食品生物化学重点

第一章糖糖的定义：多元醛或多元酮，其缩聚物和一些衍生物。多糖：可水解成多个( 20个)单糖或其衍生物的糖单糖构型有机分子中每个原子特有的固定空间排列。这种排列需要共价键的分裂和重新形成。单糖的构象：是指在分子中，共价键结构不变，分子中基团在空间的排列位置仅通过单键的旋转或扭曲而改变，导致不同的排列方式。放置具有光学活性的溶液后，比旋度发生变化的现象称为回旋加速器。化学性质：单糖的氧化(即单糖的还原)弱氧化剂：常用的是含Cu2的碱性溶液单糖减少(3)糖苷化反应：单糖的半缩醛羟基(称为糖苷羟基)与其他含羟基化合物形成环状缩醛，在糖化学中称为糖苷。脱水(5)胺化：单糖分子中的羟基(主要是C2和C3上的羟基)可以被NH2基团取代，生成氨基糖，也称为糖胺。脱氧：单糖的一个羟基失去氧，形成脱氧糖糖胺聚糖的形成：乳糖：乳糖酶缺乏，肠道乳糖增加导致渗透性腹泻，肠道细菌使乳糖发酵产生大量气体。1.直链淀粉的-1.4-糖苷键支链淀粉的支链淀粉-1.4-糖苷键与-1，6-糖苷键第二章脂类物质脂质是一种重要的有机化合物，微溶于水，但高度溶于有机溶剂。它的化学本质是由脂肪酸和醇及其衍生物形成的酯。脂类有三个特点(1)一般不溶于水，但溶于脂类溶剂。(2)它是由脂肪酸和醇组成的酯。(3)它通常可被生物体用来构建、修复组织或提供能量。按化学成分分类简单脂质：单脂质是脂肪酸和醇(甘油和高级一元醇)的酯。将脂肪、油和蜡分开。复合脂质：复合脂质，是脂肪酸和醇(甘油和鞘氨醇)的酯，也含有非脂质物质。分为磷脂和糖脂。衍生脂质：脂质物质的衍生物，如水解产物、氧化产物等。甘油酯简单脂肪蜡，如蜂蜡脂溶性维生素类胡萝卜素甾醇类脂蛋白糖脂鞘脂类磷脂衍生润滑脂复合润滑脂按化学结构分类简单脂肪：由脂肪酸和酒精脱水和缩合形成的化合物复合脂质：由脂质分子、磷脂、生物分子等形成的物质。衍生脂质：脂质及其衍生物的前体2)系统命名代码命名：双键位置从羧基端计算。-代码命名：从甲基端计算双键位置油酸18: 1 (9)或18: 1 9意味着它含有18个碳原子，在9和10位之间有一个不饱和双键。高等动植物脂肪酸的共同特征；(1)脂肪酸链长以14-20个碳原子为主，而且是偶数，最常见的是16或18个碳原子的酸。最常见的饱和脂肪酸是棕榈酸和硬脂酸。最常见的不饱和脂肪酸是油酸。生活在低温下的高等植物和动物体内不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的熔点低于相同链长的饱和脂肪酸的熔点。高等动植物中单不饱和脂肪酸的双键位置一般在9-10个碳原子之间高等动物和高等植物的不饱和脂肪酸几乎都具有相同的几何构型，都属于顺式。只有少数不饱和脂肪酸属于反式脂肪酸。细菌中所含的脂肪酸种类远少于高等动物和高等植物。细菌的不饱和脂肪酸只有一个双键。必需脂肪酸：必需脂肪酸是维持哺乳动物正常生长所必需的，不能在体内合成，必须由食物提供，称为必需脂肪酸。非必需脂肪酸：生物体可以自行合成，例如，生物体可以合成饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。酸败的概念：天然油脂在暴露于空气中时会自然氧化，产生酸败和苦味，称为酸败。水解酸败：由于光、热或微生物的作用，油脂水解产生脂肪酸，低级脂肪酸有异味，称为水解酸败。氧化酸败：不饱和脂肪酸被空气中的氧气氧化生成醛和酮，这被称为氧化酸败。酸值：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的氢氧化钾毫克数。血浆脂蛋白：乳麋鹿微粒极低密度脂蛋白极低密度脂蛋白极低密度脂蛋白高密度脂蛋白膜的化学组成：(1)膜脂磷脂、胆固醇、糖脂等。不对称分布(2)膜蛋白(3)膜糖三、膜结构生物膜分子结构模型脂质双层，“三夹板”，单元膜，“流体嵌体”四、生物膜功能物质运输、能量转换、细胞识别、信息传递第三章蛋白质蛋白质是一种由氨基酸组成的重要生物大分子，是生命的物质基础。蛋白质含量=样品中的氮含量6.25氨基酸的分类酸性氨基酸碱性氨基酸不带电荷极性氨基酸非极性或疏水性氨基酸两性解离和等电点氨基酸分子包含可解离的弱碱性基团(-NH2 NH3)和弱酸性基团(-COOH COO-)。当氨基酸溶液处于一定的酸碱度时，特定氨基酸分子上的正负电荷相等，净电荷为零，氨基酸溶液变成两性离子，在电场中不移动到阳极或阴极，此时溶液的酸碱度为氨基酸的等电点。肽键是单键和双键之间的共价键，具有双键的性质，不能自由旋转。多肽的性质：含有两个以上肽键的多肽具有与缩二脲相似的结构特征。缩二脲试验也可以形成紫色络合物。可用于多肽的定量测定。黄色反应二硝基苯衍生物是由硝酸和黄色氨基酸的苯基(酪氨酸和苯丙氨酸)反应生成的。蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中由肽键连接的氨基酸排列顺序，即多肽链的线性结构。维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键。蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链的主链原子的局部空间结构，但不包括与其他肽段和侧链构象的相互关系的内容。维持蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。蛋白质的二级结构主要包括a螺旋、b折叠、b转向和随机卷曲。-螺旋的结构特征-螺旋是一种规则的螺旋构象，由多肽链的主链原子沿中心轴盘绕而成。其结构特点如下：(1)天然蛋白质的主螺旋是右旋螺旋；(2)螺旋每次上升需要3.6个氨基酸残基，上升0.54纳米；沿着螺旋轴。每个残基绕轴旋转100度。沿轴上升0.15纳米。(3)螺旋由氢键维持，氢键的取向几乎平行于螺旋的中心轴。b折叠是通过排列多个肽段或肽链形成的扇形层状构象，其由相邻主链之间的氢键维持蛋白质分子中的超二级结构，几个具有二级结构的基本结构单元(螺旋、折叠等)。)相互聚集形成具有二级结构的规则聚集体和具有特殊功能的结构区域结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链通过弯曲和折叠聚集在一起，从而形成几个紧密的球状构象，这些构象相互分离，并由松散的肽链连接蛋白质的三级结构指的是三维结构，其中肽链基于蛋白质分子的二级结构在空间中卷曲和折叠，以形成包括主链和侧链构象的特征三维结构。泰尔蒂亚维持三级结构的化学键主要是非共价键(二级键)，如疏水键、氢键、盐键、范氏吸引力等。但也有共价键，如二硫键等。蛋白质的四级结构是由两条或多条多肽链按照一定的空间排列通过非共价键与三级结构结合而形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白质。亚单位是指参与蛋白质四级结构形成的每一条具有三级结构的多肽链。蛋白质的四级结构由非共价键如氢键、盐键、梵高引力、疏水键等维持。蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构的变化可能影响其功能，有些变化甚至可能导致其功能完全丧失。蛋白质一级结构的变化是否会影响其生物学功能取决于这种变化是否会引起构象变化。蛋白质变性在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的严格空间结构被破坏(不包括肽键的断裂)，导致蛋白质生物活性的丧失和某些物理化学性质的改变。蛋白质的热变性导致蛋白质空间结构的二级键断裂，并在较高温度下改变蛋白质的构象。分子内的一些非极性疏水侧链暴露于分子表面，从而降低蛋白质分子的溶解度，促进蛋白质分子相互结合并凝结，然后形成不可逆的凝胶以凝结和沉淀。蛋白质的变构效应含有亚基的蛋白质由于一个亚基的构象变化而改变其他亚基的空间结构，导致蛋白质性质和功能的变化，这种效应称为蛋白质的变构效应。第四章核酸脱氧核糖核酸分子中脱氧核苷酸之间的连接方式(3-5磷酸二酯键)和排列顺序称为脱氧核糖核酸的一级结构，简称为碱基序列。初级结构的方向规则是53。不同的DNA分子具有不同的核苷酸序列，因此携带不同的遗传信息。具有二级结构的DNA双螺旋模型DNA双螺旋结构的关键点1 .两条反平行的多核苷酸链通过沿假定的中心轴彼此右旋盘绕而形成。2 .磷酸和脱氧核糖单元作为未改变的骨架组分位于外侧，作为可变组分的碱基位于内侧，链之间的碱基根据-T和-C配对，并且在螺旋表面上形成大凹槽和小凹槽并彼此交替排列。小沟渠很浅；深沟是蛋白质识别碱基序列的基础。3.螺旋直径为2纳米，相邻基面之间的垂直距离为0.34纳米，螺旋结构每10个碱基对(bp)重复一次，间隔为3.4纳米DNA螺旋结构氢键相互作用碱基积累力的稳定性反离子效应双螺旋，即脱氧核糖核酸的三级结构，被进一步扭曲形成比双螺旋更高级别的空间构象。包括由线性DNA形成的结、超螺旋和多重螺旋、由圆形DNA形成的结、超螺旋和系列环等。tRNA的结构二级结构特征：单链三叶草叶形，四臂四环三层结构特征：在两层结构的基础上进一步折叠和扭曲，形成倒l形核酸的性质是两性解离/通常是酸性的(在中性溶液中带负电荷)。核酸的紫外吸收特性退化：复性：在适当的条件下，变性核酸的互补链重组成双螺旋结构，这称为复性。DNA复性后，一系列性质将被恢复，但生物活性只能部分恢复，具有减色作用退化：在物理和化学因素的影响下，DNA碱基对之间的氢键被破坏，双螺旋被解开。这是一个伴随着A260增加(增色效应)和DNA功能丧失的跳跃过程。复性：在一定条件下，双螺旋结构通过变性DNA单链之间的碱基配对恢复，伴随着A260还原(颜色还原效应)和荧光强度的降低酶的定义：酶是一种具有特殊催化活性和特殊空间构象的生物大分子，由生物体的活细胞产生，包括蛋白质和核酸。酶催化的生化反应称为酶促反应，在酶催化下发生化学变化的物质称为底物。该酶的特点是具有极高的催化效率、高特异性和易失活活性，可以调节酶所需的辅助因子。总酶=酶蛋白辅因子(辅酶、辅因子)(活动)(非活动)(非活动)酶特异性类型1.绝对特异性有些酶对底物的化学结构有非常严格的要求，只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。2.相对特异性某些酶对底物化学结构的要求比上述绝对特异性略低。它们可以作用于一类化合物或化学键。酶的分类酶催化机理：当酶与底物结合时，由于酶的变形(诱导配合)或底物的变形，两者相互适合，并通过离子键、氢键、范德华力和水的影响结合成中间产物。在酶分子的非极性区域，由于酶和底物的接近和取向，两者可以通过亲核/亲电、一般的酸/碱催化或金属离子催化进行多元催化，从而大大降低了反应所需的活化能，使酶促反应快速进行michaelis menten方程米氏常数Km的意义A.不同的酶具有不同的Km值，Km值是酶的一个重要特征物理常数，它只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。B.Km值仅在固定的底物、一定的温度和酸碱度条件以及一定的缓冲体系中测量，在不同的条件下有不同的Km值。当v=Vmax/2时，公里=s(公里的单位是浓度单位)一般来说，1/Km可以近似代表酶对底物的亲和力。1/Km越大，亲和力越大。(同一种酶有几个具有几个Km值的底物，Km值最低的底物通常被称为最适合该酶的底物或天然底物)活化剂对酶反应速度的影响任何能提高酶的活性或将无活性的酶原转化为活性酶的物质称为活化剂1)无机离子：金属离子(钾钠镁锌铁钙)，阴离子(氯-溴-)，氢离子(2)简单的有机分子：一些还原剂，乙二胺四乙酸(EDTA)(3)具有蛋白质性质的大分子主要是酶原激活剂抑制和抑制剂任何降