生化乙选作题

浙江大学远程教育学院生物化学（乙）课程作业（选做）姓名学号年级学习中心慈溪学习中心第一章蛋白质化学一、填空题1蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应器。2蛋白质在处于大于其等电的PH环境中，带负电荷，在电场中的向正极移动。反之，则向电场负极移动。3稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是氢键，有离子键盐键、疏水键及范德华力等非共价键。4构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为亚基。5蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是颗粒表面水化膜及表面带有同种电荷。二、名词解释1蛋白质一级结构指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。2蛋白质的构象各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构称为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。3蛋白质的螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为为一右手螺旋；螺旋每圈包含36个氨基酸残基，螺距为054NM；螺旋以氢键维系。4折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；主链骨架伸展呈锯齿状；借相邻主链之间的氢键维系。5转角是多肽链180回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为主链骨架本身以大约180回折；回折部分通常由四个氨基酸残基构成；构象依靠第一残基的CO基与第四残基的NH基之间形成氢键来维系。6无规则卷曲多肽链的主链除了螺旋、结构和转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。7蛋白质的三级结构是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。也就是一条多肽链的完整的三维结构。稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用，包括氢键、离子键盐键、疏水作用、范德华力。8蛋白质的四级结构就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。具有四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。9盐析在蛋白质溶液中加大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。10变构效应蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。11肽一个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。三、问答题1螺旋的结构特点是什么答螺旋结构是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象,其结构特征为肽单位围绕中心轴呈有规律右手螺旋,每36个氨基酸残基使螺旋上升一圈,螺距为054NM，每个残基上升015NM，螺旋半径023NM；螺旋的每个肽键的NH与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽键中的全部肽键都可形成氢键，是维持螺旋结构稳定的主要次级键。氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与螺旋的形成。极大的侧链基团、连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基、PRO等亚氨基酸存在、甘氨基酸存在等影响螺旋的形成。2简述蛋白质空间结构答蛋白质的空间结构包括蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容，蛋白质的二级结构主要包括螺旋，折迭，转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。蛋白质的四级结构就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。第二章核酸一、填空题1组成RNA和DNA的碱基不同之处是_DNA中含有T,而RNA则含有U_，戊糖不同之处是DNA中含有脱氧核糖，而RNA则含有核糖_。2核酸分子游离磷酸基末端称5端，另一端则呈现游离的_3_端。3核酸的一级结构即指其结构中核苷酸的排列次序。4DNA双螺旋结构中，二链走向相_反_，一级结构相互互补配对_，每螺旋一周约有10个碱基对（碱基平面）。5TRNA的环又称反密码环，其3端为_CCAOH_结构，其作用是_结合和携带氨基酸_,又被称为_氨基酸臂或氨基酸柄_。6稳定的B型双螺旋结构的参数是螺旋直径为2NM，螺距为34NM。螺旋每一周，包含了10个碱基（对），所以每个碱基平面之间的距离为034。7在真核生物中，DNA主要存在于细胞核中，是遗传信息的贮存和携带者；RNA则主要存在于细胞质中，参与遗传信息表达的各个过程二、名词解释1核酸分子杂交两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。2基因和基因组一个细胞或者生物体所携带的一套完整的单倍体序列，包括全套基因和间隔序列。三、问答题1试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式。答每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（C1）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N1）相连，这种CN连接键一般称为N糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合形成核苷酸。尽管核糖结构上游离的OH（如C2、C3、C5及脱氧核糖上的C3、C5）均能参与发生酯化反应,生成C3或C5核苷酸,但生物体内的核苷酸组成中多数是5核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5连接的。第三章酶一、填空题1酶与非酶催化剂比较具有以下特点高度催化效率；高度专一性；对反应条件高度敏感；活性可被调节控制。2变构酶的协同效应有正协同效应和负协同效应以及同促协同效应和异促协同效应等类型。二、名词解释1酶的抑制剂酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用。能对酶起抑制作用的称为抑制剂。2酶的可逆抑制作用抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。3限速酶可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。4酶的协同效应当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。三、问答题1论述酶催化的作用的特点答酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质（1）只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。2酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别答竞争抑制作用与非竞争性抑制作用比较表竞争性抑制非竞争性抑制机理I与S竞争与酶活性中心结合，排挤了E对S的催化作用I在E分子中结合的位置不是结合S的位置，E对S的结合不影响E和I的结合。I结构I常具有与S相类似的结构I的分子结构与S分子无关抑制行为提高S，可减弱或解除抑制作用抑制作用不能因提高S而改变动力学特征KM值增大，VMAX不变KM值不变，VMAX降低3何谓变构酶与非变构酶比较有什么特点答某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。变构酶多为寡聚酶，分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为V与S的关系为S型曲线，这种曲线关系再E作用于S时，只要S发生微小的变化，即能引起V的极大改变。故变构酶能以极大程度调控反应速率。第四章糖代谢一、填空题1成熟的红细胞中无线粒体，所以只能从糖酵解中获得能量。2丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶和二氢硫辛酸脱氢酶三种酶和5种辅助因子。二、名词解释1血糖血糖指血液中的葡萄糖，其正常水平相对恒定，维持在389611MMOL/L之间。2糖原糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。三、问答题1以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。答糖酵解和糖有氧氧化的异同见下表。糖酵解和糖有氧氧化的异同比较项目糖酵解糖有氧氧化反应部位胞液胞液和线粒体反应条件无氧有氧受氢体NADNAD、FAD限速酶己糖激酶或葡萄糖激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、6磷酸果糖激酶L、6磷酸果糖激酶L、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、丙酮酸激酶。柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、酮戊二酸脱氢酶复合体。生成ATP数1分子G氧化分解净生成2分子ATP净生成36或38分子ATP产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者为主终产物乳酸CO2和H2O生理意义糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收糖的有氧氧化是机体获得能量的主要途径；缩时迅速获得能量的重要途径；是三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三大营机体缺氧时获得能量的主要途径；养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通路；是成熟红细胞获得能量的唯一方是体内物质代谢相互联系的枢纽。式；是神经、白细胞、骨髓等组织细胞在有氧情况下获得部分能量的有效方式。2试述丙酮酸脱氢酶复合体的组成及其相关维生素。答丙酮酸脱氢酶复合体存在于线粒体中，由丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶3种酶和TPP、硫辛酸、HSCOA、FAD、NAD5种辅助因子组成。其中TPP含有维生素B1，辅酶AHSCOA含有泛酸，FAD含有维生素B2，NAD含尼克酰胺，硫辛酸本身也是一种维生素。该复合物催化丙酮酸氧化脱羧生成乙酰COA。3简述磷酸戊糖途径的生理意义。答磷酸戊糖途径的生理意义为核酸和核苷酸的生物合成提供5磷酸核糖。为多种代谢反应提供NADPH。NADPH是体内重要的供氢体，参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的生物合成反应；NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，使氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原为还原型谷胱甘肽（GSH）；NADPH还参与肝内生物转化反应。4简述糖异生的概念、原料、器官、关键酶及其生理意义。答糖异生概念由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。原料甘油、有机酸和生糖氨基酸。部位主要在肝脏，其次是肾脏。关键酶丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶1、葡萄糖6磷酸酶。生理意义维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。防止酸中毒发生。补充肝糖原。第五章脂类代谢一、填空题1脂肪酸生物合成在细胞的胞液中进行，关键酶是乙酰COA羧化酶。2脂肪生物合成的供氢体是NADPHH，它来源于磷酸戊糖途径。3合成胆固醇的原料是乙酰COA，递氢体是NADPH，限速酶是HMGCOA还原酶，胆固醇在体内可转化为胆汁酸、类固醇激素、1，25（OH）2D3。4乙酰COA的去路有经三羧酸循环氧化供能、合成脂肪酸、合成胆固醇、合成酮体。二、名词解释1激素敏感性脂肪酶是指脂肪细胞中的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感，其活性受多种激素的调节，胰岛素能抑制其活性；胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。是脂肪动员的限速酶。2血浆脂蛋白血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体，表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质，血浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。3血脂血浆中的脂类化合物统称为血脂包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂及自由脂肪酸。三、问答题11分子12C饱和脂肪酸在体内如何氧化成水和CO2计算ATP的生成。答12C脂肪酸氧化分解包括以下几个阶段（1）脂肪酸活化生成脂酰COA消耗2个高能键（2）脂酰基由肉碱携带进入线粒体（3）通过5次氧化，生成6分子乙酰COA生成5525ATP（4）经三羧酸循环，乙酰COA氧化成水和CO2生成12672ATPATP生成数合计2572295另外，在肝脏乙酰COA缩合成酮体，然后运至肝外组织，酮体重新转变为乙酰COA，经三羧酸循环生成水和CO2。2为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）脂肪酸能转变成葡萄糖吗为什么答人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下葡萄糖丙酮酸乙酰COA合成脂肪酸脂酰COA葡萄糖磷酸二羟丙酮3磷酸甘油脂酰COA3磷酸甘油脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰COA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油少量可以通过糖异生而生成葡萄糖。第六章生物氧化一、填空题1呼吸链上流动的电子载体有COQ和CYTC。二、问答题1呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的答呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据它们的氧化还原电势的测定来确定的，各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。另外还可以利用电子传递抑制剂来确定它们的顺序。当在体系中加入某种电子传递抑制剂时，以还原态形式存在的传递体则位于该抑制剂作用位点的上游。如果以氧化态形式存在，则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。这样结合应用几种电子传递抑制剂，便可为确定各电子传递体的顺序。此外还可通过测定细胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序。第七章氨基酸代谢一、填空题1、体内氨的来源有各组织器官中的氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、肾小管上皮细胞分泌的氨。2、不同酮酸的共同代谢去路有再合成氨基酸，转变为糖和脂肪，氧化产生能量。3、一碳单位代谢的辅酶是四氢叶酸。一碳单位在联系核苷酸代谢与氨基酸代谢方面起着重要的作用。4、氨基酸脱氨基作用的产物有氨、酮酸。二、问答题1、何谓一碳单位其生理意义怎样答某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位或一碳基团。体内的一碳单位有甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参加代谢。一碳单位的主要生理意义是作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸生物合成中占有十分重要的地位。与乙酰辅酶A在联系糖、脂、氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似，一碳单位将氨基酸与核酸代谢密切联系起来。一碳单位代谢的障碍可造成某些病理情况，例如巨幼红细胞性贫血等。磺胺类药物及某些抗恶性肿瘤药（甲氨蝶呤等）也正是分别通过干扰细胞及恶性肿瘤细胞的叶酸、四氢叶酸合成，进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。第八章核苷酸代谢一、填空题1脱氧核苷酸合成时，其脱氧核糖是在NDP（二磷酸核苷）水平生成的。二、名词解释1嘌呤核苷酸的从头合成用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等为原料，经过多步酶促反应，进行嘌呤核苷酸的合成。2核苷酸的补救合成解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。第九章复制一、填空题1DNA复制的保真性有赖于以下因素严格的碱基选择；DNA聚合酶的校正功能；RNA引物的作用。2端粒酶是一种由NA和蛋白质组成的逆转录酶，其功能是催化端粒DNA的合成。该酶以自身的RNA为模板，通过逆转录酶作用，延伸端粒内3末端寡聚脱氧核苷酸的片段。3DNA损伤的修复方式主要有修复、切除修复、重组修复和SOS修复四种。二、名词解释1前导链DNA复制时，双链解开，其中一股新链的合成依53方向延伸，与复制叉行进方向一致，是连续合成的，此链称为前导链。2DNA复制起始点复制是从DNA分子上的特定部位开始的，这一部位叫做复制起始点常用ORI或O表示。3复制子细胞中DNA复制时每个复制起点到终点间的DNA复制区域称复制子。三、问答题1何谓DNA复制的保真性哪些因素可保证此特性答保真性是制复制过程中合成新链的碱基序列与模板链具有高度的互补性，使子代DNA分子的结构与亲代DNA完全相同，从而使亲代DNA的遗传信息真实不变地传递到子代DNA分子中。复制的保真性有赖于以下因素的作用复制中严格的碱基选择；DNA聚合酶的校正功能；RNA引物的作用。第十章转录一、填空题1DNA双链中可作为模板转录出RNA的这条链称为模板链，相对应的另一条链称为编码链。新生RNA链的核苷酸序列（除U外）与编码链相同相同。2基因转录的模板是DNA，转录（RNA合成）的方向是从5端到3端。3逆转录酶除了催化CDNA的合成外，还具有RNASEH活性作用，可以将DNARNA杂交双链中的DNARNA杂交双链中的RNA水解。二、名词解释1外显子真核生物断裂基因中，能够指导多肽链合成的编码顺序被称为外显子。2逆转录酶逆转录酶是一种RNA指导的DNA聚合酶，存在于RNA病毒中，以病毒RNA为模板，DNTP为原料，催化合成与病毒RNA互补的CDNA。3启动子指RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段DNA序列，是控制转录的关键部位。原核生物启动子序列按功能的不同可分为三个部位，即起始部位、结合部位、识别部位。4CDNA由病毒逆转录酶催化，DNTP为原料，以病毒RNA为模板合成的互补链称CDNA。5内含子结构基因中不能指导多肽链合成的非编码顺序就被称为内含子。三、问答题1简述复制与转录的相似和区别。答复制和转录都以DNA为模板，都需依赖DNA的聚合酶，聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键，新链合成都是从53方向延长，都需遵从碱基配对规律。复制和转录的区别是通过复制使子代保留亲代全部遗传信息，而转录只是根据生存需要将部分信息表达。复制以双链DNA为模板，而转录只需单链DNA为模板；复制产物是双链DNA，转录产物是单链RNA。此外，聚合酶分别是DNAPOL和RNAPOL；底物分别是DNTP和NTP；复制是碱基AT、GC配对，转录是碱基AU、GC配对；复制需要RNA引物，转录不需要任何引物。2简述原核生物RNA聚合酶结构特点和功能答RNA聚合酶单链DNA模板以及四种核糖核苷酸存在的条件下，不需要引物，聚合生成RNA。原核生物中的RNA聚合酶全酶由五个亚基构成，即2。亚基与转录起始点的识别有关，而在转录合成开始后被释放，余下的部分（2）被称为核心酶，与RNA链的聚合有关。原核生物RNA聚合酶的功能主要有以全酶形式从DNA分子中识别转录的起始部位。促使与酶结合的DNA双链分子打开约17个碱基对。催化与模板碱基互补的NTP逐一按与模版DNA链碱基配对规律5至3方向延伸成多聚核苷酸（形成磷酸二酯键），从而完成一条RNA的转录。识别转录终止信号。参与转录水平的调控。第十一章蛋白质的生物合成翻译一、填空题1摆动配对是密码子的第3位碱基与反密码子的第1位碱基配对不严格。2密码子的阅读方向是53；多肽链合成方向是N端C端。3核糖体的A位是氨基酰TRNA结合的部位的部位，而P位是肽酰TRNA结合的部位的部位。4氨基酰TRNA合成酶具有有效正活性，对氨基酸、TRNA两种底物都能高度特异性地识别。二、问答题1翻译后加工常见有哪些方式答一级结构的加工修饰肽段的切除、N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除、氨基酸的修饰。肽链的折叠在分子伴侣的帮助下形成特定的二硫键和空间构象。蛋白质高级结构修饰具有四级结构的蛋白质各亚基分别合成，按一定的方式和次序聚合成四级结构。蛋白质合成后靶向运输许多蛋白合成后经靶向运送到其相应功能部位。2简述遗传密码的概念和特点答遗传密码MRN