蛋白质降解及氨基酸代谢

必需氨基酸是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸。人体所需的八种必需氨基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)

甲硫氨酸(Met)色氨酸(Try)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)

苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)笨兵鞋亮色亦亮，家留苏来共八将苯丙缬亮色异亮，甲硫苏赖共八将当前第1页\共有58页\编于星期六\11点2、蛋白质的营养需要量氮总平衡：食入氮量等于排出氮量。营养正常的成年人。氮正平衡：食入氮量大于排出氮量。儿童、孕妇及恢复期病人。氮负平衡：食入氮量小于排出氮量。营养不良及消耗性疾病患者。蛋白质的需要量：成人80克/日当前第2页\共有58页\编于星期六\11点蛋白质营养价值的化学评分：将其氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较。蛋白质的生物价值（BV）：指食物蛋白的利用率BV=氮的保留量/氮的吸收量100%蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值。谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用可提高营养价值。3、

蛋白质营养的评价

当前第3页\共有58页\编于星期六\11点蛋白来源重量

%单食时

BV

混食时

BV豆腐干42

6577面

筋58

67小

麦396789小

米1357牛

肉2669大

豆22

64混合食物蛋白质的互补作用当前第4页\共有58页\编于星期六\11点二、蛋白质的消化与吸收

小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶（A、B）、氨肽酶。胃：胃蛋白酶蛋白质有消化主要是在胃和小肠中，由消化蛋白质的酶完成当前第5页\共有58页\编于星期六\11点肠液中酶原的激活酶原激活的意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原还可视为酶的贮存形式。胰蛋白酶胰糜蛋白酶原弹性蛋白酶羧基肽酶原胰蛋白酶原肠激酶胰糜蛋白酶弹性蛋白酶原羧基肽酶当前第6页\共有58页\编于星期六\11点蛋白质多肽片段胃蛋白酶水解流入小肠食糜羧肽酶肽C端水解氨肽酶肽N端水解AA混合物游离AA血液循环肝脏小肠粘膜细胞吸收机体更小肽段胰蛋白酶水解胰凝乳蛋白酶

弹性蛋白酶

需钠氨基酸载体当前第7页\共有58页\编于星期六\11点氨肽酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶胰蛋白酶当前第8页\共有58页\编于星期六\11点消化道内几种蛋白酶的专一性（）（Arg.Lys）（脂肪族）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶（Phe.Trp）当前第9页\共有58页\编于星期六\11点当前第10页\共有58页\编于星期六\11点氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠(全长５～７米,表面积达到200平方米)

吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程1.氨基酸吸收载体2.γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运3.肽的吸收当前第11页\共有58页\编于星期六\11点吸收：氨基酸吸收是一种耗能过程。中性、碱性、酸性和脯氨酸等游离氨基酸各自有其需消耗ATP的专一载体和依赖Na+的转运系统。中性氨基酸载体酸性氨基酸载体碱性氨基酸载体亚氨酸和甘氨酸载体当前第12页\共有58页\编于星期六\11点蛋白质的腐败作用(putrefaction)蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。未被消化蛋白质未被吸收氨基酸肠道细菌产生一系列对人体有害的物质胺类、酚类、吲哚、硫化氢、氨、甲烷当前第13页\共有58页\编于星期六\11点第二节氨基酸的分解代谢当前第14页\共有58页\编于星期六\11点氨基酸代谢概况食物蛋白质氨基酸特殊途径-酮酸糖及其代谢中间产物脂肪及其代谢中间产物TCA鸟氨酸循环NH4+NH4+NH3CO2H2O体蛋白尿素尿酸激素卟啉尼克酰氨衍生物肌酸胺嘧啶嘌呤生物固氮硝酸还原（次生物质代谢）CO2胺当前第15页\共有58页\编于星期六\11点RCH-COOHNH2RCOCOOH+NH3脱氨基脱羧基RCH2NH2+CO2

体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡，食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内各处，作为参与代谢的氨基酸库。当前第16页\共有58页\编于星期六\11点一、脱氨基作用

1、氧化脱氨基2、非氧化脱氨基3、转氨基4、联合脱氨基当前第17页\共有58页\编于星期六\11点（一）氧化脱氨氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：水解脱氨氧化脱氢

α-氨基酸

氨基酸氧化酶（FAD、FMN）α-酮酸

R-CH-COO-

NH+3

|

R-C-COO-+NH3O||H2O+O2H2O2当前第18页\共有58页\编于星期六\11点氨基酸氧化酶的分类：L-氨基酸氧化酶(活性低，分布于肝及肾脏)D-氨基酸氧化酶(活性强，但体内D-氨基酸少)上述2种氨基酸氧化酶：对体内脱氨基无意义L-谷氨酸脱氢酶：主要的氨基酸氧化酶特点：有氨生成反应步骤：(1)酶促脱氢；(2)自发水解。局限性：仅谷氨酸经此脱氨，存在于肝、脑、肾中。当前第19页\共有58页\编于星期六\11点分布：Liver，Kidney，Brain

不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+orNADP+

别构抑制：GTP、ATP

别构激活：GDP、ADPL-谷氨酸脱氢酶:当前第20页\共有58页\编于星期六\11点（二）.转氨作用（transamination）在酶的催化下，一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而形成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。（辅酶：磷酸吡哆醛）当前第21页\共有58页\编于星期六\11点

l．转氨基作用机制转氨作用是肝外组织AA脱氨的重要方式，除Gly,Lys,Thr,Pro外，AA都能参与转氨基作用。但转氨基作用只有氨基的转移，并未真正脱去氨基。当前第22页\共有58页\编于星期六\11点当前第23页\共有58页\编于星期六\11点-氨基酸磷酸吡哆醛醛亚胺酮亚胺磷酸吡哆胺磷酸吡哆醛的作用机理-酮酸互变异构当前第24页\共有58页\编于星期六\11点2．转氨酶

催化氨基转移反应的酶分布在动物心、脑、肾及肝等组织细胞多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基受体，生成Glu。当前第25页\共有58页\编于星期六\11点重要的转氨酶：谷丙转氨酶(GPT)

谷草转氨酶(GOT)GOTGPT当前第26页\共有58页\编于星期六\11点①丙氨酸氨基转移酶(alanineamino-transferase,ALT或glutamicpyruvictransaminase,GPT)：肝中活性最高；②天冬氨酸氨基转移酶(aspartateamino-transferase,AST或glutamicoxalo-acetictransaminase,GOT)：心肌中活性最高。当前第27页\共有58页\编于星期六\11点GOT和GPT的临床意义

正常人各组织GOT及GPT活性(单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上作为疾病诊断的指标之一!临床意义：急性肝炎患者血清GPT升高；心肌梗患者血清GOT升高。肝功能化验--血清酶活性：谷丙转氨酶ALT31U/L参考值：0-40U/Lγ-谷氨酰转移酶GGT20.1U/L参考值：0-50U/L当前第28页\共有58页\编于星期六\11点小结转氨作用特点：①催化的反应可逆。转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶，磷酸吡哆醛是VB6的衍生物，反应中起传递氨基的作用。②转氨基作用普遍存在，体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。③只有氨基的转移，没有氨的生成。④接受氨基的主要酮酸有：丙酮酸(丙氨酸);-酮戊二酸(谷氨酸);草酰乙酸(天冬氨酸)。生理意义：是体内合成非必需氨基酸的重要途径，也是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式。当前第29页\共有58页\编于星期六\11点定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基并生成α-酮酸的过程。分类：①转氨基偶联氧化脱氨基作用②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（三）.联合脱氨

当前第30页\共有58页\编于星期六\11点联合脱氨基：氨基酸首先与a-酮戊二酸在转氨酶作用下生成a-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成a-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基（方式一）：当前第31页\共有58页\编于星期六\11点谷氨酸α-酮酸转氨酶谷氨酸脱氢酶氨基酸它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应是体内生成非必需氨基酸的主要途径。主要在肝、肾组织进行。当前第32页\共有58页\编于星期六\11点联合脱氨基（方式二）：嘌呤核苷酸循环腺苷酸基琥珀酸裂合酶延胡索酸腺苷酸基琥珀酸合成酶腺苷酸基琥珀酸AMP+H2ONH3α-酮酸α-氨基酸Gluα-KGAOAAAsp+IMP转氨酶谷草转氨酶腺苷酸脱氢酶是一种特殊的联合脱氨基作用；此种方式主要在肌肉组织进行，是肌肉中的脱氨基反应。当前第33页\共有58页\编于星期六\11点嘌呤核苷酸循环当前第34页\共有58页\编于星期六\11点二、脱羧基作用氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧作用，生成二氧化碳和一个伯胺类化合物。这个反应除组氨酸外均需要磷酸吡哆醛作为辅酶。当前第35页\共有58页\编于星期六\11点脱羧酶作用机制当前第36页\共有58页\编于星期六\11点生物体内大部分AA可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧后形成的胺类中有一些是组成某些维生素或激素的成分，有一些具有特殊的生理作用当前第37页\共有58页\编于星期六\11点大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。当前第38页\共有58页\编于星期六\11点NH4+UricacidUrea三、氨的代谢当前第39页\共有58页\编于星期六\11点（一）氨的代谢转变

1、重新生成氨基酸2、谷氨酰胺和天冬酰氨的生成3、尿素的生成——尿素循环4、合成其他含N物质当前第40页\共有58页\编于星期六\11点1、谷氨酸的重新生成L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸+H2O-酮戊二酸+NH3NAD（P）+NAD（P）H谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸转氨酶在大脑中发生上述反应，大量消耗了-酮戊二酸和NADPH，引起中毒症状。在肌肉中，可利用这一反应生成的谷氨酸的转氨基作用，生成丙氨酸，将氨转运到肝脏中去。当前第41页\共有58页\编于星期六\11点2、谷氨酰胺和天冬酰氨的生成天门冬氨酸草酰乙酸天门冬酰氨主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。谷氨酰胺是中性无毒物质，容易透过细胞膜，是氨的主要运输形式和储存形式。谷氨酰胺也是氨的一种解毒形式：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。临床上用谷氨酸盐降低血氨。谷氨酰胺可以提供氨基使天冬氨酸转变为天冬酰胺。当前第42页\共有58页\编于星期六\11点3、尿素的生成

在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。肝是尿素合成的主要器官

实验:将大鼠肝的薄切片放在有氧条件下加铵盐保温数小时后，铵盐的含量减少，而同时尿素增多。在此切片中，分别加入各种化合物，并观察它们对尿素生成速度的影响。发现鸟氨酸、瓜氨酸或精氨酸能够大大加速尿素的合成。实验还观察到，当大量鸟氨酸与肝切片及NH4+保温时，确有瓜氨酸的积存。此外，早已证实肝含有精氨酸酶，此酶催化精氨酸水解生成鸟氨酸及尿素。当前第43页\共有58页\编于星期六\11点首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；第三，精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。接着，鸟氨酸参与第二轮循环1932年，德国学者Hanskrebs和KurtHenseleit根据一系列实验，首次提出了鸟氨酸循环学说鸟氨酸循环当前第44页\共有58页\编于星期六\11点1、氨甲酰磷酸的生成(限速步骤）氨甲酰磷酸是高能化合物，可作为氨甲酰基的供体。氨甲酰磷酸合酶I：存在于线粒体中，参与尿素的合成。氨甲酰磷酸合酶II：存在于胞质中，参与尿嘧啶的合成。当前第45页\共有58页\编于星期六\11点2、合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为辅因子,瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。当前第46页\共有58页\编于星期六\11点3、合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合成酶）当前第47页\共有58页\编于星期六\11点4、精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）此时Asp的氨基转移到Arg上。来自Asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸，当前第48页\共有58页\编于星期六\11点5、精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。

当前第49页\共有58页\编于星期六\11点1.氨甲酰磷酸的合成2.瓜氨酸的合成3.由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸4.生成Arg5.Arg的水解

当前第50页\共有58页\编于星期六\11点尿素循环氨基酸谷氨酸谷氨酸氨甲酰磷酸鸟氨酸瓜氨酸瓜氨酸精氨琥珀酸鸟氨酸精氨酸延胡索酸草酰乙酸氨基酸谷氨酸-酮戊二酸天冬氨酸2ADP+Pi2ATP+CO2+NH3+H2O1细胞溶液线粒体NH2-C-NH2O尿素-酮戊二酸-酮戊二酸H2N-C-PO2345当前第51页\共有58页\编于星期六\11点尿素循环总结

总方程式

（1）形成一分子尿素消耗3个ATP（2）两个氨基分别来自游离氨和Asp，一个CO2来自TCA