真核细胞内膜系统蛋白质分选与膜泡运输1

真核细胞内膜系统蛋白质分选与膜泡运输1第1页/共72页(一)高尔基体的形态结构和极性电镜下观察高尔基体是由一些（常常为4～8个）排列较为整齐的扁平膜囊堆叠在一起，多呈弓形、半球形或球形，周围有大量的大小不等的囊泡结构；高尔基体多分布在ER与细胞膜之间；高尔基体一般显示有极性，靠近细胞核的、凸出的一面对着ER称为顺面（cisface），面向细胞质膜的、凹进的一面对着质膜称为反面（transface）。二、高尔基体的形态结构与功能动物细胞植物细胞第2页/共72页数量：平均为每细胞20个。在低等真核细胞中,有时只有1～2个，有的可达一万多个。在分泌功能旺盛的细胞中,高尔基复合体都很多。分布：只存在于真核细胞中,原核细胞中则无。主要的酶有糖基转移酶、磺基-糖基转移酶、氧化还原酶、磷酸酶、蛋白激酶、甘露糖苷酶、转移酶和磷脂酶等。标志酶为糖基转移酶。二、高尔基体的形态结构与功能第3页/共72页高尔基体结构成分的标志细胞化学反应嗜锇反应：cis面膜囊被特异地染色焦磷酸硫胺素酶（TPP酶）：trans面的膜囊胞嘧啶单核苷酸酶（CMP酶）或核甘酸二磷酸酶：trans面1～2层囊膜扁平囊膜烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸酶（NADP酶）或甘露糖酶：中间几层嗜锇反应甘露糖酶核甘酸二磷酸酶第4页/共72页高尔基体的功能分室化1.顺面的网络结构（cisGolginetwork），CGN是物质入口区域。2.中间膜囊（medialGolgi），多数糖基修饰，糖脂的形成以及与高尔基体有关的糖合成发生于此处。3.反面的网络结构（transGolginetwork），TGN是出口区域，参与蛋白质的分类与包装，最后输出。第5页/共72页

1、高尔基体顺面膜囊（cis）或顺面网状结构（CGN）顺面膜囊是中间多孔而呈连续分支状的管网结构。RER（蛋白质和脂类）（蛋白质KDEL或HDEL）CGN；蛋白丝氨酸残基发生O-连接糖基化；跨膜蛋白在细胞质基质一侧结构域的酰基化；2、高尔基体中间膜囊（medialGolgi）由扁平膜囊与管道组成，形成不同间隔，但功能上是连续的、完整的膜囊体系。多数糖基修饰；糖脂的形成；与高尔基体有关的多糖的合成。高尔基体的功能分室化第6页/共72页3、高尔基体反面的膜囊（trans）及反面高尔基体网状结构（TGN）TGN中的低pH值；标志酶CMP酶阳性。TGN的主要功能：①参与蛋白质的分类与包装、运输；

②某些“晚期”的蛋白质修饰（如唾液酸化、蛋白质酪氨酸残基的硫酸化及蛋白原的水解加工）；③在蛋白质与脂类的转运过程中的“瓣膜”作用，保证单向转运。4、周围大小不等的囊泡高尔基体周围常见大小不等的囊泡。其顺面一侧的囊泡可能是内质网与高尔基体之间的物质运输小泡，称之为ERGIC（endoplasmicreticulum-Golgiintermediatecompartment）或称管状小泡丛VTCs（vesicular-tubularclusters）。高尔基体的功能分室化第7页/共72页萌芽和融合囊泡到高尔基体顺面膜囊调节型分泌组成型分泌第8页/共72页回收逃逸蛋白到ER定位于ER的逃逸的蛋白第9页/共72页（二）高尔基体的功能

高尔基体的主要功能是将内质网合成的多种蛋白质进行加工、分类与包装，然后分门别类地运送到细胞特定的部位或分泌到细胞外。高尔基体与细胞的分泌活动蛋白质的糖基化及其修饰蛋白酶的水解和其它加工过程第10页/共72页1.

高尔基体与细胞的分泌活动参与细胞分泌活动：rER上合成的蛋白质进入ER腔COPⅡ运输泡进入CGN在medialGolgi中加工在TGN形成分泌泡运输与质膜融合、排出。第11页/共72页溶酶体酶的分选甘露糖-6-磷酸（M6P）高尔基体反面膜囊的M6P受体。在肝细胞中溶酶体酶还存在不依赖于M6P的另一种分选途径。第12页/共72页蛋白质的分选及其转运的信息仅存在于编码该蛋白质的基因本身在内质网网腔中，蛋白二硫键异构酶和协助折叠的分子伴侣，均具有典型的回收信号Lys-Asp-Glu-Leu（KDEL）。

内质网滞留信号：内质网的功能和结构蛋白羧基端的一个同肽系列:Lys-Asp-Gly-Leu-Coo-,即KDEL信号序列。调节型分泌储藏微粒与M6P结合的蛋白质驻留蛋白高尔基体与细胞的分泌活动第13页/共72页2.蛋白质的糖基化及其修饰

蛋白质的糖基化类型

两种糖基化形式的比较

蛋白质糖基化的特点及其生物学意义

蛋白聚糖的合成参与植物细胞壁的形成，合成纤维素和果胶质第14页/共72页蛋白质的糖基化类型N-乙酰葡萄糖胺N-乙酰半乳糖胺天冬酰胺葡萄糖胺半乳糖甘露糖半乳糖胺第15页/共72页蛋白质糖基化的两种类型比较特征N-连接O-连接合成部位粗面内质网和高尔基体主要在高尔基体合成方式来自同一个寡糖前体一个个单糖加上去与之结合的氨基酸残基天冬酰氨丝氨酸、苏氨酸、羟脯、羟赖最终长度至少5个糖残基1-4个糖残基第一个糖残基N-乙酰葡萄糖胺N-乙酰半乳糖胺第16页/共72页N-乙酰葡萄糖胺N-连接寡糖在高尔基体中进行的加工第17页/共72页蛋白质糖基化的特点及其生物学意义溶酶体中的水解酶类、多数细胞膜上的膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白，而在细胞质基质和细胞核中绝大多数蛋白质都没有糖基化修饰。糖蛋白寡糖链的合成与加工都没有模板，靠不同的酶在细胞不同间隔中经历复杂的加工过程才能完成。糖基化的主要作用是蛋白质在成熟过程中折叠成正确构象和增加蛋白质的稳定性；多羟基糖侧链影响蛋白质的水溶性及蛋白质所带电荷的性质。对多数分选的蛋白质来说，糖基化并非作为蛋白质的分选信号。进化上的意义：寡糖链具有一定的刚性，从而限制了其它大分子接近细胞表面的膜蛋白，这就可能使真核细胞的祖先具有一个保护性的外被，同时又不象细胞壁那样限制细胞的形状与运动。第18页/共72页3.蛋白酶的水解和其它加工过程无生物活性的蛋白质高尔基体切除N-端或两端的序列成熟的多肽；如胰岛素、胰高血糖素及血清蛋白；蛋白质前体高尔基体水解同种有活性的多肽，如神经肽等；含有不同信号序列的蛋白质前体高尔基体加工成不同的产物；同一种蛋白质前体不同细胞以不同的方式加工不同的多肽；加工方式多样性的可能原因： ①确保小肽分子的有效合成； ②弥补缺少包装并转运到分泌泡中的必要信号； ③有效地防止这些活性物质在合成它的细胞内起作用。第19页/共72页三、

溶酶体的形态结构与功能

溶酶体几乎存在于所有的动物细胞中。溶酶体是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器。其主要功能是进行细胞内的消化作用。（一）溶酶体的形态结构与类型（二）溶酶体的功能（三）溶酶体的发生（四）溶酶体与过氧化物酶体第20页/共72页（一）溶酶体的形态结构与类型溶酶体（lysosome）是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊状细胞器，其主要功能是进行细胞内的消化作用。溶酶体是一种异质性细胞器，根据溶酶体的不同生理阶段，可分为初级溶酶体（primarylysosome）、次级溶酶体（secondarylysosome）和残余体（residualbody）。

第21页/共72页初级溶酶体呈球形，不含明显的颗粒物质，外面由一层脂蛋白膜围绕。其中含有多种水解酶类，酶的最适pH值为5左右。溶酶体膜在成分上也与其它生物膜不同：⑴嵌有质子泵，借助水解ATP释放出的能量将H+泵入溶酶体内，以形成和维持酸性的内环境；⑵具有多种载体蛋白用于水解的产物向外转运；⑶膜蛋白高度糖基化，可能有利于防止自身膜蛋白的降解。

（一）溶酶体的形态结构与类型第22页/共72页次级溶酶体是初级溶酶体与细胞内的自噬泡或异噬泡、胞饮泡或吞噬泡融合形成的复合体，分别称之为自噬溶酶体（autophagolysosome）和异噬溶酶体（phagolysosome），二者都是进行消化作用的溶酶体。（一）溶酶体的形态结构与类型进入次级溶酶体的物质经过一段时间的消化后，小分子物质可通过其膜上的载体蛋白转运到细胞质基质中，供细胞代谢利用。未被消化的物质残存在溶酶体中形成残余小体或后溶酶体。残余小体可通过类似胞吐的方式将内容物排除细胞。

第23页/共72页（二）溶酶体的功能

1.清除无用的生物大分子、衰老的细胞器及衰老损伤和死亡的细胞

2.防御功能3.其它重要的生理功能

⑴作为细胞内的消化“器官”为细胞提供营养；

⑵在分泌腺细胞中，溶酶体常常含有摄入的分泌颗粒，可能参与分泌过程的调节；⑶某些特定细胞编程性死亡及周围活细胞对其清除；⑷精子的顶体（acrosome）相当于特化的溶酶体，在受精过程中的能溶解卵细胞膜。第24页/共72页（三）溶酶体的发生

溶酶体酶是在粗面内质网上合成并经N-连接的糖基化修饰，然后转至高尔基体，在高尔基体的顺面膜囊中寡糖链的甘露糖残基发生磷酸化形成M6P，在高尔基体的反面膜囊和TGN膜上存在M6P受体，将溶酶体的酶与其它蛋白区分开来，并得以浓缩，最后以出芽的方式转运至溶酶体中。

第25页/共72页（三）溶酶体的发生

第26页/共72页（三）溶酶体的发生

溶酶体酶的合成及N-连接的糖基化修饰（rER）高尔基体cis膜囊寡糖链上的甘露糖残基磷酸化M6PN-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶高尔基体trans-膜囊和TGN膜（M6P受体）溶酶体酶分选与局部浓缩以出芽的方式转运到前溶酶体磷酸葡萄糖苷酶磷酸化识别信号：信号斑第27页/共72页尿二甘酸葡萄糖胺葡萄糖胺磷酸转移酶催化位点识别位点识别序列M6P第28页/共72页M6P是溶酶体水解酶分选的重要识别信号。所有糖蛋白离开ER都具有N-连接的寡糖链，只有溶酶体水解酶的寡糖链被磷酸化形成M6P，在每个水解酶上有其特异的信号斑（signalpatch），再通过两种酶的相继催化作用而形成。依赖于M6P的分选途径的效率不高，部分溶酶体酶通过运输小泡直接分泌到细胞外；在细胞质膜上也存在依赖于钙离子的M6P受体，同样可与胞外的溶酶体酶结合，通过受体介导的内吞作用，将酶送至前溶酶体中，M6P受体返回细胞质膜，反复使用。还存在不依赖于M6P的分选途径（如酸性磷酸酶、分泌溶酶体的perforin和granzyme）分选途径多样化第29页/共72页（四）溶酶体与过氧化物酶体

过氧化物酶体（peroxisome）又称微体（microbody），是由单层膜围绕的、内含一种或几种氧化酶类的细胞器。动物细胞中的过氧化物酶体

植物细胞中的过氧化物酶体结晶状的核心第30页/共72页1、过氧化物酶体与溶酶体的区别过氧化物酶体的特征：⑴和溶酶体形态大小类似，所含尿酸氧化酶等呈晶格状结构；⑵含有氧化酶类；⑶内环境pH值为7左右；⑷酶在细胞质基质中合成，经分选与装配形成；⑸识别的标志酶为过氧化氢酶。第31页/共72页过氧化物酶体与初级溶酶体的特征比较第32页/共72页

2、过氧化物酶体的功能在动物细胞中过氧化物酶体的功能：动物细胞（肝细胞或肾细胞）中的过氧化物酶体可氧化分解血液中的有毒成分，起到解毒的作用。过氧化物酶体分解脂肪酸等高能分子向细胞直接提供热量。在植物细胞中过氧化物酶体的功能：

在绿色植物叶肉细胞中，它催化CO2固定反应副产物的氧化，即所谓光呼吸反应；

乙醛酸循环的反应，在种子萌发过程中，过氧化物酶体降解储存的脂肪酸

乙酰辅酶A琥珀酸

葡萄糖。第33页/共72页3、过氧化物酶体的发生过氧化物酶体经分裂后形成子代的细胞器，子代的过氧化物酶体还需要进一步装配形成成熟的细胞器。

组成过氧化物酶体的蛋白均由核基因编码，主要在细胞质基质中合成，然后转运到过氧化物酶体中。

过氧化物酶体蛋白分选的信号序列（Peroxisomal-targetingsignal，PTS）：

PTS1为Ser-lys-leu，多存在于基质蛋白的C端。

PTS2为Arg/Lys-Leu/lle-5X-His/Gln-leu，存在于某些基质蛋白N-端

过氧化物酶体膜上存在几种可与信号序列相识别的可能的受体过氧化物酶体的膜脂可能在内质网上合成后转运而来。第34页/共72页

过氧化物酶体的基质蛋白和膜蛋白均在细胞质基质中合成，通过其特有的信号序列（PTS）转移到过氧化物酶体中（1）。成熟的过氧化物酶体通过分裂方式增生（2）。另一种发生模型是过氧化物酶体前体的组装(3)、成熟(4)与分裂(2)，而前体的形成与内质网相关。3、过氧化物酶体的发生第35页/共72页第三节

细胞内蛋白质的分选与膜泡运输蛋白质的分选（proteinsorting）：又称蛋白质的定向转运（proteintargeting），指绝大多数的蛋白质均在细胞质基质中的核糖体或粗面内质网膜结合的核糖体上合成，然后转运到细胞的特定部位，装配成结构与功能的复合体，才能参与细胞的生命活动这一过程。第36页/共72页一、信号假说与蛋白质分选信号（一）信号假说信号假说蛋白质N-端的信号肽（signalpeptide）信号识别颗粒（signalrecognitionparticle，SRP）信号识别颗粒的受体（又称停泊蛋白dockingprotein，DP）转位因子（translocator，translocon）（二）信号肽与共翻译（三）导肽与后转移第37页/共72页1975年Blobel和sabatini等提出了信号假说（signalhypothesis），即分泌性蛋白N端作为序列信号肽（signalsequence或signalpeptide），指导分泌性蛋白到内质网膜上合成，在蛋白合成结束前信号肽被切除。信号识别颗粒(SRP)和内质网膜上的信号识别颗粒的受体（停泊蛋白,DP）等因子协助完成这一过程。（一）信号假说第38页/共72页

信号肽（signalpeptide）：引导新合成的肽链转移到内质网上合成的信号序列称为信号肽，位于新合成肽链的N端，一般16-26个氨基酸残基，含有6-15个连续排列的带正电荷的非极性氨基酸，包括疏水核心区、信号肽的C端和N端三部分。由于信号肽又是引导肽链进入内质网腔的一段序列，又称开始转移序列（starttransfersequence）；信号肽没有严格的专一性，目前尚未发现共同的信号序列。蛋赖--------色缬苏笨异丝丝亮亮笨亮笨----丝丝丙络丝------蛋白质N-端的信号肽第39页/共72页插入核糖体的亚基转移定位蛋白必需蛋白亚基信号识别颗粒信号识别颗粒第40页/共72页转位因子或易位子新生蛋白链接子因子第41页/共72页

分泌性蛋白N端序列为信号肽，指导分泌蛋白到内质网上合成，在蛋白合成结束之前信号肽被切除。信号识别颗粒和内质网膜上的信号识别颗粒的受体（停泊蛋白）等因子协助完成这一过程。信号识别颗粒的受体信号识别颗粒第42页/共72页（二）信号肽与共翻译

肽链边合成边转移至内质网腔中的方式称为共转移。跨膜蛋白的起始转移序列和终止转移序列

开始转移序列：蛋白质氨基末端的信号序列除作为信号被SRP识别外，还具有起始穿膜转移的作用。

停止转移序列：肽链中还有某些序列与内质网膜具有很强的亲合力而结合在脂双层之中，能阻止肽链继续进入内质网腔，使其成为跨膜蛋白质，称为停止转移序列。

内部信号序列：跨膜蛋白的类型及其取向起始转移序列和终止转移序列的数目决定多肽跨膜次数第43页/共72页信号序列（signalsequence）：存在于蛋白质一级结构上的线性序列，通常由15-60个氨基酸残基组成，有些信号序列在完成蛋白质的定向转移后被信号肽酶（signalpeptidase）切除；通常信号序列对所引导的蛋白质没有特异性要求。信号斑（signalpatch）：存在于完成折叠的蛋白质中，构成信号斑的信号序列之间可以不相邻，折叠在一起构成蛋白质分选的信号。每一种信号序列决定特殊的蛋白质转运方向。第44页/共72页跨膜蛋白的类型及其取向peptidase初生肽链开启易位子第45页/共72页

肽链中的某些序列与内质网膜有很强的亲和力。而结合在内质网膜的脂质双层中且不再转入内质网腔中的肽链序列，称为停止转移序列（stoptransfersequence）。

跨膜蛋白的类型及其取向第46页/共72页跨膜蛋白的类型及其取向易位子第47页/共72页跨膜蛋白的类型及其取向血型蛋白LDL受体流感病毒HA胰岛素受体生长因子激素受体唾液酸糖蛋白受体转铁蛋白受体蔗糖神经源蛋白高尔基体半乳糖转移酶高尔基体硅铝酸转移酶流感HN蛋白细胞色素P450G蛋白连接因子受体葡萄糖转座子电压门Ga2+通道第48页/共72页跨膜蛋白的类型及其取向第49页/共72页（三）导肽与后转移基本的特征：

指导蛋白质进入线粒体、叶绿体和过氧化物酶体中的信号序列称为导肽。某些蛋白质在细胞质基质中合成以后再转移至线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等细胞器中称翻译后转移（posttranslocation）。蛋白质跨膜转移过程需要ATP使多肽去折叠，还需要一些蛋白质的帮助（如热休克蛋白Hsp70）使其能够正确地折叠成有功能的蛋白。第50页/共72页precursor前体蛋白定位于线粒体基质中的蛋白质转运图示第51页/共72页一些典型的蛋白分选信号序列功能信号序列输入细胞核-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-脯-脯-赖-赖-赖-精-赖-缬输出细胞核-Leu-Ala-Leu-Lys-Leu-Ala-Gly-Leu-Asp-Ile-输入线粒体+H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu-输入质体+H3N-Met-Val-Ala-Met-Ala-Met-Ala-Ser-Leu-Gln-Ser-Ser-Met-Ser-Ser-Leu-Ser-Leu-Ser-Ser-Asn-Ser-Phe-Leu-Gly-Gln-Pro-Leu-Ser-Pro-Ile-Thr-Leu-Ser-Pro-Phe-Leu-Gln-Gly-输入过氧化物酶体-Ser-Lys-Leu-COO-输入内质网+H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln-返回内质网-Lys-Asp-Glu-Leu-COO-（KDEL）由质膜到内体Tyr-X-X-Φ第52页/共72页二、蛋白质分选的基本途径与类型蛋白质分选的途径：

1、翻译后转运途径：在细胞质基质游离核糖体上完成多肽链的合成，然后转运至膜围绕的细胞器，如线粒体、叶绿体、过氧化物酶体及细胞核，或者成为细胞质基质的可溶性驻留蛋白和支架蛋白。2、共翻译转运途径：蛋白质合成在游离核糖体上起始之后由信号肽引导转移至糙面内质网，然后新生肽边合成边转入糙面内质网中，再经高尔基体加工包装并由其膜泡运送至溶酶体、细胞质膜或分泌到胞外。第53页/共72页翻译后转运非分泌途径共翻译转运的蛋白质分泌途径途径1表示核基因编码的mRNA在细胞质基质游离核糖体上完成多肽链的合成。途径2表示合成的蛋白质不含信号序列，并留在细胞质基质中。途径3.4.5分别表示通过跨膜转运方式转运至线粒体、叶绿体和过氧化物酶体。途径6.表示通过门控转运方式转运至细胞核。途径7表示核基因编码的mRNA在细胞质基质游离核糖体上起始合成，然后在信号肽引导下与内质网膜结合并完成蛋白质合成（途径8）。途径9表示以膜泡运输方式从内质网转运至高尔基体。途径12、11、10表示以膜泡运输方式分选至质膜、溶酶体和分泌到细胞表面。第54页/共72页膜整合蛋白destination核糖体靶膜蛋白取向途径游离核糖体靶向细胞器的蛋白的路径第55页/共72页蛋白质分选的类型：

1、蛋白质的跨膜转运：在细胞质基质中合成的蛋白质转运到内质网、线粒体、质体和过氧化物酶体等细胞器；2、膜泡运输：通过不同类型的转运小泡从糙面内质网合成部位转运至高尔基体，进而分选转运至细胞的不同部位；3、选择性的门控转运：通过核孔复合体选择性的核输入和输出；4、细胞质基质中的蛋白质转运。门控转运跨膜转运膜泡转运第56页/共72页

三．膜泡运输

膜泡运输是蛋白运输的一种特有的方式，普遍存在于真核细胞中。在转运过程中不仅涉及蛋白本身的修饰、加工和组装，还涉及到多种不同膜泡定向运输及其复杂的调控过程。1、COPII有被小泡介导从内质网高尔基体的运输，顺向运输；2、COPI有被小泡负责将蛋白从高尔基体内质网，逆向运输；3、网格蛋白有被小泡介导从高尔基体TGN质膜、胞内体、溶酶体或植物液泡等的运输；在受体介导的细胞内吞途径也负责将物质从质膜内吞泡(细胞质)

胞内体溶酶体运输。网格蛋白胞内体配体的受体包被出牙第57页/共72页在细胞的膜泡运输中，粗面内质网相当于重要的物质供应站，而高尔基体是重要集散中心。由于内质网的驻留蛋白具有回收信号，即使有的蛋白发生逃逸，也会保留或回收回来，所以有人将内质网比喻成“开放的监狱”（openprison）。高尔基体在细胞的膜泡运输及其随之而形成的膜流中起枢纽作用，因此高尔基体聚集在微管组织中心(MTOC)附近并在高尔基体膜囊上结合有类似动力蛋白的蛋白质，从而使高尔基体维持其极性。同样，内质网、溶酶体、分泌泡和细胞质膜及胞内体也都具有各自特异的成分，这是行使复杂的膜泡运输功能的物质基础，但是在膜泡中又必须保证各细胞器和细胞间隔本身成分特别是膜成分的相对恒定。第58页/共72页膜泡运输是特异性过程，涉及多种

蛋白识别、组装-去组装的复杂调控膜泡融合是特异性的选择性融合,从而指导细胞内膜流的方向选择性融合基于供体膜蛋白与受体膜蛋白的特异性相互作用运输小泡寻靶：SNARE假说Rab蛋白在小泡运输与融合中的调节作用小泡融合模型

第59页/共72页运输小泡寻靶：SRNRE假说

Rothman和他的同事发现动物细胞融合需要一种可溶的细胞质蛋白，叫做N-乙基马来酰亚胺敏感融合蛋白（N-ethylmaleimide-sensitivefusionprotein，NSF）以及其他几种可溶性NSF附着蛋白（solubeNSFattachmentprotein，SNAP），NSF/SNAP能够介导不同类型小泡的融合，说明它没有特异性。膜融合的特异性是由另外的膜蛋白提供的，这种蛋白称为SNAP受体（SNAPreceptor）蛋白，或称为SNARE，它可以作为膜融合时SNAP的附着点。每一种运输小泡都有一个特殊的v-SNARE（vesicle-SNAPreceptor）标志，能够同适当的靶膜上的t-SNARE（target-SNAPreceptor）标志相互作用。第60页/共72页膜泡锚定与融合的特异性是通过转运泡膜上的蛋白和靶膜上的蛋白相互作用获得的第61页/共72页系绳停泊第62页/共72页第63页/共72页

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