医学生物化学试题集

医学生物化学试题集

目录

第一章.蛋白质结构与功能(1)

第二章.核酸的结构与功能(15)

第三章.酶(22)

第四章.糖代谢(32)

第五章.脂类代谢(42)

第六章.生物氧化(55)

第七章.氨基酸代谢(60)

第八章.核甘酸代谢(67)

第九章.物质代谢的联系与调节(72)

第十章.DNA的生物合成(复制)(77)

第十一章.RNA的生物合成(转录)(85)

第十二章.蛋白质的生物合成(翻译)(93)

第十三章.血液的生物化学(97)

第十四章.肝的生物化学(99)

第一章蛋白质的结构与功能

本章要点

一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均

为16%,即每mgN对应6.25mg蛋白质。

二、氨基酸

1.结构特点

2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分

为四类

3.理化性质：

⑴等电点(isoelectricpoint,pl)

⑵紫外吸收

⑶荀三酮反应

三、肽键与肽链及肽链的方向

四、肽键平面(肽单位)

五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为

一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。

结构概念及稳定的力。

六、蛋白质一级结构与功能的关系

1.一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定

其高级结构

2.一级结构与功能的关系

3.蛋白质的空间结构与功能的关系

4.变构效应(allostericeffect)

5.协同效应(cooperativity)

七、蛋白质的理化性质

1.两性解离与等电点

2.蛋白质的胶体性质

3.蛋白质的变性(denaturation)

4.蛋白质的沉淀

5.蛋白质的复性(renaturation)

6.蛋白质的沉淀和凝固

7.蛋白质的紫外吸收

8.蛋白质的呈色反应

八、蛋白质的分离和纯化

1.盐析(saltprecipitation)

2.有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理

3.透析(dialysis)

4.电泳(electrophoresis)

5.层析(chromatography)

6.超速离心(ultracentrifugation)

练习题

一、选择题

1.组成蛋白质的特征性元素是：

A.CB.HC.0D.NE.S

2.下列那两种氨基酸既能与苛三酮反应又能在280nm

发生紫外吸收峰？

A.丙氨酸及苯丙氨酸B.酪氨酸及色氨酸

C.丝氨酸及甘氨酸D.精氨酸及赖氨酸

E.蛋氨酸及苏氨酸

3.下列何种物质分子中存在肽键？

A.粘多糖B.甘油三酯C.细胞色素C

D.tRNAE.血红素

4.如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？

A.一条多肽链只有1个游离的a-NH2和1个游离的Q

-COOH

B.如果末端氨基与末端竣基形成肽链，则无游离的-NH2

和-COOH

C.二氨基一竣基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨

基酸分别形成两个肽键

D.根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数

目

E.所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键

5.蛋白质分子的一级结构概念主要是指：

A.组成蛋白质多肽链的氨基酸数目

B.氨基酸种类及相互比值

C.氨基酸的排列顺序

D.二硫键的数目和位置

E.肽键的数目和位置

6.下列何种结构不属蛋白质分子构象？

A.右手双螺旋B.a-螺旋C.B-折叠

D.6-转角E.无规则转曲

7.在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括:

A.氢键B.二硫键C.离子键D.磷酸二酯键E.疏水基

相互作用8.下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何

者是错误的？

A.由两个或两个以上亚基组成

B.参于形成四级结构的次级键多为非共价键

C.四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系

D.组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的

E.所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学

活性

9.血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关

系呈S型曲线，与下列何种因素有关？

A.变构效应B.蛋白质分子的化学修饰

C.血红蛋白被其它物质所激活D.亚基发生解离

E.在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化

10.在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移

动，也不向负极移动，而停留在原点？

A.发生蛋白质变性

B.与其它物质结合形成复合物

C.电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pl相同

D.电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pl

E.电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pl

H.在三种蛋白质里,它们的pl分别为a=4.15、b=5.02、

c=6.81,分子量接近。在pH8.6条件下进行电泳分离，

试问该三种蛋白质的电泳区带的位置从负极端开始，依

次是：A.a-b—cB.b-c—aC.c-a-b

D.c—b—aE.a—c—b

12.关于肌红蛋白的叙述，下列哪项是错误的？

A.心肌中肌红蛋白含量特别丰富

B.肌红蛋白分子中含有血红素

C.肌红蛋白的氧饱和曲线呈S形

D.从三维结构图像可知肌红蛋白有8段Q-螺旋

E.分子中无半胱氨酸，故没有二硫键

13.关于血红蛋白的叙述，下列哪项是正确的？

A.大多数非极性残基位于血红蛋白的外部

B.氧饱和曲线呈矩形双曲线

C.亚基的一级结构与肌红蛋白有差异，但三级结构却非

常相似

D.血红素位于两个组氨酸的残基间，并与之共价结合

E.当溶液中pH降低时，氧饱和曲线左移

14.构成蛋白质的氨基酸

A.除甘氨酸外旋光性均为左旋B.除甘氨酸外均为L系

构型

C.只含a-氨基和a-竣基D.均有极性侧链

E.均能与双缩月尿试剂起反应

15.含有两个竣基的氨基酸是

A.丝氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸

16.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸？

A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.色氨酸

17.下列哪一种氨基酸不含极性侧链

A.半胱氨酸B.苏氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸

18.下列哪一种氨基酸含有可离解的极性侧链？

A.丙氨酸B.亮氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.苯丙氨酸

19.关于氨基酸的叙述哪一种是错误的？

A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环B.酪氨酸和丝氨酸含羟基

C.亮氨酸和缴氨酸是支链氨基酸D.赖氨酸和精氨酸是

碱性氨基酸

E.谷氨酸和天冬氨酸含二个氨基

20.在pH7时，其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基

酸是

A.缴氨酸B.甘氨酸C.酪氨酸D.半胱氨酸E.赖氨酸

21.蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是

A.同型半胱氨酸B.半胱氨酸C.蛋氨酸D.胱氨酸E.苏

氨酸

22.天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A.半胱氨酸B.羟脯氨酸C.瓜氨酸D.蛋氨酸E.丝氨

酸

23.合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是

A.脯氨酸B.赖氨酸C.谷氨酸D.组氨酸E.羟脯氨酸

24.在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要存在形式

是

A.兼性离子B.非极性分子C.带单价正电荷D.疏水

分子E.带单价负电荷25.下列哪一类氨基酸不含必需

氨基酸？

A.碱性氨基酸B.含硫氨基酸C.支链氨基酸D.芳香

族氨基酸E.以上都不对26.蛋白质分子中引起280nm

光吸收的最主要成份是

A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的呵跺

环

D.肽键E.半胱氨酸的SH基

27.维系蛋白质一级结构的化学键是

A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键

28.蛋白质分子中的肽键

A.是由一个Q-氨基酸的氨基和另一个&-氨基酸的竣基

形成的

B.是由谷氨酸的Y-酸基和另一个氨基酸的a-氨基形成

的

C.氨基酸的各种氨基和各种竣基均可形成肽键

D.是由赖氨酸的£-氨基和另一分子氨基酸的a-竣基形

成的

E.以上都不是

29.对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时

A.只有一个自由的a-氨基和一个自由的Q-竣基

B.只有自由的a-氨基，没有自由的a-竣基

C.只有自由的a-竣基，没有自由的a-氨基

D.既无自由的a-氨基，也无自由的a-竣基

E.有一个以上的自由a-氨基和a-较基

30.蛋白质分子中的a螺旋和B片层都属于

A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.高

级结构31.维系蛋白质分子中a螺旋稳定的化学键是

A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键

32.蛋白质的a螺旋

A.与B片层的构象相同B.由二硫键形成周期性结构

C.由主链骨架的NH与C0之间的氢键维持稳定

D.是一种无规则的构象E.可被筑基乙醇破坏

33.a螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？

A.2.5B.2.7C.3.0D.3.6E.4.5

34.蛋白质分子中Q螺旋构象的特点是

A.肽键平面充分伸展B.靠盐键维持稳定C.螺旋方向

与长轴垂直

D.多为左手螺旋E.以上都不是

35.下列哪一个肽链不能形成a螺旋？

A.-Ala-Ile-Asn-Met-Val-Gln

B.-Thr-Trp-Val-Glu-Ala-Asn

C.-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-Gln

D.-His-Trp-Cys-Met-Gln-Ala

E.-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Val

36.对于Q螺旋的下列描述哪一项是错误的？

A.通过分子内肽键之间的氢键维持稳定

B.侧链（R基团）之间的相互作用可影响Q螺旋稳定性

C.通过疏水键维持稳定

D.是蛋白质的一种二级结构类型

E.脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成

37.B片层结构

A.只存在于a角蛋白中

B.只有反平行式结构，没有平行式结构

C.a螺旋是右手螺旋，B片层是左手螺旋

D.主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层

E.肽平面的二面角与a螺旋的相同

38.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是

A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德华力E.疏水键

39.下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开？

A.澳化氟B.2,4-二硝基氟苯C.B-筑基乙醇D.碘

乙酸E.三氯醋酸40.将蛋白质溶液的pH值调节到其等

电点时

A.可使蛋白质稳定性增加

B.可使蛋白质表面的净电荷不变

C.可使蛋白质表面的净电荷增加

D.可使蛋白质稳定性降低，易于沉出

E.可使蛋白质表面水化膜无影响

41.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pl为4.6、5.0、

5.3、6.7、7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液

的pH应是多少

A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0

42.以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋电泳，使用

pH8.6巴比妥缓冲液，各种蛋白质的电荷状态是？

A.清蛋白和球蛋白都带负电荷

B.清蛋白带负电荷，球蛋白带正电荷

C.清蛋白和al-球蛋白带负电荷，其它蛋白带正电荷

D.清蛋白，a1,a2-球蛋白都带负电荷，其它蛋白带正

电荷

E.清蛋白和球蛋白都带正电荷

43.醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带，由正

极数起它们的顺序是A.A,a1,p,y,a2B.A,B,a

1,a2,yC.A,a1,a2,y,B

D.A,a1,a2,P,yE.a1,a2,P,y,A

44.蛋白质变性是由于

A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚

C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水

解

45.向卵清蛋白溶液中加入0.Imol/LNaOH,使溶液呈

碱性，并加热至沸后立即冷却，此时A.蛋白质变性沉

出B.蛋白质变性，但不沉出C.蛋白质沉淀但不变性D.蛋

白质变性，冷却又复性E.蛋白质水解为混合氨基酸

46.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法

是加入

A.硫酸镂B.三氯醋酸C.氯化汞D.对氯汞苯甲酸

E.Imol/LHCL47.球蛋白分子中哪一组氨基酸可形成

疏水键？

A.Glu-ArgB.Asp-GluC.Phe-TrpD.Ser-ThrE.Tyr-Asp

48.下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内？

A.TyrB.GluC.AsnD.VaiE.Ser

49.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量？

A.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳B.280/260nm紫外吸收比

值C.圆二色性D.凯氏定氮法E.荧光分光光度法

50.下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开？

A.纸层析B.阴离子交换层析C.阳离子交换层析D.凝

胶过滤E.电泳51.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时

最先被洗脱的是

A.马肝过氧化氢酶（分子量247,500）

B.肌红蛋白（分子量16,900）

C.血清清蛋白（分子量68,500）

D.牛-乳球蛋白（分子量35,000）

E.牛胰岛素（分子量5,700）

52.有一蛋白质水解产物在pH5.5用阳离子交换剂层析

时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A.Vai（pl5.96）

B.Lys（pl9.74）C.Asp（pl2.77）

D.Arg（pl10.76）E.Tyr（pl5.66）

二、填空题

1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的

现象叫做，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫

做。

2.在电场中蛋白质不迁移的pH值叫做该蛋白质的。

3.在正常生理条件下（接近pH=7）,蛋白质中和氨基酸

残基的侧链几乎完全带正电荷，但氨基酸残基的侧链只

是部分带正电荷。

4.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质

分子中，氨基酸之间通过

相连，蛋白质分子中的是由一个氨基酸的与另一个氨基

酸的脱水形成的。

5.构型的改变需有的断裂与生成，而构象的改变只需要

的旋转和的改变即可。

6.具有独特的、专一的是蛋白质的一个突出的特征。

7.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：、、、。8.蛋

白质分子侧链之间的相互作用，除了、、等非共价键外,

还有侧链结合成的，它是共价健。

9.具有四级结构的蛋白质，其亚基缔合的数目、、、都是

专一、有序的，亚基借助于弱的共价键，如、、等缔合。

10.由于各种蛋白质的和不同，故盐析时所需的和均不

同。11.蛋白质的一级结构专指，它是由决定的。12.蛋

白质的结构，是在分子水平上阐明蛋白质结构与其功能

关系的基础。13.蛋白质的空间结构具有独特性和专一

性，它决定各种蛋白质的和

14.整个肽链的主链原子中和之间的单链是可以旋转的,

此单键的旋转决定两个肽键的相对关系。肽键间的相对

旋转，使主链可以以非常

多样的出现。

15.相邻螺旋之间借螺旋上段肽腱的和下段的形成而稳

定。

16.肽键中的和均参与形成氢键，因此保持了a螺旋的

最大。氢键方向与螺旋轴。

17.、及均对a-螺旋的形成及稳定有影响。

和氨基酸残基较难参与形成稳定的a-螺旋。

18.使B-片层结构稳定的因素是链间肽腱的与形成的氢

链，侧链R基团位于肽腱平面的或。

19.转角一般由个连续的氨基酸残基构成，在此种回

折中，起稳定作用的氢键在回折前肽键平面的与其后肽

键平面的之间形成。

20.motif的两个常见形式是和。

21.在含有多个结构域的蛋白质分子中，每个结构域的

和相对独立，各结构域自身紧密，而相互间的关系，常

以的肽段相连接，由于结构域之间连接的柔韧性，结构

域之间可有，这种对表达蛋白质的功能是重要的。

22.多肽链的侧链R基因按极性可分成两类，一类是没

有极性的，如和等，它与水的低。另一类是带有极性的，

包括、、、、、等，它与水的高。

23.存在于水溶液中的一条肽链，其氨基酸残基处于蛋

白质分子内部，而氨基酸残则处于蛋白质分子表面，其

相互之间可形成氢键。

24.四级结构的定义是亚基的，亚基间与的布局，但不

包括亚基内部的。

25.蛋白质的特征就是有生物学作用，有特定的，各种

蛋白质的、都与特定的密切相关，而特定的是由蛋白质

的决定的。

26.蛋白质构象的改变有两种情况，一种是，另一种是。

27.蛋白质的功能与各种蛋白质特定的密切相关，某种

蛋白质特定的是这种蛋白质表达特定的基础，构象发生

变化，其、也随之改变。

28.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用，它

的会丧失，同时还伴随着蛋白质的降低和一些常数的改

变等。

29.蛋白质的变性就是多肽链从变到的过程。在这个过

程中，蛋白质的不变，受到破坏，以致特定的被破坏，

失去。

30.是蛋白质变性的结构基础，而是变性的主要表现，

它说明了变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。

31.蛋白的热变性主要是肽链受过分的而引起破坏，它

一般是

的。

32.组成蛋白质的各个共同控制着蛋白质分子完整的，

并对信息作出反应。

33.多肽链的中排列顺序决定该肽链的、方式，也就是

说各种天然蛋白质的肽链在所取得的是它在生物体的条

件下热力学上最稳

定的结构。

34.从进化情况看，物种间越近，残基越少，生物的分

类差距与

的变化量大体平衡，有明显的相关。因而根据它们在差

异的程度，可以断定它们在关系上的远近。

35.蛋白质分子中除两端的游离和外，侧链上尚有及中

的非a-竣基，及分子中的非Q-氨基，的咪哇基等。

36.蛋白质分子在酸性环境中，的解离受到抑制，接受

的能力增强，使蛋白质分子带，在碱性环境中，蛋白分

子可释放而带。

37.蛋白质在低于其等电的pH环境中，带，在电场中的

向移动。反之，则向电场移动。

38.蛋白质分子在电场中移动的速度和方向，取决于它

所以及蛋白质分子的和。

39.蛋白质平均含氮量为，组成蛋白质分子的基本单位

是，共有种。

40.蛋白质分子中的氨基酸之间是通过相连的，它由一

个氨基酸的与另一个氨基酸的脱水缩合而形成。

41.每个肽分子都有一个游离的末端和一个游离的末端,

肽链中的氨基酸单位称。

42.蛋白质一级结构是指，构成一级结构的化学键是。

43.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是，有、及

等非共价键及共价键键。

44.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为。

45.蛋白质在溶液中是以形式存在，当溶液的pH〉其pl

时，蛋白质带

,pH

46.蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要

因素是及。47.若要将蛋白质从溶液中沉淀出来，可采

用、及等法。48.蛋白质分子中常含有、等氨基酸，故

在280nm波长处有特征性光吸收，该性质可用来。

49.血红蛋白是一种具有效应的蛋白质，它由肽链组成，

其中2条，2条。

50.用醋酸纤维薄膜电泳，可将血浆蛋白分为、、、

及等。

三、简答题

1.多肽链

2.蛋白质的构象

3.蛋白质变性及复性

4.motif

5.别构作用（变构作用）

6.蛋白质变性与沉淀和凝固的区别

四、问答题

1.就蛋白质的B-结构而论,侧键R基团指向什么方向？

为什么一种稳定的B-结构需要侧链

R基小的氨基酸？

2.测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些？

3.-螺旋的结构特点是什么？

4.何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？

（精氨酸的a—竣基、a—氨基和月瓜基的PK值分别为

2.17,8.04和12.48）

5.怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响？

6.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何

特征？

7.引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些？

8.简述蛋白质盐析的基本原理

参考答案

一、选择题

1.D2.B3.C4.A5.C6.A7.D8.E9.A10.C

11.D12.C13.C14.B15.C16.A17.C18.C19.E

20.E21.A22.C23.E24.A25.E26.C27.E28.A

29.E30.B31.D32.C33.D34.E35.C36.C37.D

38.E39.C40.D41.D42.A43.D44.C45.B46.A

47.C48.D49.A50.D51.A52.C

二、填空题

1.盐溶，盐析

2.等电点

3.Arg,Lys,His

4.肽键，肽键，a-竣基，a-氨基，共价键

5.共价键，单链，非共价键

6.空间结构

7.a-螺旋，B-结构，B-转角，无规则卷曲

8.疏水作用，氢键，盐键，Cys,-SH,二硫键

9.种类，空间排布，相互作用，接触部位疏水作用，氢

键，盐键

10.溶解度，pl,pH,离子强度

11.肽链中的氨基酸排列顺序，基因上遗传信息

12.一级结构

13.理化性质，生物活性

14.Ca-C,Ca-N,平面，平面，构象

15.>C=0,>NH,链内氢链

16.>C=0,

17.R基团的大小，荷电状态，形状，Pro,Gly

18.>C=0,>N-H,上方，下方

19.4个，第一个，>C=0,第四个，>NH

20.a-螺旋，反平行的B结构，Cys,His,配介，a-

螺旋

21.结构，功能，相对松弛，无规则卷曲，相对运动,

运动

22.疏水基因，燃基，苯环，亲合力，亲水基因，羟基,

竣基，酰胺基，氨基，月瓜基，咪嗖基，亲合力

23.疏水侧链，亲水侧链，极性侧链

24.立体排布，相互作用，接触部位，空间结构

25.功能，特殊功能，活性，空间构象，空间构象,

级结构

26.蛋白质变性，蛋白质变构

27.构象，构象，生物活性，功能，活性

28.生物活性，溶解度，物理化学

29.卷曲，伸展，共价键，弱的非共价键，构象，生物

活性

30.构象的破坏，生物活性的丧失

31.热振荡，氢键，不可逆

32.亚基，生物活性

33.氨基酸，折叠，盘曲，空间，特定构象

34.亲缘，差异数，种属差异，结构，亲缘

35.氨基，竣基，Glu,Asp,Arg,Lys,His

36.H,H,正电荷，H,负电荷

37.正电荷，负极，正极

38.所带电荷的性质，数目，大小，形状

39.16%,L-a-氨基酸，20

40.肽键，a-羟基，a-氨基

41.a-NH2,a-C00H,氨基酸残基

42.多肽键中氨基酸排列顺序，肽键

43.侧链基因的相互作用，氢键，盐键，疏水作用，二

硫键

44.亚基

45.离子，负电荷，正电荷，兼性离子

46.水化层，电荷

47.盐析，有机溶剂法，调节溶液pH至蛋白质的pl

48.酪氨酸，色氨酸，测定溶液中蛋白质含量

49.别构，4,Q链，B链

50.清蛋白，al球蛋白，a2球蛋白，B球蛋白，丫球

蛋白

三、简答题

1.蛋白质分子中的多个氨基酸是通过肽键相连接的，形

成链状分子称多肽链。肽键是一分子氨基酸的a-竣基与

另一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键（一

C0-NH一），属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化

学键，此共价键较稳定，不易受破坏。多肽链有两端，

有自由a-氨基的一端称氨基末端或a-N一端；有自由a

-竣基的一端称为竣基末端或a-C一端。

2.各种天然蛋白质分子的多肽链是在一级结构的基础上

通过分子中若干单键的旋转、盘曲、折叠形成特定的空

间三维结构，又称为蛋白质的空间构象。构象是指在三

维空间中分子中各个原子相互之间的关系，构象改变时

只涉及稳定原构象的非共价键断裂及再形成，而不涉及

共价键的改变。各种蛋白质的理化性质和生物学活性主

要取决于它的特定空间构象。蛋白质的构象包括主链构

象和侧链构象。包括：蛋白质的二级结构;三级结构；四

级结构。

3.蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋

白质严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性质，

并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。蛋白质变性具

有可逆性，当蛋白质变性程度较轻，可在消除变性因素

条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，

称为复性。但是许多蛋白质或结构复杂或变性后空间构

象严重破坏，不可能发生复性，称为不可逆性变性。

4.在蛋白质分子中特别是球形蛋白质分子中，经常有若

干个相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用形

成种类不多的、有规律的二级结构组合或二级结构串，

在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构

或模序。如螺旋一环一螺旋、锌指结构等。5.变构效应：

由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改

变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构

效应剂。协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响

此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协

同效应；反之则为负协同效应。

6.蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间

构象受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活

性，称为蛋白质的变性。变性后由于肽链松散，面向内

部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低

并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失。

蛋白质的沉淀和凝固：蛋白质分子相互聚集而从溶液中

析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的

暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的

蛋白质。

加热使蛋白质变性时使其变成比较坚固的凝块，此凝块

不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固,

凡凝固的蛋白质一定发生变性。

四、问答题

1.肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以ca为旋转

点，依次折叠，侧面看成锯齿状结

构。肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢

键，这是维持B一折叠构象稳定的主要因素。肽链中的

氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，

交替地分布于B一折叠的两侧。就丝心蛋白而论，由Gly

和Ala交替构成的多肽链在一面都是H,而在另一面都

是甲基，而且位于同一面的R基因相互邻近。只有当氨

基酸侧链很小时，它们才能契入到B-结构中，使B一折

叠稳定。

2.本步骤有：

⑴蛋白质样品的准备

①测定蛋白质分子中多肽链的数目根据蛋白质N一末端

或c一末端残基的摩尔数和

蛋白质的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链

数目。

②拆分蛋白质分子的多肽链如果蛋白质分子是由一条以

上多肽链构成的，则这些链

必须加以拆分。可用变性剂如8mol/L尿素，6mol/L,

盐酸月瓜或高浓度盐处理打开

共价键，就能使寡聚蛋白质中的亚基拆开；用氧化剂或

还原剂将二硫键断裂。

③用相应的方法分离纯化各亚基

⑵分析每一多肽链（亚基）的氨基酸组成

①裂解多肽链成较小的片段用两种或几种不同的断裂方

法（指断裂点不一样）将每

条多肽链样品降解成两套或几套重叠的肽段或称肽碎片。

②每套肽段进行分离、纯化，鉴定多肽链的N一末端和C

一末端残基。以便建立两个

重要的氨基酸序列参考点。

③测定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段测序方法

是Edman降解法，并有自动

序列分析仪可供利用。此外尚有酶解法和质谱法等。

⑶排列成完整的氨基酸序列结构

①重建完整多肽链的一级结构利用两套或多套肽段的氨

基酸序列彼此间有交错重

叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。

②确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。

应该指出，氨基酸序列测定中不包括辅基成分分析，但

是它应属于蛋白质化学结构3.⑴各肽链以Ca原子为转

折点，以肽链平面为单位，形成稳固的右手螺旋。

⑵每螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm,每个

氨基酸残基绕螺旋中心轴放置

100?,上升0.15nm

⑶相邻两螺旋之间借螺旋上段肽键的a—C=0和下段a

—NH形成链内氢键而稳定，即

主链中螺旋段的第一个肽链平面的a-NH与后面第四

个肽键平面的a-C-0构成氢键。

⑷各氨基酸残基的侧链R基因均伸向螺旋外侧。R基团

的大小、电荷状态及形状对a-

螺旋的形成及稳定有影响

4.氨基酸具有氨基和竣基，均可游离成带正电荷或负电

荷的离子，此外有些氨基酸的侧链

液能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴

离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，

此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸由三个可

解离的基团，根据精氨酸的电离时产生的兼性离子，其

两边的pK值分别为12.48和9.04,所以pl=(12.48

+9.04)/=10.76

5.基缔合形成四级结构的蛋白质分子能够产生极其重要

的功能效果，亚基与亚基通过接触或通过解聚或聚合沟

通了单个亚基之间的信息联系，一个配基或底物分子与

蛋白质分子中某一亚基结构产生的效果会传递，影响其

它亚基进一步作用的过程。这种亚基间的相互作用为生

化过程中的调节控制提供了一种作用模式，因而具有普

遍的重要性，使得具有四级结构的蛋白质分子在表达功

能时可被调节，接受信息，这样就在更高的层次上，更

完善地表达蛋白质的功能，适应机体的需要。

6.白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,

不包括侧链的构象。它主要有a—螺旋、B—折叠、B

—转角和无规卷曲四种。在a—螺旋结构中，多肽链主

链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨

基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基粉

基上的氧形成氢键，以维持Q—螺旋稳定。在B一折叠

结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交

错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链

内的若干肽段平行排列，通过链间段基氧和亚氨基氢形

成氢键，维持B—折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，

肽链主链常出现1800回折，回折部分称为B—转角。B

—转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅

氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。7.引

起蛋白质变性的因素很多，物理因素如：热、光等，化

学因素如酸、碱、有机溶剂、三氯乙酸和去垢剂等，它

们的作用机制分别如下：

⑴热变性主要是肽段受过分的热振荡而引起氢链破坏，

热变性一般是不可逆的，在溶

液中则出现凝固沉淀现象，冷却后就难以再溶液，凝固

沉淀的形式可能为松散伸展肽链的交织。

⑵酸碱作用是破坏盐键，因极高的［H］可使-C00-基变

成-COOH基，而极低的［H］又可

使一NH3基变成-NH2,这样就破坏了盐键，影响到分子

的构象，从而导致变性。

⑶高浓度亲水的有机溶剂如乙醇、丙酮等的变性作用可

能与降低蛋白质的介电常数有

关。

⑷促溶剂的变性作用是与它的破坏蛋白质结构中非极性

侧链之间的疏水相互作用有

关，有四级结构的也可解离开来。

⑸去垢剂：能破坏蛋白质分子结构中非极性侧链间的疏

水相互作用，在很低浓度就能

使亚基解聚，并能使亚基变性。

⑹三氯乙酸：为酸性物质，能使蛋白质正电荷，与三氯

乙酸的负离子结合，使蛋白质

变性、沉淀。

8.蛋白质是亲水胶体，维持蛋白质胶体溶液稳定的重要

因素有两个，一个是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，

可吸引水分子，形成颗粒表面水化膜，使其溶解在水溶

液中；另一个是同种蛋白质胶粒表面带有同种电荷，电

荷的相互排斥作用使蛋白胶体颗粒最大限度分散在溶液

中。以上两个原因可起到胶粒稳定的作用，使蛋白质颗

粒难以相互聚集从溶液中沉淀析出。如去除蛋白质胶粒

的上述两个稳定因素时，可使蛋白质易从溶液中析出，

在蛋白质分离中的盐析和丙酮沉淀直接依据这一原理。

蛋白质分子可呈两性解离，其电离过程和带电状态决定

于其等电点和溶液的pH值。蛋白质在等电点的溶液中溶

解度最

小。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，可破坏蛋

白质在水溶液中的稳定性因素（水化膜和电荷），使蛋白

质从溶液中沉淀析出。调溶液的pH值为蛋白质等电点更

有利于盐析。

第二章核酸的结构与功能

本章重点

一、核酸的化学组成

1.核昔酸中的碱基成分

2.戊糖与核甘

3.核甘酸的结构与命名

二、核酸的一级结构

1.DNA和RNA的一级结构

2.RNA与DNA的差别

三、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构——双螺旋结构模型

⑴DNA的双螺旋结构的研究背景

⑵DNA双螺旋结构模型的要点

2.DNA结构的多样性

3.DNA的超螺旋结构

4.DNA在真核生物细胞核内的组装

5.DNA的功能

四、RNA的空间结构与功能

1.信使RNA的结构与功能

2.转运RNA的结构与功能

3.核蛋白体RNA的结构与功能

4.其他小分子RNA

5.核酶

五、核酸的理化性质及其应用

1.核酸的一般理化性质

2.DNA的变性

3.DNA的复性与分子杂交

练习题

一、选择题

1.稀有核甘酸主要存在于下列哪一种核酸中

A.rRNAB.mRNAC.tRNAD.核DNAE.线粒体DNA2.在

核酸中，核甘酸之间的连接方式为

A.2，、3,-磷酸二酯键B.3'、5,-磷酸二酯键

C.2，、5,-磷酸二酯键D.糖首键E.氢键

3.下列几种DNA分子的碱基组成比例各不相同，哪一种

DNA的解链温度(Tm)最低？

A.DNA中AT含量占15%B.DNA中GC含量占25%

C.DNA中GC含量占40%D.DNA中AT含量占40%

E.DNA中GC含量占70%

4.核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是

A.非组蛋白B.H2A、H2B、H3、H4各一分子

C.H2A、H2B、H3、H4各二分子D.H2A、H2B、H3、H4

各四分子

E.H1组蛋白与140T50碱基对DNA

5.DNA受热变性时

A.260nm波长处的吸光度下降B.多核甘酸链裂解成寡

核甘酸链

C.碱基对可形成共价连接D.加入互补RNA链，再冷却，

可形成DNA/RNA杂交分子E,溶液粘度增加

6.核酸在260nm处有最大光吸收是因为

A.喋吟环上的共辗双键

B.喋吟和喀咤环上有共辗双键

C.核甘酸中的N-糖昔键

D.磷酸二酯键

E.核糖和脱氧核糖的吠喃型环状结构

7.关于tRNA的叙述下列哪一项是正确的

A.是核糖体的组成部分B.携带遗传信息C.二级结构

为三叶草形

D.二级结构为倒L型E.分子较大故构成发夹结构

8.下列关于RNA的叙述哪一项是错误的？

A.主要有mRNA、tRNA、rRNA等种类

B.原核生物中没有hnRNA和snRNA

C.tRNA是最小的一种RNA

D.胞质中只有一种RNA,即mRNA

E.组成核糖体的主要是rRNA

9.下列哪一种力不参与维持DNA双螺旋的稳定

A.碱基堆积力B.互补碱基对之间的氢键C.范德华力

D.磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离

子键E.二硫键

10.关于真核细胞mRNA的叙述，下列哪项是错误的

A.在5,-端有帽子结构，在3,-端有聚A尾巴

B.生物体内各种mRNA的长短差别很大

C.三类RNA中mRNA的合成率和转化率最快

D.聚A尾巴是DNA的转录产物

E.真核细胞的mRNA前身是hnRNA,在细胞核内合成,

在核内剪接，加工而成11.DNA的Tm是指

A.DNA的生物活性丧失一半时的温度

B.260nm处吸收值为最大光吸收值的一半时的温度

C.DNA降解一半时的温度

D.双螺旋结构失去一半时的温度

E.最大光吸收自260nin转变成280nm时的温度

12.关于rRNA的叙述，下列哪项是错误的？

A.rRNA是细胞内含量最多的RNA

B.rRNA与核糖体蛋白共同组成核糖体

C.核糖体易于解聚的大、小两个亚基组成

D.真核细胞的核糖体包括5S、16s和23s三种rRNA

E.rRNA分子中有一些能配对的区域形成局部的双链

13.使DNA溶液有最大吸光度的波长是：

A.240nmB.260nmC.280nm

D.360nmE.420nm

14.DNA分子中不存在的核甘酸是：

A.dAMPB.dGMPC.dTMPD.dUMPE.dCMP15.RNA

分子中不存在的核甘酸是：

A.AMPB.GMPC.TMPD.UMPE.CMP16.DNA分子

中碱基组成的特点是：

A.AC=GTB.AG=CTC.AG=CUD.AG=UTE.AC=T

U17.在核酸中占9〜11%,且可用之计算核酸含量的元

素是

A.碳B.氧C.氮D.磷E.氢

18.RNA和DNA彻底水解后的产物

A.核糖相同，部分碱基不同

B.碱基相同，核糖不同

C.部分碱基不同，核糖不同

D.碱基相同，核糖不同

E.以上都不是

19.假尿首中的糖昔键是

A.N-NB.C-CC.N-CD.C-0E.N-020.Watson-Crick

DNA结构模型正确的是

A.是一个三链结构

B.DNA双股链的走向是反向平行的

C.碱基A和G配对

D.碱基之间共价结合

E.磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧

21.在DNA的双螺旋模型中正确的是

A.两条多核甘酸链完全相同

B.一条链是左手螺旋，另一条链是右手螺旋

C.AG/CT的比值为1

D.AT/GC的比值为1

E.两股链的碱基之间以共价键相连

22.下列关于tRNA的叙述哪一项是错误的？

A.tRNA的二级结构是三叶草形的

B.由于各种tRNA3'末端碱基都不相同，所以才能结合

不同的氨基酸

C.tRNA分子中含有稀有碱基

D.细胞内有多种tRNA

E.tRNA通常由70~80个单核甘酸组成

23.绝大多数真核生物mRNA5'端有

A.PolyAB.帽子结构C.起始密码D.终止密码E.Pribnow

盒

24.核酸变性后可出现哪种现象

A.减色效应B.增色效应C.失去对紫外线的吸收能力

D.最大吸收峰波长发生转移E.溶液粘度增加

25.下列关于DNATm值的叙述哪一项是正确的？

A.只与DNA链的长短有直接关系

B.与G—C对的含量成正比

C.与A—T对的含量成正比

D.与碱基对的成分无关

E.在所有的真核生物中都一样

26.具下列顺序的单链DNA5'-CGGTA-3J能与下列哪一种

RNA杂交？

A.5'-GCCAU-3'B.5'-GCCAU-3'C.5'-UACCG-3'

D.55-UAGGC-3，E.5'-UUCCG-3'

二、填空题

1.RNA常见的碱基是、、和。

2.DNA双螺旋的两股链中的顺序是的。

3.只有种不同的碱基对能够适合于DNA双螺旋。胸腺喀

咤总是与配对，而胞喀咤总是与配对。

4.RNA分子指导蛋白质的合成，RNA分子用作蛋白质合

成中的活化氨基酸的载体。5.是构成大分子核酸的基本

单位，其完全水解时产生、和。

6.核昔与磷酸通过相连成核甘酸。磷酸化作用一般发生

在戊糖的位置，但核糖的和及脱氧核糖的位置也可磷酸

化。

7.维持DNA二级结构稳定性的因素主要是和。其中对双

螺旋的稳定性具有重要意义。

8.tRNA的三叶草结构含有个区域，分别是:、、

、和。

9.参与RNA和蛋白质的某些反应，具有的催化活性，是

另一类生物催化剂。

10.在DNA双螺旋模型中，处于分子外边，则在中央呈

螺旋状排列。

11.在DNA的碱基配对中，A、T、通过个氢键相连，而

C、G、通过个氢键相连。12.DNA变性后，会发生效应，

这是因为变性DNA失去，暴露了喋吟喀咤的。

三、简答题

1.比较DNA和RNA在分子组成和结构上的异同点。

2.试述RNA的主要种类及其生理学作用。

3.tRNA分子结构上有哪些特点？

4.何为DNA的变性？变性后的DNA改变了哪些特性？

5.mRNA结构的哪些特征与mRNA在细胞质的稳定性有

关？

6.何为核酶？其特点是什么？

四、问答题

1.试述DNA双螺旋结构的要点及其与DNA生物学功能的

关系。

2.什么是解链温度？影响某种核酸分子Tm值大小的因

素是什么？为什么？

3.在染色质中，DNA与组蛋白紧密结合，根据DNA和组

蛋白的结构，什么样的力与这种紧密结合有关？

4.何为核酸分子杂交？设想一下在医学的应用？

参考答案

一、选择题：

1.C2.B3.B4.C5.D6.B7.C8.D9.E10.D

11.B12.D13.B14.D15.C16.A17.D18.C19.E

20.B

21.D22.B23.B24.B25.B26.C

二、填空题：

1.A,U,C,G

2.反向互补

3.4种，A,G

4.m,t

5.单核甘酸，含氮碱，戊糖，磷酸

6.磷酸酯键，C5',C2',C3',C3'

7.碱基堆积力，氢键，氢键

8.氨基酸接受臂，T环，双氢尿喀咤环，反密码环，额

外环

9.C3'羟基，C5'磷酸基因，C3'-C5'磷酸二酯键,

碱基

10.2个，3个

11.碱基，亲水性

12.增色，碱基的堆积作用，共利系统

三、简答题

1.组成与结构上的异同点：DNA：脱氧核糖、A—T/C—G、

双链、双螺旋

RNA：核糖、A—U/C—G、单链、局部螺旋。2.mRNA：蛋

白质合成的模板;tRNA：识别密码子,运输氨基酸;rRNA：

核蛋白体组成成分。

3.tRNA结构特点是：二级结构是三叶草结构，三级结

构是倒“L”型。

4.在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而

分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质

发生改变，这种现象称为DNA的变性。DNA变性后的性

质改变：DNA由线形变成无规则的线团；增色效应：指

DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；粘

度降低，沉降速度增加；浮力密度上升等。

5.mRNA的5'帽子结构可以保护核酸酶的水解，3,尾

巴结构可延长其在细胞质中的时间。6.具有自身催化作

用的RNA称为核酶（ribozyme）；特点：RNA既是酶又是

底物，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头、柄结构，

这些结构是RNA可以独立完成rRNA的剪接的基础。

四、问答题

1.为右手反平行双螺旋，两链均围绕同一个中心轴；主

链（由脱氧核糖基和磷酸基交替构成）位于螺旋外侧，

碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补：A与T或G与C

配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，

G与C为三个氢键）；螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm,

每一圈需要10对碱基。螺旋的稳定因素为横向氢键和纵

向碱基堆砌力。

2.加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增

加，达到其最大吸收值一半时的

温度，就是DNA的解链温度（融解温度，Tm）。影响某种

核酸分子Tm值大小的因素：GC对的百分比；因为GC之

间的氢键是三个，AT之间的氢键是二个。

3.组蛋白和DNA的结合是由于组蛋白富含带正电荷的侧

链碱性基团和RNA带负电荷的磷酸基团之间的静电吸引

的结果。如果组白蛋白和RNA结合所成的染色质用稀酸

处理，磷酸基质子化，失去它们的负电荷，复合物发生

解离。如果该复合物用浓盐溶液处。4.两条来源不同的

单链核酸（DNA或RNA）,只要它们有大致相同的互补碱

基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，

这一现象称为核酸的分子杂交。分子杂交可用于：临床

的病原体、肿瘤等疾病的基因检测，DNA序列的分析等。

第三章酶

本章要点

一、酶的概念

二、酶的分子组成

三、酶的活性中心

酶的活性中心、结合基团、催化基团

四、酶促反应的特点

1.具有极高的催化效率

2.具有高度的底物特异性：①绝对特异性②相对特异性

③立体异构特异性

3.酶的催化活性是可以调节的

五、酶促反应的机制：

1.中间复合物学说与诱导契合学说

2.与酶的高效率催化有关的因素：①邻近效应与定向排

列②多元催化作用③表面效应

六、酶促反应动力学：

1.底物浓度对反应速度的影响：

⑴底物对酶促反应的有饱和现象

⑵米氏方程及米氏常数：米氏方程：v-Vmax[S]/(Km

[S])

⑶Km和Vmax的意义

(4)Km和Vmax的测定

2.酶浓度对反应速度的影响

3.温度对反应速度的影响

4.pH对反应速度的影响：酶的最适pH不是酶的特征性

常数

5.抑制剂对反应速度的影响：

⑴不可逆抑制作用：专一性抑制、非专一性抑制

⑵可逆抑制作用：竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几

种类型

6.激活剂对反应速度的影响：

七、酶的调节：

1.酶活性的调节：

⑴酶原的激活

⑵变构调节；变构调节的特点：①酶活性的改变通过酶

分子构象的改变而实现；②酶的

变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代

谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。

⑶共价修饰调节；共价修饰调节的特点为：①酶以两种

不同修饰和不同活性的形式存在；

②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影

响；④一般为耗能过程；⑤存

在放大效应。

2.酶含量的调节：

⑴酶蛋白合成的调节；

⑵酶蛋白降解的调节

3.同工酶的调节:

练习题

一、选择题

1.酶区别于一般催化剂的方面是：

A.能增加反应速度常数，但不改变平衡常数

B.对被催化的底物有高度专一性

C.能降低化学反应活化能

D.酶本身在反应中不被消耗

E.酶能在各种条件下，高效地催化化学反应

2.酶的化学本质是：

A.多糖B脂类C.核甘酸D.蛋白质E.氨基酸

3.磷酸化酶a变成无活性的磷酸化酶b,该作用属于:

A.酶的变构调节B.酶蛋白的变性

C.酶的化学修饰D.酶被抑制剂所抑制

E.酶与辅酶的分离

4.下列化合物中哪一个不含维生素？

A.CoA-SHB.TPPC.NADPD.FADE.UDPG5.下列何

种反应式是酶的作用的基本方式？

A.SE-*ESB.ES->ES

C.ES-ES-ESD.SEESEP

E.ESP—ESP—EP

6.组成酶的活性中心可能有如下各种化学基因和物质成

分，但不包括：A.含糖酶类的糖基B.辅酶或辅基

C.-COOHD.-SH

E.-0H

7.下列关于Km的描述何项是正确的？

A.Km值是酶的特征性常数

B.Km是一个常数，所以没有任何单位

C.Km值大表示E与S的亲力大，反之则亲和力小

D.Km值为V等于Vmax时的底物浓度

E.测定某一酶的Km值，必须用纯酶才行

8.当［S］〉〉［E］时，增加酶浓度，V将出现下列何种变化？

A.V保持不变B.V降低

C.V与［E］呈S形曲线D.V与［E］呈双曲线函数有关

E.V与［E］呈直线关系

9.在NAD+或NADP+中含有哪一种维生素？

A.尼克酸B.尼克酰胺C.瞰哆醇D.叱哆醛E.口比哆胺

10.下列何种作用不可能提高酶活性？

A.延长酶作用时间

B.加入酶必需的激活剂

C.变构酶分子发生变构效应

D.某些酶蛋白发生化学修饰

E.去除酶的抑制剂

11.在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化反应体系中加入一

定浓度的丙二酸，结果导致反应速度显著减慢，如再提

高琥珀酸浓度，酶反应速度重又增加，此作用属：

A.酶的激活作用

B.不可逆抑制作用

C.竞争性抑制作用

D.非竞争性抑制作用

E.酶的变性和复性

12.催化下列反应的谷丙转氨酶应属何种酶类？

丙氨酸a-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸

A.氧化还原酶类B.水解酶类

C.裂解酶类D.异构酶类

E.转移酶类

13.一酶促反应，1/V时，对1/[S]作图得一直线，在某

一抑制剂存在时，得到第二条直线，它在1/[S]轴上与

第一条直线相交。这说明：

A.该抑制是不可逆抑制

B.该抑制属非竞争性抑制

C.S和I（抑制剂）对酶分子的同一部分都有亲和力

D.如增加[S],该抑制作用可被解除

E.该I的分子结构必定与S分子相类似

14.根据1976年国际生化学会酶学委员会的规定，酶的

一个国际单位是指A.在特定条件下，每分钟催化生成1

umol产物的酶量

B.37℃下，每分钟催化生成Img产物的酶量

C.25℃,其它为最适条件，每分钟催化生成Immol产物

的酶量

D.37℃,其它为最适条件，每分钟催化生成1口mol产

物的酶量

E.最适条件下，每小时催化生成1g产物的酶量

15.下列辅基和辅酶，那一种不含B族维生素

A.TPPB.FADC.NADD.铁口卜琳E.磷酸口比哆醛16.下

列有关酶的概念哪一项是正确的？

A.所有的蛋白质都有酶活性

B.其底物都是有机化合物

C.其催化活性都需要特异的辅助因子

D.对底物都有绝对专一性

E.以上都不是

17.下列有关酶性质的叙述哪一项是正确的？

A.能使产物和底物的比值增高，使平衡常数增大

B.能加快化学反应达到平衡的速度

C.与一般催化剂相比较，酶的专一性高，催化效率相等

D.能提高反应所需要的活化能，使反应速度加快

E.能改变反应的△GO,从而加速反应

18.下列关于酶的叙述哪一项是正确的？

A.酶有高度催化效率是因为分子中含有能传递氢原子、

电子或其他化学基团的辅基或辅酶

B.酶的最适pH随反应时间缩短而升高

C.有些酶有同工酶，它们的理化性质不同是因为酶活性

中心的结构不同

D.酶是高效催化剂，一般可用活力表示其含量

E.不同的酶催化不同的反应是因为其辅酶不同

19.酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应？

A.向反应体系提供能量

B.降低反应的自由能变化

C.降低反应的活化能

D.降低底物的能量水平

E.提高产物的能量水平

20.下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？

A.是一种结合蛋白质

B.与酶蛋白的结合比较疏松

C.由活性中心的若干氨基酸残基组成

D.只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递

E.一般不能用透析或超滤方法与酶蛋白分开

21.酶促反应中决定酶专一性的部分是

A.酶蛋白B.辅基或辅酶C.金属离子D.底物E.催化

基团22.全酶是指什么？

A.酶的辅助因子以外的部分

B.酶的无活性前体

C.一种需要辅助因子的酶，并已具备各种成分

D.一种酶抑制剂复合物

E.专指调节酶

23.下列关于酶的活性中心的叙述哪项是正确的？

A.所有的酶都有活性中心

B.所有酶的活性中心都有辅酶

C.酶的必需基团都位于活性中心之内

D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心

E.所有酶的活性中心都含有金属离子

24.下列何种酶是不以酶原形式分泌的酶？

A.核糖核酸酶B.胃蛋白酶C.糜蛋白酶D.竣基肽酶E.胰

蛋白酶25.下列引起酶原激活方式的叙述哪一项是正确

的？

A.氢键断裂，酶分子的空间构象发生改变引起的

B.酶蛋白与辅酶结合而实现的

C.是由低活性的酶形式转变成高活性的酶形式

D.酶蛋白被修饰

E.部分肽键断裂，酶分子空间构象改变引起的

26.下列对同工酶的叙述哪项是正确的？

A.是同一种属体内催化相同的化学反应而一级结构不同

的一组酶

B.是同一种属体内除用免疫学方法外，其他方法不能区

分的一组酶

C.是具有相同氨基酸组成的一组酶

D.是只有一个氨基酸不同的单一多肽链组成的一组酶

E.是催化相同反应的所有酶

27.乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，共形成几

种同工酶？

A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种

28.下列哪一项叙述符合“诱导契合”学说？

A.酶与底物的关系有如锁和钥的关系

B.酶活性中心有可变性，在底物影响下空间构象发生一

定的改变，才能与底物进行反应

C.酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同

D.底物的结构朝着适应活性中心方面改变

E.底物与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使之与

底物相适应

29.下列对活化能的描述哪项是恰当的？

A.随温度而改变

B.是底物和产物能量水平的差值

C.酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同

D.是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量

E.以上都不是

30.下列对酶活力测定的描述哪一项是错误的？

A.既可测定产物的生成量，又可测定底物的减少量

B.一般来说，测定产物的生成量比测定底物的减少量更

为准确

C.需最适pH

D.与底物浓度无关

E.需最适温度

31.唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉的能力显著降低，

其原因是

A.酶蛋白变性B.失去了辅酶C.失去了C1—

D.消耗了ATPE.酶含量显著减少

32.某种酶活性需以一SH基为必需基团，能保护此酶不

被氧化的物质是A.胱氨酸B.两价阳离子C.尿素D.谷

胱甘肽E.离子型去污剂33.Km值的概念是

A.在一般情况下是酶一底物复合物的解离常数

B.是达到Vmax所必须的底物浓度的一半

C.同一种酶各种同工酶Km值相同

D.是达到1/2Vmax的底物浓度

E.与底物的性质无关

34.一个酶用于多种底物时，其天然底物的Km值应该

是

A.最大B.与其他底物相同C.最小D.居中间E.与

Ks相同35.一个简单的酶促反应，当[S]

A.反应速度最大

B.反应速度太慢难以测出

C.反应速度与底物浓度成正比

D.增加底物反应速度不受影响

E.增加底物可使反应速度降低

36.下列关于一个酶促反应的最大速度(Vmax)的叙述

正确的是

A.酶的特征性常数

B.只有利用纯酶才能测定

C.根据该酶的Km值可计算某一底物浓度下反应速度相

当Vmax的百分数

D.酶的Vmax随底物浓度改变而改变

E.向反应体系中加入各种抑制剂都能降低酶的Vmax

二、填空题

1.结合蛋白酶类的辅助因子可分为、二类。

2.与金属离子结合紧密的酶称为；不与金属离子直接结

合而通过底物相连接的酶称为酶。

3.根据与酶蛋白结合的不同，辅助因子可分为和两种。

4.酶的必需基因可分为和两种。常见的必需基因有上的

羟基、的咪嗖基、上的-SH和的丫-竣基等。

5.酶催化的机理是降低反应的，不改变反应的。

6.酶的特殊性主要表现在、和。

7.酶的专一性可分为、、等三种类型。

8.酶促反应受、、、、和等影响。9.在酶浓度不变的情况

下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈线，双倒数作图

呈线

10.当浓度远大于酶浓度时，随着酶浓度的增加，亦增

加，呈关系。

11.Km是酶的常数，它只与、、有关，与无关。

12.最适pH酶的特征性常数，其值受、、等影响13.最

适温度酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可

能

14.激活剂可与、或结合，以加快反应。

15.使用抑制剂时酶的抑制作用可分为可逆抑制与不可

逆抑制，其中不可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团

以方式结合，又可分为和，而可逆抑制是抑制剂与酶分

子的某些基团以方式结合，又可分为、、和。

16.竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km,而Vmax。

17.可逆性抑制中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑

制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。

18.1976年国际生化学会酶学委员会规定：在特定条件

下，每能催化底物转变为产物所需的酶量为一个国际单

位。而催量（kat）表示的意义是：在特定的测定系统中，

每能催化底物转变为产物所需的酶量。

19.酶原的激活实质上是酶的形成或暴露的过程。

20.别构酶分子中有和部位。分别起着不同的作用。

21.共价修饰的方式有、、、等，使酶活性发生改变，从

而影响酶促反应。

22.同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、

理化性质乃至免疫学性质的一组酶。乳酶脱氢酶的亚基

分为型和型。

23.按酶促反应的性质，可以把酶分为类、类、类

类、类、类等六大类。

24.酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其

辅酶NADP在波长340nm处吸收峰，而NADPH在此波长

下吸收峰

25.抗体酶即具有的性质，又具有的性质。

三、简答题

1.金属离子作为辅助因子的作用有哪些？

2.酶与一般催化剂相比有何异同？

3.酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

4.酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？

5.举例说明酶的三种特异性。

6.简述“诱导契合假说”。

四、问答题

1.比较三种可逆性抑制作用的特点

2.如何理解必需基团与酶活性中心的相互关系？

3.简述Km和Vmax的意义。

4.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

5.说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。

6.简述酶与医学的关系。

参考答案

一、选择题

1.B2.D3.C4