大学生物化学重点知识_第1页
大学生物化学重点知识_第2页
大学生物化学重点知识_第3页
全文预览已结束

下载本文档

版权说明：本文档由用户提供并上传，收益归属内容提供方，若内容存在侵权，请进行举报或认领

文档简介

1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流大学生物化学重点知识.精品文档.大学生物化学重点知识一、 第二章 蛋白质的结构与功能1、 蛋白质的主要组成元素C、 H 、O 、N 、S2、 100克样品中蛋白质含量=（每克中含氮量数/(16%)）*1003、 蛋白质的基本组成单位氨基酸4、 氨基酸分为非极性侧链氨基酸、极性中性侧链氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸5、 非极性侧链氨基酸：甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Lle、苯丙氨酸Phe、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro6、 极性中性侧链氨基酸：色氨酸Trp、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys

2、、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln7、 酸性氨基酸：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp8、 碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His9、 氨基酸的等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。10、 氨基酸的紫外吸收性质是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。11、 茚三酮反应：氨基酸与水合茚三酮共热生成紫蓝色化合物。用于氨基酸的定性和定量测定。12、 蛋白质的一级结构：从N端到C端的氨基酸排列顺序。13、 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。14、 蛋白质的二级结构主要包括：螺旋、折叠

3、、转角、无规则卷曲。15、 a螺旋的特点：以a碳原子为转折点，形成右手螺旋样结构；氢键维持a螺旋结构的稳固；R集团对a螺旋的形成及稳定有影响。16、 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。17、 蛋白质三级结构中的次级键主要有疏水键、盐键、氢键、范德华力。18、 结构域：分子较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某种局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域。19、 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。20、 蛋白质四级结构各亚基间的结合力主要是氢键和盐键。21、 蛋白质一级结构与功能的关系：例如核糖核酸酶，分别破坏次级键和二

4、硫键，该酶活性丧失，加上后功能恢复，证明只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构。22、 蛋白质空间结构与功能的关系：血红蛋白T态对氧亲和力低，R态对氧亲和力力高。23、 蛋白质的等电点：当溶液处于某一PH值，蛋白质分子不解离，或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即静电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。24、 蛋白质的胶体性质：蛋白质表面的水化膜和电荷的排斥作用使蛋白质不易聚沉，成为稳定的亲水胶体。25、 蛋白质的变性：在某些化学和物理因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。26、 蛋白质与双缩脲反应生成紫红色络合物，用于检查蛋白质水解程度。27、 蛋白质与茚三酮反应（

人人文库> 全部分类> 教育资料 > 备课教案

温馨提示

  • 1. 本站所有资源如无特殊说明，都需要本地电脑安装OFFICE2007和PDF阅读器。图纸软件为CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.压缩文件请下载最新的WinRAR软件解压。
  • 2. 本站的文档不包含任何第三方提供的附件图纸等，如果需要附件，请联系上传者。文件的所有权益归上传用户所有。
  • 3. 本站RAR压缩包中若带图纸，网页内容里面会有图纸预览，若没有图纸预览就没有图纸。
  • 4. 未经权益所有人同意不得将文件中的内容挪作商业或盈利用途。
  • 5. 人人文库网仅提供信息存储空间，仅对用户上传内容的表现方式做保护处理，对用户上传分享的文档内容本身不做任何修改或编辑，并不能对任何下载内容负责。
  • 6. 下载文件中如有侵权或不适当内容，请与我们联系，我们立即纠正。
  • 7. 本站不保证下载资源的准确性、安全性和完整性, 同时也不承担用户因使用这些下载资源对自己和他人造成任何形式的伤害或损失。

最新文档

评论

0/150

提交评论