生物大分子的结构与功能酶

生物大分子的结构与功能酶第1页，课件共77页，创作于2023年2月酶的化学本质大多数酶是蛋白质1926年James.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。酶是蛋白质的证据1982年Thomas.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。第2页，课件共77页，创作于2023年2月二酶促反应的特点酶生物催化剂具有催化剂的共性

催化热力学上允许的反应只能加速反应,不能改变反应的平衡点催化可逆反应的正、反反应催化的机制是降低活化能具有区别于催化剂的特性

酶促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的特异性酶促反应的可调节性酶的蛋白特性第3页，课件共77页，创作于2023年2月(一)、极高的效率比非催化反应高108~1020倍比一般催化剂高107~1013倍由其催化机制决定PGPSGS能阈Eact活性分子G0反应进程加速反应有两个办法:

提高GS.

如:加热、光照、搅拌等降低Eact。催化剂即为此,而酶能使Eact降的更低,故催化效率更高。能阈:活性分子的最低能含量GS下边举例说明反应的能量变化第4页，课件共77页，创作于2023年2月2H2O22H20+O2G0反应进程EactEactEact无催化剂时:Eact=18000卡/mol胶态靶催化:Eact=11700卡/molH2O2催化:Eact=2000卡/mol

从1800卡/mol↘

2000卡/mol

反应v↗1017倍举例SP活性分子第5页，课件共77页，创作于2023年2月(二)、高度特异性由其催化机制决定一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。分类绝对专一性相对专一性立体异构专一性只能作用于某一底物可作用于一类化合物或一种化学键只作用于立体异构体中的一种第6页，课件共77页，创作于2023年2月RCOO-+ROH+H+′酯酶：R—C—O—R′+H2OOOCH2OHOHOHOH15α-葡萄糖苷酶OR+H2OOCH2OHOHOHOHOH15+ROH绝对专一性:脲酶：H2N—C—NH2+H2OO2NH3+CO2举例相对专一性:(脂肪酶、蛋白酶、磷酸酶、糖苷酶等)第7页，课件共77页，创作于2023年2月立体异构专一性H-C-COOHHOOC-C-H

COOHCHOHCH2COOHH-C-COOHH-C-COOH

第8页，课件共77页，创作于2023年2月(三)、酶促反应的可调节性长期生物进化导致:酶的区域化分布多酶体系多功能酶酶原形式的存在调节的可行性基因分化导致:同工酶的出现及其在组织中的不均匀分布代谢物对酶的:变构调节化学修饰调节酶合成的诱导与阻遏第9页，课件共77页，创作于2023年2月(四)、酶的蛋白特性所有使蛋白变性的因素都会影响酶的活性。故:酶促反应必须在温和的条件下进行。比如:常温、常压、缓冲溶液等条件下进行。第10页，课件共77页，创作于2023年2月第二节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成酶单纯酶结合酶

酶蛋白

辅因子决定酶的特异性功能各异第11页，课件共77页，创作于2023年2月与酶蛋白结合得比较松,透析可除去,.两种形式的互变常与不同Pro结合而完成。与膜蛋白结合紧密,透析除不去,.两种形式的互变与同一Pro结合而完成。辅酶辅基辅因子耐热的小分子有机化合物金属离子金属酶金属离子激活酶第12页，课件共77页，创作于2023年2月辅因子功能辅酶与辅基:

酶活性中心的成分,直接参与反应.起e、原子或某些基团的传递作用.发挥作用时,靠分子内成分:

B族维生素两种形式的可逆互变来完成.金属离子:活性中心的成分,直接参与反应,传递e.做酶与底物的桥梁.稳定构象.中和阴离子,降低静电斥力.第13页，课件共77页，创作于2023年2月酶是蛋白质,同样也有一、二、三、四级结构.包括:1.单体酶（monomericenzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，水解酶多为此。2.寡聚酶(oligomericenzyme)：由几个或多个亚基以非共价键结合而成，亚基聚合在一起发挥作用，单个亚基没有催化活性。3.多酶体系(multienzymesystem)：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。4.多功能酶(multifunctionalenzyme):有些多酶体系在进化过程中由于基因融合,形成由一条多肽链具有多种不同催化功能的酶.也称串联酶.

酶的形式第14页，课件共77页，创作于2023年2月二.维生素与辅酶.维生素水溶性脂溶性:B族V:B1、B2、B6、B12、PP、泛酸、叶酸、生物素VCA、D、E、K辅酶成分

维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类小分子有机物，需要量很少，但对维持健康十分重要,且大多数体内不能合成或合成量很少,必须靠食物供给。维生素不能供给机体热能，也不能作为构成机体组织的物质，其主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。缺乏任何一种维生素都会导致相应的疾病（维生素缺乏症）。第15页，课件共77页，创作于2023年2月小分子有机化合物在催化中的作用

第16页，课件共77页，创作于2023年2月(一)维生素B1N—C—CH3HCC—CH2CH2OHSCl维生素B1由一含S的噻唑环和一含NH2的嘧啶环组成，又称硫胺（素）（Thiamine）。1245NH2·HCl3HCCH2124PP焦磷酸硫胺素（TTP）硫胺素+ATPMg2+硫胺素激酶TPP+AMP水溶性维生素α-酮酸脱氢酶的辅基第17页，课件共77页，创作于2023年2月(二)维生素B2和黄素辅酶维生素B2又称核黄素（riboflavin），是一种核醇与6，7—二甲基异咯嗪的缩合物，在自然界多与蛋白质结合成黄素蛋白。H2C—C—C—C—CHOHOHOHOHHHHH1′2′3′4′5′NNNCCONHOCH3CH31234578910核醇基异咯嗪基维生素B2为橘黄色的针状晶体，味苦，微溶于水，极易溶于碱性溶液，对光和碱不稳定第18页，课件共77页，创作于2023年2月+2HH2-维生素B2的生理功能是以FMN、FAD的形式作为黄素酶的辅基，参与递氢作用。维生素B2每人每天需要量：儿童0.6mg，成人1.6mg。动物体内不能合成维生素B2。过量则排出。膳食中长期缺乏维生素B2，眼角膜和口角血管增生，引起白内障、眼角膜炎、舌炎和阴囊炎等。NNNCCONHOCH3CH3R101FMNFADNNNCCONHOCH3CH3HHRFMNH2FADH2二者互变完成递氢第19页，课件共77页，创作于2023年2月(三)泛酸（维生素B3）和辅酶ACH2-C—C—C-N-CH2-CH2-COOHH3CH3COHHOHOHα,γ-二羟-β,β-二甲基丁酸β-丙氨酸NH-CH2-CH2-SH巯基乙胺

辅酶A（CoASH）O=P--OHOH4—磷酸泛酰巯基已胺--O--P--OCH2ONNNNNH2OHOHO--P--OHO3′,5′-二磷酸腺苷第20页，课件共77页，创作于2023年2月

泛酸为淡黄色粘性油状物，溶于水和醋酸，不溶于氯仿和苯，在中性溶液中对湿热、氧化和还原都稳定。

泛酸的生物功能是以4---磷酸泛酰氨基已硫醇的形式参与CoA、ACP的组成，二者都是酰基的载体，是体内酰化酶的辅酶，对糖、脂、蛋白质代谢过程中的酰基转移起着重要作用。

成人每天需要量为5~10mg，一般膳食的泛酸含量丰富。大白鼠缺乏泛酸，毛发边灰白，并自行脱落，毛与皮的色素形成可能与泛酸有关。第21页，课件共77页，创作于2023年2月(四)维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ

维生素PP过去称抗赖皮病维生素或维生素B5，包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺。尼克酰胺的副作用较小（如引起面部、颈部发赤发痒和烧灼感），医疗及营养上多用尼克酰胺。尼克酰胺为维生素B5的化学名。NCOOH

尼克酸（nicotinicacid）NCONH2

尼克酰胺（nicotinamide）第22页，课件共77页，创作于2023年2月NCONH2

OH2COHOHOP=O-O—O

+POOH2COHOHNNH9NNHNH2-O—O‖尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamideadeninedinucleotide，NAD+）P尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nicotinamideadeninedinucleotidephosphate，NADP+）Nicotinicacid+PRPP+ATP→NAD+NAD++ATP→NADP++PPi第23页，课件共77页，创作于2023年2月功能：.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用。NCONH2R+2HNCONH2RHH14-2HNAD(P)++2H-2HNAD(P)H+H+第24页，课件共77页，创作于2023年2月(五)维生素B6和磷酸吡哆醛维生素B6又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。NCH2OHCH2OHHOH3C

吡哆醇(pyridoxol)NCH2OHCHOHOH3C

吡哆醛(pyridoxal)NCH2OHCH2NH2HOH3C

吡哆胺(pyridoxamine)第25页，课件共77页，创作于2023年2月NCH2O—CHOHOH3CP（磷酸吡哆醛，PLP）吡哆醇吡哆醇氧化酶吡哆醛吡哆胺吡哆胺转氨酶ATPADP磷酸吡哆醇磷酸吡哆醇氧化酶磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺转氨酶磷酸吡哆胺ATPADP激酶ATPADP第26页，课件共77页，创作于2023年2月功能：

作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱羧、转氨、氨基酸内消旋、Trp代谢（包括Trp→nicotinamide）、含硫氨基酸的脱硫、羟基氨基酸的代谢和氨基酸的脱水等。缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。第27页，课件共77页，创作于2023年2月(六)生物素生物素（维生素B7）为含硫维生素，其结构可视为由尿素与硫戊烷环结合而成，并有一个C5酸支链。HNNHCO尿素部分HCCHH2CCHS硫戊烷环部分(CH2)4COOHC5酸根部分生物素（bioton）尿素环上的一个N可与CO2结合通过酰胺键结合到羧化酶赖氨酸ε-氨基上,作为辅基参与CO2的活化和转运生物素是多种羧化酶的辅酶在CO2固定反应中起重要作用。第28页，课件共77页，创作于2023年2月(七)叶酸和叶酸辅酶叶酸（folicacid）即维生素B11，由蝶呤啶、对氨基苯甲酸与L-谷氨酸连接而成。叶酸的5、6、7、8位置，在NADPH2存在下，可被还原成四氢叶酸（FH4或THFA）。四氢叶酸的N5和N10位可与多种一碳单位结合作为它们的载体。功能THFA是一碳单位的载体、一碳单位代谢酶的辅酶。缺乏症：叶酸缺乏时，红细胞的发育受到影响，造成巨红细胞性贫血症。第29页，课件共77页，创作于2023年2月(八)维生素B12和B12辅酶维生素B12是含钴的化合物，又称钴胺素(cyanocobalamine)。维生素B12的发现是多年研究恶性贫血症（即巨初红细胞症）的结果。最初发现服用全肝可控制恶性贫血症状，在1948年从肝脏中分离出一种具有控制恶性贫血效果的红色晶体物质，定名为维生素B12。在自然界中只有微生物能合成维生素B12。功能：以甲钴胺素、5′-脱氧腺苷钴胺素的形式做辅酶参与各种反应.第30页，课件共77页，创作于2023年2月

维生素C维生素C能防治坏血病，又称抗坏血酸(ascorbicacid)。O=CC—OHC—OHHCHO—C—HCH2OHOO=CC=OC=OHCHO—C—HCH2OHO-2H+2H[还原型][氧化型]第31页，课件共77页，创作于2023年2月功能：1.促进各种支持组织及细胞间粘合物的形成。是羟化酶的辅酶。(如:胶原蛋白、胆汁酸、类固醇激素、儿茶酚胺等的合成都需要羟化)2.对生物氧化有重要作用。具强还原性,参与GSH、MHb的还原;能保护VA、VE、VB免遭氧化;促叶酸转化成FH4。缺乏症：坏血病毛细血管易出血和齿、骨发育不全或退化。第32页，课件共77页，创作于2023年2月三、酶的活性中心(activecenter)定义:在一级结构上相距较远的一些必需基团在空间结构上互相靠近,形成一个特定的空间区域,能与底物结合并直接参与了将底物转化为产物的过程。必需基团(essentialgroup):酶分子中与酶的活性密切相关的基团。如:His-咪唑基、Ser--OH、Cys--SH、Glu--COOH、Lys—NH2、Arg—胍基…….必需基团活性中心内的活性中心外的结合基团催化基团将底物转化为产物常见-S-S-维持活性中心构象第33页，课件共77页，创作于2023年2月酶的活性中心必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。目录第34页，课件共77页，创作于2023年2月底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录第35页，课件共77页，创作于2023年2月溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。第36页，课件共77页，创作于2023年2月四、酶促反应的机制S+EESK1K2E+PK3酶促反应中先生成ES导致酶促反应具有高的催化效率强的特异性ES存在的证据:1.同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）2.吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。第37页，课件共77页，创作于2023年2月(一)、中间产物形成的诱导契合学说“锁钥学说”（Fischer，1890）：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。诱导嵌合学说（Koshland，1958）：酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。酶与底物的过渡态互补，亲合力最强，释放出结合能使ES的过渡态能级降低，有利于底物分子跨越能垒，加速酶促反应速度。第38页，课件共77页，创作于2023年2月中间产物形成的诱导契合学说第39页，课件共77页，创作于2023年2月羧肽酶的诱导契合模式底物目录第40页，课件共77页，创作于2023年2月目录第41页，课件共77页，创作于2023年2月第42页，课件共77页，创作于2023年2月(二)、酶促反应的机制邻近效应与定向效应：酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列。结果将分子间反应变成类似于分子内的反应,从而大大提高反应速率。多元催化或称酸碱催化：酶蛋白是两性电解质。反应中,酶活性中心的必需基团及其辅酶(基)有的作为酸向反应物提供质子,而有的作为碱从反应物夺取质子,这种Bronsted的酸碱在反应中协同作用来达到加速反应。特别是His的咪唑基,常在同一分子的不同微环境就发生不同的解离,有的作酸有的作碱。表面效应:

活性中心是酶分子表面的疏水性〝口袋〞,此疏水环境排除了水对反应的干扰。“张力”与“形变”：酶与底物的结合，不仅酶分子发生构象变化，同样底物分子也会发生扭曲变形，使底物分子的某些键的键能减弱，产生键扭曲，降低了反应活化能。5.共价催化：底物分子的一部分与酶分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间物，快速完成反应。如:脂酶,酰基转移酶蛋白酶等。

第43页，课件共77页，创作于2023年2月

邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)2.多元催化(multielementcatalysis)3.表面效应(surfaceeffect)第44页，课件共77页，创作于2023年2月(一)、酶原与酶原激活酶原----无活性酶的前体.如:胰腺分泌的各种蛋白酶原、凝血酶原、纤维蛋白溶解酶原.酶原激活-----酶原转化成酶的过程.(涉及到共价键的改变且具有级联效应)如:胰蛋白酶原胰蛋白酶肠激酶.Ca++六肽自身激活胰凝乳胰蛋白酶原弹性胰蛋白酶原羧基肽酶原胰凝乳胰蛋白酶弹性胰蛋白酶羧基肽酶第45页，课件共77页，创作于2023年2月酶原激活的生理意义酶原是酶的储存形式,以保证酶在特定的部位与环境能及时发挥其催化作用.酶原形式的存在是对机体的保护作用.第46页，课件共77页，创作于2023年2月同工酶定义:能催化相同的反应,但分子结构、理化性质、免疫学功能不完全相同的一组酶。同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,在代谢调节中起重要作用。第47页，课件共77页，创作于2023年2月乳酸脱氢酶(LDH)由两种亚基(M型、H型)组成的四亚基酶.排列组合得:H4H3MH2M2HM3M4LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5在不同组织细胞内,两种亚基合成速度不同,两种亚基杂交的几率不同,也就形成不同的同工酶谱。(见表4-3)这种特点导致不同组织细胞有不同的代谢特点。是组织调节的基础。正常情况下血清有其特有的同工酶谱。不同组织病变会导致同工酶谱发生不同的变化,此可作为临床疾病的辅助诊断指标。血清273521126第48页，课件共77页，创作于2023年2月第三节、酶促反应动力学研究:酶促反应速度(v)以及各种因素对酶促反应速度的影响。酶促反应速度(v):

反应的初速。一般用单位时间内产物的生成量来表示。此可表示酶的活性,也就是酶促反应的能力。研究的前提:(1)、低酶浓度下进行。

(2)、固定其它因素。第49页，课件共77页，创作于2023年2月一、底物浓度对反应速度的影响[S]VmaxیⅠ：Ⅱ：Ⅲ[S]，[S]时，ﯼ

为一级反应。ﯼ随［Ｓ］的而，为混合级反应。[S]时，ﯼ达Vmax，零级。此矩型双曲线证明了中间产物学说的正确。Ｓ＋ＥＥＳＫ１Ｅ＋ＰＫ３Ｋ２快速可逆慢反应故：ﯼ正比于［ＥＳ］

7/15/202350第50页，课件共77页，创作于2023年2月

米—曼氏方程式1913年L.Michaelis和Menten推导出反应

ی

与[S]之间的数学表达式。即米—曼氏方程式,后又加入稳态的观点,加以修改即成现在的米氏方程。推导基于如下观点:中间产物学说:E+SESE+PK1K2K3K1、K2催化的是快速平衡反应,K3催化的是慢反应.ی指的是初速

,P量很少,逆反应不必考虑.2.[E]很低,[S]远大于[E],故:测初速时不必考虑[S]的变化.而[E]的变化须计算.即:[E]=[ET]–[ES]3.反应处于稳态.即:[ES]的生成速度等于分解速度.故:

ی

=K3[ES]第51页，课件共77页，创作于2023年2月Km与Vmax的意义Kmی=½Vmax时的[S].在10-6—10-2mol/LKm近似表示E与S亲和力的大小.(K2>>K3Km~KS)Km值愈大,亲和力愈小.

Km值是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物、反应条件(T、PH、离子强度)有关.与[E]无关.

Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与[E]呈正比.Vmax=K3[E].

K3是酶的转换数.既:当酶完全被底物饱和时,单位时间内每个酶分子催化底物转化成产物的分子数.K3=Vmax/[E]

第52页，课件共77页，创作于2023年2月二.酶浓度对反应速度的影响[E]ی低[E]下,即:[E]<<[S]时,ی正比于[E]第53页，课件共77页，创作于2023年2月三.温度对酶作用的影响两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快；2.温度升高，酶蛋白变性速度加快。TvT最适指反应速度最大时的温度.偏离T最适,ی都会降低,偏离越远,ی越小.但本质不同.T<T最适,因素1占主导,酶活性受抑.T>T最适,因素2占主导,酶变性而失活.T最适第54页，课件共77页，创作于2023年2月四pH对酶作用的影响最适pH（optimumpH）表现出酶最大活力的pH值pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团(必需基团.辅基或辅酶)的解离；3.影响底物的解离。因此,只有在特定的PH条件下,E与S才能结合,反应.pHیpH最适不同酶具有不同的最适pH

第55页，课件共77页，创作于2023年2月pHی胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶木瓜胃蛋白酶第56页，课件共77页，创作于2023年2月五.激动剂对酶作用的影响激活剂或激动剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质激活剂大多为金属离子,少数为阴离子,也有些有机化合物.激活剂分两类:必需激活剂:酶活性不可缺.如:激酶中的Mg++.非必需激活剂:有它酶活性可增加.如:Cl-对于唾液淀粉酶.

第57页，课件共77页，创作于2023年2月六抑制剂对酶作用的影响——使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂（I）。------蛋白变性剂不属于抑制剂.1.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的。除去抑制剂必须通过化学方法.抑制作用的强弱决定于[I]和I与E亲和力的大小.抑制剂专一性I:I特意地结合E的活性中心的必需基团.如:有机磷-O-(Ser)胆碱脂酶.除去靠解磷定.非专一性I:I

结合的基团不一定是活性中心的.如:重金属离子(神经毒气)-S-E,它不论-SH在E的何处.除去靠二巯基丙醇第58页，课件共77页，创作于2023年2月2.可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合(非共价键)是可逆的。抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小、抑制剂的浓度以及底物的浓度决定。可逆抑制竟争性抑制非竟争性抑制反竟争性抑制第59页，课件共77页，创作于2023年2月①竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。特点：1）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似。抑制剂和底物竞争酶的结合部位(活性中心)S+EESE+P+I↑↓EIv=———————V[S]km(1+[I]/ki)+[S]ki=[E][I]/[EI][S]vV/2km2）抑制程度取决于I和S的浓度以及二者与酶亲和力大小。km′无I有I所以,当[S]时反应向箭头方向进行.当[S]时反应ی可达Vmax.故:Vmax不变,但表观KmVmax第60页，课件共77页，创作于2023年2月+++EESIESEIEP第61页，课件共77页，创作于2023年2月*举例

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸第62页，课件共77页，创作于2023年2月

磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸第63页，课件共77页，创作于2023年2月

②反竞争性抑制作用：抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。S+EESE+P+I↑↓ESIE+Pv=———————V1+——[I]ki·[S]km1+——[I]ki+[S][S]vkm′km当[S]时,[ES],抑制作用故称反竞争性抑制作用.Vmax,Km第64页，课件共77页，创作于2023年2月

反竞争性抑制*反应模式E+SE+PES+IESI++ESESESIEP第65页，课件共77页，创作于2023年2月*特点：抑制剂只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。第66页，课件共77页，创作于2023年2月

③非竞争性抑制作用：底物和抑制剂与酶的不同部位结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。S+EESE+P+I↑↓EI+I↑EIS+[S]E+P[S]v无IV/2km有I(′)KiKi’Vmax第67页，课件共77页，创作于2023年2月*反应模式E+SESE+P+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP+IEI+SEIS+I

③非竞争性抑制作用：底物和抑制剂与酶的不同部位结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。第68页，课件共77页，创作于2023年2月*特点抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。抑制剂↑1/V1/[S]无抑制剂[S]vVmax(Km)V/2(′)无I有IVmax第69页，