临床医学综合四合一

临床专业《生物化学》内部复习资料名词解释及问答题参考

《蛋白质的结构与功能》

一基本名词解释

1.氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,

成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

2.肽键:是指一个氨基酸的a-氨基与另一个氨基酸的a-竣基脱水缩合形成的酰胺键称为肽

键.

3.蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级

结构。其主要化学键为肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。

4.模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，是具有

特殊功能的超二级结构.

5.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链

骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括a-螺旋、B-折叠、

转角和无规则卷曲。

6.分子伴侣：是一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的

正确折叠.

7.肽键平面：在多肽链折叠盘绕时，C„,.C,0、H、N和C1，2始终处在同一个平面上，该平

面称为肽键平面。

8.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所

有原子在三维空间的排布位置。三级结构的稳定主要靠次级键。

9.结构域：三级结构中，分子量较大的蛋白质可折叠成多个球状或纤维状，结构较为紧密且稳

定的区域，并各行其功能，称为结构域。

蛋白质等电点：在一定pH值溶液中，蛋白质分子解离成阴阳离子的程度和趋势相等，即净

电荷为零，呈兼性离子状态。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

10.蛋白质变性：在某物理或化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结

构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。

其本质是空间结构的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

11.蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶

液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。

12.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有

构象和功能，称为复性。

13.盐析：是将硫酸镂、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水

化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

14.电泳：蛋白质在高于或低于其pl的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极方向

移动，这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术称为电泳。

二基本简答题：无

《核酸结构与功能》

一基本名词解释

1.增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共朝双键得以暴露，含有DNA的溶液在

260nm处的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应。是监测DNA双链是否发

生变性的一个最常用的指标。

2.解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化AA260达到最大变化值的一半使所对应的

温度定义为DNA的解链温度，或称融解温度。

3.复性：当变性条件缓慢的去除后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺

旋结构。这一现象称为复性。

4.核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链之间，若存在相互配对的碱基,

则可通过变性、复性以形成局部杂化双链。这个过程称为核酸分子杂交。

二基本简答题：无

《酶》

一基本名词解释

1.核酶：具有催化功能的RNA,称为核酶。

2.限制性核酸内切酶：可简称为限制性内切酶或限制酶，是一类核酸内切酶，能识别双链

DNA分子内部的特异位点并裂解核酸二酯键。

3.酶：是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

4.酶的活性中心：也称酶的活性部位，是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为

产物的具有特定三维结构的区域。

5.必需基团：酶分子中氨基酸侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关

的化学基团称为酶的必需基团。

6.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不

同的一组酶。

7.酶促反应动力学：是研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学。

其主要的因素有酶浓度，底物浓度，温度pH值，抑制剂，激活剂等。

8.Km值：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，是酶的特征性常数，在一

定条件下可以表示酶对底物的亲和力，o

9.酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分

子数称为酶的转换数。

10.酶的抑制剂：凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制剂

可与酶活性中心或活性中心外的调节位点结合，从而抑制酶活性。

11.不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活，此类抑制剂不

能用透析、超滤等方法予以去除，如有机磷农药特异的与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基

的羟基结合，使胆碱酯酶失活。

12.可逆性抑制作用：抑制剂与酶非共价可逆结合，使酶活性降低或消失。可采用透析、超

滤或稀释等物理方法将抑制剂去除，使酶的活性恢复。可逆性抑制作用遵循米氏方程。

13.竞争性抑制作用：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而

阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

14.非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的

结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合，底物和抑制剂之间无竞争关系，但抑制剂-酶-

底物复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。

15.反竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的调节位点结合，但当底物与酶结合后，酶

才能与抑制剂结合，因此抑制剂仅与酶-底物复合物结合，使中间产物ES的量下降。这

种抑制作用称为反竞争性抑制作用。

16.酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂

大多为金属离子。

17.别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起

酶的构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的别构调节，也称变构调

-4-H

To

18.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共

价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，

酶的这种调节方式称为酶的共价修饰或称酶的化学调节。

19.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无

活性的酶前体称作酶原。

20.酶原的激活：在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变而

表现出酶的活性，酶原向酶的转变过程称为酶原的的激活。实质是酶的活性中心形成或

暴露。

二基本简答题

1.金属离子作为酶的辅助因子在酶促反应中的作用。

（1）作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，递氢。

（2）作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物。

（3）中和电荷，减少静电斥力，有利于底物与酶的结合。

（4）可以稳定酶的空间构象。

2.酶原与酶原激活的实质及生理意义。（背过）

（1）酶原：在细胞内初合成或分泌时，没有催化活性，必需在特定部位经一定的加工修饰后

才具有催化活性，这种无活性的酶的前体称酶原。

（2）酶原的激活：酶原在一定的条件下，转变成具有活性的酶的过程就是酶原的激活。酶原

激活的实质就是酶的活性中心形成和暴露的过程。

（3）酶原激活的意义：1）保证酶原到达特定部位发挥催化作用。2）避免细胞产生的酶

对自身进行消化。

3.简述米曼氏方程，并简要说明Km及Vmax的意义。（背过）

（一）米曼氏方程可表示为：V=Vmax[S]/[Km+[S]]＜）

（二）Km和Vmax的意义：

（1）Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km是酶的特征性常数，与酶

的结构、底物和反应环境有关，而与酶的浓度无关。

（2）Km可用来表示酶与底物的亲和力大小，Km越大，酶与底物的亲和力越小，反之

越大。

（3）Km值可以判断酶作用的最适底物。

（4）同一酶对于不同的底物有不同的Km值。

（5）Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

4.何谓酶？酶促反应有什么特点？

（-）酶是由活细胞合成的，对其特异底物具有高效催化作用的物质。

（二）酶促反应具有如下特点：

（1）高度的催化效率：降低反应的活化能。

（2）高度的特异性：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性。

（3）酶催化活性和酶量的可调节性。

(4)酶活性的不稳定性。

5.比较竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制的动力学参数的变化。(重点背过)

KmVmax

竞争性抑制增大不变

非竞争性抑制不变减小

反竞争性抑制减小降低

6.何谓同工酶？在临床诊断上有什么意义？

(1)同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学

性质不同的一组酶。

(2)不同的组织器官中同工酶的分布和含量不同，因而有不同的酶谱。因为不同的

同工酶对底物的亲和力不同，所以有不同的代谢特点，当某一组织器官发生病变时，

有利于疾病的诊断。例如心肌梗死的患者，血清中LDHALDH2；肝炎的患者，血清中

LDH5>LDH|O因而同工酶可用于疾病的鉴别诊断。

《生物氧化》

一基本名词解释

1.氧化呼吸链：在生物氧化的过程中，代谢物脱下的对氢，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应

逐步传递，最终与氧结合成水.由于该过程与细胞的呼吸有关，故称为呼吸链.

2.底物水平磷酸化：代谢物在氧化分解过程中，直接将代谢物分子中的能量转移至ADP或

GDP,生成ATP或GTP的过程。

3.氧化磷酸化：代谢物脱下的成对的氢，经呼吸链氧化为水时所释放的能量与ADP磷酸化

生成ATP储能相偶联的过程。氧化磷酸化是体内ATP生成的主要方式。

4.P/0比值：是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔02所需磷酸的摩尔数，即所能合成

ATP的摩尔数。

二基本简答题

1.生物氧化的特点。

(1)生物氧化过程是在细胞内温和环境中，由酶催化逐步进行的过程。

(2)二氧化碳来自有机酸脱峻，水的产生是由底物脱下的氢与氧结合而生成。

(3)生物氧化能量是逐步释放的，部分能量储存在ATP中。

(4)生物氧化速率受体内多种因素影响。

2.描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化偶联部位。(重

点背过)

(1)NADH氧化呼吸链组成、排歹U顺序：NADH-FMN-CoQ-Cytb-Ctyc]-Cytc-Cytaa3-O20具

有三个偶联部位，即NADH-CoQ；细胞色素b-细胞色素c；细胞色素aa3-C)2

(2)琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序：FADH2-CoQ-Cytb-Cytc]-Cytc-Cytaa3-O2具有两

个偶联部位，即细胞色素b-细胞色素c；细胞色素aa3-O2

3.化学渗透假说。(熟记)

电子经氧化呼吸链传递时释放能量，通过复合体的质子泵功能，驱动H+从线粒体基质侧泵出

至内膜的膜间腔侧。由于质子不能自由穿过线粒体内膜返回基质，这种质子的泵出引起内膜

两侧的质子浓度和电位的差别，从而形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度，储存电子释放能

量。当质子顺浓度梯度回流至基质时驱动ADP与Pi生成ATPO

《糖代谢》

一基本名词解释

1.糖的无氧氧化：缺氧时，葡萄糖先经糖酵解生成丙酮酸，然后在胞质还原成乳酸，这一

过程净生成2ATP,是糖的辅助产能途径。

2.糖酵解：指机体在无氧或缺氧的情况下，1分子葡萄糖在胞质生成2分子乳酸的过程，净

生成2ATP。

3.糖酵解途径：是指一分子的葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程。是糖有氧氧化和无氧氧化

的共同通路。

4.糖的有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O的反应过程称为有氧氧化。

是体内糖分解供能的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。

5.柠檬酸循环：也称三竣酸循环，是由一系列酶促反应构成的循环反应系统，首先由乙酰

CoA与草酰乙酸缩合生成3个竣基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱竣，生成4分子还

原当量和2分子CO2,最终重新生成草酰乙酸再进入下一轮循环。

6.巴斯德效应：有氧氧化抑制无氧酵解的过程。

7.乳酸循环：肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中产生的乳酸不能异生成葡萄糖，肌

肉中产生的乳酸通过血液循环运转到肝脏，肝脏内糖异生活跃，生成葡萄糖后释放入血

后又转运给肌肉组织。

8.糖异生：由非糖化合物，乳酸、甘油、生糖氨基酸等，经过一系列的酶促反应，转变为

葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要器官是肝、肾。

二基本简答题

1.糖酵解的特点及生理意义。(熟记)

(-)特点：

(1)糖酵解的全过程没有氧的参与，乳酸是其产物。

(2)糖酵解是糖在无氧条件下发生的不完全氧化，释放的能量较少。以葡萄糖为原料可净生

成2分子ATP,以糖原为原料可净生成3分子的ATP。

(3)糖酵解是单向的，不可逆的。糖酵解有三个关键酶：6-磷酸果糖激酶-1；己糖激酶；丙

酮酸激酶。

(4)红细胞中存在2,3-二磷酸甘油酸支路。

(二)生理意义

(1)在机体缺氧的情况下迅速供能。

(2)成熟的红细胞没有线粒体，即使在氧供充足的情况下也依糖酵解。

(3)在某些组织中如神经细胞、白细胞、骨髓细胞等，即使不缺氧也由糖酵解提供能量。

(4)2,3-二磷酸甘油酸对于调节红细胞带氧功能有重要意义。

(5)为体内其他物质合成提供原料。

2.三竣酸循环的特点。

(1)必须在有氧的条件下进行。

(2)三竣酸循环是机体的主要产能途径，其中有四次脱氢，两次脱竣，一次底物水平磷酸化。

(3)三竣酸循环是单向反应体系，其中有三个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-

酮戊二酸脱氢酶系。

(4)三竣酸循环的中间产物必须不断补充。

3.三竣酸循环的生理意义。(背过)

(1)是体内主要的供能方式。

(2)是三大营养物质代谢联系枢纽。

(3)是三大营养物质的最终代谢通路。

(4)为呼吸链提供氢和电子。

(5)为某些物质的生物合成提供小分子前体物质。

3.磷酸戊糖途径的生理意义。发生部位及关键酶。(重点背过)

(-)发生部位：细胞的胞液

(二)关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶

(三)生理意义

1.为核酸前生物合成提供核糖。

2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。

(1)NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。

(2)NADPH作为羟化酶的辅酶维持体内的羟化反应。

(3)NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶维持谷胱甘肽的还原状态。

4.糖异生是否为糖酵解的逆反应？(重点背过)

糖异生不完全是糖酵解的逆反应，糖酵解与糖异生的多数反应是可逆的，仅糖酵解3个限

速步骤所对应的逆反应需由糖异生的特有的关键酶催化。

(1)丙酮酸在丙酮酸羟化酶催化作用下生成草酰乙酸；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸竣

激酶催化下，生成磷酸烯醇式丙酮酸。

(2)果糖-1,6-二磷酸在果糖双磷酸酶催化下生成果糖-6-磷酸。

(3)果糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下生成葡萄糖。

5.糖异生的生理意义。

(1)空腹或饥饿时维持血糖浓度恒定。

(2)促进乳酸的再利用，补充肝糖原，补充肌肉消耗的糖。

(3)肾脏的糖异生作用于排氢保钠，维持机体的酸碱平衡。

6.乳酸循环的过程。（可当名词解释背下）

肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中产生的乳酸不能异生成葡萄糖，肌肉中产生的

乳酸通过血液循环运转到肝脏，肝脏内糖异生活跃，生成葡萄糖后释放入血后又转运给

肌肉组织。

7.血糖的来源和去路。（重点背过）

（一）来源：

（1）食物中糖的消化与吸收。

（2）肝糖原的分解补充血糖。

（3）乳酸、甘油等非糖物质经糖异生转化成糖。

（二）去路：

（1）合成糖原。

（2）在缺氧的情况下，进行无氧氧化，生成乳酸；在氧供充足的情况下，进行有氧氧

化生成二氧化碳和水。

（3）进入磷酸戊糖途径。

（4）转变脂类或氨基酸等非糖物质。

8.胰岛素的降糖机制。

（1）促进肌、脂肪细胞摄取葡萄糖的能力。

（2）加速糖原合成，抑制糖原分解。

（3）通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸化酶，加快糖的有氧氧化。

（4）抑制肝内糖异生。

（5）抑制脂肪组织中的激素敏感性甘油三酯脂肪酶，抑制脂肪动员。

9.6-磷酸葡萄糖的来源于去路及其作用。（熟记）

（一）来源：

（1）葡萄糖在己糖激酶作用下生成6-磷酸葡萄糖。

（2）糖原分解生成。

（3）非糖物质经糖异生转化而来。

（二）去路：

（1）经糖酵解生成乳酸。

（2）在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下水解为葡萄糖。

（3）进行有氧氧化生成二氧化碳和水。

（4）在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的作用下进入磷酸戊糖途径。

（5）合成糖原。

（三）作用：6-磷酸葡萄糖是糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途径的

共同中间产物。是各大代谢途径的交叉点。若6-磷酸葡萄糖减少，会使糖代谢途径不能顺利

进行，代谢的去向主要由代谢途径中的关键酶的强弱决定。

10.肌肉收缩产生大量乳酸的代谢去路。

(1)透过肌细胞进入血液，在肝脏经糖异生异生成糖。

(2)进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。

(3)通过乳酸循环为肌肉提供能量。

(4)乳酸进入血液，在肾脏异生成糖或随尿排出。

(5)小部分在肌肉组织中脱氧生成丙酮酸进行氧化供能。

11.有氧氧化和无氧氧化的鉴别(重点背过)

糖酵解糖有氧氧化

部位胞液胞液，线粒体

反应条件缺氧的条件氧供充足的情况下。

关键酶己糖激酶，磷酸果糖激酶糖酵解的关键酶，丙酮酸

-1.丙酮酸激酶脱氢酶系，柠檬酸合酶，

异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊

二酸脱氢酶系。

底物葡萄糖，糖原葡萄糖，糖原

产物乳酸二氧化碳，水

能量生成底物水平磷酸化为主氧化水平磷酸化为主底

物水平磷酸化为辅

ATP净生成2个ATP净生成30或32个ATP.

生理意义迅速提供能量；某些组织是机体主要供能方式。

依赖糖酵解供能。

《脂类代谢》

一基本名词解释

1.必需脂肪酸：多数不饱和脂肪酸在体内能够合成，但亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸不能

在体内合成，必须从食物中摄取，此类脂肪酸称为必需脂肪酸。

2.脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪，在激素敏感性甘油三酯脂肪酶的作用下，逐步水解成

游离的脂肪酸和甘油并释放入血，供其他组织摄取利用的过程.

3.酮体：酮体是脂肪酸在肝细胞线粒体中不彻底氧化生成的特有产物，包括乙酰乙酸、B-

羟丁酸和丙酮。是肝向肝外组织输出能量的重要形式。

4.载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白.其主要分为A,B.C,D,E五类.其可结

合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构;可参与脂蛋白受体的识别;可调节脂蛋白代谢关键酶的

活性.

二基本简答题

1.酮体生成的部位、原料，关键酶，组成及生理意义。（背过）

（1）部位：肝细胞的线粒体。

（2）原料：乙酰CoA,ATP,NADPH.

（3）关键酶：羟甲基戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）

（4）组成：乙酰乙酸，丙酮，B-羟丁酸。

（5）生理意义：1）酮体是肝脏对外输出能量的形式。

2）酮体是脑，心肌等组织的主要能源物质。

3）当糖供应不足，可以减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质消耗。

2.糖尿病酮症酸中毒的原因。（熟悉）

糖尿病患者的胰岛素相对或绝对不足，导致糖利用功能障碍，脂肪酸氧化分解增加，生

成乙酰CoA增多；且因为糖的利用障碍，进行糖酵解减少,使生成丙酮酸减少，从而导致

草酰乙酸不足，乙酰CoA进入三竣酸循环受阻，使乙酰CoA大量堆积，从而使酮体生

成增加，导致酮症酸中毒。

3.胆固醇合成的部位，原料，关键酶。（背过）

（1）部位：胞液和光面内质网。

（2）原料：18分子的乙酰CoA,36分子ATP及16分子NADPH。

（3）关键酶：羟甲基单酰CoA还原酶（HMG-CoA还原酶）。

4.胆固醇的去路。（重点背过）

（1）转化成胆汁酸：是主要的去路。

（2）转变成类固醇激素。

（3）转变成维生素D3的前提物质7-脱氢胆固醇。

（4）胆固醇排泄。

5.载脂蛋白的分类及主要功能。

（-）分类：分为载脂蛋白A、B、C、D、E五类。

（二）功能：

（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构。

(2)载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别：apoBmo和apoE识别LDL受体。

(3)载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性：ApoCII激活LPL；apoAI激活LCAT。

6.何谓酮体？酮体是否为机体代谢产生的废物？(重点背过)

(1)酮体是脂肪酸在肝中氧化分解后形成的中间产物，包括乙酰乙酸，羟丁酸，丙

酮。

(2)酮体不是机体代谢产生的废物，是肝脏输出能源的形式；脑组织不能氧化脂肪酸，

靠酮体供应能量。

7.a一磷酸甘油的来源。

(1)糖分解产生的磷酸二羟丙酮，加氢还原成a-磷酸甘油，是其主要来源。

(2)甘油在甘油激酶的催化下，经磷酸化生成a-磷酸甘油。

8.B-氧化与脂肪酸合成的异同。(熟记)

脂肪酸合成B-氧化

反应部位胞质线粒体

原料乙酰CoA,NADPH,ATP脂酰CoA

关键酶乙酰CoA竣化酶肉碱直线转移酶I

转运载体柠檬酸-丙酮酸循环肉碱转运载体。

反应进行方向从竣基端一甲基端从甲基端一竣基端

步骤缩合，加氢，脱水，再加脱氢，加水，再脱氢，硫

氢。解。

产物软脂酰CoA乙酰CoA

9.血浆脂蛋白的分类、组成特点和它们的合成部位及功能。（熟记）

密度法CMVLDLLDLHDL

电泳法CM前B-脂蛋白B-脂蛋白a-脂蛋白

组成特点颗粒最大；TGTG含量多；蛋胆固醇含量最TG含量最

含量最多；密白质比乳糜微多。少，密度最大；

度最小；蛋白粒多。蛋白质最多。

质最少。

合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝，肠，血浆

功能转运外源性甘转运内源性甘转运内源性胆逆向转运胆固

油-:酯及胆固油三酯和胆固固醇醇。

醇。醇。

10.脂蛋白代谢中关键酶的比较。

LPLLCATHL

合成部位骨骼肌，心肌，脂肪肝实质细胞。肝实质细胞

组织等。

作用部位毛细血管内皮细胞血浆肝窦内皮细胞表面。

底物CM和VLDL中的HDL3中的胆固醇IDL中的甘油三酯

甘油三酯

载脂蛋白的调节apoCH激活apoA激活ApoAII激活

apoC抑制

《蛋白质分解代谢》

一基本名词解释

1.营养必需氨基酸：人体需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸称为营养必需氨

基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缎氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨

酸。

2.蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到相互

补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。

3.氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及

体内合成的非必需氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。通常以

游离氨基酸总量计算。

4.转氨基作用：是在转氨酶的催化下，可逆地把a-氨基酸转移给a-酮酸，结果是氨基酸脱

去氨基生成相应的a一酮酸，而原来的a-酮酸则转变成另一种氨基酸。

5.联合脱氨基作用：转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的联合被称作转氨脱氨作用，又称联合

脱氨基作用。

6.一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基

（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲焕基（-CH=）、甲酰基（-CHO）及亚氨甲基等。

二基本简答题

L体内氨基酸的来源与去路。（背过）

（一）来源：

（1）食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸。

（2）组织蛋白降解产生的氨基酸。

（3）体内合成的营养非必需氨基酸。

（二）去路：

（1）合成蛋白质和多肽。

（2）转变为其他含氮化合物。

（3）通过脱氨和脱竣作用降解。

2.体内氨的来源和去路。（背过）

（-）来源：

（1）氨基酸脱氨基作用和胺类的分解。

（2）肠道细菌的腐败作用。

（3）肾小管上皮细胞的泌氨作用。

（二）去路：

（1）在肝内合成尿素：是主要去路。

（2）合成其他含氮化合物。

（3）合成谷氨酰胺等非必需氨基酸。

（4）肾小管分泌的氨在酸性环境中形成NH4+。

3.氨在血液中的转运形式及意义。

（-）通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌到肝。

意义：骨骼肌中的氨以无毒的丙酮酸形式运输到肝，肝又为骨骼肌提供葡萄糖生成能量。

（-）通过骨氨酰胺从脑和骨骼肌运往肝肾。

意义：谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式；谷氨酰胺在脑中固定和转运起重

要作用；临床上对氨中毒者可输入谷胺酸盐，降低血氨浓度。

3.*酮酸的代谢。

（1）合成非必需氨基酸。

（2）转变成糖或脂肪。

（3）氧化供能：通过三较酸循环彻底氧化生成二氧化碳和水。

4.尿素的合成的部位、原料、关键酶、消耗的ATP数。（重点背过）

（1）部位：肝脏的线粒体和胞质。

（2）原料：CO2、2NH3、3个ATP的四个高能磷酸键

（3）关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶。

（4）消耗ATP数：3个。

5.一碳单位的概念、分类、载体和生理功能。（重点背过）

（1）概念：是指某些氨基酸在分解过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲

快基、甲酰基和亚氨甲基。

（2）分类：甲基、甲烯基、甲焕基、甲酰基和亚氨甲基。

（3）载体:四氢叶酸。

（4）生理功能：是噤吟和喀咤合成的原料；一碳单位的代谢将氨基酸的代谢和核甘酸代谢联系起

来。

6.简述白化病，尿黑酸症，苯丙酮尿症的生化机理。（熟记）

（1）苯丙酮尿症是由于先天性苯丙氨酸羟化酶的缺陷，不能将苯丙氨酸转化成酪氨酸。

（2）白化病：是由于先天性酪氨酸缺乏，不能合成黑色素。

（3）尿黑酸：是由于酪氨酸转氨酶缺乏。

7.高血氨患者酸性灌肠机理。（熟记）

肠道对氨的吸收受肠液PH的影响，在碱性环境中，NH&+趋向于生成NH3,在酸性环境中N%趋

向于生成NH4+随尿液排出。且N%比NH4+更易穿过细胞膜而被机体吸收。对于高血氨患者，若

用碱性肥皂水灌肠，会增加NHJ转变成NH3而被吸收，可能会导致血氨进一步升高。用酸性物质

灌肠可减少氨的吸收，促进氨的排泄。

6.从氨基酸代谢方面解释肝昏迷的原因。（熟记）

（1）严重肝功能障碍，尿素合成受阻，导致高血氨，氨进入脑组织，可与a-酮戊二酸结合生成

谷氨酸，氨与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。氨的增加使脑细胞的a-酮戊二酸减少，导

致三竣酸循环减弱，ATP生成减少，导致大脑功能障碍，重者昏迷。

（2）脑中的谷氨酸，谷氨酰胺增多，渗透压增高可引起脑水肿，发生昏迷。

（3）肠道细菌脱竣基产生的胺类不能在肝内进行及时转化，易进入脑组织，在8-羟化酶的作用

下，转化成B-羟酪胺和苯乙醵胺，其结构类似儿茶酚胺，为假性神经递质。可竞争性干扰儿茶酚

胺，抑制神经冲动的传导，导致肝昏迷。

7.高血氨时酸化尿液的机理。（肝硬化产生腹水不宜用碱性利尿剂的原因。）

答：肾小管上皮细胞分泌的氨与尿液中的H+结合成NH/,以铁盐的形式由尿排出体外。酸性尿

有利于肾小管细胞中的氨扩散入尿，而碱性尿则妨碍肾小管细胞中N%的分泌，此时氨被吸收入

血，形成血氨。因此，临床上对因肝硬化而产生腹水的病人，不宜使用碱性利尿药，以免血氨升

高，导致肝昏迷。

8.维生素B12缺乏导致巨幼性红细胞性贫血的生化机理。

答：维生素BI2是甲硫氨酸合成酶的辅酶，维生素B|2缺乏时，N5-CH3-FH4上的甲基不能转给同

型半胱氨酸，影响甲硫氨酸的合成。同时也导致N5-CH3-FH4积累，而N5-CH3-FH4的生成是不可

逆的，他不能转化成为其他的一碳单位，影响FH4的再生，使组织中游离的四氢叶酸含量减少，

导致核酸合成障碍，影响细胞分裂。因此维生素Bp不足时可引起具幼红细胞性贫血，同时，同

型半胱氨酸在血中浓度升高，可能是动脉粥样硬化和冠心病的独立危险因素。

《三大代谢综合》

一基本名词解释：无

二基本简答题

1.草酰乙酸在糖代谢中的意义。

草酰乙酸在葡萄糖氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用。

（1）草酰乙酸是三竣酸循环中重要的起始物。糖氧化分解产生乙酰CoA首先必须和草酰乙酸反

应生成柠檬酸才能被彻底氧化。

（2）草酰乙酸是丙酮酸，生糖氨基酸，乳酸进行糖异生中间产物。

（3）草酰乙酸可作为糖异生的原料。

2.草酰乙酸在物质代谢中的作用。

（1）是三竣酸循环中最重要的中间产物，其量决定了三竣酸循环的速度。

（2）草酰乙酸是糖异生的重要代谢物。

（3）草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸被彻底氧化。

（4）草酰乙酸参与胞内NADH转运到线粒体。

（5）参与乙酰CoA从线粒体到胞液。

（6）草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸。

（7）草酰乙酸与氨基酸的代谢及核甘酸的代谢有关。

3.乙酰CoA的来源与去路。（重点背过一）

（-）来源：

（1）糖的有氧氧化。

（2）脂肪酸与甘油氧化。

（3）酮体转变生成。

（4）某些氨基酸分解代谢：异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸。

（-）去路：

（1）经三陵酸循环彻底氧化分解。

（2）合成脂肪酸与胆固醇。

（3）在肝线粒体中合成酮体。

（4）合成神经递质乙酰胆碱。

4.丙酮酸的代谢途径。（熟记）

取决于各代谢途径关键酶的活性。

（1）在氧供充足的情况下，进入线粒体进行氧化分解。

（2）在氧供不足的情况下生成乳酸。

（3）在丙酮酸竣化酶的作用生成草酰乙酸，与乙酰CoA结合生成柠檬酸进入三竣酸循环。

（4）通过糖异生变为葡萄糖。

（5）丙酮酸转变成乙酰CoA彻底氧化；丙酮酸转变成乙酰CoA生成酮体；丙酮酸转变成乙酰CoA后合

成脂肪酸；丙酮酸转变成乙酰CoA后合成胆固醇。

（6）丙酮酸循糖异生途径生成磷酸二羟丙酮后转变成甘油。

5.应激时，血糖升高的机制。（熟悉）

（1）应激时，交感神经兴奋引起肾上腺素和胰高血糖素分泌增加，激活糖原磷酸化酶，促进肝糖原的分

解。

（2）肾上腺皮质激素，胰高血糖素又可使糖异生加强，升高血糖。

（3）皮质激素，生长激素使外周组织对糖的利用降低，是血糖维持相对较高的水平，保证红细胞对脑的

供能意义。

6.糖、脂肪、蛋白质之间的关系。（重点背过）

（1）糖与脂肪：糖分解生成乙酰CoA可以合成脂肪酸与胆固醇。糖酵解中产生的磷酸二羟丙酮可以转变

为a-磷酸甘油，从而合成甘油。脂肪酸与甘油合成甘油三酯；脂肪分解产生的脂肪酸不能转变为糖，仅甘

油可以异生为糖，其量甚小。

（2）糖与蛋白质：糖代谢中间产物，形成的碳链骨架可通过转氨基的作用合成非必需氨基酸；除亮氨酸

与赖氨酸外，20种氨基酸都可通过脱竣基的作用生成a-酮酸，进入糖异生生成糖。

（3）脂肪与蛋白质：体内的20中氨基酸，均能分解产生乙酰CoA,经还原缩合反应可合成脂肪酸和胆固

醇；氨基酸可作为合成磷脂的原料，如丝氨酸合成丝氨酸磷脂等；氨基酸能转变成多种脂质，但脂肪酸、

胆固醇等脂质不能转变为氨基酸，仅脂肪中的甘油可循糖代谢途径，生成氨基酸，但量很少。

（4）糖、脂、蛋白质：糖、脂不能转变为必需氨基酸，虽可提供必需氨基酸的碳氢骨架，但缺乏氮源。

《核甘酸代谢》

~基本名词解释

1.从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系

列酶促反应，合成喋吟核甘酸，称为从头合成途径。主要在肝、小肠、胸腺。

2.补救合成途径：利用体内游离的喋吟或喋吟核甘，经过简单的反应过程，合成喋吟核昔

酸，称为补救合成途径，或重新利用途径。主要在脑、骨髓。

二基本简答题

1.0票岭核甘酸从头合成途径的部位、原料、关键酶与ATP数。

（1）部位：肝脏的胞质为主。

（2）原料：磷酸核糖，一碳单位，氨基酸和二氧化碳。

（3）关键酶：磷酸核糖焦磷酸合成酶（PRPP合成酶）

（4）ATP：消耗5个ATP的6个高能磷脂键。

2.口密噬核甘酸的从头合成的部位、原料、关键酶及消耗的ATP。

（1）部位：肝细胞的胞液。

（2）原料：二氧化碳、谷氨酰胺、天冬氨酸。

（3）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶H（CPS-H）.

（4）消耗的ATP数：消耗2个ATP。

3.尿素与嗓嗟在氨基甲酰磷酸生成的不同。

尿素啥咤

分布肝细胞线粒体肝细胞胞液

氮源氨谷氨酰胺

前CPS-1CPS-II

变构激活剂N-乙酰谷氨酸无

功能尿素合成嗡咤合成

4.核甘酸的生理功能。

（1）核甘酸是核酸的合成原料。

（2）是机体内能量的利用形式。

（3）酶的变构调节剂或为酶的共价修饰提供磷基。

（4）参与细胞间信息传递，作为第二信使调节生理和代谢活动。

（5）参与辅酶的形成。

（6）核甘酸衍生物作为生物合成的活性中间产物。

5.0票吟与喀咤合成的异同。

相同点：(1)原料基本相同。

(2)合成部位主要在肝脏。

(3)都有2种合成途径，从头合成和补救合成。

(4)先合成一个与之有关的核甘酸，然后在此基础上进一步合成核酸。

(5)抗代谢物基本相似。

不同点：喋岭合成口密咤合成

(1)在5-磷酸核糖的基础上(1)先合成喀咤环，再与

合成喋吟环。5-磷酸核糖结合。

(2)最先合成核甘酸是IMPo(2)先合成UMP.

(3)在IMP的基础上完成(3)以UMP为基础，完

AMP和GMP的合成。成CTP,dTMP的合成。

6.噂吟核昔酸与噫咤核昔酸从头合成的比较。

喋岭核甘酸从头合成喀呢核甘酸从头合成

原料一碳单位、二氧化碳、氨基酸5-磷酸核糖、天冬氨酸

5-磷酸核糖、氨基甲酰磷酸。

关键酶PRPP合成酶、酰胺转移酶CPS-11

合成部位肝、小肠粘膜、胸腺的胞质细胞液

先合成的氨基酸IMPUMP

合成特点在5-磷酸核糖基础上先合成喀咤环，然后

合成喋吟环。再与磷酸核糖相连。

代谢产物尿酸NH3、C02、

B-丙氨酸、氨基异丁酸

7.列表比较核甘酸抗代谢中结构类似物及其作用原理。

抗代谢物核甘酸代谢中的结构类似物作用机理

5-氟尿嗨陡经代谢转变为FUTP,与UTP参与RNA的合成，破坏RNA

结构相似：FdUTP与dUTP的结构；阻断dTMP的合成，

相似。从而影响DNA合成。

6-疏基喋吟次黄喋吟抑制AMP和GMP的合成，

抑制HGPRT

MTX叶酸抑制二氢叶酸还原酶

氮杂丝氨酸谷氨酰胺干扰喋吟和口密噬核甘酸的合

成。

《DNA/RNA/蛋白质合成》

一基本名词解释

1.基因：是能够编码蛋白质或RNA等具有特定功能产物的、负载遗传信息的基本单位，除

了某些以RNA为基因组的RNA病毒外，通常是指染色体或基因组的一段DNA序列。

2.断裂基因：由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再

连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质的基因被称为断裂基因。

3.外显子：基因组DNA中出现在成熟mRNA分子的核昔酸序列，最终被翻译成蛋白质。

4.内含子：位于外显子之间、与mRNA剪接过程中被删除部分相对应的间隔序列则称为内

含子。

5.顺式作用元件：DNA分子中的一些调控序列，包括启动子、上游调控元件、增强子、加

尾信号和一些细胞信号反应元件等。

6.反式作用因子：通过直接结合或间接作用于DNA、RNA等核酸分子，对基因表达发挥不

同调节作用（激活或抑制）的蛋白质分子。

7.启动子：是DNA分子上能够介导RNA聚合酶结合并形成转录起始复合体的序列。大部

分真核细胞基因的启动子位于基因转录起点的上游。

8.增强子：是可以增强真核基因启动子工作效率的顺式作用元件，是真核基因中最重要的

调控序列，决定着每一个基因在细胞内的表达水平。大部分位于上游。

9.DNA复制：是以DNA为模板的DNA合成，是基因组的复制过程。

10.半保留复制：在复制过程中，亲代DNA双链解开成两条单链作为模板，按照碱基互补的

原则合成两条结构和碱基序列完全一致的子代双链DNA,其中每一个子代DNA分子中

都保留有一条来自亲代的链，这种复制方式称为半保留复制。

11.半不连续复制：DNA复制时，前导链连续复制而后随链不连续复制的方式称为半不连续

•^制I

12.前导链/领头链：在DNA复制过程中，沿着解链方向生成的子链DNA的合成是连续进行

的，这股链称为前导链。

13.后随链/随从链：在DNA复制过程中，一股链因复制方向与解链方向相反，不能连续延

长，只能随着模板链的解开，逐段地从5，一3,生成引物并复制子链。模板被打开一段，

起始合成一段子链；再打开一段，再起始合成另一段子链，这一不连续复制的链称为后

随链。

14.冈崎片段：DNA复制过程中，在后随链上不连续合成的片段，称之为冈崎片段。

15.转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。

16.不对称转录：在DNA分子双链上，按碱基互补配对规律能指导转录生成RNA的一股链

作为模板指导转录，另一股链则不转录，这种模板选择性称为不对称转录。

17.翻译：生物体内的蛋白质以mRNA为模板而合成，在这一过程中，mRNA上来自DNA

基因编码的核甘酸序列信息转换为蛋白质中的氨基酸序列，故称为翻译。

18.密码子：在mRNA的开放阅读框架区，每3个相邻的核甘酸代表一种氨基酸或肽链合成

的起始或终止信息，称为三联体密码子。

19.移码：由于密码子的连续性，在开放阅读框中发生插入或缺失1个或2个碱基的基因突

变，都会引起mRNA阅读框架发生移动，称为移码。

20.摆动:密码子的翻译通过与tRNA的反密码子配对反应而实现，这种配对有时并不严格遵

循Watson-Crick碱基配对原则，这种现象称为摆动。

21.靶向输送：蛋白质合成后在细胞内被定向输送到其发挥作用部位的过程称为蛋白质靶向

输送。

二基本简答题

1.DNA复制的基本特征。（重点背过）

（1）半保留复制：子链DNA的双链一条来自亲代，一条来自自身合成。

（2）双向复制：DNA复制从一个起始点向两个相反的方向进行复制，形成两个方向相反的复制叉。

（3）半不连续复制：前导链的合成是连续的，后随链的合成是不连续的，

（4）高保真性复制：DNA复制时合成的子代DNA与亲代DNA碱基序列一致性，称为DNA复制的高保

真性。确保高保真性复制的依赖机制：严格的碱基配对；DNA聚合酶对碱基的选择；DNA聚合酶的校读

功能。

（5）固定的起始点：DNA复制从起点开始全长复制。

2.DNA半不连续复制的原因和两条链合成的特点。

（一）原因：DNA是两条链反向平行的双螺旋结构，DNA聚合酶只能催化DNA链从5,向3,方向的合成。

故子链沿着模板复制，只能从5,向3,方向延伸。

（-）特点：（1）一条链沿着解链方向从5,向3,端合成，是连续进行的。（2）另一条链复制的方向与解链

方向相反，不能连续合成。

3.DNA酶促反应的特点。

（1）以单链DNA为模板。

（2）以dNTP为原料。

（3）由DNA聚合酶催化形成磷酸二酯键。

（4）需要引物提供3:0H。

(5)聚合方向为5'-3，。

4.参与DNA复制有关的酶和蛋白质因子及其功能。

酶功能

DNA聚合酶催化子代DNA链的延长；错误校正；损伤修复。

DNA解螺旋酶利用ATP解开亲代DNA双螺旋。

引物酶合成RNA引物，提供3，-0H。

理顺DNA链，防止复制过程中缠绕打结。

拓扑异构酶

DNA链接酶催化两个相邻的DNA片段形成磷酸二酯键，将两个DNA片

段连接成一个完整的DNA分子。

单链DNA结合蛋白结合单链DNA,维持模板的单链状态以及防止模板被核酸酶

水解。

5.DNA的损伤类型。(熟记)

(1)点突变：又称错配，指DNA分子中一个碱基变异。

(2)缺失：指DNA分子中一个碱基或一段核甘酸链的丢失，可造成框移突变。

(3)插入：指DNA分子中插入一段或一个核甘酸，可发生框移突变。

(4)重排：指DNA分子内发生核甘酸片段的交换，内迁或颠换。

6.DNA损伤的修复方式。

(1)直接修复。

(2)切除修复：是最普遍、最重要的修复方式。包括碱基切除修复，核甘酸切除修复，碱基错配修复。

(3)重组修复

(4)SOS修复。

RNA的生物合成

1.RNA转录。

(1)模板：DNA中的模板链。

(2)底物：NTP,需要Mg?+和Z1?+为辅基。

(3)酶：RNA聚合酶、其他蛋白质因子及Mg?.。

(4)方向：5'f3，

(5)引物：不需要引物。

2.mRNA的加工修饰过程。(重点背过)

(1)加帽：在5,端加上m,GPPPN(7-甲基鸟喋吟)，是由鸟昔酸转移酶和甲基转移酶催化完成。

(2)加尾：在3,末端添加poly-A尾。

(3)mRNA的剪接：去除内含子，连接外显子。

(4)mRNA编辑：是对基因的编码序列进行转录后加工。

3.tRNA的加工修饰。

(1)切除5,端16个核昔酸序列。

(2)切除3,端的核昔酸，添加CCA-OH末端。

(3)化学修饰稀有碱基。

(4)剪接切除内含子。

4.DNA与RNA的鉴别。

DNARNA

碱基A、G、C、TA、G、C、U

戊糖B-D-2，-脱氧核糖B-D-脱氧核糖

核酸脱氧核糖核酸核糖核酸

结构双螺旋单链

功能携带遗传信息mRNA是蛋白质合成的模板。

tRNA起转运氨基酸的作用。

mRNA是蛋白质合成的场所。

部位细胞核、线粒体胞质、胞核、线粒体。

5.复制与转录的区别。(背过)

(1)不同点：

复制转录

模板两股链均复制不对称转录

原料dNTPNTP

聚合酶DNA聚合酶RNA聚合酶

引物需要不需要

产物DNAmRNA、tRNA、rRNA

碱基配对A-T、G-CA-U、T・A、G-C

(2)相同点：

(1)都是酶促的核甘酸聚合。

(2)都以DNA为模板。

(3)都需要依赖DNA的聚合酶。

(4)生成3，,5，-磷酸二酯键。

（5）都从5'-3,方向聚合延长。

（6）都遵从碱基配对规律。

6.RNA主要分为哪几类？各类RNA的结构特点和生物功能是什么？（重点背过）

RNA主要分为三类，即信使RN