生化思考题答案.doc

第一章 绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？ 2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。第二章 糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？ 2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？ 3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。单糖都是还原糖3：（1）取代单糖-氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。直链淀粉是由a-D-葡萄糖分子通过1-4糖苷键连接而成；支链淀粉是一种带支链的多糖，组成它的葡萄糖残基之间以a(1-4)糖苷键连接，支链和主链之间由a(1-6)糖苷键连接。一个直链淀粉有一个还原端（存在一个游离的半缩醛羟基）和一个非还原端；支链淀粉有一个还原端和n+1个非还原端。由于直链淀粉和支链淀粉的分子形状不同，他们对有机化合物的吸附作用也不同，直链淀粉易于含极性的基团有机化合物通过氢键结合，失去水溶性而结晶析出，利用这种特性可以分离直链淀粉和支链淀粉。糖原由a-D-葡萄糖组成，基本结构与支链淀粉结构类似，主链以a(1-4)糖苷键连接，支链和主链之间由a(1-6)苷键连接，糖原无还原性，遇碘变红，具有右旋型异同：淀粉存在于植物的种子根茎果实中，直链淀粉遇碘变蓝。直链淀粉遇碘变红；糖原主要存在于动物的肝脏中，在一些低等植物如真菌、酵母、细菌中，也存于糖原类似物，糖原无还原性，遇碘变红，具有右旋型。5:在环糊精糖基转移酶作用下，由淀粉(主要是支链淀粉)所生成的-1,4-糖苷键连接、首尾相连、由612个葡萄糖单位组成的寡糖。(-环糊精，-，-)略呈锥形的圆环。结构特点：分子具有刚性。抗酸、碱、酶、热是非还原糖,无变旋现象，无甜味。无毒副作用。外缘亲水而内腔疏水；应用：可以作用包裹体，可以作为疏水的载体，还可以利用环糊精进行修饰，来形成人工模拟酶，。在食品、医药、环保、日化和农业等领域用做稳定剂、包结材料、增溶剂/乳化剂和抗氧化剂。在染色工艺中，使用环糊精能够显著降低染料的初始上染速率，提高匀染性及纤维的着色量6：变性淀粉：利用物理、化学或酶法处理，在淀粉分子上引入新的官能团或改变淀粉分子大小和淀粉颗粒性质，从而改变淀粉的天然特性（如：糊化温度、热粘度及其稳定性、冻融稳定性、凝胶力、成膜性、透明性等），使其更适合于一定应用的要求。这种经过二次加工，改变性质的淀粉统称为变性淀粉 如预糊化淀粉、酸变性淀粉、氧化淀粉、醋脂淀粉、交联淀粉磷酸淀粉、羧烷基淀粉等。是经过二次加工的淀粉衍生物的总称。 淀粉糊化：淀粉在常温下不溶于水，但当水温至53以上时，淀粉的物理性能发生明显变化。淀粉在高温下溶胀、分裂形成均匀糊状溶液的特性。淀粉糊化实际上是淀粉的不完全水解淀粉凝沉：糊化淀粉冷却，分子重新聚集后成不再溶于热水的淀粉第三章脂类及生物膜化学1.必需多不饱和脂肪酸？哪些脂肪酸属于必需多不饱和脂肪酸？ 2生物膜的主要组成和结构特点；研究生物膜的重要性？1：凡是体内不能合成，必须由食物供给，或能通过体内特定先体物形成，对机体正常机能和健康具有重要保护作用的脂肪酸称为必需脂肪酸。 例如：亚油酸和亚麻酸、花生四烯酸、DHA是人的大脑发育、成长的重要物质之一2：组成：膜脂：主要是磷脂、固醇。膜蛋白：内在蛋白（整合蛋白）和外周蛋白膜糖类：糖脂和糖蛋白结构特点：流动性、膜的不对称型、选择性渗透作用1. 物质传递作用。保护作用。信息传递作用。细胞识别作用。.能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。.内部运输（高尔基体膜）。核质分开（核膜）。免疫功能：识别外源物质的功能。第四章蛋白质化学1.蛋白质的20种氨基酸是否都有旋光性？是否都是L-氨基酸？ 2.必需氨基酸？哪些氨基酸是必需氨基酸？3. 氨基酸的等电点？氨基酸或蛋白质处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？4. 写出组氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是正还是负？对每个pH来说，当电泳时，组氨酸是向阳极还是向阴极迁移？5. 简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？6球状蛋白质三维结构的特点？ 7 蛋白质的等电点？ 8目前蛋白质浓度的测定可用哪些方法？9维持蛋白质胶体溶液稳定的因素？蛋白质沉淀作用？采用哪些试剂或方法可使蛋白质从溶液中沉淀？10蛋白质的变性作用？导致蛋白质变性的因素？常用的变性剂？变性蛋白质的特点？11蛋白质分离纯化步骤？离子交换层析、凝胶过滤、亲和层析、凝胶电泳的实验原理？ 79页 11、氨基酸是蛋白质的基本组成单位天然蛋白质由20种基本氨基酸组成少数蛋白质含不常见的氨基酸脯氨酸为-亚氨基酸，其余为-氨基酸。除甘氨酸（R 是 H）外都具有旋光性。组成蛋白质的氨基酸是L-型2、 人体不能合成必须从外界摄取又是生命活动不可或缺的氨基酸赖氨酸(Lys)、缬氨酸(Val)、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苏氨酸(Thr)、苯丙氨酸(Phe)3、 等电点：氨基酸当初与某一个ph值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值成为氨基酸的等电点，用pI表示。当大于自身pI时，静电荷为负。4、 组氨酸pI=7.5，所以ph=1/4时候，静电荷为正，pH=8/12时，为负。电泳时候，静电荷为正时氨基酸往负极迁移，为负时往阳极迁移。5、 一级结构是指以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序，作用力是肽键空间结构二、三、四级结构。二级结构：是指多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性的构象。作用力主要是氢键，还有静电引力、范德华力、疏水间作用力、二硫键.二级结构的类型有-螺旋，-螺旋三级结构：指一条多肽链在二级结构基础上进一步卷曲折叠形成一个不规则的特定构象。主要作用力是疏水作用力，还有维系力：有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。肌红蛋白是三级结构且是球状蛋白质，四级结构：是指由两个或两个以上的具有三级结构的多肽链（亚基）通过非共价键构成的.主要作用力是疏水作用力。最简单的四级结构是血红蛋白6、 球状蛋白质三维结构的特点？ 分子内各种侧链基团相互作用的结果 含有多种二级结构单元 一般疏水侧链埋藏在分子内部（疏水核），亲水侧链暴露在分子表面。分子的表面多有空穴（凹槽）7、 对于某一个蛋白质而言，当在某一个pH值时候，其所带的正负电荷恰好相等，这一pH成为蛋白质的等电点。利用蛋白质两性解离性质，可通过电泳分离各种蛋白质。8、 凯氏定氮法，双缩尿法（Biuret法）、斐林酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法、考马斯亮蓝法9、 维持蛋白质胶体溶液稳定的因素？1100nm大小的质点在动力学上是稳定的. 某一pH下质点带有同种电荷，互相排斥。可构成双电层质点能与溶剂（水）形成水化层，相互间不易靠拢水化层和带电层沉淀：改变稳定蛋白质胶体溶液的条件时，稳定性就被破坏，蛋白质分子相聚集而从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀作用。等电点沉淀(可逆，不变性)、盐析(可逆,不变性)/分段盐析：强酸碱沉淀(不可逆，变性)有机溶剂沉淀蛋白质(可逆或不可逆):乙醇、丙酮或甲醇。重金属盐和生物碱剂沉淀蛋白质（变性）：Hg2、Ag2、单宁酸、苦味酸。加热沉淀蛋白质（变性）10、 变性作用：蛋白质分子中次级键被破坏，引起天然构象松散，从而使蛋白质生物活性丧失或者改变，不涉用共价键的断裂（肽键和二硫键）变性因素：物理因素：有高温、高压、超声波、剧烈振荡、搅拌、X射线和紫外线等；化学因素：如强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、重金属盐（Hg2、Ag+、Pb2等）、三氯乙酸、浓乙醇等都能蛋白质变性。常用变性剂：尿素、十二烷基硫酸钠变性蛋白质特点： 生物活性丧失： 某些物理化学性质改变： 易与相应的试剂起化学反应； 溶解度降低，易形成沉淀析出； 结晶能力丧失； 分子不对称性加大； 粘度增加； 紫外吸收光谱有所改变； 肽键易被酶水解和消化。12、分离纯化的步骤：选材组织细胞破碎：机械法、物理法、化学法、酶法。提取：选用适当的溶剂分离纯化：根据等分离蛋白质的特异理化性质设计分离纯化方法。结晶：结晶过程本身也伴随着一定程度的纯化。鉴定、分析：纯度、含量、相对分子质量等。离子交换色谱根据电荷性质不同的分离方法凝胶过滤（分子排阻、凝胶过滤层析、凝胶渗透层析）根据相对分子质量不同的分离方法亲和层析根据特异亲和力不同的纯化方法电泳根据蛋白质的电荷不同即酸碱性质不同分离纯化方法第五章核酸化学1.DNA和RNA在分子组成、结构特点生理功能上的特点？ 2.DNA双螺旋结构的基本要点？稳定DNA双螺旋结构的因素有？3.Tm？影响DNA的Tm大小的因素？ 4增色效应与减色效应？核酸的变性与复性？核酸分子杂交技术？ 第97页 1,61、DNA水解所含糖类是脱氧核糖核酸、两条脱氧核苷酸连构成，是主要的遗传物质，是遗传信息的载体。RNA组成的核酸是由核糖核酸，mRNA（在细胞中种类最多）约占总RNA的5%，作用是能将遗传信息从DNA传到蛋白质，在肽链合成中决定氨基酸排列顺序的模板作用，tRNA约占15%，游离在细胞质中，主要功能是在蛋白质合成转运氨基酸，rRNA 约占总RNA A的80%，是核糖体的组成成分。由核糖核酸单链组成。2、 基本要点：(1)主链(backbone)：两条反向平行的脱氧核苷酸链围绕同一“中心轴”相互缠绕，形成双螺旋，碱基对位于双螺旋的内侧，糖和磷酸位于外侧，碱基平面与纵轴垂直，糖环表面平行于纵轴，两条链均为右手螺旋，其磷酸二酯键方向相反，即一条为5-3,另一条为3-5，3-5为正链。（2）碱基对(base pair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T 间形成两个氢键。 （3）螺旋表面：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对, 从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。 在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。 (4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。 稳定因素：两条链碱基之间的氢键；碱基之间的堆积力：作用最大环境中的正离子Tm:通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示影响因素：G和C的含量高，Tm值高。因而测定Tm值，可反映DNA分子中G, C含量4、增色效应：A260双链DNA变性过程中其光吸收升高）减色效应：在DNA复性(恢复双链)的过程中则伴随着光吸收的减少。变性：氢键断裂变成单链，并不涉及共价键断裂。变性后的表现为：变为无规则的线团，溶液粘度降低，沉降速度加快。浮力密度升高、紫外吸收值增加。复性：DNA的变形是可逆的，解除变性条件、满足一定条件后，解开的两条DNA互补链可以重新形成双螺旋结构，并恢复其性质和生理功能。复性影响因素 片段浓度/片段大小/片段复杂性（重复序列数目）/ 溶液离子强度 核酸分子杂交技术：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链与RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称为。第六章酶化学1.酶催化作用的特点？酶活性部位的特点？酶原激活的实质？简述酶催化作用专一性机制和高效性机制。2.全酶的专一性由哪部分决定？辅酶与辅基？酶蛋白的辅因子功能是？ 3.简述酶催化作用专一性机制和高效性机制。4. 可逆抑制与不可逆抑制如何区别？竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点？5. 酶促反应速率受哪些因素影响？温度、pH 对酶活力的影响机理？6. 测定酶促反应时的最适条件是？测定酶活性为什么测反应初速率？7. 酶的分离纯化基本程序和注意事项？判断酶提取纯化方法优劣的指标是？8酶在纺织工业上的应用？ 9.寡聚酶？核酶？同工酶？中间产物假说？米氏常数？固定化酶？人工模拟酶134页：1，4，51、催化作用的特点1.酶易失活 酶催化效率高 酶具有高度专一性 酶的活性受到调节和控制： 调节酶的浓度：诱导或抑制酶的合成；降解。 通过激素调节酶活性： 反馈抑制调节酶活性： 抑制剂和激活剂对酶活性的调节： 别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶。酶活性中心的特点：在酶分子的总体中只占小部分。是一个三维实体。催化部位一般只由23个氨基酸残基组成，结合部位的残基数因酶而异。表101。和底物的形状并不是正好互补，需-诱导契合。位于结构域或亚基之间的裂隙或是表面的凹陷部位。底物通过次级键结合到酶上。具有柔性或可运动性酶活性部位的特点：包含两个部分，与底物结合的部分成为结合中心，促进底物发生化学反应的是催化中心，前者决定酶的专一性，后者决定酶的催化反应性质，酶原激活的实质：通过去掉分子中的部分肽段，引起酶分子空间的变化，从而形成或者暴露活性中心，转变成具有活性的酶。酶的专一性的机制：诱导契合学说，酶的高效性机制：底物与酶的邻近效应与定向效应、底物形变和诱导契合、共价催化、酸碱催化、金属离子催化作用、多元催化和协同效应、活性部位微环境的影响。 全酶的专一性：是由全酶的上的酶蛋白决定 （铺因子）铺酶或铺基功能：在酶促反应中常参与化学反应，主要起着传递氢、电子、原子、或者化学集团以及搭桥等作用。酶蛋白和铺因子决定酶促反应的类型。铺酶：与酶蛋白结合比较疏松，并可用透析的方法除去的称为铺酶。铺基：与酶蛋白结合比较牢固，不能用透析的方法除去的叫辅基。3、 抑制剂与酶的结合是可逆的：抑制剂与酶以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价形式结合，引起酶的活力丧失。不能通过透析等方法除去抑制剂而复活。所以可以看抑制剂与酶蛋白结合后是否可以通过透析的方法除去来判断是可逆还是不可逆。竞争性抑制剂：表观反应常数(Km)增大、Vmax不变。抑制程度只与抑制剂浓度有关非竞争性抑制剂：这种抑制使得Vmax变小，但Km不变4、 pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。pH影响：1、影响酶和底物的解离 2. 影响酶分子的构象变化（影响与底物亲合）或引起酶的变性失活温度影响：1、在最适温度以下，温度升高，活化分子数增多，酶活性升高2、在最适温度以上，温度越高，酶活性月底。5、基本程序：选材和预处理破碎细胞方法的选择抽提：缓冲液的选择分离：粗分级方法的选择纯化：细分级方法的选择：根据酶分子物理化学性质；与杂质的差异；使用目的；技术难易；成本；污染等。浓缩：采用蒸发和超过滤方法固体（干燥冰冻升华，喷雾干燥，真空干燥）液体保存：低温下短期保存。一般在-20以下低温保存注意事项：尽量减少酶变性失活低温 04摄氏度，pH不能过高、过低有机溶剂：-15-20摄氏度预冷,逐滴加入，边轻搅。抽提液（适宜的缓冲液，盐）加入EDTA（络合金属）抽提液加入巯基乙醇（防止-SH酶失活）不能过度搅拌，以免产生大量泡沫，使酶变性(2)尽量除去目的酶以外物质(杂质)(3)每一涉骤都应测定酶的总活力和比活力。(4)判断提纯方法的优劣判断提纯方法的优劣总活力的回收。比活力提高的倍数。对同一种酶来说比活力愈高酶愈纯。寡聚酶：寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。绝大多数寡聚酶都含偶数亚基，但个别寡聚酶含奇数亚基，如荧光素酶、嘌呤核苷磷酸化酶均含3个亚基。亚基之间靠次级键结合，容易分开同工酶：广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。核酶：核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA。中间产物假说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为E + S E-S E-S P + E，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物米氏常数：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度Sv=vmaxcs/(Km+cs) cs为底物浓度固定化酶：是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上，仍具有酶催化活性的水不溶性酶。作用特点：酶不仅具有高的催化效率和高度专一性，稳定性提高，易分离，可反复使用，提高操作的机械强度第七章维生素1.举出3种全酶，指出它们的辅酶或辅基名称？ 2抗氧化剂？你知道的抗氧化剂有哪些？ 149页：11、TPP（硫胺焦磷酸酯）是aa-酮酸脱羧酶的辅酶。琥珀酸脱氢酶的辅基FMN（黄素单核苷酸）和FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)。辅酶（NAD）和辅酶（NADP）的辅酶。2、抗氧化剂：抗氧化剂是指能减缓或防止氧化作用的分子。氧化是一种使电子自物质转移至氧化剂的化学反应，过程中可生成自由基，进而启动链反应。当链反应发生在细胞中，细胞受到破坏或凋亡。抗氧化剂则能去除自由基，终止连锁反应并且抑制其它氧化反应，同时其本身被氧化。抗氧化剂通常是还原剂，例如硫醇、抗坏血酸、多酚类。1 抗氧化剂也是一种汽油中重要的添加剂。它可以防止油料在储存过程中氧化变质形成胶质沉淀从而妨碍内燃机的正常运转。2取代基苯酚和苯胺的衍生物是汽油常用的抗氧化添加剂虽然氧化反应十分重要，但它也能对生命体造成伤害；因此，动植物演化出多种抗氧化剂，如常见的谷胱甘肽、维生素C与维生素E，过氧化氢酶、超氧化物歧化酶等酶，以及各种过氧化酶。低阶的抗氧化剂或抗氧化酶的抑制剂，则会引发氧化应激，导致细胞的损伤和死亡第八章新陈代谢概念：呼吸链？P/0比值？氧化磷酸化作用？ 如何理解途径的意义？. 糖异生作用？糖酵解作用？乳酸循环？ .脂肪酸b-氧化作用？6.胆固醇在体内可转化为哪些生物活性物质。 7. 限制性内切酶？抗代谢物？ DNA的半保留复制与半不连续复制？8.体内氨的运输形式？人体排氨毒的方式是形成什么物质？ 9.丙氨酸-葡萄糖循环?尿素循环?10.蛋白质合成代谢过程 11. 变构调节？化学修饰调节？反馈抑制12. 简述物质代谢的特点？图示糖、脂、蛋白质三大物质代谢之间的联系？13. 生物体内的代谢调控方式有？1、呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的煤酶系统组成的生物氧化还原链称为呼吸链。P/O值是指用某一代谢产物做呼吸物，消耗1mol氧时，无机磷转化为有机磷的摩尔数。氧化磷酸作用：磷酸化（phosphorylation）是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。即ATP生成方式有两种。一种是代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物，促使ADP变成ATP。这称为底物水平磷酸化2、 TCA的意义：（1）未机体提供能量（2）糖的需氧代谢是物质代谢的总枢纽（3）草酰乙酸在TCA循环中作用，草酸乙酸的浓度影响TCA循环的速度。3、 胆固醇可以转化为固醇类激素、胆酸及胆汁酸盐，维生素D3等活性物质。4、 糖异生作用：非糖物质合成糖原的过程（原料：乳酸、甘油和某些氨基酸）糖酵解：将葡萄糖至丙酮酸生成的10步分解代谢途径称糖酵解过程。乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸脂肪酸-氧化作用：脂肪酸通过酶催化碳原子和碳原子间的断裂、碳原子上的氧化，相机切下二碳单位而降解的方式称为=氧化7、 限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA