity6. Km7. inhibitor8. competitive inhibition9. zymogen10. allosteric regulation11. covalent modification12. isoenzyme五、问答题1. 试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。4. 试述酶的多元催化作用。5. 酶活性中心的必需

24、基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6. 酶的特异性有哪几种类型？7. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。10简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。11比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。12. 比较酶的三种可逆性抑制的作用特点。参考答案一、选择题（一）A型题1B 2A 3A 4 C 5C 6C 7B 8A 9D 10E 11B 12A 13A 14B 15C 16D 17B 18C 19D 20E 21D 22D 23C 24B 25E 26A 27A 28A 29B

25、30E 31D （二）B型题1C 2D 3B 4E 5D 6A 7A 8E 9D 10B 11C 12D 13C 14B 15E 16B 17A 18D 19C 20B 21A 22C 23C 24A 25E 26B 27C 28D 29B 30A 31A 32D 33B 34B 35C 36E （三）X型题1BC 2BDE 3ABCD 4ABCE 5AB 6ABCDE 7ABCE 8ABCDE 9ABCD 10BC 11ABCD 12BDE 13CDE 14CD 二、是非题1A 2B 3B 4A 5B 6B 7B 8A 9A 10A 11A 12A 13B 14B 三、填空题1. 蛋白质 核

26、糖核酸2. 酶原向酶 酶的活性中心形成或暴露的过程。3. 不变 增加 下降 不变4. 酶蛋白 辅助因子5. 高度的特异性 高度的催化效率 可调节性6. 底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂7. 绝对 相对 立体异构8. 对氨基苯甲酸 二氢叶酸合成酶9. 结合 催化10. 丝氨酸残基上的羟基 半胱氨酸残基上的巯基 组氨酸残基上的咪唑基 酸性氨基酸残基上的羧基11. 蛋白质 核酸12. 金属离子 小分子有机化合物13. 辅酶 辅基14. 共价 辅基15. 底物的选择性 绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性16. 酶催化化学反应的能力 酶促反应速度的大小17. 特征性 愈小18. 酶促反应

27、 底物19. 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制20. 活性中心 共价21. 矩形双曲线 直线22. 不是 降低。四、名词解释1. holoenzyme全酶，指酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。2. essential group必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。3. active center活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。4. absolute specificity绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。5. rela

28、tive specificity相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。6. Km米氏常数，指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。7. inhibitor抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。8. competitive inhibition竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。9. zymogen酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的

29、肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。10. allosteric regulation变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。11. covalent modification共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。12. isoenzyme同工酶，指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。五、问答题1. 试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。答：最大反应速度（

30、Vmax）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受pH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。如果酶的浓度已知，则可利用Vmax计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。答：不同组织中LDH的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝脏中以LDH4和LDH5为主。LDH1和LDH2对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量；LDH4和LDH5对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过

31、程相适应。由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。如心肌病变时LDH1和LDH2活性升高；肝脏病变时LDH4和LDH5活性升高。3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。答：酶与一般催化剂的共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特性：酶作为生物催化剂有三个特点：催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。（1）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107 1013倍；（2）酶作用的专一

32、性。即酶对底物具有严格的选择性； （3）酶的可调节性。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶与代谢物在细胞内的区域化分布和进化过程中基因分化形成的各种同工酶让各组织器官，各亚细胞结构具有各自的代谢特点。酶原的激活让酶在合适的环境被激活和发挥作用。代谢物通过对代谢途径中的关键酶，变构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。酶生物合成的诱导与阻遏，酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用。4. 试述酶的多元催化作用。答：酶的多元催化作用表现在三个方面：（1） 酸-碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有

33、些基团则可以成为质子的接受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102 105倍。（2）共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。（3）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一类是催化

34、基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。6. 酶的特异性有哪几种类型？答：酶的特异性可分为三种类型：（1）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用；（2）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键；（3）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。7. 以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。答：细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才

35、可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。答：一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。答：第一：酶根据分

36、子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。第二：酶的作用特点包括：酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性。酶的特异性包括：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。酶的可调节性包括：酶活性的调节和酶含量的调节。第三，酶的作用机制：酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反应速率。酶与底物诱导契合形成酶底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。第四，结构与功能的关系是结构决定功能。例如，单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。三维空间与活性中心结构相关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。结合酶：除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。10简述影响酶促反应速度的因素及其