（纺织工程专业论文）羊毛角蛋白溶液凝固成型及纺丝性能的研究[纺织工程专业优秀论文].pdf

摘要 随着人们环保意识的增强和对“绿色纺织品”的日益偏爱，天然蛋白纤维的应 用和各种新型蛋白纤维的研发已成为热点课题，在这种背景下，废毛、废丝、废皮 革等天然蛋白废弃材料再生利用已经成为国内外关注的焦点。在具备羊毛角蛋白溶 解、浓缩、提纯等方面的研究基础后，对“羊毛角蛋白溶液凝固成型和纺丝性能” 进行理论探讨和基础性研究将为实现废毛再生的工业化生产提供依据、打下基础， 也必然产生良好的经济和社会效益。 作者通过自制简易纺丝实验设备，进行系列挤出凝固成型实验，探讨了不同凝 固剂对蛋白溶液的凝固能力及蛋白溶液凝固成型条件、蛋白浓溶液的挤出成形性 能、纺丝工艺参数对成形性能的影响等内容。 首先，对蛋白溶液凝固剂的选择、凝固原理以及挤出丝条的凝固成型条件进行 了探讨。认为角蛋白溶液的凝固类型包括无机盐凝固法、有机溶剂凝固法、酸碱等 电点凝固法等；蛋白浓溶液挤出细流的凝固效应主要有浓度梯度导致的脱水凝固、 静电凝集、等电点聚集等，蛋白分子在凝固过程主要产生疏水作用、静电作用、离 子键合作用的变化，蛋白构象由伸展变得卷曲：通过凝固滴定，得出了常用凝固剂 对蛋白溶液的凝固能力，认为反应性凝固剂，不易操作的凝固剂( 等电点法) ，凝 固能力差的无机盐溶液不适用于蛋白溶液，应选用非反应性凝固能力强的无机盐， 如( n h 4 ) 2 s 0 4 、n a 2 s 0 4 等；凝固剂的种类、浓度、凝固温度对丝条的成型影响较大， 凝固剂的凝固能力强、凝固剂浓度高、凝固温度高，则丝条的凝固速度快，纵向结 构不匀和表面不平滑，截面结构不规整，皮芯结构明显，丝条中心区域结构疏松， 丝条力学等性能差；凝固快慢主要由双扩散过程确定，凝固剂浓度、温度等提高有 助于提高双扩散速率：相对而言，有机溶剂和酸基本处在三元相图的区， ( n m ) 2 s 0 4 浓度低于5 时，处在三元相图、区，( m h h s 0 4 浓度大于1 0 以上， 基本处于区，当浓度再增高时，溶剂往外扩散速率远大于凝固剂往内扩散的速率， 丝条明显变得外观不匀、轮廓不圆整、表面不光滑。 其次，对蛋白浓溶液的流动性能进行了研究，对不同状态的浓溶液进行了系列 喷丝实验。认为目前的水蒸发浓缩法和吸水树脂吸收浓缩法得到的蛋白溶液浓度较 低( 1 1 ) ，只适于采用湿法纺丝工艺；蛋白溶液的非牛顿性较强，3 5 稀溶液 和7 o 水蒸发浓缩溶液的非牛顿指数n 分别为o 8 7 和0 7 6 ；蛋白溶液的流变性对 浓度、温度有很大的依赖性，流变行为不容易控制，纺丝成型过程的稳定性难以控 制。动态水蒸发浓缩难以获得较高浓度溶液、在8 5 低浓度下就变成冻胶，吸收 法浓缩可得到浓度为1 0 0 以上的蛋白溶液。水蒸发浓缩溶液可纺性不好，丝条结 构均匀性差，冻胶体挤出丝条结构产生畸变即为“熔体破裂”型，吸收浓缩溶液可 纺性相对较好，丝条较均匀。蛋白溶液纺丝时，通过改变喷丝头的参数，增加长径 比、增加孑l 径直径、选择合适的喷丝压力等，可喷出正常丝条；采用l o 0 吸收浓 缩溶液纺丝时，喷丝孑l 直径应在0 1 m m 以上，挤出温度一般在5 0 。c 以下，挤出压 万一般为0 1 0 - 0 3 0 m p a ，喷丝孔长径比大于5 ，在1 0 一2 0 较好。要得到密实均匀 的丝条结构，水洗、湿牵仲工序必不可少。 再次，对丝条形貌结构进行了s e m 观察和拉伸性能测试。认为不同纺丝工艺得 到的丝条结构不同，应采用吸收浓缩的浓溶液制备结构均匀的丝条：因为无序结构 增加和亲水基团朝外，初生丝条含湿量对空气湿度敏感，拉伸性能受含湿量影响较 大，含湿降低，强度、模量提高，伸长减少，洗涤与拉伸丝条强度、模量大幅度提 高，伸长与相同含湿丝条相比，变化不太大，含湿低的丝条拉伸时为脆断型，而含 湿高的却为韧性断裂，以后应通过添加增塑剂来改善丝条的脆性问题。 最后，对再生蛋白进行了红外光谱( f t - i r ) 和热分析( d s c 、t g ) 测试。再生 蛋白与羊毛的成分基本相同，结构却有较大变化，角蛋白溶解时疏松结构先溶解， 溶解过程存在降解，生成小肽和氨基酸等小分子物质；溶液浓缩再成型后，芦一折 叠结构基本消失，口一螺旋和无规卷曲结构存在和增加：不纯净蛋白或提纯蛋白在 凝固成型后可能因为异相成核作用，不规则结晶增加；这些都导致再生蛋白丝条的 保水和吸湿能力较差，低湿状态呈脆性断裂。 本研究详细探讨了角蛋白溶液纯纺的凝固和挤出成型几点关键问题，并对制备 的丝条的结构进行了分析，为以后课题的深入进行和生产线实验提供了一定实践和 理论基础，在纯蛋白纺丝成型方面具有一定参考价值。 关键词：角蛋白溶液凝固成型初生丝条纺丝性能结构 t h ef o r m a b i l i t yi nc o a g u l a t i n gb a t h sa n ds p i n n a b i l i t yo f w o o lk e r a t i ns o l u t i o n s a b s t r a c t w i t ht h ei n c r e a s i n gr e c o g n i t i o no fe n v i r o n m e n t a lp r o t e c t i o na n de n h a n c i n gf a v o ro f g r e e nt e x t i l e s ，t h ea p p l i c a t i o n sa n dd e v e l o p m e n t so fn a t u r a lp r o t e i nf i b e r sb e c o m e s ah o t s p o t u n d e rt h i sg r o u n d 。w 0 0 1w a s t e ，s i l kw a s t ea n df e a t h e rw a s t ee t c h a v e a l r e a d yb e e nf o c u s e d i nr e c e n ty e a r s b a s e do nt h er e s e a r c ho fd i s s o l v i n g ， c o n c e n t r a t i n g ，p u r i f y i n g o fw o o lk e r a t i n ，t h er e s e a r c ho f t h ef o r m a b i l i t ya n d s p i n n a b i l t yo fw o o lk e r a t i ns o l u t i o n s w i l lg i v eag o o df u n d a m e n t a lf o rt h e i n d u s t r i a l i z a t i o no fw o o lw a s t er e c y c l i n g ，a n dw i l lc r e m eg o o ds o c i a la n de c o n o m i c b e n e f i t s as e r i e so fe x p e r i m e n t sf o re x t r u d i n ga n d s p i n n i n go fp r o t e i ns o l u t i o n sb ym e a n s o f t h es e r f - m a d es p i n n i n gi n s t r u m e n t sh a v eb e e nd o n eb yt h ea u t h o r t h ec o a g u l a t i n g p r o p e r t i e s o fd i f f e r e n tc o a g u l a n t sf o rw o o lk e r a t i ns o l u t i o n s t h ec o n c e n t r a t e d s o l u t i o n s s p i n n a b i l i t y , t h ee f f e c to fs p i n n i n gp a r a m e t e r so nf o m a b i l t y , a n ds oo n ，a r e a n a l y z e di nt h i sa r t i c l e f i r s t l y , t h ec h o i c eo fc o a g u l a n t s ，t h ec o a g u l a t i n gp r i n c i p l e s ，a n dt h ef o r m i n go f f i l a m e n t se x t r u d e da r ed i s c u s s e d i ti sc o n s i d e r e dt h ec o a g u l a t i n gm a t e r i a l si n c l u d e i n o r g a n i cs a l ts o l v e n t s ，o r g a n i cs o l v e n t s ，a c i d s ，a l k a l i sa n ds oo n 。t h r o u g ht i t r a t i o n t r i a l s ，i ti st h o u g h tt h a ta c t i v ec o a g u l a n t s 。a c i d s ，a l k a l i s ，a n di n o r g a n i cs a l t sw i t hl o w c o a g u l a t i n ga b i l i t i e sa r en o ts u i t a b l et ob ec o a g u l a n t sf o rp r o t e i ns o l u t i o n s ，a n d i n a c t i v ei n o r g a n i cs a l t ss h o u l db es e l e c t e d ，s u c ha s ( n h 4 ) 2 s 0 4 ，n a z s 0 4 w h e n c o a g u l a t i n g a b i l i t i e so fc o a g u l a n t su s e da r es t r o n g e r , c o n c e n t r a t i o n sh i g h e r , c o a g u l a t i n gt e m p e r a t u r e sh i g h e r , t h ef i l a m e n t ss h a l lb ec o a g u l a t e dr a p i d e r , t h e a p p e a r a n c e so ft h ef i l a m e n t sb e c o m ec o a r s e ra n dm o r eu n e v e n ，t h ec r o s ss e c t i o n s o ff i l a m e n t sb e c o m em o r ei r r e g u l a r , t h es k i n c o r es t r u c t u r e sa r ea p p a r e n t s e c o n d l y , t h er h e o l o g i c a lp r o p e r t i e so fc o n c e n t r a t e dk e r a t i np r o t e i ns o l u t i o n sh a v e b e e nr e s e a r c h e d ，al o to ft h ee x t r u d i n ge x p e r i m e n t sh a v eb e e nd o n e ，t h ea u t h o r t h i n k sc o n c e n t r a t e dp r o t e i ns o l u t i o n sa r ea p tt ow e ts p i n n i n gn om a t t e rh o wt h e c o n c e n t r a t i o n p r o c e s s i s b y m e a n so fs a po rn a t u r a l t r a n s p i r a t i o n w i t h n o n - n e w t o nc h a r a c t e r i s t i c s t h en o n - n e w t o ni n d e xn o ft h e3 5 d i l u e n ts o l u t i o n a n d7 o s o l u t i o nc o n c e n t r a t e db ye v a p o r a t i o na r e0 8 7a n d0 7 6r e s p e c t i v e l y t h e r h e o l o g i c a lp r o p e r t i e sm a i n l yd e p e n do nt h ec o n c e n t r a t i o n sa n dt e m p e r a t u r e so ft h e s o l u t i o n s t h es t a b i l i t yo fp r o t e i ns o l u t i o n sa r en o tg o o d ，i ti sd i f f i c u l tf o rt h ep r o t e i n s o l u t i o nt of o r me v e nf i l a m e n t so w i n gt oi t sb a ds t a b i l i t y i ti sn o te a s yt oo b t a i nh i g h c o n c e n t r a t i o nt op r o t e i ns o l u t i o n sb ye v a p o r a t i o nd u et op o s s i b l et r a n s f o r m a t i o ni n t o g e l s t a t e w h i l s te a s yt og e th i g hc o n c e n t r a t i o ne x c e e d i n g1o a b s o r b e db y s a p ( s u p e ra b s o r b e n tp o l y m e r ) f o rp r o t e i ns o l u t i o ns p i n n i n g ，i tn e c e s s a r yt o c h o o s ea p p r o p r i a t ep a r a m e t e r so fs p i n n i n gc a p ，s u c ha sb i g g e rr a t i o ( 一 5 ，t h eb e s ti s 1 0 2 0 ) o fl e n g t hv sd i a m e t e r , b i g g e rs p i n n i n gh o l e ( 一 0 1 m m ) ，r i g h t e re x t r u d i n g p r e s s u r e ( 0 10 - 0 3 0 m p a ) ，a n dl o w e rt e m p e r a t u r e ( k c i ( n h 4 ) 2 s 0 4 z n s 0 4 m g s 0 4 n a 2 s o a 1 2 ( s 0 4 ) 3 ) ， 其脱水能力应该大于其它无机盐如( n h 4 ) 2 s 0 4 、n a 2 s 0 4 等，实际上，相同浓度末饱和 溶液，其对蛋白的凝固能力比( n h 4 ) 2 s 0 4 、n a 2 s 0 4 小得多，甚至几乎起不到凝固作用， 3 羊毛角蛋白溶液凝固刺的选择及丝条凝固成型条件研究 从图3 1 中相对粘度( 实验方法3 ) 的比较，可看出两者溶液的内摩擦阻力低，实际 水合能力很低，与水分子或离子间的作用力较弱，摄取蛋白水化层水分子的能力弱； 加之可能k + 、c i 一、n 如一等离子有很好的生物相容性，以及k c l 、k n o 。在水中电离时， 所带电荷数少，不易使蛋白发生静电凝聚。( n h 4 ) 2 s 0 4 、n a 2 s 0 4 相比，前者的凝固能 力强，是因为前者溶解度大，离子活度大，结合成水合离子和水合分予的能力大，摄 取蛋白分子链上水化层的能力强，从而使蛋白质分子的水合能力降低，对蛋白有较强 的凝固能力。以上离子对蛋白的沉析能力符合h o f m e i s t e r 序列【5 4 l ，即s 0 4 - c i 一 n 0 3 一，k + n a + n 出+ ，但( n h 4 ) 2 s 0 4 凝固能力大。 对于有机溶剂，既存在有机溶剂加入降低溶液介电常数的过程，也存在高浓度有 机溶剂夺取水分子形成水化水的过程，但在稀溶液中加入有机溶剂时，降低介电常数 和夺取水分予的能力有限，其凝固能力较弱。相比较而言，易形成氢键( 与水结合能 力强) 、浓度高、介电常数低的有机溶剂对蛋白的凝固能力大，如表3 - - 2 中，c h 3 c h 2 0 h c h 3 0 h h c h o ，介电常数亦按照此顺序排列( 2 0 c 时分别为2 4 ，3 3 ，4 3 ) 1 5 9 】， 结合氢键能力醇大于醛。从实验看出，有机溶剂不适宜于作蛋白稀溶液的凝固剂，宜 用于浓溶液丝条的凝固成型，因为稀溶液本身对有机溶剂进行了稀释，而用作丝条凝 固剂时，因浓度高，介电常数也高，且溶剂能快速浸入丝条，进行脱水凝固和静电聚 集。利用酸作为沉淀剂时，主要利用等电点沉析原理【5 9 】，因盐酸为强电解质，在水中 的离解常数大，离子的活度系数大，少量即可使蛋白溶液达到等电点而沉析出来，而 醋酸为弱电解质，达到等电点的滴加量相对要多。 c 小结 根据以上描述，凝固剂对蛋白稀溶液的凝固能力评价和选择原则如下： ( 1 ) 选择凝固剂凝固能力排序：h c i a 1 2 ( s o4 ) 3 z n s 0 4 ： c h 3 c o o h m g s 0 4 ( n h 4 ) 2 5 0 4 n a 2 s 0 4 k c l k n 0 3 2 c h 3 c h 2 0 h c h 3 0 h h c h o ( 2 ) 应排除的凝固剂：反应性凝固剂，不易操作的凝固剂( 等电点法) ，凝固 能力差的无机盐。 ( 3 ) 凝固剂选用原则：可选用非反应性凝固能力强的无机盐，如0 n i h 4 ) 2 s 0 4 、 n a 2 s o 。等。浓溶液可在高浓度的醇等有机溶剂中凝固。 3 1 3 凝固浓度对凝固能力的影响 用不同浓度( n 地) ：s 0 4 溶液滴加蛋白稀溶液，其凝固值和蛋白溶剂的临界浓度 c 。见表3 - - 4 ，滴定过程中的凝固现象见表3 - - 5 。从实验结果看出，随着凝固剂浓度 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及钟条凝周成型条件研究 的降低，其凝固能力也降低，溶剂对蛋白的临界浓度降低，即在低浓度的混合( 含凝 固剂) 溶液中，溶剂对蛋白大分子的溶解能力增加，溶液的稳定性较好，从凝固现象 看出，凝固剂浓度在1 0 以下，就己不能正常析出蛋白。继而对不同浓度的( n h 4 ) 2 s o a 溶液的乌氏粘度、p h 值、电位等进行测试( 实验方法4 ) ，其结果列于表3 6 和图3 表3 4 不同浓度心h 。) ：s o t 滴定蛋白稀溶液凝固值及凝固l 临界浓度 表3 5 不同浓度的( n h ) ：s 0 。溶液滴定蛋白稀溶液的滴定效果 一2 。从结果看出，随着f n m ) ：s 0 。浓度降低，凝固剂的乌氏粘度值降低较大，对水的 相对粘度降低幅度也较大，而其电位值变化无规律，p h 值逐步降低，但变化幅度不 大。说h f ( n h 4 ) 2 s 0 4 的凝固能力主要由其结合水的能力决定，浓度高则在水中离解的 离子活度小，形成水合离子以及形成水合分子的能力较强，破坏蛋白分子水化层的能 力越强浓度降低虽然水合离子的活度增加，但水合离子的浓度降低，不足以破坏蛋 白的水化层，蛋白不能暴露出疏水基团而在疏水作用下凝聚；p h 和电位变化说明凝 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 固剂中的氢离子或氢氧根离子的数量产生变化，但相对于蛋白溶液而言，仍然在溶液 稳定的范围内微量变化，不至于产生破坏稳定的热力学或动力学条件。由是观之，提 高凝固剂浓度能有效提高水合离子及水合分子的浓度，提高其摄取溶质上结合水和自 由水的能力，从而有效增强凝固能力。 表3 6 不同浓度( n i l - ) ：s o - 的牯度、p h ，电位变化值 注2 ：水的乌氏粘度2 5 c 为1 0 7 s ，相对粘度值计算式为：r ，形，t 为水溶液鸟氏粘度，t 0 为去离子水相同温度下的鸟氏粘废 圈3 2 不同浓度( n r 。) ，s o 。的粘度、p h 、电位变化 3 1 4 共浴温度对凝固能力的影响 当凝固剂与蛋白稀溶液温度相同时，采用刁；同浓度( n h 。) 2 s o 一滴定蛋白稀溶液( 实 验方法2 ) ，在不同温度下得到的凝固剂凝固值见表3 7 ，从表中看出，凝固能力变 化不大。其原因是当溶液和凝固剂温度都升高时，虽然凝固剂的离子活度增加、其分 3 羊毛角蛋白溶液凝崮剂的选择及丝条凝固成型条件研究 予运动加剧，扩散能力增强，但同时蛋白溶液的溶解能力也相应增加，溶液的稳定性 增加，水化层能够快速被凝固赉q 破坏，但又能瞬间恢复，而且5 0 。c 时，蛋白活性大， 不易变性。而凝固剂浓度的增加似乎对高温时蛋白稳定性仍然起到关键作用，浓度越 高，凝固能力越高。 表3 7 不同温度( h h ) t s o 。滴定相同温度蛋白溶液的凝固值 3 2 蛋白浓溶液挤出丝条凝固成型条件初步探讨 凝固剂对浓溶液挤出丝条的凝固机理虽然与对蛋白稀溶液的凝固机理相似，但 丝条的凝固机理有其独有的特征。本节主要探讨挤出浓溶液细流在不同凝固条件下的 凝固情况。 3 2 1 实验部分 a 实验器材 实验材料：精制蛋白浓溶液，羊毛角蛋白的溶剂和助溶剂包括n a 2 s 、n h 2 c o n h 2 、 c h 3 ( c h 2 ) u s 0 4 n a 等( 分析纯) ，去离子水，( n m ) 2 s 0 4 ，n a 2 s 0 4 ，( 分柝纯) ，c h a c h a o h ( 分析纯) ，c h 3 c o o h ，h c t 等( 分析纯) 。 实验仪器：压力式纺丝设备、m o t i cd m b 5 光学显微镜、乌氏粘度计( 0 5 5 m m 内 径，仪器常数0 0 0 8 4 2 3 m m 2 s 2 ) 、7 8 h w 一1 磁力搅拌器、恒温水浴锅( o 1 ) 、j a 2 0 0 3 电子天平( 耪度l i n g ) 及j a l 0 0 4 耪密电子天平( 精度0 1 m g ) 、p h s 一3 c 数字式p h 计、 容量瓶( 2 m l 、1 0 r a l ) 、秒表、量筒、烧杯、培养皿等。 b 实验方法与步骤 用于挤出的浓溶液的准备：首先制备稀溶液( 羊毛溶解量为4 2 9 l o o m l ，尿素 7 m o f l ，n a 2 s 浓度为2 o ) 5 0 0 m l ，经过滤处理后，加入干燥的吸水树脂吸水8 h ， 然后更换吸水树脂，如此反复，直至溶液变得较为粘稠，然后取部分粘稠溶液加入培 养皿中，在磁力搅拌器中搅拌，直至溶液变得非常粘稠、单一液滴在重力作用下能连 续滴落即可纺丝，此时可用“烘干一洗净一再烘干”法测定蛋白含固量。 挤出丝条在不同时间下的凝固过程观察：将角蛋白浓溶液置于压力式挤出设备中，在 压力下挤出丝条( 喷丝孔孔径0 3 m m ) ，挤出丝条自由速度为5 m m i n 左右，将丝条通 入凝固浴中，测量挤出丝条在不同凝固剂及不同浓度条件下丝条从挤出到完全凝固泛 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 白的时间、观察丝条的凝固成型现象，对凝固剂不同浓度的凝固能力进行评价。取出 经不同时间凝固的丝条，用滤纸吸取丝条表面的水分和凝固剂，然后置于载玻片上， 滴加少量的火棉胶，盖上盏玻片，封存，用于光学显徽镜观察。 不同温度凝固剂的凝固效果观察：取同种浓度的凝固荆( ( n h 4 ) 2 s 0 4 ) 加热至不 同温度，将挤出丝条通入不同温度的凝固浴中，测量挤出细流从挤出到完全凝固泛白 的时间，观察丝条的凝固成型现象。 3 2 2 不同凝固时间的凝固效果观察 将精制浓缩蛋白溶液在压力下挤出( 喷丝孔孔径为o 3 r a m ，挤出速度约为 5 m m i n ) ，挤进4 0 ( n h 4 ) 2 s 0 4 溶液中，凝固齐j 温度为2 5 c ，铡得自由状态的丝条完 全凝固至泛白的时间约2 r a i n ，丝条由透明色开始泛白的时间约为1 0 s ，因此在此时问 段以一定时间间隔进行取样、制样，然后用m o t i cd m b 5 光学显微镜进行观察，以期 对凝固成型效果进行描述。不同凝固时间下丝条的表面形态结构如图3 - - 3 、3 - - 4 、3 5 、3 6 、3 7 、3 8 。 图3 34 0 ( n i l ) ，s o 凝固1 0 s 后的初生纤维外观( a 1 0 0 、b 8 0 0 x ) 图3 44 0 ( hh ) ，s o 凝固2 0 s 后的初生纤维外观( a 1 0 0 x 、b 4 0 0 x 、c 8 0 0 x ) 图3 54 0 ( n h ) 2 s o 凝固4 0 s 后的初生纤维外观b 4 0 0 x 、b 、c 8 1 ) 0 。) 3 羊毛舶蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 图3 64 0 ( n h 4 ) ：s 0 凝固l m i n 后的初生纤维外观( a 10 0 x ，b 8 0 0x ) 团3 74 0 ( n h ) 2 s o 凝固1 5 m i n 后的初生纤维外观( a 1 0 0 x 、b 4 0 0 、c 8 0 0 ) 圈3 84 0 ( n i t ) 】s 0 - 凝固2 m i n 后的初生纤维外观( 4 0 0 x ) 从以上图示可看出，随着凝固时间的增加，原来含大量水分与其它助溶剂的丝条 被脱水和脱溶剂，逐渐凝固成型。在成型过程，随时间的增加，水分和其它助剂逐步 脱除，丝条逐渐由规则的圆形变成不规则形状，纵向结构由均匀变得不均匀，粗细节 明显，表面由均匀平滑变得粗糙不平。丝条挤迸凝固浴大约l o s 时，丝条泛自，进行 取样，因表层致密层结构仍未形成，脱水不匀以及样品表层在玻片之间不可避免被黏 附破坏，表面出现轻微凹凸不平现象；但整个丝条纵面均匀性较好。l m i n 后，丝条 形状基本形成，其结构变化幅度不大，但仍然趋向于变得越来越不规蕤，至完全凝固 成型后，丝条形状非常不规整，粗节、细节非常明显，因表面有凝固剂附着，丝条表 面有白色物质存在，泛白。从凝固丝条结构形态分析，蛋白细流在4 0 ( n h 4 ) 2 s 0 4 中 凝固时，处于凝固相图区，溶剂的流出速度大于凝固剂的进入速度。 与合成的或其它单一成分的高聚物的湿法成型过程相比较，由于蛋白构象的复杂 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 性，结构的变化比单一成分高聚物的结构变化复杂的多。上述图示已经显示，在高浓 度凝固剂下，蛋白丝条成形后，表面变得凹凸不平、不光滑，较之般高聚物丝条的 成型过程，丝条形状的变化剧烈。其原因可能是：蛋白分子链中存在疏水基团和亲水 基团，在凝固脱水过程中，疏水基团表面所形成的水化层首先破坏，疏水基团因为疏 水作用而聚集，使得大分子链有聚集的倾向；同时，原处于伸展状态的蛋白分子因助 溶剂的脱除、电荷平衡被破坏而产生静电凝集，急剧变化为线团卷曲状，溶液浓度较 高区域，因分子间缠结效应，使得该区域在浓缩凝固过程、缠结分子链的网状结构变 化不明显，而浓度较低区域的分子链重新缠结，使得局部区域收缩较大，增加了区域 性不匀，从而使丝条形状表现为粗细节与凹凸不平。丝条在凝固剂中浸渍的时间越长， 脱水和脱溶剂程度越高，不匀、不规则越明显。 3 2 3 凝固剂类型与凝固戚型时问的关系 将同一浓度和状态的蛋白浓溶液从0 3 m m 喷丝孔以5 m m i n 挤出( 丝条流出自由 速度) ，分别将丝条挤进2 5 1 2 的4 3 ( n h 4 ) 2 s 0 4 、n a 2 s 0 4 、( n l - i 4 ) 2 s 0 4 ( 4 0 ) + n a 2 s 0 4 ( 3 ) 、c h 3 c o o h 、c h 3 c h 2 0 h 凝固剂中，测量丝条开始泛白和完全泛白所需时间， 完全泛自后用滤纸吸取表面水分与凝固剂，在湿态下进行拉伸，用湿态丝条的拉伸伸 长来表征丝条的柔韧性能，如表3 8 。 袁3 84 3 不周凝固剂的凝固能力比较 从表中看出，c h 3 c o o h 凝固能力最好，( n m h s 0 4 次之，相同浓度的( n h 4 ) 2 s o , + n a 2 s 0 4 低于( n h 4 ) 2 s 0 4 而高于n a 2 s 0 4 c h 3 c h 2 0 h 凝固能力最弱，这与凝固剂对 稀溶液的凝固能力的结果相一致；以n a 2 s 0 4 为凝固剂得到的完全泛白丝条的柔韧性 最好，c h ，c o o h 最差，但无机盐凝固的丝条性能普遍好于酸与有机凝固剂，这有可 能是酸与有机溶剂的扩散能力较强，快速进入丝条内部，使得蛋白变性凝固，凝固过 程处于三元相图区，得到的丝条较疏松，韧性较差。( n l - h ) 2 s 0 4 加入n a 2 s 0 4 的粘度 降低( 图3 - - 9 示) ，按常规，其扩散能力应该提高，因而凝固能力应提高，实际上， 其凝固能力较单一的( n h 4 ) 2 s 0 4 差，但较n a 2 s 0 4 强，其原因可能是硫酸钠的水溶解能 力低于硫酸铵，加入少量的硫酸钠后使得硫酸铵溶度降低，三元体系中溶质结合水的 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 数量减少，粘度降低，同时其摄取水的能力也相应降低。在实验中发现，加入硫酸钠 的百分比例不同，其凝固能力不同，丝条性能也不相同，据此可在以后的研究中进一 步优化凝固剂参数，以达到最佳效果。 2 03 04 05 06 0 7 0 温度6 c 圈3 9 不同温度时相同浓度( n b ) 2 s 0 , 和 ( n h ) ：s o + h & ，s 0 。混合溶液粘度变化 3 2 4 凝固剂浓度、凝固温度与凝固成型时间的关系 将上述溶液细流挤进不同浓度的( n i - h ) 2 s 0 4 溶液中，丝条开始泛白和完全泛白所 用时间如表3 - - 9 所示。从表中看出，( n m ) 2 s 0 4 浓度越高，凝固效果越好，丝条开始 凝固和完全凝固的时间越短，当凝固剂浓度低于5 时，不起到凝固作用，蛋白丝条 反而溶解在凝固剂溶液中，基本处于相图的、区间。2 0 和4 0 浓度( n h 4 ) 2 s 0 4 同时凝固4 0 s 所得丝条得表面形状如图3 1 0 所示，从图中看出，经4 0 ( n h 4 ) 2 s 0 4 凝固4 0 s 后，丝条不匀大，表面极其粗糙，不平滑而2 0 ( n h 4 ) z s 0 4 凝固后的丝条， 表面平滑，两者都处于凝固相图区，但后者脱水作用及静电凝集效应缓和，其凝固 作用缓和。 圈3 1 0 丝条在不同浓度( h h ) ，s o 中( a 4 0 ，b 2 0 ) 凝固40 s 纵面图( 4 0 0 x ) 渤渤 掣越舞啦竹 3 羊毛角蛋白溶液凝固剂的选择及丝条凝固成型条件研究 将上述细流挤进不同温度的4 0 ( n h , h s 0 4 溶液中，丝条开始泛白和完全泛白时间如 表3 1 0 所示。从表中看出，随着温度的提高，凝固荆凝固效果增强，丝条开始和完 全凝固定型时间越短。凝固剂温度升高，其中溶质的溶解能力增强，溶质的活度增加、 表3 1 04 0 ( 1 l l i ) ，s 0 对同一挤出丝条的凝固能力比较 2 0 c3 0 4 0 5 0 6 0 开始泛白，s 2 51 5 1 0 85 完全泛白s 1 4 01 0 0 8 0 5 0 3 0 器 芝1 0 0 藿器 凹2 4 。0 0 2 03 04 05 06 07 08 0 温度p c 困3 1 1 不阿温度下去离予水的牯度变化圈3 1 2 不同温度4 似( 1 i h ) z s o - p h 、牯度、电位值 结合为水合离子和水合分子的数量增多，同时凝固剂的扩散能力增强，在蛋白溶液温 度不变时，凝固剂更容易扩散进入蛋白丝条中，破坏蛋白溶液中大分子间和大分子内 的水化层，使挤出丝条快速脱水而凝固成型。随着凝固剂温度升高，水分子问氢键作 用减弱，水分子布朗运动加剧，其乌氏粘度降低，加入硫酸铵调制成一定浓度的水溶 液后，溶液粘度由溶质与水分子问的分子、离子共同作用力所形成的摩擦阻力决定， 温度升高离子与分子的布朗运动加剧，各粒子的作用力减弱，粘度降低，但硫酸铵溶 液的相对粘度变化不明显( 图3 - 1 1 、图3 1 2 ) ，其原因是离子与水分子间形成的水 合作用力虽可能降低，但水合离子、水合分子的浓度提高，相对于水分子而言，溶液 体系中粒子间作用力并没有削弱。凝固剂与蛋白溶剂( 水、助溶剂) 的双扩散过程符 合f i c k 扩散第一定律f 5 8 】( 式3 3 ) 和e i n s t a n - - s t o k e s 方程( 式3 5 ) i6 3 1 。从式3 3 - - 3 5 知，随着凝固剂温度升高，凝固剂粘度降低，蛋白溶剂往外扩散速率提高，分子水化 3 ，羊毛角强白溶液凝同剂的选择及丝条稚固成型条件研究 层破坏快，水分和助溶剂脱去速率快。 散能力、加快凝固速度。 f i c k 扩散第一定律：塑d t - 一d ，爿塞 由3 3 式导出：塑d t 1 d ta _ 一。孪d x ， 令塑三j ，则有 d ta j d d c 因此，单一增加凝固剂温度能够有效增强双扩 ( 式3 3 ) ( 式3 4 ) e i n s t a n - - s t o k e s 方程：d - 警一 ( 式3 5 ) 6 n m l r ( 上式中，a , n 表示一定时间内扩散的物质的量；竽表示浓度梯度，即丝条从最外到中心点的 出 戤 一定距离内的浓度变化；j 为传质通量，表示单位时间通过单位面积内的物质的量；d 为扩散系数， 表示单位浓度梯度时扩散过单位截面积的扩散速率；r 为气体常数；t 为绝对温度；n 为阿伏加德 罗常数；卵为某物质的粘度；r 为扩散物质的粒径) 3 2 5 丝条性能与凝固条件的关系 凝固快慢对初生丝条的形貌结构和物理性能有很大影响，凝固时间、凝固剂浓度、 凝固温度对蛋白丝条的表面结构的影响前已述及，此处讨论凝固快慢对丝条性能影 响。图3 1 3 是2 5 c 时，分别在4 0 ( a ) 和2 0 ( n 呦2 s 0 4 ( b ) 凝固浴中凝固t r a i n 后所得蛋白丝条( 未经洗涤、自然晾干) s e m 截面图。从丝条截面可明显看出，高 浓度下凝固的丝条，截面极不规整，呈锯齿形，丝条中部较疏松，空洞多，皮芯层较 厚、皮芯结构明显，且皮层结构不紧密；低浓度凝固剂下凝固的蛋白丝条，截面形状 规整性较好，呈腰子形，有较紧密的薄皮层结构，丝条中部结构相对紧密，空洞较少， 且残留凝固剂和助溶剂等分布在边缘。其原因可能在高浓度凝固剂下，凝固剂摄取蛋 白分子中水化层的能力强，水分子快速扩散出去，必然造成急剧收缩，收缩应力集中 使结构不匀并出现空洞，同时因成形固化较快，助溶剂等分子扩散相对较慢，不能及 时往结构的边缘扩散，结构中残留物仍分布在中心区域，丝条脱水越快，丝条表面与 内部的固化速率相差越大，表面越容易形成皮层结构，但皮层不致密。在低浓度凝固 剂作用下，凝固荆脱水能力弱，双扩散过程明显减弱，在表皮层结构形成后，凝固剂 很难再扩散进入丝条，凝固剂只能集中在丝条边缘，同时丝条中溶剂等物质也不能顺 利扩散出丝条，必然在丝条内存在，干燥后与蛋白丝条( 基体) 形成分离的界面结构。 3 羊毛角蛋白溶液凝崮剂的选择及丝条凝固成型条件研究 圈3 13 相同条件的挤出丝条在不同浓度( n h ) t s o 凝固后的截面 将上述两种情况得到的丝条自然晾干后，在x q - - 1 纤维强伸仪上进行拉伸，其拉 伸指标如下表3 一1 1 所示，从表中数据看出，低浓度凝固剂凝固的初生丝条断裂伸长 稍大，强力指标较高，初始模量较高，其原因可能是低浓度凝固剂凝固的丝条结构均 匀性好，结构中弱节较少，且结构致密。 表3 1 12 0 ，4 0 ，的( n h ) ：s o 凝固的丝条拉伸指标比较 断裂强力c n 断裂伸长单纤强力c n d t e x _ 1 杨氏模t c n d t e x 叫 2 0 ，1 2 4 d t e x 2 6 94 3 2 1 79 1 5 4 0 ，1 3 3 d i e x 1 4 7 61 7 1 1 33 1 0 3 3 小结 通过实验及分析知：蛋白溶液的凝固效应主要有浓度梯度导致的脱水凝固、静电 凝集、等电点聚集等，蛋白分子在凝固过程主要产生疏水作用、静电作用、离子键合 作用的变化，蛋白构象由伸展变得卷曲；凝固剂的选择对蛋白丝条凝固成型非常重要， 一般选用非反应性无机盐类，能够达到凝固要求；凝固剂种类、浓度、温度对丝条成 型影响较大，如果凝固速度太快，将造成丝条不匀和表面不平滑，截面结构不规整， 皮芯结构明显，丝条中心区域结构疏松，丝条力学性能变差。丝条的凝固快慢主要由 双扩散过程确定，凝固剂浓度、温度等提高有助于提高双扩散速率。相对而言，高浓 度有机溶剂、酸主要为静电凝集、等电点聚集，基本处在三元相图区，e q m ) 2 s 0 4 浓度低于5 时，处在三元相图、区间，( n i - h h s 0 4 浓度大于1 0 以上，基本处于 区，当浓度再增高时，溶剂往外扩散速率远大于凝固剂往内扩散速率，丝条明显变 得外观不匀、轮廓不圆整、表面不光滑。 4角蛋白浓溶液纺丝成型性能初步研究 4 角蛋白浓溶液纺丝成型性能初步研究 湿法纺丝是化学纤维三种基本成型方式( 熔融纺丝、干法纺丝、湿法纺丝) 之， 适用于不熔融仅能溶解于非挥发性、对热不稳定的溶剂中的聚合物，湿法纺丝可进一 步分为耜分离法、冻胶法和液晶法等”“，一般湿法纺丝用相分离法。n a ：s 溶解法所制 蛋白溶液不挥发、在一定环境温度下相对稳定，适宜用湿法中相分离法纺丝，采用该 法纺丝时，挤出溶液在凝固浴中出现浓相和稀相。往浓相方向发展利于成型。湿法纺 丝成型时，不仅有传热过程，还有传质即双扩散过程，前面已对凝固成型过程进行简 单探讨，丝条性能不仅与凝固过程密切相关，也与挤出成型参数密不可分，而且凝固 成形与挤出成型两个过程相辅相成，互为影响。本部分主要通过在简易纺丝设备上进 行纺丝实验，摸索和探讨n a z s 法溶解羊毛角蛋白浓溶液纺丝成型的基本规律、纺丝参 数对丝条性能的影响、纯蛋白纺丝流程中必要的工序等内容。 4 1 简易纺丝设备结构与挤出原理简介 每一种湿法纺丝的纤维，其工艺流程相差很大，工艺参数更不相同，即使是小试 生产线，针对某一其体类别的高聚物溶液，其流程和参数也有很大差别，因此，一般 都根据具体需要设计个别的小试纺丝设备，通过纺制实验，明确更细化的要求，进而 为燕套设备的设计提供依据。羊毛角蛋白溶液的纺丝流程的确定，也必须首先通过前 期的小试摸索，找出最基本的规律和参数，为今后进一步研发创造条件，所以蛋白溶 液纺丝研究中，前期采用简易小试设备进行小试实有必要。小试设备基本要求就是符 合一般湿法纺丝成型设备的一般规律。 图4 1 气压式简易纺丝设备示意图 4 角蛋白浓溶渡纺丝成型性能初步研究 p 团4 2 挤压式简易纺丝设备示意圈 参照日本柴山干生等人h 1 3 纺制复合角蛋白纤维的设备、邵惠丽等人陆“纺制l y o c e l l 纤维的设备、程博闻旧1 等纺制环境友好型纤维素纤维的设备的设计原理，我们分别设 计和组装了气压式纺丝设备和挤压式纺丝设备，统称为压力式挤出设备。其结构简图 如图4 1 、4 2 。在上述两个装置中。喷丝板的型号和参数可根据需要选用。此处采 用圆形和锥形喷丝帽，喷丝孔孑l 径有0 3 m m 、0 2 m m 、0 0 9 r a m 、0 0 7 r a m 、0 0 6 r a m 等， 为便于观察，多用0 3 硼单孔或0 0 9 m 单孔喷丝板，喷丝孔为锥形导孔、柱形毛细 孔，长径比为1 2 0 ，孔数为3 0 孔、单孔，只在考察丝条分离效果时采用多孑l 喷丝板。 两种设备的气压和压力均可根据需要调节。压力式挤出设备在挤出过程丝条的初始速 度可实际测定，也可由理论计算得到，原理如下旧1 。 假设喷丝孔为一圆管，喷丝孔长为l ，直径为r ，定义z 轴为流体沿喷丝孔流动 方向，在喷丝孔两端压力差a p 作用下，若速度较低，可视为稳定的层流，在( ，口、 z ) 坐标系中，r 圆柱面上