03生物化学习题与解析酶

1、酶一、选择题一A 型题酶的活性中心是指ABCDE酶促反响中，打算反响特异性的是AB 辅酶 C 别构剂 D 金属离子 E 辅基关于酶的表达正确的选项是ABCDEABCDE含有维生素 B 1 的辅酶是A NAD + B FAD C TPP D CoA E FMN解释酶的专一性较合理的学说是ABCDE 中间产物学说酶的竞争性抑制剂的特点是ABCDE二氢叶酸合成酶的ABCDE 别构抑制剂关于酶的共价修饰，正确的选项是ABCDE关于关键酶的表达，正确的选项是ABCDE11ABCGSHDE12A合BK m 与抑制剂浓度成反比CVmaxEAK m 降低， V max 降低BCK m 不变， V max 降低

2、DEK m 降低， V max 增高酶和一般催化剂相比，其特点之一是AB 高温时会消灭变性CD 提高速度常数 E 不转变平衡常数关于 K m 的表达，正确的选项是ABKmCDEpH关于酶的最适 pH ，表达错误的选项是AB 与底物的浓度有关CDEABCDE关于酶的最适温度，表达错误的选项是AB 与介质的种类和 pH 有关CDEU 形ABCDATP E 别构酶不能进展磷酸化修饰酶原激活的主要途径是ABCDE 水解一个或几个特定的肽段化学毒气路易士气与酶活性中心结合的基团是C - 氨基DE 谷氨酸的氨基 0.6mol/L 的 H 2 CO3A 6 10-4 B 6 10-3 C 0.6 D 6 1

3、0-5 E 1.7 10-6酶促反响动力学争辩的是A 酶分子的空间构象及其与关心因子的相互关系BCD酶与底物的空间构象及其相互关系E反竞争性抑制剂对酶促反响速度的影响是AKmVmax 不变 B K m ， V max CKmV max D K m ， V max EK m ， V max 不变有关乳酸脱氢酶同工酶的表达，正确的选项是AMHBM 亚基和 H 亚基都来自同一染色体的某一基因位点CDE 它们对同一底物有不同的 K m 值关于同工酶表达正确的选项是ABCD 电泳行为一样EL-ABCDE能使酶发生不行逆破坏的因素是AB 低温 C 透析 D 盐析 E 竞争性抑制ABCDE心肌堵塞时，乳酸脱

4、氢酶的同工酶谱增加最显著的是：A LDH 5 B LDH 4 C LDH 3 D LDH 2 E LDH 1测定血清酶活性常用的方法是AB280nm 的紫外吸取测酶蛋白的含量CDE二BABCDES 形曲线竞争性抑制作用与反响速度的关系曲线是反竞争性抑制作用与反响速度的关系曲线一般是底物浓度与反响速度的关系曲线是变构酶的动力学曲线是ABCDE 反响抑制砷化物对巯基酶的抑制是甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是AB 限制性内切酶 C 多酶体系 DE 单体酶由一条多肽链组成无催化活性基因工程中的工具酶可催化一系列连续的酶促反响ABCDE醛缩酶属于消化酶属于磷酸化酶属于过氧化氢酶

5、属于ABCDE16.胆碱酯酶的抑制剂有机磷农药中毒的解毒重金属盐中毒的解毒ABCDE 酶的速度单位时间内生成肯定量的产物所需的酶量可以反映酶对底物的亲和力1mol 酶催化底物转变为产物的摩尔数AB 酶促反响速度最大CDE60 80 0 时环境温度与最适温度相当AB 抑制剂 C 激活剂 D pHE 底物浓度能使酶活性增加影响酶与底物的解离可与酶的必需基团结合，影响酶的活性酶被底物饱和时，反响速度与之成正比ABCDE 丙酮酸激酶磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶FAD 作辅酶生物素作辅酶ABCDE34.非竞争性抑制的林 - 贝作图特点是反竞争性抑制的林 - 贝作图特点是三X 型题对酶的表达正确的选项是A

6、B 能降低反响活化能CDE大多数酶具有的特征是AB 为球状蛋白质，分子量都较大CDpHELDH1LDH5ABCDE金属离子在酶促反响中的作用是AB 可作催化基团CDE酶的关心因子包括ABC H 2 O D CO 2ENH 3酶的化学修饰包括AB 磷酸化与去磷酸化CDESH 与 SS 的互变pHABC 影响辅酶的解离状态DpHE8ABCDE pH9AB 抑制剂与底物构造相像CDSIE磺胺类药抑制细菌生长是由于ABCDE关于酶催化作用的机制正确的选项是ABCD 共价催化作用E12AB 催化一样的化学反响CDKmE13ABC 低温一般不使酶破坏，温度上升后，酶又可以恢复活性D温度上升至 60 以上时

7、，大多数酶开头变性E14AB 终产物常诱导酶的合成CDE二、是非题竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。非竞争性抑制作用可用增加 S 的方法减轻抑制程度。辅酶和辅基的区分是生物学性质不同。关于诱导契合学说，底物和酶的构造相互诱导、变形，构象匹配。辅酶打算酶的特异性。心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是 LDH 3 。竞争性抑制剂对酶促反响速度的影响是 K m ， V max 。酶原激活是酶原向酶的转化过程。磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。酶促反响的作用是加快反响平衡到达的速率。酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。酶都是活细胞生成的蛋白质。三、填空题有竞争性抑制剂存在

8、时酶促反响的最大速 Vmax ，Km 值 ；非竞争性抑制剂存在时，酶促反响的最大速度， Km 值 。酶的特异性取决于，而酶促反响种类与性质取决于。酶的催化作用不同于一般催化剂其主要特点是、 和。影响酶促反响速度的因素有、 、和。酶的特异性，一般可分为特异性、特异性和 特异性。磺胺类药物的构造和构造相像，它可以竞争性抑制细菌体内的 。酶活性中心包括和两个功能部位。10.酶的必需基团，常见的有、 、等。酶是具有催化力量的。关心因子可分为两类，分别是和。全酶由和组成。与酶蛋白结合的辅酶称为。酶对称为酶的专一性，一般可分为、 和三种。酶的活性是指，一般用来衡量。K m 值是酶的常数，在肯定的状况下，

9、K m 值愈大，表示酶与底物的亲和力。酶所催化的反响叫，参与反响的物质叫。酶的可逆性抑制主要分为、和类。不行逆性抑制剂常与酶的 上的必需基团以 键相结合。在酶浓度不变的状况下，底物浓度对酶促反响速度作图呈 ，双倒数作图呈 。四、名词解释holoenzymeessential groupactive centerabsolute specificityrelative specificityK minhibitorcompetitive inhibitionzymogenallosteric regulationcovalent modification五、问答题试说明最大反响速度 V max

10、的意义及应用。以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。试述酶的多元催化作用。酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反响中其作用是什么？酶的特异性有哪几种类型？以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。试述温度对酶促反响影响的双重性。速度的因素及其作用机制。1011.参考答案一、选择题一A1B2 A3C 4 C 5 C 6 C 7B 8 A 9D10E11B12A13B 14B 15 C 16 D17 B 18C19D20E21D22D 23C 24 B 25 E26 A 27A28A29B30E31D二1CB2D3B 4 E 5 D

11、 6 A 7A 8 E 9D10B11C12D13C14A 15 E 16 B17 A 18D19C20B21A22C23C 24 A 25 E26 B 27C28D29B30A31A32 D 33 B 34 B 35 C 36 D三X 型题1BC2 BDE3 ABCD4 ABCE5 AB6 ABCDE7 ABCE8 ABCDE ABCD 10 BC 11 ABCD 12 BDE 13 CDE 14 CD二、是非题1 A 2 B 3 B 4 A 5 B 6 B 7 B 8 A 9B 10 A11 A 12 A 13 B 14 B三、填空题pH 激活剂 抑制剂蛋白质酶催化化学反响的力量 酶促反响

12、速度的大小全酶，指酶蛋白与关心因子结合形成的复合物。必需基团，指与酶活性亲热相关的化学基团。活性中心，指酶的必需基团在一级构造上可能相距很远，但空间构造上彼此的区域。生成一种特定构造的产物。relativespecificity这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。K minhibitor物质。competitive inhibition 竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物构造制作用。的肽键，致使构象发生转变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。allosteric regulation 变构调整，指代谢物与关键酶分子活性中心催化活性的这种调整方式称变构调整。

13、covalentmodification它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而转变酶的活性的过程。isoenzyme化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。五、问答题试说明最大反响速度 V max 的意义及应用。 pH 和酶的浓度，则可利用 V max 计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。LDH 的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如心LDH1LDH2LDH4LDH5LDH1 和 LDH2 对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量； LDH 4LDH 5 对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸

14、复原为乳酸，这与肌肉在供氧1LDH 2 活性上升；肝脏病变时 LDH 4 和 LDH 5 活性上升。简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。没有构造、性质和数量上的转变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。化活性和酶含量的可调整性。1 酶的催化效率极高，可比一般催化剂高 10 7 10 13 倍；2 酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性；3 酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对四周环境极为敏活性。试述酶的多元催化作用。答：酶的多元催化作用表现在三个方面：1 酸 - 碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可酸，有些基团则可以成为质子的承受体碱。这些基团参与

15、质子的转移，可使反响速度提高 10 2 10 5 倍。2共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很简洁进一步被水解形成产物和游离的酶。3 亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以供给电子给带催化机制同时介入，共同完成催化反响，这是酶促反响高效率的重要缘由。酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反响中其作用是什么？化学键的稳定性，催化底物发生化学反响并将其转变为产物。酶的特异性有哪几种类型？答：酶的特异性可分为三种类型：1酶确实定特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反响，对其他任何底物都无催化作用；2 酶的相对特异性，即一种酶可作用于一

16、类化合物或一种化学键；3立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。4 次，以维持血中药物的高浓度。试述温度对酶促反响影响的双重性。促使酶失去催化力量。因此，温度对酶促反响的影响具有双重性。速度的因素及其作用机制。关心因子，其中关心因子多为金属离子和小分子有机物。酶的特异性包括：确定特异性，相对特异性，立体异构特异性第三，酶的作用机制：酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反响速率。使底物简洁转变成过渡态，酶通过多元催化发挥高效催化作用。第四，构造与功能的关系： 单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间构造的完整。三

17、维空间与活性中心的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级构造才能保持催化活性，如同工酶。化功能。第五，影响酶促反响速度的因素以及作用机制：S 低时，酶的活性中心未被充分占据，随 S 的上升反响S 与酶促反响速度的关系最适宜的学说是中间产物学说，依据中间产物学说推导出米 - 曼氏方程：K mK m 值反映酶与底化活性最高时反响体系的 pH 称为酶促反响的最适 pH激活剂通过与酶、底物或酶 底物复合物结合参与反响。比较酶的不行逆抑制与可逆抑制的作用特点。失活。此种抑制剂不能用透析或超滤去除。活性降低或消逝。此种抑制剂可以用透析或超滤去除。表：不行逆抑制与可逆抑制的作用特点不行逆抑制可逆抑制I与 E 的结合部位酶活性中