食品生物化学教案 (一)

食品生物化学教案

【篇一：生物化学教案】

基础生物化学教案

［说明：♦对于生物技术、生物工程专业学生（第一类授课对象）：授

课学时70・76,实验44・50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食

品科学本科生（第二类授课对象）：授课学时54-60,实验30-46学时;

第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下

限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程

度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。］

第一部分：理论教学内容

第一章绪论（1学时）

1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学

科基本内容；

2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；

3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。

第二章蛋白质（10〜12学时）

本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明

确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢

奠定基础

1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意;

（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发

现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸

由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解

离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什

么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？

（3）氨基酸的等电点计算公式应用

提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？

phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo,向正极移动。

ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电

荷，aa・nh2解离成・nh3,向负极移动。

（4）8种必需氨基酸（记忆）：

ile、met、val、leu、trp、phe、thr、lys

（5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团+-

2.蛋白质的分子结构：

（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二

级结构、三级结构、结构域、四级

结构。

（2）通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。重点

应强调各级结构层次关系。结构层次举例

一级结构：胰岛素、牛胰rnase

超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白

三级结构：肌红蛋白

四级结构：血红蛋白

（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作

用力：非共价建，二硫键例外）

单条肽链（肌红蛋白、rnase、胰岛素等）

单体蛋白

蛋白质多条肽链（膜凝乳蛋白酶）

（4）蛋白质分子结构与功能的系

一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面

阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实

验。

把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息:

最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范

德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。

3.蛋白质的重要性质

（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：♦球状蛋白分子表面水化膜;

同性电荷排斥。

（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀

的原理

（3）蛋白质的变性与复性的概念

（4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比：

紫外吸收法、双缩服法、福林酚法等方法的特点，应用范围。

第三章酶（8・9学时）

本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因

素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；

1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、

辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中

心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；

2.酶按反应性质分成6大类：每一类写出反应通mei式并举一具体

的代谢反应例子。如：氧化还原酶类

具体例子：剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合

思考题：催化atp+g<-->g・6・p+adp反应的酶是那一类酶？蛋白酶

属于哪类？淀粉酶？

3.酶的化学本质：

(1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书

籍都认为酶的本质就是蛋白质。

(2)是rna：新发现的某些酶的成分是rna,称为核酶。

对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主

力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单介绍关于核酶研究的重要

文献，研究意义，引起兴趣，使学有余力的同学有可能更多了解。

4.关于酶的作用机理：

(1)中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生

A反应。

♦内容：(以单底物单产物的生化反应为例：s<-->p),酶首先与

底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低

了反应的活化能。用方程式表示为：e+s?[es]?e+p

v-t图和V・[S]二维坐标图双曲线特征：

(2)作用专一性的机制：锁钥学说：解释酶专一性的理论，比较形象,

但是明显存在缺陷，即它把酶分子构象看的一成不变，这与事实不

符。

诱导契合学说：锁钥学基础上而提出的一种理论。它认为，酶的活

性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实

验上的证实。

(3)关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同

的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。

rnase或溶菌酶为例进行小结。

5.讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来

进行阐述并分析机理

♦如何根据中间复合物学说推导米氏方程，精讲，时刻体现科学工

作者处理试验结果的思想

关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结：

kmvm

竞争性的抑制剂T不变

非竞争性抑制剂不变1

反竞争性抑制剂11

6.酶的活力：酶催化底物变化为产物的能力，称为酶活力。酶活性

的大小用活力单位（u）表示，其定义为：在最适条件下，单位时间

内催化一定量的底物转化成产物的酶量。

有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。例如淀粉

酶、蛋白酶等。

刚算始接触这不概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是

用重量和体积。关键在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。

7.关于别构酶：（1）别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分

敏感。举例：对米氏酶而言，［s］90%vm/［s］10%vm=81,即

［s］提高了81倍，v才提高9倍，说明酶对［s］的变化很迟钝。

而对于一般的别构酶而言，［s］90%vm/［s］10%vm=3,意思

是［s］只要提高了3倍，v就能提高9倍，说明酶对［s］的变化

很敏感。

♦序变模型（knf）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条

业基上的别构酶。

齐变模型（mwc）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不

同亚基上的别构酶。血红蛋白的功能可以用此模型解释。

（3）具体例子：asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（atcase）催化的反应:

atcase

asp+氨甲酰磷酸一氨甲酰asp—ctp

组成：12亚基，6个催化亚基，c表示；6个调节亚基，r表示。对

称排列，图示。

动力学特征：双底物反应，固定氨甲酰磷酸，变化［asp］,其s・v

图为s形，是别构酶。

效应物：s（底物、同促、正协同）、atp（异促、正协同、“s”曲线

左移）、ctp（异促、负协同、“s”曲线右移），图示。

8.关于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面：

（1）概念：具有催化活性的一类免疫球蛋白；

（2）抗体与酶的异同；

都是蛋白质

都有特异性

一般酶不能被诱导，即持家基因编码的酶在细胞从生到死基本恒定;

而且种类有限。抗体则不然，抗体可以诱导，只有在抗原存在时它

才产生，而且种类无限。

(3)应用前景：

第三章核酸(6学时)

本章重点：dna的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习

核酸的代谢奠定基础

1.简单介绍核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概

况，精讲hgp,引起学生兴趣。

2.关于dna的生物学功能，介绍重要的实验，从前人科学研究的思

路方面启发学生：

1890年瑞典科学家fischer从浓细胞中发现酸不溶物质，定名为核

酸；1928年，英国科学家griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；

1944年，otavery(美)肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国

冷泉港hershey-chase噬菌体浸染细菌的实验。

3.关于核酸的分子结构，重点讲授：

(2)dna的超螺旋：

♦正超螺旋：左手超螺旋，是b・dna加剧螺旋形成的超螺旋，用绳

子示意，非自然选择，不利于基因表达。

负超螺旋：右手超螺旋，是b・dna减弱螺旋形成的超螺旋，用两条

拧紧的细绳示意，利于基因表达。(3)trna三叶草型的二级结构特

点，图示

(4)真核生物与原核生物mrna结构的区别

注意通过展示图片讲授，注重条理清晰！

4.dna的熔点(tm)，分析影响tm的因素：

(1)dna分子中的碱基比：g-c%/a-t%ttmf,原因是gc,a=t,经验

公式：g-c%=(tm-69.3)*244

(2)介质的离子强度：iTtmf。

(3)dna复杂度Ttmf

5.dna双脱氧末端终止法测序原理简介：fred.sanger生命科学的鼻

祖。有生之年两获诺贝尔奖(罕见)。

第五章维生素的结构与功能(2学时)

重点讲授几种重要辅酶（辅基）的结构及在酶促反应中的作用机制:

nad+和nadp+>fmn和fad、焦磷酸硫胺素、磷酸毗哆醛、辅酶a、

生物素、四氢叶酸、5•脱氧腺昔、维生素c、硫辛酸。

第六章生物膜的组成与结构（5学时）

本章重点：生物膜的五大结构特点与功能

生物膜的分子结构模型主要讲授流动镶嵌模型及其发展。

举例精讲生物膜运输功能

（1）Na,K-atpase工作机理

（2）次级主动转运：葡萄糖的跨膜运输

（3）大分子的吞噬、胞饮

生物膜的信号转导功能：简单介绍第二信息学源（g蛋白）。++

第七章生物氧化（5学时）

本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用概念、机理，明确物质代

谢与能量代谢的关系

1.高能化合物：atp在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量

的携带者和转运者，由于细胞内含量极少，不可能是能量的贮存者。

磷酸肌酸是易兴奋组织（如肌肉、脑、神经）唯一的能起暂时储能

作用

【篇二：《食品化学》教案】

《食品化学》教案

轻工与农业学院

食品科学与工程系

山东理工大学

教案编写说明

教案是任课教师的教学实施方案。任课教师应遵循专业教学计划制

订的培养目标，以教学大纲为依据，在熟悉教材、了解学生的基础

上，结合教学实践经验，提前编写设计好本门课程每次课的全部教

学活动。教案编写说明如下：

1、教学课型表示所授课程的类型，请在理论课、实验课、习题课、

实践课、技能课及其它栏内选择打“0。

2、教学内容：是授课的核心。将授课的内容按章、节或主题，有序

的进行设计编排，并标以“•”和，”符号以表示重点和难点。

3、教学方法和教学手段：教学方法指讲授、讨论、示教、指导等。

教学手段指板书、多媒体、网络、模型、标本、挂图、音像等教学

工具。

4、讨论、思考题和作业：提出若干问题以供讨论，或作为课后复习

时思考，亦可要求学生作为作业来完成，以供考核之用。

5、参考资料：列出参考书籍、有关资料。

6、首次开课的青年教师的教案应由导师审核。

7、鼓励教师在教学内容、教学方法和教学手段等方面进行创新与改

革。

8、所有开课课程必须按此标准编写教案。

山东理工大学教案

第一章绪论

本章提要

主要内容：

食品化学的概念、研究内容、研究方法、食品化学的发展历史及最

新研究进展和动态、食品加工贮藏过程中主要的化学变化及其对食

品品质和安全性的影响以及该课程在食品科学中的地位和意义。

重点：

食品化学的概念、研究内容、研究方法、食品加工贮藏过程中主要

的化学变化。难点：

食品中主要的化学变化及其对食品品质和安全性的影响。

1.1食品化学相关概念

1相关概念

食品：经特定方式加工后供人类食用的食物。

食物：可供人类食用的物质原料统称为食物。

营养素：指那些能维持人体正常生长发育和新陈代谢所必需的物质。

目前已知的有40-50种人体必需的营养素，从化学性质分为6大类,

即蛋白质、脂肪、碳水化合物、矿物质、维生素和水，目前也有人

提出将膳食纤维列为第七类营养素。

化学：研究物质组成、性质及其功能和变化的科学，包括分析化学、

有机化学、物理与胶体化学、分离化学、普通化学和生物化学等。

2食品化学

用化学的理论和方法研究食品本质的科学，它通过食品营养价值、

安全性和风味特征的研究，阐明食品的组成、性质、结构和功能和

食物在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学、物理变化和生物

化学变化的科学。

食品化学、微生物学、生物学和工程学是是食品科学的四大支柱学

科。

食品化学、食品微生物学和食品生物化学是食品科学与工程专业的

三大专业基础课。3食品化学的分支

食品成分化学：研究食品中各种化学成分的含量和理化性质等。

食品分析化学：研究食品成分分析和食品分析方法的建立。

食品生物化学：研究食品的生理变化。与普通生物化学不同食品生

物化学关注的对象是死的或将要死的生物材料。

食品工艺化学：研究食品在加工贮藏过程中的化学变化。

食品功能化学：研究食物成分对人体的作用。

食品风味化学：研究食品风味的形成、消失及食品风味成分的化学。

1.2食品化学的性质和范畴

食品化学从化学角度和分子水平研究食品的组成、结构、理化性质、

生理和生化性质、营养与功能性质以及它们在食品储藏、加工和运

销中的变化，是为改善食品品质、开发食品新资源、革新食品加工

工艺和储运技术、科学调整膳食结构、改进食品包装、加强食品质

量控制及提高食品原材料深加工和综合利用水平奠定理论基础的发

展性学科。

根据研究内容的主要范围，食品化学主要包括食品营养化学、食品

色家化学、食品风味

化学、食品工艺化学、食品物理化学和食品有害成分化学。根据研

究对象的物质分类，食品化学主要包括：食品碳水化合物化学、食

品油脂化学、食品蛋白质化学、食品酶学、食品添加剂、维生素化

学、食品矿质元素化学、调味品化学、食品香味化学、食品色素化

学、食品毒物化学、食品保健成分化学。另外，在食用水质处理、

食品生产环境保护、食用天然产物的提取分离、农产品资源的深加

工和综合利用、生物技术在食品原料生产和食品工业中的应用、绿

色食品和功能食品的开发、食品加工、包装和储藏、食品工程等领

域中还包含着丰富的其他化学内容。

作为一种横跨诸多种学科的发展性新兴学科，食品化学依托、吸收、

融汇、应用和发展着化学、生物化学和食品储藏加工学等学科，从

特有的角度、深度和广度研究食品物质的化学组成；探索食品物质

的组织结构、显微结构和分子结构；研究食品化学成分的物理性质、

化学性质、功能性质和食用安全性质，认识从原料经过储藏加工直

到食品的过程中物质发生的种种物理和化学变化（如形态变化、组织

变化、分子结构变化、组成变化、生理生化变化、色香味变化、质

地变化及营养成分变化等）；揭示食品质量受原料类别、原料固有特

性、产前产后处理、原料储藏技术、食品配方、加工工艺和设备、

产品包装和种种环境因素影响的本质，从而形成了食品科学的三大

支柱学科之一。

由于绝大多数食品的物质体系十分复杂，食品化学家首先注重食品

中且大而广的代表性物质和它们的物性，注重对物性影响重大和代

表性强的物质结构，注重普遍发生、影响重大和代表性强的变化。

针对这一系列代表，在考虑食品储藏和加工的实际条件的前提下，

经过化简、模拟、分析、综合等实验研究和理论探讨，找出结构和

物性的关系、变化的途径或反应的机理和影响物性发挥及变化速度

的主要因素或条件。然后依据这类研究中形成的思路、学说、理论

和方法，结合食品中更实际的情况，更全面、更综合和更具体地研

究真实食品的化学。经过多年的努力，食品中大多数物质、它们的

结构、它们的功能性质、它们的物理和化学变化、它们的相互作用

及储藏加工和环境条件对它们的影响业已初步探明。食品化学正朝

着深化认识、加强理论、探索调控机制、提高预测食品质量变化能

力、利用生物工程和化学工程新技术改造和创造食品物质的更广阔

的领域进军。

1.3食品化学的历史

食品化学的起源还不太清楚，它完整的历史尚未有恰当的分析和记

载，这是不足为奇的。因为食品化学直到20世纪才成为一门独立的

学科，它的历史一直是与没有详尽的文献记载的农业化学的历史紧

密联系在一起的。尽管如此，从目前掌握的资料已足以正确地了解

与食品相关的某些值得注意的事件所发生的时间、地点和原因以及I

9世纪早期以来在食品供应的质量方面所发生的变化。

尽管食品化学的起源从某种意义上讲可以追溯到远古时代，但是根

据我们目前的判断，那些最主要的发现始于18世纪末期。

第一阶段早期食品化学（20世纪50年代以前）天然动植物特征成

分分离和分析阶段

【篇三：大学生物化学教案】

生物化学教案第一章绪论

一、生物化学的含义

生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、

化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。二、生物化学的内容

有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命

物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及

一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研

究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的

食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、

营养的一门交叉学科。三、学习和研究生物化学是应注意以下几个

问题：

1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、

生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。2、正

确处理好理解和记忆的关系。3、注意知识的不断总结4、学会自学

第二章蛋白质的化学

第一节概述

一蛋白质的概念

蛋&质是由氨基葭构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。

二、蛋白质的生理功能

1、是构成组织细胞的最基本物质蛋白质含量占干重45%2、是生

命活动的物质基础a、酶的化学本质是蛋白质b、抗体是血清中的r

球蛋白

c、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白e、激素也是蛋白质3、供

给能量

每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj

第二节蛋白质的化学组成

一、蛋白质的元素组成

天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。1、

及有酸性的竣基（一cooh）,也有碱性的氨基（一nh2）,因此氨

基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的ph值而变化。

等电点ph=pi时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。

2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为I型。

3、各种氨基酸的r集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。

nh2

r

cooh

结构通式

4、色泽与状态：各种常见氨基酸均为无色结晶。

5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醛。所有氨

基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。6、氨基酸及其某些衍生物具有一

定的味感，味感与氨基酸的种类和立体结构有关。一般来讲，d型氨

基酸多数带甜味，甜味最强的是d—色氨酸，可达蔗糖的40倍；1一

型氨基酸具有天、苦、鲜、酸4种不同味感。（二）氨基酸的分类。

1、营养学分类：必需氨基酸和非必需氨基酸，不能在体内合成，必

须由食物提供的氨基酸成为必需氨基酸。20种氨基酸中只有赖、色、

苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必需氨基酸，对于婴儿，组

氨酸也是必须的。2、根据r集团性质分类中性氨基酸

甘氨酸甘gly丙氨酸丙ala

颉氨酸颉val

脂肪族氨基酸亮氨酸亮leu异亮氨酸异亮ile

丝氨酸丝ser

含羟基

苏氨酸苏thr

半胱氨酸半cys

含硫基甲硫氨酸蛋met

脯氨酸脯pro苯丙氨酸苯丙phe

芳杂环酪氨酸酪tyr色氨酸色trp

天冬酰胺asn

酰胺谷酰胺gin

酸性氨基酸.

天冬氨酸天冬asn谷氨酸谷glu

碱性氨基酸：

精氨酸精arg组氨酸组his赖氨酸赖lys

例：与甲醛反应（中性ph值条件）

nh2

r

hoh2c

cooh

n

ch2ohcooh

+2hcho

r

反应结果使其碱性减弱，氨基酸中的竣基就可以和普通脂肪酸一样

解离，充分显示出它的酸性。

nh2

r

cooh

h2c

nh2

+co2

这是食品中胺的主要来源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标志。

3、埃氨反应（美拉德反应）

埃氨反应制具有埃基的化合物与具有氨基的化合物发生一吸附在反

应，最后形成黑色素的过程。

（1）初级阶段

还原糖中的炭基原基发生简单的反应。

n

（2）高级阶段

初级产物相互反应，使高级阶段的反应变得更加复杂。成立含氮、

氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生

香阶段。

（3）最终阶段

是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和埃基化合物等失水，缩合，

生成褐色素。含氮化合物的参与，生成黑褐色的含氮色素，食品外

表形成一层坚硬的外壳。此聚合物的化学性质稳定，能使食品的贮

存期延长。4、成肽反应

hooc

hnh2+hooc

hnh2

hooc

hhn

co

hch2

两个氨基酸缩合形成二肽，多个较多台，多肽通常呈线状。有的低

肽分子也有味感在食品中起着风味作用。

（四）氨基酸的合理营养

1、各种动物的生长和发育都需要一定的氨基酸，尤其是必需氨基酸。

2、必需氨基酸不但两要充分，而且互相要有一定的比例。只有当食

品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需

氨基酸的数量，比例一致时，才能最大限度的充分利用食品白质。

——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完全蛋白质。

（五）氨基酸在食品加工的作用

①调味剂②营养强化剂③增香作用

1、氨基酸的味

d-色氨酸，甜度强，是有发展前途的甜味剂。

I一谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，具有酸味和鲜味两种味，其中

以酸味为主。加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消失，鲜味增

强——味精的主要成分。

味精+碱性溶液谷氨酸二钠（无鲜味）味精+高酸度溶液谷氨酸

（鲜味减弱）

味精在高于120。（:的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜

味，对人体有害。2、风味前体物质

埃氨反应产香、产色

氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。

第三节蛋白质的分子结构