中国药科大学1999年生物化学(含答案)考研真题

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1999年生物化学试题

一、选择题

1、（3）（甲硫氨酸是中性氨基酸）

口诀：

赖蛋苏苯挟一亮色挟(缬氨酸),一(异亮氨酸),两亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).

谐音:借(缬氨酸),一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).

六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸

酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸（带负电荷）

死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸

只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸

一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮

拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）→碱性氨基酸(带正电荷)

芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸

不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸

2、（3）

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帽子结构是指在真核生物中转录后修饰形成的成熟mRNA在5'端的一个特殊结构，即m7GPPPN结构，又称为甲基

鸟苷帽子。它是在RNA三磷酸酶，mRNA鸟苷酰转移酶，mRNA（鸟嘌呤-7）甲基转移酶和mRNA（核苷-2’）甲

基转移酶催化形成的。

3、（2）（α酮戊二酸：谷氨酸氧化脱氨的产物。在三羧酸循环中参与循环，是重要的中间产物。）

糖酵解途径：

4、（1）

辅酶Q10又名泛醌10，是一种脂溶性醌,其结构类似于维生素K，因其母核六位上的侧链——聚异戊烯基的聚

合度为10而得名，是一种醌环类化合物。

辅酶Q10是一种脂溶性抗氧化剂，辅酶Q10是人类生命不可缺少的重要元素之一，能激活人体细胞和细胞能量的营养，具有提高

人体免疫力、增强抗氧化、延缓衰老和增强人体活力等功能，医学上广泛用于心血管系统疾病。近年来，国内外广泛将其用于

营养保健品及食品添加剂。辅酶Q10最早于1957年在美国被发现，同年英国爱丁堡大学彼得·麦克博士因在研究辅酶Q10与细胞

能源关系方面的贡献获得诺贝尔奖。

辅酶A是一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。由泛酸、腺嘌呤、核糖核酸、磷酸等组成

的大分子，与醋酸盐结合为乙酰辅酶A，从而进入氧化过程。

辅酶ACoenzymeA(CoA)为体内乙酰化反应的辅酶，对糖、脂肪及蛋白质的代谢起重要作用，其中对脂肪代谢的促

进作用更加重要。本品能激活体内的物质代谢，加强物质在体内的氧化并供给能量。主要用于白细胞减少症及原发性血

小板减少性紫癜，对脂肪肝、急慢性肝炎、冠脉硬化、慢性动脉炎、心肌梗死、慢性肾功能减退引起的肾病综合征及尿

毒症、新生儿缺氧、糖尿病和酸中毒等可作为辅助治疗使用。

辅酶Ⅰ（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）

系自新鲜面包的酵母中提取，经分离精制所得的黄色粉末。由烟酰胺、腺嘌呤、二核甘酸等组成，平均含量73.32％。

对热不稳定。

辅酶Ⅰ是生物体内必需的一种辅酶，在生物氧化过程中起著传递氢的作用，能活化多种酶系统，促进核酸、蛋白质、

多糖的合成及代谢，增加物质转运和调节控制，改善代谢功能。临床可用於治疗冠心病，对改善冠心病的胸闷、心绞痛

等症状有效。

辅酶Ⅱ即NADP(带一单位正电荷),

名称:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

是光合作用中重要的一种辅酶,负责传递质子、电子及能量.

在光反应中被还原为还原型辅酶Ⅱ,即NADPH,反应剩余一个质子(氢离子),该质子与NADPH一起参加随后的暗反应

(Kalvin循环)(将磷酸甘油酸还原成磷酸甘油醛).

维生素K

显示抗出血活性的一组化合物，是2-甲基-1，4-萘醌及其衍生物的总称。包括维生素K1、维生素K2、维生素K3，为形成活性凝血因子Ⅱ、

凝血因子Ⅶ、凝血因子Ⅺ和凝血因子Ⅹ所必需。缺乏维生素Ｋ时会使凝血时间延长和引起出血病症。

维生素K是维生素的一种，黄色晶体，熔点52—54℃，不溶于水，能溶于醚等有机溶剂。丹麦化学家达姆于1929年从动物肝和麻子油中发

现并提取。具有防止新生婴儿出血疾病、预防内出血及痔疮、减少生理期大量出血、促进血液正常凝固的作用。绿色蔬菜含量较多

5、（4）（乙酰CoA通过柠檬酸载体由内膜进入细胞质中）

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6、（3）

人体的肾上腺皮质和性腺所释放的各种激素，如皮质醇、醛固酮、睾丸酮、雌二醇以及维生素D都属

于类固醇激素，其前体物质就是胆固醇。

7、（5）

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带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳(electrophoresis,EP)

8、（2）氨甲酰磷酸

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9、（4）β-巯-乙醇

二硫键

又称S－S键。是2个SH基被氧化而形成的—S—S—形式的硫原子间的键。在生物化学的领域

中，通常系指在肽和蛋白质分子中的半胱氨酸残基中的键。此键在蛋白质分子的立体结构形成上起

着一定的重要作用。为了确定蛋白质的一级结构，首先必须将二硫键打开，使成为线状多肽链。为

此，需要在2-巯-乙醇、二硫苏糖类、巯基乙酸等的硫化合物与尿素那样的变性剂同时存在下使之

发生作用，使还原成SH基（为了防止再氧化通常用适当的SH试剂将该基团烷基化）或是在过甲酸

的氧化作用下衍生成-SO3H基或是采用在氧化剂共存下用亚硫酸的作用诱导成-S-SO3H基的方法。

10、(4)S》=100Km

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二、名词解释

1、分子病（moleculardisease）由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引

起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的。

如果DNA分子的碱基种类或顺序发生变化，那么由它所编码的蛋白质分子的结构就发生相应的变化，严重的蛋白质

分子异常可导致疾病的发生。实际上任何由遗传原因引起的蛋白质功能异常所带来的疾病都是分子病，但习惯上把酶蛋

白分子催化功能异常引起的疾病归属于先天性代谢缺陷而把除了酶蛋白以外的其他蛋白质异常引起的疾病称为分子病。

分子病这一名词是1949年美国化学家L．C．波林在研究镰形细胞贫血症时提出的，他发现患者的异常血红蛋白β

链N端的第6位的谷氨酸被缬氨酸所替代并把它称为血红蛋白S（HbS）。迄今已发现的血红蛋白异常达300多种，包

括由于血红蛋白分子结构异常导致的异常血红蛋白病和血红蛋白肽链合成速率异常导致的血红蛋白病如地中海贫血。

分子病除了血红蛋白病以外，还有各种血浆白蛋白异常、球蛋白异常、脂蛋白异常、铜蓝蛋白异常、转铁蛋白异常、

补体异常、受体蛋白异常等。

2．肽单位：肽单位（peptideunit）又称为肽基（peptidegroup），肽键的所有四个原子和与之相连的两

个a-碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4

个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。

3、透析：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分

离纯化技术。

4、生物氧化：生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释

放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。

5.鸟氨酸循环：指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。

尿素合成的鸟氨酸循环学说

•首先鸟氨酸与氨及C02结合生成瓜氨酸；

•第二，瓜氨酸再接受一分子氨而生成精氨酸；

•第三，精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸。

5、生物工程

生物技术（biotechnology）也译成生物工程，生物学研究与应用的技术方面，包括，基因工程、细胞工程、

发酵工程和酶工程，现代生物技术发展到高通量组学（omics）芯片技术、基因与基因组人工设计与合成生物

学等系统生物技术。

6、抗体酶：通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化

活性的抗体。可由两种途径获得抗体酶：①采用过渡态的底物类似物诱导；②在现有的抗体基础上，通过化

学修饰或通过蛋白质工程向其配体结合部位导入催化基团。

7、谷胱甘肽：谷胱甘肽是一种由3个氨基酸组成的短肽,存在于几乎身体的每一个细胞.不过,谷胱甘肽必

须有产生的细胞及其前体(维生素C和阿尔法硫辛酸)的条件下,才可以有效地在人体中工作.在场的谷

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胱甘肽能帮助保持正常的免疫系统的功能.这已是其众所周知的关键作用之一,在繁殖淋巴细胞(细胞介

导特异性免疫)发生的有效的免疫反应.此外,细胞中的免疫系统产生很多oxiradicals，由于它们的正常运

转,因此需要较高浓度的抗氧化剂.谷胱甘肽就发挥了重要作用,这是实现这一要求的关键.

谷胱甘肽的治疗和预防作用

（1）解毒

（2）辐射病及辐射防护

（3）保护肝脏

（4）抗过敏

（5）改善某些疾病的病程和症状

（6）养颜美容护肤

（7）增加视力及眼科疾病

（8）抗衰老作用

9、比活性：单位重量(mg)蛋白样品中所含酶的活性单位

10、亲和层析

利用分子与其配体间特殊的、可逆性的亲和结合作用而进行分离的一种层析技术。可以选用生物化学、免疫

化学或其他结构上吻合等亲和作用而设计的各种层析分离方法。如用寡脱氧胸苷酸-纤维素分离纯化信使核糖

核酸；用DNA-纤维素分离依赖DNA的DNA聚合酶；用琼脂糖-抗体制剂分离抗原；用金属螯合柱分离带有

成串组氨酸标签的重组蛋白质等。

三、问答题

1、某种蛋白质，其等电点为6.4，利用其电离性质，可采用哪些方法将其分离纯化？试列出并写出简单的原

理及条件。

答：在等电点时，蛋白质分子以双极离子存在，总净电荷为零,颗粒无电荷间的排斥作用,易凝集成大颗

粒，因而最不稳定，溶解度最小，易沉淀析出。

在等电点外的所有其他pH值，依据蛋白质所带净电荷采用电泳和离子交换层析来分离和分离纯化

该蛋白质

等电点聚焦（IEF）是在电场中分离蛋白质技术的一个重要发展，等电聚焦是在稳定的pH梯度中按等电

点的不同分离两性大分子的平衡电泳方法。

在电场中充有两性载体和抗对流介质，当加上电场后，由于两性载体移动的结果，在两极间逐步建立稳

定的pH梯度，当蛋白质分子或其他两性分子存在于这样的pH梯度中时，这种分子便会由于其表面电荷在

此电场中运动，并最终达到一个使其表面静电荷为0的区带，这时的pH则是该分子的pI，聚焦在等电点的

分子也会不断扩散，一旦偏离其等电点后，由于pH环境的改变，分子又立即得到正电荷或负电荷，从而又

向pI迁移。因此，这些分子总会是处于不断扩散和抗扩散的平衡中，在pI处得以“聚焦”。

２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。

根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，

故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

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离子交换层析

离子交换层析是在以离子交换剂为固定相，液体为流动相的系统中进行的。离子交换剂是由基

质、电荷基团和反离子构成的。离子交换剂与水溶液中离子或离子化合物的反应主要以离子交换方式进

行，或借助离子交换剂上电荷基团对溶液中离子或离子化合物的吸附作用进行

2、哪些事实可以说明脂肪酸的生物合成不是脂肪β氧化的逆反应？

区别要点脂肪酸从头合成脂肪酸B氧化

细胞内定位胞液线粒体

酰基载体ACP-SHCoA-SH

二碳单位参与或断裂形式丙二酸单酰CoA乙酰CoA

电子供体或受体NADH+H+FAD、NAD+

反应底物的转运柠檬酸穿梭肉毒碱穿梭

参与酶类6种4种

能量消耗或产生消耗7ATP，14NADH+H+净产生106ATP

脂肪酸的β氧化：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原

子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复

进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。

（脂肪酸的β-氧化，基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA。故每次β氧

化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2

分子ATP，后者生成3分子ATP。）

（脂肪酸的α氧化：在哺乳动物的肝脏和脑组织中进行，由微粒体氧化酶系催化，使游离的长链脂肪酸

的α碳原子上的氢被氧化成烃基，生成α烃脂酸。α羟脂酸可以继续氧化脱羧，就形成少一个碳原子的

脂肪酸。）

（ω氧化：动物体内上而碳以下的短链脂肪酸，在肝微粒体氧化酶系催化下，通过末端碳原子（称为ω

位）上的氢被氧化成羧基，生成ω-羟基酸，再进一步氧化成二羧酸）

脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。

脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应

有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶

催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单

酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，

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每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软

脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在

真核细胞内，饱和脂肪酸在O