生物化学第三版课后习题答案

1、.举例说明化学与生物化学之间的关系。提示：生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。举例：略。.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。提示：生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定 的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。生物大分子与小分子化合物相同之处在丁： 1）共价键是维系它们结构的最主要的键；2）有一定的立休形

2、象和空间大小 ；3）化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于：（1） 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大；（2） 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力；（3） 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这 种特性是许多重要生理现象的分子基础。.生物大分子的手性特征有何意义？提示：生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在：（1） 分子识别是产生生理现象

3、的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要 ；（2） 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。.指出取代物的构型：.举例说明分子识别的概念及其意义。提示：分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。.什么是超分子？说明拆分超分子的方法和原理。提示：在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。 超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的

4、过程。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高 时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关？提示：（1） 缓冲溶液总浓度：缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓冲能力越强。（2） 缓冲比：对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时， 缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。.如果希望某一个生物化学反应在pH5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶液？提示：“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”

5、缓冲溶液系统。.一个生物化学反应要求在plI4的条件下进行，可以选择 HCOOH/HCOONa缓冲溶液。试计算配制 pHGly Lcu ThrLys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但 Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。芒再考虑疏水作用的话，因为 Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱，最后的洗脱顺序就足Asp Gily Thr LeuLys.10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列：CNBr断裂：(1) Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn; (2) Leu-Phe-Met; (3) Asp-Met 胰凝

6、乳蛋白酶断裂：(1) Mct-Arg-Ala-Tyr; (2) Asp-Mct-Lcu-Phe; Gly-Asn 提示：Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn 11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys, Asp, His, Glu, Ala, Val, Tyr以及两个NII3组成。当用DNF斑理后，得到 DNP- Asp;用竣肽酶处理可得到游离的Val。此多肽用胰蛋白酶降解时，得到两个肽段，其中一个(含Lys, Asp , Glu, Ala, Tyr) 在pH =时，净电荷为0;另一个(含His, Glu, Val) 可生成DNP-His,在pH =时带

7、正电荷。当多肽用胰凝乳蛋 白酶降解时，也得到两个肽段，其中一个(Asp, Ala, Tyr)在pH =时呈中性，另一个(Lys ,His, Glu, Val) 在pH = 带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何？提示：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys, Pro, Arg, Phe, Ala, Tyr 和Ser。此肽与DNF环反应。用胰凝乳蛋白酶降解， 得到两个肽段，其氨基酸组成分别为 Ala, Tyr , Ser 和Pro , Phe, Lys , Arg。这两个肽段与 DNFB反应，分别生成 DNP-Ser和DNP Lys。

8、此 肽与胰蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为 Arg, Pro和Phe,Tyr, Lys, Ser, Ala 。试推测此多肽的结构和氨基酸序列。13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。根据此原理，试设计一台多肽氨基酸 序列自动分析仪。14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式：(1)凝胶过滤测得分子量为 200 KD;(2) SDS测得分子量为100 KD;2-疏基乙醇存在下的 SDS得分子量为40KD和60KD。15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示：(1)氨

9、基酸组成分析(2)过氧甲酸氧化法切断=硫健。(3)末端氨基酸测定(4)测序(5) 一硫键定位16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚鼠胺”能充当蛋白质的原因。提示：因为蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量 近似地看作蛋白质的含氮量.而三聚鼠胺(melamine)是一种有机含氮杂环化合物，学名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2,三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、鼠脉酰胺，是 一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。食品工业中常常需要检在蛋白质含量，但是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以业界常

10、常使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahl method) ”的方法，通过食品中HN NH2氮原子的含量来间接推算蛋白质的含量。也就是说，食品中氮原子含量越高，蛋白质含量就越高。三聚鼠胶的最大的特点是含氮量很高(66%),这样一来，三聚鼠胺由于其分子中含氮原子比较多，日 .其生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者 极大的利益驱动。有人估算在植物蛋白粉和饲料中使蛋白质增加一个百分点，用二聚氧胺的花费只有真实蛋白原料的1/5.所以“增加”产品的表观蛋白质含量是添加三聚鼠胺的主要原因，三聚鼠胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的辅助原因。.说明蛋

11、白质的一级结构、二级结构和三级结构的概念。提示 ：略.为什么在a 螺旋片段中很少发现 Pro?提示：Pro残基中的侧链成环，当片段中存代Pro残基时，由于其不能形成链内氢键，并且五元环的刚性结构导致肽键不能自出旋转，因此a螺旋结构会在此处中断。.如果在生理条件下，多聚赖氨酸呈现为松散的环结构。那么，在何种条件下，它会形成 a螺旋结构？提示：一条肽链能否形成 a螺旋，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。R基小，并且不带电荷的有利于 a -螺旋的形成和稳定。多聚顿氮酸在 pH=7时，赖氨酸残基侧链带有正电 荷，彼此间存在静电排斥作用，难以折叠成紧密的a螺旋二级结构形式。随着pH升高，当pH12时，

12、赖氨酸残基侧链上的氨基去质子化，多聚赖氨酸将从无规则线团转变形成a螺旋结构。.你如何理解“蛋白质结构决定了它的生物功能”这句话？请简述之。提示：蛋白质结构与功能之间存代着密切的联系。一级结构与功能的关系（2）高级结构与功能的关系21、试设计应用化学法和不对称合成法合成L-Val。提示：如下图所示。含有乳?#蛋白（pI= , B乳球蛋白（p=,以及胰凝乳蛋白酶（pI=的溶液，用DEAE纤维素（- 种阴离子交换树脂）pII =时的色谱柱分离，然后用pH为的缓冲溶液洗脱，缓冲液盐浓度逐步增加，请预测三种待分离蛋白质组分的洗脱顺序，并简要说明理由。提示：这三种蚩白质被洗脱出来的顺序为：胰凝乳蛋白酶 B

13、乳球蛋白 乳清蛋白。24、写出用DCCt和固相合成法合成四肽 Ser-Phe-Asp- Ala的基本反应过程，并指出它们 之间的异同。提示：不同；DCC法合成方向是从 N端到C端，固相合成法合成方向是从C端到N端。固相合成法不必分离纯化中间产物，合成过程可以连续进行。相同 ：都用DCC乍为肽键形成的脱水偶联剂。不反应基团都被保护。25、设计合成由 Gly , Leu, Tyr组成的三肽库方法。提示：用均分法合成三肽库26、简述蛋白质组学的概念及研究意义。提示：货白质组是指在一定条件下有一个特定细胞或牛物休产生的所有蛋白质。蛋白质组学就是通过对细胞或生物体所产生的蛋白质的全面分析，系统和全面地描

14、述细胞或生物体的功能。 TOC o 1-5 h z 研究意义：因为转水调节、RNA加工、蛋白质合成以及加工等过程使得转冰物组和蛋白质 组比基因组要复杂得多，因而它所提供的关于生命体系和生命活动化学本质的信息是单-的“基因组学”所不能比拟的，亦即，通过蛋白质组的研究可以更好地、更全面地了解生命整体的性状和功能。第四章酶.酶作为生物催化剂有什么特点？提示：酶和化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。酶 的催化特点表现为：（1）高效性。（2）高度专一性。（3）反应条件温和。（4）可调控性。.辅酶和金属离子在酶促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？提示：（1）辅酶

15、和金属离子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化 作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅囚子结合成的全酶才具有催化性能。辅酶与金属酶中的金属离了在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原了或者某些化学基团转移的作用，决定了酶催化反应类型的专一性；而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。(2)大部分辅酶的前体都是水溶性B族维生素，许多水溶性维生索的生理功能与辅酶的作用息息相关。.现有1mL乙醇脱氢酶制剂，用缓冲溶液稀释至 100mL后，从中吸取 500uL测定酶的活 力。得知2 min使mmol乙醇转化为乙醛。请计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇 ？(设:

16、最适条件下，每小时转化 I mmol乙醇所需要的酶量为 1个活力单位)。提示：500 pL 的酶活力为15U。1 mL酶制剂每小时能转化的乙醇量为3mol乙醇，即3X46= 138克乙醇。.称取25 mg蛋白酶粉配成25 mL溶液，取溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白 产生1500 ug酪氨酸。假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的比活力;(2) 每克酶粉的总活力。提示：25 mL溶液的醇活力为 6250U。比活力为：6250+ 25=250(U/mg)每克酶粉的总活力为：250 X1000= 10(U).说明米氏方程的生物学意义。提示：(1)米氏方程

17、是酶促反应动力学最重要的一个数学表达式，根据它可以知道酶促反应速率与底物浓度之间的关系。(2)米氏方程所规定的动力学规律，是酶促反应的一项基本属.某种酶遵循米氏方程，其 Km= 1 umolL,当底物浓度为100 pmol:L!时，反 应初速率为 pumolLmin。有一-竞争性抑制剂，当S = 10 pumolLl 时，其 初速率为无抑制剂时的1/10。请计算：(1) S= 1时的初速率；(2)竞争性抑制剂存在时酶的Km值。.举例说明各种类型抑制剂的作用特点。如何判断两种抑制剂的抑制类型？提示：(1)抑制剂分两大类：可逆抑制剂和不可逆抑制剂。可逆抑制剂根据抑制剂与酶结合情况，又分三类：竞争性

18、抑制剂、反竞争性抑制剂和非抑制性抑制剂。(2)判断种抑制剂为可逆还是不可逆抑制剂时，主要看能不能用透析等物理方法除去抑制剂，如果能可初步判定为可逆抑制剂，反之为不可逆抑制剂。判断种抑制剂为竞争性，非竞争性还是反竞争性抑制剂，可用抑制动力学研究方法进行判断，即通过抑制剂作用前后酶促反应动力学研究中的双倒数图进行判断。如果双倒数图中的直线交于纵坐标，Vmax.不变，Km变大，则为竞争性抑制剂；如果双倒数图中的直线交于横 坐标或第二、三象限，且 Vmax.变小，Km可变可不变，则为非竞争性抑制剂 ：如果双倒数图 中的直线为平行线，且 Vmax.变小，Km变小，则可能为反竞争性抑制剂。B.说明酶活性中

19、心的结构与功能特点。研究酶活性中心的主要方法及原理。提示：(1) 酶的活性中心是酶催化作用的核心部分。结构特点：一个酶的活性中心是一个空间部位。组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一 肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。酶活性中心的氮基酸残基在一级结构上可以相距较远，但通过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于相近位置。功能特点：酶的活性中心含有多种不同的基团，其中一些基团是酶的催化活性所必需的，称为必需共团。在酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子通过非共价儿(氢键、离子键 等)、质子迁移或形成共价键等方式，起催化作用。(2)研究酶活性中心的主要方法及原理：略。9、请简单论述为什么酶可以降低反

20、应的活化能？提示：酶催化作用的木质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键，离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到 激活底物分子和稳定反应分子过渡态作用，即使原反应经历活化能更低的过渡态或能量更高的底物活性中间体，从而降低反应的活化能。10、请简述酶为什么可以高效催化反应？请利用胰凝乳蛋白酶的催化机理解释多功能催化作用。提示：(1)酶之 所以具有高效催化作用特点，主要有以下几方面的原因：a.在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，-方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速率；另一方面，由于活性中心的立体结构和柑关基团

21、的诱导和定向作用，使底物 分子小参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。邻近效应和定向效应可使双分子反应速率提高104108倍。b.酶通过多种催化作用机制，如酸碱催化、过渡态稳定化、共价催化、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反 应的活化能，达到高效催化的日的。(2)多功能催化作用指的是酶的活性中心含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有 特殊的排列和取向，得以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协调作用， 从而使底物达到最住反应状态。如图，胰凝乳蛋白酶的活性中心的关键氨基酸残基是Ser,His,Asp。胰凝乳蛋白酶I: 195位丝氨酸

22、残基的羟基氧是一个强的亲核基团，可以进攻肽键 上：的厥基碳。同时，Ilis 和Asp对质子的吸引，使得 Ser的1I更容易离去，亲核性更强， 酶与底物能共价连接形成短暂的酶一底物中间体。随后不稳定的肽键上发生断裂。三个活性基团在提高催化反应效率上表现为；通过协同，实施酸碱催化作用和共价催化作用。l1、有哪些因素可以影响酶催化反应的速率，如何影响的？提示：(D)底物浓度；(2)pH; (3) 温度;(4)介质等。12、试解释：为什么底物与酶结合紧密对酶促反应并不利？提示：由于酶与底物结合紧密，意味着底物被酶稳定化，从而使底物更难兑服活化能，生成 产物。事实上，酶与底物的过渡态结合紧密，更有利于酶

23、促反应的进行。13、举例说明酸碱催化和共价催化的基本原理。提示：(1) 酸碱彳t化；通过质子酸提供部分质子，或通过质子碱接受部分质子，达到降低反 应活化能的催化作用。例子：酮式-烯醇式互变异构。广义酸可以将谈基氧质子化促进异构， 广义碱可以结合炭基 a氢使a碳带上负电促进异构。(2)其价催化：催化剂通过与底物形成反应活性很高的其价中间产物，使反应活化能降低， 从而实现提高反应速率的催化作用。例子：丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反应。蛋白酶活性中心Ser-OH上的氧亲核进攻蛋白质酰胺键上的厥基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。 14、某酶遵循米氏方程，(1)当S=Km 时，v= 35 pumol/m

24、in, Vmax 是多少 umo/min?(2)当S=2 x 10-5 mol/L , v= 40 umolmin,这个酶的 Kml1多少？若 I 是非竞争性抑制剂，Ki= K=4 x 10-5 molL,当S=3x 10-2 mol/L 和=3x 10*mol/L,v是多少？.指出下列说法是否正确酶既可以降低反应的活化能，也可以降低反应的自由能。丝氨酸蛋白酶活性部位的氧负离子洞的作用是稳定酶与底物所形成的中间过渡态。有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于不可逆抑制作用。辅酶作为全酶的一部分，可以转移基团、传递质子和电子以及决定酶的专一性。提示：(1)错。(2)对。(3)对。(O这条呼吸链，因此

25、这些生物摄入鱼藤酮会致死。(2)抗霉素A强烈抑制泛醍的氧化，同样使ATP的合成减少，从而不满足机体对ATP的需求而使机体致死。(3)由于抗霖素A抑制的是泛醍，会封闭了所有电子流向氧的途径，而鱼藤酮只是封闭来白NADH勺电子流动而不是封闭所有，所以抗霉索 A的毒性更利害 第七章生物代谢2、举例说明什么是底物水平磷酸化。提示：物质在生物氧化过程中，常生成-一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接与ATP或GTP的合成相偶联，这种产生 ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。4、说明磷酸戊糖途径的主要过程及其意义。提示：磷酸戊糖途径是糖分解代谢的另一条途径，此代谢途径的主要特点是产生NADP侨口

26、戊糖。在磷酸戊糖循环中，还能够发生三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖和七碳糖之间的相瓦 转化。主要过程：略。意义：磷酸戊糖代谢广泛存在于动物、植物及微生物中。此途径除了为机体提供生物合成 所需要的NADP侨口核糖等外，同时也是组织细胞的重要供能形式之一。磷酸戊糖途径是糖酵解和三竣酸循环的重要补充。动物体中，大约有30%勺葡萄糖经过磷酸戊糖途径分解代谢。5、说明由糖发酵生成乙醇的主要过程.提示：葡萄糖经糖酵解途径牛成丙酮酸，丙酮酸在丙酮酸脱竣酶的作用下生成乙酪，进一步 在乙醇脱氢酶的催化下生成乙醇。6、写出葡萄糖到乳酸的总反应式。当葡萄糖浓度为5 mmol/L,乳酸mmol/L,ATP 2 mmol

27、/L,ADP mmol/L时，此反应的自由能变化 (AG)为多少？7、写出辅酶硫辛酸的结构，并说明硫辛酸的生理功能。提示：右图为氧化型硫辛酸的化学结构。分子中的二硫键是起作用的关键部位，它通过还 原断开及氧化重新结合为二硫键，起到辅酶的作用。例如，硫辛酸存在于内酮酸脱氢酶系和a-酮戊二酸脱氢系中，作为一种酰基载体，在a-酮酸氧化脱竣过程中起酰基转移和电子转移的作用。B、甲醇本身是无毒的物质。但是当它转变成甲醛后则表现出强的毒性。试说明饮用甲 醇产生中毒的原因，常用的救治甲醇中毒方法是让患者喝酒，试解释原因。提示：由于甲醇与乙醇结构极其类似，会与7乙醇竞争同乙醇脱氢酶的结合。但是乙醇是乙醇脱氢酶

28、的最佳底物，因此，增加乙醇的量可以有效的阻止乙醇脱氢酶与甲醇的结合，从而减少甲醇代谢为有害的甲醛。9、用14C标记葡萄糖的第三个碳原子，将这种标记的葡萄糖在无氧条件下与肝组织匀浆、保温，产生的乳酸中哪一个碳原子是14C饮口果此匀浆液通入氧气，则乳酸将进一步氧化，所含的标记碳原子将在哪一步反应生成CO2?提示：(1) 所产生的乳酸分子中竣酸碳原子 (即乳酸分子的 C)将是含14C标记白勺。(2)若 标记的乳酸分子进行有氧分解，将在闪酮酸的氧化脱竣过程中脱下含4C的CO210、比较糖酵解途径和糖异生途径，分别指出两个途径的能量产生或消耗情况。试从热力学观点分析糖异生途径不能是糖酵解途径的逆过程。提

29、示：(1) 糖酵解过程中总的能量产生为8个ATP(2)糖异牛途径基不是糖酵解的逆反应，但精酵解途径中有三处是不可逆过程，因此糖异 生途径有三个过程与糖酵解不同：A.丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸 ：丙酮酸+ATP +CO2草酰乙酸+ADP草酰乙酸+GTP-+磷酸烯醇式丙酮酸+GDP+ CO2此过程消耗1个ATP和1个GTP,6-二磷酸果糖一 磷酸葡葡糖：此过程不消耗ATPC. 6-磷酸葡萄糖一葡萄糖：此过程不消耗ATP由于两个丙酮酸生成 1个葡菊糖，因此总的能量消耗为：8个ATP和2个GTP(3)由(2)可知，糖酵解有三个不叫逆过程，因此在糖异生过程中必须通过别的途径绕过这三步。在这三步中：糖酵解产

30、生的能量为 0个ATP而糖异生消耗为 2个ATP和2个GTP其余反应均可逆。因此，葡萄糖一丙酮酸一葡萄糖这一循环净消耗2个ATP和2个GTP所以G不为零，因此糖异生非糖酵解的道过程。11、计算甘油完全氧化可以合成多少ATP?提示：共生成：3AIP + 6NADII+ 1FADII2共消耗:IATP净生成：2ATP + 6NADH +1FADH2=2+6*3+1x2=22 ATP12、什么是光合作用？提示：光合作用是指绿色植物等以 CO2为碳源，水为供氢体，利用叶绿素分子捕获的光能为 能源，合成以糖类物质为主的有机化合物，同时释放出氧气的过程。光合作用是一系列复杂的代谢反应的总和，是生物界赖以生

31、存的基础，也是地球碳氧循环的重要媒介，也是糖类代谢的主要途径。13、说明光反应和暗反应的基本过程及其之间的联系。提示：植物的光合作用可分为光反应和暗反应两个步骤，其中光反应是光能转变成化学能的反应，植物中的叶绿素吸收光能进行光化学反应，使水活化裂解出氧气、 氢离子，释放电子，并产生NADP对ATP暗反应足在还原剂 NADPII和能量供体 ATP作用下，还原二氧化碳为糖类的过程.联系：光反应和暗反应是光合作用的两个关键步骤。光反应为暗反应提供合成糖类物质所 需的还原剂NADPHF口能量分子ATP;反过来，暗反应过程中产生的 NADP及ADP&是光反应的 原料。14、叙述C3和C4途径的过程及其相

32、互之间的关系。提示：(1) 过程；略。(2) Cs与C4途径的相互关系：C4途径涉及C4循环和C3循环两个途径。其中，C4循环对CO2进行有效固定和浓缩，为C3循环提供高浓度的 CO2源，从而大大提高糖类物质的合成效率。16、计算一分子硬脂酸完全氧化生成二氧化碳和水产生的ATP分子数。提示：如果按一分了 NADHT以合成3分了 ATP, 一分了 FADH2可以合成2分了 ATP,那么分子硬脂酸完全氧化可产生146分子ATR17、在脂肪酸的合成过程中，乙酰CoA如何穿过线粒体内膜？提示：乙酰CoA不能自由通过线粒体内膜，需借助于柠檬酸丙酮酸循环将乙酰CoA从线粒 体内运出到胞质中。首先在线粒体内

33、，乙酰CoA与草酰乙酸经柠檬酸合成酶催化缩合生成柠 檬酸，然后再由线粒体内膜上相应的我体协助进入胞质。在胞质内存在的柠檬酸裂解酶可使柠檬酸裂解产生乙酰 CoA与草酰乙酸，前者可用于合成脂肪酸， 后者可返回线粒体， 补充合 成柠檬酸时的消耗。18、为什么说：草酰乙酸浓度的升高，有利于脂肪酸的生物合成？提示：脂肪酸合成的原料乙酰 CoA产生于线粒体中，其必须经柠檬酸转运系统转运到胞浆 中才能合成脂肪酸。由于这一-转运系统需要消耗卓酰乙酸，所以草酰乙酸浓度升高，有利 于脂肪酸的生物合成。19、什么是酮体？为什么糖尿病患者在代谢过程中容易产生酮体？过量的酮体对机体有何危害？提示：脂肪酸在B-氧化过程中

34、产生的乙酰 CoA在-一定的条件下可以转变为乙酰乙酸、B-羟基丁酸和丙酮等中间产物，这些中间产物统称为酮体。在糖尿病患者巾，由于草酰乙酸转入糖异生途径而使三竣酸循环不畅，糖不能有效氧化，造成乙酰CoA累积和酮体的合成，结果造成酮体在血液中的浓度增加，当超过肝外组织的利用能力时，引起酮血、酮尿等，以致酸中毒。20、由乙酰CoA合成1分子油酸(18:1),需要多少分子 NADPH谓简述之。提示：18个碳的脂肪酸链需要 8次循环完成合成。每加两个碳需用 2个NADPII, 8次共 需16个 NADPH且油酸中有一个不饱和键 CH:(CH2)CH CH-(CH2)7COOH)1.少用个还原剂 NADPII,因止匕共需 15个NADPII.21、说明转氨酶催化的转氨基反应特点。写出谷丙转氨酶(GPT)催化的反应过程。为什么肝炎患者的血液中 GPT含量高。提示：(1) 通过转氨酶将氨基酸上的氨基转到另一-酮酸分了上，使酮酸转变成相应的氨基酸，而原米的氨基酸则因失去氨基形成酮酸。该反应只能转移氨基，不能脱去氨基。(2)反应过程：略。(3)在正常情况下，转氨酶主要存在于细胞内，在肝中活性最高，在血消