医学细胞生物学ppt第09章-细胞骨架与细胞运动1

第9章

细胞骨架与细胞运动1细胞骨架(Cytoskeleton)狭义细胞骨架：

真核细胞内的

蛋白纤维网架体系。广义细胞骨架：

细胞质骨架

细胞核骨架

细胞膜骨架

29.1细胞质骨架的结构

微管*微丝*中间丝3微管、微丝、中间丝微管：是由微管蛋白构成的中空圆柱体，外径25nm。微丝：是肌动蛋白的螺旋形聚合体，直径7nm。中间丝：由纤维蛋白组成的绳状纤维，直10nm。4细胞骨架5细胞骨架的荧光显微镜显示Afluorescentlystainedimageofculturedepithelialcellsshowingthenucleus(yellow)andmicrotubules(red)6中间丝微管微丝7

细胞骨架具有多功能

细胞支架

胞内框架

运输轨道细胞动力源

细胞分裂89.1.1微管的结构

（Microtubule）*微管：动态结构；*存在：所有真核细胞；*状态：束状、网状；构成特定结构：

纺锤体、中心体、鞭毛、纤毛、轴突

91、微管的结构与组成

（1）微管的形态结构Microtubule,MT10*由微管蛋白组成的中空管状结构。

*原纤维由微管蛋白聚合而成。

*由13根原纤维构成的中空小管。微管的结构特点11（2）微管的存在形式12三种微管的特点单管：构成纺锤丝等。对低温、Ca2＋、秋水仙素敏感，易解聚；双联管：构成纤毛和鞭毛。对低温、Ca2＋和秋水仙素稳定；三联管：构成中心粒和基体。对低温、Ca2＋和秋水仙素稳定；13（3）微管的化学组成

微管蛋白、微管结合蛋白微管蛋白（tubulin）*酸性蛋白，进化上保守。*占微管总蛋白80％，*分3种：α管蛋白、β管蛋白、γ管蛋白。

以αβ异二聚体形式存在；*含有GTP/GDP的结合位点。αβ14微管结合蛋白（MAP）

microtubule-asssociatedproteins功能：参与微管组成、微管聚合与稳定维持、连接微管与其他细胞器；类型：MAP-1、MAP-2、tau、MAP-4

前3种存在神经C；MAP-4存在广泛

MAP能在微管间形成横桥，使微管成束；Tau蛋白

——加速管蛋白聚合；横向连接微管成束。15微管结合蛋白（MAP）结构MAP含2个结构域：

碱性的结合微管域酸性的向外突出域突出部分可以横桥的方式与质膜、中间丝或其它微管相连。162.微管的组装（体外、体内）

微管蛋白通过聚合or解聚使微管组装or去组装。17二聚体在2个GTP、适量Mg2+、37℃时聚合。GTP为聚合供能。秋水仙素、Ca2+、0℃等促微管解聚。α管蛋白结合的GTP稳定β管蛋白结合的GTP可转变为GDP。（1）微管的体外组装18微管的装配过程：

二聚体-短原纤维-片层-短管-继续添加

装配速度快的一端称为正极19微管延长（GTP-管蛋白多）与微管缩短（GDP-管蛋白易脱离）20微管的踏车行为

微管组装后处于动态平衡的现象21（2）微管的体内组装遵循体外组装的基本规律，但比体外复杂得多。微管的装配和去装配受到严格调控。在间期，微管蛋白主要装配胞质微管分裂期，胞质微管解聚，组装纺锤丝22（3）微管组织中心(MTOC)

microtubuleorganizingcenter

细胞中，微管的装配在一些特定的位点开始。微管装配的发生处称MTOC。间期细胞的MTOC：中心体、基体分裂期细胞的MTOC：中心体、动粒23γ管蛋白——中心体周围基质，环形，稳定，为αβ管蛋白提供起始装配位点——成核位点

MTOC24中心体（动态微管）25（4）微管敏感的药物*秋水仙素（colchicine）*长春新碱（vincristine）能结合管蛋白，阻断微管的组装，破坏纺锤体结构。*紫杉醇（紫杉酚）

促进微管装配，并使已形成的微管稳定。问题：在临床上有何用途？秋水仙素紫杉醇269.1.2微丝的结构微丝（microfilament，MF）又称肌动蛋白丝（actinfilament），是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子，直径约7nm。27

1.微丝形态结构与组成

（1）微丝的超微结构——有极性的动态构造大多情况下：动态结构28

（2）微丝的化学成分

肌动蛋白、微丝结合蛋白

1、肌动蛋白（actin）

——微丝基本单位。

河蚌状，有ATP、ADP、钙镁结合位；分子有极性（正极、负极）；球形肌动蛋白（G-actin）纤维状肌动蛋白（F-actin）G-actin按相同方式头尾相连→肌动蛋白丝。

29肌动蛋白结构与极性

肌动蛋白的类型：α、β、γ

302.微丝结合蛋白：40余种分为两类：肌细胞的、非肌细胞的肌细胞中的微丝结合蛋白非肌细胞中的微丝结合蛋白311、肌细胞中的微丝结合蛋白@肌球蛋白（myosin）@原肌球蛋白（tropomyosin）@肌钙蛋白（troponin）32

肌球蛋白

（myosin）*收缩蛋白，属马达蛋白，可利用ATP产生机械能。有十几种。*肌球蛋白II量大，约占肌细胞蛋白50%，含6条肽链（2H链4L链）形似豆芽。头部有actin结合位。具ATP酶活性。

多对尾尾相连，再聚合成束——粗肌丝。33肌球蛋白分子结构34肌原纤维：肌动蛋白-肌球蛋白35原肌球蛋白、肌钙蛋白

原肌球蛋白：2条肽链缠绕成的α螺旋。位于F-actin的螺旋沟内，一个覆盖7个G-actin，附着一个肌钙蛋白。肌钙蛋白：3亚基：C、T、I。C可与4个钙离子结合；T对原肌球高亲和；I抑制肌球的ATP酶活性，并抑制肌动与肌球头部的接触。36原肌球蛋白、肌钙蛋白

与肌动蛋白的关系37(2)非肌细胞微丝结合蛋白

发现40余种，功能多样，辅助微丝的装配与功能。膜结合蛋白单体隔离蛋白交联蛋白封端蛋白38微丝微丝结合蛋白肌肉收缩系统中的有关蛋白非肌肉系统中的有关蛋白肌球蛋白原肌球蛋白肌钙蛋白肌球蛋白原肌球蛋白α辅肌动蛋白——肌动蛋白纤维单体隔离蛋白交联蛋白膜结合蛋白393.微丝的组装与调节40（1）微丝的组装体外：G-actin有极性，装配时头尾相接，故微丝有极性（正、负）。MF正极与负极都能生长，生长快为正极，慢的一端为负极；去装配时，负极比正极快。在一定条件，微丝正极组装速度与负极去组装相等，表现出踏车现象。41微丝的踏车现象：

正极装配、负极去装配42微丝装配机理*一定条件下，actin形成装配核心；*ATP-actin迅速在核心两端聚合；当ATP-actin浓度高时，微丝快长，成帽。*ATP-actin结合到末端后，构象改变，ATP被水解为ADP；*ADP-actin对末端的亲和力低，易脱落，使微丝变短。43（2）微丝敏感药物细胞松弛素（cytochalasins）---真菌分泌生物碱，可切断微丝，并结合在微丝正极、阻止肌动蛋白聚合，使微丝解聚。鬼笔环肽（philloidin）---剧毒生物碱。与微丝高亲合，防MF解聚。带有荧光标记的鬼笔环肽可以在荧光显微镜下显示细胞中的微丝。说明影响微丝装配动态性的药物对细胞有毒44

细胞松弛素细胞松弛素作用于细胞后，肌动蛋白纤维消失，移动、吞噬、胞质的分裂消失。但对微管、肌肉细胞中的微丝无作用。45利用鬼笔环肽染色后显示人成纤维细胞中的F－肌动蛋白46永久性微丝与暂时性微丝47第9章细胞骨架与细胞运动9.1细胞质骨架的结构与组成9.2细胞的运动9.3核骨架（自学）489.2细胞的运动9.2.1微管的功能与细胞运动9.2.2微丝的功能与细胞运动499.2.1微管功能与细胞运动维持细胞形态与细胞器的定位；物质运输与信息传递；纺锤体形成与染色体运动；鞭毛纤毛的形成与运动（自学）；中心粒的形成（自学）；501、