第2章脂质蛋白质核酸

1、脂类 脂类是指生物体内不溶于水而溶于有机溶剂的各种小分子。 葡萄糖水溶性的 油 脂脂溶性的脂类种类很多，分子结构相差较大 A、油脂：甘油三脂 B、磷脂和鞘脂 C、固 醇甘油三酯分子结构磷脂分子结构磷脂分子结构（1 1） 磷脂分子可以看磷脂分子可以看成是成是一个极性头一个极性头，两两条非极性尾巴条非极性尾巴。（2 2） 鞘脂分子和磷鞘脂分子和磷脂不同。但总体看来，脂不同。但总体看来，也可看成也可看成一个极性头一个极性头，两条非极性尾巴。两条非极性尾巴。返回（1） 固醇类的内核由 4 个环组成（2） 一些人体重要维生素和激素是固醇（3） 胆固醇是细胞的必要成份（4） 血清中的胆固醇太多会促使形 成

2、动脉硬化 和心脑血管疾病3 3、 核酸的高级结构核酸的高级结构（1 1） DNADNA双螺旋双螺旋A、两条反向平行的核苷酸链共同盘绕形成双螺旋，糖磷酸糖构成螺旋主链B、两条链的碱基都位于中间，碱基平面与螺旋轴垂直返回DNA的双螺旋模型特点的双螺旋模型特点 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。的中心轴右旋相互盘绕而形成。 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按链间碱基按AT，GC配对（碱基配对原配对（碱基配对原则，

3、则，Chargaff定律）定律） 螺旋直径螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔螺旋结构每隔10个碱基对（个碱基对（base pair, bp）重复一次，间隔为）重复一次，间隔为3.4nmC、两条链对应碱基呈配对关系 AT GCD、螺旋直径 20A，螺距 34A， 每一螺距中含 10 bp DNA 双螺旋可以看作是 DNA 的二级结构，DNA 的三级结构的形成需要蛋白质帮助。 （2 2）RNARNA为单链盘绕，局部形成碱为单链盘绕，局部形成碱基配对。基配对。 例如：转运RNA（tRNA）的三叶 草结构返回转运RNA（tRNA） 的三叶 草结构一、什

4、么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键通过肽键(peptide bond)相连相连形成的高分子含氮化合物。形成的高分子含氮化合物。蛋白质化学蛋白质化学二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物蛋白质是生物 体重要组成成分体重要组成成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的分子，占人体干重的45，某些组织含量更，某些组

5、织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。1 1）作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶）2 2）代谢调节作用）代谢调节作用3 3）免疫保护作用）免疫保护作用4 4）物质的转运和存储）物质的转运和存储5 5）运动与支持作用）运动与支持作用6 6）参与细胞间信息传递）参与细胞间信息传递2. 蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能氧化供能蛋蛋 白白 质质 的的 分分 子子 组组 成成The Molecular Component of Protein第第 一一 节节 组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素碳碳(C) 50% 55%氢氢(H) 6%

6、8%氧氧(O) 19% 24%氮氮(N) 13% 19%硫硫(S) 0% 4%少量的少量的磷磷(P)、铁、铁(Fe)、铜、铜(Cu)、锌、锌(Zn)和碘和碘(I)等等元素组成元素组成 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251001/16% 蛋

7、白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点一、氨基酸一、氨基酸 组成蛋白质的基本单位组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300余种，但余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均种，且均属属 L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H构成蛋白质的构成蛋白质的20种氨基酸种氨基酸(aa)的结构特点的结构特点:1. 均为均为L氨基酸，各种氨基酸，各种aa的的R侧链各不相同侧链各不相同2. 碳原子上均连有一个氨基碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸脯氨酸除外除外)

8、3. -碳原子为不对称碳原子为不对称(手性手性)碳原子碳原子(甘氨酸外）外） 由蛋白质水解得到的氨基酸都具有共同的结构特点a a-氨基酸氨基酸。结构通式为： R*CHCOOH NH2（脯氨酸为a a-亚氨基酸） R*CHCOO NH 3 氨基酸在固态或在生理pH条件下，是一偶极离子(zwitterion) ，以内盐形式存在。不同的氨基酸只是R-不同。仅有一个例外：COONHH营养必需氨基酸营养必需氨基酸 亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖等8种氨基酸在人体内不能合成而又是营养所必不可少的，必需依靠食物供应，若缺少则会导致许多种类蛋白质的代谢和合成失去平衡，故这

9、些氨基酸称为营养必需氨营养必需氨基酸基酸。半必需氨基酸：半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。是幼儿所必需的。修饰氨基酸修饰氨基酸 除除20种编码氨基酸外，蛋白质分子中尚含有种编码氨基酸外，蛋白质分子中尚含有一些氨基酸，它们在生物体内均无相应的遗传密一些氨基酸，它们在生物体内均无相应的遗传密码，往往在蛋白质生物合成前后，由相应的编码码，往往在蛋白质生物合成前后，由相应的编码氨基酸衍生而成，称为氨基酸衍生而成，称为修饰氨基酸修饰氨基酸4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸 NHOCOOHNH3H2NCH2CHCH2CH2CHCOOOHHOHOCH2CHCOOHNH2IIIICCOOH

10、3NCH2HCCOOH3NCH2HSS 胱氨酸由2分子半胱中的巯基经氧化以二硫键连接而成，对维持蛋白质的结构具有重要作用 甲状腺素存在于甲状腺球蛋白中 二者主要存在于骨胶原和弹性蛋白二者主要存在于骨胶原和弹性蛋白中中 有些氨基酸不是蛋白质的组成成分，但能以游离或结合的形式存在于生物界，这些氨基酸统称为非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸。它们中有的是L-型a-氨基酸的衍生物，有的是-、-、-氨基酸，有的是D-型氨基酸。NHCH2CH2CH2CHCOOHNH2COH2NH2NCH2CH2CHCOOHNH2瓜氨酸 鸟氨酸 -氨基丁酸： 存在于脑中，可用于治疗癫痫、记忆障碍等脑病-氨基-羟基丁酸：具有解痉作

11、用D-丙氨酸、D-谷氨酸、 D-赖氨酸和D-鸟氨酸存在于细菌中 非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸极性中性氨基酸 酸性氨基酸酸性氨基酸 碱性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类（一）氨基酸的分类* * 20 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下: :1. 非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸包括包括7 7个个：甘氨酸甘氨酸（Gly）、）、丙氨酸丙氨酸（Ala）、）、缬氨酸缬氨酸（Val）、）、亮氨酸亮氨酸（Leu）、）、异亮氨酸异亮氨酸（Ile）、）、苯丙氨酸苯丙氨酸（Phe）和脯氨酸和脯氨酸（Pro）2. 极性中性氨基酸极性中性氨基

12、酸R-基含有基含有极性基团；极性基团；酪氨酸酪氨酸( (TyrTyr) )生理生理pH条件下不解离。条件下不解离。色氨酸色氨酸( (TrpTrp) )、丝氨酸丝氨酸( (SerSer) )、半胱氨酸半胱氨酸( (CysCys) )、蛋氨酸蛋氨酸( (MetMet) )、天冬酰胺天冬酰胺( (AsnAsn) )、谷氨酰胺谷氨酰胺( (GlnGln) )、苏氨酸苏氨酸( (ThrThr) ) 、包括包括8个：个：3. 酸性氨基酸酸性氨基酸R-基有基有COOH(COO-)带负电荷带负电荷4. 碱性氨基酸碱性氨基酸R-基有基有NH2(NH3+)赖氨酸赖氨酸(Lys)、精氨酸、精氨酸(Arg)、组氨酸、

13、组氨酸(His)带正电荷带正电荷精氨酸（精氨酸（Arg）组氨酸（组氨酸（His）胍基胍基咪唑基咪唑基CHCHCH2CHNH3+COO-NHNH+CHCNH2NH2+NHCH2CH2CH2CHNH3+COO-甘氨酸甘氨酸 （Gly,G）丙氨酸丙氨酸 （Ala,A）缬氨酸缬氨酸 （Val,V）亮氨酸亮氨酸 （Lue,L）异亮氨酸异亮氨酸 （Ile,I）中性脂肪族氨基酸中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸丝氨酸 （Ser,S）苏氨酸苏氨酸 （Thr,T）半胱氨酸半胱氨酸 （Cys,C）甲硫氨酸甲硫氨酸 （Met,M）甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨

14、酸丙氨酸 alanine Ala A 6.00缬氨酸缬氨酸 valine Val V 5.96亮氨酸亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48脯氨酸脯氨酸 proline Pro P 6.30非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸目目 录录glasinlninvlin lu:si:naisulu:si:n, -sin fenillni:npruli:n色氨酸色氨酸 tryptophan Try W 5.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸

15、 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.602. 极性中性氨基酸极性中性氨基酸目目 录录triptfnseri:ntirsi:nsistinmeaini:nspr.di:nglu:tmi:nri:ni:n天冬氨酸天冬氨酸 aspartate Asp D 2.97谷氨酸谷氨酸 glutamate Glu E 3.

16、22赖氨酸赖氨酸 lysine Lys K 9.74精氨酸精氨酸 arginine Arg R 10.76组氨酸组氨酸 histidine His H 7.593. 酸性氨基酸酸性氨基酸4. 碱性氨基酸碱性氨基酸目目 录录sprteitglu:t.meitlaisi:n:d.ni:nhistidi:n一两饼干腹泻，一两饼干腹泻，孤单半天始苏，孤单半天始苏，谷氨酸谷氨酸 蛋氨酸蛋氨酸 半胱氨酸半胱氨酸 天冬酰胺天冬酰胺 丝氨酸丝氨酸 苏氨酸苏氨酸折老本，折老本，天谷酸，天谷酸，异亮氨酸 亮氨酸 丙氨酸 甘氨酸 脯氨酸 缬氨酸折（读折（读she，第二声），第二声） 老老 本本色氨酸 酪氨酸 苯丙氨

17、酸天冬氨酸 谷氨酸 （酸性氨基酸） 精精氨酸 赖赖氨酸 组组氨酸 ( 碱性氨基酸） 几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3（二）氨基酸的理化性质（二）氨基酸的理化性

18、质1. 两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。于所处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point, pI) 在某一在某一pH的溶液中，氨基酸解离成的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHC=0 和和N-H几乎都平行于几乎都平行于螺旋轴螺旋轴; 3、每个氨基、每个氨基酸残基的酸残基的N-H

19、与前与前面第四个氨基酸残面第四个氨基酸残基的基的C=0形成氢键形成氢键，肽链上所有的肽，肽链上所有的肽键都参与氢键的形键都参与氢键的形成。成。（三）（三） - -折叠折叠特征特征：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的通过相邻肽链主链上的N-HN-H与与C=OC=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即，即折叠片。折叠片。 类别类别： 平行平行 反平行反平行 转角（转角（-turn-turn）特 征特 征 ： 多 肽多 肽链 中 氨 基 酸链 中 氨 基 酸残

20、基残基n n的羰基的羰基上 的 氧 与 残上 的 氧 与 残基（基（n+3n+3）的）的氮 原 上 的 氢氮 原 上 的 氢之 间 形 成 氢之 间 形 成 氢键 ， 肽 键 回键 ， 肽 键 回折折1801800 0 。 无无规规则则卷卷曲曲示示意意图图无规则卷曲无规则卷曲细胞色素细胞色素C的三级结构的三级结构三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。力等。 主要的化学键主要的化学键 三级结构（三级结构（ tertiary structure ）是指球状蛋白）是指球状蛋白质的多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相

21、质的多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而转角和无规则卷曲等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。子都达到空间上的重新排布。（一）（一） 定义定义 抹香鲸肌红蛋白（抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构）的三级结构球状蛋白的三级的结构特怔球状蛋白的三级的结构特怔 具有三级结构的蛋白质分子含有多种二级结构具有三级结构的蛋白质分子含有多种二级结构单元

22、。如具有三级结构的球状蛋白溶菌酶中含有单元。如具有三级结构的球状蛋白溶菌酶中含有a a螺旋、螺旋、 - -折叠、折叠、 - -转角和无规卷曲四种二级结构转角和无规卷曲四种二级结构 分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心白质的活性中心 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面。而极性侧链在分子表面，形成亲水面。 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。球状蛋白的三级的结构特怔球状蛋白的三级的结构特怔维持三级结构的作用力二硫键二硫键 共

23、价键共价键 疏水作用疏水作用非共价键（次级键）非共价键（次级键）氢键氢键 离子键离子键范德华力范德华力血红蛋白血红蛋白的四级结构的四级结构 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein第第 三三 节节（一）一级结构是空间构象的基础（一）一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系 牛核糖核酸酶的牛核糖核酸酶的一级结构一级结构二二硫硫键键（二）一级结构与功能的关系（二）一级结构与功能的关系例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu t

24、hr pro glu glu C(146) HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为称为“分子病分子病”。（三）蛋白质构象改变与疾病（三）蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。致疾病发生。蛋白质构象改变导致疾病的机理蛋白质构象改变导致疾

25、病的机理：有些蛋：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。这类疾病包括这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的正常的

26、PrP富含富含-螺旋，称为螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为为-折叠的折叠的PrPsc，从而致病。，从而致病。PrPc-螺旋螺旋PrPsc-折叠折叠正常正常疯牛病疯牛病第四节第四节蛋白质的理化性质与分离纯化蛋白质的理化性质与分离纯化The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein（一）蛋白质的两性电离（一）蛋白质的两性电离 一、理化性质一、理化性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外

27、，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pHpH条条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的荷为零，此时溶液的pH称为称为蛋白质的等电点。蛋白质的等电点。 蛋白质两性解离性质和等电点蛋白质两性解离性质和等电点pH = pI 净电荷净电荷=0 pH pI净电荷为负净

28、电荷为负PrCOOHNH3+ + H+ OH- + H+ OH-PrCOO-NH2PrCOO-NH3+ 当蛋白质溶液在某一定当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的此时溶液的pH值即为该蛋白质的值即为该蛋白质的等电点等电点 （isoelectric point，pI）（二）蛋白质的胶体性质（二）蛋白质的胶体性质 * * 蛋白质胶体稳定的因素蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷颗粒表面电荷水化膜水化膜 由于蛋白质分子量很大，

29、在水溶液中形成由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成1-1-100nm100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征。可溶性的颗粒，因而具有胶体溶液的特征。可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面有很高的亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层形成一层水化层水化层，同时这些颗粒带有，同时这些颗粒带有电荷电荷，因而蛋，因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。白质溶液是相当稳定的亲水胶体。+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的

30、蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚沉溶液中蛋白质的聚沉 蛋白质胶体性质的应用蛋白质胶体性质的应用 透析法透析法: :利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析（以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析（dialysisdialysis）。）。 盐析法盐析法: :在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀