生物化学大题生化

1、大题目：什么是蛋白质的变性(protein denaturation)？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？有哪些应用？天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。物理因素：加热，加压，脱水，搅拌，振荡，紫外线照射，超声波的作用等化学因素：强酸，强碱，有机溶剂，尿素，重金属盐，生物碱试剂等性质的改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。蛋白质变性后，疏水基团暴露，相互之间容易聚集而发生沉淀。蛋白质变性的应用

2、：高温、高压灭菌。低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性。大题目：Watson -Crick DNA double helix model要点：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3,5-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。双螺旋的直径为2nm。每一圈双螺旋有10对核苷酸，每圈高度为3.4nm。两条链由碱基间的氢键相连。A与T配对，形成两个氢键。G与C配对，形成三个氢键。由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟；一条较浅，称为小沟。维持DNA

3、结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。大题目：酶原(zymogen)、酶原激活原理及其生理意义：酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活的原理：酶原（在特定条件下） 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心。酶原激活的生理意义: 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用。可视为酶的储存形式。糖代谢：酵解有氧氧化磷酸戊糖途径糖元合成糖元分解糖异生场所胞浆胞浆、线粒体胞浆胞浆（肌肉、肝脏）胞浆胞浆、线粒体（肝脏）起始

4、物/终产物G/乳酸G/CO2+H2OG/磷酸核糖、NADPH、CO2G/糖元糖元/G非糖物质/G关键步骤1、3、10（不可逆）1、3、4（不可逆）4个不可逆反应，糖酵解1、3、10的逆向以及丙酮酸到草酰乙酸的不可逆反应关键酶己糖激酶、6-磷酸葡萄糖激酶、丙酮酸激酶柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体 6-磷酸葡萄糖脱氢酶糖原合成酶糖原磷酸化酶丙酮酸羧化酶、葡萄糖-6-磷酸酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶大题目：斜体加粗部分能量利用与产生产生4个ATP(1、3)，消耗2个ATP（7、10）净生成36/38个ATP（一次TAC生成12个）。不产生ATP消耗2个ATP不生成也不消耗能量消耗6个

5、ATP还原力利用与产生生成1分子NADH，后在生成乳酸是被利用生成3分子NADH和1分子FADH2生成1分子NADPH消耗2分子NADH大题目：酵解、有氧氧化和糖异生途径要求掌握关键酶所催化的关键反应：糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 。关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 并通过底物水平磷酸化生成ATP。有氧氧化的关键步骤（加粗）和关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体的组成：三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NA

6、D+。三羧酸循环中的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体。糖异生见上表。大题目：血糖的概念、正常值；血糖来源和去路：血糖：指血液中的葡萄糖。血糖水平，即血糖浓度，正常血糖浓度 ：3.896.11mmol/L（70-110mg/dL）。血糖来源：食物消化吸收；肝糖元分解；非糖物质转化。血糖去路：（1）通过酵解途径生成丙酮酸，有氧时生成氧气、水和能量，无氧时生成乳酸和能量；（2）合成肝糖元和肌糖元；（3）磷酸戊糖途径形成其他糖，如乳糖；（4）代谢合成脂肪和氨基酸。大题目：脂酸-氧化的概念、（部位/亚细胞定位）、主要过程、关键酶、反应部位及能量的计算：脂酸的-氧化：在氧气供给充

7、足的条件下，脂酸可在体内分解成CO2及H2O并释放大量能量，以ATP形式供机体利用。主要过程包括：1.脂酸活化，生成脂酰CoA；2.脂酰CoA进入线粒体；3.脂酰CoA的-氧化；4.三羧酸循环和氧化磷酸化。关键酶：肉毒碱脂酰转移酶。反应部位：除脑组织外/多数组织/以肝脏和肌肉最为活跃。亚细胞定位：1.FFA的活化(胞液 )；2.脂肪酸的-氧化(线粒体)。能量计算：（举例：一分子三软脂酰甘油彻底氧化成CO2和H2O，产生多少分子ATP？写出代谢途径的主要过程。）：1分子脂酸通过-氧化生成1分子乙酰CoA、1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA、1分子NADH+H+、1分子FADH2。1分子NADH

8、+H+氧化生成3分子ATP，1分子FADH2氧化生成2分子ATP,1分子乙酰CoA通过三羧酸循环生成12分子ATP。以软脂酸（16C）为例：供进行7次-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH+H+及8分子乙酰CoA。1分子软脂酸彻底氧化生成的ATP=7(32)812=131。脂肪活化是消耗2分子ATP，因此净生成129分子ATP。 饱和脂肪酸的碳原子数乙酰CoA分子数= 2-氧化次数=乙酰CoA分子数1ATP生成数=-氧化次数（23）乙酰CoA分子数12净生成数=生成数1大题目：酮体(ketone body)的概念、合成及利用的部位、生理意义：酮体（ketone bodies）：酮体是肝脏

9、FFA代谢特有的中间产物，包括乙酰乙酸（占30）、-羟丁酸（占70）和丙酮（微量）。酮体合成的部位: 线粒体，利用特点：肝内生酮肝外用。生理意义：一、酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。二、酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。大题目：氨的来源、去路，氨中毒的机理：氨的来源：（1）氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。（2）肠道吸收的氨，包括肠内氨基酸砸肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。（3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺。去路：（1）在肝内合成尿素，这是做主

10、要的去路；（2）合成非必需氨基酸及其他含氮化合物；（3）合成谷氨酰胺；（4）肾小管泌氨，生成的NH3在酸性条件下生成NH3+，随尿排出。肝昏迷氨中毒的机制:氨进入脑组织，与脑中的酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可进一步与谷氨酸结合生成谷氨酰胺，因此，脑中氨的增加使得脑细胞中的酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可引起中毒。大题目：复制与转录的异同：一、相同点：都以DNA为模板；都需要依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5至3方向延伸新链；都遵从碱基配对规律二、不同点：复制转录模板两股链均复制模板链转录（不对称转录）原料d

11、NTPNTP酶DNA聚合酶RNA聚合酶产物子代双链DNA（半保留复制）mRNA、tRNA、rRNA配对AT、GCAU、TA、GC两个题目结合考大题目：原核生物乳糖操纵子的结构：内含Z、Y和A三个结构基因，分别编码-半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P及一个调节基因I。调节机制：阻遏蛋白的负性调节、CAP的正性调节、协调调节。大题目：大肠杆菌为什么在葡萄糖和乳糖共存的情况下，首先利用葡萄糖，然后再利用乳糖？乳糖存在时，由-半乳糖苷酶催化成半乳糖，半乳糖与I序列表达的阻遏蛋白结合，使蛋白质构想变化，导致阻遏蛋白与O序列解离，发生转录。葡萄糖浓度较低时，cAMP浓度

12、较高，cAMP与CAP结合，这是CAP结合CAP位点，刺激RNA的转录活性。因此，葡萄糖浓度低，乳糖浓度高时，转录表达更好地进行。单纯乳糖存在时，细菌利用乳糖作碳源；若有葡萄糖或葡萄糖/乳糖共同存在时，细菌首先利用葡萄糖才是最节能的，这时，葡萄糖通过降低cAMP浓度，阻碍cAMP与CAP结合而抑制lac操纵子转录，使细菌只能利用葡萄糖。大题目：基因工程的操作步骤：（1）分离目的基因和载体DNA。（2）用合适的内切酶切割上述两者，产生匹配的末端。（3）连接酶连接目的基因和载体，形成重组DNA分子。（4）重组DNA分子转入宿主细胞。（5）筛选有目的基因的阳性克隆。大题目：以肾上腺素为例，扼要说明作

13、用于膜受体激素的信号转导过程。（cAMP-蛋白激酶途径）肾上腺素与受体结合，形成肾上腺素-受体复合物，激活无活性的GGDP形成有活性的GGTP，G蛋白又激活无活性的腺苷酸环化酶（AC）形成有活性的AC，ATP在AC的作用下形成cAMP，激活cAMP蛋白激酶（PKA）的形成。PKA通过抑制糖元合酶，促进糖元磷酸化酶来影响糖元的代谢。大题目：成熟红细胞的糖代谢特点(糖代谢及其生理意义)：红细胞中ATP的功能维持红细胞膜上钠泵(Na+-K+-ATPase)的正常运转；维持红细胞膜上钙泵(Ca2+-ATPase)的正常运转；维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；少量ATP用于谷胱甘肽、NAD+ 的生物合成；ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程。2, 3-BPG的功能：2, 3-BPG是调节血红蛋白(Hb)运氧的重