食品生物化学第3章 蛋白质

第三章蛋白质Proteins一、蛋白质的化学组成与分类二、氨基酸三、肽四、蛋白质的结构五、蛋白质的性质六、蛋白质的功能主要内容概述

生物体--蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最根本的结构物质。--蛋白质是生命活动的物质根底，它参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动最根本的功能物质。〔近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以及高等动物的记忆等方面起了重要作用〕几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是蛋白粒子〔prion〕，这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质根底。

食品蛋白质是食品中三大营养素之一。蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义。C：50-55%H：6-8%O：20-23%S：0-4%N：15-18%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等一、蛋白质的化学组成与分类大多数蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右〔凯氏(Kjeldahl)定氮法〕蛋白质含量〔%〕=每克生物样品中含氮的克数×6.25化学组成蛋白质：由氨基酸以肽键相连而成的生物大分子化合物。根据组成分简单蛋白质结合蛋白质结合蛋白质=蛋白质+辅基〔配基〕分类简单蛋白质这类蛋白质只含由

-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。1、清蛋白广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。2、球蛋白普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白等。3、谷蛋白如米谷蛋白和麦谷蛋白等。4、醇溶谷蛋白这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。5、组蛋白分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋白等。6、鱼精蛋白分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精蛋白等。7、硬蛋白这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。结合蛋白质由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成

1、核蛋白辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。2、脂蛋白与脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。3、糖蛋白辅基成分为半乳糖、甘露糖、硫酸或磷酸等。4、磷蛋白磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。5、血红素蛋白辅基为血红素，它是卟啉类化合物。6、黄素蛋白辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶7、金属蛋白与金属直接结合的蛋白质。根据来源动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳；植物中蛋白质：如大豆、谷物；微生物中蛋白质：酵母。分类根据分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质分类球状蛋白质：分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维。它又可分成可溶性和不溶性纤维状蛋白质。非活性蛋白包括一大类对生物体起保护或支持作用的蛋白质。例如：胶原蛋白是哺乳动物皮肤的主要成分。角蛋白其作用是保护或加强机械强度，存在于头发、羽毛、猪毛等中。弹性蛋白存在于韧带、血管壁等处，其支持与润滑作用。

根据功能分活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和防御蛋白和受体蛋白）非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）1结构CCOOHHRNH2二、氨基酸AminoAcidsα-氨基酸氨基酸：羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。生物体内常见氨基酸的分类蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸，都是L-型。稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还别离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸存在于结缔组织的纤维状蛋白质中。非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。有些是重要的代谢中间物，如瓜氨酸、鸟氨酸等。2分类蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在与羧基相邻的α-碳原子上都有一个自由的氨基，因而称为α-氨基酸。

蛋白质氨基酸二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号

据营养学分类必需ＡＡ〔“一两色素本来淡些〞--异亮、亮、色、苏、苯丙、赖、蛋、缬〕非必需ＡＡ据R基团化学结构分类脂肪族AA〔中性、含羟基或巯基、酸性、碱性〕芳香族

AA(Phe、Tyr、Trp)杂环

AA(His、Pro)据R基团极性分类极性R基团AA非极性R基团AA〔８种〕：丙缬异亮脯苯色蛋不带电荷〔７种〕:甘丝苏半酪天谷据氨基、羧基数分类一氨基一羧基ＡＡ一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)带电荷：正电荷〔３种〕-赖精组负电荷〔２种〕：天谷人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。咪唑基氨基胍基甘氨酸〔Gly,G〕丙氨酸〔Ala,A〕缬氨酸〔Val,V〕亮氨酸〔Lue,L〕异亮氨酸〔Ile,I〕中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸〔Ser,S〕苏氨酸〔Thr,T〕半胱氨酸〔Cys,C〕甲硫氨酸〔Met,M〕天冬氨酸〔Asp,D〕谷氨酸〔Glu,E〕碱性氨基酸赖氨酸〔Lys,K〕精氨酸〔Arg,R〕组氨酸〔His,H〕杂环氨基酸杂环氨基酸

组氨酸〔His,H〕脯氨酸〔Pro,P〕芳香族氨基酸苯丙氨酸〔Phe,F〕酪氨酸〔Tyr,Y〕色氨酸〔Trg,W〕氨基酸的性质〔一〕一般物理性质溶解度：溶于强酸、碱；不溶于有机溶剂。水中溶解度差异较大。光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区〔280nm)Phe、Tyr、Trp有光吸收。旋光性：AA的物理常数，与结构和pH值有关。味感：不同味道(与构型有关)。熔点：200-300℃色泽和状态：无色结晶3性质氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度(g/L）丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.1氨基酸在水中的溶解度〔二〕两性解离和等电点氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化-++〔三〕化学性质α-氨基参加的反响α-羧基参加的反响α-氨基和α-羧基共同参加的反响α-氨基参加的反响〔1〕与甲醛的反响：氨基酸的甲醛滴定法(2)烃基化反响1〔黄色〕多用来鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸Sanger反响二硝基氟苯法〔DNFB法〕分析N末端蛋白质末端的游离氨基与DNFB〔称为sanger试剂〕反响后，生成DNP-蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解的稳定性远远比肽键高，因此，DNP-蛋白质经酸水解后，只有末端氨基酸以黄色的DNP-氨基酸衍生物的形式存在，其余的都是游离氨基酸。所以，只要鉴别所生成的DNP-氨基酸，就知道蛋白质的N末端残基。〔3〕烃基化反响2与异硫氰酸苯酯〔PITC〕的反响—N=C=S+N—CH—COOHHHRPITC—N—C—N—CH—COOHHHRSPTC-氨基酸—N—CHRSNCCOPTH-氨基酸pH8.3无水HF多用于重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪〞。Edman反响氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物PITC法分析N末端PITC与蛋白质的末端氨基反响，生成PTC-蛋白质。PTC-蛋白质在酸性有机溶剂中加热，N末端的PTC-氨基酸发生环化，并从肽链上掉下来，剩下的肽链局部仍然是完整的。可采用层析、气相色谱、高效液相色谱的方法对反响液中的PTC-氨基酸进行检测。可用于测定氨基酸的顺序。R-CH-COOHNH2〔4〕与亚硝酸反响＋HNO2R-CH-COOH＋N2＋H2OOH范斯莱克〔VanSlyke〕法〔5〕酰基化和烃基化反响R—CH—COOH+RX′NH2R=酰基或烃基′R—CH—COOH+HX′NHRX=卤素（Cl、F）常用于氨基的保护。氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用，氨基被酰基化。α-羧基参加的反响〔1〕成盐反响R—CH—COOH+HClNH2R—CH—COOHNH2·HCl〔2〕脱羧反响H2N—CHR—COOH脱羧酶CO2+RCH2NH2胺〔3〕成酯反响R—CH—COOH+C2H5OHNH2R—CH—COOC2H5NH2HCl当羧基变成乙酯后，羧基的化学性质就被掩蔽了，而氨基的化学性质就突出地显示出来。〔4〕酰氯化反响Y—NH—CRH—COOH+PCl5酰化氨基酸Y—NH—CRH—COCl酰化氨基酰氯使氨基酸的羧基活化，易于另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上常用。α-氨基和α-羧基共同参加的反响茚三酮(无色)+与茚三酮的反响：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm〔蓝紫色〕或440nm〔黄色〕定量测定〔μg〕。加热〔弱酸〕NH3CO2RCHO+还原性茚三酮+2NH3+茚三酮还原性茚三酮3H20紫色化合物与茚三酮反响三、肽两个分子氨基酸所形成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成的肽称为三肽，依此类推。假设一种肽含有少于10个氨基酸，那么为寡肽，超过此数的肽统称为多肽。1、结构与命名肽键：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用；组成肽键的原子处于同一平面。在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的

-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的

-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln

多肽链的立体结构2、多肽的性质(1)酸水解常用6mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃条件下进行水解，反响时间约20h。优点：不容易引起水解产物的消旋化。缺点：色氨酸被沸酸完全破坏。(2)碱水解一般用5mol/L氢氧化钠煮沸10-20h。由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。局部的水解产物发生消旋化。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。〔3〕酶水解目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶〔proteolyticenzyme〕或称蛋白酶〔proteinase〕已有十多种。应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。最常见的蛋白水解酶有以下几种：Trypsin：R1=赖氨酸Lys和精氨酸Arg侧链〔专一性较强，水解速度快〕。肽链水解位点胰蛋白酶Pepsin：R1和R2＝R1=苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr;亮氨酸Leu以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。肽链水解位点胃蛋白酶分别从肽链羧基端和氨基端水解肽链水解位点羧肽酶和氨肽酶在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。3、重要的肽目前对肽类物质的应用主要在以下三个方面：

1.功能性食品：具有一定功能的肽类食品，目前是国际上研究的热点。日本、美国、欧洲已捷足先登，推出具有各种各样功能的食品和食品添加剂，形成了一个具有极大商业前景的产业。

2.肽类试剂：纯度非常高，主要应用在科学试验和生化检测上，价格十分昂贵。

3.肽类药物。

谷胱甘肽在生物体内有着重要的作用：〔1〕作为解毒剂，可用于丙烯腈、氟化物、CO、重金属以及有机溶剂的解毒上。

〔2〕作为自由基去除剂，可保护细胞膜，使之免遭氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血红蛋白的复原。〔3〕对白细胞减少症起到保护作用。〔4〕能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，起到抗过敏作用。〔5〕对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的不适具有缓解作用。

〔6〕可防止皮肤老化及色素沉着，减少黑色素的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。抗菌肽又称抗菌活性肽，它通常与抗生素肽和抗病毒肽联系在一起，包括环形肽、糖肽和脂肽，如短杆菌肽、杆菌肽、多粘菌素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球菌肽等。抗菌肽热稳定性较好，具有很强的抑菌效果。除微生物、动植物可产生内源抗菌肽外，食物蛋白经酶解也可得到有效的抗菌肽，如从乳铁蛋白中获得的抗菌肽。乳铁蛋白是一种结合铁的糖蛋白，被认为是宿主抗细菌感染的一种很重要的防卫机制。研究人员利用胃蛋白酶分裂乳铁蛋白，提纯出了三种抗菌肽，它们可作用于大肠杆菌。这些生物活性肽接触病原菌后30min见效，是良好的抗生素替代品。

酸味肽酸味肽通常与酸味和Umami味有关。Umami味具有谷氨酸钠的味道，它通常由含有谷氨酸钠盐和天冬氨酸钠盐的二肽或三肽组成。首次从木瓜蛋白酶处理的牛肉提取物中别离出来的八肽，被称为“美味肽〞，是代表Umami风味最好的例子。据报道，美味肽具有典型的牛肉汤味道，这主要归因于N-末端二肽Lys-Gly、中心酸性三肽Asp-Glu-Glu和C-末端三肽Ser-Leu-Ala的协同效应。

谷胱甘肽〔GSH〕GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽化合物。广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子和抗衰老因子。日本在20世纪50年代开始研制并应用于食品，现已在食品加工领域得到广泛应用。目前主要以酵母发酵法生产谷胱甘肽。四、蛋白质的结构一级结构二级结构超二级结构三级结构四级结构一级结构

蛋白质的一级结构，又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的根底。维系蛋白质一级结构的主要化学键是肽键和二硫键。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的性质、空间结构和生物学功能。(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。蛋白质一级结构的测定(2)多肽链的拆分。由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。蛋白质一级结构的测定〔3〕拆分多肽链间的二硫键可以通过参加盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间的二硫键。蛋白质一级结构的测定(4)测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比；蛋白质一级结构的测定(5)分析多肽链的N-末端和C-末端蛋白质一级结构的测定蛋白质的构象：蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所构成的特定空间结构。P70具有生物功能的完整蛋白质必定具有三级结构或四级结构。二级结构指肽链的主链在空间盘曲、折叠所形成的构象。不涉及侧链基团的空间排布。

早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的结论:(1)肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有局部双键的性质，不能自由旋转。主要有以下类型：(１)α－螺旋〔α－helix〕(２)β－折叠〔β-pleatedsheet〕(３)β－转角〔β-turn〕(４)无规那么卷曲〔nonregularcoil〕(１)α－螺旋α-螺旋的稳定性在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定，这是由于静电排斥，无法形成链内氢键。●

在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（kink），因为Pro的α-C参与R基的形成，Cα-C键和Cα-N键都不能旋转，同时也无法形成链内氢键。●

Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。●

肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。●

(２)β－折叠①

-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。②在

-折叠中，

-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；③β-折叠有平行和反平行的两种形式:④每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行的是0.325nm，反平行的是0.35nm。NNCNNCCC平行反平行(３)β－转角这类结构主要存在于球状蛋白分子中。

β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180º的回折，在回折角上的结构就称β-转角，也称发夹结构，或称U形转折。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。知识链接：角蛋白角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指甲、羽毛等。角蛋白具有很强的抗牵张性能，在动物体内起保护作用。α-角蛋白：含有大量的半胱氨酸残基，在二级结构〔α-螺旋〕之间形成大量的二硫键。与α-角蛋白有关的生活常识毛料衣服被虫蛀的原因:一类蛾的幼中的消化液中有含有大量的巯基复原剂，使毛料中α-角蛋白的二硫键被复原，肽链之间的聚合被解除，肽链被消化。化学烫发的原理:烫为剂有两种，一类是含有巯基复原剂，一类是氧化剂。先用复原剂破坏巯基，并采用物理方法使毛发卷曲，再用氧化剂恢复二硫键，使卷曲固定。头发角蛋白的结构化学烫发(４)无规那么卷曲无规那么卷曲细胞色素C的三级结构

无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，但许多蛋白质的功能部位常常埋伏在这里。(5)Ω环这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构，这种结构的形状象希腊字Ω，所以称Ω环。Ω环这种结构总是出现在蛋白质分子的外表，而且以亲水残基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中可能起重要作用。四、蛋白质的结构一级结构二级结构超二级结构三级结构四级结构超二级结构超二级结构：指二级结构的根本结构单位〔α-螺旋，β-折叠等〕相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。的超二级结构主要有αα，βxβ，β-曲折和β-折叠筒等。αα：是两个α-螺旋互相缠绕，形成一个左手超螺旋。βxβ：是两段平行的β-折叠通过一段连接链x连接而形成的结构。如x为α-螺旋那么为βαβ；最常见的为两个βαβ聚集体连在一起形成βαβαβ结构，称Rossmann折叠。βαβRossmann折叠如χ为β-折叠，那么为βββ。如x为无规卷曲，那么为βcβ。β-曲折〔β-meander〕：是三条或三条以上反平行的β-折叠通过短链，如β-转角相连。β-折叠筒〔β-sheatbarrel〕：由多条β-折叠链所构成的β-折叠片，再卷成一个园筒状的结构。超二级结构类型立体图多肽链在二级结构或超二级结构的根底上，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。最常见的结构域约含100～200个氨基酸残基，少至40个左右，多至400个以上。

结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。结构域对那些较小的蛋白质分子来说，结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说它是由单结构域组成。一般来说，大的蛋白质分子可以由2个或更多个结构域组成。球状蛋白质的分类根据结构域的类型分为4大类：全α－结构α/β－结构〔α,β－结构〕全β－结构小的富含金属二硫键结构全α－结构α

－螺旋占极大优势。A和B图：相邻螺旋以环状相连，形成近似桶装的螺旋束。C图：在螺旋区的一端有小的高度扭曲的反平行β－折叠片，片的一侧还有两个α

－螺旋。α/β－结构以平行的或混合的β－折叠片为根底。由于β－折叠片两边的侧链都是疏水性的，因此，β－折叠片一般位于蛋白质的核心，很少与溶剂接触。单绕平行β桶由平行的βαβ单元呈环形排列成桶装。双绕平行β片全β－结构富含金属二硫键结构球状蛋白三维结构的特点含有多种二级结构元件；三维结构具有明显的折叠层次：二级结构→超二级结构→结构域；是紧密的球状或椭球状实体；疏水侧链藏在分子内，亲水侧链暴露在分子外表；外表有一个空穴。四、蛋白质的结构一级结构二级结构超二级结构三级结构四级结构三级结构β-折叠β-转角无规则卷曲空穴蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指在二级结构根底上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。抹香鲸肌红蛋白〔Myoglobin〕的三级结构四、蛋白质的结构一级结构二级结构超二级结构三级结构四级结构四级结构四级结构是指两条或多条具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式、通过非共价键缔合在一起形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白。

许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。一般来说亚基不具有生物活性，即使有也很小，只有当这些亚基聚合成一个完整的蛋白质分子后，才具有生物活性。维持蛋白质构象的化学键维持蛋白质构象的化学键氢键、离子键〔盐键〕、疏水键、范德华力二硫键、配位键蛋白质结构与功能的关系蛋白质的变性蛋白质的变构效应蛋白质的变性当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用〔denaturation〕。蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，那么是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性〔renaturation〕。蛋白质变性，常有以下现象出现：生物活性的丧失：是蛋白质变性的主要特征。如：酶、抗原与抗体等。侧链基团的暴露；物化性质的改变：溶解度、粘度等。生化性质的改变：分子结构伸展松散，易于被蛋白水解酶分解，这也是熟食易于消化的道理。变性的因素物理因素:加热、紫外线、X-射线、超声波等。化学因素:酸、碱、有机溶剂、蛋白变性剂〔尿素、盐酸胍〕、重金属盐等。核糖核酸酶变性与复性作用蛋白质的变构效应血红蛋白的变构现象

血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。

结论：只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。变构效应，也称别构效应〔allostericeffect〕：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位〔别构部位〕，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，那么称为别构酶。一、蛋白质的化学组成与分类二、氨基酸三、肽四、蛋白质的结构五、蛋白质的性质六、蛋白质的功能主要内容五、蛋白质的性质(一)分子质量P76(二)透析P76(三)蛋白质的胶体性质

蛋白质的相对分子质量很大，一般在10000至1000000之间，因此它的水溶液必然具有胶体的性质，如布朗运动、光散射现象、电泳现象，不能透过半透膜及吸附能力等。蛋白质的亲水胶体溶液是相当稳定的：由于蛋白质外表的亲水基团会吸引它周围的水分子，使水分子定向排列在它的周围，形成“水化层〞。由于蛋白质在非等电点时带有同种电荷，同种电荷相斥，也使蛋白质分子保持一定的距离而不会聚合。〔四〕蛋白质的两性解离及等电点蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(IsoelectricpointpI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。(五)蛋白质的沉淀

盐溶：在蛋白质水溶液中，参加少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子外表的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象称为盐溶。盐析：在蛋白质溶液中参加定量的中性盐时，那么能使蛋白质脱水，并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。硫酸铵、硫酸钠和氯化钠是常见的几种蛋白质盐析剂。不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀别离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液。等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等均属于可逆沉淀法。〔六〕蛋白质的颜色反响1、双缩脲反响粉红色或蓝紫色2、米隆〔Millon〕反响砖红色沉淀3、酚试剂反响蓝色4、乙醛酸反响色环5、水合茚三酮反响蓝紫色6、蛋白黄色反响黄色7、醋酸铅反响黑色的硫化铅沉淀一、蛋白质的化学组成与分类二、氨基酸三、肽四、蛋白质的结构五、蛋白质的性质六、蛋白质的功能主要内容指那些对食品特性有利的蛋白质的物理性质和化学性质。蛋白质的功能性质概念

蛋白质的水化过程干蛋白质→水分子与极性部位结合→多层水吸附→液态水凝聚→溶胀→溶剂分散↓↓不溶性粒子或块溶液1.2—吸附结合水3、4—吸附自由水5—水化12345蛋白质结合水的能力

当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽到达平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。

膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。蛋白质的水合性质蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或局部丧失而引起的聚集反响。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规那么聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反响和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反响，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。面筋蛋白〔占Pr80％〕麦谷蛋白：分子质量大，二硫键〔链内、链间〕，决定面团的弹性、黏合性和抗张强度。麦