动物生物化学

1、精选优质文档-倾情为你奉上生物化学名词解释1. 生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。2. 蛋白质（protein）：由-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子。3. 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。4. 构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体。5. 构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。6. 肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个C处于一个平面上，这种刚

2、性结构的平面称肽平面。7. 二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。8. 超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。9. 结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。10. 同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。11. 沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。12. 变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以及与配体结合的能力改变。13.

3、氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。14. 蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。15. 蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。16. 沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象。17. 酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。18. 酶蛋白（apoengyme）：需要

4、辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。19. 酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。20. 同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。21. 诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物适应结合。22. 酶活力：酶催化化学反应的能力。23. 酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。24. 酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。25. Km：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。26. 不可逆抑制：抑制剂以共价键与

5、酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。27. 可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用。28. 竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度的可逆性抑制作用。29. 反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。30. 变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。31. 协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。32. 共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分

6、子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。33. 核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。34. DNA的熔解温度/Tm：DNA变性50%的温度，70-85。35. 增色效应：核酸变性后其OD260增高的现象。36. 退火/复性（annealing）：在适当条件下，变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构。37. 减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象。38. 核酸变性：在理化因素的作用下，破坏核酸分子中的氢键，使双螺旋结构变成无规则的单链线团状。39. 分子杂交（hybridization）：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间，通

7、过变性和复性处理，部分互补的区域相结合。40. 生物氧化：物质在体内分解代谢，最终生成CO2、H2O和能量的过程。41. 呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体，最终传递给氧生成水的传递体系。42. 氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时，所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程。43. 底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水，分子内原子发生重排，产生高能键，交给ADP生成ATP的过程。44. 磷氧比：生物氧化中，每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数。45. 糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物。46. 糖酵解/EMP途径（glycolysis）：在无氧条件

8、下，糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程。47. 生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛，进而生成乙醇的过程。48. 有氧氧化：机体氧气供给充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放能量的过程。49. 三羧酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程。50. 磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖，经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH，再经过一系列的磷酸酯的互变过程。51. 糖异生（gluconeogenesis）：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。52. 乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经

9、血液循环至肝脏，经异生作用生成葡萄糖，进入血液循环，补充血糖，被骨骼肌再利用的过程。53. 能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度。54. 级联放大反应：激素的信号通过一系列的连锁反应使其作用不断加以放大的现象。55. 脂类（lipid）：指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物，是脂肪和类脂的总称。56. 必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量不足，必须由食物供给的脂肪酸。 57. 酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者的总称。58. 蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸，在转甲基后生成同型半胱氨酸，然后再重新合成蛋氨酸的过程。59. 冈崎片段：在DNA后

10、随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段。60. 中心法则：指遗传信息在分子水平上的传递规律，主要是DNADNA，DNARNA蛋白质，病毒可以RNADNA或RNARNA。 61. 半保留复制：DNA复制时，以每一条链为模板，合成与之相互补的链。在子代DNA分子中，一股链来自于亲代，一股链为新和成的。62. 逆转录：在反转录酶的作用下，以RNA为模板，合成DNA的过程。63. 互补DNA（cDNA）：在反转录酶的作用下，以RNA为模板合成的DNA。64. DNA的损伤：在理化因素的作用下，引起DNA的化学结构发生改变。65. SOS应急反应：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下，以牺牲复制

11、的的忠实性为代价产生差错修复的反应。66. 转录：在RNA聚合酶的作用下，以DNA为模板，合成RNA的过程。67. 转录单位（顺反子）：从启动子到终止子的一段DNA片段。68. 不对称转录：在一个转录单位中，只有一条链作为模板合成RNA的方式。69. 启动子（promoter）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列。70. 终止子（terminator）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列。71. 复制子（replicon）：两个复制起始点之间的DNA片段，是独立完成复制的功能单位。72. 内含子（intron）：真核生物断裂基因中的非编码序列。73. 外显子

12、（exon）：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列。74. 核不均一RNA（hnRNA）：真核生物细胞核内mRNA前体分子，相对分子质量较大，且不均一，含有许多内含子。75. RNA复制：在RNA复制酶的作用下，以RNA为模板，合成RNA的过程。76. 翻译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程。77. 密码子（codon）：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基，是遗传密码的基本单位。78. SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌呤核苷酸的一段序列，与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合，是mRNA与核糖体结合的识别位点。79. 分子伴侣：能

13、帮助新生肽链折叠成正确的空间结构，而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子。80. 基因表达：基因的转录与翻译过程。81. 操纵子（operon）：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成，是原核生物基因表达调控的基本单位。82. 反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA翻译的RNA分子。83. 顺式调控元件：与结构基因串联，对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列，包括启动子、增强子、沉默子等。84. 反式作用因子：与顺式作用元件结合，调节基因转录效率的蛋白质因子。85. DNA重组技术：将目的基因按照人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上，并使之在特定的受体细

14、胞中增殖与表达，使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作。86. 聚合酶链式反应（PCR）：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法，经变性、退火和延伸三步反应使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术。简答1、蛋白质的分类1）依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2）依据生物化功能 酶蛋白：催化作用蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等； 调节蛋白：调节物质代谢蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达组蛋白、阻遏蛋白、转录因子； 运输蛋白：运输功能血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体； 运动蛋白：运动作用肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动； 防御蛋白：防御作用抗体、补体、

15、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等； 贮存及营养作用：贮存及营养功能铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白； 受体蛋白：接受和传递信息的作用神经递质、激素、药物等受体； 结构蛋白：结构成分和机械支撑作用膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白； 电子传递蛋白：传递电子铁硫蛋白、细胞色素； 特殊蛋白：功能各异毒蛋白动物、植物、微生物所分泌，蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白蔬菜、水果；抗结冻蛋白南极水域鱼体内；3）依据化学组成 简单（单纯）蛋白质只含有氨基酸，根据溶解度不同，分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白； 结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂

16、蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4）依据营养价值 完全蛋白质必需氨基酸种类齐全； 不完全蛋白质必需氨基酸种类不齐全。2、蛋白质序列测定1) 纯化蛋白质：纯度在98%以上；2) 测定蛋白质的分子量，确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3) 打开二硫键，确定每种肽链的数目，并分离纯化肽链；4) N、C末端氨基酸的测定；5) 用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6) 纯化肽段，测定氨基酸的序列；7) 确定一级结构的排列顺序；8) 确定二硫键的位置。3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键。4、蛋白质沉淀方法1) 盐析；2) 有机溶

17、剂沉淀法；3) 重金属沉淀法；4) 生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5) 等电点沉淀法；6) 加热变性沉淀法。5、分离纯化蛋白质1) 研究蛋白质的结构与功能；2) 生产有活性的蛋白质或酶、激素；3) 作为药物、抗原、食品添加剂等。6、蛋白质含量的测定方法1) 紫外分光光度法；2) 双缩脲法；3) Folin-酚法；4) 考马斯亮蓝法；5) 凯式定氮法。7、酶的催化特性1) 反应条件温和；2) 效率极高；3) 特异性；4) 活性可调节性；5) 有的酶活性与辅助因子有关。8、Km的意义1) Km是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；2) Km是酶在一定温度、pH和底物条件下测定的，不

18、同的酶Km值不同；3) 若一个酶有几个底物，则每一个底物均有一个特定的Km，其中Km值最小的底物是酶的最适底物；4) Km可近似表示酶与底物亲和力的大小，Km越大，亲和力越小。9、共价修饰的类型1) 磷酸化与脱磷酸化；2) 乙酰化与脱乙酰化；3) 甲基化与脱甲基化；4) 腺（尿）苷化与脱腺（尿）苷化；5) -SH与-S-S互变。10、酶根据反应性质的分类1) 氧化还原酶；2) 转移酶；3) 水解酶；4) 裂合酶；5) 异构酶；6) 连接酶（合成酶）。11、维生素维生素俗名活性形式生理功能/缺乏症水 溶 性VitB1硫胺素TPP胆碱酯酶抑制剂VitB2核黄素FMNFAD黄酶辅酶、传递氢VitB3

19、泛酸辅酶A酰化酶辅酶、传递酰基VitB5维生素PP辅酶、辅酶传递氢、DNA复制、神经组织VitB6吡哆素PAP、PLP转氨酶辅酶VitB7生物素、维生素H羧化酶辅酶、羧化固定CO2VitB11叶酸FH4或THFA蛋白质和核酸合成VitB12钴胺素甲基钴胺素与FH4传递甲基VitC抗坏血酸氧化还原反应、二硫键、羧化酶辅酶硫辛酸糖代谢、保护巯基酶脂 溶 性VitA视黄醇夜盲症、干眼病VitD钙化醇1，25-二羟基VitD3佝偻病、骨质疏松症VitE生育酚肌肉萎缩、贫血、生殖系统障碍VitK凝血维生素凝血时间延长12、DNA右手双螺旋（B型）结构1) 两条反平行的脱氧多核苷酸链围绕共同的螺旋，螺旋直

20、径为2nm；2) 磷酸和脱氧戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内侧，碱基间以氢键连接，A=T，GC相配对；3) 所有的碱基平面几乎与螺旋轴垂直，所有的糖环平面与螺旋轴平行。4) 维持双螺旋的力是碱基堆积力、氢键和离子键。5) 螺旋表面形成两条凹陷的沟，分别称大沟和小沟。13、影响DNATm值的因素1) DNA均一性均一性越高，变性的温度范围越窄；2) G-C含量G-C含量高，Tm值高；3) 介质中离子强度离子强度高，Tm值高。14、生物氧化的特点1) 在体温、一个大气压、pH近中性的水溶液中进行；2) 经一系列酶促反应逐步缓慢进行；3) 能量逐步释放，且将相当的能量以ATP形式储存和转运

21、；4) 物质氧化的主要方式是脱氢，脱下的氢在酶、辅酶和电子传递系统参与下与激活的氧结合生成H2O;5) CO2是代谢物转变成羧酸、经过脱羧产生的；6) 场所：真核细胞主要在线粒体内膜，原核细胞在质膜上进行。15、线粒体呼吸链的种类及排列顺序1) NADH呼吸链：NADHFMNFe·SCoQCytbFe·SCytc1CytcCytaa3O22) FADH2呼吸链：琥珀酸FADFe·SCoQCytbFe·SCytc1CytcCytaa3O216、生物氧化抑制1) 电子传递抑制剂（1） 鱼藤酮、阿米妥：抑制电子从NADH向CoQ传递；（2） 抗霉素A：抑制电子

22、从Cytb向Cytc1传递；（3） CN-、CO、H2S、N3-：抑制电子从Cytaa3向O2传递。2) 磷酸化抑制剂作用于ATP合成酶，抑制ADP磷酸化，最终抑制电子传递。如：寡聚酶，阻止质子从F0质子通道回流，抑制ATP生成。3) 解偶联剂使电子传递和ATP形成两个偶联过程分离，只抑制ATP生成，不抑制电子传递。如：解偶联蛋白、双香豆素、2，4-二硝基苯酚等。17、-磷酸甘油穿梭机制主要存在于骨骼肌、脑和神经组织中。胞质中含有甘油磷酸脱氢酶，可催化磷酸二羟基丙酮还原为-磷酸甘油，后者进入线粒体。线粒体内膜近外侧有甘油磷酸脱氢酶，它是胞质侧甘油磷酸脱氢酶的同工酶，但辅酶是FAD。可催化-磷酸

23、甘油脱氢生成磷酸二羟基丙酮和FADH2。于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中，转化为FADH2，进入FADH2呼吸链氧化。磷酸二羟基丙酮则从线粒体返回细胞质。这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成1.5分子ATP。18、苹果酸-天冬氨酸穿梭机制主要存在于肝脏和心肌中。胞质中含有苹果酸脱氢酶，可催化草酰乙酸还原为苹果酸，后者进入线粒体基质。线粒体基质内有另一种苹果酸脱氢酶，可催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H+。于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中，进入NADH呼吸链氧化。草酰乙酸则通过基质和胞质均含有的谷-草转

24、氨酶的作用，从基质返回胞质。这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成2.5分子ATP。19、糖的生理功能1) 氧化供能2) 重要碳源3) 细胞的重要组成部分20、糖的无氧分解(一) 糖酵解定义在无氧条件下，糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程，亦称EMP途径。(二) 过程（细胞液）（1） 葡萄糖分解成丙酮酸1) 葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2) 6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3) 6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖4) 1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖5) 磷酸丙糖的同分异构化6) 3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸7) 1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸

25、8) 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9) 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10) 磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（2） 丙酮酸转变成乳酸GluE1G-6-PDF-6-PE2F-1,6-2PD3-磷酸甘油醛D1，3-二磷酸甘油酸D3-磷酸甘油酸D2-磷酸甘油酸 E E 磷酸二羟丙酮 乳酸D丙酮酸E3磷酸烯醇式丙酮酸E1：己糖激酶； E2：磷酸果糖激酶； E3：丙酮酸激酶(三) 意义1) 1分子葡萄糖经EMP净生成2分子ATP；2) 在无氧或相对缺氧条件下，为机体提供生命活动所必须的能量；3) 即使在有氧条件下，机体有些组织也要由无氧酵解来供能。21、糖的有氧氧化(一) 定义机体氧气供给充足

26、时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放能量的过程。(二) 过程1) 第一阶段为糖酵解途径：葡萄糖丙酮酸和NADH+H+（胞质内）2) 第二阶段为丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸乙酰CoA和NADH+H+（线粒体），关键酶：丙酮酸脱氢酶系3) 第三阶段为TCA循环：乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化分解生成CO2、NADH+H+和FADH2（线粒体）草酰乙酸+乙酰CoAE1柠檬酸D顺乌头酸D异柠檬酸E E2苹果酸D延胡索酸D琥珀酸D琥珀酰CoAE3-酮戊二酸E1：柠檬酸合酶； E2：异柠檬脱氢酶； E3：-酮戊二酸脱氢酶复合体4) 第四阶段为生成H20和ATP：上述还原性辅酶NADH+H+和FADH2进

27、入线粒体呼吸链，彻底氧化生成H2O，并发生氧化磷酸化生成大量ATP。(三) 意义1) 可产生大量ATP，是机体利用糖或其它物质获取能量的最有效途径；2) 不仅是糖彻底氧化的途径，而且也是脂肪、蛋白质、氨基酸等最终彻底氧化的途径；3) 是糖、脂、蛋白质相互转变、相互联系的枢纽；4) 为其它物质代谢提供小分子前体。22、三羧酸循环（一）特点1) 反应部位：线粒体；2) 单向循环，催化三步不可逆反应的酶为关键酶，它们是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体；3) 循环一次产生10个ATP4次脱氢，生成3个NADH+H+、1个FADH22次脱羧1次底物水平磷酸化4) 中间产物不会因为参与

28、循环而被消耗，但可以参加其它代谢而被消耗。（二）生理意义1) 为机体提供大量能量； 2) 是三大物质代谢共同通路，起代谢枢纽作用： 是糖、脂类、蛋白质彻底氧化分解的必经途径； 产生大量中间产物，为糖、脂类和蛋白质提供合成原料。23、糖异生(一) 定义非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。(二) 过程乳酸D丙酮酸E1草酰乙酸E2磷酸烯醇式丙酮酸D2-磷酸甘油酸D3-磷酸甘油酸D1，3-二磷酸甘油酸E 3-磷酸甘油醛GluE4G-6-PDF-6-PE3F-1,6-2P D E 磷酸二羟丙酮甘油E1：丙酮酸羧化酶； E2：PEP羧激酶； E3：果糖-1，6-二磷酸酶； E4：葡糖糖-6-磷酸酶(三) 意

29、义1) 维持血糖浓度的相对稳定；2) 是体内糖的来源途径之一；3) 清除体内产生的大量乳酸；4) 协助氨基酸的代谢。24、脂类的生理功能1) 作为功能和储能物质；2) 作为组织细胞的结构成分；3) 提供必需脂肪酸；4) 协助脂溶性物质的消化吸收；5) 信号识别、免疫介导、细胞粘附等；6) 保护和保温作用；7) 转变为其它生物活性物质；8) 磷脂代谢产生的甘油二酯、IP3等可作为信号分子。25、血浆脂蛋白密度分类法（由低到高）1) 乳糜微粒（CM）：在小肠粘膜上皮细胞合成，脂肪最丰富，运输外源性脂类；2) 极低密度脂蛋白（VLDL）：在肝细胞合成，脂肪较丰富，运输内源性脂肪；3) 低密度脂蛋白（

30、LDL）：由VLDL转变而来，胆固醇最丰富，将胆固醇运至肝外；4) 高密度脂蛋白（HDL）：在小肠、肝、血浆中合成，蛋白质最丰富，将肝外胆固醇运至肝内。26、脂肪酸彻底氧化的能量计算以16碳软脂酸为例1) 脂肪酸的活化：消耗2ATP2) -氧化的次数：16÷217次3) 一次-氧化产生的ATP数：NADHFADH22.51.544) 产生乙酰CoA的个数：16÷285) 1乙酰CoA进入TCA产生的ATP数：3NADHFADH213×2.51.51106) 净生成的ATP数：4×710×8210627、酮体的生成和利用1) 生成的原料：乙酰Co

31、A；2) 关键酶：HMG-CoA 合成酶；3) 利用的酶：乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶；4) 生成部位：肝细胞线粒体；5) 利用部位：肝外组织线粒体。28、酮体的生理意义1) 是脂肪酸分解代谢的正常中间产物，是脂肪酸供能的一种形式；2) 分子小、易溶于水，便于运输；3) 在饥饿或缺糖时，作为大脑和肌肉的供能物质，有利于维持血糖。29、软脂酸的合成与-氧化的比较从头合成-氧化场所细胞质线粒体酶系6或7种酶，多酶复合体4种酶，分散存在酰基载体ACPCoASH二碳单位丙二酸单酰CoA乙酰CoA电子供体NADPHFAD、NAD+循环过程缩合-还原-脱水-还原脱氢-水合-脱氢-硫解-羟脂酰基构型D型L型

32、底物穿梭机制柠檬酸穿梭脂酰肉碱穿梭CO2柠檬酸要求要求不要求方向甲基到羧基羧基到甲基能量变化消耗7个ATP及14个NADPH，共42ATP7FADH2+7NADH-2ATP，共26ATP产物16碳以内的脂肪酸降解18碳以上的脂肪酸30、胆固醇的转化1) 转变为胆汁酸；2) 转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素；3) 转化为VitD3。31、蛋白质的生理功能1) 是构成组织细胞的结构成分；2) 执行多种生物学功能及转变为其它含氮类生物活性物质；3) 具有营养功能，为人体生长发育、组织更新及修补所必需；4) 彻底氧化分解，或转变为糖和脂肪。32、脱氨基作用的方式1) 氧化脱氨基作用-氨基酸亚氨

33、基酸-酮酸 + NH32) 转氨基作用L-氨基酸 + -酮戊二酸-酮酸 + L-谷氨酸3) 联合脱氨基作用；4) 嘌呤核苷酸循环；5) 非氧化脱氨基作用：脱水脱氨基作用：Ser、Thr；脱硫化基脱氨基：Cys；直接脱氨基：Asp。33、尿素循环(一) 过程1) ATP+NH3+CO2氨基甲酰磷酸+鸟氨酸瓜氨酸 线粒体2) 瓜氨酸+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸延胡索酸+精氨酸 胞液3) 精氨酸+H2O尿素+鸟氨酸 胞液(二) 意义1) 将有毒的氨转变为无毒的尿素，从肾脏排出体外；2) 排出1分子CO2，对调节酸碱平衡起重要作用。34、谷胱甘肽的生理功能1) 保护含巯基酶或蛋白质不被氧化，对维持红细胞及

34、细胞膜完整性具有重要意义；2) 与药物、毒物结合，参与肝脏的生物转化；3) 参与氨基酸的运输。35、参与DNA复制的主要蛋白质因子和酶类1) DNA聚合酶·原核生物：DNA聚合酶负责DNA损伤修复、切除RNA引物以及填补空隙；DNA聚合酶修复酶；DNA聚合酶复制酶；DNA聚合酶、SOS差错修复酶；·真核生物：DNA聚合酶引物酶、核DNA后随链的复制；DNA聚合酶修复酶；DNA聚合酶线粒体DNA复制；DNA聚合酶核DNA前导链和后随链的复制；DNA聚合酶后随链空隙填补、修复酶；2) 解螺旋酶：打开DNA的双螺旋，提供单链模板；3) 单链结合蛋白SSB：结合至解开的DNA单链上

35、，防止其退火及免遭核酸酶降解；4) 引物酶：合成复制所需的RNA引物；5) 引发前体：与引物酶组成引发体；6) DNA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接；7) RNaseH1和Flap：切除真核生物RNA引物；8) 拓扑异构酶：主要为拓扑异构酶起作用，引入负超螺旋，消除复制叉前进带来的扭曲张力；9) 端粒酶：真核生物端粒的合成。36、DNA的损伤类型1) 紫外辐射引起的嘧啶二聚体；2) 碱基的插入、缺失及改变；3) DNA链的铰链；4) 磷酸二酯键的断裂。37、真核生物的RNA聚合酶名称分布产物聚合酶核仁45SrRNA（18S-5.8S-28SrRNA）聚合酶核质mRNA前体（核不均一RN

36、A，hnRNA）聚合酶核质snRNAtRNA、5SrRNA和snRNA38、真核生物mRNA转录后的加工1) 5端加帽子结构；2) 3端加尾巴结构；3) 切除内含子、外显子连接；4) 3、5非编码区Am6A；5) RNA编辑：碱基的插入、缺失、改变。39、遗传密码的特点1) 方向性： 5 3；2) 起始密码：AUG（真核、原核）、GUG（原核）；3) 终止密码：UAA、UAG、UGA；4) 连续性和无标点：从起始密码起，每3个碱基连续阅读；5) 无重叠性：病毒除外，密码子中的碱基不重复阅读；6) 简并性：除Met、Trp外，其它均有2-6个密码子；7) 通用性及例外：所有生物体共用一个密码表，

37、但有例外，如，UGA在支原体、人和牛的线粒体编码Trp；8) 摆动性（变偶性）：密码子与反密码子配对时，前2个碱基严格互补，第3个碱基配对时有一定的灵活性。40、核糖体活性部位1) P位：肽酰-tRNA或起始氨酰-tRNA结合部位；2) A位：（延伸）氨酰-tRNA结合部位；3) 转肽酶部位：大亚基上，A与P之间；4) E位：大亚基上，空载tRNA释放部位；5) mRNA结合部位：小亚基。41、蛋白质的生物合成过程（原核生物）氨酰-tRNA合成酶(一) 氨基酸的活化AA+tRNA+ATP AA-tRNA+AMP+PPi(二) 起始阶段1) 大小亚基分离；2) mRNA在小亚基定位结合；3) 起

38、始氨酰-tRNA结合到小亚基，形成30S起始复合物；4) 核糖体大亚基结合，形成70S起始复合物；(三) 延长阶段1) 氨基酸进位：根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位；2) 成肽反应：由转肽酶催化肽键生成；3) 移位反应：EF-G催化GTP水解供能，核糖体向mRNA的3端移位一个密码子；(四) 终止阶段当翻译至mRNA终止密码时，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核糖体分离；(五) 多肽链的加工与修饰1) N-端甲酰甲硫氨酸、甲硫氨酸的切除；2) 切除信号肽；3) 切除供能非必需的肽段；4) 氨基酸的修饰5) 形成二硫键；6) 蛋白质的自剪接；7) 空间结构的折叠；8) 亚基间的聚合或辅基结合；(六) 蛋白质的转位共翻译转位或翻译后转位。42、乳糖操纵子调控作用机制1) 负调控无乳糖时，阻遏蛋白与操纵基因结合，抑制转录。有乳