细生-重点生复习笔记中大

1、细胞生物学复习提纲第一章细胞概述细胞学说：所有的生物都是由细胞细胞是生命的结构细胞产自细胞的细胞的基本特征：细胞都能进行自我增殖和遗传细胞均具有运动性细胞均能新陈代谢细胞生物学的发展简史：1 细胞的发现和细胞学的创立：166518742 经典细胞学时期：187419003 试验细胞学时期：190019534 细胞生物学的创立：1953 至今细胞结构的基本特征：都具有选择性的膜结构都具有遗传物质和遗传体系都具有核糖体都能进行自我增殖细胞体积守恒定律：细胞的体积决定于细胞的数量的，与细胞的数量成正比，而与细胞的大小无关。细胞体积的限制：体积表面积的关系细胞中关键分子的浓度细胞中的小分子无机物水既是

2、反应物也是溶剂无机盐维持渗透压；蛋白质的结构组分；酶促反应的调节因子细胞中的小分子有机物1 单糖多糖（淀粉、糖原）氨基酸组成蛋白质脂膜的重要组份；营养物质；ATP 参与能量的传递；c参与信号传导4 核苷酸DNA、RNA细胞中的大分子有机物多糖支持保护；润滑；细胞识别；蛋白质细胞功能的体现者细胞结构的组装：小分子有机物的形成细胞的基石小分子有机物组装成生物大分子生物大分子组装成细胞的高级结构细胞膜、核糖体、高级结构组装成细胞器，最后再由细胞器组装成细胞、微管、微丝等细胞的类型原核细胞和真核细胞A、原核细胞的特点：没有可见的细胞核以及核膜、核仁，只有拟核，进化地位低。遗传信息少，结构简单没有膜结合

3、的细胞器细胞膜的多功能性B、真核细胞的结构体系生物膜体系遗传信息表达体系细胞骨架体系（1）维持细胞的一定形态帮助细胞内物质的细胞内基质区域化细胞的移动行走和细胞器的运动第三章 细胞质膜与跨膜细胞膜的功能：界膜和区室化调节物质的信号的检测和转导细胞间的相互作用（识别、粘连、连接）能量转换功能区室化血影：红细胞放入低渗溶液后，细胞膜会破裂空壳，即血影。其中的血红蛋白，然后细胞膜会再闭为一个膜骨架：蛋白质和骨架。交联的网架，参与维持细胞的形状并完成其各种生理功能，这种结构称为膜红细胞膜蛋白的组成：1 血影蛋白：是膜骨架成分而不是膜蛋白成分，细胞质面下方交联的网架，维持红细胞的双凹面的结构2 血型糖蛋

4、白：诞糖蛋白，生沉积。的唾液酸，带有负电荷，防止再通过狭窄的毛细的时候发带 3 蛋白：双亚基的多次跨膜蛋白，阴离子通道肌动蛋白：带 4.1 蛋白：同血影蛋白结合，辅助其与肌动蛋白的结合锚定蛋白：连接带 3 蛋白和血影蛋白7 内收蛋白红细胞膜骨架的组装：血影蛋白在带 4.1 蛋白的协助下与肌动蛋白结合组成网架结构。血影蛋白的、亚基组成二聚体，进而头头相对组成四聚体；1217 个肌动蛋白寡聚体与带 4.9 蛋白和肌球蛋白组成一个基本的结构蛋白，再与血影蛋白和带 4.1 蛋白的复合物结合。带 4.9 蛋白和肌球蛋白的功能是稳定肌动蛋白寡聚体。带 4.1 蛋白与血型糖蛋白结合锚定蛋白一端连接带 3 蛋

5、白，一端连接血影蛋白膜的化学组成1脂：磷脂、鞘脂、胆固醇甘油磷脂：亲水的头部；两条不亲水的、长短不一的、其中一条常常含有一个或若干个双键的非极性的不亲水的尾端。包括磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰肌醇鞘脂：半乳糖脑苷脂，霉菌毒素胆固醇：极性的羟基、非极性的环、非极性的尾；作为一扁平的片层结构磷脂双分子层，限制了磷脂尾部的摆动，维持了膜结构的稳定性，并对2碳水化合物：性起重要作用。占细胞膜物质总含量的 8，8的 93与蛋白质结合，另外的 7与脂结合；质膜上的位于外表面，内膜系统中则位于质面；碳水化合物的功能：（1）提高细胞膜的稳定性部位，内质网和体。增强细胞对细胞外液中的蛋白酶的抗性参

6、与细胞的识别和粘连细菌与帮助新的结合位点的蛋白质的和定位（6）决定血型ABO 血型决定子3蛋白质：按其与细胞膜的结合关系分为膜整合蛋白、外周蛋白、膜锚定蛋白。整合蛋白：单次跨膜蛋白、多次跨膜蛋白、多亚基跨膜蛋白。有折叠也有折叠（细菌和线粒体中的孔蛋白）外周蛋白：分布在细胞膜的内外表面，如红细胞中的血影蛋白和锚定蛋白其功能为：增强细胞膜的强度作为酶参与信号分子的识别和转导锚定蛋白：膜蛋白的研究方法分离：去垢剂，离子型去垢剂：十二烷基磺酸钠（SDS），使膜，使蛋白质变性；非离子型去垢剂，Tritox-100，性质温和，使膜溶解，不使蛋白变性。镶嵌模型膜的不对称性：膜两侧各种成分的不对称性分布脂的不

7、对称性分布：各种成分的比例不同糖的不对称性分布：只分布在膜外表面蛋白质的不对称分布：绝对不对称，每一种蛋白质有其特定的分布位点，细胞膜外的蛋白质多于膜内侧不对称分布的功能：导致了功能的不对称和方向性，保证了生命过程的顺利进行膜的1 脂的性：性：侧向扩散旋转运动翻转扩散（借助于翻转酶）2 蛋白质的随机移动定向移动局部扩散性：影响脂的性的：（1）脂的长度与不饱和度：尾端越长性越低，不饱和度越大性越高（2）胆固醇的含量：在变相温度以上其含量与性成反比，变相温度以下其含量与性成正比（3）卵磷脂鞘磷脂的比值：比值越高，性越高（4）影响蛋白质运动的：各种细胞连接细胞膜性的功能：利于酶的扩散与翻转，提高酶活

8、性利于物质的参与信号转导与细胞周期有关参与能量的转换（氧化光合磷酸化）与发育和衰老的程度有关物质的跨膜：主动和的特点：顺浓度梯度不需要消耗能量，细胞膜仅起屏障作用根据是否需要蛋白质由可分为简单扩散和协助扩散两种简单扩散的特点：1 被物质是脂溶性的2速度与浓度成正比3 不需蛋白质协助，也不需 ATP限制：被被物质的大小物质的脂溶性：脂溶性越高，越容易3 被物质的电荷：如果带电则会结合水分子，则一方面使其体积增大。另一方面降低其脂溶性。协助扩散的特点：顺浓度梯度，不需要消耗能量需要蛋白质协助3速度比简单扩散快几个数量级4 具有选择性和特异性5速度随浓度增大而增大，但是当辅助蛋白饱和后则达到最大值，

9、无法再增大6 会被抑制剂抑制参与协助扩散的通道蛋白的类型电位门控通道：膜电位的改变使其发生构型的转变配体门控通道：与配体的结合使其发生构型的转变胁迫门控通道：外界的压力等变化使其发生构型的转变参与协助扩散的载体蛋白的特点具高度的选择性和特异性可被抑制3 不对被物质作任何修饰（不同于主动中某些种类载体蛋白）主动的功能：从周围环境中吸收必需的物质，无论其浓度多低排出细胞中的代谢废物，无论其浓度多高维持细胞中重要离子的浓度主动的特点：逆浓度梯度需要消耗 ATP，且对毒素敏感需要蛋白质的协助具选择性和特异性Na-K 泵的生理功能：1 维持细胞内外 Na 的浓度梯度以及 Na 的渗透势2 为氨基酸和葡萄

10、糖的协同建立 Na 浓度梯度3 建立膜内外的电位差，是神经传导和细胞兴奋等电生理活动的基础Ca 泵的结构和调节机制结构：有 10 个跨膜的结构域组成；膜内的两个胞质环状结构，分别位于 2、3 和 4、5 之间；3NH 和COOH 端都在膜的内侧一面；4 第一个环有与 Ca 结合的位点，第二个环有和 ATP 结合的激活位点，被COOH 端的抑制区域抑制。作用模型：在一侧结合两个 Ca，激活酶，结合一分子的 ATP，被磷酸化，Ca 泵构型发生变化，Ca 被转到外侧，酶被去磷酸化，恢复原状调节机制：钙调蛋白复合物与COOH 端的抑制区域结合，钙离子浓度下降时，钙调蛋白失活脱落蛋白激酶C 将抑制区磷酸

11、化偶联特点：不消耗 ATP 但是需要借助初级主动建立的质子浓度梯度，动物细胞中为 Na-K 泵的 Na 质子浓度梯度，植物细胞中为 H 泵建立的 H 质子浓度梯度，所的物质为氨基酸和葡萄糖等。细菌中的主动：1 磷酸化能量来源：将被的物质磷酸化是其在细胞中的浓度极低，以保证物质不断的2 视紫红质质子泵：7 个跨膜的螺旋组成，其中含有视黄醛，当视黄醛吸收一个光子后，整个蛋白质的构型发生变化，从而引起 H 质子运送到细胞外，从而建立 H 质子浓度梯度，可用于 ATP 的其能量来源为光。3ABC蛋白，广泛存在，各种氨基酸和葡萄糖等物质第四章 细胞环境与互作细胞被：细胞表面的碳水化合物组成的质膜的保护层

12、。主要成分是糖，因此又称为是蛋白聚糖和糖蛋白。主要成分细胞被的功能：1 保护，如在消化道、呼吸道、的作用以及细菌的的上皮细胞，有助于润滑，纺织机械损伤，防止不受消化酶2 参与细胞与环境的互作，参与细胞与环境的物质交换，参与细胞识别以及细胞增殖的接触抑制。植物的细胞外结构：细胞壁作用：提供机械强度保护植物不受机械损伤和渗透势的保护植物细胞不受细菌和真菌的对植物形态有决定作用5 作为通透屏障在植物的代谢和成分：中起作用素、半素、果胶、木质素、糖蛋白初生细胞壁和次生细胞壁：中间层：主要是果胶，连个细胞共有，连接两个细胞初生细胞壁：多种成分，具有弹性，在植物细胞的进一步成长过程中扩展次生细胞壁：素和木

13、质素，增加强度和厚度G+的细胞壁：主要成分：肽聚糖：形成交联的三维网状，增加强度，维持型态磷壁酸：与胞壁质的骨架分子结合，稳定质膜，调节某些酶的G-(与阳性菌的差别):1 胞壁质薄，交联程度低，因此硬度差。2 含有两层细胞膜，内层为典型的磷脂膜，外层的在胞壁质的外面，含有脂多糖，因此外层的渗透性高。细胞外基质：蛋白聚糖结构蛋白：胶原和弹性粘连蛋白：纤粘连蛋白和层粘连蛋白动物细胞外的基质主要是胶原；植物细胞外的基质主要是细胞壁；二者的共同点是都具有长长的坚硬的，包埋在两性的基质中，基质中充满了糖蛋白或多糖。功能：1 决定组织的形态以及保护功能参与信号传导参与细胞的分化蛋白聚糖：重复的二糖的无分支

14、长链糖胺聚糖以共价方式连接线性多肽。透明质酸：重要的糖胺聚糖，既可以参与蛋白聚糖的形成也可以也是唯一可以游离存在。主要功能是抗压。蛋白聚糖的功能：1 糖胺聚糖的负离子，可以吸引阳离子，进而吸引水分子，使基质成为多孔的吸水的胶状物，使细胞表面有较大的可塑性，从而具有抗挤压的能力，其保护作用。2 透明质酸可以提高体液的粘度和润滑性3 蛋白聚糖还参与细胞的分化和迁移，也与有关胶原的特点：1 最重要的水不溶性蛋白的细胞外基质的骨架在细胞外基质中形成半晶体的在细胞迁移和发育中起作用，给细胞提供张力和弹性胶原蛋白的基本结构是原胶原，原胶原肽链的一级结构只有(Glyxy)重复序列。各类胶原均具有 2 个特征

15、：均由三条肽链组成各类胶原蛋白的氨基酸组成完全不同胶原的（1）：在成细胞的内质网中组装，继续于体，完成于细胞外原链，仅仅是含有信号肽的原初肽链（2）在内质网腔和体中被羟基化、糖基化，形成前体肽（3）在体中三股肽链自我组装成前胶原（4）前胶原在体翻面网络中通过小泡被到细胞外（5）两种专一性不同的蛋白水解酶切除 N、C 端的前肽，原胶原胶原的作用：提供了水不溶性的框架，决定了细胞外基质的机械性质保持皮肤及其他组织的强度，使具有弹性骨、肌腱和皮肤的主要蛋白，提供刚性和抗张力有促进生长的作用肌原弹性蛋白：1 弹性的主要成分，主要存在于韧带和脉管壁2 赋予组织以弹性3 组织的弹性通过散布在弹性粘连蛋白：

16、中的胶原的数量来控制将细胞外基质和细胞联系起来的桥梁，分纤粘连蛋白和层粘连蛋白两种。纤粘连蛋白由可分为两类：以颗溶形式存在于血液和各种体液中的称血浆纤粘连蛋白以不可溶形式存在于细胞外基质和细胞之间以及细胞表面的为细胞纤粘连蛋白FN 的结构：高分子量糖蛋白，呈 V 型功能：接到细胞粘着以及细胞与基质的结合影响细胞的迁移，参与伤口的愈合且与癌细胞的扩散有密切关系层粘连蛋白（LN）：基膜的主要成分，且为其所特有的非胶原糖蛋白。功能：作为基膜的主要成分，对基膜的组装起关键作用在细胞表面形成网络结构并将细胞固定在基膜上在细胞发育过程中刺激细胞的粘着和细胞运动刺激胚胎中神经轴的生长，以及成年动物神经细胞的

17、成生和再生与纤粘连蛋白一样，影响细胞的生长和分化基膜：作用：1 对组织结构起支持作用2 是渗透性的，调节分子和细胞的运动肾细胞中可作为过滤膜，允许小分子物质进入尿液留下蛋白质在表皮细胞下的基膜则一方面防止结缔组织进入表皮，一方面允许白细胞的组织某些游动癌细胞的移动整联蛋白：属于膜整合蛋白，是细胞外基质受体，但是与受体蛋白的区别是与配体结合的能力很低，但是浓度却是其他受体的 10100 倍整联蛋白的结构和功能：是跨膜的异质二聚体功能：整联蛋白除了将细胞外基质和细胞连接外，还将细胞内的骨架网络和细胞外基质连成一个整体，整联蛋白本身作为跨膜的接头，在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用。

18、同时还将细胞外信号向细胞内传递，这种传递是通过构型变化实现的钙粘着蛋白：E粘着蛋白，存在于表皮N粘着蛋白，存在于神经P粘着蛋白，存在于胚盘细胞间的粘着主要是靠粘着蛋白，细胞识别是糖的作用。因为糖蛋白和糖脂中侧链虽然很短，但他们能以不同的方式结合，所以能够形成不同的识别基团。细胞识别引起的细胞反应：吞噬、细胞粘着、信号反应凝集素：植物动物细胞都能胞的识别与粘着。的，可以与糖结合，具有一个以上的同糖结合的位点，能够参与细细胞粘着：在细胞识别的基础上，同类细胞发生形成细胞团或组织的过程叫细胞粘着。引起细胞粘着的主要是膜蛋白，参与细胞粘着的分子称为细胞粘着分子，按作用方式可分为三类：免疫球蛋白超钙粘着

19、蛋白超选择蛋白超其中只有免疫球蛋白超不是钙依赖性的，钙粘着蛋白超是最广泛存在的细胞粘着的方式：同种细胞粘着分子相互介导粘着异种粘着分子互补的介导粘着中介分子（如凝集素）介导的与细胞表面分子互补的作用钙粘着蛋白介导的细胞粘着：介导相同细胞间的相互粘着，通过双方细胞表面的钙粘着蛋白的相互作用，也就是同嗜性的细胞粘着，即所谓的“自我粘着”。钙调蛋白常以二聚体的形式或二聚体从的形式介导细胞间的粘着，因为这样细胞间的粘着力更强选择蛋白介导的细胞粘着：结构：能够识别另一个细胞表面伸展出来的特异的糖基团，并与之特异性的结合，因此也是细胞表面受体。具有一个小的细胞内的结构域，一单次跨膜结构域，以及一个长的细胞

20、外片段，其中包含若干结构域，最外端是具有凝集素作用的结构域。作用：主要介导循环系统中白细胞在有炎症和血块的免疫球蛋白与整联蛋白介导的细胞粘着：壁的暂时性相互作用。免疫球蛋白粘着分子即可以介导同嗜性的细胞粘着（非钙依赖性的），也可以介导异嗜性的细胞粘着（钙依赖性的）。细胞连接：细胞间了长期的组织上的联系，通常需要较复杂的结构，这种结构称为细胞连接。类型：紧密连接（封闭）；粘着连接（粘着）；间隙连结（通讯）紧密连接：存在部位：上皮细胞顶端两相邻细胞间结构特征：紧密连接处的细胞质膜几乎融合，并紧密联结在一起，再融合部位两细胞间没有孔隙，因此完全封闭了连接处的液体功能：连接细胞防止物质的双向渗透限制了

21、膜蛋白的脂分子层的。，维持细胞极性对离子作用的大小与紧密连接中封闭所的数目有关斑块连接：共同特点：通过细胞内侧的斑块与细胞骨架连接起来分类：与肌动蛋白连接，粘着带、粘着斑与中间连接，桥粒、半桥粒粘着带和粘着斑的区别：涉及细胞之间的连接则为带，细胞与基质之间的连接为斑根本区别参与粘着带的是钙粘着蛋白，参与粘着斑的是整联蛋白粘着带连接是两细胞膜外表面钙粘着蛋白之间的连接，粘着斑是整联蛋白与细胞外基质中的粘连蛋白的结合粘着连接的两个功能：将细胞与细胞或细胞与基质连接起来通过膜整合蛋白与肌动蛋白相连，给细胞传递一种信号，然后通过细胞内的信号分子将信号放大桥粒：如果细胞是通过中间连接到细胞骨架上，则这种

22、连接方式称为桥粒连接。是通过钙粘着蛋白将相邻细胞连接起来，但是形态不同，分别是桥粒芯蛋白，桥粒芯胶粘蛋白。半桥粒与桥粒的不同：参与连接的跨膜蛋白不是钙粘连蛋白，而是整联蛋白不是细胞之间的连接，而是细胞和基质之间的连接功能：增加了细胞的机械强度；分散机械拉力；通过与细胞骨架的结合形成了组织网络和组织整体。通讯连接：结构：4 个或 6 个亚基形成连接子，相邻细胞的连接子对接形成水性通道间隙；功能：连接介导细胞通讯；调节：受细胞质中钙和氢离子浓度的调节。第五章细胞通讯细胞通讯的三种方式：通过信号分子通过细胞表面分子的粘着通过细胞与细胞外基质的粘着又可分为两大类：依赖细胞接触的通讯不依赖细胞接触的通讯

23、细胞通讯的基本过程：信号分子的信号分子到细胞外信号分子的细胞表面受体对信号分子的识别与检测信号的转移，产生细胞内信号细胞内信号作用于效应分子，并级联放大从而引起一系列的变化，包括生长、代谢、信号终止表达信号分子与信号传导方式的分类：激素，神经递质，局部介质激素又分为三类：1 蛋白与肽类激素：脂作用与细胞表面的受体2 类固醇激素：光面内质网中；作用与细胞质以及核膜上的受体3 氨基酸衍生物激素：酪氨酸衍生而来的小分子；肾上腺素（作用与膜受体），甲状腺素（作用与细胞内受体局部介质：生长因子与淋巴因子神经递质：神经细胞的特殊部位突触神经递质作用的特点：出来的信号分子（1）前，突触必须与靶细胞离得很近必

24、须产生电信号作用快，部位精确，亲和力低受体：任何能够同激素、神经递质、药物或者细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能变化的生物大分子。表面受体多为功能性糖蛋白，但是，霍乱毒素和百日咳毒素受体是糖脂，甲状腺受体是糖蛋白和糖脂的混合物。细胞膜上的受体主要分为三类：（结构特点：是一条多肽链，具有 7 个螺旋跨膜区；包括视紫红质和嗅觉受体）1 离子通道受体2G-蛋白偶联受体3 酶联受体（特点：受体本身既是受体又是酶，与信号分子结合后便具有酶的活性，并将信号放大）。分为两类：非酪氨酸激酶受体，细胞质内结构域无催化活性酪氨酸激酶受体：受体酪氨酸激酶、受体苏氨酸丝氨酸激酶，作用与自身结构的磷酸化，从而结合细胞

25、质内的其他细胞质酶。表面受体超又可分为三类：（1）单次跨膜（2）7 次跨膜（3）多亚基跨膜配体与受体结合的特点：1 特异性 2 高亲和性3 饱和性 4 可逆性5 可以引起生理反应信号分子与受体结合的复杂性一种信号分子只能与一种受体作用，但是可以作用于不同的靶细胞，引起多种反应细胞表面有几十种甚至上千种不同的受体与基质中的信号分子同时作用，细胞必须对多种信号进行协调综合信号转导：细胞表面受体通过某种机制将外部的信号转为信号转导的 2 个途径：1G-蛋白偶联方式2配体激活受体的酶活性信号称为信号转导级联作用的机理：各种生化反应途径中，上有蛋白对下游蛋白的活性的调节主要是通过添加或去除磷酸基团，从而

26、引起下游蛋白的构形而实现的，因此生化途径的主要成员是蛋白激酶和磷酸酶，可以引起所有活性的快速变化或者迅速复原。级联放大作用的两个优越性：同一个级联的所有具有催化活性分子的酶受同一个分子调控通过级联方法，使引起同一级联反应的信号得到最大限制的放大级联放大的其他作用：信号的转移，由外而内信号的转化，信号转化为引起细胞应答的分子信号的分散级联各步骤均受一些因子的调节，因此级联反应的最终效应还是细胞内外的条件来决定第二信使的两个基本特性：第一信使同膜结合后最先出现在细胞膜内侧或细胞浆中，只在细胞内侧起作用的信号分子能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答五种最重要的第二信使：c；Ca2+；cGMP；1

27、，2二酰甘油 DAG；1，4，5三磷酸肌醇 IP3G蛋白偶联受体的 2 个特点结构组成：7 次跨膜受体，G蛋白，效应器产生第二信使参与G蛋白循环的三种蛋白GTPase 激活蛋白：加速 GTP 的水解速度鸟苷交换因子：促进 GDP 从 G 蛋白上解离鸟苷解离抑制蛋白：抑制 GDP 从G 蛋白上的，保持 G 蛋白处于无活性的状态PKA 系统：c作为第二信使主要通过激活蛋白激酶 A 进行信号放大，故将 c引起的信号转导系统称为 PKA 系统。G-蛋白偶联受体跨膜信号转导机理：（1）G蛋白被受体激活：配体与受体结合引起受体的构型改变，从而提高与 G 蛋白结合的能力，这是信号分子唯一的功能。结合由配体的

28、受体在细胞质面与 G 蛋白结合，形成受体G 蛋白复合物。与受体结合的 G 蛋白亚基GDP，与 GTP 结合，从而使 G 蛋白具有活性。（2）G 蛋白将信号向效应物转移：GTP 取代 GDP，使亚基构型发生变化，、亚基离开，与 GTP 结合的亚基单独向效应物移动，并激活效应物使其产生第二信使。只要亚基GTP 与效应物结合，就会不断产生第二信使，而、亚基复合物可以激活下游别的效应物。（3）应答的终结：与亚基结合的 GTP 水GDP 的时候信号转导就会终止，GTP 水解的速度决定着信号转导的时间和强度。亚基本身有水解 GTP 的能力，只是微弱，可以同 GAP 结合以加快速率，从而使亚基GDP 与、亚

29、基再结为非活性的复合物。激活型的配体与激活型的受体结合，经激活型的G 蛋白去激活腺苷酸环化酶，以提高抑制型的配体与抑制型的受体结合，经抑制型的G 蛋白去抑制腺苷酸环化酶，以降低的浓度；的浓度。蛋白激酶 A（PKA）：全酶共有四个亚基，2 个调节亚基，2 个催化亚基，全酶无活性。分类：一类在胞质溶胶中，一类在核膜、质膜、微管上作用机理：蛋白激酶 A 的功能是将 ATP 的磷酸基团转移到特定蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上进行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化的蛋白质可以调节靶细胞的活性功能：蛋白激酶既有细胞质功能又有细胞核功能PKC 系统：组成与作用机理：G 蛋白为Gq，由 Gq 激活磷酸酯酶 C（效应物），

30、令其将细胞质膜中的脂酰肌醇 4，5-二磷酸分脂酰甘油（DAG）和 1，4，5三磷酸肌醇（IP3），IP3 动员 Ca2库Ca2，而 DAG 与 Ca2共同作用激活蛋白激酶 C，通过蛋白激酶 C 引起级联反应。关键反应是 PIP2 水DAG 和 IP3；由于蛋白激酶 C 是由 Ca2与 DAG 共同作用的结果，所以 Ca2也是此反应的第二信使。磷脂酶 C 的激活：与腺苷酸环化酶的激活一致；Ca2的：IP3 在细胞中扩散，与内质网中的 IP3 受体结合，使 IP3 门控 Ca2通道打开，其中的 Ca2，使 Ca2的浓度增加。蛋白激酶 C 的激活：蛋白激酶 C 的激活是脂依赖性的，需要 DG 的存在

31、：无活性的蛋白激酶 C 是水溶性的，有活性的蛋白激酶 C 则成为膜结合的酶，所以只有当 DG 出现的时候才为其提供了结合位点；蛋白激酶 C 的激活也是钙依赖性的：蛋白激酶结合到膜上后，要有钙结合上去词可以激活其功能。蛋白激酶 C 的作用机理：与蛋白激酶 A 一样蛋白激酶 C 的功能：1在肝细胞中与 PKA 协作，代谢糖原2在肌细胞中，抑制肌生成素与 DNA 的结合，其分化为肌细胞对的调控：1将与异表达表达结合的抑制蛋白磷酸化，使其出调控蛋白，令其进入细胞核进行的特2激活级联反应，使激活的蛋白激酶磷酸化，并激活 1 个特异表达的调控蛋白细胞中 Ca2的低浓度的维持： 1膜对 Ca2是高度不通透的

32、2质膜和内质网膜上有将其泵出细胞或泵进内质网的系统3.Ca2通过膜通道扩散，可以使细胞中的 Ca2浓度快速升高钙调蛋白：钙可以与多种蛋白结合，然后通过这样的复合物去激活靶蛋白的活性。其中一种即钙调蛋白，可以结合 4 个 Ca2，并且可以与 c、磷酸二酯酶、蛋白激酶作用，其中最重要的一种作用能够对象即 CaM蛋白激酶（钙调蛋白依赖性蛋白激酶），与植物中 Ca2的作用：控制气孔的开关等鸟苷酸环化酶受体：有关。受体的特点：受体本身就是鸟苷酸环化酶，细胞外部分有同信号结合的位点，细胞分幼鸟苷酸环化酶的催化结构域，可以催化 GTP 生成 cGMP，cGMP 可以激活蛋白激酶 G，蛋白激酶 G 可以是特定

33、的蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化。此途径的第二信使是 cGMP。cGMP 介导的信号转导心房促尿钠排泄因子类激素，血压升高时，由心房肌细胞作用：降低血压PKG：cGMP 的靶蛋白是依赖于 cGMP 的蛋白激酶 G（PKG）是一种二聚体，由一个催化亚基和一个同 cGMP 结合的调节亚基，作用的底物：组蛋白，磷酸化酶激酶，糖原酶，酸激酶，胆固醇水解酶。受体酪氨酸激酶（RTKs）：最大的一类酶联表面受体特点：即是受体又是酶，同配体结合，将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化组成：含有配体结合位点的细胞外结构域单次跨膜的疏水螺旋区含有酪氨酸蛋白激酶（RTK）活性的细胞内结构域 RTKs 的主要类型：表皮生长因子

34、受体：EGF血小板生长因子受体：PDGF胰岛素和胰岛素样生长因子受体：IGF-1神经生长因子受体：NGF成细胞生长因子受体：FGF6内皮生长因子受体：VEGF受体酪氨酸激酶的激活：两个单体形成二聚体，细胞内的结构域的尾部被磷酸化，然后二聚体细胞内的结构域装配成一复合结构，信号途径主要是细胞核，不同的酪氨酸激酶可形成不同的信号蛋白集群。胰岛素受体：四聚体，2 个亚基在外，2 个亚基跨膜。胰岛素结合后激活酪氨酸激酶，发生两个反应：使亚基的胞内结构域酪氨酸自我磷酸化对至少两个胰岛素受体底物（IRSs）上十几个磷酸化位点，使之结合并激活下游效应物SH2 域：一种与磷酸化的酪氨酸基元具有高亲和力的位点，

35、IRS 被磷酸化后，可与具有 SH2 的蛋白结合，产生不同效应EGF 受体：结构：一种糖蛋白，单体，三个结构域，胞内域由赖氨酸激酶域和自我磷酸化域组成。受体的激活：两个单体形成二聚体，自我磷酸化。酪氨酸激酶域先被激活。磷酸化的受体末端可同磷脂酶 C 作用，也可通过一接头蛋白扩大信息Ras 蛋白信号传递途径原癌CRAS 表达产物 RAS 的介导过程：胞外信号受体RasRaf1MAPKKKMAPKK(MEK)MAPK转录因子激活靶答和效应细胞应此通路同 EGF 受体有关。Ras 蛋白分子量 21000，有 GTP 酶活性。GTP 酶激活蛋白，使 RAS 蛋白的 GTP 酶激活，降解与其结合的 GT

36、P，变为失活型的 RAS 蛋白GDP，正常时，RAS 蛋白基本上与 GDP结合，定位在细胞膜内表面。RAS 的作用：RAS 变异使 GAP 不能识别与激活 RAS 蛋白的 GTP 酶活性，能与 GTP 结合，使之增殖过分。NO：NO 的：乙酰胆碱同内皮细胞外表面结合，使细胞之中 Ca2的浓度增加，Ca2进入细胞质后，激活 NO 合酶，激活的 NO 合酶可以利用精氨酸生成 NO。NO 的信使作用：NO 可以细胞膜扩散到邻近的平滑肌细胞，并将鸟苷酸环化酶激活，催化 GTP 生成 cGMP。cGMP 是重要的第二信使，可以引起肌细胞松弛和因为 NO 的半衰期很短，所以它只能作用到邻近的细胞。 NO

37、的功能：1减轻心脏的工作压力，减少心肌对氧的需要舒张反应。2治疗性功能细胞与 ECM 相互作用引起的信号整联蛋白与细胞外基质的相互作用能够激活一些细胞质中的蛋白激酶，如 Src。Src 是一个大家族，属于非受体酪氨酸蛋白激酶。Src 被整联蛋白激活后，能够将一些蛋白磷酸化，其中一种是酪氨酸蛋白激酶，称为粘着斑激酶。这些蛋白激酶通过将底物磷酸化进行信号转导。信号的终止信号分子的水解：乙酰胆碱酯酶可以将乙酰胆碱水解，前面的 c是通过水解或磷酸化实现受体钝化：同源钝化：钝化的受体只是那些已与信号分子结合的受体。、IP3、DAG 的信号解除主要受体减量调节：信号分子同细胞表面受体结合后会发生的一种慢速

38、钝化，结果导致存在于质膜上的受体减少，主要使细胞表面已经通信号分子结合的受体会通过内吞等作用逐渐减少。通过磷酸酶：蛋白激酶添加的蛋白质上的磷酸基团可通过蛋白磷酸酶的作用被除去。激酶与磷酸酶对底物的影响是相反的，磷酸化激活底物时，可以通过脱磷酸将底物失活。第六章 核糖体与核酶核糖体唯一的功能是按照 mRNA 的指令将氨基酸机器，是细胞内数量最多的细胞器。类型：细胞质核糖体、线粒体核糖体、叶绿体核糖体蛋白质多肽链。使细胞内蛋白质的分子组成：均由大小两不同亚基组成，但并非结合在一起，在不进行蛋白质时是分开游离于细胞质中的，只有在蛋白质的时候才结合在一起。Mg2的浓度对两个亚基的聚合和解离有很大影响核

39、糖体的化学组成：大小两个亚基都是由核糖体 RNA 和核糖体蛋白组成的。原核生物（大肠杆菌）的核糖体：大亚基 50S：33 种蛋白质；23SrRNA,5SrRNA小亚基 30S：21 种蛋白质；16SrRNA（小亚基的形态主要由 16SrRNA 决定）真核细胞核糖体：大亚基 60S：49 种蛋白质；28SrRNA，5 SrRNA，5.8 SrRNA小亚基 40S：33 种蛋白质；18SrRNA核糖体的生物发生：方式：1在2上增加 rRNA的拷贝数量扩增：形成上千个核，每个核中有几百个拷贝真核生物 18、28、5.8，5 SrRNA 的转录与加工rRNA 在上的特点：18、28、5.8 SrRNA

40、 串联在一起，每组 rRNA 有 200 个拷贝串联在一起，每一个拷贝为一个 rDNA 转录成一个核仁。5 SrRNA 令存于一条。人类有五条上有这些 rRNA，在转录时聚在一起，形上，有几千个拷贝。转录过程：18，2.8，5.8SrRNA 先转录成一个 45S 的前体，然后再分为 20S 和 32S 两个片段，其中前者快速转化为 18SrRNA，后者转化为 28 和 5.8SrRNA，其中 5.8SrRNA 以共价的方式结合在 28SrRNA上。45S 的转录由 RNA 聚合酶完成，5S 的转录由 RNA 聚合酶完成，RNA 聚合酶使用的是启动子，即是与转录部分的的启动子结合，而不是另两个

41、RNA 聚合酶一样与转录部分起始位点上游的启动子结合，这也证明了启动子的存在。原核生物 rRNA及其转录相同点：原核生物的 rRNA 也是多拷贝的，并且也要转录成一个前体，然后再经过加工成成与真核生物 rRNA 不同的是：1原核生物 rRNA 重复的次数少rRNA。2原核生物中编码 5 SrRNA 的与令两种 rRNA组成一个转录。核糖体的装配：核糖体是自组装的结构，没有样板或亲体结构所组成的结构。但是在组装过程中，某些蛋白质必须先组装到 rRNA 上，其他的蛋白才能组装上去，即组装有先后层次。因此：30S 亚基上的蛋白质可以分为三类：开始装配所必需的蛋白质：与 rRNA 特定区域结合，形成核

42、糖体亚基的结合后可为后一批蛋白提供结合位点的蛋白非亚基形成所必需的，但是却是其显示活性所必需的原核生物核糖体重组实验：（1）30S 亚基的蛋白质只和 16S rRNA 结合，50S 亚基的蛋白质只和 23S rRNA 结合不同种之间提取的 30S 亚基的 rRNA 和蛋白质可以装配成有功能的 30S 亚基，即不存在种间的差异原核生物核糖体与真核生物核糖体的亚基彼此不同，由二者的 rRNA 和蛋白质装配成的核糖体没有活性（4）大肠杆菌的核糖体与玉米核糖体亚基重组后具有功能（5）线粒体的核糖体亚基同原核生物核糖体亚基之间形成的杂合核糖体没有功能真核生物核糖体在核仁中的装配：蛋白质是先进行表达，然后

43、在细胞质内，再回到细胞核仁中组装；rRNA 是一边一边参与核糖体的装配。过程：45，5 SrRNA 同蛋白质形成 80 rRNA 颗粒，然后被降解为两个大小颗粒，大颗粒为 55S，含有 32S 和 5S 两种 rRNA，小颗粒含有 20S 的前体 rRNA。然后小颗粒中的 20 SrRNA 快速降解为 18 SrRNA，并运送到细胞质中成为成核糖体小亚基；大颗粒中的 32 SrRNA 被加工形成 28S 和 5.8S 两种 rRNA，成为成过程比较慢。大亚基，在运动到细胞质中，这个核糖体的功能位点：A 位点（受位）：接收氨酰 tRNA 的部位P 位点（供位）：肽酰 tRNA 位点E 位点：中间

44、停靠点，而且当 E 位点被占据后，A 位点同氨酰 tRNA 的亲和力降低，防止氨酰 tRNA 的结合，直到核糖体准备就绪mRNA 结合位点：原核与真核 mRNA 的区别在于：真核 5端有帽子结构，原核生物有 SD 序列。mRNA 中与核糖体 16 SrRNA 结合的序列称为 SD 序列。它是 mRNA 中 5端富含嘌呤的短核苷酸序列，一般位于 mRNA 的起始子 AUG 的上游 510 个碱基处，并且同 16 SrRNA 的 3端的序列互补。蛋白质的基本过程：1肽链的起始：（1）30S 亚基与 mRNA 的结合：原核生物通过 SD 序列，真核生物通过帽子结构。然后沿 mRNA 移动直到识别序列

45、。第一个aatRNA 进入核糖体完整起始复合物的装配起始因子 IF-1，IF-3 以及同 GTP 结合的 IF-2 一起与 30S 亚基结合，然后小亚基同 mRNA 结合，再结合上打亚基。2多肽链的延伸氨酰 tRNA 进入 A 位点氨基酸同生长中的肽链相连mRNA 让下一个脱氨酰 tRNA 的子进入，即转位。整个过程需要 GTP 与一些延长因子参与；催化肽键形成的是 RNA；协同工作，同时处于功能状态，保证正确的氨酰 tRNA 进入。原核生物中，同一条 mRNA 能同多个核糖体结合，同时若干条肽链。结合在同一条 mRNA 上的核糖体称为多聚核糖体。3蛋白质的终止：终止子：UAA，UAG，UGA

46、；与三种因子有关蛋白质的抑制剂：嘌呤毒素：嘌呤素素有与氨酰 tRNA 末端相似的结构，能与 A 位点结合，掺入新生长的肽链中，音系不能进行下一步的反应，导致终止，不成肽链。蛋白酶体所降解的两种类型的蛋白质：错误折叠的蛋白质需要进行数量调控的蛋白质蛋白酶体降解蛋白质的过程：对被降解的蛋白质进行标记，由泛素完成蛋白酶解作用，由蛋白酶体催化小分子 RNA：RNA 聚合酶或者 RNA 聚合酶，其中某些可以被加帽类型：snRNA，存在于细胞核中scRNA，存在于细胞质中它们可以与蛋白质形成核糖白体 snRNPs作用：snRNPs 与剪接作用密切相关；细胞质小分子 RNA 参与蛋白质的和反义 RNA反义

47、RNA 是指与 mRNA 互补的 RNA 分子。可以抑制 mRNA 的翻译来源：1反向转录产物：mRNA 与反义 RNA 是 DNA 同一区段的互补链2不同的产物类型：根据作用方式类反义 RNA：直接作用于靶 mRNA 的SD 序列或编码区，引起翻译的直接抑制（A 类）；与靶 mRNA结合后引起该双链 RNA 分子对 RNA 酶的敏感性增加，将其降解（B 类）。类反义 RNA：与 mRNA 的SD 序列的上游非编码区结合，从而抑制靶 mRNA 的翻译。 类反义 RNA：直接抑制靶 RNA 的转录。核酶：具有催化活性的 RNA。其化学本质是 RNA，但是具有酶的催化活性。核酶的发现：人工的26S

48、rRNA 前体分子中再没有任何蛋白质催化剂存在的情况下，切除了前体分子中的内含子。这种现象称为自我剪接。核剪接：发生在细胞核中，对 hnRNA 中内含子的剪接三个特点：GT-AG 规则：内含子和外显子交界处有两个相当短的保守序列：5端为 GT，3端为 AG。剪接体：剪接过程中形成的剪接复合物。组要组成：蛋白孩子和小分子的核 RNA（3）套索的形成和：、内含子的剪接：共同特点是，在体外能够自我剪接，不需要蛋白质酶的催化；在体内，都需要蛋白质帮助折叠成二级结构。不同点：（1）型内含子比内含子普遍，内含子主要存在于线粒体。（2）型需要游离的鸟苷或者其磷酸化的衍生物的参与；不需要 ATP。不需要剪接体

49、，和 snRNA 的参与，也（3）剪接机制不同：先以线性方式切除要形成套索结构，以套索的结构，然后再转变成一个片断和一个环状分子；内含子。内含子的RNA 编辑：在 mRNA 水平上改变遗传信息的过程RNA 编辑的意义：扩大了遗传信息，使生物更好的适应生存环境第七章 线粒体与过氧化物酶体本章重点：线粒体的功能和线粒体蛋白的定位线粒体和过氧化物酶体的相同点1都是起氧化作用的细胞器2是可的细胞器3二者具有协调性线粒体分布分布：集中在需要能量较多的细胞和组织分离方法：用盐分离，但是会遭到破坏用蔗糖溶液分离，得到有活性的线粒体线粒体的结构：1外膜：透性大，使得膜间腔的环境和细胞质溶胶一样，标志酶是单胺氧

50、化酶，功能：磷脂的脂肪酸链的去饱和、脂肪酸链的延伸、膜间腔：成分和胞质一样，标志酶是腺苷酶激酶，功能：核苷的磷酸化内膜：通透性差，有大量的心磷脂；标志酶是细胞色素氧化酶；功能：电子传递、氧化磷酸化、代谢物质的4线粒体基质：具有三脂肪的氧化、DNA酶系等，标志酶是苹果酸脱氢酶，功能：酸氧化、三、RNA、蛋白质等。线粒体内膜的系统：糖酵解产生的 NADH 必须进入电子传递链参与有氧氧化线粒体产生的代谢物质（OAA、乙酰 CoA）运送到细胞基质ATP 的运出4Ca2+的（线粒体也是 Ca2+的场所）*线粒体有自身的遗传物质，但是信息量不够，大量蛋白是从细胞质运入的。运入机理靠信号肽。两种形式的核糖体

51、游离核糖体：结合核糖体：导肽：的蛋白质分配给线粒体，进行翻译后（蛋白寻靶）的蛋白质分配给细胞膜或细胞行共翻译（蛋白分选）不同的信号肽对不同的目的地有特异性，但对于所引导的蛋白无特异性特点：需要受体需要能量需要转运肽酶通过膜时，蛋白是需要解折叠；重折叠，需要分子伴娘导肽对所引导的蛋白无特异性蛋白质运入线粒体基质的过程线粒体膜间隙蛋白的转运保守性寻靶非保守性寻靶真核生物的糖的氧化作用：有氧：1 线粒体外糖酵解2 线粒体内三无氧：发酵生成、呼吸电子传递链、氧化磷酸化/乳酸线粒体不仅可对糖氧化，还可对 AA、脂肪酸进行彻底氧化糖酵解、三、呼吸电子传递链、氧化还原电位与载体排列顺序、四种主要的复合物、质

52、子动力势的建立、ATP 形成机制、ATP 合酶的偶联作用、ATP 合酶的结构模型、化学渗透假说、ATP 合酶的作用模型线粒体的遗传线粒体线粒体 DNA没有内含子和重复序列的组成：12SrRNA 和 16SrRNA；22 种线粒体蛋白质所需的 tRNA；13 种蛋白编码（3）其要靠核 DNA 聚合酶作用，与核同步mtDNA 是对称转录线粒体遗传有特殊性：（6）线粒体的蛋白质具有原核生物蛋白质的特点两套遗传体系的协调线粒体的增殖方式：二法线粒体的：内共生学说：线粒体来源于细菌，细菌被真核生物吞噬后，在长期的共生过程中，通过演变，形成了线粒体。非共生学说：线粒体是细胞膜内陷的结果过氧化物酶体：标志酶

53、：过氧化氢酶所含酶类： 1氧化酶（40%）过氧化氢酶（40%）过氧化物酶过氧化物酶的功能：使毒性物质失活调节氧的浓度，使细胞免受高浓度氧的毒害核酸和碳水化合物以及脂肪酸的氧化过氧化物酶体的生物发生：第八章 叶绿体本章要点：1叶绿体中能量储备的过渡：光ATP、NH碳水化合物2能量储备的方式光能电能直接利用的化学能储备的化学能叶绿体的来源：分化发展而来类囊体的结构：类囊体膜是连续的，类囊体腔是相通如叶绿体与线粒体的比较的结构第九章 内膜系统和膜内膜系统和膜结合细胞器内膜系统是指内质网、体、溶酶体和液泡等四类膜结合细胞器，因为它们的膜是相互的、处于动态平衡，在功能上是相互协同的 膜结合细胞器：所有具

54、有膜结构的细胞器细胞质膜系统：在生物发生上与质膜相关的细胞器，不包括线粒体、叶绿体、过氧化物酶体。真核生物膜结合细胞器的成员与功能细胞器主要功能胞质溶胶代谢的主要场所；蛋白质的细胞核组存在场所；DNA、RNA内质网脂的场所；蛋白质与集散内膜系统的1生化络：途径2途径3内吞途径内膜系统的生物学意义1细胞器膜结构的和装配是的；提高速率，保证膜结构中方向的一致性2形成功能区域和微环境3通过小泡完成模的和蛋白质的定位酶反应是在膜上进行的，不同的膜结构保证各自酶的作用不干扰扩大表面积，提高表面积与体积之比形成区室，相对提高重要分子的浓度蛋白质定位的三种核孔跨膜小泡方式：指导蛋白质定位的三种信号序列1序列

55、加工序列定位信号内膜系统的研究方法：放射自显影技术差速离心分离与功能分析：不同的分离得到的小泡，所含的酶系统不同，从而可以鉴定是哪一个结构内质网的形态结构单层膜结构组成的囊状、管状、泡状的结构，形成连续的网膜系统光面内质网：表面无核糖体附着，脂类粗面内质网：表面有核糖体附着，的重要场所。性的蛋白质、多种膜蛋白和酶蛋白。肌质网：心肌和骨骼肌中的一种特殊的内质网，参与肌肉收缩。内质网的化学组成：标志酶：葡萄糖6磷酸酶光面内质网的功能：1类固醇激素2糖原分解葡萄糖肝细胞的脱毒作用（eg,饮酒过多时）Ca2+的调节作用：体蛋白质和脂的修饰、分选、包装溶酶体细胞内的降解作用内体内吞物质的分选线粒体通过氧

56、化磷酸化ATP叶绿体进行光合作用过氧化物酶体毒性分子的氧化5脂类的磷脂的转位是由内质网中磷脂转位蛋白（翻转酶）帮助的。磷脂运转的两种方式：1凭借水溶性蛋白，磷脂交换蛋白（PEP）2以出芽的方式到体等部位粗面内质网的功能1蛋白质的和运转2膜结合核糖体所的蛋白质：蛋白，到 ER 腔中的蛋白，膜整合蛋白信号肽的发现和证实加与不加 RER 小泡，产物不同蛋白水解酶试验多聚核糖体的离体翻译信号序列的重要特征：信号识别颗粒（SRP）三个功能位点：1。翻译暂停结构域信号肽识别结合位点SRP 受体蛋白结合位点停泊蛋白（DP）：SRP 在内质网上的受体蛋白，能够与结合有信号序列的 SRP 牢牢的结合，使正在合成

57、蛋白质的核糖体停靠在内质网上。跨膜蛋白与信号肽单次跨膜蛋白：起始转移蛋白中起始转移信号即是起始信号也是终止信号多次跨膜蛋白：几次跨膜就有几对的起始信号和终止信号 蛋白在 ER 蛋白的转移和装配中的作用1同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确的折叠和聚合2防止新的蛋白质在转运过程中变性或断裂蛋白质在内质网中的修饰：1蛋白质 N-连接糖基化：是在蛋白质完成之前加上去的，是直接加到正在生长中的多肽链上。添加的是一个2羟基化寡聚糖，其在内质网中的结合位点是磷酸多萜醇。3形成脂锚定蛋白体的结构：平行排列的扁平膜囊、大囊泡、体的极性：泡三种膜结构组成。具两个面：形成面和成熟面顺面：靠

58、近内质网的一面，蛋白质的初级分选站中间膜囊：扁平囊和管道组成，多糖基的修饰、糖脂的形成场所：体复合物最外面一侧的管状和小泡状物质组成的结构。蛋白质的信号在此被受体接受，进行分选、集中、形成小泡。体的化学组成：糖基转移酶。体的功能：蛋白质的再加工蛋白质的分选体的蛋白质含量比细胞膜和内质网膜都高。复合体的标志酶：蛋白聚糖是在体内的，如透明质酸。内质网中的较大的蛋白质也是在体内被水为成蛋白质，如胰岛素。内质网结构和功能蛋白羧基端的滞留信号：KDEL 信号序列Lys-Asp-Glu-Leu-COO溶酶体的结构小球状，单层膜结构。含有多种水解酶类。溶酶体膜的特点：高度稳定（1）其膜上含有质子泵，可向内泵

59、入质子，维持的酸性条件膜上含有多种载体蛋白，用于水解产物的向外运转膜蛋白高度糖基化，使其具有识别性胆固醇含量高，提高膜的稳定性溶酶体的内含物标志酶：酸性磷酸酶溶酶体内的酶类均为酸性水解酶，最适为 5，因此即使少量到细胞质中，因为酸性不适合，也没有活性，因此并无太大溶酶体的类型：。初级溶酶体：刚刚从次级溶酶体：体出来的小泡，仅含有水解酶类，没有作用底物自噬性溶酶体：作用底物是细胞的破损的细胞器异噬性溶酶体：作用底物是细胞吞噬、胞饮作用摄入的物质植物中的溶酶体：圆球体，液泡后溶酶体：溶酶体残体溶酶体的吞噬作用：对象：、细菌等外源性的物质溶酶体作用的是细胞结构，蛋白质的降解是通过蛋白酶体和泛素的作用

60、。溶酶体的作用：1自溶作用：在多细胞生物的发育过程中残余形态建成；2细胞外消化作用：将水解酶到细胞外消化细胞外物质，如的反应3在蛋白质激素和类固醇激素的细胞中，溶酶体参与激素的调节作用。溶酶体的生物发生： 溶酶体蛋白的 M6P 标记溶酶体酶是水解酶类，需要将其磷酸化保护起来，溶酶体蛋白在一级结构上具有三段信号序列，可以同磷酸转移酶特异性的结合。磷酸转移酶包括：乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶乙酰葡萄糖苷酶溶酶体酶的分选：地点：体依靠的蛋白质：M6P 受体蛋白。内体：膜结合细胞器，是由于细胞的内吞作用形成的含有内吞物质的小泡，具有一定的活性，且可以识别外来物质。溶酶体与疾病：包涵体病：溶酶体是空的，其所含