第四章酶forgraduatescandidates

1、一、酶的基本概念和作用特点一、酶的基本概念和作用特点二、酶的国际二、酶的国际分类分类和命名和命名三、酶的作用机制：三、酶的作用机制： 活性中心活性中心、专一性和高效机制、专一性和高效机制四、四、影响酶促反应速度的主要因素影响酶促反应速度的主要因素五、五、别构酶别构酶和共价修饰酶和共价修饰酶六、六、同工酶同工酶七、维生素和辅酶七、维生素和辅酶八、酶的分离纯化八、酶的分离纯化重要事件重要事件w1897年，年，Buchner E. （德）发现无细胞（德）发现无细胞酵母提取液能将糖转化为乙醇（发酵是酵母提取液能将糖转化为乙醇（发酵是被离开活酵母分子的酶所催化的）。被离开活酵母分子的酶所催化的）。w19

2、26年，年，J. Sumner（美）（美） 从刀豆中结晶从刀豆中结晶出脲酶，揭示出酶的化学本质是蛋白质。出脲酶，揭示出酶的化学本质是蛋白质。w1982年年T. Cech发现了第发现了第1个有催化活性个有催化活性 的天然的天然RNA（ribozyme，核酶）。，核酶）。Enzyme（in yeast）一、酶的基本概念和作用特点一、酶的基本概念和作用特点1、酶的概念、酶的概念 由细胞产生的、有高度专一性和由细胞产生的、有高度专一性和高效催化作用的生物大分子；具复杂高效催化作用的生物大分子；具复杂空间构象，包括空间构象，包括蛋白质蛋白质和和核酸核酸。 酶是生物催化剂酶是生物催化剂p关于关于Riboz

3、yme（核酶）的叙述（核酶）的叙述（ ）是正确的。）是正确的。A. 本质是蛋白本质是蛋白 B. 本质是核糖核酸本质是核糖核酸 C. 即核酸酶即核酸酶 D. 最早发现的一种酶最早发现的一种酶 E. 其辅酶是辅酶其辅酶是辅酶Ap下列关于酶的概念（下列关于酶的概念（ ）是正确的。）是正确的。A. 所有蛋白质都有酶活性所有蛋白质都有酶活性 B. 其底物都是有机化合物其底物都是有机化合物C. 其催化活性都需要特异的辅助因子其催化活性都需要特异的辅助因子D. 对底物都有绝对专一性对底物都有绝对专一性 E.酶不一定都是蛋白质酶不一定都是蛋白质2、酶催化作用的特点、酶催化作用的特点 提高反应速度，提高反应速度

4、，不改变平衡点不改变平衡点只起催化作用，只起催化作用，本身不消耗；本身不消耗； 降低反应的活化能降低反应的活化能 一般催化剂一般催化剂 催化能力高催化能力高（速率提高（速率提高105-1017） 高度专一性高度专一性条件温和，酶活力可调节条件温和，酶活力可调节 生物催化剂生物催化剂p酶与一般催化剂相比所具有的特点是酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( )。A.能加速化学反应速度能加速化学反应速度 B.能缩短反应达到平衡所需时间能缩短反应达到平衡所需时间C.具有高度的专一性具有高度的专一性 D.反应前后质和量无改反应前后质和量无改 E.对正、逆反应都有催化作用对正、逆反应都有催化作用p对酶的正确

5、叙述是对酶的正确叙述是 ( )。A.能催化热力学上不能进行的反应能催化热力学上不能进行的反应 B.是由活细胞产生的一种生物催化剂是由活细胞产生的一种生物催化剂C.催化的反应只限于细胞内催化的反应只限于细胞内 D.能降低反应活化能能降低反应活化能E.其本质是含辅酶或辅基的蛋白质其本质是含辅酶或辅基的蛋白质 p酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有：酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有：A酶可改变反应平衡常数酶可改变反应平衡常数B极高催化效率极高催化效率C对反应环境的高度不稳定对反应环境的高度不稳定D高度专一性高度专一性二、酶的命名二、酶的命名与与分类分类（一）酶的命名（一）酶的命名1. 习惯名习惯名底

6、物底物+ +酶酶 和和/ /或或 催化反应类型催化反应类型+ +酶酶琥珀酸脱氢酶、蛋白酶、纤维素酶琥珀酸脱氢酶、蛋白酶、纤维素酶w 水解酶一般省去水解酶一般省去“水解水解”二字二字底物底物1 ：底物：底物2 + 反应性质反应性质+ 酶酶 乳酸乳酸 + NAD+丙酮酸丙酮酸 + NADH + H+乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶当底物为水时，可省略当底物为水时，可省略2. 系统命名系统命名乳酸：乳酸：NAD+ 氧化还原酶氧化还原酶酶的系统编号酶的系统编号：4位数字位数字第一位：代表六大类反应类型第一位：代表六大类反应类型第二位：亚类（作用的基团或键的特点）第三位：亚亚类（精确表示底物/产物的性质）第四位：在

7、亚亚类中的序号乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的编号（二）酶的国际系统分类编号（二）酶的国际系统分类编号氢的转移或电子传递氢的转移或电子传递化合物中基团转移化合物中基团转移加水分解作用加水分解作用包括裂解与裂合包括裂解与裂合异构体间互变异构体间互变有有ATP参加的合成反应参加的合成反应三、酶的作用机制三、酶的作用机制（一）酶的活性中心（活性部位）（一）酶的活性中心（活性部位）结合底物结合底物，将底物转变为产物将底物转变为产物必需基团必需基团比较集中、构成一定比较集中、构成一定空间构象空间构

8、象与酶活性直接相关的结构区域与酶活性直接相关的结构区域局限于酶分子特定部位局限于酶分子特定部位1.必需基团必需基团 与与酶活性酶活性直接相关的化学基团直接相关的化学基团 位于活性中心位于活性中心活性中心以外活性中心以外稳定分子构象稳定分子构象必需基团必需基团非必需基团非必需基团His咪唑基、咪唑基、Ser-OH、Glu-COOH、Cys-SH 2. 酶活性部位的特点酶活性部位的特点（1）几个残基）几个残基+辅助因子辅助因子（2）空间构象上集中（单体）空间构象上集中（单体/寡聚酶）寡聚酶）（3）疏水空穴）疏水空穴（4）通过次级键与底物结合）通过次级键与底物结合（6）活性中心构象具有柔韧性和可塑性

9、）活性中心构象具有柔韧性和可塑性 （5）与底物诱导契合）与底物诱导契合简单蛋白：仅由氨基酸组成简单蛋白：仅由氨基酸组成缀合蛋白：缀合蛋白：全酶（结合酶）全酶（结合酶）蛋白部分蛋白部分 非蛋白成分非蛋白成分脱辅酶脱辅酶 + + 辅助因子辅助因子结合酶中：结合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性 酶酶 AA残基残基 活性中心活性中心AA 核糖核酸酶核糖核酸酶 124 H H K R D E溶菌酶溶菌酶 129 D E胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶 241 H D S羧肽酶羧肽酶A 307 R E Y Zn2+胰蛋白酶胰蛋白酶 223 H D S单体酶、寡聚酶、多酶复合

10、体单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶单体酶：一般由一条肽链组成：一般由一条肽链组成寡聚酶寡聚酶：为寡聚蛋白，含多个亚基：为寡聚蛋白，含多个亚基多酶复合体多酶复合体：由数个独立的酶组合：由数个独立的酶组合起来形成络合体，催化一个系列反应起来形成络合体，催化一个系列反应 （糖代谢、脂代谢）（糖代谢、脂代谢）丙酮酸脱氢酶系、大肠杆菌脂肪酸合成酶系丙酮酸脱氢酶系、大肠杆菌脂肪酸合成酶系 p酶保持催化活性，必须（酶保持催化活性，必须（ ）。）。A. 酶分子完整无缺酶分子完整无缺 B. 有酶分子上所有化学基团存在有酶分子上所有化学基团存在C. 有金属离子参加有金属离子参加 D. 有辅酶参加有辅酶参加E. 有

11、活性中心及其必需基团有活性中心及其必需基团p酶催化作用所必需的基团是指（酶催化作用所必需的基团是指（ ）。）。A. 维持酶一级结构所必需的基团维持酶一级结构所必需的基团 B. 位于活性中心内或以外的，维持酶活性所必需的基团位于活性中心内或以外的，维持酶活性所必需的基团C. 酶的亚基结合所必需的基团酶的亚基结合所必需的基团D. 维持分子构象所必需的基团维持分子构象所必需的基团E. 构成全酶分子所必需的基团构成全酶分子所必需的基团p下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述哪一点不正确？下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述哪一点不正确？A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用

12、B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性E.辅助因子直接参加反应辅助因子直接参加反应p全酶是指（全酶是指（ ）。）。A.结构完整无缺的酶结构完整无缺的酶 B.酶蛋白与辅助因子的结合物酶蛋白与辅助因子的结合物C.酶与抑制剂的复合物酶与抑制剂的复合物 D.酶与变构剂的复合物酶与变构剂的复合物p酶蛋白和辅酶之间有下列关系酶蛋白和辅酶之间有下列关系 ( )。 A.两者以共价键相结合两者以共价键相结合 B.

13、只有全酶才有催化活性，二者缺一不可只有全酶才有催化活性，二者缺一不可 C.在酶促反应中两者具有相同的任务在酶促反应中两者具有相同的任务 D.一种酶蛋白通常只需一种辅酶一种酶蛋白通常只需一种辅酶 E.不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反应不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反应 p 辅酶与辅基的主要区别是（辅酶与辅基的主要区别是（ ）。）。 A.与酶蛋白结合的牢固程度不同与酶蛋白结合的牢固程度不同 B.化学本质不同化学本质不同 C.分子大小不同分子大小不同 D.催化功能不同催化功能不同p常见的酶活性中心的必需基团有常见的酶活性中心的必需基团有 ( )。 A.半胱氨酸和胱氨酸的巯基半胱氨酸和

14、胱氨酸的巯基 B.组氨酸的咪唑基组氨酸的咪唑基 C.谷氨酸、天冬氨酸的侧链羧基谷氨酸、天冬氨酸的侧链羧基 D.苏氨酸的羟基苏氨酸的羟基 E.丝氨酸的羟基丝氨酸的羟基p酶的活性中心是指：酶的活性中心是指：A.是由必需基团组成的具有一定空间构象的区域是由必需基团组成的具有一定空间构象的区域B.是指结合底物，并将其转变成产物的区域是指结合底物，并将其转变成产物的区域C.是变构剂直接作用的区域是变构剂直接作用的区域D.是重金属盐沉淀酶的结合区域是重金属盐沉淀酶的结合区域p 某酶的最适某酶的最适pH在在5附近，据此请判断此酶活性中附近，据此请判断此酶活性中心中可能存在下列哪一对氨基酸残基？心中可能存在下

15、列哪一对氨基酸残基？His 和和Lys B. Ala和和 Phe C. Tyr和和 Arg D.Cys和和 Lys E. Asp和和 His对底物的选择性对底物的选择性结构专一性结构专一性立体专一性立体专一性绝对专一性绝对专一性相对专一性相对专一性族专一性族专一性键专一性键专一性光学专一性（光学专一性（L、D型）型）几何专一性（顺反异构）几何专一性（顺反异构）（二）酶的专一性（特异性）（二）酶的专一性（特异性） 1. 酶对底物专一性的种类酶对底物专一性的种类绝对专一性：只能作用于某一底物绝对专一性：只能作用于某一底物脲酶脲酶：H2NCNH2 + H2OO2NH3 + CO2键专一性：作用于一类

16、相似的底物键专一性：作用于一类相似的底物酯酶酯酶：RCOR + H2OORCOO- +R OH + H+族族/ /基团专一性：作用于结构很相似的底物基团专一性：作用于结构很相似的底物键和键旁基团有要求键和键旁基团有要求OCH2OHOHOHOH15-葡萄糖葡萄糖苷酶苷酶O R+H2OOCH2OHOHOHOHOH15+ ROH（1）锁钥学说）锁钥学说刚性构象刚性构象（2）诱导契合学说诱导契合学说（3）结构性质互补学说）结构性质互补学说 静电效应、极性相同静电效应、极性相同（4）三点附着学说（立体异构专一性）三点附着学说（立体异构专一性）2. 与酶专一性有关的学说与酶专一性有关的学说p酶的特异性是（

17、酶的特异性是（ ）。）。A. 酶与辅酶特异结合酶与辅酶特异结合 B. 酶对其催化的底物有特异的选择性酶对其催化的底物有特异的选择性C. 酶在细胞中的定位是特异的酶在细胞中的定位是特异的D. 酶催化反应的机制各不相同酶催化反应的机制各不相同 E. 在酶的分类中各属不同的类别在酶的分类中各属不同的类别p酶的专一性可分为：酶的专一性可分为：A作用物基团专一性作用物基团专一性 B相对专一性相对专一性C立体异构专一性立体异构专一性 D绝对专一性绝对专一性p决定酶专一性的是（决定酶专一性的是（ ）。）。 A.辅酶辅酶 B.酶蛋白酶蛋白 C.金属离子金属离子 D.辅基辅基（三）（三） 酶促反应机制酶促反应机

18、制（1）酸碱催化）酸碱催化（2）共价催化）共价催化（3）金属离子催化）金属离子催化活性中心活性中心提供提供/使敏感键断裂使敏感键断裂活性中心活性中心参与参与S敏感键断裂敏感键断裂金属酶金属酶 含含紧密结合紧密结合的金属离子的金属离子 稳定酶天然构象所必需稳定酶天然构象所必需金属激活酶金属激活酶 含含松散结合松散结合的金属离子的金属离子 金属离子作用金属离子作用: A.参与底物反应的定向参与底物反应的定向 B.通过价态改变参与电子转移通过价态改变参与电子转移 C.通过静电稳定通过静电稳定/屏蔽负电荷屏蔽负电荷（四）酶的高效性机制（四）酶的高效性机制1. 底物和酶的底物和酶的邻近效应邻近效应与与定

19、向效应定向效应 2. 底物形变和诱导底物形变和诱导契合契合3.多元催化多元催化4.活性部位微环境的影响活性部位微环境的影响活性部位位于酶分子表面活性部位位于酶分子表面疏水裂缝中疏水裂缝中非极性环境非极性环境中带电基团间作用显著增高中带电基团间作用显著增高静电吸引疏水作用底物底物酶酶提高有效浓度、正确取位提高有效浓度、正确取位变分子间反应为分子内反应变分子间反应为分子内反应活性中心催化基团进行催化w产物脱离产物脱离酶复原酶复原催化剂催化剂酶与底物靠近酶与底物靠近定向定向酶与底物相互诱导变形酶与底物相互诱导变形契合成中间产物契合成中间产物产物脱离产物脱离 诱导嵌合学说（诱导嵌合学说（Koshlan

20、d，1958）：）： 当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心各基团处于和底物互变化，使酶活性中心各基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化补契合的正确空间位置，有利于催化。p酶与底物分子间的关系可以恰当地表述成（酶与底物分子间的关系可以恰当地表述成（ ）。）。A. 一种临时性结合一种临时性结合 B. 通过共价键的一种稳定结合通过共价键的一种稳定结合C. 酶在其中发生永久性改变的一种结合酶在其中发生永久性改变的一种结合D.随机的非互补结合随机的非互补结合p关于酶的叙述哪项是正确的？关于酶的叙述哪项是正确的？A.所有酶都含有辅基或辅酶所有

21、酶都含有辅基或辅酶 B.只能在体内起催化作用只能在体内起催化作用C.大多数酶的化学本质是蛋白质大多数酶的化学本质是蛋白质D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E.都具有立体异构专一性（特异性）都具有立体异构专一性（特异性）p下列哪一项符合诱导契合学说？（下列哪一项符合诱导契合学说？（ ）。）。A.酶与底物的关系有如锁和钥的关系酶与底物的关系有如锁和钥的关系B.在底物的诱导下，酶的构象可发生一定改变，才在底物的诱导下，酶的构象可发生一定改变，才能与底物进行反应能与底物进行反应C.底物的结构朝着适应酶活性中心方面改变底物的结构朝着适应酶活性中心方面改变D.底物

22、与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使底物与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应之与底物相适应四、影响酶促反应速度的主要因素四、影响酶促反应速度的主要因素（一）（一）底物浓度底物浓度: S （二）（二）抑制剂抑制剂:竞争、非竞争、反竞争性竞争、非竞争、反竞争性（三）（三）温度温度（四）（四）pH（五）（五）激活剂激活剂根据总反应速率根据总反应速率v与反应物浓度与反应物浓度c的关系：的关系： 一级反应：一级反应：v = kc 零级反应：零级反应：v 与与c无关，无关， v = k （一）（一）S 对酶促反应速率的影响对酶促反应速率的影响p底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度（底物浓度

23、达到饱和后，再增加底物浓度（ ）。）。A. 反应速度随底物增加而加快反应速度随底物增加而加快B. 随着底物浓度增加酶逐渐失活随着底物浓度增加酶逐渐失活C. 酶结合部位全部被占据，反应速度不再增加酶结合部位全部被占据，反应速度不再增加D. 增加抑制剂反应速度反而加快增加抑制剂反应速度反而加快 V V0 底底 物物 浓浓 度度 S反反应应初初速速度度1、酶促反应动力学方程、酶促反应动力学方程米氏方程米氏方程E + S ES P + E中间络合物学说中间络合物学说 k4 S很小时很小时V=V VS/Km 反应反应VV VV V/ /2 2 0 Km （米米氏氏常常数数） S最最大大反反应应速速率率V

24、= V VSKm + SS很大时很大时V=V VS/S=V V 零级反应零级反应混合混合级级Km=?wKm = SV= V VSKm + S若若 VV/2V2V SKm + S1Km + S = 2Sp己糖激酶以葡萄糖为底物时，己糖激酶以葡萄糖为底物时，S=2km，其，其反应速度反应速度v是是Vmax的（的（ ）。）。A. 67% B. 50% C. 33% D. 15% E. 9%p一个简单的酶促反应，当一个简单的酶促反应，当S E保证所有酶都结合底物保证所有酶都结合底物p甘油醛甘油醛-3-磷酸脱氢酶，相对分子质量为磷酸脱氢酶，相对分子质量为4万，由万，由4个相同亚基组成，每个亚基上有一个活

25、性位点，在个相同亚基组成，每个亚基上有一个活性位点，在最适条件下，最适条件下，5g纯酶制品每分钟可以催化纯酶制品每分钟可以催化2.8mol甘油醛甘油醛-3-磷酸转化为甘油酸磷酸转化为甘油酸-3-磷酸。请计算酶的比磷酸。请计算酶的比活力和单个活性位点的转换数。活力和单个活性位点的转换数。 1 IU= 1 mol / min 5g中含有中含有2.8个个IU 比活力比活力=2.8IU / (510-3)mg=560 IU/mg1mol : 4104g 1 mol : 4104 g 5 g中的总活性位点数：中的总活性位点数：4(5/ 4104 )=510-4 mol 单个位点转换数：单个位点转换数：2

26、.8 mol/min / 510-4 mol =5600/min=93.3/sp-糜蛋白酶（糜蛋白酶（MW 24 000）可以水解苯甲酰）可以水解苯甲酰-L-酪氨酪氨酸乙酯。比活为酸乙酯。比活为45.0umol/min/mg酶。已知酶。已知-糜蛋白糜蛋白酶只有一个活性位点。求转换数。酶只有一个活性位点。求转换数。1mg中的总活性位点数：中的总活性位点数：1(103 / 24103 )=1/24 mol 45 mol /min / (1/24 mol) =4524/min=1080/min纯化纯化步骤步骤总 蛋 白总 蛋 白/mg总活力总活力/U比活力比活力/U.(mg蛋白蛋白)-1粗提液粗提液

2768盐析盐析44015203.45离子交换离子交换 1259857.88凝胶过滤凝胶过滤 1219616.33p从某生物材料中提取纯化一种酶，按下列步骤纯化，从某生物材料中提取纯化一种酶，按下列步骤纯化，计算最后所得酶制剂的比活力、活力回收率和纯化倍数计算最后所得酶制剂的比活力、活力回收率和纯化倍数。回收率回收率=提纯后总活力提纯后总活力/提纯前总活力提纯前总活力100%=196/12650100%=1.54%纯化倍数纯化倍数=纯化后比活力纯化后比活力/纯化前比活力纯化前比活力=16.33/0.68=24分离纯化方法同蛋白质纯化类似：分离纯化方法同蛋白质纯化类似：1.选

28、材：酶选材：酶含量丰富含量丰富的的新鲜新鲜生物材料生物材料2.破碎：因材料而异破碎：因材料而异3.抽提：低温下以水或低盐缓冲液抽提抽提：低温下以水或低盐缓冲液抽提4.分离及纯化：粗分级，细分级分离分离及纯化：粗分级，细分级分离5. 结晶结晶6.保存：低温下酶粉可长期保存保存：低温下酶粉可长期保存注意低浓度酶溶液注意低浓度酶溶液酶的纯化鉴定：酶的纯化鉴定：聚丙烯酰胺凝胶电泳法聚丙烯酰胺凝胶电泳法等电聚焦电泳法等电聚焦电泳法p提取有活性的酶可采用提取有活性的酶可采用 ( )。A.凝固法凝固法 B.三氯乙酸沉淀法三氯乙酸沉淀法 C.盐析法盐析法 D.酚提取法酚提取法 E.酸水解法酸水解法13. 对可

29、逆抑制剂的描述，哪项是正确的对可逆抑制剂的描述，哪项是正确的A. 使酶变性失活的抑制剂使酶变性失活的抑制剂 B. 抑制剂与酶是共价键相结合抑制剂与酶是共价键相结合C. 抑制剂与酶是非共价键相结合抑制剂与酶是非共价键相结合D. 抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E. 可逆性抑制指竞争性抑制可逆性抑制指竞争性抑制 14. 15.16.已知已知1mL酶溶液中含蛋白质量为酶溶液中含蛋白质量为0.625mg，每，每mL酶溶酶溶液所含单位为液所含单位为250，该酶的比活性应是，该酶的比活性应是A. 200u/mg酶蛋白酶蛋白B. 300u/mg酶蛋白酶

30、蛋白C. 400u/mg酶蛋白酶蛋白D. 500u/mg酶蛋白酶蛋白E. 600u/mg酶蛋白酶蛋白名词解释名词解释别构酶别构酶 非竞争性抑制非竞争性抑制 必需基团必需基团 活性中心活性中心 激活剂激活剂米氏常数米氏常数 竞争性抑制竞争性抑制 问答题问答题1. 试述不可逆抑制作用和可逆抑制作用的主要区别？试述不可逆抑制作用和可逆抑制作用的主要区别？2. 为什么用反应初速度表示酶活力？为什么用反应初速度表示酶活力？3. 酶与一般催化剂相比有何异同？酶与一般催化剂相比有何异同？w单项选择题单项选择题1.下列关于下列关于Ribozyme（核酶）的叙述那些正确（核酶）的叙述那些正确A. 本质是蛋白质本质是蛋白质 B. 本质是核糖核酸本质是核糖核酸C. 即核酸酶即核酸酶 D. 最早发现的一种酶最早发现的一种酶 E. 其辅酶是辅酶其辅酶是辅酶A2.下列关于酶的概念那些正确下列关于酶的概念那些正确A. 所有蛋白