其他科目辅导生物化学

1、第单元 蛋白质结构与功能第一节氨基酸与多肽一、氨基酸的结构与分类(一)氨基酸的一般结构式蛋白质的基本，其有 20 种，除甘氨酸外均属 L-a-氨氨基酸是组成基酸。氨基酸的一般结构式为 NH2CH（R）COOH。连在 COOH 基团上的C 称为 a碳原子，不同氨基酸其侧链(R)各异。【助理】1组成蛋白质多肽链的基本是（2005）A.L-氨基酸B.D-氨基酸C.L-氨基酸D.D-氨基酸E.以上都不是：A(二)氨基酸分类体内 20 种氨基酸按理化性质分为 4 组：非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸 (表 2-1-1)表 211氨基酸的分类【助理】4下列氨基酸中无 L 型或

2、 D 型之分的是（2003）A.谷氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸D.赖氨酸E.组氨酸：B【助理】5 下列属于疏水性氨基酸的是（2004）A.苯丙氨酸B.半胱氨酸C.苏氨酸分类氨基酸名称非极性、疏水性氨基酸甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯内氨酸、脯氨酸极性、中性氨基酸色氨酸、丝氨酸、酪氨酸，半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸D.谷氨酸E.组氨酸：A二、肽键与肽链氨基酸之间通过去水缩合形成肽链，NH2CH（R）CONHCH（R）COOH 在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键。若许多氨基酸依次通过肽键相互连接，形成长

3、链，称为多肽链。肽链中的游离氨基的一端称为氨基末端(N-末端)；游离羧基的一端称为羧基末端(C-末端)。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。【执业】7下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是A. 由 C 和 C-COOH 组成B. 由 C1 和 C2 组成C. 由 C 和 N 组成D. 肽键有一定程度双键性质E.肽键可以自由旋转： D：肽键具有一定程度双键性质。(2003)三、谷胱甘肽和多肽类激素(一)谷胱甘肽(GSH)GSH 由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，中的半胱氨酸巯基是其主要功能基团。GSH 在体内具有解毒和抗氧化等主要生理功能。(二)多肽类激素体内许多多肽具有激素生理作用，如促

4、甲状腺素(TRH)、促肾上腺皮质激素(ACTH)等。激素第二节蛋白质的结构体内具有生物功能的蛋白质都具有有序结构。每种蛋白质有其定的氨基酸百分组成及排列顺序，也有特殊的空间结构。一、蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，肽键是维系一级结构的化学键。蛋白质的一级结构是其特异空间结构及生物学活性的基础。【执业】4维系蛋白质A.离子键B.肽键 C.二硫键D.氢键 E.疏水键：B一级结构的化学键是二、蛋白质的结构蛋白质的结构是指局部或某一段肽链主链的空间结构，即肽链某一区段中氨基酸残基相对空间位置，它不涉及侧链的构象及与其它肽段的关系。-螺旋是结构的主要形式之一，其结构特征如下

5、：多肽链主链中心轴旋转，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一个螺距；每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了 -螺旋结构的稳定；-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。【执业】6蛋白质A.氨基酸的排列顺序结构是指中 (2002,2005)B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置：C【执业】10关于蛋白质A.氨基酸的排列顺序结构的叙述正确的是指(2004)B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置：C【执业】11.维系蛋白质A.盐键 B.疏水键C.氢键 D.肽键

6、 E.二硫键：C中螺旋的化学键是(2001)【助理】3蛋白质中-螺旋的特点是（2002）A. -螺旋为左手螺旋B. 每一螺旋含 3 个氨基酸残基C. 靠氢键维持的紧密结构 D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.结构中含有脯氨酸：C【助理】7.下列关于蛋白质结构的叙述正确的是（2004）A. 氨基酸的排列顺序B. 每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置E 每一原子的相对空间位置：C三、蛋白质三级和结构蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三结构。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键等。许多(并非所有)有生物活性的蛋白质由两

7、条或多条具有三级结构的肽链构成，每条肽链被称为一个亚基，通过非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系，这就是蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合 子键也参与维持四级结构。要是疏水键，氢键和离体内约有几十万种结构相异的蛋白质，各自执行着特异的生理功能。可见蛋白质的一级结构和空间结构与其特有功能之间的密切关系。(89 题共用备选A.一级结构破坏) (2003)B.结构破坏C.三级结构破坏D.四级结构破坏E.空间结构破坏【执业】8亚基解聚时：D【执业】9蛋白酶水解时：A四、蛋白质的变性在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构(但不包括一级结构)遭到破坏，导致蛋白质若干理化性质和生物学活性的改变，称为蛋

8、白质的变性作用。引起蛋白质变性的常见理化因素有：加热、高压、紫外线、X 射线、有机溶剂、强酸、强碱等。球状蛋白质变性后其溶解度降低，容易发生沉淀。蛋白质变性理论在医疗工作中的应用很广，如高温高压灭菌和低温保存生物活性蛋白等。【执业】5变性蛋白质的主要特点是A.不易被蛋白酶水解B.量降低C.溶解性增加D.生物学活性丧失E.共价键被破坏：D【执业】6下列对蛋白质变性的描述中合适的是(2003) A变性蛋白质的溶液黏度下降 B变性的蛋白质不易被消化 C蛋白质沉淀不一定就是变性 D蛋白质变性后容易形成结晶E蛋白质变性不涉及二硫健破坏：C：引起蛋白质变性的常见理化因素有加热、高压、紫外线、X 线、强酸、

9、强碱等。球状蛋白质变性后，其溶解度降低，容易发生沉淀。、【助理】8下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是（2006）A蛋白质变性时一级结构不受影响 B蛋白质变性时理化性质发生变化 C蛋白质变性时生物学活性降低或丧失D去除变性因素后变性蛋白质都可以复性E球蛋白变性后其水溶性降低：D（13 题共用备选A.蛋白质一级结构）B.蛋白质结构C.蛋白质三级结构D.蛋白质四级结构E.单个亚基结构【执业】1.不属于空间结构的是：A【执业】2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是：C【执业】3蛋白质变性时，不受影响的结构是：A第三节蛋白质结构与功能关系一、肌红蛋白与血红蛋白肌红蛋白和血红蛋白都是含有血红素的球

10、状蛋白质，是阐述蛋白质结构与功能关系的典型例子。肌红蛋白由 153 个氨基酸残基及个血红素组成。从三维结构来看，它有 8 段 a-螺旋结构。而血红蛋白由 2 个 a 亚基和 2 个 亚基组成，每个亚基各结合 1 血红素。肌红蛋白与血红蛋白 a 及 亚基的三级结构十分相似，而且它们都能可逆地与 O2 结合，但由于血红蛋白具有四级结构，它的氧解离曲线呈 S 状。这说明血红蛋白中第一个亚基与 O2 结合后，促进了第二及第三个亚基与 O2的结合，三个亚基与 O2 结合后，又大大促进了第四个亚基与 O2 结合，这种效应称为正协同效应。而肌红蛋白只具有三级结构，容易与 O2 结合，所以它的氧解离曲线为矩形

11、双曲线。【助理】6下列蛋白质中属于单纯蛋白质的是（2004）A.肌红蛋白B.细胞色素 C C.血红蛋白D.单加氧酶E.清(白)蛋白：E：A、C 含血红素辅基。B 含铁檩 D 含色素。二、别构效应个蛋白质与其配体(或其它蛋白质)结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能需要，这一类变化称为别构效应。血红蛋白与 O2 的结合是典型的O2 与血红蛋门的第一个亚基结合后，改变了血红蛋白别构效应例子。第一的构象，导致第二、第三和第四个 O2很快与血红蛋白结合。小的O2 被称为别构剂，血红蛋白则被称为别构蛋白。变构效应可以是促进别构蛋白的功能，也可抑制别构蛋白的活性。【】本章中氨基酸的分类，蛋白质的结

12、构、蛋白质的理化性质（尤其是变性）为常考点。蛋白质的结构又分一级结构和空间结构，维持一级结构的腱为肽键， 维系结构为氢键，一般蛋白质变性只涉及空间结构发生改变，而不涉及一级结构。第二单元核酸的结构和功能第一节 核酸的基本组成核苷酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。DNA 是遗传信息的贮存和携带者，RNA 主要参与遗传信息表达的各过程。一、核苷酸组成核酸也称为多核苷酸，是由数十个以至数千万计的核苷酸的生物大分子，也即核酸的基本组成是核苷酸。核苷酸由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种连接而成。碱基与糖通过糖苷键连成核苷，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。参与核苷酸组成的主要碱基有

13、5 种。属于嘌呤类化合物的碱基有腺嘌呤(A) 和鸟嘌呤(G)，属于嘧啶类化合物的碱基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。二、核酸(DNA 和 RNA)几个或十几个核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的称寡核苷酸，由的核苷酸连接而成的聚合物就是多聚核苷酸。多聚核苷酸链是有方向的(5 3)。DNA中出现的碱基有 A、T、C 和 G，糖为脱氧核糖。RNA中所含的碱基是 A、U、C 和 G，糖为核糖。DNA由 2 条脱氧核糖核苷酸链组成，RNA由 1 条核糖核苷酸链组成。(12 题共用备选A.G、C、T、U B.G、A、C、T C.A、G、C、U D.G、A、T、U E.I、C、A、U)【助理】1R

14、NA：C DNA：B中所含的碱基是2中所含的碱基是三、核酸的一级结构核苷酸在核酸长链上的排列顺序，就是核酸的一级结构。在任何 DNA中的脱氧核糖-磷酸，或在任何 RNA中的核糖-磷酸连成的长链是相同的，而不同的是连在糖环 C1位上的碱基排列顺序。所以核酸的一级结构也称为碱基序列。【执业】8组成多聚核苷酸的骨架成分是(2002) A.碱基与戊糖B.碱基与磷酸C.碱基与碱基D.戊糖与磷酸E.戊糖与戊糖：D【执业】9组成核酸A.2 种B. 3 种C.4 种D.5 种E.6 种：D的碱基主要有【执业】12核酸中含量相对恒定的元素是A. 氧B. 氮C. 氢D. 碳E. 磷：E【助理】5 A.碳(C)B.

15、 氢(H)C. 氧(O)D. 氮(N)E. 磷(P)：E核酸中百分比含量相对恒定的元素是（2003）第二节DNA 的结构与功能一、DNA 碱基组成规律DNA 碱基组成有一定的规律，即 DNAG 相等。中 A 的摩尔数与 T 相等，C 与【执业】 6DNA 碱基组成的规律是A.A=C，T=G B.A+T=C+G C.A=T；C=G D.（A+T）（C+G)=1 E.A=G=T=C：C二、DNA 双螺旋结构要点双螺旋是 DNA结构形式，它的结构要点如下：(一)DNA由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成，以右手螺旋的方式同一公共轴有规律地盘旋。螺旋直径 2nm，并形成交替出现的大沟和小沟。(二)两

16、股单链的戊糖-磷酸骨架位于螺旋外侧，戊糖相连的碱基平面垂直于螺旋轴而螺旋之内。每个碱基与对应链上的碱基共处同一平面，并以氢键维持配对关系，A 与 T 配对，C 与 G 配对。螺旋旋转一周为 10 对碱基。(三)两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键。纵向则以碱基平面之间的碱基堆积力维持稳定。(四)双螺旋两股单链相反，从 5，向 3，端追踪两链，一链自下而上，另链自上而下。【助理】3.沃森和克里克提出的 DNA 双螺旋结构模型每旋转一周的碱基对数是（2002）A.8B.9 C.10 D.11 E.12：C【助理】4维系 DNA 两条链形成双螺旋的化学键是（2003）A.磷酸二酯键B.N

17、-C 糖苷键C.戊糖内 C-C 键D.碱基内 C-C 键E.碱基间氢键：E【助理】5下列有关 DNA 双螺旋结构叙述，错误的是（2006）ADNA 双螺旋是核酸结构的重要形式BDNA 双螺旋由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成CDNA 双螺旋以右手螺旋的方式同一轴有规律地盘旋D两股单链的 5至 3端在空间排列上相同E两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键：D三、DNA 的三级结构原核生物没有细胞核，其 DNA在双螺旋基础上进一步扭转盘曲，形成超螺旋，使体积压缩。超螺旋结构就是 DNA 的三级结构。在真核生物的中，DNA 的三级结构与蛋白质的结合有关。与 DNA结合的蛋白质有组蛋白和

18、非组蛋白两类。组蛋白有 H1，H2A，H2B，H3 和 H4共 5 种，它们都是含有丰富的赖氨酸和精氨酸残基的碱性蛋白质。组蛋白 H2A、H2B、H3 和 H4 各两形成八聚体，八聚体之外绕有近 1 圈约 140 至 146 个碱基对的 DNA，一个核小体。H1 位于核小体与核小体之间的连接区，并与约75 至 100 个碱基对的 DNA 结合，组成串珠状结构。在核小体结构基础上，DNA链进步折叠，形成染色(单)体。人类细胞核中有 46 条(23 对)，这些染色体的 DNA 总长达 17m，经过折叠压缩，46 条总长也仅 200nm 左右。四、DNA 的功能DNA 是遗传的物质基础，表现生物性状

19、的遗传信息贮存在 DNA的核苷时，生物遗传信息通过从亲代(细胞)传递给子代(细酸序列中。当细胞胞)，使物种得以延续。因此，DNA 与细胞增生、生物体传代有关。DNA 还可通过转录指导 RNA(包括 mRNA)，将遗传信息传递给 mRNA；继而以 mRNA为模板特异的蛋白质。蛋白质赋予生物体或细胞特异的生物表型和代谢表型，使生物性状遗传。【执业】A.DNAB.同一C.同一D.同一10下列关于 DNA 碱基组成的的叙述正确的是中 A 与 T 的含量不同成年期与少儿期碱基组成不同 在不同营养状态下碱基组成不同不同组织碱基组成不同E.不同生物来源的 DNA 碱基组成不同：E第三节DNA 变性及其应用一

20、、DNA 变性和复性的概念在的 pH 值(加酸或碱)和受热条件下，DNA中双链间的氢键断裂，双螺旋结构解开，这就是 DNA 的变性。依变性因素不同，有 DNA 的酸、碱变性，或 DNA 的热变性之分。因为变性时碱基对之间的氢键断开，相邻碱基对之间的堆积力也受到破坏(但不伴有共价键断裂)，所以变性后的 DNA 在 260nm 的紫外光吸收增强，称为高色效应。在 DNA 变性中以 DNA 的热变性意义最大。DNA 的热变性又称 DNA 的解链或融解作用。在 DNA 热变性过程中，使紫外吸收达到最大增值 50时的温度称为解链温度，又称融解温度 Tm)。Tm 与 DNAG+C 量有关。【执业】7核酸对

21、紫外线的最大吸收峰是A.220 B.240 C.260 D.280 E.300nm nm nm nm nm： C【执业】11DNA 变性时其结构变化表现为A.磷酸二酯键断裂B.N-C 糖苷键断裂C.戊糖内 C-C 键断裂D.碱基内 C-C 键断裂E.对应碱基间氢键断裂：E热变性的 DNA 溶液经缓慢冷却，两条解链的互补单链重新缔合，恢复双螺旋结构，即退火。变性 DNA 经退火恢复原状的过程称变性 DNA 的复性。伴随复性，DNA 溶液紫外吸收减弱，称低色效应。二、核酸杂交复性是指核酸双链中的两股单链重新结合。如果将不同的 DNA 链放在同一溶液中作变性处理，或将单链 DNA 与RNA 放在一起

22、，只要某些区域(或链的大部分)有形成碱基配对的可能，它们之间就可形成局部双链，这一过程称为核酸杂交，生成的双链称为杂化双链。核酸杂交技术是目前研究核酸结构、功能常用的之一。三、核酸探针在核酸杂交基础上发展起来的一种用于核酸研究和诊断的新技术称核酸探 针技术。一小段(例如十数个至数百个)核苷酸聚合体的单链，用放射性核素如 32P、35S 或生物素等化学发光物质标记其末端或全链，就可作为探针，将待测 DNA变性并吸附在适当支持物(如硝酸素膜)上，然后将支持物与含探针的溶液共同温育，使发生杂交。带有特殊标记的探针若能与待测 DNA 结杂交双链，则保留在支持物(或称固相载体)上。通过核素放射自显影或生

23、物素的化学显色，就可探针是否与被测的 DNA 发生了杂交。此为固相杂交，应用较广。另外还有液相杂交。探针技术在遗传性疾病等的诊断上有广泛应用。例如诊断地中海贫血或血红蛋白病等病，可以由已确诊的白细胞中提取 DNA，进行 DNA 诊断。第四节RNA 的结构与功能RNA 通常以数十个至数千个核苷酸组成的单链形式存在。RNA 主要分为信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖(白)体 RNA(rRNA) 三类。一、mRNAmRNA 为线状单链结构。大多数真核 mRNA 在 5-端含倒装的 7-甲基三磷酸鸟苷(m7Gppp)，称为帽子结构。mRNA 的 3-末端有一段长短不一的多聚腺苷酸

24、序列，由数十个至上百个腺苷酸连接而成。3-末端的多聚腺苷酸结构可增加转录活性，增加 mRNA 稳定性。5加“帽”、3加“尾”属转录后程。过贮存在 DNA 核苷酸顺序中的遗传信息通过转录，转送至 mRNA 的核苷酸顺序，后者决定蛋白质的氨基酸排列顺序，也即 mRNA 可作为蛋白质的。模板。中的每 3 个核苷酸为组，决定肽链上一个氨基酸，称为遗传遗传64 个的特点为：三个相连核苷酸组成一个子，编码一个氨基酸，共有子；子之间无核苷酸间隔；一种氨基酸可有多种子。子；所有生物使用同一套【执业】2下列有关 mRNA 的叙述，正确的是A.为线状单链结构，5端有多聚腺苷酸帽子结构B.可作为蛋白质的模板C.链的

25、局部不可形成双链结构D.3末端特殊结构与 mRNA 的稳定无关：B二、tRNAtRNA 由 70 至 90 个核苷酸。tRNA含有稀有碱基，包括双氢尿嘧啶、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤。在 tRNA 单链上有一些能配对的区域，形成局部双链，这些局部的碱基配对双链就像一支叶柄，中间不能配对的碱基鼓出成环状。所有 tRNA 均呈三叶草形状，这就是 tRNA 的结构。tRNA 的三级结构为倒L 型。tRNA结构有三个环，其中反环上有反子，反子辨认mRNA 上相应的三联体，而且把正确的氨基酸连接到 tRNA 3，末端的CCA-OH 结构上。由此可见 tRNA 在蛋白质生物中起氨基酸的作用。三、rRNArRN

26、A 是细胞内含量最多的 RNA，约占 RNA 总量的 80以上。rRNA 与核糖体蛋白共同核糖体。核糖体由大、小两个亚基组成。真核生物的核糖体小亚基由18SrRNA 和30 多种核糖体蛋白，大亚基则由5S、5.8S 及28S 三种rRNA与 50 种核糖体蛋白组成。当大小亚基聚合时，可作为蛋白质的场所。【执业】1下列有关 RNA 的叙述错误的是A. 主要有 mRNA，tRNA 和 rRNA 三类B. 胞质中只有 mRNA 和 tRNAC.tRNA 是细胞内量最小的一种 RNAD.rRNA 可与蛋白质结合E.RNA 并不全是单链结构：B(35 题共用备选)A.核苷酸在核酸长链上的排列顺序B.tR

27、NA 的三叶草结构C.DNA 双螺旋结构D.DNA 的超螺旋结构E.DNA 的核小体结构【执业】3属于核酸一级结构的描述是：A【执业】4属于核糖核酸：B结构的描述是【执业】5属于真核生物染色质中 DNA 的三级结构的描述是：E【】本章为重点章节，其中核酸的分类、组成、DNA结构（双螺旋结构）。三种 RNA 的结构及功能为常考点。DNA 的变性也要注意，变性为 DNA 双键的互补碱基对之间的氢键断裂，其 Tm 值与 G.C 所占比例相关。G.C 含量越高，Tm 值越高。第三单元酶酶是生物体内特有的催化剂。生物体内一系列复杂的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，生命活动离不开酶。受酶催化的物质称为

28、底物，反应的生成物质称为产物。第一节酶的催化作用一、催化作用催化剂是指能化学反应而其自身在反应前后不发生改变的物质。酶是生物体的催化剂，它比一般催化剂具有更强的催化效能，但仍遵循一般催化剂的基本概念。由于酶的化学本质是蛋白质，它具有一些独特的催化性质：酶能显著地降低反应活化能，具有高度的催化能力；每种酶都选择性地催化一种或 一组类似发生特定的化学反应，具有高度的催化专性；酶是蛋白质，其空间结构可受到各种理化因素的影响以致改变酶的催化活性，所以酶具有高度的不稳 定性；酶的催化作用是受调控的。【执业】1下列有关酶的叙述，正确的是(2001) A.生物体内的无机催化剂B.催化活性都需要特异的辅酶C.

29、对底物都有绝对专一性D.能显著地降低反应活化能E.在体内发挥催化作用时，不受任何调控：D【执业】6酶的催化高效性是因为酶(2003) A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物(底物)的选择性：B【执业】10.关于酶的正确叙述是A. 不能在胞外发挥作用B. 大多数酶的化学本质是核酸C.能改变反应的平衡点D.能大大降低反应的活化能E.与底物结合都具有绝对特异性：D(2004)【执业】 12.下列有关酶的叙述，正确的是A.生物体内的无机催化剂B.催化活性都需要特异的辅酶C.对底物都有绝对专一性D.能显著地降低反应活化能E.在体内发挥催

30、化作用时，不受任何调控：D【助理】5下列关于酶的叙述正确的是（2003）A.活化的酶均具有活性中心 B.能提高反应系统的活化能 C.所有的酶都具有绝对特异性D.随反应进行酶量逐渐减少 E.所有的酶均具有辅基或辅酶：A二、酶-底物复合物()中间产物学说酶在催化时，首先与其底物结合，生成酶-底物复合物， 经催化作用后再分解成酶和产物，这种酶催化作用过程称为中间产物学说。由于酶-底物复合物的形成，化学反应成千成万倍地被，酶与底物一般是通过非共价键结合，使酶和底物中参与结合和催化作用的基团有一定的空间立体对应及恰当的距离，以达到快速的结合和解离平衡。(二)酶的活性中心酶的量在 104-106 之间，多

31、数底物为小有机物，量一般在 102-103 之间。所以酶与底物的结合范围，只能是酶表面的一个区域。即使底物为蛋白质或核酸等大化合物，酶与它们的结合面，也只是一个区域。酶中能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构称为酶的活性中心。活性中心中有许多与催化作用直接相关的基闭，称为必需基团。有些必需基团涉及酶与底物的结合，又称为结合基团，有些具有催化功能，称为催化基团。在酶活性中心外，也存在一些与活性相关的必需基团。【执业】 5关于酶活性中心的叙述，正确的是A.酶原有能发挥催化作用的活性中心B.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C.必需基团存在的唯一部位D.均由亲水氨基酸组成 E.含结合基团和催化基团：

32、E(2002)三、酶的专一性生物体内有数以千万计的化合物和化学反应，都由相应的酶催化。一种酶只能作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反应，生成一定结构的产物， 这种现象称为酶的专一性。若一个酶仅作用于一种底物，如精氨酸酶仅能催化 L-精氨酸水解为 L-鸟氨酸与尿素，属于绝对专一性。【助理】1 A.酶蛋白酶促反应中决定酶专一性的部分是（2005）B.辅基或辅酶C.金属离子D.底物E.催化基团：A（2005）考题点评：酶蛋白决定反应的持异性，辅助因子决定反应的种类和性质。第二节辅酶与酶辅助因子除了单纯由氨基酸残基形成的单纯蛋白质作为酶以外的酶需要辅助因子参与作用，通常被称为结合酶，其中酶的蛋

33、白质部分称为酶蛋白。根据辅助因子与酶蛋白结全酶的牢固程度，又分为辅酶和辅基两类。辅酶为结构复杂的小有机物，通过非共价键与酶蛋白疏松结合，可用透析、超滤等方法而分离；辅基则常以共价键与酶蛋白牢固结合，不易与酶蛋白分离。除了上述辅 酶外，酶辅助因子主要是各种金属离子，如 Zn2+、Fe2+、Cu2+、Mn2+、Ca2+、Mg2+、Na2+和 K+等。【执业】2辅酶和辅基的差别在于A.辅酶为小有机物，辅基常为无机物B.辅酶与酶共价结合，辅基则不是C.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离，辅基则不能D.辅酶参与酶反应，辅基则不参与E.辅酶含有维生素成分，辅基则不含：C【助理】4 A.辅酶B.辅基 C.酶蛋白

34、D.底物 E 激活剂：C决定酶促反应特异性的是（2002）一、维生素与辅酶的关系维生素可分为水溶性及脂溶性两大类。水溶性维生素中有多种 B 族维生素， 在体内参与辅酶的组成(表 2-3-1)。表 2-3-1 常见辅酶所含B 族维生素脂溶性的维生素 K，在体内还原后，作为凝血因子 II、X 等蛋白质氨酸-羧化酶的重要辅助因子。【执业】4下列含有核黄素的辅酶是A.FMN B.HS-CoA C.NAD+ D.NADP+：A【执业】9.下列为含有 B 族维生素的辅酶，例外的是A. 磷酸吡哆醛(2004)B. 辅酶 AC. 细胞色素 b D.四氢叶酸E.硫胺素焦磷酸：C【执业】13.下列辅酶含有维生素

35、PP 的是(2001) A.FAD辅酶B 族维生素硫胺素焦磷酸(TPP)维生素 B1，(硫胺素)黄素腺嘌吟单核苷酸(FMN)维生素 B2(核黄素)黄素腺嘌吟二核苷酸(FAD)维生素 B2：(核黄素)磷酸吡哆醛(PLP)维生素 B6辅酶 A(CoA)泛酸四氢叶酸(FH4)叶酸烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)烟酰胺(维生素 PP)B.NADP+ C.CoQ D.FMN E.FH4：B【执业】15.一碳A. 叶酸B. 二氢叶酸C.四氢叶酸D.NADPH E.NADH：C代谢的辅酶是(2001)(1619 题共用备选A. 维生素 B1B. 维生素 B2C. 维生素 B12 D.泛酸E.维生素 PP)

36、(2001)【执业】16.FAD 中所含的维生素是：B【执业】17.NAD+中所含的维生素是：E【执业】18.TPP 中所含的维生素是：A【执业】19.辅酶 A 中所含的维生素是：D【助理】1下列有关维生素 D 的叙述，错误的是（2002）A. 维生素 D 的活性形式是 1,24-（OH）2-D3B. 维生素 D 为类固醇衍生物C. 活性维生素 D 可促进小肠对钙磷的吸收D. 缺乏维生素 D 的成人易发生骨软化症E. 维生素 D 的羟化作用主要在肝肾中进行：A【助理】2下列不属于含有 B 族维生素的辅酶的是（2006）A磷酸吡哆醛B细胞色素 CC辅酶 A D四氢叶酸 E硫胺素焦磷酸：B二、辅酶

37、作用辅酶及辅助因子，在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用。各种辅酶的结构中都具有某种能进行可逆变化的基团，起到转移各种化学基团的作用。在氧化还原酶中依赖辅酶中的烟酰胺或核黄素发挥其转氢作用。在转氨基酶中，吡哆醛起到转移氨基的作用。【执业】7辅酶在酶促反应中的作用是 (2003) A.起运载体的作用B.维持酶的空间构象 C.参加活性中心的组成D.促进中间复合物形成E.提供必需基团：A【执业】20辅酶在酶促反应中的作用是A起运载体的作用 B维持酶的空间构象 C参加活性中心的组成 D促进中间复合物形成 E提供必需基团：A：辅酶及辅助因子在酶促反应中起着传递电子、原子或某些化学基团的作用

38、。各种辅酶的结构中都具有某种能进行可逆变化的基团，起到转移各种化学基团的作用。在氧化还原酶中依赖辅酶中的烟酰胺或核黄素发挥其转氢作用。在转氨基酶，吡哆醛起到转移氨基的作用。三、金属离子作用金属离子与酶蛋白的结合可以是非常紧密的，是酶的重要组成成分，能与酶及底物形成各种形式的三元络合物，不仅保证了酶与底物的正确定向结合，而且金属离子还可作为催化基团，参与各种方式的催化作用。第三节酶反应动力学酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率，以及各种影响酶催化速率的因素。一、Km 和 Vmax 的概念在酶促反应中，底物浓度与反应速度为矩形双曲线的关系。底物浓度很低时， 反应速度随底物浓度增加而上升，成直

39、线比例，而当底物浓度继续增加时，反应速度上升的趋势逐渐缓和，旦底物浓度达到相当高时，反应速度不再上升，达到极限最大值，称最大反应速度(Vmax)。根据中间产物学说，推导出了一个方程式，从数学上显示底物浓度和反应速度的关系，其中的 Km 值为一常数，表示酶蛋白与底物的亲和力。Km 值是酶的特征性常数之一，在一定程度上代表酶的催化效率。Km 值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度 12 时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的 Km 值，其中 Km 值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。【执业】3Km 值是指反应速度为 0.5Vmax 时的(2001) A.酶浓度B.底物浓度

40、C.抑制剂浓度D.激活剂浓度E.产物浓度：B【执业】11.Km 值是指反应速度为 12 Vmax 时的A.酶浓度 B.底物浓度C.抑制剂浓度D.激活剂浓度E.产物浓度：B【助理】2.酶活性测定的反应体系的叙述正确的是（2000）A.底物浓度与酶促反应速度呈直线函数关系B.温育时间必须在 120 分钟以上C. 反应体系中不应该用缓冲溶液D. 在 040范围内，反应速度随温度升高而加快E. pH 值为中性：D【助理】7有关酶 Km 值的叙述正确的是（2004）A. Km 值是酶底物复合物的解离常数B. Km 值与酶的结构无关C. Km 值与底物的性质无关D. Km 值并不反映酶与底物的亲和力E.

41、Km 值在数值上是达到最大反应速度一半时所需要的底物浓度：E【助理】8有关酶活性测定的反应体系的叙述正确的是（2000，2005）A. 底物浓度达到 Km 即可B. 反应时间须在 120 分钟以上C.反应体系中不应该用缓冲溶液D.反应温度一般为 37E.反应体系必须加激活剂：D（2000，2005）【】本章中酶促反应特点，酶促反应动力学是常考内容。第 1、4 题都是考查酶的专一性（特异性）；第 3 题考查酶的抑制剂。（激活性也要注意）二、最适 pH 和最适温度酶反应溶液的 PH 可影响酶特别是活性中心的必需基团的解离程度、底物和辅酶的解离程度以及酶与底物的结合，以致影响酶的反应速度。在其他条件

42、恒定的情况下，能使酶促反应速度达最大值时的 pH，称为酶的最适 pH。大部分体内酶的最适 pH 在 7.4 左右。例外的是胃蛋白酶的最适 PH 是 1.52.5，这就是胃酸缺乏会出现消化不良症状的之一。【助理】6酶的最适 pH 是（2004）A. 酶的特征性常数B. 酶促反应速度最大时的 pH C.酶最稳定时的 pHD.与底物种类无关的参数E.酶的等电点：B化学反应的速度随温度增加而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。可见温度对酶促反应速度有双重影响。当温度既不过高以引起酶的变性，也不过低以抑制反应速度时，酶促反应的速度最快，此时的温度即为酶的最适温度。体内酶的最适温度一般在 37左右。

43、第四节酶的抑制作用酶活性可被加入反应体系中某一物质所减弱，该物质为该酶的抑制剂。抑制作用可分为两大类：可逆性与不可逆性。一、不可逆抑制作用不可逆抑制作用抑制剂一般均为非生物来源，它们与酶共价结合破坏了酶与底物结合或酶的催化功能。由于抑制剂与酶共价结合，不能用简单的透析、稀释 等物理方法除去抑制作用。二、可逆抑制作用可逆性抑制剂是通过非共价键与酶结合，因此既能结合又易解离，迅速地达到平衡。酶促反应速度因抑制剂与酶或酶-底物复合物相结合而减慢。可逆性抑制作用又分为竞争性和非竞争性抑制等类型。(一)竞争性抑制作用 竞争性抑制剂的结构与底物相似，能与底物竞争酶的结合位点，所以称竞争性抑制作用。抑制剂与

44、底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。如抑制剂浓度恒定，底物浓度低时，抑制作用最为明显。随着底物浓度的增加，酶-底物复合物浓度增加，抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时，几乎所有的酶均被底物夺取，此时，酶促反应的 Vmax 不变，但 Km 值变大。很多都属酶的竞争性抑制剂。磺胺与对氨基苯甲酸具有类似结构，而对氨基苯甲酸是二氢叶酸酶的底物之一，因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸制。酶，使细菌缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸而不能核酸而增殖受抑【执业】8关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是(2004) A.抑制剂与底物结构相似B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位 C.增加底物浓度也不能达到最大反

45、应速度D.当抑制剂存在时 Km 值变大E.抑制剂与酶非共价结合：C(二)非竞争性抑制作用抑制剂既能与酶结合，也能与酶-底物复合物结合，从而使酶丧失活性，称为非竞争性抑制剂。此种抑制剂既影响对底物的结合，又阻碍其催化功能，表现为 Vmax 值减小，而 Km 值不变。【助理】3.有机磷酸酯A.琥珀酸脱氢酶B.己糖激酶C.胆碱酯酶抑制的酶是（2000，2005）D.柠檬酸酶E.异柠檬酸脱氢酶：C第五节 酶的调节酶的调节主要可分为酶活性调节及酶含量调节两方面，前者涉及一些酶结构的变化，后者则与酶的与降解有关。一、别构效应和协同效应代谢物等作用于酶的特定部位，也即别构部位，引起酶构象的变化，使酶活性增加

46、或降低，这就是酶的别构调节。被调节的酶称为别构酶。别构抑制是最常见的别构效应。通过多酶体系的终未产物作为抑制剂结合到关键酶的别构部位而快速调节酶的活性中心功能，达到快速抑制该酶而调整整个代谢通路的作用。有些别构酶即以底物或前体等作为别构激活剂，结合到酶的别构部位，通过酶的变构而促进该酶的活化，避免过多底物的堆积而快速达到代谢平衡。已知的别构酶都含有一个以上的亚基，第一个亚基与底物或效应剂结合后， 第二个亚基与底物的结合能力可以受影响，此种情况称为协同效应。二、酶的共价修饰有些酶，尤其是一些限速酶，在细胞内其他酶的作用下，其结构中某些特殊基团进行可逆的共价修饰，从而快速改变该酶活性，调节某一多酶

47、体系的代谢通路，称为共价修饰调节。最常见的共价修饰是磷酸化修饰。通过蛋白激酶的催化，被修饰酶中丝氨酸或酪氨酸侧链上的羟基进行磷酸化，也可通过各种磷酸酶使此类磷酸基团去除，从而形成可逆的共价修饰。磷酸化修饰是体内重要的快速调节酶活性的方式之。三、酶原激活在细胞内及初时，没有活性的酶称为酶原。酶原在一定的条件下，可转变成有活性的酶，此过程称为酶原激活。酶原的内部肽键一处或多处断裂，使构象发生一定程度的改变，形成活性中心，这就是酶原激活的机制。酶原激活的生理意义在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。表 232 为体内常见酶原的激活。表

48、 232 酶原的激活同一种属中，酶结构组成不同，但能催化同一种化学反应的一组酶，称为同工酶。同工酶的理化性质和生物学功能均可有所差异。乳酸脱氢酶(LDH)由H 和 M 两种亚基组成的四聚体，这两种亚基以不同的比例组成 5 种同工酶，即LDH1(H4)、，DH2(H3M)、，DH3(H2M2)、，DH4(HM3)、，DH5(M4)。心肌中富有 LDH1。当心肌损害时，血清中 LDHl 的浓度就会上升，这是心肌损害的重要辅助诊断指标之一。【执业】14.乳酸脱氢酶同工酶有(2001)A.2 种B.3 种C.4 种D.5 种E.6 种：D【】本章为出题较多的章节，其中酶的特性、酶促动力、酶的抑制剂等为

49、常考内容。维生素主要掌握几种常见酸中所含维生素的种类。酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。第四单元糖代谢所需能量的 50-70来自糖，因此提供能量是糖类最主要的生理功能。糖类也是结分，其中有蛋白聚糖、糖蛋白和糖脂等。体内还有一些具特殊生理功能的糖蛋白，如激素、酶、免疫球蛋白等。第一节糖的分解代谢酶原的名称激活条件活性的酶无活性的肽及氨基酸残基胃蛋白酶原H+或胃蛋白酶胃蛋白酶+六个多肽碎片胰蛋白酶原肠激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶+六肽胰凝乳蛋白酶原胰蛋白酶+a-胰凝乳蛋白酶+两个二肽羧基肽酶原 A胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶羟基肽酶 A+几种碎片弹性蛋白酶原胰蛋白酶弹性蛋白酶+几种碎片在氧的供应

50、充足时，葡萄糖进行有氧氧化，彻底氧化成 C02 和水；在缺氧的情况下则进行酵解，葡萄糖生成乳酸。一、糖酵解基本途径、关键酶和生理意义糖酵解途径是体内葡萄糖代谢最主要的途径之一，也是糖、脂肪和氨基酸代谢相的途径。由糖酵解途径的中间产物可转变成甘油，以脂肪，反之由脂肪分解而来的甘油也可进入糖酵解途径氧化。酸可与丙氨酸相互转变。(一)基本途径糖酵解在胞液中进行，其途径可分为两个阶段。第一阶段从葡萄糖生成 2 个磷酸丙糖。第二阶段由磷酸丙糖转变成段。酸，是生成 ATP 的阶第一阶段包括 4 个反应：葡萄糖被磷酸化成为 6-磷酸葡萄糖。此反应由已糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗 1ATP；6-磷酸葡萄糖转变

51、成 6-磷酸果糖；6-磷酸果糖转变为 1，6-二磷酸果糖。此反应由 6-磷酸果糖激酶-1 催化，消耗 1ATP；1，6-二磷酸果糖成二个磷酸丙糖。第二阶段由磷磷酸丙糖可生成 1酸丙糖通过多步反应生成内酮酸。在此阶段每NADH+H+和 2ATP，ATP 由底物水平磷酸化产生。l，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸时产生一ATP。磷酸烯醇型内酮酸转变成酸时又产生 1 分子 ATP，此反应由酸激酶催化。酸接收酵解过程产生的 1 对氢而被还原成乳酸。乳酸是糖酵解的最终产物。(二)关键酶糖酵解途径中大多数反应是可逆的，但有 3 个反应基本上不可逆，分别由己糖激酶(或葡萄糖激酶)，6-磷酸果糖激酶-1

52、和酸激酶催化，是糖酵解途径流量的 3 个调节点，所以被称为关键酶。在体内，关键酶的活性受到代谢物(包括 ATP，ADP)和激素(如胰岛素和胰高血糖素)等的周密调控。【执业】 8糖酵解的关键酶是A.3-磷酸甘油醛脱氢酶(2002)B.酸脱氢酶C.磷酸果糖激酶-1 D.磷酸甘油酸激酶E.乳酸脱氢酶：C【执业】13下列关于己糖激酶叙述正确的是(2003) A.己糖激酶又称为葡萄糖激酶B.它催化的反应基本上是可逆的C.使葡萄糖活化以便参加反应 D.催化反应生成 6-磷酸果酸E.是酵解途径的唯一的关键酶：C/A【执业】 14在酵解过程中催化产生 NADH 和消耗无机磷酸的酶是A.乳酸脱氢酶B.3-磷酸甘油醛脱氢酶C.醛缩酶(2003)D.酸激酶E.烯醇化酶：B【执业】15进行底物水平磷酸化的反应是(2004) A.葡萄糖6-磷酸葡萄糖B.6-磷酸果糖1,6-二磷酸果糖C.3-磷酸甘油醛1，3-二磷酸甘油酸D.琥珀酰 CoA琥珀酸E.酸乙酰 CoA：D【助理】10下列属于糖酵解途径关键酶的是（2006）A6-磷酸葡萄糖酶B酸激酶C柠檬酸合酶D苹果酸脱氢酶E6-磷酸葡萄糖脱氢酶：B(三)生理意义糖酵解最重要的生理意义在于迅速提供能量尤其对肌肉收缩更为重要。此外，红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常有糖酵解提供