氨基酸代谢课件

第九章氨基酸代谢MetabolismofAminoAcids蛋白质的生理功能和营养价值

PhysiologicalFunctionandNutritionValueofProtein

第一节一、体内蛋白质具有多方面的重要功能（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补（二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动（三）蛋白质可作为能源物质氧化供能蛋白质是组织细胞的主要成分。因此构成各种组织细胞是蛋白质最重要的功能。只有不断的摄取足量的优质的蛋白质，才能维持组织细胞生长，更新，修补的需要。这对于处于生长发育时期的儿童及康复期的病人尤其重要。体内有众多特殊功能的蛋白质。例如酶、蛋白质类的激素、抗体，调节蛋白等。骨骼肌的收缩、物质的运输、血液的凝固等均由蛋白质来实现。而这些功能不能由糖类、脂类来代替实现。可见，蛋白质是整个生命活动的物质基础。一般来说，成人每日约18%的能量从蛋白质中获得。这种功能可以由糖和脂肪代替，因此供能是蛋白质的次要功能。二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述

氮平衡(nitrogenbalance)测定摄入食物的含氮量(摄入氮)及尿与粪中的含氮量(排出氮)，间接反映体内蛋白质的代谢状况的实验。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.营养必须氨基酸(essentialaminoacid)1.食物蛋白营养价值蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类。异(I)甲(M)缬(V)亮(L)色(W)苯(F)苏(T)赖(K)一家携两三本书来三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值3.食物蛋白的互补作用从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处？指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。谷类蛋白含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白含色氨酸较少而赖氨酸较多，两者混合食用可提高蛋白质的营养价值。第二节

蛋白质的消化、吸收和腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收

蛋白质消化的生理意义

由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。（一）在胃和肠道蛋白质被消化成寡肽和氨基酸酶原激活的意义？消化过程：起始于胃，主要在小肠中进行2.消化产物：多肽和少量氨基酸胃蛋白酶原(pepsinogen)的激活

HCl、胃蛋白酶氨基末端

胃蛋白酶（MW33000）42aa1.蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸胃蛋白酶的最适PH为1.5～2.5，酸性的胃液可使蛋白质变性，有利于蛋白质的水解。胃蛋白酶还有凝乳的作用，可使乳汁中的酪蛋白与Ca2+形成凝块，使乳汁在胃中停留时间长，利于蛋白质的消化1.胰酶原的激活内肽酶：水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。

外肽酶：自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧肽酶(A、B)、氨基肽酶。产物：氨基酸和寡肽胰酶原的激活胰酶分类：（都以酶原形式由胰腺细胞分泌，进入十二指肠内由肠激酶激活）2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸

——小肠是蛋白质消化的主要部位。

胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶糜蛋白酶原糜蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶（A及B）（A及B）自身激活作用较弱经胃液和胰液中蛋白酶的消化，产物中仅有1/3为氨基酸，其余2/3为寡肽，寡肽的水解主要在小肠黏膜细胞内进行。小肠粘膜细胞内存在两种寡肽酶，氨基肽酶和二肽酶。氨基肽酶逐步水解寡肽生成二肽，二肽经二肽酶水解，最终生成氨基酸。氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图吸收部位：主要在小肠吸收机制：耗能的主动吸收过程吸收方式（一）通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收氨基酸Na+氨基酸Na+Na+氨基酸载体蛋白肠粘膜细胞ATP肠粘膜细胞氨基酸载体蛋白的作用外内

钠泵氨基酸Na+Na+氨基酸肠粘膜细胞ATP肠粘膜细胞氨基酸载体蛋白的作用外内

钠泵载体蛋白氨基酸Na+Na+ADP氨基酸Na+七种转运蛋白(transporter)中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白aa通过转运蛋白的吸收过程不仅存在于小肠粘膜细胞，也存在于肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。γ-谷氨酰基循环过程小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织吸收氨基酸还可通过γ-谷氨酰基循环过程。首先通过谷胱甘肽对氨基酸进行转运，然后再进行谷胱甘肽的合成，由此构成一个循环。半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽

GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸氨基酸

肠道细菌对未消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸所起的作用，以无氧分解为主，产物大多数对人体有害，也可产生少量脂肪酸和维生素。二、未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用氨基酸在肠道细菌脱羧酶的催化脱羧（CO2)下生成。

组氨酸组胺赖氨酸尸胺鸟氨酸腐胺酪氨酸酪胺色氨酸色胺

升高血压降低血压（一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类这些有毒物质通常经肝代谢转化为无毒形式排出体外。酪胺和苯乙胺若不能及时转化，容易进入脑组织，经过羟化酶作用生成β-羟酪胺和苯乙醇胺苯乙胺苯乙醇胺酪胺

β-羟酪胺假神经递质

β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺(多巴胺，去甲肾上腺素，肾上腺素)，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。（二）肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)脱氨基作用尿素酶氨可被吸收进入血液，在肝中合成尿素。降低肠道的pH，可减少氨的吸收（三）其它有害物质的生成正常：腐败产物主要随粪便排出，小部分被吸收，经肝脏解毒后随尿排出。故不会发生中毒现象。肠梗阻：肠道不畅，腐败产物过量吸收，肝脏解毒不完全，引起机体中毒。出现头痛、头晕血压波动等症状。苯酚、吲哚、甲基吲哚、硫化氢第三节氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids

人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡，人体每天有1-2%/蛋白质被降解，主要为肌肉蛋白。一、体内蛋白质分解生成氨基酸不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解（一）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解

依赖ATP和泛素降解异常蛋白和短寿蛋白质

泛素(ubiquitin)76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)

普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。

泛素介导的蛋白质降解过程泛素化过程E1：泛素激活酶E2：泛素结合酶E3：泛素蛋白连接酶UBCO-O+HS-E1ATPAMP+PPiUBCOS

E1HS-E2HS-E1UBCOSE2UBCOSE1UB：泛素Pr：被降解蛋白质PrHS-E2UBCOSE2UBCNHOE3Pr蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。26S蛋白质酶体20S的核心颗粒(CP)19S的调节颗粒(RP):18个亚基,6个亚基具有ATP酶活性2个α环：7个α亚基2个β环：7个β亚基泛素介导的蛋白质降解过程：二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolicpool)。氨基酸代谢库组织蛋白降解合成氨基酸（非必需氨基酸）食物蛋白

消化吸收合成蛋白质和多肽脱氨基NH3-酮酸尿素氧化供能糖、脂肪氨基酸胺脱羧基其它含氮化合物主要来源氨基酸代谢概况主要去路COOH

CH2

CH2

CHNH2

COOHCOOH

CH2

CH2

C=NH

COOHCOOH

CH2

CH2

C=O

COOHNAD(P)+

NAD(P)H+H+H2ONH3L-谷氨酸脱氢酶（一）L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基

该酶活性高，专一性强，存在于肝、脑、肾中辅酶为NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂

GDP、ADP为其激活剂三、氨基酸分解先脱氨基（二）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基转氨基作用(transamination)1、转氨基作用由转氨酶催化完成在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。R1

CHNH2

+

COOHR2

C=O

COOHR1

C=O+

COOHR2

CHNH2

COOH转氨酶氨基转移的过程VB6可逆反应，转氨酶的辅酶是VB6的磷酸酯除赖、苏氨酸、脯及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸能参与转氨基作用。是氨基酸合成、分解和转变的中心反应。N

CHOHOCH2OH3CN

CH2NH2HOCH2OH3CPPR1H-C-NH2COOHR1C=OCOOHR2H-C-NH2COOHR2C=OCOOH氨基酸磷酸吡哆醛(氨基传递体)氨基酸α-酮酸磷酸吡哆胺α-酮酸N2、各种转氨酶都具有相同的辅酶（VB6）和作用机制重要的转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）/谷丙转氨酶（GPT）天冬氨酸氨基转移酶（AST）/谷草转氨酶(GOT)

组织AST(GOT)(单位/克湿组织)ALT(GPT)(单位/克湿组织)

心1560007100

/p>

骨骼肌990004800

肾9100019000

胰腺280002000

脾140001200

肺10000700

血清2016CH3

H-C-NH2

+

COOHCOOH

（CH2）2

C=O

COOH丙氨酸α-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸ALT：丙氨酸氨基转移酶，急性肝炎时血清ALT

活性显著增高。临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。ALTCH3

C=O

+

COOHCOOH

（CH2）2

H-C-NH2

COOHCOOH

CH2

+H-C-NH2

COOHCOOH

（CH2）2

C=O

COOHAST

天冬氨酸α-酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸AST：天冬氨酸氨基转移酶，心肌梗塞时血清含量明显增高COOH

CH2

+C=O

COOHCOOH

（CH2）2

H-C-NH2

COOH(三)联合脱氨基作用2.联合脱氨基作用1.

定义

两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。氨基酸

谷氨酸

α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶

NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶

3.此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸

(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸AST腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)骨骼肌、心肌（四）氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解（α-酮酸代谢去路）氨基酸脱氨基后生成的

-酮酸(

-ketoacid）主要有三条代谢去路。（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量（二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸（三）α-酮酸可转变成糖及脂类化合物琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸蛋氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸酮体亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系TAC第四节氨的代谢MetabolismofAmmonia一、血氨的来源(二)血氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨。2.

肠道吸收的氨3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。

谷氨酰胺谷氨酸+NH3谷氨酰胺酶(一)正常人血氨浓度一般不超过60μmol/L。（一）氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。一、血氨有三个重要来源（二）肠道细菌腐败作用产生氨蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨肠道内产生的氨主要在结肠吸收入血，NH3比NH4+易于穿过细胞膜而被吸收。在碱性环境中，NH4+易转变成NH3，因此，肠道偏碱时，氨的吸收增强。临床上，对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析，而禁用碱性肥皂水灌肠，就是为了减少氨的吸收。（三）（肾脏产氨）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺+酸性尿有利于肾小管中的氨散入尿，而碱性尿则妨碍肾小管细胞中的NH3分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的一个重要来源。因此，在临床上因肝硬化而产生腹水的病人，不宜食用碱性利尿药，以免引起血氨升高。高血氨患者不宜用碱性肥皂水灌肠？NH3NH4+H+OH-NH3比NH4+更易于穿过细胞膜而进入细胞而被吸收入血，NH3与NH4+的互变受肠液pH的影响。pH＞6时NH3大量扩散入血；肠液pH＜6时氨则扩散入肠腔，与H+结合形成NH4+,随粪排出。二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运氨在人体内是有毒的物质，各组织中产生的氨必须以无毒的方式经过血液运输到肝合成尿素，或运输到肾以氨盐的形式排出体外。氨在血液中主要以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式转运（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝

生理意义肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。肝为肌肉提供葡萄糖。丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖COOH

（CH2）2

H-C-NH2+NH3

COOHCONH2

（CH2）2

H-C-NH2

COOHATPADP+Pi谷氨酰胺酶谷氨酰胺合成酶谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式脑、肌肉肝、肾（二）氨通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾

谷氨酸谷氨酰胺氨在人体内是有毒的物质，各组织中产生的氨必须以无毒的方式经过血液运输到肝合成尿素，或运输到肾以氨盐的形式排出体外。氨在血液中主要以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式转运1.氨和谷氨酸在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解，从而进行解毒。2.谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式。谷氨酰胺在脑中的固定和转运氨的过程中起重要作用。临床上对氨中毒的病人可服用或输入谷氨酸盐以降低氨的浓度。谷氨酰胺可以提供氨基使天冬氨酸转变成天冬酰胺。正常细胞能够合成足量的天冬酰胺供蛋白质合成需要。但白血病细胞却不能或很少合成天冬酰胺，必须依靠血液从其他器官运输而来。因此临床上应用天冬酰胺酶使天冬酰胺水解成天冬氨酸，从而减少血中天冬酰胺，达到治疗白血病的目的。GlnGluAspAsnNH3H2O白血病不能合成天冬酰胺酶体内氨的去路有4条：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；

谷氨酸

+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi

肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺。三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路NH2|C=O尿素|NH21.合成部位：肝细胞线粒体和胞液2.合成原料：NH3、CO2、ATP等3.合成过程前面所学的代谢中哪些代谢途径涉及线粒体和胞液？（一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说(1)氨基甲酰磷酸的合成

CO2+NH3+H2O+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO

~

PO32-+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸反应在线粒体中进行（二）肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化。N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。N-乙酰谷氨酸(AGA)(2)瓜氨酸的合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸反应不可逆(3)精氨酸的合成反应在胞液中进行。瓜氨酸在线粒体合成后，即被转运到线粒体外

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸启动后限速酶精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸(4)精氨酸水解生成尿素再生成鸟氨酸尿素鸟氨酸精氨酸2ADP+PiCO2+NH3

+H2O氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液鸟氨酸循环4.反应小结原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自胞液中天冬氨酸的氨基。过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。鸟氨酸循环过程是单向的，氨基甲酰磷酸合成酶I（CPSI）是鸟氨酸循环的限速酶；精氨酸代琥珀酸合成酶是启动的限速酶。尿素是人和其他哺乳动物体内蛋白质分解的产物。（四）尿素生成的调节1.食物蛋白质的影响高蛋白膳食合成↑低蛋白膳食合成↓2.CPS-Ⅰ的调节：N-乙酰谷氨酸（AGA）是其別构激活剂，是由乙酰CoA与Glu通过AGA合成催化而生成；精氨酸为AGA合成酶的激活剂3.尿素生成限速酶的调节：TAC↓

脑供能不足α-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3

脑内α-酮戊二酸↓正常生理条件下：血氨的来源和去路保持动态平衡。而氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键。血氨浓度稳定<0.1mg/dL.严重肝功能障碍：尿素合成障碍，血尿素↓,血氨↑，称高血氨。氨进入脑组织而影响脑代谢，引起昏迷，称为肝昏迷。（五）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒第五节个别氨基酸代谢酶：氨基酸脱羧酶辅酶：磷酸吡哆醛MetabolismofIndividualAminoAcids氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。临床上服用VB6防治神经过度兴奋所产生的妊娠呕吐和小儿抽搐（一）谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ-氨基丁酸(γ-aminobutyricacid,GABA)（二）组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺(histamine)组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2HNNCH2CHCOOHNH2HNNCH2CH2NH2（三）色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)5-HT在脑内作为神经递质起，抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用，升高血压。5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO2色氨酸CH2CHCOOHNH2CH2CHCOOHNH2HOCH2CH2NH2HO

鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸

(SAM)脱羧基SAM

鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒

(spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶

精胺

(spermine)多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。（四）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质（含有多个氨基的化合物）二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位一碳单位的定义（一）四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢

某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。

一碳单位的种类甲基(methyl)-CH3甲烯基(methylene)-CH2-甲炔基(methenyl)-CH=甲酰基(formyl)-CHO亚胺甲基(formimino)-CH=NH四氢叶酸的结构FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上神经管畸形（脊柱裂）严仁英（中国围产保健之母）：医疗只能救治一个人，预防则可造福一大群人叶酸缺乏与神经管畸形FH4携带一碳单位的形式N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。丝氨酸N5,N10—CH2—FH4甘氨酸N5,N10—CH2—FH4组氨酸N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4（二）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变甘阻塞死一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3不可逆（三）一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成N10-CHO-FH4与N5，N10=CH-FH4分别为嘌呤合成提供C2与C8，N5，N10-CH2-FH4为胸腺嘧啶核苷酸合成提供甲基。把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。叶酸缺乏与巨幼红细胞贫血？三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸含硫氨基酸甲硫氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，而且半胱氨酸和胱氨酸可以相互转变，但二者都不能转变为甲硫氨酸，所以甲硫氨酸是营养必需品（一）甲硫氨酸参与甲基转移1、甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸(SAM)在转甲基之前，Met必须在腺苷转移酶的催化下与ATP反应，生成S-腺苷甲硫氨酸SAM，SAM中的甲基是活性甲基，SAM是体内活性甲基的直接供体甲基转移酶RHR—CH3腺苷SAMS—腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸（比半胱氨酸多了-CH2-）SAM为体内甲基的直接供体由SAM参加的一些转甲基作用

甲基接受体甲基化产物去甲肾上腺素肾上腺素瓜乙酸肌酸磷脂酰乙醇胺磷脂酰胆碱

RNA甲基化的RNADNA甲基化的DNA

蛋白质甲基化的蛋白质甲硫氨酸循环(methioninecycle)甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiR-CH3体内唯一利用N5—CH3—FH4的途径，可看成是甲基的间接供体，若FH4缺乏，不能运送其他一碳单位N5—CH3—FH4转甲基酶，又叫甲硫氨酸合成酶，其辅酶是维生素B12，VB12缺乏时，N5—CH3—FH4上的甲基不能转移给同型半胱氨酸。这不仅影响甲硫氨酸的合成，同时也影响四氢叶酸的再生，使组织中游离的FH4含量减少，导致核酸合成障碍，影响细胞分裂，因此，VB12不足时可引起巨幼红细胞性贫血，同时，同型半胱氨酸在血液中浓度升高，可能造成动脉粥样硬化和冠心病。（二）甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基肝是合成肌酸的主要器官，在肌酸激酶（CK）的催化下，肌酸接受ATP的高能磷酸基形成磷酸基酸，磷酸基酸在心肌、骨骼肌及脑组织中含量丰富肌酸激酶由两种亚基组成，M亚基（肌型），B亚基（脑型），构成三种同工酶，MM(主要在骨骼肌)，MB（主要在心肌）,BB（主要在脑）。心肌梗死时，血中MB肌酸激酶活性增高，可作为辅助诊断的指标之一。肌酸和磷酸基酸的终末代谢产物是肌酐，主要在骨骼肌中生成，随尿排出，正常人的肌酐排出量恒定，当肾功能障碍时，肌酐排出受阻，血中浓度升高。血中肌酐的测定有助于肾功能不全的诊断。(二)半胱氨酸与胱氨酸的代谢1.半胱氨酸与胱氨酸的互变