做到吐血的基本完整资料生化

1、生化复习之我见一 蛋白质1. 蛋白质从外形上分球蛋白，纤维状蛋白，膜蛋白。2. 氨基酸是蛋白质的组成单位，生物体内的氨基酸有20种除了脯氨酸外都是-氨基酸，除了甘氨酸外都有旋光性左旋（-）右旋（+），每种氨基酸都有D型和L型，但是天然蛋白质水解得到的都是L-氨基酸。旋光性和构型无直接对应关系。3. 氨基酸分类方式：（1） 按照营养分类，分为必须氨基酸（赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸）其他为非必须，必须氨基酸为人体必须从外界摄取自身无法合成或合成速度不能满足人体需要。（2） 按照R基分类，分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸）、杂环氨基酸（组氨酸

2、、色氨酸）和杂环亚氨基酸（脯氨酸）（3） 按照极性与否分类【1】、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）甲硫氨酸（Met）【2】、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）结构式在书P22到24

3、。大神同学可以来一波4. 氨基酸的理化性质：物理性质：熔点较高（>200），有些无味道，有些鲜，有些酸，能溶于酸碱溶液，旋光性（除甘氨酸），在280nm有吸收峰离子化合物，以两性离子形式存在于溶液或晶体。本身的氨基和羧基能成盐称为内盐。等电点的定义：调节pH使得氨基酸分子的NH3+和COO-解离度完全相等，氨基酸所带净电荷为0以两性离子存在时，在电场中不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。在pH<等电点的时候氨基酸离子带正电，在电泳时游向阴极，当pH>等电点的时候氨基酸离子带负电，在电泳时游向阳极。当等电点时溶解度最小，可利用等电点沉淀与分离氨基酸混合物。化学性

4、质鉴定氨基酸：茚三酮反应：-氨基酸和水合茚三酮沸水中共热，在弱酸性溶液中成形成蓝紫色复合物。胺也可以发生茚三酮反应所以说有蓝紫色不一定有氨基酸。（其他的我上课没怎么听，想看的就去看看在书上P27-30）5. 肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成的共价键称为肽键，由此生成的化合物称为肽。名称上，2个氨基酸残基的肽称为二肽等等，12个以上少于20个称为寡肽，20个以上的称为多肽。线性的肽链会有两端，一般书写时将NH2端称为N端放在左边，COOH端称为C端放在右边。6. 蛋白质：一级结构（多肽链中的氨基酸序列）例：胰岛素有两条链A,B之间有半胱氨酸形成的二硫键连接，A链6,11位上两

5、个半胱氨酸通过二硫键相连形成链内小环7. 蛋白质的空间结构：二级结构，超二级结构，结构域，三级结构和四级结构。作用力主要是氢键，盐键等非共价键，以及疏水键和范德华力等。8. 蛋白质：二级结构（多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。因为肽键重复，所以有周期性。（1） 螺旋：多肽链中的肽围绕统一轴旋转形成的螺旋称为螺旋每一圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，两个氨基酸的距离为0.15nm，即3.6*0.15=0.54他是右手螺旋，每圈螺旋含有3.6个残基，有氢键密封形成的环有13个原子，因此称为3.613-螺旋（2）折叠分两种一种是平行折叠，一种是反平行折叠，平行折叠更规则

6、。（3）转角球状蛋白多见，第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键成环。9. 蛋白质：三级结构（球状蛋白的多肽链在二级结构的基础上组装而成的完整结构单元称为三级结构即多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。）（我书上没笔记估计我没听或者不重要你们看着办）10. 蛋白质：四级结构（许多蛋白质由两个或两个以上的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合形成特定的构像。蛋白质四级构像是分子中亚基的种类、数量、以及相互关系）11. 血红蛋白相对分子质量为65000，四个亚基中有两个两个，形成四聚体。12. 蛋白质的变性：天然蛋白质因受物理或化学因素

7、影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化使得蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，失去生物活性，但一级结构不破坏，该现象称为蛋白质的变性。13. 蛋白质的沉淀：是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。变性与沉淀区别。14. 蛋白质的鉴定（1）双缩脲反应：双缩脲能在碱性溶液中与硫酸铜发生反应放出一分子氨气，并生成紫红色络合物。而因为肽键的结构和双缩脲类似，（2）酚试剂定量，灵敏度高。（3）紫外吸收法，测定蛋白质在A280nm和A260nm的值，质量浓度m

8、g/mL=1.45A280-0.47A260。二 核酸1. 核酸的组成：核酸经部分水解生成核苷酸，核苷酸部分水解生成核苷和磷酸，核苷可以水解成戊糖和含氮碱基。核糖是还原糖，以下是核糖和脱氧核糖的结构。核糖都是D2. 含氮碱基有五种，RNA中有腺嘌呤A、尿嘧啶U、胞嘧啶C和鸟嘌呤G。 DNA中为腺嘌呤A、胸腺嘧啶T、胞嘧啶C和鸟嘌呤G。含氧碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，生理pH下是酮式3. 核苷：是含氮碱基和戊糖生成的糖苷，核糖的1碳原子通常与嘌呤的9号氮原子，嘧啶的1号。链接。嘌呤形成的核苷反式比较稳定。也就是说，画的时候碱基和戊糖尽量远。4. 老师说要考的结构式中一定有AMP ADP A

9、TP之一，这三个背了绝壁不亏，有一个就是AMP 两个就是ADP 三个就是ATP，中文名分别是腺苷一磷酸（二，三）磷酸上的没有双键的O有上角标5. 核酸的结构：DNA与RNA都是没有分支的多核苷酸长链，连中每个核苷酸的3-羟基和相邻的核苷酸上的5磷酸相连，核苷酸间的链接键是3,5-磷酸二脂键。且他们都有方向性也都有一个5末端和一个3末端。6. 写法：pACGU，从左到右表示左端的是5端，右端的是3端。特殊：真核生物mRNA:G5ppp5AUGC3。7. DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构。要点：1.DNA分子由反向平行的多核苷酸链构成，一条链的5末端和另一条链的3末端，右手螺旋2.两条

10、链上的碱基均在主链内侧，A与T配对（两个氢键），G与C配对（三个氢键），螺旋直径2nm。3.成对碱基大致处于同一平面，相邻碱基对平面间的距离为0.34nm，碱基平面间堆积起来形成碱基堆积力，每转一周有10个碱基对，所以螺距为3.4nm。4.碱基对糖苷键的夹角导致两个戊糖之间有窄角（120度）和广角（240度）。碱基对上下堆积起来窄角的一侧形成小狗，宽度为1.2nm广角的一侧形成大沟，宽度为2.2nm。大沟处可以提供与蛋白质相互识别的丰富信息。5.大多数DNA为双链，少数病毒为单链。6.核酸结构主要依靠碱基堆积力以及碱基间的氢键。二级结构其他类型：B-DNA，我们一直认识的那种。A-DNA，碱基

11、平面倾斜19度，大沟变得狭而深，小沟变得宽而浅。Z-DNA，左手螺旋，直径1.84nm每转含有12个碱基对，分子细长伸展。螺旋表面只有小沟没有大沟。DNA存在二重对称结构，一条链的正读和另一条反读相同，称为回文顺序，有重要生理意义。8. tRNA二级结构（三叶草）的特征：（老师复习课提到过，大家看着办）(1)tRNA的二级结构由四臂、四环组成.已配对的片断称为臂,未配对的片断称为环.(2)叶柄是氨基酸臂.其上含有CCA-OH3,此结构是接受氨基酸的位置.(3)氨基酸臂对面是反密码子环.在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与mRNA上的密码子相互识别.(4)左环是二氢尿嘧啶环(D环),它

12、与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关.(5)右环是假尿嘧啶环(TC环),它与核糖体的结合有关.(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环,它的大小决定着tRNA分子大小.9. 核酸的性质，有磷酸和碱基，所以为两性物质，因为磷酸是强酸，所以核酸和核苷酸通常表现为酸性。DNA纯品味白色纤维状固体，RNA为白色粉末。微溶于水不溶于一般有机溶剂。可用乙醇从溶液中沉淀核酸。10. 紫外吸收性质，最高吸收峰位于260nm，当核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加30%-40%这种现象称为增色效应，因为在双螺旋中碱基紧密堆积降低了其对紫外光的吸收。11. 核酸的变性，双链核酸的变性指的是双螺旋氢键断裂，空间结构

13、破坏，形成单链无规则线团的过程。核酸变性后260nm紫外吸收值明显增加，产生增色效应，黏度下降生物学功能全部或部分丧失。加热DNA稀盐溶液，达到一定温度260nm吸收值骤然上升，增加约40%后变化趋于平坦，说明已完全分开，将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半的温度称为熔解温度，Tm。影响因素：1.G-C含量，含量越高Tm越高2.溶液离子强度，强度低Tm低，即纯水中Tm很低室温下就可变性。3.溶液pH高pH下，碱基失去H+，无法形成氢键。4，变性剂如甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键使得Tm下降。12. 核酸的复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称为复性。复性时要缓慢冷却，所以又

14、称退火。复性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象称为减色效应。影响因素有5点1.复性的温度，复性时温度不宜过低Tm-252.单链片段的浓度，浓度高复性快。3.单链片段的长度，单链越大复性越慢。4.单恋片段的复杂度，越不复杂复性越快。5.溶液离子强度，维持一定离子强度加快复性三 酶1. 酶是具有高效性与专一性蛋白质为主要成分的生物催化剂，这个概念包括三层含义，首先酶是催化剂，具有催化剂的一般共性。第二酶是生物大分子绝大多数酶是蛋白质，少数是RNA称为核酶。第三酶催化时具有高效性与专一性的特点。2. 酶组成上分为两类一类是单纯蛋白质（仅由氨基酸残基组成如脲酶、淀粉酶），另一类为缀合蛋白质（又称为全酶）

15、中除了氨基酸残基组分（称为脱辅酶）外，还有金属离子、有机小分子（称为辅因子）有机类型的辅因子称为辅酶。结合松散的叫辅酶，结合紧密的叫辅基。3. 酶的命名和分类：主要是类别如给一个名字XX1.1.1.1第一个数字代表种类，其他的不用知道。类别：（1） 氧化还原酶类（2） 转移酶类（3） 水解酶类7（4） 裂合酶类（5） 异构酶类（6） 合成酶类4. 酶的专一性假说：1. 锁与钥匙:认为酶表面有特定形状，底物分子和酶的特定部位结合，具有紧密的互补关系。但是有问题，因为不可能又能和底物结合又能和产物结合。2. 诱导契合假说：酶在催化时会与底物结合，且发生变化，非与底物分子正好互补。接近真实情况。5.

16、 酶的作用机制，就是降低反应活化能。加快反应进行。6. 酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残疾参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残疾比较集中的区域称为酶的活性部位，或称为酶的活性中心7. 活性部位的特性1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上一个裂隙8. 抑制剂的影响作用：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。可逆分为三种1.

17、竞争性抑制剂，这些抑制剂的化学结构与底物类似，从而可与酶结合，减少底物与酶的结合，抑制剂结合位点和底物相同。2.非竞争性抑制剂，酶与抑制剂与底物三者同时结合，无法反应形成产物，抑制剂结合位点和底物不同。3.反竞争性抑制剂，酶只有与底物结合后才可以与这类抑制剂结合，无法反应，抑制剂结合位点和底物不同。9. 温度对酶活性的影响：类似开口向下抛物线，顶点所对应的温度称为最适温度。会变，与反应时间，底物类型等因素有关。10. pH的影响作用: 和温度一样，有最适pH，且也会变化，可因为底物种类和浓度及缓冲溶液的成分改变而变化。11. 酶的活力可以被某些物质提高，比如氯离子是唾液淀粉酶的激活剂（我们实验

18、过的）。四 新陈代谢总论1. 新陈代谢：是生物与外界环境进行物质能量交换的全过程2. 同化作用：经过一系列生化反应，转变为自身结构化合物的过程称为同化作用。异化作用：将体内物质经过一系列的生化反应，分解为不能再利用的物质排出体外的过程，称为异化作用。3. 新陈代谢特点：1.严格的顺序性2.高效性3.温和性4.自动调节性。4. G=H-TSG<0反应能自发进行（放能）G>0不能自发，但是吸能可进行（吸能）G=0平衡了。其他的书上204页自己看，以前学过的不要怕。5. 生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。有三类：失去电子，失去氧，加氢。6.

19、 生物氧化特点：1.37，温和反应，酶催化2.生物氧化的能量逐步释放，以ATP形式捕获能量。3.CO2生成是有机酸脱羧生成，有和脱羧之分。4.水是代谢物脱的氢经一系列传递体与氧结合生成5.有严格的细胞定位，真核在线粒体内，不含线粒体的原核在细胞膜上。7. 呼吸链：经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称为呼吸链。传递顺序与电子传递体的标准氧化还原电位有关。从电位低传递到电位高的。8. 氧化磷酸化：伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化，分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化，通常氧化磷酸化指的是电子传递体系磷酸化。9. ATP生成量：NADH呼吸

20、链生成2.5molATP，FADH2生成1.5molATP。10.11. 这里太多了，我也不知道整理的对不对，你们就当看笑话咯。糖酵解：统称1mol葡萄糖或者糖原变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程是糖酵解。1)糖酵解概念：葡萄糖（糖原）变为®丙酮酸2）过程：己糖磷酸酯的生成（3步）磷酸丙糖的生成（2步）甘油-2-磷酸的生成（3步）丙酮酸的生成（2步）3） 无氧情况下丙酮酸的代谢途径:丙酮酸还原成乳酸（1步）-乳酸发酵丙酮酸还原成乙醇(2步)-酒精发酵糖酵解的特点和生物学意义（1）反应部位：胞液（2）关键酶：己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶（3）能量的净生成：2ATP有三步不可逆反应：葡萄糖激酶 果糖磷酸激酶（限速步骤限速酶） 丙酮酸激酶所有中间产物都是磷酸化的化合物，是生物在缺氧时的获能方式，由11个酶的连续作用所催化糖酵解的反应类型：磷