八食品生物化学重要知识点汇编

扬州大学2017年攻读硕士学位探讨生入学考试试题

重要知识点汇编

(食品生物化学)

第一早

生物化学的的概念

生物化学(biochemistry)是利用化学的原理及方法去探讨生命

的一门科学，是探讨生命的化学本质的科学。它是介于化学，生

物学及物理学之间的一门边缘学科。

二，生物化学的发展

1.静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的

工作是分析和探讨生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排

泄物。

2.动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一

时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途

径。

3.分子生物学阶段：这一阶段的主要探讨工作就是探讨各种生

物大分子的结构及其功能之间的关系。

三，生物化学探讨的主要方面

1.生物体的物质组成，结构及功能：高等生物体主要由蛋白质，

核酸，糖类，脂类以及水，无机盐等组成，此外还含有一些

低分子物质。通过对生物大分子结构的理解，揭示结构及功能

之间的关系。

2.物质代谢及调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：

消化，汲取一中间代谢一排泄。其中，中间代谢过程在细胞内

进行的，是最为困难的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代

谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

5.遗传信息的传递及表达：对生物体遗传及繁殖的分子机制的

探讨，也是现代生物化学及分子生物学探讨的一个重要内容。

四，学习生物化学的方法

第二章蛋白的结构及功能

重点：蛋白质的性质及结构

难点：蛋白质的空间结构

教法：：课件

第一节蛋白质是生命的物质基础

一蛋白质是构成生命的物质基础

二蛋白质的生物学功能

1.生物催化作用

2.代谢调控作用

3.免疫防卫作用

4.运输及储存作用

5.运动作用

6.生物膜功能及受体作用

7.其它作用

三：蛋白质的分类

1依据生物学功能分：酶，抗体，运输蛋白，激素等

2：依据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成

结合蛋白：简单蛋白及其它生物分子的结合物，糖蛋白(共价)，

脂蛋白(非共价)

3：依据分子形态分类：球蛋白：长/宽W3〜4,血红蛋白纤维

蛋白：长/宽＞10,血纤蛋白，丝蛋白

第二节蛋白质的分子组成

一,蛋白质的元素组成：C(50%-56%)H(6%-8%)0(19%-24%)

N(13%-19%)

S(0%-4给其中氮的含量稳定15%-17%,平均为16%,通过测定物

质的含氮量可测蛋白质的含量。粗蛋白=含氮量x6,25

二，组成蛋白质的基本单位-----氨基酸

(-)氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个竣基且连在同

一个碳原子上。

R

NH2——C----C00H

H

(二)氨基酸的分类：

1,依据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，

杂环族氨基酸

2,依据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸，酸性氨基酸，碱

性氨基酸

3,依据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸，带电荷极性

氨基酸，不带电荷的极性氨基酸。

(三)氨基酸的理化性质

1,一般性质：

2,化学性质：

(1)氨基酸的两性电离及等电点

两性电解质：在同一分子中带有性质相反的酸，碱两种解离基

团的化合物，称为两性电解质。等电点：在肯定的PH溶液中，

氨基酸带正，负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH值为该

氨基酸的等电点。

(2)氨基酸分子之间头脱水生成肽

(3)呈色反应：印三酮反应，默氨反应

第三节蛋白质的分子结构

一蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸排列顺序

二蛋白质的空间结构

1蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,

或规则的几何走向，旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及

链内或链间形成的氢键。二级结构的常见类型a-右手螺旋，

B-折叠，无规卷曲，U型回折。

2蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指在二级结构基

础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕，

折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

维系这种特定结构的力主要有氢键，疏水键，离子键和范德

华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。

3蛋白质的四级结构

蛋白质的四级结构(QuaternaryStructure)是指由多条各自具

有一，二，三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形

式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互

作用关系。

这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit,

它一般由一条肽链构成，无生理活性；

维持亚基之间的化学键主要是疏水力。

由多个亚基聚集而成的蛋白质经常称为寡聚蛋白；

三.蛋白质的结构及功能的关系

〈1〉每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

<2>蛋白质的结构确定了蛋白质的功能。

<3>蛋白质的功能直接由其高级结构(构象)确定。例子，蛋白

质的变性现象。

<4>蛋白质的一级结构确定高级结构(构象)，因此，最终确定

了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A,B链分别合成，

等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽

链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。

草图显示。

第四节蛋白质的理化性质

1：两性离解和等电点：在等电点时(Isoelectricpointpl),

蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在不同的pH环境下，

蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带

负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质

粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳

(Electrophoresis)o蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现

象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分别纯化。

2：蛋白质的高分子性质：由于蛋白质的分子量很大，它在水中

能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁

达尔现象，布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半

透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。

蛋白质胶体溶液的稳定性及它的分子量大小，所带的电荷和水

化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当

的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。

3：蛋白质的沉淀：

可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当

的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性

沉淀。一般是在温柔条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，

使蛋白质从胶体溶液中沉淀分别。(可逆沉淀是分别和纯化蛋白

质的基本方法，如等电点沉淀法，盐析法和有机溶剂沉淀法

等。)

不可逆沉淀：在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能

再重新溶解于水猛烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的

稳定性，而且也破坏了。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性

质的变化，所以又称为变性沉淀。

4：蛋白质变性：蛋白质的性质及它们的结构亲密相关。某些物

理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性

质改变并导致其生理活性丢失。这种现象称为蛋白质的变性

(denaturation)。

变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不

可能复原原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都

伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热，紫外光，激烈

的搅拌以及强酸和强碱等。

5：蛋白质的紫外汲取：大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨

酸，酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm旁边有最大汲

取。因此，大多数蛋白质在280nm旁边显示强的汲取。利用这

特性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。

6：蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质

双缩版反应：红色，入m=540nm

黄色反应：及HN03的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HN03

的状况，白一黄一橙黄。

米伦氏反应：及HgN03或HgN02的反应，呈黄色，原理同上。

及乙醛酸的反应：红色，Trp的口引噪基的特定反应。

坂口反应：红色，Arg的胭基的反应。

福林反应：蓝色，是Tyr的酚基及磷铝酸和磷鸨酸的反应。

印三酮反应：紫红色

Pauly反应：樱红色，His的咪喋基双缩胭反应，印三酮反应，

福林-酚试剂反应

第三章酶

点：酶的结构和酶催化作用的特点

课时安排：共用4学时

酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生

物催化剂Biocatalysts。绝大多数的酶都是蛋白质。

酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。

在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。

第一节酶分子的组成及结构

一，酶分子的组成：依据酶的组成状况，可以将酶分为两大类:

单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质.

结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白

质外，还含有非蛋白组分.

结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及

金属离子（或辅因子cofactor）0

酶蛋白及协助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催

化功能.

全酶二酶蛋白+协助因子

酶蛋白确定反应的专一，性，协助因子确定反应的性质。

二，几种重要的辅酶及协助因子：见维生素一章

三，酶分子的空间结构及酶活性中心

酶分子上具有肯定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接

参及将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中

心。

参及构成酶的活性中心的化学基团，有些是及底物相结合的，称

为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团,

这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，

也存在一些化学基团，主要及维系酶的空间构象有关，称为酶活

性中心外必需基

第二节酶催化作用的特点

一，酶和一般催化剂的共性

1,用量少而催化效率高；

2,它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。

3,酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而

加速反应的进行。

二，酶催化作用特性

1：高效性。

酶的催化作用可使反应速度提高106T012倍。

例如：过氧化氢分解

2H202----->2H20+02

用Fe+催化，效率为6*10-4mol/mol.S,而用过氧化氢酶催化,

效率为6*106mol/mol.So

用a-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65°C条件下可催化2

吨淀粉水解。

2：酶的专一性Specificity

又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性

(1)反应专一性

酶一般只能选择性地催化一种或一类相同类型的化学反应。

(2)底物专一性

一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相像的物质。结构

专一性

肯定专一性：有些酶对底物的要求特别严格，只作用于一个特定

的底物。这种专一性称为肯定专一，性(Absolutespecificity)。

相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物

或一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative

Specificity)o包括族(group)专一性。如b-葡萄糖甘酶，催化

由b-葡萄糖所构成的糖昔水解，但对于糖昔的另一端没有严格

要求，和键(Bond)专一性。如酯酶催化酯的水解，对于酯两端的

基团没有严格的要求。

立体化学专一性

酶的一个重要特性是能专一性地及手性底物结合并催化这类底

物发生反应。例如，淀粉酶只能选择性地水解D—葡萄糖形成

的1,4—糖昔键

几何专一性：有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反

应，而对另一种构型则无催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化

延胡索酸水合生成苹果酸，对马来酸则不起作用。

3.反应条件温柔

酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为

20-40°Co

高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。

4.酶活力可调整限制

如抑制剂调整，共价修饰调整，反馈调整，酶原激活及激素

限制等。

第三节酶催化作用的机制

一酶作用专一性的机制酶分子活性中心部位，一般都含有多个

具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起

着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分

对称分子中等价的潜手性基团。

(-)“三点结合”的催化理论。认为酶及底物的结合处至少有

三个点，而且只有一种状况是完全结合的形式。只有这种状况下,

不对称催化作用才能实现。

（二）锁钥学说：认为整个酶分子的自然构象是具有刚性结构的,

酶表面具有特定的形态。酶及底物的结合犹如一把钥匙对一把锁

一样

（三）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种及底物互补

的固定形态，而只是由于底物的诱导才形成了互补形态。二：

酶作用高效率的机制

1,中间产物学说

在酶催化的反应中，第一步是酶及底物形成酶一底物中间复合

物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解

成产物和酶。

E+S====E-SP+E

很多试验事实证明白E—S复合物的存在。E-S复合物形成的速

率及酶和底物的性质有关。

2.活化能降低

酶促反应：E+S===ES===ESI

EPE+P

反应方向，即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化DH°。

而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Eao

催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作

用

反应过程中能的变化

酶催化作用的本质是酶的活性中心及底物分子通过短程非共价

力（如氢键,离子键和疏水键等）的作用，形成E-S反应中间物，

其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和

降低过渡态活化能作用。

3.邻基效应和定向效应

在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶

活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面,

由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物

分子中参及反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反

应具有高效率和专一性特点。例：咪喋和对-硝基苯酚乙酸酯的

反应是一个双分子氨解反应.

4.及反应过渡状态结合作用

按SN2历程进行的反应，反应速度及形成的过渡状态稳定性亲

密相关。

在酶催化的反应中，及酶的活性中心形成复合物的事实上是底物

形成的过渡状态，

所以，酶及过渡状态的亲和力要大于酶及底物或产物的亲和力。

张力学说这是一个形成内酯的反应。当R=CH3时，其反应速度

比R=H的状况快315倍。

由于-CH3体积比较大，及反应基团之间产生一种立体排斥张力,

从而使反应基团之间更简单形成稳定的五元环过渡状态。

5.多功能催化作用

酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基

团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及

调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应

状态。

(1)酸一碱催化：酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸

-碱催化。酶参及的酸-碱催化反应一般都是广义的酸一碱催化方

式。广义酸一碱催化是指通过质子酸供应部分质子，或是通过质

子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。

酶分子中可以作为广义酸，碱的基团

广义酸基团广义碱基团(质子供体)(质子受体)

(2)共价催化：催化剂通过及底物形成反应活性很高的共价过

渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共

价催化。

酶中参及共价催化的基团主要包括His的咪哇基，Cys的硫基,

Asp的竣基，Ser的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸

毗哆醛等也可以参及共价催化作用。

(3)金属离子催化作用：金属离子可以和水分子的0H-结合，使

水显示出更大的亲核催化性能。

电荷屏蔽作用：电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。

多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是Mg2+-ATP复合物。

电子传递中间体：很多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它

们作为酶的协助因子起着传递电子的功能。

第四节酶促反应动力学

一底物浓度对酶促反应的速度的影响

在低底物浓度时，反应速度及底物浓度成正比，表现为一级反应

特征。

当底物浓度达到肯定值，几乎全部的酶都及底物结合后，反应速

度达到最大值(Vmax),此时再增加底物浓度，反应速度不再增

加，表现为零级反应。

1).米氏方程

米氏常数Km的意义

不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。

Km值只是在固定的底物，肯定的温度和pH条件下，肯定的缓冲

体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。

Km值表示酶及底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，

酶的催化活性低；Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2).米氏常数的求法

1Km11

VVmax[S]Vmax

双倒数作图法

二pH的影响

在肯定的pH下，酶具有最大的催化活性，通常称此pH为最适

pHo

三温度的影响

一方面是温度上升,酶促反应速度加快。

另一方面,温度上升,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活

性降低甚至丢失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温

度条件下，反应速度最大。

四抑制剂对酶活性的影响

使酶的活性降低或丢失的现象，称为酶的抑制作用。

能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。

酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：

a.在化学结构上及被抑制的底物分子或底物的过渡状态相像。

b.能够及酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的

复合体或结合物。

抑制剂的作用方式

(1)不可逆抑制

抑制剂及酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久

性失活。

(2)可逆抑制抑制剂及酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性

短暂性丢失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或

全部复原酶的活性。根据抑制剂及酶结合的状况可分为：

a竞争性抑制

某些抑制剂的化学结构及底物相像，因而能及底物竞争及酶活性

中心结合。当抑制剂及活性中心结合后，底物被排斥在反应中心

之外，其结果是酶促反应被抑制了。

竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争实力

来消退。

b非竞争性抑制

酶可同时及底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶

活性下降。由于这类物质并不是及底物竞争及活性中心的结合，

所以称为非竞争性抑制剂。

如某些金属离子(Cu2+,Ag+,Hg2+)以及EDTA等，通常能及

酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起

非竞争性抑制。

可逆抑制作用的动力学特征

加入竞争性抑制剂后，Km变大，酶促反应速度减小。

酶的调整：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度

或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

酶活性的调整可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也

可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式

的酶在不同组织中的分布差异来调整代谢活动。

1.酶结构的调整：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催

化活性。这是一种快速调整方式。

⑴变构调整：又称别构调整。某些代谢物能及变构酶分子上的变

构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化

活性以及代谢反应的速度，这种调整作用就称为变构调整。具有

变构调整作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催

化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基及

其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象

而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同

效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调

整，常见的为负反馈调整。变构调整的特点：①酶活性的改变

通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变

化；③调整酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放

大效应。

⑵共价修饰调整：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化

下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调整。

共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调整一般及激

素的调整相联系，其调整方式为级联反应。共价修饰调整的特点

为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的

变化；③受其他调整因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程;

⑤存在放大效应。

⑶酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶

原在肯定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原

的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构

的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形

成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的

生理意义在于：爱护自身组织细胞不被酶水解消化。

2.酶含量的调整：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速

度来调整酶分子的肯定含量，影响其催化活性，从而调整代谢反

应的速度。这是机体内迟缓调整的重要方式。

⑴酶蛋白合成的调整：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或

阻遏剂来进行调整。凡能促使基因转录增加，从而使酶蛋白合成

增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂

或阻遏剂包括代谢物，药物和激素等。

⑵酶蛋白降解的调整：如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性

增高，有利于氨基酸的分解供能。

3.同工酶的调整：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分

子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工

酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代

谢上的不同须要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。

乳酸脱氢酶同工酶(LDHs)为四聚体，在体内共有五种分子形式,

即LDH1(H4),LDII2(H3M1),LDH3(H2M2),LDH4(H1M3)

和LDH5(M4)。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力

较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化

分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5,LDH5

对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为

乳酸，以促进糖酵解的进行。

第五节酶的命名及分类

一：习惯命名法：

1,依据其催化底物来命名；

2,依据所催化反应的性质来命名；

3,结合上述两个原则来命名，

4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。

二：国际系统命名法

系统名称包括底物名称，构型，反应性质，最终加一个酶字。

例如：

习惯名称:谷丙转氨酶

系统名称:丙氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶

酶催化的反应：

谷氨酸+丙酮酸a-酮戊二酸+丙氨酸

三：酶的分类

1,水解酶催化底物的加水分解反应。

主要包括淀粉酶，蛋白酶，核酸酶及脂酶等。

例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：

2,氧化-还原酶催化氧化-还原反应。

主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。

如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。

3,转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子

转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。

4,裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的

反应及其逆反应。

主要包括醛缩酶，水化酶及脱氨酶等。

例如，延胡索酸水合酶催化的反应。

5,异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团

或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。

6,合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C,C-0,C-N以及

C-S键的形成反应。这类反应必需及ATP分解反应相互偶联。

A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi

例如，丙酮酸竣化酶催化的反应。

丙酮酸+C02草酰乙酸

7,核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA,能够催化

RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。

第四章纤维素及辅酶

第一节概述

一，维生素的定义

维生素是机体维持正常生命活动所必需的一类微量小分子的有

机物质。

维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素

在体内可直接参及代谢的调整作用，而水溶性维生素是通过转变

成辅酶对代谢起调整作用。

二，维生素的特点

1,种类多，但每一种结构和功能均不相同

2,机体须要量少，但机体不能或合成的量不足以满意机体须要

3,主要用于构成酶，参及机体的代谢（既不能供能，又不能构

成机体的组织结构）供应不足会出现缺乏症

三，维生素的分类和命名

脂溶性VA（视黄醇，抗干眼病维生素）

VD（钙化醇，抗佝偻病维生素）

VE（生育酚，抗不育维生素）

VK（凝血维生素）

水溶性VB1（硫胺素，抗脚气病维生素）

VB2（核黄素）

VB3（泛酸，遍多酸）

VB5（维生素PP,抗癞皮病维生素）

VB6（毗哆素，包括毗哆醇，醛，胺）

VB7（生物素）

VB9（叶酸）

VB12（钻胺素）

VC（抗坏血酸）

第二节水溶性维生素及辅酶

大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。很多维生素的生

理功能及辅酶的作用亲密相关。

一：硫胺素

结构：含硫的咪噗环和含氨基的喀咤环组成

辅酶形式：硫胺素（维生素B1）在体内以焦磷酸硫胺素（TPP）形式

存在。

生理功能：

1,a-酮酸脱氢酶系（a-酮酸脱竣酶）的辅酶，参及酮酸的脱

竣作用

2,抑制胆碱脂酶的活性

缺乏症：

1,脚气病：糖代谢受阻，神径系统受到损害。四肢麻木，浑身

酸痛，感觉异样等。禽类出现观星状。2,食欲不振，消化不

良。

二：核黄素（VB2）

结构：核黄素（维生素B2）由核糖醇和6,7-二甲基异咯嗪两部分

组成。

辅酶形式:FMNFAD

生理功能：脱氢酶的辅酶，传递氢和电子

缺乏症：组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，

舌炎，角膜炎，皮炎等。

三：维生素PP

菸酸和菸酰胺

辅酶形式：在体内转变为辅酶I（NAD+）和辅酶H（NADP+）。

生理功能：能维持神经组织的健康。

缺乏症：缺乏时表现出神经养分障碍，出现皮炎。

四：泛酸和辅酶A(CoA)

结构：维生素(B3)-泛酸是由a,g-二羟基--二甲基丁酸和一分

子b-丙氨酸缩合而成。

辅酶形式：辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的

前体是维生素(B3)泛酸。

生理功能：酰基载体

五：叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)

四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，

维生素BH)。

生理功能：一碳基团的载体，参及蛋白质和核酸的合成。

缺乏症：巨幼红细胞贫血

六：毗哆素毗多素(维生素B6,包括毗哆醇，毗哆醛和毗哆胺)。

辅酶形式：磷酸毗哆素

生理功能：转氨酶和氨基酸脱竣酶的辅酶，参及氨基酸的代谢。

七：生物素，维生素B7

生物素是竣化酶的辅酶

八：维生素B12

维生素B12又称为钻胺素。维生素B12分子中及Co+相连的CN

基被5'-脱氧腺昔所取代，形成维生素B12辅酶。

维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子

内基团（主要为甲基）的变位反应。

九：硫辛酸

硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，

有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.

十：维生素C

在体内参及氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。缺乏时易

患坏血病。

第三节脂溶性维生素

维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常及脂

肪一起存在，汲取它们，须要脂肪和胆汁酸。一：维生素A

维生素A分Al,A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为

视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。

二：维生素D

维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3,D4,D5O其中D2,D3

活性最高。

维生素D的结构

在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏

中进行羟化后，形成1,25-二羟基维生素D。其中1,25-二羟

基维生素D3是生物活性最强的。

三：维生素E

又叫做生育酚，目前发觉的有6种，其中a,b,g,d四种

有生理活性。

四：维生素K

维生素K有3种，Kl,K2,K3o其中K3是人工合成的。维生素K

是2-甲基蔡醍的衍生物。

第五章糖代谢

糖代谢包括分解代谢和合成代谢。

动物和大多数微生物所需的能量，主要是由糖的分解代谢供应

的。另一方面，糖分解的中间产物，又为生物体合成其它类型的

生物分子，如氨基酸，核甘酸和脂肪酸等，供应碳源或碳链骨

架。植物和某些藻类能够利用太阳能，将二氧化碳和水合成糖类

化合物，即光合作用。光合作用将太阳能转变成化学能（主要是

糖类化合物），是自然界规模最大的一种能量转换过程。

第一节糖的酶水解

1.二糖在酶作用下，能水解成单糖。主要的二糖酶为蔗糖酶，半

乳糖酶和麦芽糖酶。这三种酶广泛存在于人及动物的小肠液和微

生物中。

蔗糖酶：它的作用是将蔗糖水解成D-葡萄糖和D-果糖。

半乳糖酶：它能将半乳糖水解为D-葡萄糖和D-半乳糖。

麦芽糖酶：其作用是将麦芽糖水解成D-葡萄糖。

2.淀粉的酶水解

淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成。

直链淀粉是由a-D-葡萄糖分子通过a-1,4-糖昔键连接而成的链

状化合物。

支链淀粉是由多个直链淀粉通过1,6-糖昔键连接而成的树枝状

多糖。能够水解淀粉的酶称为淀粉水解酶

淀粉水解酶：

a-淀粉酶：它是一种内切酶，以随机方式水解a-1,4-糖昔键，

能将淀粉切断成分子量较小的糊精。

b-淀粉酶：它是仅作用于链的末端单位。它从链的非还原性末端

开始，每次切下两个葡萄糖单位一麦芽糖。

葡萄糖淀粉酶：它是一种外切酶，能够将淀粉链端基葡萄糖水解

下来。最终可以将淀粉完全水解成葡萄糖。

a-1,6-糖甘酶：是一种能水解a-1,6-糖昔键的淀粉酶。

3.纤维素的酶水解

纤维素是由b-D-葡萄糖通过b-1,4-糖昔键连接而成的长链大分

子。纤维素酶能特异性地水解b-l,4-糖昔键，最终将纤维素水

解成葡萄糖。

人和动物的消化系统中不能分泌出纤维素酶，所以不能直接利用

纤维素作为食物。反刍动物（牛，羊等）的消化道中含有某些微

生物，这些微生物能分泌出纤维素酶，因此反刍动物能利用纤维

素作为食物。

第二节葡萄糖的分解代谢

葡萄糖进入细胞后，在一系列酶的催化下，发生分解代谢过程。

葡萄糖的分解代谢有三条途径无氧氧化，有氧氧化，磷酸戊

糖途径。

一：糖的无氧酵解：

（一）糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释

放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物

为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：

1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生

成1,6-双磷酸果糖（FBP）,即葡萄糖一6-磷酸葡萄糖-6-磷酸果

糖一1,6-双磷酸果糖（FT,6-BP）。这一阶段需消耗两分子ATP,

己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶T是关键酶。

2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子FT,6-BP裂解为两分子

3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP-磷酸二羟丙酮+3-

磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮一3-磷酸甘油醛。

3.放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢，磷酸化，脱

水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛

-1,3-二磷酸甘油酸-3-磷酸甘油酸-2-磷酸甘油酸一磷酸烯

醇式丙酮酸f丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反

应，共可生成2X2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。

4.还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生

的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸一乳酸。

（二）糖无氧酵解的调整：

主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶），6-磷酸果

糖激酶T,丙酮酸激酶进行调整。己糖激酶的变构抑制剂是

G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调整肝细胞对葡萄糖汲取的主要因

素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调整糖

酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP,

ADP,1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸

激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中

还受到丙氨酸的变构抑制。

（三）糖无氧酵解的生理意义：

1.在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼

肌在猛烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严峻

贫血，大量失血，呼吸障碍，肺及心血管疾患所致缺氧。

二：有氧氧化：

葡萄糖通过糖酵解产生的丙酮酸，在有氧条件下，将进入三竣酸

循环进行完全氧化，生成H20和C02,并释放出大量能量。由于

分子氧是此系列反应的最终受氢体，所以又称为有氧分解。绝大

多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细

胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生

36/38分子ATPo

糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：葡萄糖丙酮酸乙酰

COAH20和C02

第一阶段：糖酵解葡萄糖丙酮酸

第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣（丙酮酸乙酰辅酶A,简写为

乙酰CoA）

第三阶段：三竣酸循环（乙酰CoAH20和C02,释放出能量）

1.葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：

此阶段在细胞胞液中进行，及糖的无氧酵解途径相同，涉及的关

键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子

（NADH+H+）并净生成2分子ATP。NADH在有氧条件下可进入线

粒体产能，共可得到2X2或2X3分子ATP。故第一阶段可净生

成6/8分子ATPo

2丙酮酸的氧化脱竣

丙酮酸氧化脱竣反应是连接糖酵解和三竣酸循环的中间环节。此

反应在真核细胞的线粒体基质中进行。

丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱竣形成乙酰CoA。丙酮酸脱

氢酶系是一个特别困难的多酶体系，主要包括：三种不同的酶（丙

酮酸脱短酶（E1）,二氢硫辛酸乙酰转移酶（E2）和二氢硫辛

酸脱氢酶（E3）），和6种辅因子（TTP,硫辛酸，FAD,NAD+,

CoA和Mg2+）o

3三竣酸循环：三竣酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA首先及草

酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被

氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程

又称为柠檬酸循环或Krebs循环。

在有氧条件下，糖酵解生成的丙酮酸进入线粒体，丙酮酸氧化脱

竣的产物乙酰CoA及草酰乙酸（三竣酸循环中及乙酰CoA结合点）

结合生成柠檬酸进入循环。在循环过程中，乙酰CoA被氧化成

H20和C02,并释放出大量能量。由于此氧化过程是通过柠檬酸

等几种三元较酸的循环反应来完成的，通常称为三竣酸循环或柠

檬酸循环。三竣酸循环在线粒体中进行（有氧条件）三竣酸循

环由八步反应构成：草酰乙酸+乙酰CoA-柠檬酸一异柠檬酸

一a-酮戊二酸一琥珀酰CoA—琥珀酸一延胡索酸一苹果酸一草

酰乙酸。

三竣酸循环的特点：①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。

②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子

ATPo③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此

循环反应所消耗。④循环中有两次脱竣反应，生成两分子C02。

⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。⑥

循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。⑦三竣酸循环

的关键酶是柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢

酶系，且a-酮戊二酸脱氢酶系的结构及丙酮酸脱氢酶系相像，

协助因子完全相同。

（二）葡萄糖分解代谢过程中能量的产生

葡萄糖在分解代谢过程中产生的能量有两种形式:直接产生ATP；

生成高能分子NADH或FADH2,后者在线粒体呼吸链氧化并产生

ATPo

糖酵解：1分子葡萄糖2分子丙酮酸，共消耗了2个ATP,产

生了4个ATP,事实上净生成了2个ATP,同时产生2个NADIL

(2)有氧分解(丙酮酸生成乙酰CoA及三竣酸循环)产生的ATP,

NADH和FADH2

丙酮酸氧化脱竣：丙酮酸乙酰CoA,生成1个NADH。

三陵酸循环：乙酰CoAH20和C02,产生一个GTP(即ATP),3

个NADH和1个FADH2o

葡萄糖分解代谢过程中产生的总能量

葡萄糖分解代谢总反应式

C6H606+6H20+10NAD++2FAD+4ADP+4Pi6C02+10

NADU+10H++2FADH2+4ATP

依据一个NADH能够产生3个ATP,1个FADH2能够产生2个ATP

计算，1分子葡萄糖在分解代谢过程中共产生38个ATP：

4ATP+(10'3)ATP+(2'2)ATP=38ATP

(三)有氧氧化的生理意义：

1.是糖在体内分解供能的主要途径：⑴生成的ATP数目远远多

于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵机体内大多数组织细胞均

通过此途径氧化供能。

2.是糖，脂，蛋白质氧化供能的共同途径：糖，脂，蛋白

质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。

3.是糖，脂，蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中

间代谢物可以由糖，脂，蛋白质分解产生，某些中间代谢物也

可以由此途径逆行而相互转变。

三：磷酸己糖旁路（HMS：HexoseMonophosphateShunt）或磷

酸戊糖途径：单糖的无氧氧化和有氧氧化是细胞内主要的糖分解

途径，但不是仅有的，将上述两种途径堵塞后（用酶抑制剂），

糖的氧化照样进行。由此发觉了单糖的另一种分解代谢方式HMS,

地点：胞奖。

磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生

成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径

的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P,返回的代

谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物

是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是

6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

全过程可分为两个阶段：氧化阶段和非氧化阶段，特点如下；

（一）物质代谢：第一，第二步为氧化反应（脱氢），产生能

量物质，其他各步均为异构和移换反应，没有能量变化。（二）

能量代谢：3分子的G-6-P产生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-

甘油醛，同时又返回2分子的G-6-P,也就是1分子的G-6-P产

生6分子的NADPH+H+和1分子3-P-甘油醛。那么2分子的G-6-P

产生12分子的NADPH+H+和2分子3-P-甘油醛,其中2分子3-P-

甘油醛可以通过EMP的逆过程变成G-6-P,这样，1分子的G-6-P

净产生12分子的NADPH+H+（它的穿梭总是免费的），合36分

子的ATP。1分子的葡萄糖就可以产生35分子的ATP。

（三）生理意义：

1.是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：

（1）作为供氢体，参及体内的合成代谢：如参及合成脂肪酸，胆

固醇等。⑵参及羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参及对代谢

物的羟化。⑶维持筑基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。

⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺

陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

2.是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核甘酸和

核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式供应，其生

成方式可以由G-6-P脱氢脱竣生成，也可以由3-磷酸甘油醛和

F-6-P经基团转移的逆反应生成。

第三节糖的合成代谢

糖的合成代谢包括2个方面，一是动物体内的糖异生和糖原合

成，二是植物体内的光合作用和淀粉形成。一.糖异生：由非

糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要

存在于肝及肾中。

（-）过程：异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己

糖激酶，磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需

经另外的反应绕行。

1.G-6-P-G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异

生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自

由葡萄糖。

2.F-l,6-BP-F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解,

该酶也是糖异生的关键酶之一。

3.丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸竣化支路完成，

即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸竣化酶（需生物素）的催化下生

成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，

再在磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮

酸，这两个酶都是关键酶。

糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸，甘油和乳酸。

（二）糖异生的生理意义：

1.在饥饿状况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的

状况下，机体须要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相

对恒定。

2.回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的

无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡

萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利

用。

葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转

运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织

加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。

3.维持酸碱平衡：肾脏中生成的a-酮戊二酸可转变为草酰乙

酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷

氨酰胺脱氨基，生成NH3,后者可用于中和H+,故有利于维持酸

碱平衡。

二.糖原的合成及分解：

糖原是由很多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类

化合物。糖原分子的直链部分借a-1,4-糖昔键而将葡萄糖残基

连接起来，其支链部分则是借a-1,6-糖背键而形成分支。糖原

是一种无还原性的多糖。糖原的合成及分解代谢主要发生在肝，

肾和肌肉组织细胞的胞液中。

1.糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。

⑴活化：由葡萄糖生成尿昔二磷酸葡萄糖：葡萄糖f6-磷酸葡萄

糖一1-磷酸葡萄糖一UDPG。此阶段需运用UTP,并消耗相当于两

分子的ATP。

⑵缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过

a-1,4-糖昔键及原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。

糖原合酶是糖原合成的关键酶。

⑶分支：当直链长度达12个葡萄糖残基以上时，在分支酶的催

化下，将距末端6〜7个葡萄糖残基组成的寡糖链由a-1,4-糖

音键转变为a-1,6-糖昔键，使糖原出现分支，同时非还原端增

加。

2.糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非

耗能过程。

⑴水解:糖原一1-磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，

并需脱支酶帮助。

⑵异构：1-磷酸葡萄糖-6-磷酸葡萄糖。

⑶脱磷酸：6-磷酸葡萄糖一葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。

3,糖原合成及分解的生理意义：

(1)贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。

(2)调整血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分

解糖原来补充血糖。

(3)利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳

酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。

第四节血糖

血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓

度为3.89〜6.llmmol/L(70〜lOOmg%)。

1.血糖的来源及去路：正常状况下，血糖浓度的相对恒定是由

其来源及去路两方面的动态平衡所确定的。血糖的主要来源有：

①消化汲取的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分

解。血糖的主要去路有:①氧化分解供能;②合成糖原(肝，肌,

肾)；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。

2.血糖水平的调整：调整血糖浓度相对恒定的机制有：

⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，

以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原

的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外

周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。

⑵激素：①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②上升血糖浓度的

激素一一胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素，生长激素，

甲状腺激素。

⑶神经系统

第六组生物氧化

一，生物氧化的概念和特点：

物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。及

体外燃烧一样，生物氧化也是一个消耗02,生成C02和H20,并

释放出大量能量的过程。但及体外燃烧不同的是，生物氧化过程

是在37C,近于中性的含水环境中，由酶催化进行的；反应逐

步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起

来。

二，线粒体氧化呼吸链：

在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按肯定顺序排列组成的，

及细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。这些递氢体或

递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合

体有：

1.复合体I（NADH-泛酉昆还原酶）：由一分子NADH还原酶（FMN）,

两分子铁硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ组成，其作用是将

（NADH+H+）传递给CoQ。

铁硫蛋白分子中含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。其分子中的

铁离子及硫原子构成一种特殊的正四面体结构，称为铁硫中心或

铁硫簇，铁硫蛋白是单电子传递体。泛酶（CoQ）是存在于线粒

体内膜上的一种脂溶性醍类化合物。分子中含对苯醍结构，可接

受二个氢原子而转变成对苯二酚结构，是一种双递氢体。

2.复合体n（琥珀酸-泛醍还原酶）：由一分子琥珀酸脱氢酶

（FAD）,两分子铁硫蛋白和两分子Cytb560组成，其作用是将

FADH2传递给CoQo

细胞色素类：这是一类以铁吓琳为辅基的蛋白质，为单电子传递

体。细胞色素可存在于线粒体内膜，也可存在于微粒体。存在于

线粒体内膜的细胞色素有Cytaa3,Cytb（b560,b562,b566）,

Cytc,Cytcl；而存在于微粒体的细胞色素有CytP450和Cytb5。

3.复合体III（泛醍-细胞色素c还原酶）：由两分子Cytb（分

别为Cytb562和Cytb566）,一分子Cytcl和一分子铁硫蛋白组

成，其作用是将电子由泛酉昆传递给Cytc。

4.复合体W（细胞色素c氧化酶）：由一分子Cyta和一分子

Cyta3组成，含两个铜离子，可直接将电子传递给氧，故Cytaa3

又称为细胞色素c氧化酶，其作用是将电子由Cytc传递给氧。

三，呼吸链成分的排列顺序：

由上述递氢体或递电子体组成了NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化

呼吸链两条呼吸链。

1.NADH氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：NAD+

-*[FMN(Fe-S)]-CoQ-b(Fe-S)-cl-c-aa3-1/202。

丙酮酸，a-酮戊二酸，异柠檬酸，苹果酸，B-羟丁酸，

B-羟脂酰CoA和谷氨酸脱氢后经此呼吸链递氢。

2.琥珀酸氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：

[FAD(Fe-S)]-CoQ-b(Fe-S)-cl-*c-aa3-1/202。琥

珀酸，3-磷酸甘油(线粒体)和脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递

氢。

四，生物体内能量生成的方式：

1.氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体

系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP,这种

能量的生成方式就称为氧化磷酸化。

2.底物水平磷酸化：直接将底物分子中的高能键转变为ATP分

子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。

五，氧化磷酸化的偶联部位：

每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/0比值。当

底物脱氢以NAD+为受氢体时，P/0比值约为3；而当底物脱氢以

FAD为受氢体时，P/0比值约为2。故NADII氧化呼吸链有三个生

成ATP的偶联部位，而琥珀酸氧化呼吸链只有两个生成ATP的偶

联部位。

六，氧化磷酸化的偶联机制：

目前公认的机制是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说。这

一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行

时，H+通过氢泵作用（氧化还原拌）被排斥到线粒体内膜外侧（膜

间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。这种形式的能量,

可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基

团，并及ADP结合而合成ATP。

在电镜下，ATP合酶分为三个部分，即头部，柄部和基底部。但

如用生化技术进行分别，则只能得到F0（基底部+部分柄部）和

F1（头部+部分柄部）两部分。ATP合酶的中心存在质子通道，

当质子通过这一通道进入线粒体基质时，其能量被头部的ATP合

酶催化活性中心利用以合成ATPo

七，氧化磷酸化的影响因素：

1.ATP/ADP比值：ATP/ADP比值是调整氧化磷酸化速度的重要因

素。ATP/ADP比值下降，可致氧化磷酸化速度加快；反之，当

ATP/ADP比值上升时，则氧化磷酸化速度减慢。

2.甲状腺激素：甲状腺激素可以激活细胞膜上的Na+,K+-ATP酶,

使ATP水解增加，因而使ATP/ADP比值下降，氧化磷酸化速度加

快。

3.药物和毒物：

⑴呼吸链的抑制剂：能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或

毒物称为呼吸链的抑制剂。能够抑制第一位点的有异戊巴比妥，

粉蝶霉素A,鱼藤酮等；能够抑制第二位点的有抗霉素A和二

筑基丙醇；能够抑制第三位点的有CO,H2s和CN-,N3-o其

中，CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+,而CO和H2s主要

抑制还原型Cytaa3-Fe2+O

⑵解偶联剂：不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产

生的能量不能用于ADP的磷酸化的试剂称为解偶联剂。其机理是

增大了线粒体内膜对H+的通透性，使H+的跨膜梯度消退，从而

使氧化过程释放的能量不能用于ATP的合成反应。主要的解偶联

剂有2,4-二硝基酚。

⑶氧化磷酸化的抑制剂：对电子传递和ADP磷酸化均有抑制作用

的药物和毒物称为氧化磷酸化的抑制剂，如寡霉素。

八，高能磷酸键的类型：

生物化学中常将水解时释放的能量＞20kJ/mol的磷酸键称为高能

磷酸键，主要有以下几种类型：

1.磷酸酎键：包括各种多磷酸核昔类化合物，如ADP,ATP等。

2.混合酎键：由磷酸及竣酸脱水后形成的酎键，主要有1,3-二

磷酸甘油酸等化合物。

3.烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。

4.磷酸胭键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存

形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必需先将其

高能磷酸键转移给ATP,才能供生理活动之需。这一反应过程由

肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。

九，线粒体外NADH的穿梭：

胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADII。这些NADII

可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H20和ATP。

1.磷酸甘油穿梭系统：这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮

为载体，在两种不同的a-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中

NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD,再沿琥珀酸氧化呼吸链

进行氧化磷酸化。因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子

进入线粒体，则只得到1.5分子ATPo

2.苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹

果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中NADH的氢原子带

入线粒体交给NAD+,再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因

此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成2.5分子ATP。

第七章脂类代谢

第一节脂类的存在形式及生理功能

脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂

的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘

油磷脂和鞘磷脂），糖脂（脑甘脂和神经节甘脂），胆固醇及

胆固醇酯。

一，脂类存在形式

1,储存脂

2,固定脂

二，脂类的生理功能①供能贮能：主要是甘油三酯具有此功

用，体内20%〜30%的能量由甘油三酯供应。②构成生物膜：主

要是磷脂和胆固醇具有此功用。③帮助脂溶性维生素的汲取，

供应必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体须要，但自身不能合成，

必须要靠食物供应的一些多烯脂肪酸。④爱护和保温作用：大

网膜和皮下脂肪具有此功用

第二节三脂甘油的分解代谢

一脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶

的催化下水解并释放出脂肪酸，供应全身各组织细胞摄取利用的

过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪动员的关键

酶。HSL的激活剂是肾上腺素，去甲肾上腺素和胰高血糖素；

抑制剂是胰岛素，前列腺素E2和烟酸。

脂肪动员的过程为：激素+膜受体一腺甘酸环化酶t-cAMPt一

蛋白激酶tf激素敏感脂肪酶（HSL,甘油三酯酶）tf甘油三

酯分解to

脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的

甘油。脂肪酸进入血液循环后须及清蛋白结合成为复合体再转

运，甘油则转运至肝脏再磷酸化为3-磷酸甘油后进行代谢。

二甘油的代谢

甘油经血液输送到肝脏后，在ATP存在