生化与分子生物学教学大纲

1、生物化学与分子生物学课程教学大纲课程名称(中文) 生物化学与分子生物学 课程名称(英文) Biochemistry & Molecular Biology 课程编号： 课程性质： 专业必修 总学时数： 108 学分： 6 理论： 108 学时 实验： 学时 适合专业和学制： 5.7年制医学各专业 开课学年学期： 第2学年第1学期 一、 课程介绍1、课程的目的与任务目的：生化与分子生物学(biochemistry & molecular biology)是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的学科。本课程力图突出医学生化的特点，有别于其他专业开设的“普通生物化学”：以正常人体组成及新陈

2、代谢为主体，主要讲授生物大分子的结构、功能；各种营养物质的代谢及其调控；遗传信息传递的分子基础与调控规律以及各种生理活动必须依赖的细胞信号传递；正常机体必需的维生素和微量元素、细胞外基质及其作用；血液、肝脏等组织和器官的特殊生物化学作用。任务：本课程为临床医学专业的专业核心课程，同时也是省级精品课程。通过课堂讲授、学生自学、实验等教学过程，使学生掌握和了解本学科的基础理论、基本知识及基本技能，为学习后继的其他医学基础课程及临床医学、预防医学等专业课程奠定基础。参考学时：理论学时108，6学分。说明：实验课教学与免疫学和遗传学实验课组成分子医学技能课程，仍由本课程教师负责生化与分子生物学部分的实

3、验教学。2、教学手段与方法生化与分子生物学是医学专业的重要基础学科之一，主要教学方法为课堂的理论讲授，辅以学生自学和网络教学平台等教学过程，使学生掌握和了解本学科的基本理论、基本知识、基本技能以及与医学相关的生物化学与分子生物学进展，为学习后继的其他医学基础课程及临床医学、预防医学等专业课程奠定基础。本大纲将生化和分子生物学理论分为掌握、熟悉和了解三个层次，以指导学生学习。教学的基本内容包括：生物分子的结构与功能。这一部分重点掌握生物体内重要分子的结构特性、功能及基本的理化性质与应用。物质代谢及其调节。物质代谢的知识是医学生物化学的重要组成部分，要注意掌握各类物质代谢的基本反应途径、关键酶与主

4、要调节环节、重要生理意义；各类物质代谢的相互联系与调节的规律，以及代谢异常与疾病的关系等。基因信息传递及其调控。生物体内的遗传信息传递遵循中心法则（the central dogma）。在这一部分要重视对名词概念的掌握，理解基因信息传递各过程的基本规律和特点，把握复制、转录与翻译的起始、延长和终止过程中大分子复合体的动态变化。认识遗传信息传递的复杂性及其受到精确调控，蛋白质与DNA、蛋白质与RNA、蛋白质与蛋白质之间的相互作用是这些调控的结构基础。分子医学专题。以专题形式讨论分子生物学理论的医学意义及其技术应用，注重名词概念，技术性内容则重在理解原理和了解用途。3、建议使用的教材、参考书目、教

5、学网站 选用教材 教材：生物化学与分子生物学供基础、临床、预防、口腔医学类专业用主编：查锡良 药立波出版社：人民卫生出版社版本：第8版出版日期：2013年3月 参考书目 生物化学（供本科护理学类专业用）第3版，主编：高国全。人民卫生出版社，2012年6月。 David L. Nelson, Michael M. Lehninger Princip of Biochemistry, Fifth Edition, CoX.3.Harpers Illustrated Biochemistry, 29TH Edition,Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Vict

6、or W. Rodwell.H. R. Horton, L. A. Moran,et al.Principles of Biochemistry, Third Edition, 科学出版社。 Textbook of Biochemistry（供基础、临床、预防、口腔医学类专业用）英文版，主编：JIA Hong-Ti 。人民卫生出版社，2007。生物化学学习指导与习题集（供基础、临床、预防、口腔医学类专业用），主编：查锡良。人民卫生出版社，2008。医学分子生物学学习指导与习题集（供基础、临床、预防、口腔医学类专业用），主编：赵晶 药立波。人民卫生出版社，2006。生物化学考点，主编：高国全 陶

7、莎 宋志宏。科学技术文献出版社，2007。 教学网站 24/fzyx/dj.asp 4、考核方式和成绩构成 期末闭卷笔试。考核学生对生物化学与分子生物学基础理论、基本知识的掌握和熟悉程度。卷面成绩以百分计。实验教学：训练学生的动手能力。要求学生正确、科学地观察实验现象，如实记录、分析实验结果和数据，培养科学思维。每次实验需交实验报告。考核包括每次实验结果及分析、实验报告、阅读文献以及实验课题设计方案等方面。二、学时分配 (学时分配要落实到“篇”或“章”)序号课程内容学时分配讲课实验小计1绪论12第一章 蛋白质的结构与功能63第二章 核酸的结构与功能54第三

8、章 酶65第四章 聚糖的结构与功能36第五章 维生素与无机盐自学67第六章 糖代谢68第七章 脂质代谢69第八章 生物氧化310第九章 氨基酸代谢611第十章 核苷酸代谢312第十一章 非营养物质代谢313第十二章 物质代谢的整合与调节314第十三章 真核基因及基因组215第十四章 DNA的生物合成416第十五章 DNA损伤与修复217第十六章 RNA的生物合成518第十七章 蛋白质的生物合成519第十八章 基因表达调控520第十九章 细胞信号转导的分子机制621第二十章 常用分子生物学技术的原理及应用422第二十一章 DNA重组及重组DNA技术323第二十二章 基因结构与功能分析技术选修24

9、第二十三章 癌基因、抑癌基因与生长因子325第二十四章 疾病相关基因的鉴定与基因功能研究选修26第二十五章 基因诊断与基因治疗227第二十六章 组学与医学4三、教学要求 绪论1.教学内容第一节 生物化学与分子生物学发展简史 一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物学时期四、我国科学家对生物化学发展的贡献第二节 当代生物化学与分子生物学研究的主要内容第三节 生物化学与分子生物学和医学一、 生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学为推动医学各学科发展作出了重要的贡献2教学基本要求熟悉 当代生物化学与分子生物学研究的主要内容：生物分子的结构与功能；物质

10、代谢及其调节；基因信息传递及其调控。了解 生物化学与分子生物学发展简史，生物化学与分子生物学和医学各学科之间的关系。第一篇 生物分子结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能1.教学内容第一节蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种L-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类第三节蛋白质结构与功能的关系一

11、、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可电泳分离蛋白质四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋

12、白质空间结构测定2教学基本要求 掌握 肽键与肽链的基本概念；常见二级结构类型，模体（motif）；三级结构概念，结构域（domain），分析核糖核酸酶的三级结构特点，分子伴侣（molecular chaperone）；四级结构概念，分析血红蛋白（hemoglobin，Hb）的四级结构特点；一级结构与功能的关系；空间结构与功能的关系；高分子性质，蛋白质的变性（denaturation）。熟悉 蛋白质的分子组成；蛋白质分子中的非共价键；肽单元（peptide unit）；分子病的概念；蛋白质两性电离、紫外吸收的性质。 了解 蛋白质的分类；蛋白质的沉淀与凝固，呈色反应；蛋白质纯化中的电泳、凝胶过滤，

13、超速离心分离。自学：多肽链中氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。3.重点与难点 重点：组成人体蛋白质的20种氨基酸特点、名称、分类 蛋白质的分子结构一、二、三、四级结构， 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的理化性质难点：肽键平面以及各种二级结构的形成 肽键平面的形成关键为肽键C-N单键具有部分双键的性质，不能自由旋转。与Ca相连的单键可自由旋转，CaC旋转角度以y表示，CaN旋转角度以j表示，即两面角。这样两个相邻肽单元可以围绕一个共用的Ca自由旋转，而造成两个肽单元在空间的不同位置。这是肽链折叠、盘曲。形成二级结构的基础。 蛋白质一级结构及空间结构与功能的关系 模体、结构域、亚基的概念模体、结

14、构域和亚基（四级结构的构成单位）是蛋白质的空间构象中较难理解的三个概念，极易混淆，需正确理解，从而达到对整个空间结构的把握。第二章 核酸的结构与功能1.教学内容第一节 核酸的化学组成以及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3，5磷酸二酯键连接形成的大分子三、RNA也是具有3，5磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节 DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构二、DNA的高级结构是超螺旋结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节 RNA的结构与功能一、mRNA是蛋白质合成中的模板二、tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体三、以rRN

15、A为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所 四、其他非编码RNA参与基因表达的调控 五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特性第四节 核酸的理化性质 一、核酸分子具有强烈的紫外吸收 二、DNA变性是DNA双链解离为单链的过程 三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链 第五节 核酸酶2教学基本要求 掌握 DNA双螺旋结构模型的要点；DNA的功能。mRNA、tRNA和rRNA的结构与功能。核酸的紫外吸收；DNA的变性、复性与分子杂交的概念。核酸酶的概念。 熟悉 核酸的化学组成；核苷酸的结构；核酸的一级结构以及连接方式。DNA双螺旋结构的实验基础；DNA的超螺旋结构及在染色质中的组装。非编码RNA的概

16、念、类型及主要功能。变性、复性与分子杂交的应用。核酸酶的分类及其作用。了解 DNA的多链结构。核酸在真核和原核细胞表现出不同的时空特性。3、重点与难点 重点：核酸的化学组成 DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能mRNA、tRNA和rRNA的结构与功能核酸的紫外吸收；DNA的变性、复性与分子杂交 难点：DNA的超螺旋结构及在染色质中的组装 蛋白质和核酸是最重要的两类生物大分子，所以核小体是由蛋白质和DNA共同组成的。想象记忆法生命的螺旋。 非编码RNA的概念、类型及主要功能。与mRNA、tRNA、rRNA对比说明此类不编码蛋白质但具有重要生物学功能的RNA分子。第三章 酶1.教学内容第一节

17、酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行催化功能的部位三、同工酶催化相同的化学反应第二节 酶的工作原理一、酶促反应特点二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率第三节 酶促反应动力学一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线二、底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性四、pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率五、抑制剂可降低酶促反应速率六、激活剂可提高酶促反应速率第四节 酶的调节一、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节第五节 酶的分类与命名一、酶可根

18、据其催化的反应类型予以分类二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节 酶与医学的关系一、酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关二、酶可作为试剂用于临床检验和科学研究2教学基本要求掌握 酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂，其化学本质可以是蛋白质或核酸。酶的活性中心（active center）是酶分子中执行催化功能的部位。同工酶（isoenzyme）的概念、分子特点和在临床上的诊断价值。底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km和Vmax的意义和应用；可逆性抑制作用：竞争性抑制（competitive inhibition）、非竞争性抑制（non-compe

19、titive inhibition）、反竞争性抑制（uncompetitive inhibition）的动力学特征及其实例。酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节：酶原（zymogen）的概念，酶原激活的机理及生理意义；变构酶（allosteric enzymes）、变构调节的概念和调节功能、协同效应的概念；酶的共价修饰（covalent modification）的概念及意义。 熟悉 酶的分子组成：单纯酶和全酶，酶的辅助因子。酶促反应的特点：高催化效率，高度专一性，酶促反应的可调节性，酶的不稳定性及酶促反应要求严格的环境条件，酶促反应无催化副反应，中间复合物学说。酶浓度、pH、和温度对酶促反

20、应速度的影响。不可逆性抑制的作用机理及其抑制的解除。酶与医学的关系：酶与疾病的发生、诊断和治疗密切相关，酶可作为试剂用于临床检验和科学研究。了解 酶催化作用机制：诱导契合学说（induced-fit hypothesis），多元催化作用。米-曼氏方程的推导，Km的求测方法。激活剂对反应速度的影响。酶活性的测定与酶的活性单位。酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏。酶降解的调控。酶的分类与命名。3重点与难点 重点：酶的概念；酶的活性中心；同工酶的概念、分子特点和在临床上的诊断价值。底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km和Vmax的意义和应用；可逆性抑制作用：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性

21、抑制的动力学特征及其实例。酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节：酶原的概念，酶原激活的机理及生理意义；变构酶、变构调节的概念和调节功能、协同效应的概念；酶的共价修饰的概念及意义。 难点：底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程的推导；竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其实例。各种可逆性抑制作用的比较作用特征 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制抑制剂结构 结构与底物相似 不定 不定与I结合的组分 E E、ES ES结合部位 酶活性中心 活性中心外基团 酶-底物复合物抑制程度 取决于I/S比值 取决于I ，与S无关 取决于I 与S无关解除抑制 增加S 去除抑制剂 去除抑制剂动

22、力学特征 表观Km、Vm不变 表观Km不变、Vm 表观Km、Vm第四章 聚糖的结构与功能1. 教学内容第一节 糖蛋白分子中聚糖及其合成过程一、N-连接型糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser-Thr二、N-连接型聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型之分三、N-连接型聚糖合成是以长萜醇作为聚糖载体四、O-连接型聚糖合成不需聚糖载体五、蛋白质-N-乙酰葡糖胺的糖基化是可逆的单糖基修饰六、糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期、结构与功能第二节 蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖一、糖胺聚糖是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位二、核心蛋白含有与糖胺聚糖结合的结构域三、蛋白聚糖生物合成时在多肽链上逐一加上糖基四、

23、蛋白聚糖是细胞间基质重要成分第三节 糖脂由鞘糖脂、甘油糖脂和类固醇衍生糖脂组成一、鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖苷化合物二、髓磷脂中含有甘油糖脂第四节 聚糖结构中蕴含大量生物信息一、聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需二、结构多样性的聚糖蕴含生物信息2教学基本要求掌握 糖蛋白（glycoprotein）：N-连接型糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser-Thr；糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期、结构与功能。蛋白聚糖（proteo-glycan）：糖胺聚糖（glycosaminoglycan，GAG）是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位；核心蛋白；蛋白聚糖是细胞间基质重要成分。熟悉 糖蛋白：N-连接

24、型聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型之分；N-连接型聚糖合成是以长萜醇（dolichol，dol）作为聚糖载体；O-连接型聚糖合成不需聚糖载体。蛋白聚糖生物合成时在多肽链上逐一加上糖基。鞘糖脂（sphingolipid）是神经酰胺（ceramide）被糖基化的糖苷化合物。了解 髓磷脂（myelin）中含有甘油糖脂（glyceroglycolipid）。聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需；聚糖空间结构多样性是其携带信息的基础；聚糖空间结构多样性受基因编码的糖基转移酶和糖苷酶调控；糖密码（sugar code）3重点与难点 重点：糖蛋白：N-连接型糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser-Thr；糖蛋

25、白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期、结构与功能。蛋白聚糖：糖胺聚糖是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位；核心蛋白；蛋白聚糖是细胞间基质重要成分。 难点：N-连接型糖蛋白的糖基化位点；N-连接型聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型之分；N-连接型聚糖合成是以长萜醇作为聚糖载体。N-连接寡糖是在内质网上以长萜醇作为糖链载体，先合成含14糖基的寡糖链，然后转移至肽链的糖基化位点上，进一步在内质网和高尔基体进行加工而成。每一步加工都由特异的糖基转移酶或糖苷酶催化完成，糖基必须活化为UDP或UDP的衍生物。（与糖原合成对照学习）第五章 维生素与无机盐第一节 脂溶性维生素一、维生素A二、维生素D三、维生素E

26、四、维生素K第二节 水溶性维生素一、维生素B1二、维生素B2三、维生素PP四、泛酸五、生物素六、维生素B6七、叶酸八、维生素B12九、维生素C十、-硫辛酸第三节 微量元素一、铁二、锌三、铜四、锰五、硒六、碘七、钴八、氟九、铬第四节 钙、磷及其代谢一、钙、磷在体内分布及其功能二、钙和磷的代谢三、钙和磷代谢的调节2教学基本要求掌握 维生素（vitamin）的概念、分类；水溶性维生素与辅酶的关系；微量元素的概念；铁、碘、锌、氟的功能。钙、磷在体内分布及其功能；钙和磷代谢的调节。熟悉 各种脂溶性维生素的化学本质及性质、生化作用及缺乏症；水溶性维生素的化学本质、生化作用及缺乏症；钙和磷的代谢。了解 铁、

27、碘、铜、锌、硒、氟的代谢，铜、钴、锰、硒生理功能。3重点与难点重点：维生素（vitamin）的概念、分类；水溶性维生素与辅酶的关系；微量元素的概念；铁、碘、锌、氟的功能。钙、磷在体内分布及其功能；钙和磷代谢的调节。难点：钙和磷代谢的调节钙和磷代谢的调节激 素 肠钙吸收 溶骨 成骨 肾排钙 肾排磷 血钙 血磷PTH CT 1,25-(OH)2-D3 第二篇 物质代谢及其调节第六章 糖代谢第一节糖的消化吸收与转运一、糖消化后以单体形式吸收二、细胞摄取糖需要转运蛋白第二节糖的无氧氧化一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳糖生成两个阶段二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体

28、不利用氧快速供能四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物第三节糖的有氧氧化一、糖的有氧氧化分为三个阶段二柠檬酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统三糖有氧氧化是糖分解生成ATP 的主要方式四糖有氧氧化的调节五糖有氧氧化可抑制糖无氧氧化第四节磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径分为两个反应阶段 二、磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值的调节 三、磷酸戊糖途径的生理意义是生成NADPH和磷酸戊唐第五节糖原的合成与分解一、糖原合成是由葡萄糖连接成多聚体二、糖原分解从非还原末端进行磷酸解三、糖原的合成与分解受严格调控四糖原累积症是由先天性酶缺陷所致第六节糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应二、糖

29、异生的调控主要是对2个底物循环的调节三、糖异生的主要生理意义是维持血糖恒定四、骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环第七节葡萄糖的其他代谢产物一、糖醛酸途径生成葡糖醛酸二、多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等三、2,3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧第八节 血糖及其调节一、血糖的来源和去路相对平衡二、血糖水平的平衡主要受激素调节三、糖代谢障碍导致血糖水平异常四、高糖刺激产生损伤细胞的生物学效应2教学基本要求掌握 糖的无氧分解：糖酵解（glycolysis）途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、生理意义；糖的有氧氧化：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A及三羧酸循环（tricarboxylic acid

30、cycle，Krebs cycle）的基本反应、限速酶，三羧酸循环的特点和生理意义；糖原合成（glycogenesis）：肝糖原合成与分解的调节；糖异生作用（gluconeogenesis）：概念，糖异生途径的限速酶，乳酸循环与糖异生作用，糖异生的生理意义。熟悉 糖酵解的调节；有氧氧化的调节，巴斯德效应（Pasteur effect）；磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway）的生理意义；肝糖原合成与分解的基本反应过程；糖异生途径的基本反应过程，糖异生作用的调节；血糖：正常人血糖水平，血糖的来源和去路，血糖水平的调节；糖代谢异常：低血糖、高血糖以及糖尿病的概念。2,3-

31、二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧。了解 糖的重要功能及其在体内的消化、吸收；磷酸戊糖途径的主要反应过程；糖原累积病；糖醛酸途径生成葡糖醛酸；多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等。3重点与难点重点：糖的无氧分解：糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、生理意义；糖的有氧氧化：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A及三羧酸循环的基本反应、限速酶，三羧酸循环的特点和生理意义；糖原合成：肝糖原合成与分解的调节；糖异生作用：概念，糖异生途径的限速酶，乳酸循环与糖异生作用，糖异生的生理意义。难点：糖代谢各个途径的调节。例糖酵解的调节关键酶 变构激活剂 变构抑制剂6-磷酸果糖激酶-1 AMP，ADP ATP，柠檬酸F

32、-1,6-2P，F-2,6-2P丙酮酸激酶 F-1,6-2P，AMP ATP，Ala己糖激酶 AMP ATP，G-6-P6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶还可进行共价修饰调节。第七章 脂质代谢第一节脂质的构成、功能及分析一、脂质是种类繁多、结构复杂的一类大分子物质二、脂质具有多种复杂的生物学功能三、脂质组成结构的复杂性决定了脂质分析技术的复杂性第二节脂质的消化吸收一、胆汁酸盐协助脂质消化酶消化脂质二、吸收的脂质经再合成进入血循环三、脂质消化吸收在维持机体脂质平衡中具有重要作用第三节甘油三酯代谢一、不同来源脂肪酸在不同器官以不完全相同的途径合成甘油三酯二、内源性脂肪酸的合成需先合成软脂酸再加工延长

33、三、甘油三酯氧化分解产生大量ATP供机体需要第四节磷脂代谢一、磷脂酸是甘油磷脂合成的重要中间产物二、甘油磷脂由磷脂酶催化降解三、鞘氨醇是是神经鞘磷脂合成的重要中间产物四、神经鞘磷脂在神经鞘磷脂酶催化下降解第五节胆固醇代谢一、体内胆固醇来自食物和内源性合成二、转化为胆汁酸是胆固醇的主要去路第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所有脂质的统称二、血浆脂蛋白是血脂的运输及代谢形式三、不同来源脂蛋白具有不同功能和不同代谢途径四、血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症2教学基本要求掌握 人体含有的主要不饱和脂肪酸及必需脂肪酸（essential fatty acid）的概念；甘油三脂（triglyceride

34、，TG）代谢：不同来源脂肪酸在不同器官以不完全相同的途径合成甘油三酯；内源性脂肪酸的合成需先合成软脂酸再加工延长；甘油三酯氧化分解产生大量ATP供机体需要脂肪动员（fat mobilization）的概念，脂酸的b-氧化（b-oxidation）；酮体（ketone bodies）的生成、利用；血脂概念；血浆脂蛋白（lipoprotein）的分类、组成及重要功能。熟悉 脂质（lipids）具有多种复杂的生物学功能。脂类消化吸收后的运输；脂质消化吸收在维持机体脂质平衡中具有重要作用。酮体生成的调节；脂酸合成的调节；不饱和脂酸和多不饱和脂酸衍生物的生理功能；甘油磷脂（glycerophosphol

35、ipids）的组成、分类及结构，甘油磷脂的合成部位、原料及基本过程；胆固醇（cholesterol）合成的部位、原料、基本过程及其调节，胆固醇在体内的转化：转变为胆汁酸（bile acid）、类固醇激素和7-脱氢胆固醇；脂蛋白的结构及载脂蛋白（apolipoprotein，Apo）在脂蛋白代谢上的重要作用；各类脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）的代谢。了解 脂质是种类繁多、结构复杂的一类大分子物质；脂质组成结构的复杂性决定了脂质分析技术的复杂性。脂酸的其他氧化方式；软脂酸生物合成的过程；脂酸碳链的加长。甘油磷脂的降解。鞘磷脂（sphingophospholipids）的代谢；胆固醇的结构

36、、分布、生理功能以及胆固醇的消化吸收。血浆脂蛋白代谢紊乱导致脂蛋白异常血症（dyslipoproteinemia）。3重点与难点 重点：人体含有的主要不饱和脂肪酸及必需脂肪酸；甘油三脂代谢：不同来源脂肪酸在不同器官以不完全相同的途径合成甘油三酯；内源性脂肪酸的合成需先合成软脂酸再加工延长；甘油三酯氧化分解产生大量ATP供机体需要脂肪动员的概念，脂酸的b-氧化；酮体的生成、利用；血脂概念；血浆脂蛋白的分类、组成及重要功能。 难点：不同来源脂肪酸在不同器官以不完全相同的途径合成甘油三酯；酮体生成的调节；脂酸合成的调节；各类脂蛋白（CM、VLDL、LDL、HDL）的代谢。胆固醇逆向转运（revers

37、e cholesterol transport，RCT）第八章 生物氧化第一节 氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成一、氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成二、NADH和FADH2是氧化呼吸链的电子供体第二节 氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化偶联生成ATP一、氧化磷酸化偶联部位在复合体、内二、氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度三、质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP四、ATP在能量代谢中起核心作用第三节 氧化磷酸化的影响因素一、机体能量状态可调节氧化磷酸化速率二、抑制剂可阻断氧化磷酸化过程三、甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热四、线粒体DNA突变可影响氧化磷

38、酸化功能 五、线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物第四节 其它氧化与抗氧化体系一、线粒体氧化呼吸链也可产生活性氧二、抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能三、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化2教学基本要求掌握 呼吸链（respiratory chain，又称电子传递链：electron transfer chain）的概念；氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）偶联部位在复合体、内；氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度；质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP ；ATP在能量代谢中起核心作用。ATP对氧化磷酸化的调节作用；微粒体细胞色素

39、P450单加氧酶（cytochrome P450 monooxygenase）催化底物分子羟基化。熟悉 呼吸链的组成及电子传递过程，呼吸链组分的排列顺序，主要的呼吸链；P/O比值。抑制剂可阻断氧化磷酸化过程；甲状腺激素可促进氧化磷酸化和产热；线粒体DNA（mtDNA）突变可影响氧化磷酸化功能；线粒体的内膜选择性协调转运氧化磷酸化相关代谢物胞液中NADH的氧化：a-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭；线粒体氧化呼吸链也可产生活性氧；抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能。了解 化学渗透假说（chemiosmotic hypothesis）；ATP合酶（ATP Synthase）的结构及ATP合成的机

40、制；ATP的生成和利用。3重点与难点 重点：呼吸链（电子传递链）的概念；氧化磷酸化偶联部位在复合体、内；氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度；质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP ；ATP在能量代谢中起核心作用。ATP对氧化磷酸化的调节作用；加单氧酶的作用机制。 难点：化学渗透假说；ATP合酶的结构及ATP合成的机制。第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的生理功能和营养价值一、体内蛋白质具有多方面的重要功能二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐

41、败作用第三节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质分解生成氨基酸二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库三、氨基酸分解先脱氨基四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解第四节氨的代谢一、血氨有三个重要来源二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路第五节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程2教学基本要求掌握 营养必需氨基酸（nutritionally essential aminoi acid）的概念，人体八种必需

42、氨基酸的名称及与食物营养价值的关系；氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用联合脱氨基：转氨基作用（transamination）与转氨酶（transami-nase），L-谷氨酸氧化脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）；体内氨的来源与去路，氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环（alanine-glucose cycle），尿素的生成主要过程（鸟氨酸循环，ornithine cycle），尿素合成的调节，高氨血症（hyperammonemia）和氨中毒。熟悉 蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性，氮平衡（nitrogen balance）的概念，人体对蛋白质的需要量，蛋

43、白质的互补作用；氨基酸的吸收；a-酮酸的代谢：氨基化生成非必需氨基酸，氧化生成CO2；氨基酸的脱羧基反应：-氨基丁酸，组胺，5-羟色胺，多胺，牛磺酸；一碳单位的概念、一碳单位与四氢叶酸的关系、一碳单位与氨基酸代谢（来源）、一碳单位的相互转变及功能；含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸循环（methionine cycle）；半胱氨酸代谢可产生多种中药的生理活性物质。了解 蛋白质在胃、肠中的消化；蛋白质的腐败作用；组织蛋白质的降解；芳香族氨基酸的代谢；支链氨基酸的代谢。3重点与难点 重点：必需氨基酸的概念，人体八种必需氨基酸的名称及与食物营养价值的关系；氨基酸代谢概况；氨基酸的脱氨基作用联合脱氨基：转氨基作

44、用与转氨酶，L-谷氨酸氧化脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环；体内氨的来源与去路，氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环，尿素的生成主要过程（鸟氨酸循环，ornithine cycle），尿素合成的调节，高氨血症和氨中毒。 难点：个别氨基酸的代谢。 5个循环与氨基酸代谢有关，可帮助序贯理解、记忆本章内容： g-谷氨酰基循环（g-glutamyl cycle）：氨基酸的吸收 嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）：联合脱氨基作用丙氨酸-葡萄糖循环（alanine-glucose cycle）：氨的转运鸟氨酸循环（ornithine cycle）：尿素的生成甲硫氨酸循环（methionine

45、 cycle）：甲硫氨酸转甲基作用 第十章 核苷酸代谢第一节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢一、嘌呤核苷酸的合成存在从头合成和补救合成两种途径二、嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸第二节 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢一、嘧啶核苷酸的合成同样具有从头合成与补救合成两条途径二、嘧啶核苷酸的分解代谢2教学基本要求掌握 嘌呤核苷酸合成的两种途径：从头合成（de novo synthesis）及补救合成途径（salvage pathway）的原料、主要步骤及特点；合成途径的调节及生理意义。嘧啶核苷酸合成的两种途径：从头合成和补救合成途径的原料、主要步骤及特点。熟悉 核苷酸的生物学功用。脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷

46、酸分解代谢的终产物；尿酸以及痛风症（gout）与血中尿酸含量的关系；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤的生化机理；嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。了解 核酸的消化吸收；嘌呤核苷酸的相互转变；嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的基本过程。3重点与难点 重点：嘌呤核苷酸合成的两种途径：从头合成及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；合成途径的调节及生理意义。嘧啶核苷酸合成的两种途径：从头合成和补救合成途径的原料、主要步骤及特点 难点：嘌呤核苷酸从头合成途径的原料、主要步骤。 第十一章 非营养物质代谢第一节 生物转化作用一、体内非营养物质有内源与外源性两类二、肝的生物转化作用不等于解毒作用三、肝的生物转化作

47、用包括两相反应四、生物转化作用受许多因素的影响第二节 胆汁与胆汁酸的代谢一、胆汁的主要固体成分是胆汁酸盐二、胆汁酸有游离型、结合型与初级、次级之分三、胆汁酸的主要生理功能四、胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环第三节 血红素的生物合成一、血红素的生物合成过程二、血红素生物合成的调节第四节 胆色素的代谢与黄疸一、胆红素是铁卟啉类化合物的降解产物二、血液中的胆红素主要与清蛋白结合而运输三、胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管四、胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素五、血液胆红素含量增高可出现黄疸2教学基本要求掌握 生物转化（biotransformation）作用的概念；加单氧酶系（monooxyg

48、enase）的作用；结合反应；生物转化反应的特点；初级胆汁酸的生成、次级胆汁酸的生成；胆汁酸的肠肝循环（enterohepatic circulation of bile acid）、胆汁酸的生理功能；胆色素（bile pigment）的来源；胆红素（bilirubin）的生成与转运；胆红素在肝中的转变；胆红素在肠道中变化和胆素原的肠肝循环（enterohepatic urobilinogen cycle）；两类胆红素的概念及区别。熟悉 参与生物转化的酶类及反应类型；影响生物转化作用的主要因素；血红素（heme）的生物合成与调节；高胆红素血症（hyperbilirubinemia）、黄疸（ja

49、undice）。 了解 胆汁的主要成分及胆汁酸的种类。3重点与难点 重点：生物转化作用的概念；生物转化作用的结合反应；生物转化反应的特点。初级胆汁酸的生成、次级胆汁酸的生成与肠肝循环、胆汁酸的生理功能。胆色素（bile pigment）的来源；胆红素的生成与转运；胆红素在肝中的转变；胆红素在肠道中变化和胆色素的肠肝循环；两类胆红素的概念及区别。血红素的生物合成与调节。 难点：胆汁酸的肠肝循环与胆色素的肠肝循环。血红素的生物合成与调节。比较胆汁酸的肠肝循环与胆色素的肠肝循环，加深理解。第十二章 物质代谢的整合与调节第一节物质代谢的特点一、体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体二、机体物质代谢不

50、断受到精细调节三、各组织、器官物质代谢各具特色四、体内各种代谢物都具有共同的代谢池五、ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式六、NADPH提供合成代谢所需的还原当量第二节物质代谢的相互联系一、各种能量物质的代谢相互联系相互制约二、糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系第三节肝在物质代谢中的作用一、肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官二、肝在脂类代谢中占据中心地位三、肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃四、肝参与多种维生素和辅酶的代谢五、肝参与多种激素的灭活第四节肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系一、心肌优先利用脂肪酸氧化分解供能二、脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大三、骨骼肌主要氧化脂肪酸，强

51、烈运动产生大量乳酸四、糖酵解是成熟红细胞的主要供能途径五、脂肪组织是储存和释放能量的重要场所六、肾能进行糖异生和酮体生成第五节物质代谢调节的主要方式一、细胞水平的物质代谢调节主要调节关键酶活性二、激素通过特异受体调节物质代谢三、机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢2教学基本要求掌握 物质代谢的特点：体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体；机体物质代谢不断受到精细调节；各组织、器官物质代谢各具特色；体内各种代谢物都具有共同的代谢池；ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式；NADPH提供合成代谢所需的还原当量。关键酶的调节：别构调节通过别构效应改变关键酶活性；化学修饰调节通过酶

52、促共价修饰调节酶活性。熟悉 物质代谢的相互联系：各种能量物质的代谢相互联系相互制约；糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系。肝脏在各类物质代谢中的作用及肝功能损伤时物质代谢紊乱的表现。重要代谢途径的关键酶；酶的合成与降解对酶量及其酶活性的调节。激素通过特异受体调节物质代谢：膜受体激素和胞内受体的生物学效应。机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢了解 肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系3重点与难点 重点：物质代谢的特点：体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体；机体物质代谢不断受到精细调节；各组织、器官物质代谢各具特色；体内各种代谢物都具有共同的代谢池；ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式