护理生物化学蛋白质的结构与功能

护理生物化学蛋白质的结构与功能第1页，共51页，2023年，2月20日，星期五蛋白质是一切生物体的重要组成成分从高等动植物到低等微生物从最复杂的人类到最简单的病毒例：蛋白质在生物体中占干重为人体：45%横纹肌：80%心脏：60%细菌：50~80%酵母：46.6%病毒：小麦：约9%大豆：约36%花生：26%第2页，共51页，2023年，2月20日，星期五1、催化作用几乎所有的酶都是蛋白质蛋白质功能的多样性第3页，共51页，2023年，2月20日，星期五膜蛋白2、生物体的结构成分第4页，共51页，2023年，2月20日，星期五3、运输和储存血红蛋白在血中输送氧肌红蛋白在肌肉中输送氧膜蛋白起运输作用第5页，共51页，2023年，2月20日，星期五4、运动作用：

动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动第6页，共51页，2023年，2月20日，星期五5、免疫保护作用抗体第7页，共51页，2023年，2月20日，星期五第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成：

C、H、O、N及少量的S

特点：N在各种蛋白质中的平均含量为16%，即1克氮相当于含6.25克蛋白质

用定氮法可测定蛋白质含量：蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量（g）×6.25第8页，共51页，2023年，2月20日，星期五例题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？答：0.4×6.25=2.5(g)第9页，共51页，2023年，2月20日，星期五第10页，共51页，2023年，2月20日，星期五第11页，共51页，2023年，2月20日，星期五第12页，共51页，2023年，2月20日，星期五二、氨基酸(aminoacid)

的结构通式(一）氨基酸的结构特点除脯氨酸（亚氨基酸）外，其他19种均具有如下结构通式：－－蛋白质是由20种基本氨基酸组成的CCOOHHRNH2第13页，共51页，2023年，2月20日，星期五有机物中和官能团直接相连的碳原子叫做α-碳原子。例如，丁酸（CH3-CH2-CH2-COOH）中，第三个碳原子和羧基直接相连，称为α碳原子，第二个碳原子是β碳原子，以此类推第14页，共51页，2023年，2月20日，星期五L-丙氨酸D-丙氨酸

蛋白质中发现的氨基酸都是L-型的。第15页，共51页，2023年，2月20日，星期五（二）.氨基酸的分类根据氨基酸侧链(-R)的结构和理化性质分类1.非极性脂肪族氨基酸;2.极性中性氨基酸;3.芳香族氨基酸;4.酸性氨基酸;5.碱性侧链氨基酸第16页，共51页，2023年，2月20日，星期五例：芳香族氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trp,W）第17页，共51页，2023年，2月20日，星期五（三）、氨基酸的重要理化性质1、物理性质2、两性电离性质pH=pI

净电荷=0pH<pI净电荷为正pH>pI净电荷为负CHRCOONH2CHRCOOHNH3+CHRCOONH3++H+（酸性）+OH-+H++OH-（碱性）

在一定pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷数和负电荷数相等,即净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值称为该种氨基酸的等电点(isoelectricpoint，pI)。－－氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH值.第18页，共51页，2023年，2月20日，星期五2、紫外吸收特性

A280nm

3、茚三酮反应：可做氨基酸的定性、定量测定。第19页，共51页，2023年，2月20日，星期五第二节蛋白质的分子结构第20页，共51页，2023年，2月20日，星期五一、多肽的结构（一）肽键由一个氨基酸的α-氨基与另一个氨酸的α-羧基脱水缩合生成的化学键。第21页，共51页，2023年，2月20日，星期五第22页，共51页，2023年，2月20日，星期五（二）肽肽：氨基酸通过肽键相连接而形成的化合物(有二肽、三肽、寡肽和多肽等)。寡肽：一般10肽以下多肽：一般10肽以上多肽链：由肽键连接各氨基酸残基形成的长链骨架结构。氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为——。多肽链有两端：N末端（氨基末端）、C末端（羧基末端）第23页，共51页，2023年，2月20日，星期五生物活性肽类别：激素、抗菌素、辅助因子实例：谷胱甘肽催产素

降钙素脑啡肽第24页，共51页，2023年，2月20日，星期五谷胱甘肽

谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。第25页，共51页，2023年，2月20日，星期五蛋白质的分子结构

蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构高级结构蛋白质的四级结构（空间构象）

由一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。第26页，共51页，2023年，2月20日，星期五二、蛋白质的一级结构1、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。2、蛋白质中氨基酸排列顺序由遗传物质决定。3、维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，有时还含有二硫键。第27页，共51页，2023年，2月20日，星期五三、蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构1、概念：蛋白质分子中各段多肽链主链原子的空间分布状态，亦即主链的空间构象，不涉及氨基酸残基的侧链构象。主链与侧链由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R基团称为侧链。2、主要形式：α-螺旋,β-折叠，β-转角，无规则卷曲。3、主要维系键：氢键第28页，共51页，2023年，2月20日，星期五α-螺旋结构特点：①右手螺旋：3.6个氨基酸/圈，螺距0.54nm。②氢键维持稳定。③侧链伸向螺旋外侧。④侧链基团影响螺旋的形成和稳定。

(带同种电荷，侧链大的R基或Pro存在均妨碍α-螺旋形成)第29页，共51页，2023年，2月20日，星期五β-折叠第30页，共51页，2023年，2月20日，星期五β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。NNCNNCCC平行反平行第31页，共51页，2023年，2月20日，星期五-转角第32页，共51页，2023年，2月20日，星期五核糖核酸酶分子中的二级结构α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲第33页，共51页，2023年，2月20日，星期五（二）蛋白质的三级结构(tertiarystructure)1.概念:每一条多肽链上的所有原子的空间排布，是在二级结构基础上，由侧链基团相互作用，进一步折叠盘绕而成的。2.维系键:疏水键、离子键、氢键、VanderWaals力等次级键。第34页，共51页，2023年，2月20日，星期五疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。第35页，共51页，2023年，2月20日，星期五

(三）蛋白质的四级结构1.概念:蛋白质分子中各个亚基的空间排布。蛋白质分子中每条具独立三级结构的多肽链称为亚基。2.维系键:疏水键、氢键、离子键等。第36页，共51页，2023年，2月20日，星期五第37页，共51页，2023年，2月20日，星期五（一）、蛋白质的一级结构与功能的关系

一级结构→空间构象→功能1.一级结构中“关键”部分相同,其蛋白质功能相同。如：不同动物来源的胰岛素一级结构中“关键”部分变化,其蛋白质功能也改变。如：镰刀状红细胞性贫血另：非“关键”部位改变，不会影响蛋白质功能。四、蛋白质分子结构与功能的关系第38页，共51页，2023年，2月20日，星期五蛋白质一级结构变化与疾病的产生-------分子病镰刀状红细胞性贫血血红蛋白：第六位的谷氨酸被缬氨酸取代第39页，共51页，2023年，2月20日，星期五（二）蛋白质空间结构与功能的关系若蛋白质一级结构不变，仅特定的构象发生改变,其生物学活性也随之改变。如：核糖核酸酶

第40页，共51页，2023年，2月20日，星期五（一）按分子组成分类：单纯蛋白质：完全由氨基酸构成结合蛋白质：单纯蛋白质+非蛋白质部分（辅基）（二）按分子形状分类：球状蛋白质：长短轴之比<10纤维状蛋白质：长短轴之比>10（三）按功能分类活性蛋白质：在生命活动中起重要作用非活性蛋白质：起支持和保护作用五、蛋白质的分类第41页，共51页，2023年，2月20日，星期五第三节蛋白质的理化性质第42页，共51页，2023年，2月20日，星期五一、蛋白质的两性解离与等电点蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质，具有特定的等电点（pI）。溶液pH＝pI时，蛋白质所带正负电荷相等；

pH＞pI时，蛋白质带净负电荷；

pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。第43页，共51页，2023年，2月20日，星期五

等电点时特点：（1）净电荷为零（2）多数蛋白质在水中等电点偏酸

体内大多数蛋白质的PI接近于5（4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。电泳：带电粒子在电场中向电性相反的方向移动

带电粒子的移动速度与净电荷量、分子大小、分子形状等有关第44页，共51页，2023年，2月20日，星期五二、蛋白质胶体性质1、蛋白质溶液中形成的颗粒直径在1-100nm，属于胶体范围。2、蛋白质胶体稳定的因素:蛋白质颗粒表的水化膜蛋白质颗粒表面带同种电荷去除这两个稳定因素,蛋白质极易沉淀。如：盐析3、蛋白质不能透过半透膜，可用透析法纯化蛋白。盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。透析：利用半透膜把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。第45页，共51页，2023年，2月20日，星期五三、蛋白质的变性、沉淀和凝固（一）蛋白质的变性1、概念：在某些理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学功能丧失。2、引起变性的因素：物理因素：加热、高压、紫外线、超声波、剧烈震荡等化学因素：强酸、强碱、重金属离子、尿素、乙醇、丙酮等3、变性的本质：蛋白质分子空间构象的改变或破坏（二硫键和非共价键破坏），不涉及一级结构改变或肽键的断裂。第46页，共51页，2023年，2月20日，星期五4.变性后的蛋白质：溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。5.变性作用的应用举例：变性因素应用于消毒及灭菌制备、保存蛋白质制剂需防止变性。6.复性：去除变性因素后，有些变性程度较轻的蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。许多蛋白质的变性为不可逆变性。变性的蛋白质易于沉淀，而沉淀的蛋白质不一定发生变性。第47页，共51页，2023年，2月20日，星期五核糖核酸酶变性与复性作用三级结构（有活性）一级结构（变性失活）三级结构（有活性）变性复性第48页，共51页，2023年，2月20日，星期五（二）蛋白质的沉淀与凝固作用1、蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀2、常用的沉淀方法（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀：乙醇、甲醇、丙酮等（3）重金属盐沉淀：Hg2+，Ag+，Cu2+（4）生物碱试剂沉淀第4