生物化学总结复习

1、单体酶由一条多肽链组成寡聚酶由多个亚基靠非共价键以共价键聚合而成的酶多酶体系由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合物单纯酶仅由多肽链构成结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分构成，前者称酶蛋白，后者称辅助因子，两者结合形成的结合酶形式称为全酶必需基团与酶的活性密切相关的基团分为结合基团和催化基团有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位酶促反应的特点高度不稳定性，高度催化效率，高度特异性（绝对相对立体异构），酶活力的可调性抑制剂能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质1、 不可逆抑制抑制剂与酶的必需有基团以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物

2、理方法除去抑制剂而使酶复活的：硫基酶（重金属离子）丝氨酸酶（有机磷化合物，胆碱酯酶，解磷定解救）2、 可逆抑制常以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶的活性降低或丧失竞争性抑制抑制物与底物结构类似而引起的抑制，两者相互竞争与酶的活性中心结合（丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，磺胺类药物）非竞争性抑制抑制物与活性中心以外的必须基团相结合，使酶的构象改变而失去活性反竞争性抑制抑制物与酶和底物的复合物结合而起到抑制。酶原没有活性的酶的前体酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活，其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程其生理意义：避免活性酶对细胞

3、自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用，酶的储存形式同工酶能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶乳酸脱氢酶有5种同工酶，LDH1在心肌含量最高，LDH5在肝脏含量最高糖的生理功能1、氧化供能2、提供合成体内其他物质的原料3、组成人体组织结构的重要成分4、参与组成特殊功能的糖蛋白5、形成许多重要的生物活性物质葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程称为糖的无氧分解或糖酵解胞质糖酵解过程葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸（已糖激酶，中间产物葡糖-6-磷酸，果糖磷酸激酶-1）裂解为2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸（唯一的脱

4、氢反应，丙酮酸激酶）还原生成2分子乳酸1分子葡萄糖酵解为2分乳糖，净产生2分子ATP（共4个ATP）三个酶：已糖激酶或葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶-1和丙酮酸激酶，反应不可逆糖酵解的生理意义是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式某些组织在有氧时也通过糖酵解供能糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程葡萄糖或糖原在细胞质内氧化生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A（丙酮酸脱氢酶系）；乙酰辅酶A进入三羧酸循环，彻底氧化称为CO2和水三羧酸循环乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸（柠檬酸合酶）反应不可逆柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸异柠檬酸氧化脱羧生成-酮

5、戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，第一次氧化脱羧）-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰（-酮戊二酸脱氢酶系）琥珀酰辅酶A转变为琥珀酸三羧酸循环中唯一的一次底物水平磷酸化琥珀酸脱氢转变为延胡索酸生成2分子ATP延胡索酸转变为苹果酸苹果酸脱氢生成草酰乙酸生成3分子ATP三羧酸循环的特点是乙酰辅酶A的彻底氧化过程有三个关键酶从草酰乙酸开始，最后又生成草酰乙酸糖有氧氧化生理意义1、糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式 2、三羧酸循环是体内糖、脂肪、和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路3、三羧酸循环又是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP，7个关键酶，3个与糖酵解相同磷酸戊

6、糖途径以葡萄糖-6-磷酸为起点，直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH和磷酸核糖（戊糖）两个阶段：不可逆的氧化阶段和可逆的非氧化阶段糖原合成由单糖合成糖原的过程葡萄糖生成葡糖-6-磷酸，在变位酶的作用下转变为葡糖-1-磷酸，在UDPG焦磷酸化酶作用下生成尿苷二磷酸（UDPG）UDPG作为葡萄糖供体，是活性形式，UDPG参与合成糖原糖原合成特点 1、糖原合成需要糖原引物至少含4个葡萄糖（残基）的-1，4-糖苷键作为引物2、糖原合酶是糖原合成过程中的关键酶3、糖原支链结构的形成需要分支酶的作用4、糖原合成过程需要消耗能量（2个高能磷酸键）5、糖原合成全过程是在胞质中进行糖原分解（肝糖原分解）

7、糖原分解为葡萄糖的过程糖原封面可偶尔问哦葡萄-1-磷酸脱支酶的作用葡糖-1-磷酸在变位酶作用下转变为葡糖-6-磷酸酶葡糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖糖原分解特点1、糖原磷酸化酶是糖原分解过程中的关键酶2、脱支酶转移3个葡萄糖残基至邻近糖链末端，并催化分支点-1,6-糖苷键水解，生成游离葡萄糖3、糖原分解全过程是在胞质内进行糖异生由非糖物质转变为葡萄糖的过程基本上循糖酵解的逆过程空腹血糖血糖的来源和去路食物多糖的消化吸收；空腹时肝糖原的分解；饥饿时糖异生氧化分解供能，进食后部分糖合成为肝糖原和肌糖原贮存起来；代谢转变为脂肪、核糖、葡糖醛酸和非必需氨基酸的碳架等血糖浓度的调节肝脏（餐后肝糖原合成增加；

8、空腹肝糖原分解；饥饿糖异生）肾脏（肾糖阈，超过随尿排出）神经激素（降低血糖，胰岛素；升高血糖，肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素）生物氧化主要是指糖、脂类和蛋白质等营养物在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程生物氧化特点在近中性、37的水溶液中进行反应，需酶催化，有机酸脱羧产生CO2（-单纯脱羧-单纯脱羧-氧化脱羧-氧化脱羧），H与O2间接反应产生H2O，逐步放能，很大部分用于形成高能化合物呼吸链是定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体（酶与辅酶）构成的链状传递体系，也称电子传递链功能把底物脱下的2H经一系列中间传递提的逐步传递，最终交给氧生成水

9、，并释放大量的能量驱动ADP磷酸化生成ATP呼吸链主要成分及其作用1、烟酰胺脱氢酶类及其辅酶（催化底物分解脱氢）2、黄素蛋白酶类及其辅基（催化底物分解脱氢）3、铁硫蛋白类（电子传递体）4、泛醌Q（递氢体）5、色素细胞类（电子传递体）NADH氧化呼吸链代谢物在相应酶催化下脱2H交给NAD+生成NADHH+，后者进入NADH氧化呼吸链将与电子依次经过FMN、Fe-S、Q和Cyt类传递，最后交给1/2 O2生成H2O 驱动ADP磷酸化生成3分子ATPNAD+ FMN (Fe-S)CoQCytb(Fe-S) Cytc1 Cytc Cytaa3 1/2O2FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）部分代谢

10、物分解脱下的2H交给其辅基FAD接受，进入FADH2氧化呼吸链，与NADH差别在于FADH2直接将氢传给泛醌。生成2分子ATP FAD (Fe-S)（琥珀酸）CoQCytb(Fe-S)Cyt c1 Cyt c Cytaa3 1/2O2胞液中NADH+H+氧化胞液中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，而必须通过某种转运机制进入线粒体1、 甘油-3-磷酸穿梭肌肉及神经组织中进入FADH2氧化呼吸链，生成2分子ATP 1葡萄糖可生成36ATP2、 苹果酸-天冬氨酸穿梭心肌和肝组织进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP 1葡萄糖可生成38ATPATP的生成：1、底物水平磷酸化在分解代谢过程中，底物

11、因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程2、氧化磷酸化在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够欧联ADP磷酸化生成ATP影响氧化磷酸化因素1、抑制剂：呼吸链抑制剂，解偶联剂2、ADP调节3、甲状腺激素4、线粒体DNA突变血脂的来源和去路外源性：食物中的脂类，内源性：体内合成的之类和脂库动员释放氧化供能，进入脂库贮存，构成生物膜，转变成其他物质运输形式：脂蛋白血浆脂蛋白组成：脂类+载脂蛋白乳糜微粒（CM）在小肠粘膜细胞中合成，是运输外源性三酰甘油的主要形式极低密度脂蛋白（VLDL）肝脏中合成，运

12、输内源性三酰甘油低密度脂蛋白（LDL）血浆中由VLDL转变而来，转运肝脏合成的内源性胆固醇至肝外健康人空腹时主要高密度脂蛋白（HDL）在肝脏合成，部分在小肠，将肝外胆固醇逆向转运至肝内代谢三酰甘油的分解1、脂肪动员贮存在脂库中的三酰甘油，被脂肪酶逐步分解为有利脂肪酸及甘油并释放入血供给给全身各组织氧化利用的过程三酰甘油脂肪酶是限速酶2、甘油的代谢 3、脂肪酸的分解：脂肪的活化（胞质）脂酰CoA进入线粒体（穿梭-需要肉碱为载体）脂肪酸的-氧化（线粒体）乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）脂肪酸能量生成 17/2×N7 N为？碳乙酰乙酸、-羟丁酸及丙酮是脂肪酸在肝脏氧化分解时所形成

13、的特有的中间代谢物胆固醇合成肝脏合成能力最强，在胞质和内质网中进行原料：乙酰CoA，NADPHH+供氢，ATP供能过程：甲羟戊酸合成鲨烯合成胆固醇合成胆固醇转化：胆汁酸类固醇激素维生素D3必需氨基酸：异亮氨酸甲硫氨酸亮氨酸色氨酸苯丙氨酸苏氨酸赖氨酸半必需氨基酸：酪氨酸半胱氨酸氨基酸的来源：食物蛋白的消化吸收组织蛋白的分解合成非必需氨基酸去路：合成组织蛋白氨基酸的一般代谢氨基酸的特殊代谢氨基酸的脱氨基作用1、转氨基作用特点：只发生氨基的转移，无游离氨产生；转氨基反应可逆维生素B6的磷酸酯，起氨基传递体作用丙氨酸氨基转移酶和天冬氨基转移酶最重要 ALT在肝细胞内活性最高，AST在心肌细胞内活性最高

14、临床常通过测定血清ALT或AST活性变化帮助诊断急性肝炎或心肌梗死 2、氧化脱氨基作用氨基酸在酶的作用下，脱氢氧化、水解脱氢，产生游离氨和-酮酸 L-谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶特点：在体内分布广、活性高、特异性强，反应可逆，其逆过程是胞内合成谷氨酸的主要方式 3、联合脱氨基作用指把转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用欧联起来进行生成-酮酸和氨的过程反应可逆，其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径主要在肝肾组织中 4、其他脱氨基作用：丝氨酸经脱水氨基作用生成丙酮酸和氨；半胱氨酸经脱硫化氢脱氨基作用生成丙酮酸和氨；天冬氨酸还可经直接脱氢基作用生成延胡索酸和氨氨的来源氨基酸脱氢基作用；肠道腐败作用和尿

15、素分解；胺类物质氧化；肾小管上皮细胞水解谷氨酰胺产NH3碱性尿利于NH3被吸收入血，酸性尿利于NH4+排出体外去路在肝脏合成尿素;合成谷氨酰胺;合成其他含氮物氨的转运 1、谷氨酰胺运氨作用储氨、运氨、解除氨的一种形式2、葡萄糖-丙氨酸循环使肌肉中的氨以无毒的避难算形式运送到肝；使肝组织为肌肉活动提供能量鸟氨酸循环首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再接受1分子氨生成精氨酸，精氨酸进一步水解产生1分子尿素，并重新生成鸟氨酸，后者进入下一轮循环尿素的合成过程1、氨基甲酰磷酸的合成：在肝细胞线粒体内，NH3和CO2在氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-）的催化下，由ATP提供能量，缩合成氨基甲酰

16、磷酸。反应不可逆 2、瓜氨酸的合成：线粒体氨基甲酰磷酸经鸟氨酸甲酰胺转移酶催化，将氨基甲酰转移至鸟氨酸生成瓜氨酸，不可逆3、精氨酸的合成：瓜氨酸转运至胞质内，受精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸进行缩合生成精氨酸代琥珀酸，同志伴有1分子ATP分解为AMP和PPi，精氨酸代琥珀酸再经裂解酶催化，裂解为精氨酸和延胡索酸4、精氨酸水解生成尿素：在报纸内，精氨酸受精氨酸酶催化水解为尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上的载体蛋白又转运入线粒体，继续与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，进入下一轮循环。尿素则通过血液循环送到肾脏随尿排出核苷酸的功能dNTP和NTP分别作为合成核酸（）的原料ATP作为生物体的直接

17、供能物质UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体AMP是某些辅酶或辅基NAD+、NADP+、HSCoA和FAD的组成成分cAMP、cGMP作为激素的第二信使，参与细胞信息传递尿酸是人体内嘌呤碱分解的终产物，正常含量核苷酸的合成途径：从头合成途径和补救合成途径腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的生成以IMP(次黄嘌呤核酸)为起点，在合成酶催化下，由GTP功能，IMP与天冬氨酸缩合生成腺苷酸代琥珀酸中间物，然后在裂解酶催化下释出延胡索酸生成腺嘌呤核苷酸（AMP）。IMP也可在脱氢酶催化下，发生加水脱氢反应，使嘌呤环上C-2氧化生成黄嘌呤核苷酸（XMP）；后者进一步受鸟嘌呤核苷酸合成

18、酶催化，接受谷氨酰胺提供的氨基生成鸟嘌呤核苷酸（GMP），该反应需ATP供能。AMP和GMP可连续发生两次磷酸化进一步生成ATP和GTP，作为合成RNA的原料。嘌呤核苷酸的从头合成途径主要在肝内，其次是小肠黏膜和胸腺组织。抗代谢物指在化学结构上与政策代谢物相似，能够竞争性拮抗正常代谢过程的物质。机理：通过与政策代谢物相互竞争与酶结合，以干扰或一致核苷酸的正常代谢，进而阻断核酸和蛋白质的生物合成嘧啶核苷酸的从头合成：与嘌呤核苷酸的从头合成途径不同，嘧啶核苷酸的从头合成石先由谷氨酰胺提供氨基，与CO2和天冬氨酸结合生成嘧啶环；后者再与PRPP提供的R-5'-P结合生成尿嘧啶核苷酸（UMP）

19、；UMP再逐步转变为胞苷三磷酸（CTP）。三个阶段：嘧啶环的合成，UMP的合成，UMP转变为CTP脱氧胸苷酸（dTMP）的合成：dTMP是在dUMP水平上使C5发生甲基化而生成，反应需胸苷酸合酶催化，由N5,N10-甲烯基四氢叶酸提供甲基。dUMP可由dUDP水解去磷酸而生成，dUMP也可由dCMP水解脱氨基而成基因是核酸分子中贮存遗传信息的基本单位，含有编码蛋白质多肽链或RNA所必需的全部核苷酸序列。基因组细胞或生物体中全部遗传信息的总和转录以DNA为模板合成RNA，将遗传信息转抄给RNA分子复制以亲代DNA为模板合成子代DNA，将遗传信息准确地从亲代传递给子代翻译由mRNA中的核苷酸碱基序

20、列所组成的遗传密码决定蛋白质中的氨基酸排列顺序基因表达通过转录和翻译过程，基因的遗传信息在细胞内合成为有特定功能的蛋白质遗传信息从DNA经RNA流向蛋白质的过程，称为遗传信息传递的中心法则逆转录以RNA为模板指导DNA的合成半保留复制新形成的子代分子中的一条链来自亲代DNA保留下来的，另一条链是新合成的，这样生成的子代DNA分子与亲代DNA分子的碱基排列顺序完全相同参与DNA复制的主要酶类1、解旋、解链酶类DNA拓扑异构酶DNA解链酶单链DNA结合蛋白2、引物酶与引发3、DNA聚合酶4、DNA连接酶DNA复制的过程1、起始：DNA双链解开为复制叉，形成引发体并合成RNA引物2、延长：在RNA引

21、物的3'-OH上，DNApol以4种dNTP为原料，分别以DNA的两条链为模板，由5'3'方向催化合成互补DNA新链3、终止：需要DNApol切除引物、填补空隙，然后由DNA连接酶连接封口逆转录酶催化合成cDNA 从单链RNA到DNA双链的合成可分为三步：在同一种逆转录酶作用下，首先以病毒基因组RNA为模板，催化dNTP聚合生成互补DNA单链面产物是RNA-DNA杂化双链；然后催化杂化双链中RNA水解去除；再以剩下的单恋DNA作为模板，合成第2条DNA互补链，即cDNA双链逆转录酶有三种催化活性：RNA指导的DNA合成酶水解RNA-DNA杂化双链中RNA的酶DNA指导的

22、DNA合成酶DNA的突变 DNA核苷酸碱基序列永久的改变，也称DNA损伤点突变是DNA分子上一个碱基的变异。1、转换：同型碱基变异2、颠换：异型碱基变异切除修护在一系列酶的作用下，将DNA分子中受损部分切除，并以完整的另一条链为模板进行修补合成，取代被切去的部分，使DNA恢复正常结构的过程。这是细胞内最重要和有效的修复方式转录所需要的原料为四种核糖核苷三磷酸：ATPGTPCTPUTP 作为RNA聚合酶的底物转录的过程1、起始：亚基带动RNA聚合酶以全酶形式结合在DNA的转录起始部位，促使DNA双链局部解开，使第一个核苷酸链接上去，启动转录2、延长：由核心酶沿着DNA模板链3'5'

23、;方向滑动，催化合成5'3'方向的RNA链3、终止：依赖因子的转录终止依赖茎环结构的终止起始密码子AUG 终止密码子 UAAUAGUGA遗传密码的特点1、遗传密码阅读的方向性（5'3' N端C端）2、遗传密码的连续性（插入一个碱基或缺失一个碱基的突变时，都会引起mRNA的阅读框移位，造成翻译产物氨基酸顺序的改变）3、遗传密码的简并性（除了色氨酸和甲硫氨酸各有1个密码子外，其余每种氨基酸都有2-6个密码子。一种氨基酸具有2个或2个以上密码子的现象称为遗传密码的简并性）4、遗传密码的通用性（从原核生物到人类都共用同一套遗传密码）tRNA的作用既能辨认mRNA密码子，

24、又能结合氨基酸的连接物摆动配对 tRNA 分子的反密码子辨认 mRNA 上的密码子是，按5'3'方向，反密码子的第1位碱基与密码子的第3位碱基互补结合时，有时并不严格遵守常见的碱基配对规律核糖体是由几种rRNA与数十种蛋白质共同构成的超大分子复合体。由大小两个亚基组成细胞质中的核糖体有两类附着于糙面内质网游离于胞质内蛋白质生物合成从核糖体大小的亚基聚合在mRNA5'端AUG部位开始，沿着mRNA模板链5'3' 方向移动，由tRNA反密码子通过碱基互补配对“阅读”mRNA三联体遗传密码并携带特定氨基酸在核糖体上“对号入座”，将氨基酸N端C端方向链接起来构成

25、多肽链，直至核糖体在mRNA3'端遇到终止信号而使大小亚基解体为止肝脏在脂类代谢中的作用1、促进脂类的消化吸收2、肝脏是脂肪酸分解、合成和改造的主要场所3、肝脏是合成脂蛋白和磷脂的主要场所4、肝脏是胆固醇代谢的重要器官肝脏在蛋白质代谢1、肝脏是氨基酸分解的主要场所2、肝脏是合成蛋白质的重要器官3、合成尿素以解氨毒肝脏在维生素 1、促进脂溶性维生素的吸收2、贮存多种维生素3、参与多种B族维生素代谢转变为辅酶胆酸和鹅脱氧胆酸以胆固醇为原料直接合成，称为初级胆汁酸脱氧胆酸和石胆酸在肠菌作用下转变而成，称为次级胆汁酸胆汁酸的肠肝循环各种胆汁酸随胆汁分泌排入肠道后，只有一小部分受肠菌作用后排出体

26、外，极大部分胆汁酸又重吸收经门静脉回到肝脏，再随胆汁分泌排入肠道。通过胆汁酸的肠肝循环，每天循环612次，可使有限的胆汁酸被反复利用，以能最大限度地发挥胆汁酸盐的作用。弥补胆汁酸的不足，有利脂类消化吸收，还可维持胆汁中胆固醇的溶解状态胆汁酸的功能1、促进脂类消化与吸收2、抑制胆固醇在胆汁中析出沉淀（结石）第一二三章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质

27、均由L氨基酸组成。2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸275nm；苯丙氨酸257nm；色氨酸280nm。一般考选择题或填空题。5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。二级（20）结构（secondary structure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，螺旋，-折叠，-转角及无规则卷曲。n超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如-螺旋，-折叠，-转角组合在一起，彼此相互

28、作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：，。结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。胰蛋白酶： Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶： Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。蛋白质：名词解释：蛋

29、白质：蛋白质是由许多不同的a-氨基酸按照一定的序列通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化。构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。基本氨基酸：能够被编码的20种氨基酸，在合成过程中只有20种可被tRNA识别。等电点：当调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的氨基和羧基的解离度完全相等时，即氨基酸所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所

30、处溶液的PH称为该氨基酸的等电点。蛋白质的等电点：蛋白质分子中带电荷的基团除肽链末端的羧基和氨基，还有氨基酸残基上的带电基团。调节蛋白质溶液的PH，使蛋白质所带正电荷和负电荷恰好相等，即蛋白质所带静电荷为零，在电场中即不向阴极移动也不向阳极移动，此时蛋白质所处溶液的PH称为该蛋白质等电点。茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的化合物称肽。肽单位：肽链主链上的重复结构，如CaCONHCa称为或肽单位肽单元。每个实际上就是一个肽平面。肽平面：肽链主链的肽键CN具有双键的性质，因而不

31、能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。无规卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，结构比较松散。这种结构和a-螺旋、b-折叠、b-转角相比是不规则的。酶的功能部位常位于这种区域内。结构域：在比较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域。蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕

32、，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。蛋白质四级结构：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。亚基：蛋白质最小的共价单位，又称为亚单位。由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。寡聚蛋白：几条多肽链通过非共价键连接组成的蛋白质统称寡聚蛋白。具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。蛋白质的变性：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、光、有机溶剂、酸、碱、脲等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学性质发生变化，这种现象叫做蛋白质的变性。蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定的条件

33、下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。盐析：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等盐类可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。分段盐析：不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，因此调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。等电点：两性的氨基酸分子所带静电荷为零时，在电场中既不向阴极移动，也不向阴极移动。此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。纤维蛋白：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械

34、强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。简答、论述：1、为什么蛋白质对生命非常重要？（生物学意义）蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质；参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动的物质基础。蛋白质还有以下重要的功能：催化代谢反应（酶）。小分子运输与细胞膜通透性（载体、通道蛋白）。生物运动的基础（肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动）。构成防御体系（抗体）。记忆和识别及神经作用。遗传信息控制。2、什么导致了蛋白质的多样性？首先，氨基酸有20种，这20种氨

35、基酸排列顺序、数目千变万化，所以多肽链的种类很多。有的蛋白质由一条多肽链组成，有的由2或多条多肽链组成。多肽链内或链间的二硫键数目和位置都有很多种组合。所以蛋白质的种类很多。其次，蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级结构。有a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷曲等形式，这些形式以不同的顺序排列，产生了多样的二级结构。在此基础上还有超二级结构。再次，蛋白质的空间结构多种多样，有时一个蛋白质分子由数个亚基构成。这些都导致了蛋白质的多样性。3、20种基本aa：碱性精(Arg)赖(Lys)组(His)酸性天冬（酰胺）Asp(Asn)谷（酰胺）Glu(Gln)芳香族苯丙(Phe)酪(Tyr)色(Trp)羟基丝

36、（Ser）苏(Thr)含硫半胱(Cys)甲硫（蛋）(Met)胱非极性缬(Val)亮(Leu)异亮(Ile)简单甘(Gly)丙(Ala)亚脯(Pro)特殊鸟(Orn)瓜(Cit)4、氨基酸的化学性质：5. 写出脯氨酸的结构及特性。4、谷胱甘肽：5、简述蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构包括肽链数目；多肽链的氨基酸数目、顺序；多肽链内或链间的二硫键的数目和位置。（举例：胰岛素分子含两条多肽链，A链含有21个残基，B链含有30个残基。两条多肽链通过两个链间二硫键连接起来，A链上还有一个链内二硫键。）6、简述蛋白质的二级结构（a螺旋，b折叠，b转角，无规则卷曲）：a螺旋：多肽链中的各个肽平面围绕同一轴

37、旋转，形成螺旋结构（大多为右手螺旋），个氨基酸残基/周；100度/氨基酸残基；上升0。15nm/氨基酸。b折叠：b折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成的，肽链的主链成锯齿折叠构象。a碳处于折叠的角上，两氨基酸之间的轴心距为b转角：4个氨基酸构成，第一个氨基酸的-C=O和第四个的-N-H之间形成氢键。无规则卷曲：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的，结构松散的肽段构象。7、简述蛋白质的三级结构：指一条多肽上所有原子（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。维系力主要有氢键、疏水键、离子键和范底华力。疏水键起着重要作用。（举例：抹香鲸肌红蛋白分子呈扁平菱形，整个分子十分致

38、密结实，亲水氨基酸残基都排列在分子表面，疏水氨基酸残基都排列在分子内部。辅基血红素处在分子表面的一个疏水洞穴里，能避免被氧化，从而保证血红蛋白的氧合功能。）8、简述蛋白质的四级结构多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式，每条肽链被称为亚基。维系里主要是盐键、氢键、疏水力。（举例：血红蛋白由四个亚基组成，两个a亚基，两个b亚基。这四个亚基的三级结构与肌红蛋白的三级结构十分相似）9、蛋白质变性的现象和原因：本质：特定的空间结构被破坏。现象：生物活性丧失；溶解度降低；丧失结晶能力；容易被蛋白酶消化水解。因素：物理因素：加热，紫外线，X射线，超声波，高压，震荡，搅拌。化学因素

39、：强酸、强碱、重金属、有机溶剂。10、蛋白质一级结构的测定：异硫氰酸苯酯（PTH）：蛋白质氮端氨基酸可与其反应生成PTH-氨基酸，在酸性溶液中释放。用乙酸乙酯抽提，层析法鉴定，检测出氮端氨基酸；以后逐个检出。（多肽顺序自动分析仪原理）第四章酶1、酶的概念经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。目前的定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象的生物大分子。4、全酶酶蛋白辅助因子5、酶的系统命名法例题：写出下列反应酶的国际系统命名6、酶的分类 1）氧化还原酶 2）转移酶 3）水解酶 4）裂合酶 5）异构酶 6）合成酶7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力酶活

40、力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit, U）。8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。11、米氏方程米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。12、温度系数（Q10）：反应提高10，其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用：酶

41、的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。分为三类：竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI

42、复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。酶：名词解释：全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输电子、原子或某些功能基的作用。酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的

43、某一化学反应的速度表示。单位是浓度/单位时间。酶活力单位：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1mol底物的酶量，或是转化底物中1mol的有关基团的酶量。米氏常数Km：是米氏酶的特征常数致意。在E+SESE+P反应中Km=(K2+K3)/K1，Km的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是mol/L。双倒数作图：又称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。酶的激活剂：凡是能提高酶活性的

44、物质均称为激活剂。其中大部分为离子或简单的有机化合物，另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。酶的抑制剂：能使酶分子上的某些必须基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速率降低的物质。竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结

45、合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一常是活性中心的组成部分。多酶体系：在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般可分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型调节酶：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。别构效应：调节物与别构酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种购象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶反应的反应速度及代谢过程。别构酶（变构酶）：一种一般具多个亚基，在结构上除了具有酶的活性中心外，还有可结合调节物的别构中心的酶。

46、活性中心负责对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。酶原的激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位后与非极性的物质作用，使其失去部分肽断从而形成暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。寡聚酶：由2个或3个以上的亚基组成的酶分子。同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。写出6类酶和反应式：1、氧化还原酶：（琥珀酸脱氢酶）催化氧化还原反应的酶。2、转移酶：（谷丙转氨酶）催化分子间基团转移的酶。3、水解酶：（蛋白酶）催化水解反应的酶。4、裂解酶：（草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶）催化非水解的除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。5、异构

47、酶：（葡糖磷酸异构酶）催化分子异构反应的酶。6、合成酶：（丙酮酸羧化酶）与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反应。结合酶中酶蛋白和辅因子的作用：别构酶的特点别构酶一般都含2个以上亚基，亚基在结构和功能上可以相同或不同。别构酶的分子中一般有两种与功能相关的部位，即调节部位和催化部位。二者在空间上分开。每个酶分子可结合一个以上的配体（包括底物、效应剂、激活剂、抑制剂）。配体和酶蛋白的不同部位结合时，可在底物底物，效应剂底物和效应剂效应剂之间发生协同反应，此效应可以是正协同也可以是负协同。别构酶的动力学曲线为S形（正协同），而非双曲线或是表现双曲线（负协同），不符和米氏方程。

48、别构酶出现协同效应的机制，可以是酶和配体结合引起酶分子空间构象的改变，从而增加或降低了酶和下一分子配体的亲和力。什么是酶原？酶原激活的实质是什么？某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这些没有活性的酶的前体称为酶原。酶原激活是酶原转变为酶的过程。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。可逆抑制作用与不可逆抑制作用：不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，因而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。可逆抑制作用：抑制剂通以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可以通过透析、超滤等物理方法除去而使酶重新恢复活性。竞争性抑制作用：通过增加

49、底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而max不变。非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而max变小。米氏常数Km的意义及其应用：Km是当酶促反应速度达到了最大反应速度一半时的底物浓度。当Km可以近似的表示酶与底物亲和力的大小（负相关）；利用酶对不同底物的不同Km，可以找出酶的最适合底物。Km是酶的一种特征性常数；在一定条件下，可以利用它判断区分酶的种类。同一种酶可以有多个底物，则有多个Km，其中Km最小的为这种酶的最适底物。可根据Km判断反应进

50、行的方向和可能性。Km和米氏方程可计算出在最大反应速度下应加入的底物量。根据Km可判断抑制剂的类型。利用Km可以换算S与v的关系。使用酶做催化剂的优点和缺点（和无机催化剂相比）：优点：专一性高，副反应很少，后处理容易。催化效率高，酶用量少。反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温、高压。酶的催化活性可以进行人工控制。缺点：酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。酶不易得到，价格昂贵。酶不易保存。影响酶促反应的速度的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响：酶浓度：酶促反应的速度和酶浓度成正比。底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的增加而升高。在底物浓

51、度升高到一定限度时，反应速度达到一极大值，此时再增加底物浓度，反应速度也不会增加。按段解释：一级反应：底物浓度较低时，反应速度与底物浓度呈正比。混合级反应：底物浓度继续增加，反应速度与底物浓度不呈正比。零级反应：底物浓度继续增加，底物浓度增大，反应速度不再上升，趋向一个极限。PH：反应速度在最适PH时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。温度：反应速度在最适温度时达到最大。高于或低于最适PH时反应速度都会下降。如果温度过高，酶会失去活性。激活剂：加入激活剂后反应速度大大增加。举例，唾液淀粉酶在Cl-作用下催化速率增加。抑制剂：使反应速度降低。分为可逆、不可逆抑制剂，不可逆又分为竞争性

52、抑制剂和非竞争性抑制剂，分别以下图说明。三、说明变构酶的特点及其在代谢中的调节作用。（共20 分）第五章核酸1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸的基本结构单位是。3、DNA的二级结构：双螺旋 Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力4、tRNA的二级结构和三级结构二级结构：三叶草形结构三级结构：倒L形。5、原核生物和真核生物mRNA的区别原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5端帽子和3端多聚腺苷酸结构

53、，是单顺反子。6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。核酸：名词解释：.核苷：各种碱基和戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。.单核苷酸：核苷与磷酸缩合产生的磷酸酯称为单核苷酸。磷酸二酯键：磷酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。磷酸单酯键：单核苷酸分子中核苷酸的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。.夏格夫法则：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段营养状态

54、和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。碱基互补规则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在C-G（或G-C）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规则）。碱基堆集力：是一种疏水作用力，是双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆集形成的力，是维持DNA二级结构的主要作用力。环化核苷酸：单核苷酸分子中的磷酸基分别与3-OH和5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。多磷酸核苷酸：5-核苷酸的磷酸基进一步磷酸化成二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸或更多的磷酸核苷，它们都被称为多磷酸核苷酸。增色效应：当核酸分子加热变性时，在26

55、0nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应。减色效应：当加热变性的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。退火：即DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间或DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。分子杂交；当两条来源不同的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。Tm值：当核酸分子加热变性时，在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半值时，此时所对应的温度称为解链温度或变性温度，用Tm值表示。稀有碱基和稀有核苷酸：核酸分子中除了常见的5种碱基以外，还可能含有其他微量的碱基。这些微量的碱基称为稀有碱基，由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非正常N-C糖苷键所形成的核苷酸都被称为稀有核苷酸。二氢尿嘧啶假尿苷概述蛋白质和核酸结构和性质的异同。蛋白质核酸基本单位氨基酸脱氧核糖核苷酸核糖核苷酸连接键肽键3,5-磷酸二酯键一级结构20种氨基酸按不同顺序、数量直线排列成多肽链，多肽链间或链内有时有二硫键按A-T，G-C或成的长链大多是单链有些地方按A-U，G-C互补配对二级结构a螺旋、b折叠、b转角、无规则卷