蛋白质的结构与功能课件

生物化学

第一章蛋白质的结构与功能

蛋白质（protein）是一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。

遵义医专蛋白质的生理功能：

蛋白质是人体的基本成分，几乎所有的组织都含有蛋白质，是生命活动的物质基础，具有：物质运输、物质代谢的催化与调节、肌肉收缩、血液凝固、机体防御及信号转导等生理功能。遵义医专练习：测得10g蛋白质样品中含氮量为0.08g，该蛋白质样品的蛋白质含量是多少？遵义医专二、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸（aminoacid）。自然界存在300多种氨基酸,但是基因编码的氨基酸只有20种。这些氨基酸属于L--氨基酸。遵义医专COOH│H2N

—C

—H│RL--氨基酸的结构通式遵义医专+H++OH-pH=pI兼性离子+OH-pH>pI阴离子+H+pH<pI阳离子遵义医专根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸分为两大类：1.非极性氨基酸:侧链主要为脂肪族疏水基团。2.极性氨基酸

极性中性氨基酸：侧链含有（—OH）或（—SH）等亲水基团。

酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。

碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。遵义医专一、肽键与肽（一）肽键与肽链：

肽：氨基酸通过肽键连接起来形成的线性聚合物。肽键：一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的-氨基脱水缩合形成的共价键。氨基酸残基：肽中的氨基酸称为氨基酸残基。第二节蛋白质的分子结构遵义医专肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使肽键以及与之相连的两个C共处同一平面上，这一平面称为肽键平面（酰胺平面，肽单元）。遵义医专遵义医专多肽链具有方向性，头端为氨基端（N端），尾端为羧基端（C端）。遵义医专蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。由于蛋白质的分子结构非常复杂，为了便于研究、描述和理解，人为将蛋白质的分子结构划分为一、二、三、四级结构四个结构层次。二、蛋白质的一级结构遵义医专除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都属于空间结构，即空间构象，是蛋白质的高级结构。遵义医专蛋白质的一级结构（primarystructure）是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。遵义医专蛋白质的二级结构(secondarystructure)是指蛋白质多肽链主链盘曲、折叠所形成的空间结构。三、蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构遵义医专二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角与无规卷曲。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。遵义医专遵义医专遵义医专核糖核酸酶分子中的二级结构α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲遵义医专血红蛋白(hemoglobin)的四级结构遵义医专蛋白质分子的结构层次遵义医专第三节蛋白质结构与功能的关系是蛋白质行使功能的基础，决定蛋白质的高级结构一级结构不同的蛋白质，功能也不同；一级结构相似的蛋白质，其功能也有所相似。分子病：由于蛋白质一级结构变异导致机体组织结构和功能异常所造成的疾病。一、蛋白质一级结构与功能的关系遵义医专镰刀状红细胞贫血Hb-链一级结构的改变N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ链HbAβ链N-val·his·leu·thr·pro·val

·glu·····C(146)6遵义医专在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。遵义医专蛋白质的空间构象与其功能有密切关系，蛋白质构象改变，生物学功能也随之改变。变构效应：生物体内某些小分子物质与蛋白质作用，使其构象改变而生物学功能也随之改变，这种作用称为变构效应。

二、蛋白质分子构象与功能的关系遵义医专第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质的紫外吸收蛋白质分子普遍含有酪氨酸残基和色氨酸残基（分子结构中含有共轭双键），在紫外光280nm处有特征吸收峰，其吸收值与浓度成正比。遵义医专由于蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和游离的羧基，另外，多肽链的N端和C端分别有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质具有两性解离的性质。等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成阴、阳离子的趋势相等，蛋白质为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。（一）蛋白质的两性解离与等电点：二、蛋白质的等电点与电泳遵义医专蛋白质的两性解离与等电点pH﹤pIpH=pIpH﹥pI

阳离子

兼性离子阴离子当溶液pH＝pI时，蛋白质所带正、负电荷相等；当溶液pH＞pI时，蛋白质带净负电荷；当溶液pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。遵义医专（二）电泳带电颗粒在电场中向电性相反的电极移动的现象称为电泳（electrophoresis）。遵义医专不同蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大小及形状也不同，故在电场中的移动速度也不同，据此可对蛋白质进行分离和鉴定。血浆蛋白质pI在pH5.0左右，正常血浆pH为7.4，血浆蛋白以阴离子存在带负电，故可在电场中向阳极移动。遵义医专三、蛋白质的胶体性质蛋白质分子的颗粒直径已达1~100nm，处于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质溶液属于胶体溶液。稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素是蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷。

遵义医专蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜+++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－－带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质++++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－－带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒酸碱酸碱脱水作用脱水作用脱水作用遵义医专三、蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质的理化性质改变和生物学功能丧失的现象，称为蛋白质的变性(denaturation)。遵义医专引起蛋白质变性的因素有：①物理因素：高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波等；②化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等。遵义医专蛋白质变性的可逆性：

蛋白质的复性：轻度变性蛋白质在去除变性因素后，可以全部或部分恢复原有的构象和生物活性，这一过程称为复性。遵义医专蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀（precipitation）。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。遵义医专沉淀蛋白质的方法有盐析法有机溶剂沉淀法生物碱试剂法重金属盐沉淀法遵义医专加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固（coagulation）。因此，凝固的蛋白质一定发生变性。遵义医专五、蛋白质分类按蛋白质组成分为：按蛋白质的分子形状分为：按组成蛋白质的肽链数分为：单纯蛋白结合蛋白