生物化学与分子生物学：第二章 酶学（Enzyme）

第二章酶学（Enzyme）大纲要求：1.酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。2.酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。3.酶的调节。4.酶在医学上的应用。第二章酶学酶：一类活细胞产生，对其特异底物具有高效催化作用的

蛋白质。少数化学本质是核酸。第二章酶学Ala+α-酮戊二酸丙酮酸+Glu转氨酶核酶(ribozyme)：化学本质是核酸的酶。核酸酶—分解核酸的酶！什么酶，没什么！2007A-26、下列关于ribozyme叙述正确的是：CA、即核酸酶B、本质是蛋白质C、本质是核糖核酸D、其辅酶是辅酶A第二章酶学1995X-139、酶变性时的表现：ABCDA、溶解度降低B、易受蛋白酶水解C、酶活性丧失D、紫外线（280nm）吸收增强解析：酶的化学本质大多数是蛋白质。因此变性特点跟蛋白质变性相同。第二章酶学2007X-133、酶与一般催化剂相比不同点有：ACA、反应条件温和，可在常温、常压下进行B、加速化学反应速度，可改变反应平衡点C、专一性强，一种酶只作用一种或一类物质D、在化学反应前后酶本身不发生质和量的改变

第二章酶学各种酶的概念：单体酶：仅具有三级结构的酶寡聚酶：多个亚基以非共价键连接单纯酶：仅由肽链构成结合酶：酶蛋白及辅助因子组成多功能酶（串联酶）：一条多肽链多种催化功能多酶体系：多种酶靠彼此聚合形成的复合物第二章酶学A、单体酶B、寡聚酶C、结合酶

D、多功能酶E、单纯酶

2002B-97、由于基因融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶是：D2002B-98、由酶蛋白和辅助因子两部分组成的酶是：C

第二章酶学参与组成辅酶的维生素：复杂难懂不好记

放弃？1、先来看大纲要求：

酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。2、上一次考察还是在1993年，距今20余年将参与组成辅酶的维生素做为重点。第二章酶学1993A-22、参与联合脱氨基过程的维生素有：DA、维生素B1、B2B、维生素B1、PPC、维生素B6、B1D、维生素B6、PPE、维生素B6、B2解析：联合脱氨基=脱氢+转氨第二章酶学维生素与辅酶关系：维生素B1

TPP给俺（硫胺素）1部BP机维生素B2

FMN

FAD一对(2)好基友BF好黄（核黄素）维生素PPNAD+和NADP+NoProblem！泛酸辅酶A泛-范冰冰A-腺嘌呤第二章酶学A、维生素B1B、维生素B2C、维生素B12D、泛酸E、维生素PPFAD中所含的维生素是：BNAD+中所含的维生素是：ETPP中所含的维生素是：A辅酶A中所含的维生素是：D第二章酶学第二章酶学磷酸吡哆醛（VitB6）：转氨酶、脱羧酶、ALA合酶辅酶B6兄弟三，吡哆醛醇胺。他们的磷酸物，脱羧又转氨。生（s）物素：羧（s）化酶：2个S甲钴胺素（VitB12）：1个人变成2个人，嫁（甲钴胺素、促进甲基转移）关于维生素的活性形式不正确的是：BA、维生素B1—焦磷酸硫胺素B、维生素B12—磷酸吡哆醛C、维生素PP—NAD+、NADP+D、维生素B2—FMN、FAD解析：磷酸吡哆醛（VitB6）：转氨酶、脱羧酶、ALA合酶的辅酶。第二章酶学酶 单纯酶：

结合酶/全酶：酶蛋白：决定反应特异性辅基：结合牢固，透析不能分离（金属）辅酶：结合疏松，透析可分离（小分子有机化合物：维生素）辅助因子

酶的分子组成：

决定反应种类和性质第二章酶学1999A-23、酶促反应中决定酶特异性的是：BA、作用物的类别B、酶蛋白

C、辅基或辅酶D、催化基团E、金属离子解析：酶蛋白决定反应的特异性—反应谁辅助因子决定反应的种类和性质—如何反应第二章酶学2009A-28、下列关于辅酶与辅基叙述错误的是：DA、属于结合酶类的酶分子组成中才含有辅基或辅酶B、维生素B族多参与辅酶或辅基的组成C、辅酶或辅基直接参与酶促反应D、一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合解析：每种酶都有自己特定的酶蛋白，种类很多，但辅基或者辅酶的种类并不多，可与多种酶蛋白结合。如NAD既可以同乳酸脱氢酶结合，还可以同异柠檬酸脱氢酶结合。第二章酶学酶的活性中心：特定空间结构区域与底物特异结合转化。包括催化基团和结合基团，都是必需基团。酶三大必须基团：①催化基团②结合基团③活性中心外必需基团：维持空间构象。第二章酶学2000A-22、关于酶活性中心的叙述中正确的是：E

A、所有酶的活性中心都含有辅酶

B、所有酶的活性中心都含有金属离子

C、酶的必需基团都位于活性中心内

D、所有的抑制剂都作用于酶的活性中心

E、所有的酶都有活性中心解析：酶与底物结合的部位称为酶的活性中心。所有的酶都有活性中心(无活性中心则无法结合，不能催化）。没有活性中心—酶原。

第二章酶学【作用机制】：降低反应的活化能【催化机制】：多元催化

①酸碱催化：提供质子②共价催化：共价键

③亲核催化:提供电子第二章酶学二、作用机制、动力学、抑制的类型和特点2010A-27、酶活性中心某些基团可以参与质子的转移，这种作用称为：DA、亲核催化作用B、共价催化作用C、多元催化作用D、酸-碱催化作用解析：广义酸的定义-得到质子。注意：亲核催化-电子。第二章酶学反应速度与底物浓度关系的方程式，即米氏方程[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数ＶVmax[S]

Km+[S]＝────────酶促反应动力学[S]──────Km+[S]──VVmax＝底物：substrate第二章酶学2000A23、已知某酶Km值为0.05mo/l,欲使其所催化的反应速率达最大反应速率的80%时,底物浓度应是多少：DA、0.04mol/LB、0.05mol／LC、0.1mol/LD、0.2mol／LE、0.8mol／L第二章酶学2003A21、已知某种酶的Km值为25mmol/L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为：BA、12.5mmol/LB、25mmol/LC、37.5mmol/LD、50mmol/LE、75mmol/L解析：Km值为酶促反应速度为最大速度一半时底物浓度。第二章酶学∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km＝[S]2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

第二章酶学Km值意义：Km表示酶对底物亲和力，两者成反比；同一酶对于不同底物有不同Km值，如有几种底物时，最小Km值的底物是天然底物。Km是酶特征性常数，与酶浓度无关，随温度、pH变化改变。VmaxV[S]KmVmax/2第二章酶学2008A-27、下列关于酶的Km值的叙述正确的是：DA、是反应速度达到最大速度时的底物浓度B、不能反映酶对底物的亲和力C、对有多个底物的酶，其Km值相同D、对同一底物，不同的酶有不同的Km值解析：Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关。对于同一种底物，不同的酶有不同的Km值。多底物反应的酶对不同底物的Km值也各不相同。第二章酶学二、抑制的类型和特点【抑制的类型】：1、可逆性抑制：竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似非竞争性抑制：与酶活性中心外必需基团结合

反竞争性抑制：与酶－底物复合物结合第二章酶学A、不可逆性抑制B、竞争性抑制C、非竞争性抑制D、反竞争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合：C抑制剂与酶-底物复合物结合属于：D抑制剂与酶底物竞争酶的活性中心属于：B解析：重点掌握可逆性抑制作用的原理和动力性特点。第二章酶学1、竞争性抑制作用：Vmax不变Km↑

概念：抑制剂与底物结构相似与底物竞争酶活性中心，

阻碍酶底物复合物的形成，酶活性降低。

动力学特点：Vmax不变，Km↑。

2、非竞争性抑制作用：Vmax↓

Km不变

3、反竞争性抑制作用：Vmax↓

Km↓动力学特点：第二章酶学表格记忆法第二章酶学

作用特征竞争抑制非竞争抑制反竞争抑制Km增加不变下降Vmax不变下降下降作用特征竞争抑制非竞争抑制反竞争抑制Km增加不变下降Vmax不变下降下降╱╱2001A-23、非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是：DA、Km值增大，Vmax不变B、Km值降低，Vmax不变C、Km值不变，Vmax增大D、Km值不变，Vmax降低E、Km值和Vmax均降低第二章酶学2012A-27、竞争性抑制酶促反应km值的变化是：AA、增大B、不变C、减小D、无规律第二章酶学A、非竞争性抑制B、反竞争性抑制C、二者都是D、二者都不是1996-121、其Vmax较无抑制剂时减小：C

1996-122、其Km值较无抑制剂时减小：B第二章酶学作用特征竞争抑制非竞争抑制反竞争抑制Km增加不变下降Vmax不变下降下降╱╱①磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制—对氨基苯甲酸1.竞争性抑制作用PABA：对氨基苯甲酸磺胺类药物与对氨基苯甲酸（PABA）结构类似，竞争二氢叶酸合成酶。第二章酶学2004A-21、磺胺类药物能竞争性抑制二氢叶酸合成酶是因为其结构相似于：AA、对氨基苯甲酸B、二氢蝶呤C、苯丙氨酸D、谷氨酸E、酪氨酸第二章酶学②丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制③抗代谢物的抗癌作用：MTX、5-FU、6-MP等化疗药物主要发挥竞争性抑制作用，抑制核苷酸合成。抗生素抑制蛋白质合成。第二章酶学丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是：C

A、Vmax降低，Km不变

B、Vmax不变，Km降低

C、Vmax不变，Km增加

D、Vmax不变，Km降低

E、Vmax降低，Km增加

第二章酶学2011A-37、下列选项中属于蛋白质生物合成抑制剂的是：BA、5-氟尿嘧啶B、卡那霉素C、甲氨蝶呤D、别嘌吟醇

解析：抗蛋白质合成常为抗生素，抗核酸合成常为化疗药物。第二章酶学2.不可逆性抑制作用抑制剂以共价键与酶活性中心必需基团结合使酶失活，不能用透析、超滤除去。举例:有机磷化合物胆碱酯酶解毒-解磷定重金属离子及砷化合物

巯基酶解毒-二巯基丙醇

第二章酶学A、不可逆性抑制B、竞争性抑制C、非竞争性抑制D、反竞争性抑制丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶属于：B5-FU抑制胸苷酸合酶属于：B敌敌畏对胆碱酯酶的作用属于：A第二章酶学三、酶的调节调节对象—关键酶（催化物质代谢不可逆反应）1、酶含量的调节—缓慢调节①酶合成的调节②酶降解的调节2、酶活性的调节—快速调节①酶原激活②别构调节③共价修饰第二章酶学2008A-39、变构调节和化学修饰调节的共同特点是：CA、引起酶蛋白构象变化B、酶蛋白发生共价修饰C、属于快速调节方式D、有放大效应第二章酶学1、酶原激活:形成或暴露出酶的活性中心肽键断裂，水解掉短肽酶原分子构象发生改变在特定条件下第二章酶学2、酶共价修饰（化学修饰）：酶基团与化学基团可逆地结合

改变酶活性。

常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）

乙酰化和脱乙酰化

甲基化和脱甲基化

腺苷化和脱腺苷化

SH与-S-S互变

第二章酶学2002A-21、对酶促化学修饰调节特点叙述错误的是：D

A、这类酶大都具有无活性和有活性形式

B、这种调节是由酶催化引起的共价键变化

C、这种调节是酶促反应，故有放大效应

D、酶促化学修饰调节速度较慢，难以应急

E、磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰方式解析：变构调节和化学修饰都是快速调节，而酶的诱导和阻遏是通过影晌酶蛋白生物合成过程中的基因转录发挥作用，因此调节速度缓慢，主要是针对长期调节。第二章酶学2012A-33、下列反应中属于酶化学修饰的是：CA、强酸使酶变性失活B、加入辅酶使酶具有活性C、肽链苏氨酸残基磷酸化D、小分子物质使酶构象改变解析：化学修饰就找磷酸化。第二章酶学3个化：磷酸化—酶化学修饰泛素化—真核蛋白质降解甲酰化—原核翻译起始f第二章酶学2012X-158、属于酶化学修饰调节的反应有：ABCA、乙酰化B、磷酸化C、腺苷化

D、泛素化解析：泛素化属蛋白质降解途径。偷换概念。第二章酶学1999A-29：真核生物转录生成mRNA前体的加工过程不包括：DA、5′末端加帽B、3′末端加多聚A尾C、甲基化修饰

D、磷酸化修饰E、剪接去除内含子并连接外显子解析：真核生物转录产物mRNA的加工:加帽、加尾、甲基化;剪除内含子、连接外显子;mRNA的编辑等。加工过程中无磷酸化修饰。磷酸化修饰是酶的一种最常见的化学修饰，通过酶磷酸化和去磷酸化使酶的活性升高或降低。第二章酶学3、变构调节：代谢物与酶分子活性中心外基团可逆结合，使

酶构象改变，改变酶的催化活性。可被别构剂调节的酶称

别构酶。结合部位称为变构部位或调节部位。第二章酶学1、变构调节—关键酶大多数具有四级结构

注意：不是所有例如单体酶不具有四级结构。

2、变构酶大多数含有催化亚基和结合亚基。底物浓度曲线为S形。不遵守米氏方程。第二章酶学例：下列关于变构酶的叙述,错误的是：DA、变构酶催化非平衡反应B、多为代谢途径的关键酶C、变构效应剂可逆结合

D、都具有催化亚基和调节亚基

E、酶构象变化后活性可升高或降低第二章酶学1995A-7、下列哪项不是酶的别构调节的特点：AA、反应动力学遵守米氏方程B、限速酶多受别构调节C、变构剂与酶的结合是可逆的D、酶活性与变构剂结合可促进或抑制E、别构酶常由多亚基组成解析：普通酶促反应反应速度与底物浓度的曲线为矩形双曲线;别构调节不符合米氏方程。曲线呈S形。(其中n为每个酶分子能结合作用物分子的数目)第二章酶学1999A-24、下列关于酶的别构调节错误的是：C

A、受别构调节的酶称为别构酶

B、别构酶多是关键酶，催化的反应常是不可逆反应

C、别构酶催化反应其反应动力学是