生化复习小结

第一部分物质结构一、蛋白质（Protein,Pr）1.蛋白质的基本单位：氨基酸(aminoacid,AA)AA的元素组成：C、H、O、N、S、PN--16%（凯氏定N法，测Pr含量）AA的分类（按侧链Ｒ在水溶液中的性质）中性环境时氨基酸中性AA不带电甘、丙、甲硫、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色－非极性丝、苏、酪、半胱、天酰、谷酰－极性酸性AA带负电天、谷碱性AA带正电赖、精、组AA的连接方式：肽键（酰胺键）、肽：AA通过肽键形成的化合物AA的性质AA的紫外吸收：芳香族AA（苯丙、酪、色）含共轭双键→吸收紫外线，280nmAA的等电点(PI)：AA所带+、-电荷相等时溶液的PH值。2.蛋白质的分子结构一级结构：Pr多肽链中，AA的组成和排列顺序。（决定Pr的空间结构和生物学功能）二级结构：蛋白质分子中，肽平面借助H键相对旋转，构成的局部周期性的空间构象。二级结构是主链原子的空间排布，不涉及侧链。构成单位：肽平面（酰胺平面）肽平面：肽键具双键性质，不能自由旋转，相关的6个原子（肽键的4个原子，两个Cα）处于同一个平面。Cα两侧的单键可自由旋转α-螺旋：局部多肽链借助H键形成的螺旋形结构，一种广泛存在的Pr二级结构。β-折叠：局部多肽链借助H键形成的较伸展、呈锯齿状的结构，一种Pr二级结构。β-转角：局部多肽链借助H键形成的一种由4个AA残基构成的转折，一种Pr二级结构。不规则卷曲：多肽链种除以上几种较规则的构象外，规则性不强的一些二级结构形式。多肽链的不同区段可形成不同的二级结构三级结构：概念：在二级结构基础上，多肽链中主链和侧链的所有原子，借助各种次级键，盘绕成的特定空间结构。稳定因素：疏水作用、盐键、H健、范德华力、二硫键非共价键共价键基团分布规律：亲水基团暴露于分子表面，疏水基团包于内部。结构域：形成三级结构时，可将肽链中局部的二级结构汇集在一起，形成特异的结构域，多为口袋、洞穴状，核心部分多为疏水AA，多是活性部位。具备三级结构的Pr即可有生物活性四级结构概念：由两条or两条以上具独立三级结构的多肽链通过非共价键形成的空间结构两条多肽链通过二硫键（共价键）连接，不视为具备四级结构。亚基的解离、聚合：Pr活性变化3.蛋白质的性质蛋白质的紫外吸收芳香族AA含共轭双键，可吸收紫外线→Pr可吸收紫外线，280nm紫外分光光度计—定量测定蛋白质含量蛋白质的等电点(PI)：Pr分子所带+、-电荷相等时溶液的PH值电泳：带电离子在电场中的定向移动称为电泳，Pr可用电泳进行分离。蛋白质的呈色反应蛋白质分子中的特殊基团+某种试剂→有色化合物（定性、定量分析）双缩脲反应、酚试剂反应、米伦试剂反应、考马斯亮篮染色蛋白质的亲水特性：Pr大分子能稳定的分散于水中稳定因素：水膜、电荷稳定因素破坏→Pr的沉淀：用于分离、纯化Pr蛋白质沉淀方法沉淀方法沉淀原理对Pr影响常用试剂盐析高浓度中性盐破坏水化膜、中和电荷不变性安全的沉淀方法Na2SO4、NaCl、(NH4)2SO4—最常用有机溶剂极性有机溶剂破坏水化膜往往变性乙醇、丙酮生物碱试剂中和Pr的正电荷Pr在生物碱酸性溶液中，带+电荷，与生物碱试剂中和。往往变性苦味酸、鞣酸、钨酸、重金属盐中和Pr的负电荷Pr在重金属盐碱性溶液中，带-电荷，与带+电荷的金属离子中和。往往变性Ag+、Hg2+、Pb2+、Cu2+蛋白质的变性、复性蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，蛋白质分子天然构象被破坏，疏水基团外露，引起理化性质改变，生物活性丧失。肽键完整，一级结构未破坏变性不一定沉淀（pH、pI相差较远）（盐析）蛋白质的复性：蛋白质变性不久，构象变化较小，去除变性剂，天然结构、活性可恢复。名词：蛋白质的等电点、蛋白质变性、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构酶（Enzyme）酶：活细胞合成的具催化功能的Pr或核酸，生物催化剂核酶：具有催化作用的RNA脱氧核酶：具有催化作用的DNA1.酶的组成和活性中心多种酶———多种酶———辅酶结合酶酶Pr：专一性(全酶)辅助因子：辅酶、金属离子酶的活性中心：酶分子表面与底物结合并将底物转化为产物、体现酶活力的空间结构区域。辅酶常参与活性中心的构成必需基团结合基团：结合底物(活性中心)催化基团：催化反应非必需基团：活性中心以外、结构基础、重要性2.酶促反应特点与机制酶促反应特点：高度不稳定性、极高催化效率、高度专一性、酶活性的可调控性结构专一性绝对专一性：一种底物专一性相对专一性：一类底物（基团、键）水解酶立体异构专一性酶的催化机制中间产物学说高效性极大地降低反应活化能锁—钥匙假说专一性诱导契合假说3.酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂米—曼氏方程Km：当酶促反应速度为1/2Vm时的底物浓度Km意义：表示酶与底物的亲和力，酶的特征性常数抑制作用不可逆抑制不可逆抑制巯基酶抑制：Hg2+、Pb2+、Ag+；解毒(含多个-SH的物质：二巯基丙醇,GSH,Cys)丝氨酸酶抑制：有机磷化合物;解毒：解磷定(PAM)抑制作用竞争性抑制：增加底物浓度→降低抑制，药物设计依据（磺胺药、别嘌呤醇）可逆抑制非竞争性抑制：增加底物浓度→不降低抑制反竞争性抑制不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团共价结合，引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等方法将其除去，恢复酶活性。可逆抑制：抑制剂与酶非共价结合，使酶活性降低/丧失，可用透析、超滤等方法除去而恢复酶活性。竞争性抑制：抑制剂与底物结构类似，竞争性与酶活性中心结合，而阻碍酶与底物的结合，抑制酶活性。非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不类似，与酶活性中心以外的必需基团结合，使酶的构象改变失去活性。4.酶活性的调节酶活性的调节酶结构的调节：别构调节、化学修饰调节、酶原激活、同工酶酶含量的调节酶蛋白合成：诱导、阻遏酶蛋白降解别构调节：调节物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶分子空间构象变化，酶活性改变。别构酶(多亚基)催化亚基：活性中心，结合、催化底物调节亚基：别构中心，结合(非共价)别构剂化学修饰调节(共价修饰调节)酶蛋白肽链上的某些AA残基在酶的催化下，共价结合或脱去某些化学基团，使酶活性改变。磷酸化与去磷酸化：最重要的化学修饰调节方式酶原激活酶原：细胞刚合成或初分泌时，无活性的酶前体。酶原激活：在一定条件下，无活性的酶原转变成有活性的酶。酶原激活实质：酶的活性中心形成or暴露过程。酶原激活机理：酶原分子N端附近的一个or几个AA残基的去除，肽键断裂，分子构象改变。酶原：消化道Pr酶；凝血酶、纤维Pr溶解酶；同工酶：催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质、生物学功能有所不同的一组酶。不同组织、同一组织、同一细胞，同工酶一般为多亚基酶，各组织中的分布含量差异很大→各组织特有的同工酶谱，特定的相对百分含量酶含量的调节：酶蛋白合成、酶蛋白降解名词：酶的活性中心、不可逆抑制、可逆抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、别构调节、化学修饰调节、酶原、酶原激活、同工酶三、维生素1.B族维生素参与构成的辅酶符号名称辅酶酶传递物缺乏病VitB1硫胺素硫胺素焦磷酸TPPα-酮酸氧化脱羧酶系CO2脚气病消化功能障碍VitB2核黄素FMNFAD黄素酶（脱氢酶）2H口角炎唇炎舌炎阴囊皮炎眼睑炎Vitpp烟酸、烟酰胺NAD+NADP+脱氢酶2H赖皮病VitB6吡哆醇、醛、胺磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺AA转氨酶脱羧酶-NH2-COOH未见VitB3泛酸辅酶A酰基转移酶乙酰基未见VitB7生物素生物素辅酶羧化酶CO2未见VitB9叶酸FH4C1转移酶C1巨幼红细胞贫血VitB12钴胺素VitB12辅酶转甲基酶-CH3巨幼红细胞贫血硫辛酸硫辛酸α-酮酸氧化脱羧酶系2H酰基未见2.VitC：抗坏血酸参与多种羟化反应参与氧化还原反应3.脂溶性Vit主要生化作用主要缺乏病名称活性形式主要生化作用主要缺乏病VitA(视黄醇)视黄醇、11-顺式视黄醛、视黄酸1.构成视紫红质2.维持上皮组织结构的完整3.促进生长发育4.有一定防癌、抗癌作用夜盲症，干眼病，儿童发育迟缓、抵抗力下降VitD1，25-(OH)2-VitD3调节钙、磷代谢，促进成骨作用儿童：佝偻病成人：软骨病中老年：骨质疏松VitE（生育酚）VitE1.维持动物生育功能2.抗氧化作用、抗衰老作用3.促进血红素合成人类未发现缺乏病VitK(凝血Vit)VitK促进凝血因子合成凝血障碍四、生物氧化1.生物氧化：营养物质在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。生物氧化方式CO2的生成方式：有机酸的脱羧反应H2O的生成方式：代谢物脱下的氢，经呼吸链的逐步传递，最终与氧结合产生。2.呼吸链概念：位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的链状传递体系，也称电子传递链。呼吸链的主要成分及其作用呼吸链成分递氢、递e体传递物烟酰胺脱氢酶NAD+NADP+2(H++e)黄素酶类FMNFAD2(H++e)泛醌(CoQ)CoQ2(H++e)铁硫蛋白Fe-S(Fe)2e细胞色素(Cyt)Cyt(铁卟啉)2e复合物酶ⅠNADH-CoQ还原酶Ⅱ琥珀酸CoQ还原酶ⅢCoQ-Cytc还原酶ⅣCyt氧化酶呼吸链类型、排列顺序、ATP生成部位NADH氧化呼吸链：普遍，2H→3ATP琥珀酸(FAD)氧化呼吸链：不普遍，2H→2ATP琥珀酸琥珀酸↓FAD↓NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→1/2O2ATPATPATP胞液中NADH进入线粒体的方式苹果酸-天冬氨酸穿梭：2H→NADH呼吸链，3ATP甘油-3-P穿梭：2H→琥珀酸呼吸链，2ATP3.ATPATP的生成方式底物水平磷酸化：分解代谢过程中，底物因脱氢、脱H2O，使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，再将～eq\o\ac(○,P)转移给ADP,生成ATP的过程。氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水，所释放的能量能够偶联ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。P/O:氧化磷酸化过程中，每消耗1mol原子氧，所消耗的磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。ATP的功能为生命活动提供能量，能量的直接供应者(高能磷酸键的利用)ATP+H2O→ADP+Pi，释放能量生成NTP,参与各种需能代谢(高能磷酸键的转移)NDP+ATP→NTP+ADP能量的储存(高能磷酸键的储存)肌酸+ATP→磷酸肌酸+ADP影响氧化磷酸化的因素抑制剂：呼吸链抑制剂、解偶联剂ADP/ATP的比值甲状腺激素线粒体DNA突变五、糖化学糖：多-OH的醛或酮，及他们的缩聚物、衍生物。1.糖的分类单糖：葡萄糖、果糖、半乳糖寡糖：二糖：蔗糖、麦芽糖、乳糖多糖：同多糖：淀粉、糖原、纤维素2.单糖的结构：链状结构、环状结构3.葡萄糖的化学性质：氧化、还原、成酯、成苷反应糖苷键：单糖间脱H2O形成的连接键4.同多糖组成单位糖苷键种类遇碘颜色反应淀粉α-D-葡萄糖α-1,4糖苷键(直链)、α-1,6糖苷键(分支处)深蓝色糖原α-D-葡萄糖α-1,4糖苷键(直链)、α-1,6糖苷键(分支处)红褐色纤维素β-D-Gβ-1,4-糖苷键无色六、脂化学1.脂的分类、功能功能脂肪：三脂酰甘油：1甘油+3脂肪酸-------------------储能；氧化分解供能；提供必需FA磷脂甘油磷脂--------------------生物膜组分；协助脂类、脂溶性Vit的吸收鞘磷脂类脂类固醇胆固醇及胆固醇酯-------------------细胞膜组分；转化生成下列类固醇物质胆汁酸、类固醇激素、VitD糖脂甘油磷脂：磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇必需脂肪酸：指多不饱和脂肪酸，体内不能合成，必需从食物中摄取。七、核酸1.核酸的基本单位：核苷酸(nucleotideacid)碱基嘌呤：A、G核苷酸嘧啶：C、U、T戊糖：核糖、脱氧核糖磷酸核苷酸：2’-核苷酸3’-核苷酸5’-核苷酸核糖核苷酸嘌呤类：AMP、GMP核苷酸NMP嘧啶类：CMP、UMP、脱氧核糖核苷酸嘌呤类：dAMP、dGMPdNMP嘧啶类：dCMP、dTMP核苷酸的连接方式：3’5’-磷酸二酯键核酸核糖核酸(RNA):cell液，少数生物的遗传物质脱氧核糖核酸(DNA):cell核，多数生物的遗传物质，遗传信息的携带者稀有碱基：除常见碱基AGCUT，外，有一些在核酸分子中含量很少，经基团取代产生的碱基衍生物。2.DNA的结构DNA的一级结构：DNA分子中，核苷酸或碱基的排列顺序DNA的二级结构：双螺旋稳定因素：碱基间的氢键、碱基对间的堆砌力环状双螺旋：原核生物基因组DNA、线粒体及叶绿体DNA线性双螺旋：真核生物基因组DNADNA的三级结构：多种形式超螺旋：环状双螺旋、部分线性双螺旋会形成超螺旋核小体核心区：组Pr八聚体+1.75圈DNA连接区：组PrH1+0-80bp核小体→串珠状细丝→中空螺线管(染色质纤维)→染色单体3.RNA的结构：分子小，主要是单链形式，单链回折→局部双螺旋信使mRNA转运tRNA核糖体rRNA结构特点5'帽子3'多聚A(polyA)较多稀有碱基3’-CCA三叶草形二级结构倒L形三级结构特定二级结构功能指导Pr质合成的模板Pr质合成时转运AA与Pr结合→核糖体核糖体是合成Pr质的场所4.核酸的理化性质核酸的紫外吸收：260nm核酸的变性、复性变性：在变性因素作用下，碱基间氢键断裂，核酸的双螺旋结构解体，理、化性质改变，生物学活性丧失的现象。变性是二级结构破坏，不涉及一级结构。溶解温度(Tm)：热变性中，使双螺旋结构失去一半时的温度，紫外吸收增值达最大值的一半。复性:变性DNA在适宜条件下，结构互补的区域可重新形成双螺旋结构，理化性质、生物学活性随之恢复。第二部分物质代谢糖代谢小结糖代谢部位关键反应关键酶能量生理意义备注胞液线粒体糖酵解√G→G-6-PF-6-P→F-1,6-2PPEP→丙酮酸己糖激酶F-P-激酶丙酮酸激酶+2ATP机体相对缺氧时快速补充能量的一种有效方式；某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。糖的有氧氧化√√丙酮酸→乙酰CoA乙酰CoA+OAA→柠檬酸异柠檬酸→α-酮戊二酸α-酮戊二酸→琥珀酰CoA丙酮酸脱氢酶系柠檬酸合成酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶系+36(38)ATP机体获得能量的主要方式;糖、脂肪、蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路、相互联系的枢纽。G→丙酮酸丙酮酸→乙酰CoA乙酰CoA→CO2+H2O磷酸戊糖途径√G-6-P→葡萄糖醛酸-6-PG-6-P脱氢酶生成重要中间产物：核糖-5-P、NADPH。蚕豆病糖原合成√Gn→Gn+1糖原合成酶－2ATP维持血糖浓度的相对恒定。UDPG，分支酶糖原分解√Gn+1→Gn糖原磷酸化酶脱支酶，肝Gn→G肌Gn→G-6-P糖异生√√丙酮酸→OAAOAA→PEPF-1,6-2P→F-6-PG-6-P→G丙酮酸羧化酶PEP羧激酶F-1,6-2P酶G-6-P酶－6ATP保证饥饿情况下血糖浓度的相对恒定。乳酸循环OAA：草酰乙酸名词：糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生脂代谢小结脂代谢部位原料内容能量生理意义（备注）胞液线粒体内质网脂肪酸分解肝√√脱氢、加水、再脱氢、硫解β氧化：脂酰CoA→乙酰CoATCA：乙酰CoA→CO2+H2O+129ATP(软脂酸)脂肪酸分解产能计算酮体生成肝√乙酰CoA酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮酮体是肝输出脂肪酸类能源的一种形式；长期饥饿或糖供应不足时，酮体可代替G为脑、肌肉组织供能脂肪酸合成肝脂肪组织√乙酰CoA、NADPH、ATPFA合成酶系－7ATP(软脂酸)在FA合成酶系作用下，只能合成软脂酸。脂肪的合成肝脂肪组织√直接原料：脂酰CoA、甘油-3-P胆固醇合成肝√√乙酰CoA、NADPH、ATPHMG-CoA还原酶名词：脂肪动员、酮体氨基酸代谢一、蛋白质的营养价值：含必需AA的种类、数量。必需AA(8种)：甲色赖缬异亮苯苏（假设来借一两本书）二、AA的分解代谢1.脱-NH2作用：AA→α-酮酸+NH3氧化脱-NH2：Glu脱氢酶转-NH2作用辅酶：Glu转氨酶（辅酶：P-吡哆醛、胺）联合脱-NH2作用：转-NH2+氧化脱-NH2（多数组织）；转氨基+嘌呤核苷酸循环（肌肉组织）主要方式NH3的代谢运输：Ala运氨、Gln运氨；肝：2NH3+CO2→尿素（鸟氨酸循环，消耗4ATP/尿素）α-酮酸去路：合成非必需AA、生成糖/脂肪、通过TCA，氧化供能；2.脱-COOH作用：AA→胺+CO23.一碳单位代谢概念：有些AA在分解代谢过程中，可产生含一个C原子的活性基团载体：四氢叶酸（FH4）功能：重要的甲基供体4.AA分解产生的生理活性物质Phe、Tyr→甲状腺素、黑色素、儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素）谷氨酸→γ-氨基丁酸(GABA，中枢神经抑制剂)半胱氨酸→牛磺酸、PAPS(活性硫酸)甲硫氨酸→SAM(S-腺苷-Met，最重要的甲基供体)名词：脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、一碳单位核苷酸代谢核苷酸的功能核酸的基本单位高能化合物：NTP（ATP、GTP、CTP、UTP）某些物质合成的活性中间体：UDPG某些辅酶的组成成分：FAD、NAD+、NADP+、CoA参与代谢调节：cAMP、cGMPGTP是合成四氢生物蝶呤的前体一、核苷酸的分解核苷酸核苷碱基磷酸核糖-1-P嘌呤碱基尿酸嘧啶碱基CO2、NH3、β-氨基酸尿酸生成的关键酶：X氧化酶尿酸过多→痛风症、肾结石（肾）治疗：别嘌呤醇—X氧化酶的竞争性抑制剂二、核苷酸的合成=1\*GB1⒈核糖核苷酸的合成(NMP)从头合成途径嘌呤核苷酸：PR、CO2、Gln、Asp、Gly、一碳单位；特点：在PRPP的基础上,小分子物质逐步合成嘌呤核苷酸。嘧啶核苷酸：PR、CO2、Gln、Asp；特点：小分子物质先合成嘧啶环，再与PRPP作用生成UMP。补救途径：嘌呤碱基+PRPP嘌呤PR转移酶NMP+PPi=2\*GB1⒉脱氧核糖核苷酸的合成(dNMP)在核苷二磷酸(NDP)水平上还原而成：NDP还原dNDPdTMP的合成：dUMPdTMP补救途径：碱基+脱氧核糖-1-PdNMP三、抗代谢物抗代谢物：人工合成的、与生物体内的某些必需代谢物结构相似，竞争性抑制其正常代谢的物质碱基、AA、叶酸的结构类似物，抑制核苷酸、核酸、Pr的合成，临床用作抗肿瘤药。名词：从头合成途径、补救途径、抗代谢物肝胆生化一、糖、脂类、蛋白质在肝脏进行的代谢反应代谢反应糖代谢糖原的合成、分解糖异生脂代谢脂肪酸的分解、合成脂肪的合成酮体生成胆固醇的合成、转化磷脂、脂蛋白(VLDL、HDL)的合成蛋白质代谢氨基酸分解尿素生成蛋白质合成核苷酸代谢核苷酸的从头合成二、胆汁酸代谢初级胆汁酸：由胆固醇在肝中转化而成次级胆汁酸：初级胆汁酸在肠道细菌作用下生成游离胆汁酸：结合胆汁酸：与甘氨酸、牛黄酸结合生成游离胆汁酸结合胆汁酸初级胆汁酸肝：由胆固醇在肝中转化而成胆酸鹅脱氧胆酸甘氨(牛磺)胆酸甘氨(牛磺)鹅脱氧胆酸次级胆汁酸肠道：初级胆汁酸在肠道细菌作用下生成脱氧胆酸石胆酸甘氨(牛磺)脱氧胆酸甘氨(牛磺)石胆酸胆汁酸的功能：促进脂类的消化、吸收胆汁酸的肠肝循环：反复利用有限量的胆汁酸=3\*CHINESENUM3三、胆红素代谢=1\*GB1⒈胆红素的生成蓝橙黄无色黄褐血红蛋白等→血红素→胆绿素→胆红素→胆素原→胆素胆色素胆红素：脂溶性，极易穿过细胞膜、血脑屏障，具毒性=2\*GB1⒉胆红素在血液中的运输清蛋白+胆红素→复合物=3\*GB1⒊胆红素在肝中的转变胆红素+UDPGA→胆红素-GA胆红素-GA：结合型胆红素，水溶性↑,毒性↓,可随胆汁排泄。=4\*GB1⒋胆红素在肠道中的变化大部分，随粪便排泄，接触空气→黄褐色胆素(粪、尿胆素)少量，肠道中被重吸收入血→肝(肝肠循环)极少量，进入体循环→肾，尿排，尿胆素(0.5-4mg/天)5.血清胆红素与黄疸间接胆红素：未结合胆红素，须经乙醇、尿素处理后，才能与重氮试剂直接反应→紫红色偶氮化合物。直接胆红素：结合胆红素，能与重氮试剂直接反应→紫红色偶氮化合物，故称~。黄疸：血中[BR]过高，脂溶性橙黄色，扩散入组织使其黄染(与弹性蛋白结合)黄疸类型病因血液间接反应直接反应尿液直接反应溶血性黄疸红细胞大量破坏，肝细胞来不及处理↑肝细胞性黄疸肝细胞病变，对BR摄取、结合、排泄能力↓↑↑↑阻塞性黄疸肿瘤、结石阻塞胆管排泄受阻↑↑四、生物转化1.非营养物质：体内产生或外界摄入，既不是构成组织的成分，又不能氧化供能的物质。2.生物转化：非营养物质在肝脏进行代谢变化，极性↑,易于随胆汁、尿液排出第一相反应：氧化、还原、水解第二相反应：结合(GA结合)3.生物转化的特点反应的连续性、多样性解毒、致毒两重性名词：间接胆红素、直接胆红素、非营养物质、生物转化第三部分遗传信息的表达传递中心法则：生物体遗传信息表达传递的基本规律一、DNA的复制1.概念：以亲代DNA为模板，合成子代DNA，将遗传信息准确地传递给子代DNA。2.复制特征半保留复制：DNA复制过程中，子代DNA分子中的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。固定的复制起始点、双向复制原核生物：一个复制起始点，双向复制真核生物：多个复制起始点，双向复制半不连续复制：DNA复制时一条链的合成方向和复制叉的前进方向相同，可以连续复制，另一条链的合成方向与复制叉的前进方向相反，不能连续复制。3.参与DNA复制的主要物质DNA模板：完整的DNA分子，两条链为模板底物：4种dNTPRNA引物酶类：解链、解旋酶类；引物酶；DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ；DNA连接酶Mg2+，ATPDNA聚合酶的功能：5’→3’聚合活性、3’→5’外切酶活性、5’→3’外切酶活性DNApolⅢ：主要复制酶DNApolⅠ：切除引物,填补空缺；DNA损伤修复；校读作用；4.复制过程DNA复制分为：起始、延长、终止三个阶段起始阶段：在ori部位，解链、解旋酶类作用下，DNA解旋、解链形成复制叉；引物酶等组成引发体，合成RNA引物；延长阶段：DNA聚合酶Ⅲ催化，按碱基配对原则，5’→3’合成互补的DNA新链；连续合成→前导链；不连续合成→冈崎片段、随后链；终止阶段：DNA聚合酶Ⅰ切除引物、填补空隙，DNA连接酶连接冈崎片段及其它DNA片段，形成长链DNA。DNA复制保真机制：固定的起始点、碱基互补配对、DNA聚合酶的校正功能二、RNA的合成：转录(transcription)概念：以DNA为模板，合成与某段DNA序列相对应的RNA分子，将遗传信息传递到RNA分子中参与转录的主要物质模板：以某段DNA序列的一条链为模板模板链：有指导转录作用的一条DNA链编码链：无转录功能的一条DNA链，与转录产生的mRNA序列一致。原料：4种NTPRNA聚合酶原核生物RNA聚合酶全酶σ因子：识别启动子，使全酶与启动子稳定结合，催化形成第一个3’5’-磷酸二酯键；α2ββ’：核心酶，延长RNA链，不具从头合成能力真核生物：RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ；启动子：模板DNA上能被RNA聚合酶特异结合，与转录起始相关的DNA序列。终止因子ρ：协助RNA聚合酶，识别转录终止信号的因子。转录过程：原核=1\*GB2⑴起始阶段σ因子识别转录起始位点，全酶与启动子结合→双螺旋局部解开，启动转录↓RNApol催化形成第一个3’5’-磷酸二酯键↓σ因子脱离复合物，循环使用↓=2\*GB2⑵延长阶段核心酶沿模板链移动，5’→3’方向延长RNA链↓=3\*GB2⑶终止阶段终止因子ρ识别终止信号，转录复合物解体，转录终止依赖茎环结构的转录终止转录产物：RNA前体转录的忠实性：特异的转录起始位点（启动子）、碱基互补配对、特异的终止位点；真核RNA转录后的加工mRNA的加工5’加帽(m7GpppGp—)、3’加多聚腺苷酸尾巴(polyA)；mRNA剪接：切除内含子、连接外显子；RNA编辑：初级转录本(不同组织中，剪接差异)→不同mRNA→不同蛋白tRNA的加工切除：5’多余序列、3’多余序列；碱基修饰→稀有碱基；添加、修复3’CCA；rRNA的加工剪接、化学修饰；rRNA+核糖体蛋白→核糖体核酶：具RNase活性的RNA，参与RNA的加工、成熟。比较DNA复制与RNA转录的异同点三、逆转录1.概念：以RNA为模板,合成DNA的过程,称为逆转录2.逆转录酶(RNA指导的DNApol)：多功能酶=1\*GB2⑴RNA指导的DNApol活性=2\*GB2⑵RNA酶(RNase)活性=3\*GB2⑶DNA指导的DNApol活性利福平:逆转录酶抑制剂四、DNA损伤及修复DNA损伤碱基的取代：转换、颠换移框突变：碱基的插入、缺失DNA重排DNA损伤的修复：避免差错、倾向差错的修复光修复：高度专一，仅修复紫外线造成的损伤（嘧啶二聚体）；切除修复：普遍存在，可修复多种损伤；DNA复制前的修复。核酸内切酶→核酸外切酶(DNApolI)→DNA聚合酶(DNApolI)→DNA连接酶重组修复：非彻底修复，损伤的稀释，DNA复制过程中的修复；SOS修复：倾向差错的修复，高变异。五、蛋白质的生物合成：翻译1.概念：以mRNA为模板，按照其核苷酸序列，以AA为原料，合成Pr的过程。2.参与Pr合成的RNA1)mRNA：遗传信息的携带者，指导Pr合成的模板；遗传密码：mRNA分子中，每三个相邻的核苷酸组成的三联体，代表某种氨基酸或其它信息。遗传密码的特点：连续性、方向性、简并性、通用性；2)tRNA：运输AAAA的活化：(绝对专一性)AA+tRNA氨基酰-tRNA合成酶氨基酰-tRNAATPAMP+PPi氨基酸臂