高中生物竞赛

(ZXXK)-精品系列资料 高中生物竞赛辅导资料：第一章细胞生物学科学的主要分支之一，也是生命科学和分子生物学争论的根底。本章包括细胞的化学成分，细胞器，细胞代谢，DNA、RNA和蛋白质的生物合成，物质通过膜的运输，有丝分裂和减数1BO考纲细目和近几年来试题的要求，以下从学问条目和力量要求两方面定出具体目标-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 第一节细胞的化学成分蛋白质、核酸、酶类等。一、糖类糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称，一般可用Cm(H20)n化学通式表示。由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2：1，与水构造相像，故又把糖类称为碳水化合物。糖是生命活分，因而具有重要意义。糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。假设糖类化合物中尚含有非糖物质局部，则称为糖复合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。(一)单糖单糖是最简洁的糖，不能被水解为更小的单位。单糖通常含有3—7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。自然存在的单糖一般都是D-构型。单糖分子既可以开碳原子的羟基在环的伺一面，称为α-型；假设羟基是在环的两面，称β-型。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 重要的单糖有以下几种：丙糖如甘油醛(醛糖)和二羟丙酮(酮糖)。它们的磷酸酯是细胞呼吸和光合作用中重要的中间代谢物。戊糖戊糖中最重要的有核糖(醛糖)、脱氧核糖(醛糖)和核酮糖(酮糖)。核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中间代谢物。己糖葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。全部己糖的分子式为C6H1206，但构造式不同，互为同分异构体。葡萄糖是植物光合作用的产物，也是细胞的重要能源物质之一。(二)寡糖由少数几个(2—6个)纤维二糖、乳糖。麦芽糖麦芽糖是由一个α—D-葡萄糖半缩醛羟基与另一分子α-D-C4上的醇羟基缩合脱去一分子水，通过α-1，4-糖苷键结合而成。麦芽糖是淀粉的根本单位，淀粉水解即产生麦芽糖，所以麦芽糖通常只存在于淀粉水解的组织，如麦芽中。蔗糖一分子α-D—葡萄糖和一分子β-D-果糖缩合脱水即成蔗糖。甘蔗、甜菜、胡萝卜以及香蕉、菠萝等水果中都富含蔗糖。乳糖乳糖由一分子β-D-半乳糖和一分子α-D-葡萄糖通过β-1，4-糖苷键结合而成。乳糖主要存在于哺乳动物乳汁中。纤维二糖纤维二糖是纤维素的根本构造单位，由2p-D-葡萄糖通过β-1，糖苷键结合而成。(三)多糖长链分子。常见的多糖有：淀粉、纤维素、糖原、几丁质和黏多糖等。淀粉自然淀粉由直链淀粉与支链淀粉组成。直链淀粉是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接的多糖链。支链淀粉分子中除有α—1，4-糖苷键的糖链外，还有α-1，6-糖苷键用下，淀粉水解：淀粉→糊精→麦芽糖→α-D—葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子渐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。这个反响可用于淀粉水解过程的检验。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 糖原糖原是动物组织中贮存的多糖，又称动物淀粉。糖原也是α-D-葡萄糖基以α-1，4-糖苷键连接而成的，但糖原的分支比支链淀粉多。糖原遇碘作用呈红褐色。3．纤维素，纤维素是一种线性的由β-D-葡萄糖基以β-1，4-糖苷键连接的没有分支的同多糖。纤维素是植物细胞壁的主要组成成分。4．几丁质(甲壳素) 昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质，是N-乙酰—D-氨基葡萄糖以β-1，4-糖苷键缩合成的同多糖。二、脂类脂类是生物体内一类重要的有机化合物。它们有一个共同的物理性质，就是不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂(如氯仿、乙醚、丙酮等)。脂类的组成元素主要有C、H、0，但0元素含量低，C、H元素含量高，彻底氧化后可以放出更多能量。此外，有的脂类还含有P和N。生物体内常见的具有重要生理功能的脂类主要有三酰甘油、磷脂、类固醇、萜类、蜡等。三酰甘油13分子脂肪酸结合而成的酯。右边构造式中Rl、R2、但凡脂肪酸的烃基链，构成三酰甘油的脂肪酸可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。饱和脂肪酸碳氢链上没有双键，如软脂酸、硬脂酸，其熔点高。不饱和12个双键，亚麻酸含3外界摄取，称为必需脂肪酸。磷脂-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 脂肪酸酯化。磷脂酸是最简洁的磷脂，是其他简单磷脂的中间产物。假设磷脂酸分子中的H为胆碱、胆胺、丝氨酸所取代，则分别成为卵磷脂、脑磷脂、丝氨酸磷脂等。磷脂分子由于2心。类固醇类固醇分子的根本构造是环戊烷多氢菲碳氢链的胆固醇。胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成分，与膜的透性有关。性激素素D和肾上腺皮质激素都属于类固醇。萜类萜类是由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。维生素A(视黄醇)、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。β-2AA可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。蜡蜡是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，起保护作用。三、蛋白质蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分C、H、0、N四种元素组成，其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16％，因此用凯氏(KJelahl)法定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6．25倍。蛋白质是高分子化合物，其根本组成单位是氨基酸。(一)氨基酸1．氨基酸的构造自然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种，各种氨基酸(除脯氨酸)在构造上的一个共同特点是，在与羧基相连的碳原子(α-碳原子)上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸，它们的不同之处在于侧链，即R基的不同。除甘氨酸外，全部氨基酸分子中的α-碳原子都是不对称的，有L-D-型之分。在自然蛋白质中存在的氨基酸都是L-α-氨基酸。氨基酸的分类依据R(9种(6种)；极性带负电荷氨基酸(2种)；极性带正电荷氨基酸(3种)1-1-1所示。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 -精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 依据成年人的养分需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸8种。精氨酸和组氨酸，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。氨基酸的主要理化性质一般的物理性质α-氨基酸呈无色结晶，在水中溶解度各不一样，易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂、两性解离和等电点α-氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能承受质子的@一C00-负离子。因此，氨基酸是两性电解质。当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的pH值有关。向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的-COO-负离子承受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动参加碱时，其两性离子的一NH3+正离子解离放出质子(与一OH-合成水)，其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。当凋节-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，简洁沉淀，利用这一性质可以分别制备各种氨基酸。紫外吸取光谱各种氨基酸在可见光区都没有光吸取，在远紫外区均有光吸取，而279nm，酪氨酸最大吸取波长278nm，苯丙氨酸最大吸取波长为259nm。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。重要的化学反响氨基酸不但α-α-R基团也α-氨基能与茚三酮反响产生蓝紫色沉淀(脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀)；α-氨基可与亚硝酸反响产生氮气，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基团能与特别的试剂发生呈色反响。(二)蛋白质的构造，超二级构造、构造域、三级构造及四级构造。l，一级构造蛋白质的一级构造又称为初级构造或化学构造，是指蛋白质分子内氨基酸的排列挨次。蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸分子中的α-氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α-羧基，通过缩水而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丧失了α-H和α-羧基上的OH，被称为氨基酸残(NH2)，称为肽链的氨基末端氨基酸或N(COOH)，称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在是肽链内和肽链间的主要桥键。2，二级构造二级构造是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的构造或构象链间的氢键来维持的。常见的二级构造有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由绕曲等四种。α-螺旋α-螺旋模型是Pauling和Corey等争论羊毛、马鬃，猪毛、鸟毛等α-角蛋白时提出的。如图l-1-1100°的角度围绕螺旋轴心盘旋3．60．54nm，即每个残、基沿螺旋体中心轴上、升0．15nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的一CO的氧原子与第四个肽键的一NH13个原子，这种螺旋称为3．613.一条多肽链能否形成α-螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与R如多聚赖氨酸在pH7．0时，R基团带正电相互排斥，破坏螺旋形成，而在pH12时则能自发形成α-R基团较大，会阻碍α-螺旋形成。多聚脯氨酸则由于肽键上不具有亚氨基氢，无法形成氢键，因此多肽链中只要有脯氨酸残基，α-螺旋即被中断，使多肽主链产生一个“结节”。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 β-折叠分两种类型，一是平行式，即全部肽链N端都在同一端，另一类是反平行式，即肽链的N端一顺一反地排列。β-折叠构造的肽链几乎是完全伸展的，邻近两链以相反或一样方向平行排列成片层状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为0．35nm，β-折叠构造的氢键是由两条肽链中一条的一C0基与另一条的一NH基形成。丝蛋白的二级构造主要是β-1-1-2所示。β-转角蛋白质分子的多肽链上常常消灭180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角构造，由第一个氨基酸残基的一CO与第四个氨基酸残基的一NH形成氢键。超二级构造与构造域近年在争论蛋白质构象、功能与进化时，引进了超二级构造和构造域(图1-1-3)的构造层βαβ、βββ、αα、ββ等。如肌球蛋白、原肌球蛋白和纤维蛋白原中有一种αα超二级构造，是由两股或三股右手α-螺旋彼此缠绕而成的左手螺旋构象。构造域是指多肽链在超二级结构根底上进一步绕曲折叠成严密的球状构造亚构造。一般状况下，酶的活性部位位于两个构造域之间的裂缝中。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 三级构造纤维状蛋白质一般只有二级构造，而球状，蛋白质在二级构造的根底上，经过超二级构造和构造域，进一步组装成三级构造(图1-1-4)。维持三级构造的作用力主要是一些次级作用。四级构造四级构造(图1-l-5)是指蛋白质分子内具有三级构造的亚单位通过氢键、盐键、疏水键互独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。如血红蛋白有四个不同的亚4个亚基以肯定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级构造。(三)蛋白质的理化性质1．胶体性质蛋白质相对分子质量很大，在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀。2，两性电解质蛋白质分子除了肽链两端有自由的α-氨基和α-羧基外，很多氨基酸电，在碱性淀液中蛋白质带负电。当溶液到达某一pH值时，蛋白质所带正负电荷相等，这时溶液的pH值叫做蛋白质的等电点(pI)。一般含酸性氨基酸较多的蛋白质，等电点偏酸；蛋白质。沉淀反响假设在蛋白质溶液小参加适当试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而消灭沉淀现象.可引起沉淀反响的试剂有高浓度盐类()，有机溶剂(如酒精、丙酮)，重金属盐(如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等)，某些生物碱试剂(如苦味酸、单宁酸等).变性蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的空间构造转变，导致其理化性强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照耀等。蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征，变性后的蛋白质最明显的理化性质转变是溶解度降低坏，因而不发生一级构造的破坏；而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 280nm的紫外光下，有最大吸取峰。这主要是由于肽链中酪氨R基团引起的。因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸取值来测定蛋白质的含量。变构作用含2个以上亚基的蛋白质分子，假设其中一个亚基与小分子物质结合，分子的构象乃至活性均会转变，这一现象称为变构作用(或别构作用)。例如，血红蛋白有4个亚基，当02与其中一个亚基结合后，即引起该亚基的构象的转变，进而又会引起另外三蛋白与氧结合的速度。呈色反响蛋白质分子中因含有某些特别的构造或某些特别氨基酸残基，能与多种化合物发生颜色反响。重要的颜色反响如表l-1-2所示。(四)蛋白质的分类蛋白质的化学分类依据蛋白质的分子组成可将蛋白质分为简洁蛋白质和结合蛋白质两大类。简洁蛋白质完全水解的产物为α-氨基酸，即只由α-氨基酸组成。因此，简洁蛋白，质又称单纯蛋白质，如球蛋白、白蛋白、组蛋白等。结合蛋白质由简洁蛋白质和非蛋白质物质两局部组成。非蛋白质局部通常称为辅基。辅基可以是核酸、糖类、脂类、色素、磷酸，由此组成的结合蛋白质分别称为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。蛋白质的功能分类依据蛋白质的功能大体分为构造蛋白和酶两大类，构造蛋白参与化学反响都需要在酶的催化作用下才能进展。四、酶类谢反响必需具有酶才能-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 主要争论蛋白质属性的酶。(一)酶的化学构造(称为酶蛋白)和关心因子专一性和高效性主要打算于酶蛋白。肯定形成的化学键，从而发生肯定的化学反响。(二)酶的作用机制1．酶的催化作用——降低活化能或超过肯定限度(称为能阈)的活化分子(处于过渡态的分子)才能在碰撞中发生化学反响。明显，活化分子越多，反响速度越快。将分子由常态转变到活化状态(过渡态)所需的能量，称为活化能。酶的催化作用就是降低化学反响的活化能使反响物进入“过渡态”，所以同非酶催化反响相比，活化分子的数量大大增加，从而加快1-1-6所示。中间产物学说酶为什么能降低反响的活化能?中间产物学说能比较好地解释这个问题。该学说认为：-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 出酶及产生的反响产物。可用公式表示为：这样，把原来无酶参与的一步反响 分成了两步进展。这两步反响所需于酶与底物生成了中间产物从而转变了反响途径所致。“钥匙-锁”学说和“诱导契合”学说酶和底物是如何结合成中间产物的?又如何完成其催化作用?1890E.Fischer-锁”学说，认为酶和底物结合时，底物的构造必需和酶活性部位的构造格外吻合，就像锁和钥匙一样，这样才能严密结合形成中间产物。这在肯定程度上解释了酶促反响的特性，如逆反响。1958年，D．E．Koshland提出了“诱导契合”学说，抑制了“钥匙-锁”模型的缺点，认为酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象变化，使酶能与分子很好地结合，从1-1-7所示。使酶具有高催化效率的因素酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?主要有以下因素：邻近定向效应指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反响来说也包含酶活性部之间还要有严格的定向(正确的立体化学排列)。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓物进展反响的活化能降低，从而大大地增加了酶-底物中间产物进入过渡态的几率。“张力”和”形变”底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促进酶-底物中，间产物进入过渡态。(3)酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进展酸碱催化。〔4)产物要比非催化反响简洁得多。(三)影响酶催化反响的因素1.酶浓度的影响在酶促反响中，假设底物浓度大到足以使酶饱和，则反响速度与酶浓度成正比 (图-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 1-1-8)：V=k[E]。底物浓度的影响(1)底物浓度对酶促反响速度的影响底物浓度作图得始终角双曲线(图1-1-9)。由曲线可以看出：当底物浓度[S]较低时，反响速当浓度大大增加时，反响速度趋近一个最大值即最大速度Vmax，此时的反响速度与底物浓度无关。PH值的影响酶常常限于某一pHpH值就是酶的最适pHpHpH曲线为钟型曲线(图1-1-10)。pH值对酶活性影响的缘由，除了由于过酸或过碱使酶变性失与底物的结合，从而影响了酶的活力。4，温度的影响曲线(图1-l-11)。温度对酶促反响的影响有两个方面：一方面是温度上升，反响速度加快，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主。5，激活剂的影响-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 3Mg2+是各种激酶的激活剂，C1-能激活唾液α-淀粉酶；其次类为中等大小的有机化合物，一种是复原剂，如半胱氨酸、复原型谷胱甘肽等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，(EDTA)；第三类为蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活，使无活性酶原变成有活性的酶。6．抑制剂的影响分为不行逆抑制作用和可逆抑制作用两类。(四)酶的分类和命名1．酶的国际系统分类法国际生物化学联合会酶学委员会提出的酶的国际系统分类法的分类原则是酶按其催化的反响类型分为六大类，即氧化复原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异1，2，3，4，5．6的编号来表示；依据底物分子中被作用的基团ECl．1.1.27。EC指国际酶学委员会的缩写；第一个1，代表该酶属于氧化复原酶类；其次个1，代表该酶属于氧化复原酶类中的第一亚类，催化醇的氧化；第三个1，代表该酶属于氧化复原酶类中第一亚类的第一亚亚类；第四个数字说明该酶在肯定的亚亚类中的排号。2．酶的命名系统命名法包括两局部，即底物名称及反响类型。假设酶反响中有两种底物起反响，习惯命名法通常依据酶作用的底物及反响类型来命名如催化乳酸脱氢变成丙酮酸的酶称为乳酸脱氢酶催化草酰乙酸脱去CO2变为丙酮酸的酶称草酰乙酸脱羧酶对于粉的酶称淀粉酶。有时为了区分同一类酶，还可以在酶的名称前面标上来源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。五、核酸自然的核酸可分为两大类：核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)。真核细胞中，RNA主要分布在细胞质内，在细胞核内仅有少量存在，线粒体、叶绿体内也有分布；DNA主要分布在细胞核内，线粒体、叶绿体内也有少量存在。(一)核酸的组成成分将核酸水解可以得到核酸的根本组成单位——核苷酸苷和磷酸。核苷又可进一步分解成碱基和戊糖。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 戊糖组成核酸的戊糖有两种：β-D-核糖和β-D-2-RNA，后者存在于DNA。碱基(A)、鸟嘌吟(G)两种；另一类是嘧啶，为单环分子，一般有胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)三种。DNA中含有A、G、C、T，RNA中含有A、G、C、U。凡含有酮基的嘧啶碱或膘吟碱，在溶液中可以发生酮式占优势，这对核酸分子中氢键构造的形成格外重要。4-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 功能具有重要的作用。tRNA的修饰碱基种类较多，如次黄瞟吟。二氢尿呼唤、4一硫尿嘧啶、5一甲基胞嘧啶。核苷戊糖－l或瞟吟碱－9上的氢缩合连接成共价的-N形成核苷。由核糖组成的核苷为核糖核苷，用单符号〔A、G、C、U〕表示，由脱氧核糖构成的核苷，称脱氧核苷，则在单个符号前加一个小写的d〔dA、dG、dC、dT〕。在tRNA5-核糖尿嘧啶，是一种碳苷，其C－15个碳原子相连，由于戊糖与碱基连接方式比较特别．也称假尿苷苦．用符号Ψ表示。核苷酸3成2′-、3′-和5′-3′-和5’-脱氧核苷酸。生物体内的游离核苷酸多为5′-核苷酸。(二)核酸的构造1.DNA的构造〔1〕一级构造构成DNA3′-羟基与后一个残基脱氧核糖的5′-磷酸形成：3′，5′-磷酸二酯键，彼此相连而形成多脱氧核苷酸长链(图1-1-12)。5”-OH末端(5′-末端)3′-OH末端(称3′-末端)5′-3′-末端的延长(5′-末端→3′-末端)。-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 DNA的一级构造就是指脱氧核苷酸链中脱氧核苷酸的排列挨次。不同的DNA分子具〔2)二级构造依据Chargaff觉察的A=T、G=C的碱基组成规律以及WilkinsFranklinDNA晶体的X1953年Watson和Crick提出了DNA如图1-1-13-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 该模型认为：①DNA分子由两条多脱氧核苷酸链反向平行(3′→5′，另一条链为5’一3′)，围围着同一个轴，右手盘旋成一个右平行螺旋构造，螺旋的直径为2．0nm；②磷酸和脱氧核糖在螺旋体的外侧，通过磷酸二酯键连结形成DNA分子的骨架；③碱基对位于螺旋体内侧，按AT，CG配对，A-T2个氢键，C-G3个氢键，碱基平面与纵轴垂直，每个碱基对间相隔0．34nm，旋转方向相差360°，因此绕中心轴每旋转一10个核苷酸，每隔3．4nm两条沟对DNA和蛋白质的相互识别是很重要的。DAN3种化学键维持：互补碱基之间的氢键，碱基对之间的碱用。进一步争论觉察，在不同湿度条件下，含不同盐离子的DNAX光衍射图谱也不同，说明有不同的双螺旋构象。据此，又可将DNA分为A型、B型、C型、DZ型等多种构象。三级构造DNA的三级构造是指双螺旋DNADNA三级构造的根本形式。DNA是共价环双链DNA，这种环状双螺旋DNA分子，假设通过细胞内拓扑异构酶的作用，即可在环形分子的内部引起张力，这种产生的张力不能释放到分子外部，而只能在DNA分子内部促使原子的位置重排，造成双螺旋的再螺旋，外形似麻花，即产生超螺旋构造。真核细胞染色质和有些病毒DNA是双螺旋线形分子，当线形DNA分子的两端均固定时也可形成超螺旋构造。染色质DNADNA分子先盘绕组蛋白形成核小体，很多核小体由DNA链连在一起构成念珠状构造，念珠状构造可进一步盘绕压缩成更高层次的构造-据估汁，人的DNA分子在染色质中反复折叠盘绕，共压缩8000～10000倍。2．RNA的构造RNA主要有三大类，分别是：核糖体RNA(rRNA)，占RNA80％以上，是核糖体的主要成分；转运RNA(1RNA)，占总量的15％，在蛋白质的合成中搬运氨基酸；信使RNA(mRNA)5％，是合成蛋白质的模板。不同种类的RNA-精品系列资料 版权全部@(ZXXK)-精品系列资料 表述便利，将mRNA作为一级构造的例子，tRNA作为二级构造、三级构造的例子。(1)一级构造RNA3′，5’-磷酸二酯键连接而成。RNA的一级构造是指RNA链上的核苷酸挨次以及各功能部位的排列挨次。mRNADNA为模板转录产生的，一般原核mRNA直接转录生成，而真核mRNA首先形成的是分子大小极不均一的hnRNAmRNAmRNA一般为多顺反子，即一条mRNA链含有指导合成几种蛋白质的信息。它的5′-末端和3′-末端无特别构造。在分子内部，一个顺反子的编码区，是从起始密码AUG开头，到终止密码UAG为止，各顺反子的编码区之间，以及5′端第一个顺反子的编码区之前，3′端最终一mRNARNA只翻译产生一种多肽链。真核细胞成熟mRNA3150-200个腺苷酸(A)挨次，即多聚腺苷酸(polyA)，它的作用可能是使mRNA分子穿过核膜进入细胞质；5′端是一个甲基化的鸟苷酸，即G-帽，它除起保护作用外，还使mRNA分子识别核糖体，和核糖体结合，进展蛋白质合成。二级构造RNA的二级构造是指单链RNA配对挨次形成的突环相间分布的花形构造。tRNA(A-UC-C碱基对构成的双螺旋区叫臂，不能配对仍显单链的局部叫环)。四环是：D环(I)、反密码子环(Ⅱ)、TΨC环(Ⅳ)和可变环(Ⅲ)D臂、反密码子臂和TΨC臂。在氨基酸承受臂，3’-OH端有一个单链区NCCA-3’-OH，在氨基酸合成酶的作用下，活化了的氨基酸tRNA3’-OH上；在反密码子环上其中有3