生物化学ppt蛋白质.ppt

，蛋白质存在于所有生物细胞中，是构成生物体的最基本的结构质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，几乎参与到所有生命活动过程中。第二章蛋白质(Protein)，1，氨基酸2，肽3，蛋白质的分子结构4，蛋白质结构和功能的关系5，蛋白质的重要特性6，蛋白质的分类7，蛋白质的分离、纯化和应用，概述，第一，蛋白质的定义蛋白质：天然氨基酸通过肽结合而连接的所有其种类很多，各有特定的相对分子质量、复杂的分子结构和特定的生物学功能；是表达生物遗传特性的一种主要物质。其次，1878年，斯塔斯在反杜林论指出蛋白质的重要性。“生命是蛋白质体存在的方式，这种存在方式实质上在于这些蛋白质的化学成分的不断自我再生。”第一，蛋白质是生命的物质基础。第二，生命是物质运动的特殊形式，蛋白质体存在的方式；第三，这种存在方式的本质是蛋白质体及其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践充分证明和发展了恩格斯的主张1。蛋白质是体内不可缺少的重要成分，蛋白质是干燥而沉重的人体中45%(中年)水55%细菌50%80%蛋白质19%真菌14%52%脂肪19%酵母14%50%糖1蛋白质是生物功能的主要实施者，接收(1)酶的催化作用(2)结构成分(3)调节作用(多肽激素)(4)运输功能(5)运动功能(6)免疫保护作用(干扰素)(7)外源蛋白具有可用作生产及加工对象的营养功能，3，蛋白质的组成，1。元素构成蛋白是一种含氮的有机化合物，除了碳、氢、氧以外，还包含氮和少量硫。有些蛋白质还含有其他元素，例如磷、铁、碘、锌、铜等。蛋白质中这些元素的构成比例大约为碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%其他微量元素，蛋白质中的氮占生物组织中所有含氮物质的绝大多数。因此，生物组织的氮含量几乎可以看作是蛋白质的氮含量。大部分蛋白质的氮量接近16%，因此可以根据生物样品中的氮量估算蛋白质的近似量，蛋白质含量测定：kjeldahl法(测定氮的经典方法)的优点：对原料没有选择性，仪器简单，方法简单；缺点：很容易将核酸中的氮等无机氮分类为蛋白质，这是不正确的。一般来说，样品中氮量平均为16%，取反酸100/16=6.25，这意味着样品中存在的每个1g元素氮为6.25g蛋白的蛋白质转换系数。因此：蛋白质含量=氮的量6.25，不仅仅是商法，还包括紫外线非比色双缩二脲派-苯酚卡玛斯良g-250比色法(条件：蛋白质必须可溶)，2。化学成分(两种类型)简单蛋白质：-氨基酸结合蛋白水解=简单蛋白质辅具，1节氨基酸化学，1，氨基酸的结构和分类，1。氨基酸的结构氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是构成蛋白质的基本单位。蛋白质水解物中分离出的氨基酸除脯氨酸外，有20种。这种天然氨基酸在与羧基相邻的-碳原子上有氨基，-氨基酸，cohh 2nch -碳原子组RR组，-氨基酸基本结构通过-氨基酸，2。体内氨基酸类别，蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种稀有蛋白质氨基酸：蛋白质组成中除上述20种常见氨基酸外，还从少数蛋白质中分离出几种稀有氨基酸，它们都是相应普通氨基酸的衍生物。4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：体内游离或结合状态的氨基酸。构成蛋白质的20种氨基酸，20种常见蛋白质氨基酸的分类、结构和三方符号，r组化学结构分类，脂肪族AA(中性、羟基或硫醇，酸性、碱性)，芳香aa (phe，Tyr，Trp)，杂环人的必需氨基酸LysTrpPheValMetLeuIleThrArg，His，非极性R组氨基酸，电荷极性R组氨基酸，甘氨酸(Gly，G)，丙氨酸(Ala，A)，缬氨酸几种重要的几种不常见的氨基酸通常从不常见的蛋白质氨基酸中分离出来，被称为不常见的蛋白质氨基酸。 这些氨基酸是从相应的基本氨基酸衍生出来的。其中重要的是4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、N-甲基赖氨酸和3，5-二碘酪氨酸等。这些不常见的蛋白质氨基酸的结构是，ii。氨基酸的重要理化性质1。一般物理特性共同氨基酸是无色晶，其形状因组成而异，溶解度：各种氨基酸在水中的溶解度很大，溶于稀酸或稀碱，但不溶于有机溶剂。酒精通常能使氨基酸从溶液中沉淀。(2)熔点：氨基酸的熔点很高，通常在200 以上。(3)口感：其味道因氨基酸而异，没有味道，甜，苦，谷氨酸的丹钠盐有新鲜的味道，是msg的主要成分。光学旋转：除甘氨酸外，氨基酸还具有偏振性，可以向左或向右旋转偏振面。左手通常用(-)表示，右手通常用()表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸，在可见光区域不吸收光，但在原子外腺区域(97%以上)；b .知道蛋白质的分子量。知道蛋白质是由多个子键组成的。d .蛋白质中氨基酸组成的测定；每个氨基酸的数量是根据分子量计算的。e .测定水解液中氨的含量，计算酰胺含量。决定蛋白质第一结构的要求，第二，保持蛋白质结构和结构的力，第一组成和结构组成：在立体异构分子中代替原子或组在几何和光学异构等空间中的方向。配置互变需要共享耦合的破坏。结构：取代通风在单个接合旋转时形成不同的三维结构。这些空间位置的变化不包括共享连接的中断。2蛋白质结构保持的作用力，蛋白质自然结构的稳定性主要由包括氢键、盐键、疏水、范德华力、共价键、酯键和分批键的一系列弱力维持。氢键主要发生在多肽链中负电性强的氮原子或氧原子和n-h或o-h的氢原子之间。另一方面，水分子的氢原和羟基组分也可以与多肽链的相关原子或组分形成氢键，蛋白质表面的侧链通常倾向于形成这种氢键。范德瓦尔斯力一般意味着范德瓦尔斯魅力。3.疏水作用疏水作用实际上不是疏水组之间相互吸引，主要是因为介质水分者对疏水组进行密电，或者疏水组为了避免水分者而必须接近。也称为离子键4。盐键是蛋白质分子中包含的特定氨基酸，其侧链是带电荷的组，它们之间可以形成离子键。5.二硫多肽链内或其他链之间的两个Cys残留量的巯基，在氧化条件下形成二硫。6.位置键在两个原子之间单向提供共享电子对的共享键称为位置键。维持蛋白质分子结构的作用力a .盐键b .氢键c .疏水键d .范德华里e .二硫键，多肽链，iii .蛋白质的次级结构蛋白质的次级结构不包括蛋白质分子中一段肽链的局部空间结构，即该段肽链骨架原子的相对空间位置，不包括氨基酸残基侧链的结构。参与肽键的6个原子位于同一平面上，也称为酰胺平面或肽键平面。蛋白质结构的基本结构单位。肽单元，H，H，H，H，H，完全扩展的多肽主链结构，-碳原子，酰胺平面，=1800，=1800，=00，=00聚合每螺旋包含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。各肽键的氨和第四肽键的羰基氧形成的氢键使螺旋保持稳定。氢键基本上与螺旋长轴平行。-折叠，多肽链充分伸展，在相邻肽细胞之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构之上和之下。两条或更多-折叠结构平行排列，可以在两条链之间正向平行或反向平行移动。两条链之间的肽键形成氢键，巩固-折叠结构。氢键垂直于螺旋长轴。-角和不规则卷曲，-角：-随机卷曲：没有规则的肽链结构。肽链形成180回合子。含有4个氨基酸残基，形成第一个氨基酸残基和第四个氢键。第二个氨基酸残基往往是Pro。型-拐角的第三个残基始终是Gly，A5;超二次结构和域(1)超二次结构蛋白质中相邻的二次结构单元(即单个-螺旋或-折叠或-角)相结合，相互作用，规则和空间识别的二次结构结合体称为蛋白质的超二次结构基本组合方法：； 超二次结构在结构层面上比二次结构高，但功能域， ， ，4，蛋白质的三次结构，2)基于二次结构，将多肽进一步卷曲成几个相对独立、几乎球形的三次实体，然后通过两个或更多这样的三维实体合成三次结构，称为域。形成意义：更合理的蛋白质(酶)活性部位经常位于域之间，形成更灵活的域和功能区之间的关系。有时一个域是蛋白质的功能区，但并不总是这样。一个或多个域、域、triosososemittering isomerase、蛋形溶菌酶的三阶结构中的两个域、-螺旋、-角、-折叠、取消键、域1、域2、2、三阶结构的形成使肽链中的所有原子在空间上重新排列。例如：肌球蛋白核糖核酸酶、核酸酶第三结构图、肌氨酸(Mb)、蛋白质的第四结构、第四结构是根据称为相同或不同子单位(subunit)的子单位的一定排列方式进行聚合的蛋白质结构，维持第四阶段结构的作用力是疏水结合、子体具有球形三阶结构，通常只包含一个多肽链，由两个或多个肽链组成，通过二硫化键连接。例如：血红蛋白烟草花叶病毒的外壳蛋白4阶段结构，烟草花叶病毒外壳蛋白4阶段结构自组装，血红蛋白4阶段结构，第一阶段结构4阶段结构，血红蛋白，蛋白质的第一阶段结构是氨基酸序列，蛋白质的第二阶段结构是氢键引起的肽链的卷曲和折叠，主要结构。 维持蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫化键保持蛋白质分子的二级结构：氢键维持蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、斥力、盐键保持蛋白质分子的四级结构：反作用力、盐键、a盐键(离子键)b氢键c疏水相互作用d 范德华力虽然小，但大量的大疏水相互作用力对于维持第三级结构尤为重要，盐键数量小的二硫键对稳定蛋白质结构至关重要，二硫键越多，蛋白质分子越稳定，离子键，氢键，二氢键，疏水相互作用力，第四节蛋白质的分子结构和功能的关系，第一结构和功能2，蛋白质的高级结构和功能。 蛋白质的独特性质和功能是反映其结构的。蛋白质一级结构包含有关其分子的所有信息，并决定其上层结构，上层结构与其功能密切相关。第一结构决定了高级结构，蛋白质的功能，1，蛋白质第一结构的种类和同源性的例子：细胞色素c 2，蛋白质第一结构的变异和分子病的例子：血红蛋白异常病变镰刀贫血症3，蛋白质前体的激活和第一结构的例子：胰岛素的激活，其他生物和人类Cytc的AA差异数，人类和其他AA数黑猩猩0恒河火鸡13响尾蛇14海龟15金枪鱼21角饺子23小苍蝇25蛾31小麦35粗细胞色素43酵母44，其他生物来源的细胞色素c不变的AA残留，35对CytC的生物功能不可缺少。 有些可以参与维持分子结构。有些可以参与电子传输。有些人可能参与“认识”细胞色素还原酶和氧化酶。正常红细胞和镰状红细胞的扫描电镜照片，镰状红细胞，正常红细胞，-链n端氨基酸排列顺序12345678Hb-A(正常)val-his-leu-thr-pro-Glu-Glu.h b-s(患者)val-his-leu-