蛋白质加工化学笔记

1、蛋白质加工化学第一节 蛋白质的功能性质一、概念1、 概念：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。食品蛋白质在食品体系中的功能作用功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香汤、蛋糕肌肉蛋白、鸡蛋蛋白凝胶作用肉和奶酪肌肉蛋白、乳清蛋白粘合结合肉、香肠、面条肌肉蛋白、鸡蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白、谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白、鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白、乳清蛋白肌脂和风味的结合油炸面圈谷物蛋白2、 蛋白质的功能性质分类（1） 流体动力学性质：水的吸收与保留，粘着性和粘度，沉淀和凝胶，溶胀性。表面性质：湿润性、分散性和溶解度，表面

2、张力和乳化作用，脂肪和风味物质的结合，蛋白质的起泡特性。（2） 蛋白质的水花过程：干蛋白质水分子通过与极性部位结合而被吸附（1）多层水吸附（2）液态水凝聚（3）肿胀（4）溶剂分散（5）溶液或肿胀（4）肿胀的不溶性粒子或块（3） 影响蛋白质结合水的环境因素：温度、pH、盐的种类、离子强度。（4） 规律： 蛋白质吸水量随蛋白质浓度增加而增加； 在等电点时蛋白质间相互作用最强，缔合和收缩后的蛋白质呈现最低的水化和膨胀； 随温度升高，氢键减少，蛋白结合水也随之减少； 在低盐浓度，蛋白质水化增加；在高盐浓度，水盐相互作用大于水和蛋白质间的作用，蛋白脱水产生“盐析”。二、粘度（1）概念：蛋白质的粘度系数随

3、流动速度的增加而降低的这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为=mrn（为剪切力）（2）蛋白质剪切变稀的原因：分子在流动方向逐步定向，因而摩擦阻力下降；蛋白质水化球在流动方向变形；氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络构象解体；（3）影响蛋白质流体粘度性质的因素：蛋白质被分散的分子或粒子的表观直径；蛋白质溶剂的相互作用；蛋白质蛋白质的相互作用。三、溶解度（1）蛋白质蛋白质+溶剂溶剂=蛋白质溶剂疏水相互作用+离子相互作用蛋白质的溶解度大小实质（2）根据溶解度性质，蛋白质可分为：清蛋白：溶于pH6.6的水，如血清清蛋白、卵清蛋白和乳白蛋白；球蛋白：溶于pH7.0的稀盐溶液，如大豆球蛋白、菜豆球蛋白

4、、和乳球蛋白；谷蛋白：仅能溶于酸（pH2）和碱（pH12）小麦谷蛋白；醇溶谷蛋白：溶于70%乙醇，如玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白。（3）pH和溶解度当pH高于或低于pI时，促进溶解；在pI时，溶解度最低；大多数呈酸性蛋白质，在pH45之间，溶解度最小，碱性pH时溶解度最高；某些具有大量亲水性氨基酸的蛋白质（如Lg和BSA），在pI时仍然可溶。（4）离子强度和溶解度离子强度计算：=0.5cizi2（了解）；低离子强度（0.5）电荷屏蔽效应：高比例疏水区域溶解度下降；高比例亲水性区域溶解度提高；高离子强度（1）离子效应：SO4-、F-盐析，溶解度降低；ClO4-、SCN盐溶，提高溶解度，导致沉淀。（5

5、） 温度和溶解度 在040内，温度升高，溶解度升高； T40，蛋白质变性，非极性基团暴露，促进聚集和沉淀； 例外：高疏水性蛋白质，如酪蛋白和一些谷类蛋白质，溶解度与温度负相关。（6） 地方有机溶剂和溶解度 与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮）； 降低水介质的介电常数； 提高静电作用力； 静电斥力导致分子结构的展开； 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引； 导致蛋白质溶解度下降或沉淀。三、 蛋白质的界面性质（1） 概念：指蛋白质自发地迁移至汽水界面或油水界面的性质；（2） 性质上的差异主要与构象有关，重要的构象因素包括多肽链的稳定性/柔性、对环境改变适应的难易程度和亲水与疏水基因在蛋白质表面的分布模

6、式；（3）蛋白质在界面区域的浓度高于体相；（4）具有界面性质的蛋白质的必要条件能快速地吸附至界面；能快速地展开并在界面上再定向；一旦到达界面，能与临近分子相互作用，形成具有强的粘合和粘弹性质的膜，并能忍受热和机械运动。（5）影响蛋白质界面性质的因素内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性氨基酸与极性氨基酸之比离子强度和种类疏水基团与亲水基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性（一）乳化性质许多传统或新型食品，都是含乳状液的多相体系；乳状液的形成使食品具有期望的口感，有助于包合油溶性和水溶性（1） 测定乳状液平均液滴大小的方法 光学显微镜法 电子显微镜法 光散射法

7、 质子相关谱 Counlter计算器（2） 乳化能力（EC） 定义：相转变前（O/W、W/O）每克蛋白质所能结合的油的体积； 测定方法：加入油至蛋白质溶液中，根据粘度、颜色、电阻的突变检测相变，相转变：=0.650.85，相转变并非瞬时过程。（3） 乳状液稳定性剧烈的处理方法（高温、离心力）；在数月内稳定；乳状液稳定性表示方法：ES=乳状液稳定性指标（ESI）：浊度达到起始的一半所需的时间；（4） 影响蛋白质乳化作用的因素 内在因子：pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点； 外在因素：制备乳状液的设备类型、能量输入速度和剪切速度；（目前无一致认

8、可的系统地评价蛋白质乳化性质的标准方法）A、 溶解度：蛋白质的乳化能力与溶解度成正比；B、 pH值a. 在pI具有最佳的乳化性质的蛋白质：如乳清清蛋白、明胶和蛋清蛋白；b. 大多数食品蛋白质在院里pI时可能是有效的乳化剂：酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白；C、 疏水性。（二）凝胶作用溶胶状态加热、酶二价金属离子预凝胶冷却加热凝胶概念：是指变性蛋白质分子聚集并形成有规则的蛋白质网络结构的过程。机制：（1）凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用可塑可塑凝胶如明胶；疏水相互作用不可逆凝胶，如蛋清蛋白；二硫键不可逆凝胶，如乳清蛋白。（2）两类凝胶凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集不

9、可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度；透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度；在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构。（3）影响蛋白质凝胶作用的因素氨基酸的类型：高于31.5%非极性氨基酸凝结块类型，低于31.5%非极性氨基酸透明类型；pH：pI凝结块类凝胶；极端pI弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约78；Ca2+等两价离子：强化了凝胶结构，过量钙桥产生凝结块；蛋白质浓度：最低浓度终点。（三）起泡性质起泡能力是指在汽液界面形成坚韧的薄膜，使大量起泡并入和稳定的能力，膨胀率（稳定状泡沫值）=起泡力（FP，泡沫膨胀）=蛋白质分子的性质与起泡

10、性的关系溶解度快速扩撒至界面疏水性（或两亲性）带点、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子（或链段）的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在汽、水和界面相互的作用带点基团的配置在邻近气泡之间的电荷排斥极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）1、影响起泡性质的环境因素（1）pH：在pI时，若溶解性好，起泡能力强，泡沫稳定性较好，如球蛋白、面筋蛋白、乳清蛋白；在pI时，若溶解度很低起泡能力差，但稳定性很高 ，如多数食品蛋白质。在pI以外 起泡能力好，稳定性差。（2）盐：盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚

11、集，取决于盐的种类和蛋白质的性质。NaCl大豆蛋白（盐析），促进起泡能力，降低稳定性；NaCL乳清蛋白（盐溶），降低起泡能力，降低稳定性，二价阳离子（Ca2+、Mg2+），在蛋白质羧基之间形成桥接改进起泡性和稳定性。（3）糖蔗糖、乳糖和其他糖能增加粘度，在界面上较难展开损害起泡能力。（4）脂磷脂，具有比蛋白质更好的表面活性，其以竞争的方式在界面上取代蛋白质减少了膜的厚度和粘接性，使泡沫稳定性降低。（5）蛋白质浓度蛋白质浓度增加，起泡稳定性提高，蛋白质浓度的增加提高了浓度，产生较小的起泡和坚硬的膜，蛋白质浓度为28%（W/V），起泡能力最大。（6）温度温度降低，疏水作用下降，膨胀率下降，部分热变

12、性可改进起泡性质过高。2、制备方法（1）鼓泡：气泡通过一个多孔的喷洒器进入一个低蛋白质浓度的水溶液（0.012%）；（2）搅打振荡；（3）打擦：激烈的机械力和剪切作用充气食品；（4）预先被加压的溶液突然减压。蛋白质+风味蛋白质-风味有利无利良好风味载体与不良风味结合（四）风味结合性质1、蛋白质的构象与风味物的结合机制：非极性配位体（风味物分子）与蛋白质表面的疏水小区或空穴的相互作用与极性基团间的氢键和静电相互作用；完全可逆：可装配可卸去，人为控制条件；构象发生变化：打断令人链段之间的相互作用。2、影响风味结合的因素（1）温度：影响很小；（2）热变性：较高的结合能力；（3）盐溶：降低风味结合（疏

13、水作用下降）；（4）盐析：碱性下变性，促进风味结合。（五）组织化在一定条件下，可溶性植物蛋或乳蛋白质能够形成咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产生的特性。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组织化特性。1、蛋白质组织化的机制及应用（1）热凝结合膜形成；（2）纤维形成；（3）热塑挤压。第二节 蛋白质的分离制备1、蛋白质分离制备工艺：原料预处理蛋白质提取分离提纯干燥包装（1）预处理包括除杂、破碎、提油、去毒等，使原料适合于所选定分离提纯方法的要求；（2）提取应尽量采用温和的条件，防止蛋白质变性和失去所要求的功能性质，一般用水提取清蛋白，稀盐溶液（0.1mol/L NaCl）提取球蛋白；（

14、3）通过常规过滤法或离心过滤法降溶剂抽提出的蛋白质溶液和渣分离，真空浓缩后直接喷雾干燥，或采用调pH值到该分离蛋白质的pI沉淀，也可以直接采用超滤、反渗透、离子交换、电渗析等分离技术来分离提纯。第三节 食品加工对蛋白质的影响一、热处理有利方面：适宜的加热条件使蛋白质发生变性，易被消化酶水解，从而提高消化率，加热还可以破坏植物蛋白质胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素；不利方面：过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换，形成新酰胺键等，从而难以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低。二、碱处理有利方面：蛋白质经过处理后，能发生很多变化，生成各种新的氨基酸；不利方面：碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨酸和赖氨酸等发生构型变化，有天然的L型转变为D型，降低了营养