医学生物化学全考点重点复习题库全套

医学生物化学全考点重点复习题库全套第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。二、氨基酸结构特点分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类理化性质：⑴等电点（isoelectricpoint,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。结构概念及稳定的力。六、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allostericeffect）5．协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1．盐析(saltprecipitation)2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3．透析(dialysis)4．电泳(electrophoresis)5．层析(chromatography)6．超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1．组成蛋白质的特征性元素是：A．CB．HC．OD．NE．S2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？A．丙氨酸及苯丙氨酸B．酪氨酸及色氨酸C．丝氨酸及甘氨酸D．精氨酸及赖氨酸E．蛋氨酸及苏氨酸3．下列何种物质分子中存在肽键？A．粘多糖B．甘油三酯C．细胞色素CD．tRNAE．血红素4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？A．一条多肽链只有1个游离的a-NH2和1个游离的a-COOHB．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOHC．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B．氨基酸种类及相互比值C．氨基酸的排列顺序D．二硫键的数目和位置E．肽键的数目和位置6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？A．右手双螺旋B．a-螺旋C．b-折叠D．b-转角E．无规则转曲7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：A．氢键B．二硫键C．离子键D．磷酸二酯键E．疏水基相互作用8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？A．由两个或两个以上亚基组成B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有关？A．变构效应B．蛋白质分子的化学修饰C．血红蛋白被其它物质所激活D．亚基发生解离E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A．发生蛋白质变性B．与其它物质结合形成复合物C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。在pH8.6条件下进行电泳分离，试问该三种蛋白质的电泳区带的位置从负极端开始，依次是：A．a—b—cB．b—c—aC．c—a—bD．c—b—aE．a—c—b12．关于肌红蛋白的叙述，下列哪项是错误的？A．心肌中肌红蛋白含量特别丰富B．肌红蛋白分子中含有血红素C．肌红蛋白的氧饱和曲线呈S形D．从三维结构图像可知肌红蛋白有8段a-螺旋E．分子中无半胱氨酸，故没有二硫键13．关于血红蛋白的叙述，下列哪项是正确的？A．大多数非极性残基位于血红蛋白的外部B．氧饱和曲线呈矩形双曲线C．亚基的一级结构与肌红蛋白有差异，但三级结构却非常相似D．血红素位于两个组氨酸的残基间，并与之共价结合E．当溶液中pH降低时，氧饱和曲线左移14．构成蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外旋光性均为左旋B．除甘氨酸外均为L系构型C．只含a-氨基和a-羧基D．均有极性侧链E．均能与双缩脲试剂起反应15．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．酪氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸16．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸？A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．赖氨酸D．组氨酸E．色氨酸17．下列哪一种氨基酸不含极性侧链A．半胱氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸18．下列哪一种氨基酸含有可离解的极性侧链？A．丙氨酸B．亮氨酸C．赖氨酸D．丝氨酸E．苯丙氨酸19．关于氨基酸的叙述哪一种是错误的？A．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环B．酪氨酸和丝氨酸含羟基C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E．谷氨酸和天冬氨酸含二个氨基20．在pH7时，其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是A．缬氨酸B．甘氨酸C．酪氨酸D．半胱氨酸E．赖氨酸21．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是A．同型半胱氨酸B．半胱氨酸C．蛋氨酸D．胱氨酸E．苏氨酸22．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．半胱氨酸B．羟脯氨酸C．瓜氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸23．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是A．脯氨酸B．赖氨酸C．谷氨酸D．组氨酸E．羟脯氨酸24．在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要存在形式是A．兼性离子B．非极性分子C．带单价正电荷D．疏水分子E．带单价负电荷25．下列哪一类氨基酸不含必需氨基酸？A．碱性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．以上都不对26．蛋白质分子中引起280nm光吸收的最主要成份是A．酪氨酸的酚基B．苯丙氨酸的苯环C．色氨酸的吲哚环D．肽键E．半胱氨酸的SH基27．维系蛋白质一级结构的化学键是A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键E．肽键28．蛋白质分子中的肽键A．是由一个a-氨基酸的氨基和另一个a-氨基酸的羧基形成的B．是由谷氨酸的g-羧基和另一个氨基酸的a-氨基形成的C．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D．是由赖氨酸的ε-氨基和另一分子氨基酸的a-羧基形成的E．以上都不是29．对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时A．只有一个自由的a-氨基和一个自由的a-羧基B．只有自由的a-氨基，没有自由的a-羧基C．只有自由的a-羧基，没有自由的a-氨基D．既无自由的a-氨基，也无自由的a-羧基E．有一个以上的自由a-氨基和a-羧基30．蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构31．维系蛋白质分子中α螺旋稳定的化学键是A．肽键B．离子键C．二硫键D．氢键E．疏水键32．蛋白质的a螺旋A．与b片层的构象相同B．由二硫键形成周期性结构C．由主链骨架的NH与CO之间的氢键维持稳定D．是一种无规则的构象E．可被b-巯基乙醇破坏33．a螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？A．2.5B．2.7C．3.0D．3.6E．4.534．蛋白质分子中a螺旋构象的特点是A．肽键平面充分伸展B．靠盐键维持稳定C．螺旋方向与长轴垂直D．多为左手螺旋E．以上都不是35．下列哪一个肽链不能形成a螺旋?A．-Ala-Ile-Asn-Met-Val-GlnB．-Thr-Trp-Val-Glu-Ala-AsnC．-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-GlnD．-His-Trp-Cys-Met-Gln-AlaE．-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Val36．对于a螺旋的下列描述哪一项是错误的?A．通过分子内肽键之间的氢键维持稳定B．侧链（R基团）之间的相互作用可影响a螺旋稳定性C．通过疏水键维持稳定D．是蛋白质的一种二级结构类型E．脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成37．b片层结构A．只存在于a角蛋白中B．只有反平行式结构，没有平行式结构C．a螺旋是右手螺旋，b片层是左手螺旋D．主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层E．肽平面的二面角与a螺旋的相同38．维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A．二硫键B．盐键C．氢键D．范德华力E．疏水键39．下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?A．溴化氰B．2，4-二硝基氟苯C．b-巯基乙醇D．碘乙酸E．三氯醋酸40．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质稳定性增加B．可使蛋白质表面的净电荷不变C．可使蛋白质表面的净电荷增加D．可使蛋白质稳定性降低，易于沉出E．可使蛋白质表面水化膜无影响41．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少A．4.0B．5.0C．6.0D．7.0E．8.042．以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋电泳，使用pH8．6巴比妥缓冲液，各种蛋白质的电荷状态是?A．清蛋白和球蛋白都带负电荷B．清蛋白带负电荷，球蛋白带正电荷C．清蛋白和a1-球蛋白带负电荷，其它蛋白带正电荷D．清蛋白，a1,a2-球蛋白都带负电荷，其它蛋白带正电荷E．清蛋白和球蛋白都带正电荷43．醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带，由正极数起它们的顺序是A．A,a1，b,g,a2B．A,b,a1,a2,gC．A,a1,a2,g,bD．A,a1,a2,b,gE．a1,a2,b,g,A44．蛋白质变性是由于A．蛋白质一级结构的改变B．蛋白质亚基的解聚C．蛋白质空间构象的破坏D．辅基的脱落E．蛋白质水解45．向卵清蛋白溶液中加入0.1mol/LNaOH，使溶液呈碱性，并加热至沸后立即冷却，此时A．蛋白质变性沉出B．蛋白质变性，但不沉出C．蛋白质沉淀但不变性D．蛋白质变性，冷却又复性E．蛋白质水解为混合氨基酸46．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．硫酸铵B．三氯醋酸C．氯化汞D．对氯汞苯甲酸E．1mol/LHCL47．球蛋白分子中哪一组氨基酸可形成疏水键?A．Glu-ArgB．Asp-GluC．Phe-TrpD．Ser-ThrE．Tyr-Asp48．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内？A．TyrB．GluC．AsnD．ValE．Ser49．下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量?A．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳B．280／260nm紫外吸收比值C．圆二色性D．凯氏定氮法E．荧光分光光度法50．下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开?A．纸层析B．阴离子交换层析C．阳离子交换层析D．凝胶过滤E．电泳51．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．马肝过氧化氢酶（分子量247,500）B．肌红蛋白（分子量16,900）C．血清清蛋白（分子量68,500）D．牛b-乳球蛋白（分子量35,000）E．牛胰岛素（分子量5,700）52．有一蛋白质水解产物在pH5.5用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．Val(pI5.96)B．Lys(pI9.74)C．Asp(pI2.77)D．Arg(pI10.76)E．Tyr(pI5.66)二、填空题1．增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做

，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做

。2．在电场中蛋白质不迁移的pH值叫做该蛋白质的

。3．在正常生理条件下（接近pH=7），蛋白质中

和氨基酸残基的侧链几乎完全带正电荷，但氨基酸残基的侧链只是部分带正电荷。4．蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过

相连，蛋白质分子中的

是由一个氨基酸的

与另一个氨基酸的

脱水形成的

。5．构型的改变需有

的断裂与生成，而构象的改变只需要

的旋转和

的改变即可。6．具有独特的、专一的

是蛋白质的一个突出的特征。7．蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：

、

、

、

。8．蛋白质分子侧链之间的相互作用，除了

、

、

等非共价键外，还有

侧链

结合成的

，它是共价健。9．具有四级结构的蛋白质，其亚基缔合的数目、

、

、

都是专一、有序的，亚基借助于弱的共价键，如

、

、

等缔合。10．由于各种蛋白质的

和

不同，故盐析时所需的

和

均不同。11．蛋白质的一级结构专指

，它是由

决定的。12．蛋白质的

结构，是在分子水平上阐明蛋白质结构与其功能关系的基础。13．蛋白质的空间结构具有独特性和专一性，它决定各种蛋白质的

和

。14．整个肽链的主链原子中

和

之间的单链是可以旋转的，此单键的旋转决定两个肽键

的相对关系。肽键

间的相对旋转，使主链可以以非常多样的

出现。15．相邻螺旋之间借螺旋上段肽腱的

和下段的

形成

而稳定。16．肽键中的

和

均参与形成氢键，因此保持了a螺旋的最大

。氢键方向与螺旋轴

。17．、及均对a-螺旋的形成及稳定有影响。

和氨基酸残基较难参与形成稳定的a-螺旋。18．使b-片层结构稳定的因素是链间肽腱的

与

形成的氢链，侧链R基团位于肽腱平面的

或

。19．b-转角一般由

个连续的氨基酸残基构成，在此种回折中，起稳定作用的氢键在回折前

肽键平面的

与其后

肽键平面的

之间形成。20．motif的两个常见形式是

和

。21．在含有多个结构域的蛋白质分子中，每个结构域的

和

相对独立，各结构域自身紧密，而相互间的关系

，常以

的肽段相连接，由于结构域之间连接的柔韧性，结构域之间可有

，这种

对表达蛋白质的功能是重要的。22．多肽链的侧链R基因按极性可分成两类，一类是没有极性的

，如

和

等，它与水的

低。另一类是带有极性的

，包括

、

、

、

、

、

等，它与水的

高。23．存在于水溶液中的一条肽链，其

氨基酸残基处于蛋白质分子内部，而

氨基酸残则处于蛋白质分子表面，其

相互之间可形成氢键。24．四级结构的定义是亚基的

，亚基间

与

的布局，但不包括亚基内部的

。25．蛋白质的特征就是有生物学作用，有特定的

，各种蛋白质的

、

都与特定的密切相关，而特定的是由蛋白质的决定的。26．蛋白质构象的改变有两种情况，一种是

，另一种是

。27．蛋白质的功能与各种蛋白质特定的

密切相关，某种蛋白质特定的

是这种蛋白质表达特定

的基础，构象发生变化，其

、

也随之改变。28．当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用，它的

会丧失，同时还伴随着蛋白质

的降低和一些

常数的改变等。29．蛋白质的变性就是多肽链从

变到

的过程。在这个过程中，蛋白质的

不变，

受到破坏，以致特定的

被破坏，失去

。30．是蛋白质变性的结构基础，而是变性的主要表现，它说明了变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。31．蛋白的热变性主要是肽链受过分的

而引起

破坏，它一般是

的。32．组成蛋白质的各个

共同控制着蛋白质分子完整的

，并对信息

作出反应。33．多肽链的中

排列顺序决定该肽链的

、

方式，也就是说各种天然蛋白质的肽链在

所取得的

是它在生物体的条件下热力学上最稳定的结构。34．从进化情况看，物种间

越近，残基

越少，生物的分类差距与

的变化量大体平衡，有明显的相关。因而根据它们在

差异的程度，可以断定它们在

关系上的远近。35．蛋白质分子中除两端的游离

和

外，侧链上尚有

及

中的非a-羧基，

及

分子中的非a-氨基，

的咪唑基等。36．蛋白质分子在酸性环境中，

的解离受到抑制，接受

的能力增强，使蛋白质分子带

，在碱性环境中，蛋白分子可释放

而带

。37．蛋白质在低于其等电的pH环境中，带

，在电场中的向

移动。反之，则向电场

移动。38．蛋白质分子在电场中移动的速度和方向，取决于它所

以及蛋白质分子的

和

。39．蛋白质平均含氮量为

，组成蛋白质分子的基本单位是

，共有

种。40．蛋白质分子中的氨基酸之间是通过

相连的，它由一个氨基酸的

与另一个氨基酸的

脱水缩合而形成。41．每个肽分子都有一个游离的

末端和一个游离的

末端，肽链中的氨基酸单位称

。42．蛋白质一级结构是指

，构成一级结构的化学键是

。43．稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是

，有

、

及

等非共价键及共价键

键。44．构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为

。45．蛋白质在溶液中是以

形式存在，当溶液的pH>其pI时，蛋白质带

，pH<pI时，带

，pH=pI时，则以

形式存在。46．蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是

及

。47．若要将蛋白质从溶液中沉淀出来，可采用

、

及

等法。48．蛋白质分子中常含有

、

等氨基酸，故在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来

。49．血红蛋白是一种具有

效应的蛋白质，它由

肽链组成，其中2条

，2条

。50．用醋酸纤维薄膜电泳，可将血浆蛋白分为

、

、

、

及

等。三、简答题1．多肽链2．蛋白质的构象3．蛋白质变性及复性4．motif5．别构作用（变构作用）6．蛋白质变性与沉淀和凝固的区别四、问答题1．就蛋白质的b-结构而论，侧键R基团指向什么方向？为什么一种稳定的b-结构需要侧链R基小的氨基酸？2．测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些？3．a-螺旋的结构特点是什么？4．何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？（精氨酸的α－羧基、α－氨基和胍基的pK值分别为2.17，8.04和12.48）5．怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响？6．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？7．引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些？8．简述蛋白质盐析的基本原理

参考答案一、选择题l．D2．B3．C4．A5．C6．A7．D8．E9．A10．C11．D12．C13．C14．B15．C16．A17．C18．C19．E20．E21．A22．C23．E24．A25．E26．C27．E28．A29．E30．B31．D32．C33．D34．E35．C36．C37．D38．E39．C40．D41．D42．A43．D44．C45．B46．A47．C48．D49．A50．D51．A52．C二、填空题1．盐溶，盐析2．等电点3．Arg，Lys，His4．肽键，肽键，a-羧基，a-氨基，共价键5．共价键，单链，非共价键6．空间结构7．a-螺旋，b-结构，b-转角，无规则卷曲8．疏水作用，氢键，盐键，Cys，–SH，二硫键9．种类，空间排布，相互作用，接触部位疏水作用，氢键，盐键10．溶解度，pI，pH，离子强度11．肽链中的氨基酸排列顺序，基因上遗传信息12．一级结构13．理化性质，生物活性14．Ca-C，Ca-N，平面，平面，构象15．>C=0，>NH，链内氢链16．>C=0，<N-H，最大稳定性，大致平行17．R基团的大小，荷电状态，形状，Pro，Gly18．>C=0，>N-H，上方，下方19．4个，第一个，>C=0，第四个，>NH20．a-螺旋，反平行的b结构，Cys，His，配介，a-螺旋21．结构，功能，相对松弛，无规则卷曲，相对运动，运动22．疏水基因，烃基，苯环，亲合力，亲水基因，羟基，羧基，酰胺基，氨基，胍基，咪唑基，亲合力23．疏水侧链，亲水侧链，极性侧链24．立体排布，相互作用，接触部位，空间结构25．功能，特殊功能，活性，空间构象，空间构象，一级结构26．蛋白质变性，蛋白质变构27．构象，构象，生物活性，功能，活性28．生物活性，溶解度，物理化学29．卷曲，伸展，共价键，弱的非共价键，构象，生物活性30．构象的破坏，生物活性的丧失31．热振荡，氢键，不可逆32．亚基，生物活性33．氨基酸，折叠，盘曲，空间，特定构象34．亲缘，差异数，种属差异，结构，亲缘35．氨基，羧基，Glu，Asp，Arg，Lys，His36．H+，H+，正电荷，H+，负电荷37．正电荷，负极，正极38．所带电荷的性质，数目，大小，形状39．16%，L-a-氨基酸，2040．肽键，a-羟基，a-氨基41．a-NH2，a-COOH，氨基酸残基42．多肽键中氨基酸排列顺序，肽键43．侧链基因的相互作用，氢键，盐键，疏水作用，二硫键44．亚基45．离子，负电荷，正电荷，兼性离子46．水化层，电荷47．盐析，有机溶剂法，调节溶液pH至蛋白质的pI48．酪氨酸，色氨酸，测定溶液中蛋白质含量49．别构，4，a链，b链50．清蛋白，a1球蛋白，a2球蛋白，b球蛋白，g球蛋白三、简答题1．蛋白质分子中的多个氨基酸是通过肽键相连接的，形成链状分子称多肽链。肽键是一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。多肽链有两端，有自由a-氨基的一端称氨基末端或a-N—端；有自由a-羧基的一端称为羧基末端或a-C—端。2．各种天然蛋白质分子的多肽链是在一级结构的基础上通过分子中若干单键的旋转、盘曲、折叠形成特定的空间三维结构，又称为蛋白质的空间构象。构象是指在三维空间中分子中各个原子相互之间的关系，构象改变时只涉及稳定原构象的非共价键断裂及再形成，而不涉及共价键的改变。各种蛋白质的理化性质和生物学活性主要取决于它的特定空间构象。蛋白质的构象包括主链构象和侧链构象。包括：蛋白质的二级结构;三级结构;四级结构。3．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。蛋白质变性具有可逆性，当蛋白质变性程度较轻，可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。但是许多蛋白质或结构复杂或变性后空间构象严重破坏，不可能发生复性，称为不可逆性变性。4．在蛋白质分子中特别是球形蛋白质分子中，经常有若干个相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用形成种类不多的、有规律的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构或模序。如螺旋－环－螺旋、锌指结构等。5．变构效应：由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。6．蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。变性后由于肽链松散，面向内部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失。蛋白质的沉淀和凝固：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。加热使蛋白质变性时使其变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固，凡凝固的蛋白质一定发生变性。四、问答题1.肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以Caa为旋转点，依次折叠，侧面看成锯齿状结构。肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持β—折叠构象稳定的主要因素。肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于β—折叠的两侧。就丝心蛋白而论，由Gly和Ala交替构成的多肽链在一面都是H，而在另一面都是甲基，而且位于同一面的R基因相互邻近。只有当氨基酸侧链很小时，它们才能契入到b-结构中，使β—折叠稳定。2．本步骤有：⑴蛋白质样品的准备①测定蛋白质分子中多肽链的数目根据蛋白质N—末端或C—末端残基的摩尔数和蛋白质的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。②拆分蛋白质分子的多肽链如果蛋白质分子是由一条以上多肽链构成的，则这些链必须加以拆分。可用变性剂如8mol／L尿素，6mol／L,盐酸胍或高浓度盐处理打开共价键，就能使寡聚蛋白质中的亚基拆开；用氧化剂或还原剂将二硫键断裂。③用相应的方法分离纯化各亚基⑵分析每一多肽链（亚基）的氨基酸组成①裂解多肽链成较小的片段用两种或几种不同的断裂方法(指断裂点不一样)将每条多肽链样品降解成两套或几套重叠的肽段或称肽碎片。②每套肽段进行分离、纯化，鉴定多肽链的N—末端和C—末端残基。以便建立两个重要的氨基酸序列参考点。③测定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段测序方法是Edman降解法，并有自动序列分析仪可供利用。此外尚有酶解法和质谱法等。⑶排列成完整的氨基酸序列结构①重建完整多肽链的一级结构利用两套或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。②确定半胱氨酸残基间形成的S--S交联桥的位置。应该指出，氨基酸序列测定中不包括辅基成分分析，但是它应属于蛋白质化学结构3．⑴各肽链以Ca原子为转折点，以肽链平面为单位，形成稳固的右手螺旋。⑵每螺旋有3．6个氨基酸残基，螺距约0．54nm，每个氨基酸残基绕螺旋中心轴放置100°，上升0．15nm⑶相邻两螺旋之间借螺旋上段肽键的a－C=0和下段a－NH形成链内氢键而稳定，即主链中螺旋段的第一个肽链平面的a－NH与后面第四个肽键平面的a－C=0构成氢键。⑷各氨基酸残基的侧链R基因均伸向螺旋外侧。R基团的大小、电荷状态及形状对a-螺旋的形成及稳定有影响4.氨基酸具有氨基和羧基，均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链液能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸由三个可解离的基团，根据精氨酸的电离时产生的兼性离子，其两边的pK值分别为12．48和9．04，所以pI＝（12．48＋9．04）/＝10．765．基缔合形成四级结构的蛋白质分子能够产生极其重要的功能效果，亚基与亚基通过接触或通过解聚或聚合沟通了单个亚基之间的信息联系，一个配基或底物分子与蛋白质分子中某一亚基结构产生的效果会传递，影响其它亚基进一步作用的过程。这种亚基间的相互作用为生化过程中的调节控制提供了一种作用模式，因而具有普遍的重要性，使得具有四级结构的蛋白质分子在表达功能时可被调节，接受信息，这样就在更高的层次上，更完善地表达蛋白质的功能，适应机体的需要。6．白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β－转角。β－转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。7．引起蛋白质变性的因素很多，物理因素如：热、光等，化学因素如酸、碱、有机溶剂、三氯乙酸和去垢剂等，它们的作用机制分别如下：

⑴热变性主要是肽段受过分的热振荡而引起氢链破坏，热变性一般是不可逆的，在溶液中则出现凝固沉淀现象，冷却后就难以再溶液，凝固沉淀的形式可能为松散伸展肽链的交织。⑵酸碱作用是破坏盐键，因极高的[H+]可使-COO–基变成-COOH基，而极低的[H+]又可使一NH3+基变成-NH2，这样就破坏了盐键，影响到分子的构象，从而导致变性。⑶高浓度亲水的有机溶剂如乙醇、丙酮等的变性作用可能与降低蛋白质的介电常数有关。⑷促溶剂的变性作用是与它的破坏蛋白质结构中非极性侧链之间的疏水相互作用有关，有四级结构的也可解离开来。⑸去垢剂：能破坏蛋白质分子结构中非极性侧链间的疏水相互作用，在很低浓度就能使亚基解聚，并能使亚基变性。⑹三氯乙酸：为酸性物质，能使蛋白质正电荷，与三氯乙酸的负离子结合，使蛋白质变性、沉淀。8．蛋白质是亲水胶体，维持蛋白质胶体溶液稳定的重要因素有两个，一个是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，形成颗粒表面水化膜，使其溶解在水溶液中；另一个是同种蛋白质胶粒表面带有同种电荷，电荷的相互排斥作用使蛋白胶体颗粒最大限度分散在溶液中。以上两个原因可起到胶粒稳定的作用，使蛋白质颗粒难以相互聚集从溶液中沉淀析出。如去除蛋白质胶粒的上述两个稳定因素时，可使蛋白质易从溶液中析出，在蛋白质分离中的盐析和丙酮沉淀直接依据这一原理。蛋白质分子可呈两性解离，其电离过程和带电状态决定于其等电点和溶液的pH值。蛋白质在等电点的溶液中溶解度最小。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，可破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素(水化膜和电荷)，使蛋白质从溶液中沉淀析出。调溶液的pH值为蛋白质等电点更有利于盐析。第二章核酸的结构与功能本章重点一、核酸的化学组成1．核苷酸中的碱基成分2．戊糖与核苷3．核苷酸的结构与命名二、核酸的一级结构1．DNA和RNA的一级结构2．RNA与DNA的差别三、DNA的空间结构与功能1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型⑴ＤＮＡ的双螺旋结构的研究背景⑵ＤＮＡ双螺旋结构模型的要点2．ＤＮＡ结构的多样性3．DNA的超螺旋结构4．DNA在真核生物细胞核内的组装5．DNA的功能四、RNA的空间结构与功能1．信使RNA的结构与功能2．转运RNA的结构与功能3．核蛋白体RNA的结构与功能4．其他小分子ＲＮＡ5．核酶五、核酸的理化性质及其应用1．核酸的一般理化性质2．ＤＮＡ的变性3．ＤＮＡ的复性与分子杂交练习题一、选择题1．稀有核苷酸主要存在于下列哪一种核酸中A．rRNAB．mRNAC．tRNAD．核DNAE．线粒体DNA2．在核酸中，核苷酸之间的连接方式为A．2′、3′-磷酸二酯键B．3′、5′-磷酸二酯键C．2′、5′-磷酸二酯键D．糖苷键E．氢键3．下列几种DNA分子的碱基组成比例各不相同，哪一种DNA的解链温度(Tm)最低?A．DNA中A+T含量占15%B．DNA中G+C含量占25%C．DNA中G+C含量占40%D．DNA中A+T含量占40%E．DNA中G+C含量占70%4．核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是A．非组蛋白B．H2A、H2B、H3、H4各一分子C．H2A、H2B、H3、H4各二分子D．H2A、H2B、H3、H4各四分子E．H1组蛋白与140-150碱基对DNA5．DNA受热变性时A．260nm波长处的吸光度下降B．多核苷酸链裂解成寡核苷酸链C．碱基对可形成共价连接D．加入互补RNA链，再冷却，可形成DNA/RNA杂交分子E．溶液粘度增加6．核酸在260nm处有最大光吸收是因为A．嘌呤环上的共轭双键B．嘌呤和嘧啶环上有共轭双键C．核苷酸中的N-糖苷键D．磷酸二酯键E．核糖和脱氧核糖的呋喃型环状结构7．关于tRNA的叙述下列哪一项是正确的A．是核糖体的组成部分B．携带遗传信息C．二级结构为三叶草形D．二级结构为倒L型E．分子较大故构成发夹结构8．下列关于RNA的叙述哪一项是错误的?A．主要有mRNA、tRNA、rRNA等种类B．原核生物中没有hnRNA和snRNAC．tRNA是最小的一种RNAD．胞质中只有一种RNA，即mRNAE．组成核糖体的主要是rRNA9．下列哪一种力不参与维持DNA双螺旋的稳定A．碱基堆积力B．互补碱基对之间的氢键C．范德华力D．磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键E．二硫键10．关于真核细胞mRNA的叙述，下列哪项是错误的A．在5′-端有帽子结构，在3′-端有聚A尾巴B．生物体内各种mRNA的长短差别很大C．三类RNA中mRNA的合成率和转化率最快D．聚A尾巴是DNA的转录产物E．真核细胞的mRNA前身是hnRNA，在细胞核内合成，在核内剪接，加工而成11．DNA的Tm是指A．DNA的生物活性丧失一半时的温度B．260nm处吸收值为最大光吸收值的一半时的温度C．DNA降解一半时的温度D．双螺旋结构失去一半时的温度E．最大光吸收自260nm转变成280nm时的温度12．关于rRNA的叙述，下列哪项是错误的？A．rRNA是细胞内含量最多的RNAB．rRNA与核糖体蛋白共同组成核糖体C．核糖体易于解聚的大、小两个亚基组成D．真核细胞的核糖体包括5S、16S和23S三种rRNAE．rRNA分子中有一些能配对的区域形成局部的双链13．使DNA溶液有最大吸光度的波长是：A．240nmB．260nmC．280nmD．360nmE．420nm14．DNA分子中不存在的核苷酸是：A．dAMPB．dGMPC．dTMPD．dUMPE．dCMP15．RNA分子中不存在的核苷酸是：A．AMPB．GMPC．TMPD．UMPE．CMP16．DNA分子中碱基组成的特点是：A．A+C=G+TB．A+G=C+TC．A+G=C+UD．A+G=U+TE．A+C=T+U17．在核酸中占9~11％，且可用之计算核酸含量的元素是A．碳B．氧C．氮D．磷E．氢18．RNA和DNA彻底水解后的产物A．核糖相同，部分碱基不同B．碱基相同，核糖不同C．部分碱基不同，核糖不同D．碱基相同，核糖不同E．以上都不是19．假尿苷中的糖苷键是A．N－NB．C－CC．N－CD．C－OE．N－O20．Watson-CrickDNA结构模型正确的是A．是一个三链结构B．DNA双股链的走向是反向平行的C．碱基A和G配对D．碱基之间共价结合E．磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧21．在DNA的双螺旋模型中正确的是A．两条多核苷酸链完全相同B．一条链是左手螺旋，另一条链是右手螺旋C．A+G／C+T的比值为1D．A+T／G+C的比值为1E．两股链的碱基之间以共价键相连22．下列关于tRNA的叙述哪一项是错误的？A．tRNA的二级结构是三叶草形的B．由于各种tRNA3'末端碱基都不相同，所以才能结合不同的氨基酸C．tRNA分子中含有稀有碱基D．细胞内有多种tRNAE．tRNA通常由70~80个单核苷酸组成23．绝大多数真核生物mRNA5'端有A．PolyAB．帽子结构C．起始密码D．终止密码E．Pribnow盒24．核酸变性后可出现哪种现象A．减色效应B．增色效应C．失去对紫外线的吸收能力D．最大吸收峰波长发生转移E．溶液粘度增加25．下列关于DNATm值的叙述哪一项是正确的？A．只与DNA链的长短有直接关系B．与G－C对的含量成正比C．与A－T对的含量成正比D．与碱基对的成分无关E．在所有的真核生物中都一样26．具下列顺序的单链DNA5'-CGGTA-3'能与下列哪一种RNA杂交？A．5'-GCCAU-3'B．5'-GCCAU-3'C．5'-UACCG-3'D．5'-UAGGC-3'E．5'-UUCCG-3'二、

填空题1．RNA常见的碱基是

、

、

和

。2．DNA双螺旋的两股链中的顺序是

的。3．只有

种不同的碱基对能够适合于DNA双螺旋。胸腺嘧啶总是与

配对，而胞嘧啶总是与

配对。4．RNA分子指导蛋白质的合成，RNA分子用作蛋白质合成中的活化氨基酸的载体。5．是构成大分子核酸的基本单位，其完全水解时产生、和。6．核苷与磷酸通过

相连成核苷酸。磷酸化作用一般发生在戊糖的

位置，但核糖的和及脱氧核糖的位置也可磷酸化。7．维持DNA二级结构稳定性的因素主要是

和

。其中

对双螺旋的稳定性具有重要意义。8．tRNA的三叶草结构含有个区域，分别是：

、

、

、

和

。9．参与RNA和蛋白质的某些反应，具有的催化活性，是另一类生物催化剂。10．在DNA双螺旋模型中，

处于分子外边，

则在中央呈螺旋状排列。11．在DNA的碱基配对中，A、T、通过

个氢键相连，而C、G、通过

个氢键相连。12．DNA变性后，会发生

效应，这是因为变性DNA失去

，暴露了嘌呤嘧啶的

。三、简答题1．比较DNA和RNA在分子组成和结构上的异同点。2．试述RNA的主要种类及其生理学作用。3．tRNA分子结构上有哪些特点？4．何为DNA的变性？变性后的DNA改变了哪些特性？5．mRNA结构的哪些特征与mRNA在细胞质的稳定性有关？6．何为核酶？其特点是什么？四、问答题1．试述DNA双螺旋结构的要点及其与DNA生物学功能的关系。2．什么是解链温度？影响某种核酸分子Tm值大小的因素是什么？为什么？3．在染色质中，DNA与组蛋白紧密结合，根据DNA和组蛋白的结构，什么样的力与这种紧密结合有关？4．何为核酸分子杂交？设想一下在医学的应用？

参考答案一、选择题：1．C2．B3．B4．C5．D6．B7．C8．D9．E10．D11．B12．D13．B14．D15．C16．A17．D18．C19．E20．B21．D22．B23．B24．B25．B26．C二、填空题：1．A，U，C，G2．反向互补3．4种，A，G4．m，t5．单核苷酸，含氮碱，戊糖，磷酸6．磷酸酯键，C5’，C2’，C3’，C3’7．碱基堆积力，氢键，氢键8．氨基酸接受臂，Tj环，双氢尿嘧啶环，反密码环，额外环9．C3’羟基，C5’磷酸基因，C3’-C5’磷酸二酯键，碱基10．2个，3个11．碱基，亲水性12．增色，碱基的堆积作用，共轭系统三、简答题1．组成与结构上的异同点：DNA：脱氧核糖、A－T/C－G、双链、双螺旋RNA：核糖、A－U/C－G、单链、局部螺旋。2．mRNA：蛋白质合成的模板；tRNA：识别密码子，运输氨基酸；rRNA：核蛋白体组成成分。3．tRNA结构特点是：二级结构是三叶草结构，三级结构是倒“L”型。4．在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。DNA变性后的性质改变：DNA由线形变成无规则的线团；增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；粘度降低，沉降速度增加；浮力密度上升等。5．mRNA的5’帽子结构可以保护核酸酶的水解，3’尾巴结构可延长其在细胞质中的时间。6．具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）；特点：RNA既是酶又是底物，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头、柄结构，这些结构是RNA可以独立完成rRNA的剪接的基础。四、问答题1．为右手反平行双螺旋，两链均围绕同一个中心轴；主链（由脱氧核糖基和磷酸基交替构成）位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；螺旋的螺距为3．4nm，直径为2nm，每一圈需要10对碱基。螺旋的稳定因素为横向氢键和纵向碱基堆砌力。2．加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大吸收值一半时的温度，就是DNA的解链温度（融解温度，Tm）。影响某种核酸分子Tm值大小的因素：GC对的百分比；因为GC之间的氢键是三个，AT之间的氢键是二个。3．组蛋白和DNA的结合是由于组蛋白富含带正电荷的侧链碱性基团和RNA带负电荷的磷酸基团之间的静电吸引的结果。如果组白蛋白和RNA结合所成的染色质用稀酸处理，磷酸基质子化，失去它们的负电荷，复合物发生解离。如果该复合物用浓盐溶液处。4．两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。分子杂交可用于：临床的病原体、肿瘤等疾病的基因检测，DNA序列的分析等。第三章酶本章要点一、酶的概念二、酶的分子组成三、酶的活性中心酶的活性中心、结合基团、催化基团四、酶促反应的特点1．具有极高的催化效率2．具有高度的底物特异性：①绝对特异性②相对特异性③立体异构特异性3．酶的催化活性是可以调节的五、酶促反应的机制：1．中间复合物学说与诱导契合学说2．与酶的高效率催化有关的因素：①邻近效应与定向排列②多元催化作用③表面效应六、酶促反应动力学：1．底物浓度对反应速度的影响：⑴底物对酶促反应的有饱和现象⑵米氏方程及米氏常数：米氏方程：ν=Vmax[S]/(Km+[S])⑶Km和Vmax的意义⑷Km和Vmax的测定2．酶浓度对反应速度的影响3．温度对反应速度的影响4．pH对反应速度的影响：酶的最适pH不是酶的特征性常数5．抑制剂对反应速度的影响：⑴不可逆抑制作用：专一性抑制、非专一性抑制⑵可逆抑制作用：竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型6．激活剂对反应速度的影响：七、酶的调节：1．酶活性的调节：⑴酶原的激活⑵变构调节；变构调节的特点：①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。⑶共价修饰调节；共价修饰调节的特点为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。2．酶含量的调节：⑴酶蛋白合成的调节；⑵酶蛋白降解的调节3．同工酶的调节：练习题一、选择题1．酶区别于一般催化剂的方面是：A．能增加反应速度常数，但不改变平衡常数B．对被催化的底物有高度专一性C．能降低化学反应活化能D．酶本身在反应中不被消耗E．酶能在各种条件下，高效地催化化学反应2．酶的化学本质是：A．多糖B脂类C．核苷酸D．蛋白质E．氨基酸3．磷酸化酶a变成无活性的磷酸化酶b，该作用属于：A．酶的变构调节B．酶蛋白的变性C．酶的化学修饰D．酶被抑制剂所抑制E．酶与辅酶的分离4．下列化合物中哪一个不含维生素？A．CoA-SHB．TPPC．NADP+D．FADE．UDPG5．下列何种反应式是酶的作用的基本方式？A．S+E→ESB．ES→E+SC．E+S→ES→E+SD．S+EESE+PE．E+S+P→ESP→E+P6．组成酶的活性中心可能有如下各种化学基因和物质成分，但不包括：A．含糖酶类的糖基B．辅酶或辅基C．－COOHD．－SHE．－OH7．下列关于Km的描述何项是正确的？A．Km值是酶的特征性常数B．Km是一个常数，所以没有任何单位C．Km值大表示E与S的亲力大，反之则亲和力小D．Km值为V等于Vmax时的底物浓度E．测定某一酶的Km值，必须用纯酶才行8．当[S]>>[E]时，增加酶浓度，V将出现下列何种变化？A．V保持不变B．V降低C．V与[E]呈S形曲线D．V与[E]呈双曲线函数有关E．V与[E]呈直线关系9．在NAD＋或NADP＋中含有哪一种维生素？A．尼克酸B．尼克酰胺C．吡哆醇D．吡哆醛E．吡哆胺10．下列何种作用不可能提高酶活性？A．延长酶作用时间B．加入酶必需的激活剂C．变构酶分子发生变构效应D．某些酶蛋白发生化学修饰E．去除酶的抑制剂11．在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化反应体系中加入一定浓度的丙二酸，结果导致反应速度显著减慢，如再提高琥珀酸浓度，酶反应速度重又增加，此作用属：A．酶的激活作用B．不可逆抑制作用C．竞争性抑制作用D．非竞争性抑制作用E．酶的变性和复性12．催化下列反应的谷丙转氨酶应属何种酶类？丙氨酸+a-酮戊二酸谷氨酸+丙酮酸A．氧化还原酶类B．水解酶类C．裂解酶类D．异构酶类E．转移酶类13．一酶促反应，1/V时，对1/[S]作图得一直线，在某一抑制剂存在时，得到第二条直线，它在1/[S]轴上与第一条直线相交。这说明：A．该抑制是不可逆抑制B．该抑制属非竞争性抑制C．S和I（抑制剂）对酶分子的同一部分都有亲和力D．如增加[S]，该抑制作用可被解除E．该I的分子结构必定与S分子相类似14．根据1976年国际生化学会酶学委员会的规定，酶的一个国际单位是指A．在特定条件下，每分钟催化生成1mmol产物的酶量B．37℃下，每分钟催化生成1mg产物的酶量C．25℃，其它为最适条件，每分钟催化生成1mmol产物的酶量D．37℃，其它为最适条件，每分钟催化生成1mmol产物的酶量E．最适条件下，每小时催化生成1g产物的酶量15．下列辅基和辅酶，那一种不含B族维生素A．TPPB．FADC．NAD+D．铁卟啉E．磷酸吡哆醛16．下列有关酶的概念哪一项是正确的？A．所有的蛋白质都有酶活性B．其底物都是有机化合物C．其催化活性都需要特异的辅助因子D．对底物都有绝对专一性E．以上都不是17．下列有关酶性质的叙述哪一项是正确的？A．能使产物和底物的比值增高，使平衡常数增大B．能加快化学反应达到平衡的速度C．与一般催化剂相比较，酶的专一性高，催化效率相等D．能提高反应所需要的活化能，使反应速度加快E．能改变反应的△G0，从而加速反应18．下列关于酶的叙述哪一项是正确的？A．酶有高度催化效率是因为分子中含有能传递氢原子、电子或其他化学基团的辅基或辅酶B．酶的最适pH随反应时间缩短而升高C．有些酶有同工酶，它们的理化性质不同是因为酶活性中心的结构不同D．酶是高效催化剂，一般可用活力表示其含量E．不同的酶催化不同的反应是因为其辅酶不同19．酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应？A．向反应体系提供能量B．降低反应的自由能变化C．降低反应的活化能D．降低底物的能量水平E．提高产物的能量水平20．下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？A．是一种结合蛋白质B．与酶蛋白的结合比较疏松C．由活性中心的若干氨基酸残基组成D．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递E．一般不能用透析或超滤方法与酶蛋白分开21．酶促反应中决定酶专一性的部分是A．酶蛋白B．辅基或辅酶C．金属离子D．底物E．催化基团22．全酶是指什么？A．酶的辅助因子以外的部分B．酶的无活性前体C．一种需要辅助因子的酶，并已具备各种成分D．一种酶抑制剂复合物E．专指调节酶23．下列关于酶的活性中心的叙述哪项是正确的？A．所有的酶都有活性中心B．所有酶的活性中心都有辅酶C．酶的必需基团都位于活性中心之内D．所有抑制剂都作用于酶的活性中心E．所有酶的活性中心都含有金属离子24．下列何种酶是不以酶原形式分泌的酶？A．核糖核酸酶B．胃蛋白酶C．糜蛋白酶D．羧基肽酶E．胰蛋白酶25．下列引起酶原激活方式的叙述哪一项是正确的？A．氢键断裂，酶分子的空间构象发生改变引起的B．酶蛋白与辅酶结合而实现的C．是由低活性的酶形式转变成高活性的酶形式D．酶蛋白被修饰E．部分肽键断裂，酶分子空间构象改变引起的26．下列对同工酶的叙述哪项是正确的？A．是同一种属体内催化相同的化学反应而一级结构不同的一组酶B．是同一种属体内除用免疫学方法外，其他方法不能区分的一组酶C．是具有相同氨基酸组成的一组酶D．是只有一个氨基酸不同的单一多肽链组成的一组酶E．是催化相同反应的所有酶27．乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，共形成几种同工酶？A．2种B．3种C．4种D．5种E．6种28．下列哪一项叙述符合“诱导契合”学说？A．酶与底物的关系有如锁和钥的关系B．酶活性中心有可变性，在底物影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应C．酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同D．底物的结构朝着适应活性中心方面改变E．底物与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应29．下列对活化能的描述哪项是恰当的？A．随温度而改变B．是底物和产物能量水平的差值C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D．是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E．以上都不是30．下列对酶活力测定的描述哪一项是错误的？A．既可测定产物的生成量，又可测定底物的减少量B．一般来说，测定产物的生成量比测定底物的减少量更为准确C．需最适pHD．与底物浓度无关E．需最适温度31．唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉的能力显著降低，其原因是A．酶蛋白变性B．失去了辅酶C．失去了Cl－D．消耗了ATPE．酶含量显著减少32．某种酶活性需以－SH基为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是A．胱氨酸B．两价阳离子C．尿素D．谷胱甘肽E．离子型去污剂33．Km值的概念是A．在一般情况下是酶－底物复合物的解离常数B．是达到Vmax所必须的底物浓度的一半C．同一种酶各种同工酶Km值相同D．是达到1/2Vmax的底物浓度E．与底物的性质无关34．一个酶用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是A．最大B．与其他底物相同C．最小D．居中间E．与Ks相同35．一个简单的酶促反应，当[S]<<Km时A．反应速度最大B．反应速度太慢难以测出C．反应速度与底物浓度成正比D．增加底物反应速度不受影响E．增加底物可使反应速度降低36．下列关于一个酶促反应的最大速度（Vmax）的叙述正确的是A．酶的特征性常数B．只有利用纯酶才能测定C．根据该酶的Km值可计算某一底物浓度下反应速度相当Vmax的百分数D．酶的Vmax随底物浓度改变而改变E．向反应体系中加入各种抑制剂都能降低酶的Vmax二、填空题1．结合蛋白酶类的辅助因子可分为

、

二类。2．与金属离子结合紧密的酶称为

；不与金属离子直接结合而通过底物相连接的酶称为

酶。3．根据与酶蛋白结合的

不同，辅助因子可分为

和

两种。4．酶的必需基因可分为

和

两种。常见的必需基因有

上的羟基、

的咪唑基、

上的-SH和

的γ-羧基等。5．酶催化的机理是降低反应的

，不改变反应的

。6．酶的特殊性主要表现在

、

和

。7．酶的专一性可分为

、

、

等三种类型。8．酶促反应受

、

、

、

、

和

等影响。9．在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈

线，双倒数作图呈

线10．当

浓度远大于酶浓度时，随着酶浓度的增加，

亦增加，呈

关系。11．Km是酶的

常数，它只与

、、有关，与无关。12．最适pH

酶的特征性常数，其值受

、

、

等影响13．最适温度

酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能14．激活剂可与

、

或

结合，以加快反应。15．使用抑制剂时酶的抑制作用可分为可逆抑制与不可逆抑制，其中不可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团以

方式结合，又可分为

和

，而可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团以

方式结合，又可分为

、

、和

。16．竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km

，而Vmax

。17．可逆性抑制中，

抑制剂与酶的活性中心相结合，

抑制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。18．1976年国际生化学会酶学委员会规定：在特定条件下，每

能催化

底物转变为产物所需的酶量为一个国际单位。而催量（kat）表示的意义是：在特定的测定系统中，每

能催化

底物转变为产物所需的酶量。19．酶原的激活实质上是酶的

形成或暴露的过程。20．别构酶分子中有

和

部位。分别起着不同的作用。21．共价修饰的方式有

、

、

、

等，使酶活性发生改变，从而影响酶促反应。22．同工酶指催化的化学反应

，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质

的一组酶。乳酶脱氢酶的亚基分为

型和

型。23．按酶促反应的性质，可以把酶分为

类、

类、

类

类、

类、

类等六大类。24．酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶NADP+在波长340nm处

吸收峰，而NADPH在此波长下

吸收峰25．抗体酶即具有

的性质，又具有

的性质。三、简答题1．金属离子作为辅助因子的作用有哪些?2．酶与一般催化剂相比有何异同?3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？5．举例说明酶的三种特异性。6．简述“诱导契合假说”。四、问答题1．比较三种可逆性抑制作用的特点2．如何理解必需基团与酶活性中心的相互关系？3．简述Km和Vmax的意义。4．举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。5．说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。6．简述酶与医学的关系。

参考答案一、选择题1．B2．D3．C4．E5．D6．A7．A8．E9．B10．A11．C12．E13．B14．A15．D16．E17．B18．D19．C20．E21．A22．C23．A24．A25．E26．A27．D28．B29．D30．D31．C32．D33．D34．C35．C36．C二、填空题1．金属离子，小分子有机化合物2．金属酶，金属活化酶3．牢固程度，辅酶，辅基4．结合基团，催化基团，Ser，His，Cys，Glu5．活化能，平衡常数6．对其底物有很高的催化效率，高度的特异性，可调节性7．绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性8．酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂9．矩形双曲线，直线10．底物，酶促反应速度，正比11．特征性，酶的结构，底物，反应环境（pH，温度，离子强度），酶的浓度12．不是，底物浓度，缓冲液的种类与浓度，酶的纯度13．不是，降低14．底物，酶，ES复合物15．共价，专一性不可逆抑制作用，非专一性不可逆抑制作用，非共价，竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用16．增大，不变17．竞争性，非竞争性18．分钟，1mmol，秒钟，1mol19．活性中心20．催化部位，调节部位21．磷酸化和脱磷酸化，甲基化和脱甲基化，乙酰化和脱乙酰化，氧化型和还原型巯基互变，22．相同，不同，M，H23．氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂解酶，异构酶，合成酶24．无，有25．抗体，酶三、简答题1．①作为酶活性中心的催化基团参加反应。②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。③为稳定酶的空间构象所必需。④中和阴离子，降低反应的静电斥力。2．相同点：①反应前后无质和量的改变；②只催化热力学允许的反应；③不改变反应的平衡点；④作用的机理都是降低反应的活化能。不同点：①酶的催化效率高；②对底物有高度特异性；③酶在体内处于不断的更新之中；④酶的催化作用受多种因素的调节；⑤酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。3．①酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。②一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。③一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。④酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。4．酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。5．绝对特异性：①有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，脲酶只水解尿素。②相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。③一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。6．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称酶-底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。从而降低反应的活化能四、问答题1．①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不相同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。③反竞争性抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降抑制类型竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制与I结合的组分Km与Vmax变化双倒数直线E

Km↑，Vmax不变，汇集于纵轴，截距为1/VmaxE、ESKm不变，Vmax↓汇集于纵轴，截距为–1/KmESKm↓，Vmax↓平行线2．酶是蛋白质，其分子比底物要大得多。在反应过程中，酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切相关的较小区域。在此区域中，集中于与酶活性密切相关的基团，此基团称为必需基团或活性基团。根据必需基团在酶活性中的作用不同，又可分为结合基团和催化基团，前者使酶与底物结合，后者催化底物反应。有的必需基团既具有结合功能也有催化功能。酶学上将这些必需基因比较集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域叫做酶的活性中心或活性部位。对单纯蛋白酶来讲，其活性中心就是由肽键上某些氨基酸残基组成，这些氨基酸残基，在蛋白质一级结构中可能彼此相距甚远，但经过肽链的折叠、卷曲等构象变化，使其相互集中形成三维构象成为活性中心。结合蛋白酶的活性中心的组成既有肽链上的某些氨基酸，又有辅助因子参加。除组成酶活性中心的必需基团之外，尚有活性中心外的必需基团，这些基团主要与维持酶的空间构象有关；某些酶的空间构象的改变能影响酶活性。3．Km：①Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用。③Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境(如温度、pH、离子强度)有关,与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。其定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~104／秒之间。4．以磺胺类药物为例，①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。②磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。5．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1～2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。6．许多疾病发生与发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。细胞内酶的改变可以通过血清酶的测定予以反映。许多药物通过对细菌或人体内酶的作用达到治疗目的。酶还可以作为诊断试剂和药物对某些疾病进行诊断与治疗。酶还可作为工具酶或制成固定化酶用于科学研究；抗体酶是人工制造的兼有抗体和酶活性的蛋白质，具有广阔的开发前景。第四章糖代谢本章要点一、糖类的生理功能二、糖的无氧分解1．概念2．过程3．糖无氧分解的调节4．糖无氧分解的生理意义三、糖的有氧氧化1．概念2．过程3．三羧酸循环的过程，特点，生理意义4．糖有氧氧化的调节5．糖有氧氧化的生理意义四、磷酸戊糖途径1．概念2．磷酸戊糖途径的生理意义五、糖异生1．概念2．糖异生的过程及调节3．糖异生的生理意义六、糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢⑴概念⑵过程2．糖原的分解代谢⑴概念⑵过程3．糖原的合成和分解的调节七、血糖：1．概念及其血糖的来源与去路：2．血糖水平的调节机制练习题一、选择题1．糖原的一个葡萄糖残基酵解时净生成的ATP数为A．1个B．2个C．3个D．4个E．5个2．1分子葡萄糖酵解时净生成ATP数为A．1个B．2个C．3个D．4个E．5个3．糖酵解途径最重要的调控位点是A．磷酸化酶B．乳酸脱氢酶C．葡萄糖激酶D．丙酮酸激酶E．磷酸果糖激酶-14．磷酸果糖激酶-1最强的别构激活剂是A．ATPB．柠檬酸C．AMPD．2，6-二磷酸果糖E．1，6-二磷酸果糖5．以下关于磷酸果糖激酶-1的叙述都是正确的，除A．是糖酵解过程中最重要的限速酶B．1，6-二磷酸果糖有反馈抑制作用C．因ATP/AMP比例下降而激活D．2，6-二磷酸果糖是最强的别构激活剂E．乙酰CoA增多间接抑制其活性6．下列激酶均是糖酵解关键酶，除A．磷酸甘油酸激酶B．丙酮酸激酶C．磷酸果糖激酶-1D．已糖激酶E．葡萄糖激酶7．下列何种酶既参与糖酵解也参与糖异生过程A．丙酮酸激酶B．丙酮酸羧化酶C．葡萄糖-6-磷酸酶D．3-磷酸甘油醛脱氢酶E．果糖二磷酸酶8．糖酵解时下列哪二种代谢物可直接提供~P，使ADP生成ATP？A．1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油醛B．6-磷酸葡萄糖和3-磷酸甘油酸C．磷酸二羟丙酮和1，3-二磷酸甘油酸D．1，3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸E．a-磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸9．不参加糖酵解的酶是A．烯醇化酶B．磷酸丙糖异构酶C．丙酮酸激酶D．磷酸甘油酸变位酶E．葡萄糖-6-磷酸酶10．下列哪一反应或阶段中伴底物磷酸化生成ATPA．烯醇式丙酮酸→丙酮酸B．1，6-二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛C．6-磷酸葡萄糖→葡萄糖D．3-磷酸甘油醛→3-磷酸甘油酸E．1，6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖11．1mol3-磷酸甘油醛在肝脏彻底氧化时生成的ATPmol数为A．38B．36C．3D．20E．1812．以下都是丙酮酸脱氢酶复合体的辅助因子，除A．TPPB．NADP+C．CoAD．FADE．硫辛酸13．下列维生素参与丙酮酸氧化脱羧，除A．泛酸B．核黄素C．生物素D．硫胺素E．尼克酰胺14．关于糖的有氧氧化的描述正确的是A．是需氧生物体内所有组织细胞获得能量的主要方式B．糖酵解抑制有氧氧化C．1分子葡萄糖彻底氧化过程中有6个底物磷酸化反应D．在胞液中进行E．产生的NADH，与保护红细胞膜完整性有关15．下列物质彻底氧化时生成ATP数最多的是A．乳酸B．磷酸甘油C．丙酮酸D．磷酸烯醇式丙酮酸E．丙氨酸16．CH3CO~SCoA与下列物