生化试题详解

生物化学期末考试复习试题蛋白质空间结构与功能的关系，试举一例说明。答：体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系。例如角蛋白含有大量α-螺旋结构，与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关；而丝心蛋白分子中含有大量β-折叠结构，致使蚕丝具有伸展和柔软的特性。以下以血红蛋白为例，阐述蛋白质空间结构和功能的关系：血红蛋白（Hb）具有四个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧，因此一分子Hb共结合4分子氧。成年人红细胞中的Hb主要由两条α肽链和两条β肽链（α2β2）组成，α链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。Hb亚基之间通过8对盐键，使四个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。Hb与O2结合的S型曲线提示Hb的4个亚基与4个O2结合时平衡常数并不相同，而是有4个不同的平衡常数。Hb最后一个亚基与O2结合时其平衡常数最大，从S型曲线的后半部呈直线上升可证明此点。根据S型曲线的特征可知，Hb中第一个亚基与O2结合以后，促进第二个及第三个亚基与O2的结合，当前三个亚基与O2结合后，又大大促进低四个亚基与O2结合，这种效应称为正协同效应。根据Perutz等利用X线衍射技术分析Hb和氧合Hb结晶的三维结构图谱，提出了解释O2与Hb结合的正协同效应的理论。未结合O2时，Hb的α1/β1和α2/β2呈对角排列，结构较为紧密，称为紧张态（T态），T态Hb与O2的亲和力小。随着O2的结合，4个亚基羧基末端之间的盐键断裂，其二级、三级和四级结构也发生变化，使α1/β1和α2/β2的长轴形成15°的夹角，结构显得相对松弛，称为松弛态（R态）。T态转变成R态是逐个结合O2而完成的。在脱氧Hb中，Fe2+半径比卟啉环中间的孔大，因此Fe2+高出卟啉环平面0.075nm，而靠近F8位组氨酸残基。当第1个O2与血红素Fe2+结合后，使Fe2+的半径变小，进入到卟啉环中间的小孔中，引起F肽段等一系列微小的移动，同时影响附近肽段的构象，造成两个α亚基间盐键断裂，使亚基间结合松弛，可促进第二个亚基与O2结合，依此方式可影响第三、四个亚基与O2结合，最后使四个亚基全处于R态。此种由一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化，称为变构效应。小分子O2称为变构剂或效应剂，Hb则被称为变构蛋白。变构效应不仅发生与Hb与O2之间，一些酶与变构剂的结合，配体与受体结合也存在着变构效应，所以它具有普遍的生物学意义。什么是蛋白质超二级结构，举例说明其扮演的角色。答：在许多蛋白质分子中，可发现两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。目前已知的二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ。研究α-螺旋之间、β-折叠之间以及α-螺旋与β-折叠之间相互作用的规律发现，主要由非极性氨基酸残基参与此类相互作用。而模体是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。一般而言，常见的模体可以有以下几种形式：α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋模体（常见于多种DNA结合蛋白质）；链-β转角-链模体（常见于反平行β-折叠的蛋白质）；链-β转角-α-螺旋-β转角-链模体（常见于多种α-螺旋/β-折叠蛋白质）。在这些模体中，β转角常为含3~4个氨基酸的片段；而环为较大的片段，常连接非规则的二级结构。在许多钙结合蛋白分子中通常有一个结合钙离子的模体，它由α-螺旋-环-α螺旋三个肽段组成，在环中有几个恒定的亲水侧链，侧链末端的氧原子通过氢键而结合钙离子。近年发现的锌指结构也是一个常见的模体例子。此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。它形似手指，具有结合锌离子功能。此模体的N-端有一对半胱氨酸残基，C-端有一对组氨酸残基，此四个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳一个Zn2+。由于Zn2+可稳固模体中α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。可见模体的特征性空间构象是其特殊功能的结构基础。有些蛋白质的模体仅有几个氨基酸残基组成，例如纤连蛋白中能与其受体结合的肽段，只是RGD三肽。蛋白质四级结构有何利处？举例说明。答：在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体，若亚基分子结构不相同，则称之为异二聚体，含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。血红蛋白是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，α亚基和β亚基分别含有141个和146个氨基酸。两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都可结合一个血红素辅基。4个亚基通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体，具有运输O2和CO2的功能。但每一个亚基单独存在时，虽可结合氧且氧亲和力增强，但在体内组织中难于释放氧，失去了血红蛋白原有的运输氧的作用。Anfinsen原理说明了什么问题。答：Anfinsen原理就是氨基酸序列决定其空间结构。Anfinsen,是美国生物化学家。他提出氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构。由于基因突变造成蛋白质分子中哪怕仅仅一个氨基酸残基发生变化就会引起疾病，如地中海贫血病就是因为血红蛋白分子中第六位的谷氨酸突变成了颉氨酸，导致血红蛋白空间结构呈镰刀状而影响正常功能而致病。什么是分子伴侣，举一例说明其机制。答：分子伴侣是一种引导蛋白质正确折叠的蛋白质。分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。许多分子伴侣是ATP酶，与未折叠的多肽结合后，能提供水解ATP产生的自由能，使多肽折叠成合适的构象时释放。蛋白质在合成时，还未折叠的肽段有许多疏水集团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向，使蛋白质不能形成正确空间构象。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。此外，蛋白质分子中特定位置二硫键的形成，是产生正确空间构象和发挥功能的必要条件。目前参与蛋白质折叠的分子伴侣可分为3类：①热休克蛋白70（Hsp70）；②核质蛋白；③伴侣蛋白。热休克蛋白70家族（Hsp70family），是一类分子量约70Ku的高度保守的ATP酶，广泛地存在于原核和真核细胞中，包括大肠杆菌胞浆中的DnaK/DnaJ，高等生物内质网中的Bip、Hsc1、Hsc2、Hsc4或hsc70，胞浆中的Hsp70、Hsp68和Ssal4p，线粒体中的Ssclp、Hsp70等。在细胞应急和非应急条件下的蛋白质代谢，如蛋白质的从头折叠（denovoproteinfolding)、跨膜运输、错误折叠多肽的降解及其调控过程中有重要的作用。在体内，Hsp70家族成员的主要功能是以ATP依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区以稳定蛋白质的未折叠状态，再通过有控制的释放帮助其折叠。蛋白质的分离与纯化有哪些方法？答：一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法；三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离；四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离；五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离酶的快速调节包括哪些类型，举例说明。答：一、酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。举例：血红蛋白的变构现象，变构酶通过变构调节酶的活性。二、酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。举例：酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的，酶的化学修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。其中以磷酸化修饰最为常见。三、酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。举例：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶在他们出分泌时都是以无活性的酶原存在的，在一定条件下水解掉一个或几个短肽，转化成相应的酶。以蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶的激活，第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子的构象发生改变，形成酶的活性中心，从而成为有催化活性的胰蛋白酶。消化管内蛋白酶原的激活具有级联反应性质。结合本专业，说明酶的竞争性抑制。答：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。作为中西医结合临床专业的学生，在临床上运用磺胺类药物是很常见的。对磺胺类药物敏感的9.遗传信息为什么可准确传递。10.酶的催化机制有哪些。答：1.降低反应活化能:在化学反应中，不是所有的反应物分子间都能反应生成产物。只有能量较高的分子间才能发生反应，这样的分子称为“活化分子”。活化分子的数量决定反应速率，活化分子数量越多，反应速率越快。通常将活化分子所具有的最低能量与分子的平均能量的差值称为反应活化能。显然活化能越低，反应物中的活化分子越多，反应速率就越快。催化剂能降低反应的活化能所以能提高反应速率。2.中间产物学说：中间产物学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是与底物（S）形成不稳定的中间产物（ES）。中间产物使底物分子内的化学键减弱，呈不稳状态，不稳定的中间产物迅速转变成产物（P）。这一过程可用反应式表示为：酶与底物形成中间产物，使反应经历了完全不同的途径。酶与底物形成中间产物是由酶的结构决定的。实验证明，酶的催化能力取决于酶分子中的一定特殊区域，这一区域与酶的活性直接相关，称为活性中心。活性中心包括结合部位和催化部位。结合部位直接与底物相结合，催化部位催化底物化学键的断裂形成新键，进而形成产物。底物与酶的活性中心相结合，形成酶与底物的复合物。底物与酶的活性中心不是以共价键相结合。而主要是以氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用等次级键相结合。3.诱导契合学说酶与底物相结合时，活性中心与底物的空间结构应适合、互补。但多数酶与底物在游离状态时不呈精确的互补关系。为了解释酶如何与底物形成中间产物，1958年科什兰德（D.E.Koshland)提出了诱导契合学说。他认为酶的结构是可变的。当底物与酶接近时，在底物的诱导下，酶活性中心的结构发生变化。活性中心的催化基团和结合基团与底物的空间结构相适应。这样酶就能与底物相结合生成中间产物。在酶和底物的相互影响中，主要是底物对酶的“诱导”，但也有酶对底物的“诱导”。在互相“诱导”下，酶和底物的结构都会发生变化。4.邻近效应与表面效应5.酶的催化机制呈多元催化作用①酸-碱催化作用②共价催化作用③亲核催化作用11.举例说明维生素在酶催化中的角色。维生素是生物体内不可缺少的生理活性物质，它对机体的新陈代谢起促进和调节作用。维生素的生理作用经常和酶联系在一起，这是因为许多维生素是辅酶或辅基的组成成分，参与酶的催化作用。B族维生素大多数是辅酶或辅基的组成成分。1.维生素B1维生素B1又称硫胺素或抗脚气病维生素。它在体内以硫胺素焦磷酸（TPP）的形式存在。硫胺素焦磷酸是α-酮戊二酸脱氢酶系、丙酮酸脱氢酶系和转酮酶的辅酶。2.维生素B2维生素B2也称核黄素，在体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）两种形式存在，它们是生物体内黄素蛋白等氧化还原酶的辅基。FMN和FAD可以接受或失去氢原子而催化氧化还原反应。3．生素B3维生素B3常称泛酸或遍多酸，在体内的活性形式为辅酶A（COA-SH或COA）和酰基载体蛋白（ACP）。辅酶A（COA-SH）中的巯基可以与酰基结合，在糖代谢、脂肪分解代谢和氨基酸代谢中起结合与活化酰基的作用。4．维生素PP维生素PP又称维生素B5、尼克酸或抗癞皮病维生素，在体内有两种活性形式，即烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶II）。辅酶I和辅酶II的氧化型和还原型的转变可以起到双电子载体的作用。是氧化还原酶的辅酶。5．维生素B6维生素B6包括呲哆醇、呲哆醛和呲哆胺三种，它们在体内可相互转化。维生素B6在体内的活性形式是磷酸呲哆醛、磷酸呲哆胺。磷酸呲哆醛和磷酸呲哆胺是氨基酸转氨酶、消旋酶及脱羧酶的辅酶，催化氨基酸的分解代谢。6.生物素生物素又称维生素B7或维生素H。是多种羧化酶如丙酮酸羧化酶、乙酰COA羧化酶、丙酰COA羧化酶等的成分，催化底物发生羧化反应。7.维生素B12维生素B12又称钴胺素。在体内主要以5′-脱氧腺苷钴胺素的形式存在，又称维生素B12辅酶，维生素B12辅酶催化分子内重排反应、甲基转移反应。其中甲基转移反应与四氢叶酸的作用相关联。维生素B12参与DNA的合成，对红细胞的成熟很重要。8.叶酸叶酸2-氨基-4-羟基-6-甲基喋啶、对氨基苯甲酸和L-谷氨酸三部分组成，叶酸在体内的活性形式是四氢叶酸，称为辅酶F（CoF）。四氢叶酸是一碳单位的载体，它在代谢过程中起转移甲基、亚甲基、次甲基和甲酰基等作用。12.试述乳糖操纵子的工作机制。答：E.coli的乳糖操纵子（lacoperon）有3个结构基因Z、Y、A，分别编码β-半乳糖苷酶、透酶和半乳糖苷乙酰化酶，其上游还有一个启动子（P）和一个操纵元件（O）。在启动子上游还有一个CAP蛋白的结合位点。有启动子、操纵元件和CAP结合位点共同构成乳糖操纵子的调控区。I基因是调节基因，编码产生阻遏蛋白。阻遏蛋白为四聚体，每个亚基相同。在没有乳糖的条件下，阻遏蛋白能与操纵基因结合。由于操纵基因与启动子有部分重叠，阻遏蛋白与操纵元件结合后，抑制结构基因的转录。但是阻遏蛋白的抑制作用并不是绝对的，偶有阻遏蛋白与操纵元件解聚，因此每个细胞中都会有少量半乳糖苷酶、透酶存在。当有乳糖存在时，乳糖经透酶作用进入细胞，经β-半乳糖苷酶催化，转变成半乳糖和葡萄糖，但其中一小部分会转变成异乳糖（即半乳糖和葡萄糖以β-1,4糖苷键相连，而不是正常的β-1,6糖苷键），异乳糖作为诱导剂与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白的构象发生改变，导致阻遏蛋白与操纵元件解聚，引起结构基因的转录。异丙基硫代半乳糖苷是异乳糖的类似物，是一种作用极强的诱导剂，不能被细菌代谢，因此被实验室广泛应用。Lac操作子中的lac启动子是弱启动子，其﹣35区与一致性序列相差甚远，RNA聚合酶与之结合的能力很弱，只有CAP结合到启动子上游的CAP结合位点后，促进RNA聚合酶与启动子结合，才能有效转录。乳糖操纵子的转录起始是由CAP和阻遏蛋白两种调节因子来控制的。在这种调控作用中，CAP起正调控作用。CAP和阻遏蛋白这两种作用，可因葡萄糖和乳糖的存在与否而有4种不同的组合。葡萄糖存在、乳糖不存在：此时无诱导剂存在，阻遏蛋白与DNA结合。而且由于葡萄糖的存在，CAP也不能发挥调控作用，基因处于关闭状态。葡萄糖和乳糖都不存在：在没有葡萄糖存在的情况下，CAP可以发挥正调控作用。但由于没有诱导剂，阻遏蛋白的负调控作用使基因仍然处在关闭状态。葡萄糖和乳糖都存在：乳糖的存在对基因的转录作用产生诱导作用。但由于葡萄糖的存在使细胞内cAMP水平降低，cAMP-CAP复合物不能形成，CAP不能结合到CAP结合位点上，转录仍不能启动，基因处于关闭状态。葡萄糖不存在，乳糖存在：此时CAP可以发挥正调控作用，阻遏蛋白由于诱导剂的存在而失去负调控作用，基因被打开，启动转录。13.试述色氨酸操纵子的工作机制。答：E.coli的色氨酸操纵子（trpoperon）有5个结构基因，编码合成色氨酸所需的酶。上游调控区由启动子（P）和操纵元件（O）组成。R基因是调节基因，编码阻遏蛋白。Trp操纵子是一种阻遏型操纵子，无色氨酸时，阻遏蛋白不能与操纵元件结合，对转录无抑制作用；细胞内有较大量的色氨酸时，阻遏蛋白与色氨酸形成复合物后能与操纵元件结合，抑制转录。Trp操纵子的另一个调控方式是弱化（attenuation）机制调节。弱化子位于结构基因E和操纵元件(O)之间的L基因中。细菌中的mRNA转录和蛋白质翻译合成是偶联在一起的。这一特点使细菌的一些操纵子中的特殊序列可以翻译过程控制转录水平。这些特殊的序列称为弱化子（attenuator），位于一些操纵子中第一个结构基因之前，是一段能减弱转录作用的顺序。如色氨酸操纵子的弱化子位于L基因中，离E基因上游约30~60个核苷酸。大肠杆菌在无色氨酸的环境下，L基因和结构基因能转录产生具有6700个氨基酸的全长多顺反子mRNA,当细胞内色氨酸增多时，结构基因转录受到抑制，但L基因转录的前导mRNA并没有减少，这部分转录物称为衰减子转录物。衰减子转录的mRNA中具有4段特殊的序列，片段1和2、2和3、3和4能配对形成发夹结构，而形成发夹能力的强弱依次为片段1／2＞片段2／3＞片段3／4。片段3和4所形成的发夹结构之后紧接着寡尿嘧啶，是不依赖于ρ因子的转录终止信号。这4个片段形成何种发夹结构，是由L基因转录物的翻译过程所控制的。L基因的部分转录产物（含片段1）编码14个氨基酸，其中含有两个相邻的色氨酸密码子。这两个相邻的色氨酸密码子以及原核生物中转录与翻译的偶联是产生衰减作用的基础。L基因转录不久核糖体就与mRNA结合，并翻译L短肽序列。细胞内有色氨酸时，形成色氨酰﹣tRNA，核糖体翻译可通过片段1，并通过片段2。因遇到翻译终止密码，核糖体在到达片段3之前便从mRNA上脱落。在这种情况下，片段1／2和片段2／3之间都不能形成发夹结构，而只有片段3／4形成发夹结构，即形成转录终止信号，从而导致RNA聚合酶作用停止。如果细胞内没有色氨酸时，色氨酰﹣tRNA缺乏，核糖体就停止在两个相邻的色氨酸密码的位置上，片段1和2之间不能形成发夹结构，片段2和3之间可形成发夹结构，则片段3/4就不能形成转录终止信号，后面的基因得以转录。色氨酸操纵子中的操纵元件和弱化可以起双重负调节作用。弱化子可能比操纵元件更灵敏，只要色氨酸一增多，即使不足以诱导阻遏蛋白结合操纵元件，就足可以使大量的mRNA提前终止。反之，当色氨酸减少时，即使失去了诱导阻遏蛋白的阻遏作用，但只要还可以维持前导肽的合成，仍继续阻止转录。这样可以保证尽可能充分地消耗色氨酸，使其合成维持在满足需要的水平，防止色氨酸堆积和过多得消耗能量。同时，这种机制也使细菌能够优先将环境中的色氨酸消耗完，然后开始自身合成。色氨酸操纵子L基因的翻译产物中具有相邻的色氨酸残基这一现象，在具有衰减调节作用的pheA、his、leu、thr等操作子中也存在。显然，这类操作子要比lac操作子和ara操作子调控更精确、有效，是基因进化的结果。14.什么是G蛋白，结合本专业举例与此相关的疾病，并阐明原因。答：G蛋白(G-protein)是指具有GTP酶活性，在细胞信号通路中起信号转换器或分子开关作用的蛋白质。有三聚体G蛋白、低分子量的单体小G蛋白和高分子量的其他G蛋白三类。由α，β，γ三个不同亚基组成。激素与激素受体结合诱导GTP跟G蛋白结合的GDP进行交换结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。细胞间通过传递信号分子相互交流。有些信号分子可以通过血液在体内进行远距离传输；另一些在邻近细胞间传递。15.试述MAPK/ERK通路。16.试述JAK-STAT通路。答：该途径最先在干扰素（IFN）信号转导研究中发现。一部分生长因子和大部分细胞因子，如IFN、生长激素（GH）、促红细胞生成素（EPO）、粒细胞集落刺激因子（G-CSF）和一些白细胞介素（IL-2，IL-6）等，其受体分子缺乏酪氨酸蛋白激酶JAKs（称之为另一类激酶）相互作用的区域，，而远膜端则有多个酪氨酸残基，能被活化的JAK磷酸化。此类受体能借助JAKs激活信号转导因子和转录激活因子（STAT）而最终影响到基因的转录调节。故将此途径又称为JAK-STAT信号转导通路。17.试述TGF-β信号通路。18.试述机体产生ATP的主要方式。答：体内生成ATP的主要方式有2种：底物水平磷酸化与氧化磷酸化（一）底物水平磷酸化指在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程。例如在糖的分解代谢过程中，3-磷酸甘油醛脱氢并磷酸化生成1,3-二磷酸甘油酸，在分子中形成1个高能磷酸基团转给ADP，生成3-磷酸甘油酸与ATP。（二）在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够偶联ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。这种方式生成的ATP约占ATP生成总数的80%，是维持生命活动所需要能量的主要来源。19.影响氧化磷酸化的因素有哪些。20.什么是化学渗透假说。答：化学渗透假说（chemicalosmotichypothesis）是解释氧化磷酸化作用（见氧化磷酸化）机理的一种假说。1961年由英国生物化学家米切尔（P.Mitchell）提出。他认为电子传递链像一个质子泵，电子传递过程中所释放的能量，可促使质子由线粒体基质移位到线粒体内膜外膜间空间形成质子电化学梯度，即线粒体外侧的H+浓度大于内侧并蕴藏了能量。当电子传递被泵出的质子，在H+浓度梯度的驱动下，通过F0F1ATP酶中的特异的H+通道或“孔道”流动返回线粒体基质时，则由于H+流动返回所释放的自由能提供F0F1ATP酶催化ADP与Pi偶联生成ATP。此假说假设在电子传递驱动下，H+循环出、进线粒体，同时生成ATP，虽能解释氧化磷酸化过程的许多性质，但仍有许多问题未能完全阐明。化学渗透假说1.线粒体内膜上的呼吸链同时起质子泵的作用，可以在传递电子的同时将质子从线粒体基质腔转移到膜间腔；2.线粒体内膜上的ATP合酶复合体也能可逆地跨线粒体内膜运送质子，一方面利用水解ATP的能量将质子从基质腔转移到膜间腔，另一方面当膜间腔存在大量质子使线粒体内膜内外存在足够的电化学H+梯度时，质子则从膜间腔通过ATP合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP合成酶合成ATP；3.线粒体内膜本身具有离子不透过性，能隔绝包括H+、OH-在内的各种正负离子；4.线粒体内膜上有一系列可介导基本代谢物质和选择性转运无机离子进入线粒体内膜的载体蛋白.要点1.呼吸传递体不对称地分布在线粒体内膜上，呼吸链上的递氢体与电子传递体在线粒体内膜上有着特定的不对称分布，彼此相间排列，定向传递。2.呼吸链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将H+从线粒体内膜的内侧泵至外侧。一般来说一对电子从NADH传递到O2时,共泵出6个H+。从FADH2开始,则共泵出4个H+。膜外侧的H+,不能自由通过内膜而返回内侧,这样在电子传递过程中，在内膜两侧建立起质子浓度梯度(△pH)和膜电势差(△E),二者构成跨膜的H+电化学势梯度△μH+，若将△μH+转变为以电势V为单位，则为质子动力。质子的浓度梯度越大，则质子动力就越大，用于合成ATP的能力越强。3.由质子动力推动ATP的合成。质子动力使H+流沿着ATP