生化-第9章酶引论一、酶研究简史自学

第9引教学内六、酶的测 1810年，GaylussacJ（盖吕萨克）发现酵母可将糖转化为；1833年法国化学家Payer（帕耶）和粉酶，他们将这种由沉淀后得到的可使淀粉水解成可溶性糖的物质命名为淀粉糖化酵素，并了它的热不稳定性。初（萨姆纳奠定了现代酶学、白质化学的基础萨姆纳,J.B.生物化学家,1946年获化学（科什兰（切赫 （奥尔特曼与一般催化剂相同的特点1、催化效率高，用量少（细胞中含量低）2、降低反应活化能，提高化学反应4、只起催化作用，本身不消耗（反应前后自身构不变）(一)(一)Cl-+CH3-Br→Cl---CH3---Br→CH3-Cl+(二酶通过降低活能提(二酶通过降低活能提高反应速过渡态复statecomplex

过渡中间复合(三)(三)105-1017A→B→C→ 酶酶的化学本质是蛋白★核酶(ribozyme)：具有催化功能的A（第1个有催化活性的天然A）。（一）酶的化学组全单纯酶：仅有氨基全结合酶（缀合酶）：脱辅酶+辅助因金属离子：Fe2+、Zn2+、Cu2+、Mn3+、Mg2+、K+、Na+等。辅酶：与酶蛋白结合较松，可透析除如：NAD+、NADP辅基：共价键，与酶蛋白结合较紧，透析不如：细胞色素氧化酶的铁卟单独酶蛋白或辅助因子没同种酶蛋白：决定反应的专一辅助因子：传递电子、原子或某些化学基（二）单体酶：一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。多酶复合体：由几个酶靠非共价键结合而成，其中每如：脂肪酸合成酶复合体、酸脱氢酶复合体等大肠杆菌酸脱氢酶复合体由三种①酸脱氢酶③二氢硫辛酸脱氢酶复合体：12个E1二聚体24×9600024个E2单 6个E3二聚 （（一） 1 命名1961年以前使用的酶沿用命有时加上酶的来源：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白2 2底物1︰底物2反应性质+如：乳酸脱氢乳酸+ 酸+NADH+乳乳酸：NAD+氧化举例 谷丙转氨酶（名系统名称：丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移（二）酶的分类和1961年国际酶学（EnzymeCommittee,EC）根据酶所催化的反应类酶的分类法及（EC原则：按性质分为六类，分别用1、2、3、4、5、6表示再根据底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为若干个亚类，用1、2、3……，每个亚类又可分为若干个亚亚类，用 1、2、3……表示；国际系统分类法国际系统分类法 ——举在酶表中每一种酶的位置可用4个数字表示，数字间用“”隔开，用EC代表酶学，如乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27） 第1大类，氧化还原该酶在亚亚类中的流水1、2、3、4、5、6氧化-还原酶催化氧化-移或电子传氧化-还原酶催化氧化-移或电子传递 O1、氧化还原酶eAHAH2+ A+2、转移A·X+ A 33、水解酶AB+ AOH+ COOCH

CHCH 44A A+ 5、异构酶例如，6-磷

构酶催化的反葡糖-6-

CH2OO

果糖-6-66LigaseorC-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与A+B+ A·B+ADP +CO2草酰乙酸 （一）酶对底物的专一——指酶对底物的选择性，也称特异性

（如己糖激酶酶的专一 键专一性（如酯键

（延胡索酸水合酶（二） （二）锁钥学说——刚性构——异构专一性的活性中心活性中心catalyticBinding锁钥学说（lockandFisher1894年提出：认为整个酶分子的天然构酶与底物的结合如同一把对一把锁一样锁钥模型较好地解释了异构专一性诱导契合学说（induced-fit（Koshlan《科什兰》，1958）：酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。在契合过程中酶分子也使底物构象发生改变，形成酶渡态复合体（ＥＸ≠）“三点附着”学说（three-point 酶与底物的六、 的测定 酶或酶活性：催化某一化学反应的能力。代酶单位（enzymeunit，U）：量度酶大小1961，国际单位(International作为酶单位酶量（μmol·min-1）1972，推出酶单位Katal(缩写Kat)。1个Katal规定为在最适条件下，每秒钟催化1Kat6×107IU七、非蛋白质生催化剂---核酶七、非蛋白质生催化剂---核酶>核酶