生物化学课程6酶不全

（二）可逆抑制：抑制剂常以非共价键与酶和（或）E-S复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。可用透析，超滤方法去除，使酶恢复活性根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制可分为三种：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制（重点,2011考大题）1、竞争性抑制：【定义】:抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。如琥珀酸脱氢酶动力学特点：

Km增加, Vm不变。竞争性抑制应用磺胺类药物就是竞争性抑制剂，如对氨基苯磺胺。它与对氨基苯甲酸相似，可抑制细菌二氢叶酸合成酶，从而抑制细菌生长繁殖。人体可利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，所以对此类药物敏感。2、【非竞争性抑制】：定义：这种抑制剂不论S是否与E结合，均可与E的活性中心外的部位可逆地结合，从而抑制酶活性。特点：E与I结合后，还可以与S结合；E与S结合后，还可以与I结合，I与S之间无竞争关系，但形成的ESI复合物不能释放出产物

P。动力学特点Vm下降，Km不变非竞争性抑制作用E+PE+S+IES＋ISEIESI非竞争性抑制曲线3、反竞争性抑制定义：这类抑制剂只能与ES结合，形成

ESI。底物的存在非但不减轻抑制，反而是抑制剂与酶结合的先决条件。动力学特点Vm下降，Km下降酶活力测定与活力单位（一）酶的活力（定量）定义指酶催化一定化学反应的能力（速度）。单位:在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。温度规定为25度，其他条件取反应的最适条件。【同工酶】（重点）：存在于同一种属或同一个体中的能催化相同的化学反应，但酶pr的分子结构，理化性质和免疫学性质均有差异的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。乳酸脱氢酶（lactatedehydrogenase）是四聚体酶。该酶的亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶。由于分子结构上的差异，这五种同工酶具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的Km值。乳酸脱氢酶同功酶的电泳图谱酶的调节酶的调节酶活性调节酶含量调节共价修饰调节酶原激活变构调节酶活性的调节酶原与酶原的激活【酶原】有些酶在细胞内合成及初分泌时，没有活性，这种没有活性的酶的前身称为酶原。【酶原激活】酶原在一定条件下，转变为有活性的酶的过程。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。共价修饰调节酶蛋白在另一种酶的作用下，共价结合、解离某种基团，使酶发生有活性和无活性状态的转变叫共价修饰。特点：快速调节，效果显著。磷酸化与去磷酸化；乙酰化与去乙酰化；甲基化与去甲基化；腺苷化与脱腺苷化，—SH与—S—S—的互变。磷酸化酶b在磷酸化酶激酶的催化下又可以接受ATP的磷酸基变成磷酸化酶a。别构酶（变构酶）

（重点）：1．【别构效应】：某些调节物与酶活性中心以外的部位以次级键结合，使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，叫别构效应。此结合部位为别构部位

受变构调节的酶为变构酶导致变构效应的物质为变构剂别构酶 别构剂催化亚基

调节亚基变构激活，变构激活剂变构抑制，变构抑制剂二、酶含量的调节某些底物、产物、激素、药物等可以影响一些酶的生物合成（慢速调节）。一般在转录水平上促进酶生物合成的化合物称为诱导剂（inducer）诱导剂诱发酶蛋白生物合成的作用称为诱导作用（induction）；在转录水平上减少酶生物合成的物质称为辅阻遏剂（corepressor），辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合，影响基因的转录，此过程称为阻遏作用（二）酶降解的调控酶是机体的组成成分，也在不断地自我更新。细胞内各种酶的半寿期相差很大，可以通过改变酶分子的降解速度来调节细胞内酶的含量。细胞内酶的降解速度与机体的营养和激素的调节有关。单纯酶与结合酶分子组成区别何谓酶的活性中心，必需基团？酶促反应的特点？何谓Km、Vm？其意义是什么，其在三种可逆