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文档简介

抑制剂对酶促反应的影响抑制剂对酶促反应的影响酶的抑制剂：能使酶分子的必需基团或酶中心部位基团的化学性质发生变化,从而引起酶活力下降甚至丧失,致使酶反应速度降低,起抑制作用的物质。抑制作用与变性作用是不同的。凡可使酶蛋白变性(denaturation)而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。凡使酶活力下降,但并不引起蛋白变性的作用称为抑制作用(inhibiton)。

抑制作用的类型不可逆抑制作用可逆抑制作用不可逆抑制剂①有机磷的酰化物二异丙基磷酰氟（DFP，神经毒气）和有机磷农药。抑制机理：与蛋白酶及酯酶活性中心Ser的—OH形成磷脂键。毒理：强烈抑制乙酰胆碱脂酶（神经毒剂）。解毒剂：PAM（解磷定）可以把酶上的磷酰基团除去。②有机汞、有机砷化合物抑制机理：使酶的巯基烷化。

毒理：主要与还原型硫辛酸辅酶反应，抑制丙酮酸氧化酶系统。解毒剂：二巯基丙醇、Cys、GSH等过量的巯基化合物。③重金属Ag、Cu、Hg、Cd、Pb能使大多数酶失活，EDTA可解除。④烷化物★含卤素的烷化物（碘乙酸、碘乙酰胺、卤乙酰苯等）常用于鉴定酶中巯基。⑤氰化物、硫化物、CO与含铁卟啉的酶中的Fe2+结合，阻抑细胞呼吸。⑥青霉素不可逆抑制糖肽转肽酶。不可逆抑制剂可逆性抑制作用welcometousethesePowerPointtemplates,NewContentdesign,10yearsexperience这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的,可用透析等物理方法法除去抑制剂,恢复酶的活性可逆抑制作用分为三种类型:1、竞争性可逆抑制剂2、非竞争性可逆抑制剂3、反竞争性可逆抑制剂(1)

竞争性抑制抑制剂与底物竞争活性中心,从而阻止底物与酶的结合,酶不能同时与抑制剂结合(I),又与底物结合。竞争性抑制剂具有与底物相类似的结构,与酶形成可逆的EI复合物。但EI不能分解成产物P。酶反应速度因此下降。可以通过增加底物浓度而解除这种抑制。反应式：

E+S======ESE+P+IEI

(2)

非竞争性抑制酶可以同时与底物和抑制剂结合,两者没有竞争作用。酶与抑制剂结合后,还可以与底物结合:EI+S→ESI,酶与底物结合后,也可以与I结合:ES+I→ESI,但是中间物ESI不能进一步分解为产物,因此酶活性降低。原因：这类抑制剂与酶活性中心以外的基团相结合,其结构可能与底物毫无相关之处。不能提高S浓度来解决。

I与底物结合位点不同！EISIS

竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制作用的速度方程：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。反竞争性抑制可表示为：

(3)

反竞争性抑制反竞争

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