第一章 蛋白质的结构与功能

1、第一章是蛋白质的结构和功能。蛋白质的概念蛋白质是由许多氨基酸通过肽键连接而成的高分子含氮化合物。第一部分是蛋白质的分子组成，主要包含碳、氢、氧、氮和硫。一些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴和钼。蛋白质元素组成特征蛋白质含氮量接近，平均为16%。近似的蛋白质含量可以通过测量生物样品的氮含量来计算。100克样品中的蛋白质含量(克%)为每克样品含6.25克氮。首先，蛋白质的基本单位氨基酸是蛋白质的基本单位。自然界中有300多种氨基酸，只有20种氨基酸组成蛋白质，它们都是左旋氨基酸(甘氨酸除外)。氨基酸分类1。非极性脂肪族氨基酸2。极性中性氨基酸3。芳香族氨基酸4。酸性氨基酸。碱性氨基酸，1。非极性

2、脂肪族氨基酸甘氨酸甘氨酸甘氨酸G 5.97丙氨酸丙氨酸丙氨酸Ala 6.00缬氨酸缬氨酸缬氨酸缬氨酸V 5.96亮氨酸Leu L 5.98异亮氨酸Ile I 6.02脯氨酸脯氨酸Pro P 6。30，2中性极性氨基酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸苏氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸

3、丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸酸性氨基酸天冬氨酸Asp D 2.97谷氨酸Glu E 3.224 5。碱性氨基酸赖氨酸赖氨酸钾9.74精氨酸精氨酸精氨

4、酸硫10.76组氨酸组氨酸硫7.59胱氨酸和二硫键，(2)氨基酸的理化性质1。两性解离和等电点氨基酸是两性电解质，它们的解离模式和荷电状态取决于它们所处溶液的酸碱度。等电点在一定的酸碱度条件下，解离成氨基酸的阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性。此时，溶液的酸碱度被称为氨基酸的等电点。氨基酸的紫外吸收酪氨酸和色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280纳米处有最大吸收峰。蛋白质在280纳米处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。第二，氨基酸和多肽氨基酸通过肽键连接形成多肽链。肽键由一个氨基酸的-羧基和另一个分子的-氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键。肽-肽键，多肽链的序列号从N

5、端开始计算，书写时N端写在左边，用H2N-或H-表示；碳末端用-COOH或-OH表示。氨基酸残基由于肽键的形成，肽链中的氨基酸分子失去了一些基团，这些基团被称为氨基酸残基。(2)生物活性肽由几个至几十个氨基酸残基组成，即谷胱甘肽、谷胱甘肽、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸。谷胱甘肽、谷胱甘肽和GSSG之间的转化。蛋白质的分类1根据蛋白质分子、简单蛋白质和结合蛋白质的组成特征2根据不同的分子形状，球形蛋白质和纤维状蛋白质3根据蛋白质的主要功能，功能活性蛋白质和结构蛋白质。蛋白质的分子结构，蛋白质的分子结构，蛋白质的分子结构，一级结构，二级结构，三级结构和四级结构。一级结构是蛋白质分子的基本结构，它决定了

6、蛋白质的空间构象。蛋白质的空间构象是实现其生物学功能的基础。一级结构中的主要化学键是肽键。牛胰岛素的一级结构和蛋白质的空间结构在一级结构的基础上，分子以单键旋转，旋转和折叠形成特定的空间构象。蛋白质构象包括主链构象和侧链构象。蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。(1)蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中肽链的局部空间结构，即多肽链中主链原子的相对空间排列和分布，不涉及氨基酸残基侧链的空间排列。稳定因素：氢键，肽键在肽键平面上具有部分双链性质，所以肽键不能自由旋转，而且肽键中涉及的六个原子在同一平面上，称为肽键平面和肽键单元。2.蛋白质二级结构的主要构象形式螺旋折叠片无规卷曲螺旋结构，

7、(1)螺旋多肽链的主链绕中心轴有规律地螺旋上升，螺旋方向为顺时针方向，称为右旋螺旋。氢键是维持螺旋结构稳定性的主要化学键。(2)-折叠-折叠折纸多肽链完全延伸，每个肽单元折叠成以碳为旋转点的锯齿形结构，氨基酸残基的侧链交替位于锯齿形结构的上下。-折叠，(3)-当肽链在180折叠时，拐角出现在拐角处。它由四个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基和第四个残基的氨基氧形成氢键以保持过渡结构的稳定性。第二个氨基酸残基是脯氨酸和甘氨酸。(4)随机卷曲肽链是一种环状或卷曲结构，它没有规则的排列，但显示出重要的生物学功能，被称为“随机卷曲”。二级结构的两个或三个肽段在空间上相互靠近，形成一种特殊的空间构象，称为

8、基序。蛋白质的三级结构是指整个肽链中所有氨基酸残基的相对空间排列，即整个肽链中所有原子的三维排列位置。它主要依赖于二级键，包括氢键、离子键(盐键)、疏水相互作用、范德华力、二硫键等。维持蛋白质分子构象的各种化学键a .氢键b .离子键c .疏水相互作用，肌红蛋白结构域，分子量较高的蛋白质可以折叠成多个结构更紧密的区域，它们的功能称为结构域。该结构域在序列中包含100，200个连续的氨基酸残基，并具有相对独立的三维结构。蛋白质的四级结构每个具有完整三级结构的多肽链称为亚单位。亚基通过非共价键相互连接，形成一种特殊的三维空间构象，称为蛋白质的四级结构。维持四元结构的主要力是疏水作用，包括氢键、离子

9、键和范德华力。血红蛋白是由两个亚单位和两个亚单位组成的四聚体，每个亚单位与一个血红素亚单位结合。这四个亚单位通过八个离子键连接在一起，形成血红蛋白的四聚体。完整的血红蛋白分子具有运输O2和CO2的功能。蛋白质结构与功能的关系，首先是蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质的功能是由其特定的构象决定的，一级结构是空间构象的基础。一些肽的一级结构(氨基酸组成)决定了特定二级结构(螺旋或折叠)的形成。哺乳动物胰岛素氨基酸序列的差异以及在蛋白质一级结构中起关键作用的氨基酸残基的缺失或取代，可以通过影响其空间构象而影响其生理功能。例如，血红蛋白亚单位的第六个谷氨酸被缬氨酸取代，这可能导致镰状贫血。2.蛋白质空间

10、结构与功能的关系蛋白质的各种功能与各种蛋白质的特定空间构象密切相关，因此蛋白质构象是其生物活性的基础。肌红蛋白和血红蛋白的结构肌红蛋白和血红蛋白是含有血红素辅基的蛋白质。肌红蛋白是一种只有三级结构的单链蛋白质，其三级结构以这样一种方式折叠，即辅血红素可以与O2结合并溶解，从而起到储氧的作用。随着氧分压的增加，含氧Hb占总Hb的百分比增加，这就是氧离解曲线。肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线、蛋白质的物理化学性质、蛋白质的物理化学性质、蛋白质分子的两性解离在一定的溶液酸碱度条件下可以解离成带负电荷或带正电荷的基团。当蛋白质溶液处于一定的酸碱度时，蛋白质分解成正离子和负离子的趋势是相等的。这时，溶液的

11、酸碱度被称为蛋白质的等电点。利用两性电离的特性，蛋白质可以通过电泳、离子交换层析和等电聚焦进行分离。蛋白质的胶体性质蛋白质是大分子化合物胶体稳定性的一个因素：当颗粒表面水合膜的表面电荷除去上述两个稳定因素时，蛋白质从溶液中沉淀出来。水合膜，蛋白质在溶液中的沉淀。蛋白质1的变性和复性。蛋白质变性被一些物理和化学因素破坏，改变其物理和化学性质，失去其生物活性，这就是所谓的蛋白质变性。变性涉及空间结构的变化。一级结构没有改变，肽键没有断裂。蛋白质变性的常见因素包括高温、高压、有机溶剂如紫外线和乙醇、重金属离子和生物碱试剂。在医学中，变性因素可导致致病微生物蛋白质的变性和失活，这些蛋白质通常用于消毒和灭菌。复性当蛋白质的变性程度较轻时，变性因子被消除，使蛋白质恢复或部分恢复其原来的构象和