生物化学口腔医79讲解

《生物化学》口腔医学院1概述2酶的结构与功能3影响酶促反应的因素血糖**目录CONTENTS酶3.1酶浓度3.2底物浓度3.3温度3.4pH**目录CONTENTS3.影响酶促反应的因素酶3.5激活剂3.4抑制剂抑制剂3.6延迟符号抑制剂对酶反应速度的影响酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。区别于酶的变性

抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：抑制作用的类型不可逆性抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制可逆性抑制(一)不可逆性抑制作用概念抑制剂与酶的必需集团以共价键结合使酶失活，且不能用透析、超滤等物理方法去除使酶活性恢复，这种抑制作用称为不可性抑制。

举例有机磷化合物

羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物

巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)

有机磷化合物对羟基酶的抑制

有机磷化合物如：敌百虫、敌敌畏、乐果和马拉硫磷等代表酶：胆碱酯酶路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物巯基酶的抑制

低浓度重金属离子和砷化合物如：路易斯气（糜烂性毒剂）（二）可逆性抑制作用概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制类型１.竞争性抑制作用S+EESE+P+I↑↓EI反应模式定义：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物的结合，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。（3）抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小（2）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似（4）Km增大，Vmax不变V/2[S]vkmkm′无I有I特点：（1）抑制剂和底物竞争酶的活性中心举例:琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制磺胺类药物的作用机制人体细胞的叶酸由食物获得，不受磺胺类药物的抑制新诺明片（复方磺胺甲噁唑片）

泻利停：含活性成份磺胺甲恶唑、甲氧苄啶、颠茄流浸膏

2.非竞争性抑制作用

有些抑制剂与酶活性中心外中心结合，并不妨碍再与底物结合，但所形成的酶—底物—抑制剂三元复合物(ESI)不能进一步转变为产物，这种抑制叫非竞争性抑制作用。E+SESE+PESIIIEIS+P+E反应模式（4）Km不变，最大反应速度Vmax降低（3）不能通过增加底物浓度来减轻或解除非竞争性抑制作用,抑制作用的强弱与[I]有关（2）抑制剂与底物结构不相似特点：[S]v无IV/2km有I(′)（1）抑制剂与酶的活性中心以外的部位结合3.反竞争性抑制作用抑制剂不能与游离酶结合，仅与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称为反竞争性抑制。

反应模式特点：

（1）抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。（2）抑制剂与酶-底物复合物结合。（3）抑制程度随底物浓度的增加而增加。（4）Vmax降低，Km降低。三种抑制作用的比较

抑制剂类型

与I结合的组分Km变化情况Vmax变化情况无抑制剂KmVmax竞争性E增大不变非竞争性EES不变减小反竞争性抑制ES减小减小三、酶1.概述（1）概念

（2）酶促反应的特点

2.酶的结构与功能（1）分子组成

（2）酶原与酶原的激活

（3）同