1知识点汇总-细胞骨架

细胞生物学学问点汇总I份文字资料为你节约的复习时间用于阅读中英文教材和查找感兴趣的细胞生物学领域的前沿资料，这样才能对这门课程有一个更加全面的了解。本文档中消灭的英文不要求把握〔名词解释局部除外，只是对简单中文名是中文、英文还是英文缩写，只要写对任何一种即可得分。准时联系教师确认内容的正确性。II核心学问点〔60：17202529324144454951一般学问点〔30：39111214161718192326283031353738394347485054扩展学问点〔10：2456810131521222427333436404246525355细胞骨架〔cytoskeleton〕的定义与种类：定义：细胞骨架是贯穿整个细胞的简单的纤维状蛋白网络构造细胞内有三种类型的细胞骨架，分别是微丝〔microfilament,MFmicrotubule,MT〕和中间丝〔intermediatefilament，IF。肌动蛋白〔actin〕的种类及分布α主要存在于肌肉细胞的收缩性构造中，目前已觉察的四种α于横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌。βγ在全部细胞内都有分布，主要存在于与应力纤维相关的构造中。微丝的组成与极性AB个核苷酸结合位点〔ATPADP〕和一个二价阳离子结合位点〔可与Mg2+Ca2+结合。〕的双股螺旋状微丝纤维。每个肌动蛋白单体都与四个其他肌动蛋白单体严密相邻。D微丝中的全部肌动蛋白单体分子的缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排列〔minus。微丝和微管的正负极的定义装和去组装的速度大小来定义。速度快的是正极，速度慢的是负极。胞外微丝组装反响的动力学过程AG-actin，ATP，Mg2+，K+，Na+BCMg2+K+、Na+Ca2+K+、Na+较低的环境里微丝趋向于解聚。DG-actin〔GforglobalF-actin〔Fforfibrous。F反响过程中C 不断减小，C 不断增加，直到到达平衡点。平衡点处的G-actin F-actinC〔criticalconcentration。G-actin c长期是微丝快速组装的时期，C >C聚合反响速度>解聚反响速度稳定期，G-actin是反响到达平衡点之后的时期，C

c=CG-actin c核苷酸ATP/ADP在微丝组装中的作用A肌动蛋白本身也是一种ATPATPADP，ATPBATPADPATPADP聚反响。ATPATPATPTADPDFD微丝组装的踏车行为〔treadmilling〕ADPCcCc相等，Cc+<Cc-。B当反响环境里Cc+<C <Cc-的时候，正极端发生的是聚合反响，负极端发生G-actin的是解聚反响，这种反响形式称为踏车行为。Cc度。D影响微丝组装的药物A〔cytochalasin：能够切割微丝并与游离的末端结合，结合后能解离。因此细胞松弛素的总体效果是促进微丝解聚。B〔phalloidin〔F-actin总体效果是阻断微丝解聚，稳定微丝。微丝网络构造的调整方式细胞内微丝网络构造的调整主要是通过各种微丝结合蛋白的共同作用来实现的。细胞内微丝结合蛋白的种类白，交联蛋白，割断及解聚蛋白，马达蛋白。肌动蛋白单体结合蛋白的种类及作用Aβ4〔thymosinβ4：与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反响的界浓度，有利于细胞大规模组装微丝的快速启动。B〔profilin：只与肌动蛋白单体的正极端〔底部〕结合，抑制其增加微丝组装反响的极性，促进正极端的生长。成核蛋白与加帽蛋白A成核蛋白：成核蛋白包括Arp2Arp3Arp2/3Arp2/3Arp2/3复合物的组装受到胞内信号转导系统的掌握。可以凭空消灭，诱发T长。Arp2/3DBATPD蛋白的存在保护其不发生解聚反响。加帽蛋白的代表：CapZ。C动态性的主要缘由之一。延长保护蛋白主要指的是形成蛋白〔formi，形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状Arp2/3无分叉的微丝构造。交联蛋白ABC间的距离打算了所形成的微丝束或网的松紧程度。成束蛋白包括丝束蛋白〔fimbrin、绒毛蛋白〔villin〕和α-辅肌动蛋白〔-actinin平行交联成束。E间的距离较小，形成的微丝束比较严密，内部很难进入其他功能性蛋白分子。球蛋白。Gfilamin〕和血影蛋白spectrin成二维网状构造或三维凝胶样构造。割断及解聚蛋白A主要包括凝溶胶蛋白〔gelsolin〕和肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白ADF/cofilin。B的形成。蛋白的微丝负极端起到促进微丝解聚的作用。肌球蛋白〔myosin〕的构造及种类AB〔构造域、尾部构造域。C货物分子、其他细胞构造或自身形成多聚体时相连的部位；D其他肌球蛋白都是非传统类型的肌球蛋白。主要在应力纤维的相互滑动以及肌纤维的收缩过程中起作用。E 主要在细胞皮层区的囊泡运输以及皮层与细胞质膜的相对滑动过程中起作用。细胞皮层〔cellcortex〕ABC性。伪足〔podium〕AB伪足依据形态和内部骨架构造区分可以划分为两种类型：片状伪足〔lamellipodium〕和丝状伪足〔filopodium〕Arp2/3成片状的二维网状构造。D行的束状构造。应力纤维〔stressfiber〕Aα-辅肌动蛋白二聚体交联，在IIB细胞迁移〔cellmigration/crawling〕过程4胞整体前移。B状伪足供给更大的扩展面，加速突起前移速度。C细胞前缘部位微丝的快速组装依靠于三方面反响。1Arp2/3复合物在微丝正3形成蛋白维持丝状伪足内微丝的笔直无分叉组装。DArp2/3端脱落，促使这局部微丝解聚。EII应细胞皮层的外形变化。微绒毛〔microvilli〕AB负极端终止于端网构造。C白，因此微绒毛不具备运动的力量。D微绒毛轴心外围的微丝通过I胞质分裂环A核之间内陷，将胞质均匀安排到子细胞中。II具有收缩力量。肌纤维收缩的原理及肌丝的组成B部都暴露在粗肌丝两端的外外表。D丝被两根粗肌丝所共用。E的滑动。原肌球蛋白位移A在肌细胞处于静息状态时，原肌球蛋白〔tropomyosin，Tm〕与细肌丝严密结合，封闭了细肌丝与粗肌丝马达构造域头部的结合位点，收缩装置不启动。B丝马达构造与头部的结合位点，收缩装置启动。肌球蛋白沿微丝运动的分子机制〔以肌球蛋白II为代表〕ATPATP个肌动蛋白结合位点。1ATP，移动一步距离，即一个肌动蛋白单体的长度〔5nm。CII〔以下简称头部头部处于僵直状态，与细肌丝严密结合。1ATP头部与细肌丝的严密结合松开。ATPADP1Pi，ATP的距离，此时的头部处于高能构象，ADPPi向前移动后的头部与前方下一个肌动蛋白分子的结合位点接触，这种分子为一个肌动蛋白分子的距离。在能量释放过程中，ADP直状态，与肌动蛋白分子严密结合。IIII〔50〕肌球蛋白头部相互作用，肌丝间的滑动可以连续进展而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。微管的组成与极性Aαβ-微管蛋白二聚体〔αβ-tubulindime。Bαβ-微管蛋白二聚体由α微管蛋白〔α-tubulin〕β微管蛋白〔β-tubulin〕首尾相连而成。两个亚基内部均有一个核苷酸结合位点〔可与GTPGDP，但由于构象上的缘由，只有结合在βGTPαGTP下不会被水解。Cαβ拢构成中空的微管构造。βαABCGTP/GDPA微管蛋白本身也是一种GTPGTPGDP，GTP子很简洁被GTP分子所替换，因此游离状态下的微管蛋白携带的核苷酸分子以GTPGDP解聚反响。GTPGTP白二聚体已经在末端聚合，使得整根微管最前端的几个微管蛋白总是携带GTPGTP〔GTPcapTGDPDFD用的微管结合蛋白或是该微管结合蛋白因环境转变而脱落造成的。微管组装与去组装的动力学不稳定性〔dynamicinstability〕A，DT的这种反响特性称为动力学不稳定性。GTPTD逆的解聚状态。中的T型末端由于有GTP13折，这种弯折构象更有利于微管的解聚反响。微管组织中心组装，与微管组织中心相连的总是负极端，向外延长的总是正极端。B装的组织中心，基体是纤毛或鞭毛内微管组装的组织中心。中心体构造及功能A〔或中心体基质，γ三局部组成。中心粒被中心体基质包围，γ微管蛋白环状复合物分布在中心体基质外表。微管蛋白环状复合物是微管组装的起点，该复合物由γ13γ-微管蛋白组成一αβ-微管蛋白二聚体能够在这个环上连续组装形成的微管。9ABCE细胞内的微管网络组织形式ABGTP状态，任何时刻都有一局部微管在延长，同时另一局部微管在崩解。C〔如加帽蛋白D不会触发解聚反响，微管因此而稳定存在。微管去稳定蛋白〔stathmin〕AB去磷酸化的微管去稳定蛋白与两个αβ-微管的组装，降低了胞内游离αβ-微管蛋白二聚体的有效浓度，微管组装速度变慢，动力学不稳定性上升。C磷酸化的微管去稳定蛋白丧失了与αβ-微管结合蛋白〔MAP〕微管，调整微管网络的构造和功能MAP2tau用都是将平行的微管交联成束。N胞体及树突微管束的间距较大。N束间距较小。影响微管组装的特异性药物A〔colchicine〕和诺考达唑〔nokodazole：与微管末端的微管蛋白效果是促进微管解聚。Btaxol末端的连续组装。总体效果是稳定微管构造。依靠于微管的马达蛋白A依靠于微管的马达蛋白有两种，分别是驱动蛋白〔 kinesin〕和动力蛋白dynein。B向是向微管的负极端。驱动蛋白的构造及种类A轻链一同构成尾部货物结合构造域。superfamilyproteins，KIFs〕的成员众多，可被14C依据驱动蛋白马达构造域在重链氨基酸序列中的位置可将驱动蛋白分为N-驱N-NC动力蛋白〔dynein〕的构造及种类AB构造域在重链上。C性并帮助动力蛋白识别不同的货物分子。毛和鞭毛的轴丝构造中。E胞质动力蛋白有两个家族，分别是Cytoplasmicdynein1heavychain1Dync1h1〕Cytoplasmicdynein2heavychain1〔Dync2h1。Dync1h1运。〔innerdyneinarm〕和外侧动力蛋白臂〔outerdyneinarm。驱动蛋白沿微管运动的两种分子模型〔handoverhand〕〔inchworm〕爬行模型。的两个马达构造域一个总在前，另一个紧随其后。驱动蛋白沿微管运动的步行模型〔以驱动蛋白I为代表〕ATPATP微管结合位点。1〔16n。I型驱动蛋白马达构造域每一个运动周期可分为三个阶段。在上一个运动周期完毕后，I型驱动蛋白的两个头部马达构造域〔以下简〕一前一后排列在微管上。前方头部没有核苷酸，与微管外表严密结合，ADP，不与微管外表结合，处于高能构象。ATP微管严密结合。ATP1Pi，使该头部转换为高能构象并与微管外表脱离。同时，处于前方的头部1的位置互换了。重复1-3的步骤，两个头部再次互换位置，完成一个运动循环。I50%以I蛋白沿微管的运动具有可持续性。这种可持续性在囊泡运输过程中是必不行少的。细胞极化ABC上的微管能够稳定生长而不发生降解，从而推动极化构造的形成。膜性细胞器运输ABC胞质动力蛋白来完成。内质网小管及高尔基体的定位ABCD高尔基体的定位是由胞质动力蛋白沿微管负极方向拖拽高尔基体膜构造而实现的。E位也随之恢复。45“9+2”型纤毛的构造和动力蛋白等构成的高度特化的细胞构造。B的基体发出。CAB管向上延长构成轴丝的二联体微管，CD连，相邻二联微管间由连接蛋白〔nexin〕相连，每组二联微管都有两条动力蛋白臂〔dyneinarm〕从AB纤毛的组装纤毛的形成分为四个阶段〔centriolar包裹在成熟的母中心粒的顶端，一些中心体蛋白从母中心粒顶端移除。母中心粒开头延长并猎取成为基体所需的附属构造，初生轴丝开头显现，CV因的膜泡不断融合而变大，最终成为次级中心粒膜泡〔secondarycentriolarvesicle，SCV。SCV融合形成环状构造，称为纤毛或鞭毛项链。在纤毛或鞭毛内物质运输系统的介导下，纤毛或鞭毛进一步装配并延长。纤毛和鞭毛内的双向物质运输AB纤毛和鞭毛内的双向物质运输系统由鞭毛内运输系统 transport，IFT〕复合物介导完成。IIDync2h1纤毛和鞭毛的运动机制AAB管向微管负极滑动。B轴丝的扭动力，使纤毛或鞭毛发生局部弯曲运动。C丝上的动力蛋白依次被活化或者失活，弯曲有规律地沿着轴丝向顶端传播。D中间丝的主要类型6〔IVI〕角蛋白〔III〕主要存在于上皮细胞中。波形蛋白及相关蛋白〔III〕主要存在于连接组织、肌肉细胞和神经胶质细胞内。主要存在于神经细胞内。E〔V〕主要存在于核纤层内。中间丝蛋白的分子构造AB中间丝蛋白由中部杆状区、NC端头部三局部组成。Cα，αβα1212βL1L21A、1B、2A、2B7水性沟槽，在二聚体组装时发挥作用。间丝或细胞构造间相互作用的主要部位，打算了中间丝在细胞内的功能。中间丝的组装ANCB聚体。是中间丝组装的根本单位。多个四聚体之间首尾相连形成四聚体纤维。32成的长度不等的中间丝。C的方式掺入到原有的纤维中去。中间丝组装的调控AB14-3-3导致中间丝网络的解体。D分裂完毕后，中间丝蛋白去磷酸化，14-3-3蛋白从中间丝蛋白上脱落，中间丝蛋白重参与中间丝网络的组装。细胞分化过程中中间丝蛋白的表达调控AB角蛋白→波形蛋白→巢蛋白→神经丝蛋白角蛋白与上皮细胞A角蛋白在上皮细胞中大量表达并组装成能够提抗机械应力作用的中间丝网络〔角蛋白丝。B所受到的宏观外力作用。C就会消灭损伤。D的羽毛，偶蹄类动物的蹄和角等。神经丝蛋白与神经丝A撑。、NF-MNF