大学教案模板生物化学

高校教案模板生物化学

20kJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键。

生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型：1）磷酸酊键

包括各种多磷酸核昔类化合物，如ADP,ATP,GDP,GTP,CDP,

CTP,GDP,GTP及PPi等，水解后可释放出30.5kJ/mol的自由能。

2）混合酊键

由磷酸与拔酸脱水后形成的酢键，主要有L3一二磷酸甘油酸等化

合物。在标准条件下水解可释放出61.9kJ/mol的自由能。3）烯醇磷

酸键

见于磷酸烯醇式丙酮酸中，水解后可释放出61.9kJ/mol的自由能。

4）磷酸胭键

见于磷酸肌酸中，水解后可释放出43.9kJ/mol的自由能。磷酸肌

酸（C〜P）是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。但磷酸肌酸中的高能

磷酸键不能被干脆利用，而必需先将其高能磷酸键转移给ATP,才能

供生理活动之需。这一反应过程由肌酸磷酸激酉每（CPK）催化完成。2.

贮存在还原物质之中NADH,NADPH,FADH2

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3.贮存在大分子化合物中

多糖、蛋白质、脂类等等。

（三）生物体内能量的转移1.干脆转移能量携带物质1）线粒

体外NADH的穿梭

胞液中的3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生NADH。这些NADH

可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H20和ATPo

•磷酸甘油穿梭系统

NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，只产生1.5分

子ATPo利用不同的磷酸甘油脱氢酶催化磷酸甘油和磷酸二羟丙酮之

间的转化。

•苹果酸穿梭系统

胞液中NADH+H的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子可

生成2.5分子ATPo在此过程中，经苹果酸脱氢酶催化利用NADH还

原草酰乙酸，形成苹果酸。

2）ATP的运输

3）多磷酸核甘间的能量转移

2.通过形成电化学势梯度3.通过化学反应

其次节课：

第三节生物氧化的醐系统和呼吸链

一、参与生物氧化的酶类L需氧酶类（氧化酶类）

须要氧气参与而使物质氧化并有水或过氧化氢的产生。如醛氧化

酶，细胞色素氧化酶，氨基酸氧化酶等。其中末端氧化酶，可催化氧

气和氢原子反应生成水。2.脱氢酶类

不须要氧气，通过脱氢而使物质氧化c如乙醇脱氢酶，乳酸脱氢

酶等。

二、生物氧化体系

生物氧化作用主要是通过脱氢反应来实现的。一般包括脱氢、递

氢、受氢三个环节。在生物氧化过程中，底物脱下来的氢，大多数状

况下是不是干脆交给受氢体，而是经过一些递氢体进行传递，最终交

给受氢体。

有氧氧化：不需传递体体系、须要电子传递体系2种无氧氧化：

包括有机物、无机物的氧化

（一）有氧氧化体系

共性团以分子氧为最终受体。

L不需传递体体系

是最简洁的生物氧化体系。从底物脱下来的氢不需传递，干脆在

酶作用下与分子氧结合。

1）氧化酶类催化的反应模式

2）需氧脱氢酶类催化的反应模式3）不需传递体体系有关的酶类

+

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•需氧脱氢酶

这类酶分子是以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白。它催化底物分

子脱氢，但与不需氧脱氢酶不同，这类酶须要用分子氧干脆作为受氢

体，反应生成H2O2。如葡萄糖氧化酶、氨基酸氧化酶。

•氧化酶类

酶蛋白含Cu或Fe,不能从底物上脱氢，只能夺取底物上的电子

对(2e),用于激活分子氧(02),从而促进氧与质子的化合。

++++

重要的氧化酶细胞色素氧化酶(Fe)、酚氧化酶(Cu)

细胞色素氧化酶是由细胞色素氧化酶a和细胞色素氧化酶a3组

成的蛋白复合物，用Cytaa3表示。复合物中含有两分子的血红素A。

++++•不需传递体体系中两种类型的比较

①氧化酶不能从底物上脱氢，而需氧脱氢酶能脱氢。

②最终电子受体为氧时，氧化酶氧化的最终产物是水，而需氧

脱氢酶氧化的产物是H2O2o③只能以氧作为最终电子受体，而需

氧脱氢酶在无氧的状况下，可以甲烯蓝或醍代氧作最终电子受体。

2.电子传递体系

它是生物体主要的生物氧化体系。不需氧脱氢酶脱下的氢主要通

过此途径进行氧化。

该体系的成员包括：

1)以NAD+为辅醐的不需氧脱氢酶

2)以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白(FP)3)泛醍(UQ,即

辅酶Q)4)细胞色素(Cyt)b,cl,c5)细胞色素氧化酶

++①以NAD或NADP为辅酶的不需氧脱氢酶类

•以NAD为辅酶(主要)+从底物分子脱下的氢原子(2H)主要是

通过呼吸链发生氧化磷酸化，合成ATP。

•以NADP为辅酶+脱下的氢主要为生物合成供应还原力。如

脂肪酸、氨基酸、核甘酸的生物合成须要大+量的NADP+H

这类酶通常催化仲醇基（-CHOHJ的脱氢反应和氨基酸的a-碳原子

的氨甲基基团HZHNH2）的脱氢反应。如I：

它们专一性地催化煌链中相邻亚甲基卜CH2-CH2-）的脱氢，使底物

分子中产生双键。如团琥珀酸脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、二氢硫辛

酸脱氢酶和B-磷酸甘油脱氢酶。

（二）无氧氧化体系

L以有机物为最终电子（氢）受体2.以无机物为最终电子（氢）受体团

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三、呼吸链1.定义

能够将还原物质的电子传递给。2的，由一系列的电子传递体所

组成的系统总称为氧化作用电子传递链，也称为呼吸链。

呼吸链是由位于线粒体内膜中的一系列电子传递体，按标准氧化

还原电位的依次，由低到高排列的一种能量转换体系。

在电子传递体系中，底物脱下来的氢不是干脆交给氧，而是经一

系列传递体，最终传给氧，该体系又称为电子传递链或呼吸链。

2.呼吸链的功能

+接受还原型辅酶上的氢原子对（2H+2e）,使辅酶分子还原，并

将电子对依次传递，直

2-+至激活分子氧，使氧负离子（0）与质子对（2H）结合，生成水。

其所处部位在线粒体内膜

由于电子传递产生电化学势差，导致质子运动，引起线粒体内外

质子梯度形成，可驱动ATP合酶产生ATP。

错误的观念：电子对在氧化过程中逐步氧化放能，所释放的能量

驱动ADP和无机磷发生磷酸化反应，生成ATPo

3.电子传递链的成员

包含在4大酶系统中，除了4大酶外还有：1）辅酶Q2）

细胞色素C

4.电子传递的抑制

能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制

剂。它们抑制呼吸链的电子传递，从而抑制ATP的产生。依据抑制剂

的作用部位，把抑制剂分为3类。1）阻断电子由NADH向CoQ传递

的抑制剂

如鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素。

2）抑制电子从CoQH2向细胞色素C1传递的抑制剂

如抗霉素A,干扰细胞色素还原酣中电子从细胞色素bH的传递。

3）阻断电子在细胞色素氧化酶中传递的抑制剂

如氧化物、叠氮化物、一氧化碳。

第三节课：

第四节ATP合成机制

一、能量偶联假说1.化学偶联假说

Slater（1953）提出，认为电子传递过程中产生了一种活泼的高能共

价中间物，它的裂解驱动了氧化磷酸化作用。

2.构象偶联假说

Boyer(1964)提出，他认为电子沿电子传递链传递使线粒体内

膜蛋白质组分发生了构象变更，形成一种高能形式，这种高能形式通

过ATP的合成而复原其原来的构象。

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3.化学渗透假说

Mitchell(1961)提出，认为电子传递释放的自由能和ATP合成

是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。即电子传递的自由能驱

动质子从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜

的质子的电化学势梯度，驱动ATP合成。

二、质子梯度的形成1.线粒体结构1)双层膜结构

•外膜平滑。

•内膜内陷形成崎，内膜表面形成排列规则的内膜球体。

2)膜组成特别

•外膜蛋白质和脂类各占50%左右•内膜脂类占20,蛋白质占

76%

3)功能

■屏障作用。

•丙酮酸和脂肪酸的氧化，同时使NAD和FAD还原。

•电子从NADH和FADH2传递到内膜，同时发生质子跨膜运输。

•合成ATP。

2.质子梯度的形成

1）质子外运是一个需能过程

2）质子转移机制

•氧化还原回路机制•质子泵机制

三、ATP合成部位与机制1.ATP合酶催化ATP产生

ATP的合成由ATP合酶完成。ATP合酶由F0单元和F1单元组成，

F0单元起质子通道的作用，F1单元起催化ATP合成的作用。因此，

ATP合酶也称FOF1-ATP酶。

F1单元由a3p3y6E组成，F0由4条多肽组成，FOF1之间由OSCP

（寡霉素赐予蛋白，有它ATP合酶对寡霉素敏感,寡霉素与F0结合）

和偶合因子F6组成的柄连接，另外还有环己酰亚胺（DCCD）结合蛋

白（DCCD结合蛋白）。2.作用机制

Boyer的结合变更机制：合亚基处于三种状态，即。状态为开放

形式，对底物亲和力极低；L状态与底物结合较松弛，无催化实力；

T状态与底物结合紧密，有催化活性。假如在T部位结合ATP,又有

ADP和Pi结合在L部位，质子流可使ATP所处的部位转变为0部位

释放ATP,同时又使原来结合ADP和Pi的部位转变为T状态并合成

ATPo

四、氧化磷酸化的解偶联和抑制1.解偶联剂

只抑制ATP合成，影响P/0比。如2,4一二硝基苯酚（DNP）,

和FCCPo

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2.氧化磷酸化抑制剂

两者全抑制，如寡霉素，它对氧的利用的作用可被解偶联剂清除。

3.离子载体抑制剂

通过增加一价阳离子的通透性破坏氧化磷酸化，如缴氨霉素可与

质子以外的其它阳离子结合，增加其通透性。

第七章糖代谢（11学时）

第一节课：

第一节多糖的酶促降解

一、淀粉的降解

凡能催化淀粉分子及片段中a-葡萄糖昔键水解的酶，统称淀粉

酶（amylase）o主要可以分为a.淀粉酶、0-淀粉酶、丫-淀粉酶、和异

淀粉酶4类。（一）淀粉的酶促水解l.a-淀粉酶

又称液化酶、淀粉-1,4-糊精酶。系统名称团a-1,4-葡聚糖水解

酶（编号团EC3.2.L1）。

1）作用机制

内切酶，从淀粉分子内部随机切断a-L4糖首键，不能水解a-1,

6-糖背键及与非还原性末端相连的a-1,4-糖背键。

2）水解产物

■直链淀粉

大部分直链糊精、少量麦芽糖与葡萄糖

•支链淀粉

大部分分支糊精，少量麦芽糖与葡萄糖底物分子越大，水解效率

越高。

2.0-淀粉酶

又叫淀粉；，4.麦芽糖苜酶。系统名称：a-1,4.葡聚糖麦芽糖苜

酶（编号：EC3.2.1.2）

1）作用机制

外切酉瓦从淀粉分子的非还原性末端，依次切割a-1,4-麦芽糖昔

键，生成B-型的麦芽糖;作用于支链淀粉时,遇到分支点即停止作用，

剩下的大分子糊精称为B-极限糊精。

2）0-淀粉酶水解产物

•支链淀粉。麦芽糖和B-极限糊精。•直链淀粉。麦芽糖。

3.Y-淀粉酶

又称糖化酶、葡萄糖淀粉酶。系统名称：a；,4-葡聚糖葡萄糖

水解酶（编号团EC3.2.1.3）

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1）作用方式

它是一种外切酶。从淀粉分子的非还原性末端，依次切割a-1,

4-葡萄糖甘键，产生0-葡萄糖。遇a-1,6和a-1,3-糖昔键时也可缓

慢水解。2）产物

葡萄糖。4.异淀粉酶

又叫脱支酶、淀粉-1,6-葡萄糖甘酶。系统名称团葡聚糖-1,6-葡

聚糖水解酶（EC321.33）。

1）作用方式

专一性水解支链淀粉或糖原的a-1,&糖甘键，异淀粉酶对直链

淀粉不作用。

2）产物

生成长短不一的直链淀粉（糊精）。

（二）淀粉磷酸化酶催化的淀粉降解

二、糖原的降解

主要由糖原磷酸化酶，脱支酶等协同合作，才能使糖原完全降解。

1.降解方式

接受磷酸解。2.产物

大量1-P葡萄糖、少量葡萄糖。3.降解步骤

1）在糖原磷酸化酶催化下先从各支链上部分水解下葡萄糖分子,

形成1一磷酸葡萄糖。2）经转移酶催化将支链上剩余的其次个葡萄

糖单位起先的短链转移到较长的葡萄糖链上。3）去分支酶作用下除

去分支处葡萄糖分子。

4.反应方程

三、纤维素的水解

纤维素是由P-D-1,4卜萄糖昔键组成的多糖。水解纤维素的酶

有：Cx、Cl和B-葡糖甘酶

1）.Cx酶

内切型酶，可随意水解内部B-1,4糖昔键，类似于a-淀粉酶。

GnfGn-m+GmGn称为纤维素分子，而Gn-m、Gm称为纤

维糊精。

2）C1酶

外切型酶，从非还原端每隔2个切一下，类似于B-淀粉酶。

即：GnfGn-2+G23）0■葡糖昔酶

类似麦芽糖酶，可水解纤维二糖。

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G232G*产物是小葡萄糖（可转变成a型）

四、双糖的分解

很多微生物通过其分泌酶的作用，可利用一些双糖如蔗糖、麦芽

糖、乳糖等，使它们磷酸解或水解为单糖，再进一步降解。L蔗糖

分解

主要磷酸解成：1-P葡糖+果糖蔗糖玲

少数水解：葡糖+果糖

2.麦芽糖分解

主要磷酸解成：1・P葡糖+葡糖麦芽糖-

少数水解：2葡糖

五、人体对糖的汲取

食物中的淀粉经水解消化后，以葡萄糖、果糖和半乳糖等单糖的

形式被小肠粘膜细胞汲取进入血液。

汲取速率团D-半乳糖,D-葡萄糖〉D-果糖）D-甘露糖＞D木

糖,L-阿拉伯糖

其次节课:

其次节糖的分解代谢

一、糖酵解途径（Embden-Meyerhof-Parnas,EMP）1.酵解与发酵的

含义1）糖酵解

葡萄糖经酶催化降解，生成丙酮酸的过程。2）发酵

在现代生化中，发酵主要是指微生物的无氧代谢过程。广义发

酵：

泛指通过工艺条件限制微生物的新陈代谢，利用外加原料合成和

积累特定产物的过程。（包括有氧和无氧发酵）2.糖酵解途径的反应

历程

依据底物分子的变更状况可分三个阶段。

1）葡萄糖分子活化阶段2）己糖裂解阶段3）三碳糖氧化阶段

1）葡萄糖分子活化阶段

团TheHexokinaseReaction

己糖激酶：糖酵解途径的第一个调整醐。

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第4篇：生物化学教案

生物化学教案

生态技术与工程学院

第一章绪论

一、教学目标

了解生物化学在社会经济和人们生活中的重要地位，了解生物化

学探讨的国内外进展史，相识学习生物化学的探讨内容、学问框架和

学习方法。

二、主要讲解内容

生物化学探讨的内容、生物化学的进展史和生物化学的学习方法

三、教学重点

生物化学探讨的内容、生物化学的进展史。

四、教学方法：

先让学生依据自己的阅历阐述生物化学探讨的内容，再通过多媒

体教学，发挥多媒体教学的有效信息量大和图文并茂的特点，实行先

看图像、图表、照片等，然后让学生分析园艺产品贮运保鲜上存在的

问题，给大家讲解并描述科学家的故事，以起到激励同学们的作用,

使学生的思维处于乐观状态。

五、课堂教学过程设计：

1.提问，学生自己对这门课的了解2.提问，学生自己对生物

化学家的了解

3.通过多媒体教学，讲解生物化学探讨的内容、生物化学的进

展史和生物化学的学习方法

其次章蛋白质化学

一、教学目标

了解蛋白质的组成成分、分类、各级结构的基本概念，驾驭蛋白

质的性质、氨基酸的性质以及蛋白质结构与功能的关系。

驾驭20种氨基酸的化学结构、分类；驾驭等电点的概念，熟识

等电点的计算方法，了解氨基酸的一般性质；驾驭蛋白质二级结构的

主要类型及结构特点，驾驭维持蛋白质二级结构的主要作用力；熟识

蛋白质高级结构的结构组成；驾驭蛋白质的沉淀与变性的概念、区分

与应用；熟识蛋白质的一般性质；了解蛋白质分别的常用方法及应用

领域；了解蛋白质各个结构层次之间的关系。

二、主要讲解内容

（一）、蛋白质的氨基酸组成

1、氨基酸的重要理化性质A、一般物理性质B、两性解离和等

电点

2、氨基酸的化学性质：（1）与荀三酮的反应；（2）与甲醛

的反应；

（3）与2,4—二硝基氟苯（DNFB）的反应；（4）与异硫氟酸

酸苯酯（PITC）的反应；（5）与荧光胺反应；

（6）与5,5'-双硫基双（2-硝基苯甲酸）反应

3、肽：肽键的形成，肽平面的概念、性质

（二）、蛋白质的分子结构

主要包括肽和肽键的结构；肽键的基木性质；活性肽；氨基酸依

次测定的一般步骤：N、C末端分析；氨基酸组成的测定、依次测定、

蛋白质一级结构序列测定举例；蛋白质的人工合成等

（三）、蛋白质的高级结构与功能

（1）蛋白质的二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的

构象，借氢键维系。

主要有以下几种类型：a■螺旋、3折叠、B-转角、无规卷曲

2a.螺旋结构特征、影响a-螺旋形成的因素主要、0-折叠结构特

征等；（2）蛋白质的超二级结构和结构域、蛋白质的三级结构、蛋

白质的四级结构的基本概念，组成这些结沟的基本结构单元

（3）蛋白质结构与功能

蛋白质一级结构与功能的关系

（四）、蛋白质的理化性质

蛋白质的相对分子质量、蛋白质的两性解离与等电点、蛋白质的

胶体性质、蛋白质的紫外汲取、蛋白质的沉淀、蛋白质的变性、蛋白

质的颜色反应

五、蛋白质的分类

包括简洁蛋白质和结合蛋白质

三、教学重点

组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类等电点的概念、肽平面的

结构特点

蛋白质的一般性质，蛋白质一级结构与功能的关系

蛋白质二级结构中螺旋、B.折叠的结构特点及基木参数；

四、教学难点

20种氨基酸的结构特点

等电点的计算、氨基酸的特异反应；

蛋白质高级结构中结构域及超二级结构的概念和结构特点蛋白

质性质与氨基酸性质的异同点

五、教学方法：

接受多媒体教学方法，通过实例阐述蛋白质化学的主要学习内容。

六、课堂教学过程设计：

1.提问：什么是蛋白质，蛋白质的组成

2.引入组成蛋白质的20个氨基酸中英文名称、英文缩写，理化

性质3.思索：氨基酸的两性性质、等电点；蛋白质性质与氨基酸性

质的异同点4.具体论述肽和肽键的结构；肽键的基本性质；蛋白质

的结构与功能的关系等。

5、总结及布置作业

第三章核酸的化学

一、教学目标

了解核酸的组成成分，驾驭核酸及核甘酸的性质、DNA、RNA空

间结构与功能的关系。

二、主要讲解内容

1、核酸的化学组成及一级结构2DNA的空间结构与功能3RNA

的空间结构与功能4核酸的理化性质

三、教学重点

1、DNA的结构、功能，核甘酸的组成

2、DNA的一级及空间结构

3、基因的概念

4、RNA的种类及主要作用

5、核酸紫外汲取性质

6、核酸的变性、复性与杂交。

四、教学难点

1、喋吟、喘咤、核苜酸和核酸在分子结构上的关系。

2、NA的空间结构

3、DNA的生物学功能；

4、DNA与RNA在组分、结构和功能上的差异；

5、核酸紫外汲取性质、分子杂交；双脱氧法测定DNA序列的原

理。

五、教学方法：

接受多媒体教学方法，通过实例阐述核酸化学的主要学习内容。

回忆、复习、蛋白质化学的内容，将蛋白质化学、同本章联系起来。

六、课堂教学过程设计：

1.回忆，蛋白质高级结构等概念。

42.阐述核酸的组成、一级结构和高级结构的内容3.比较，

核酸高级结构与蛋白质结构的差异。4.讲解：基因的概念、RNA的

种类及主要作用5.思索，DNA和RNA的比较。

6、总结及布置作业

第四章酶

一、目的要求

了解酶的概念、命名及分类，酶的分子结构与其生物活性的关系,

影响酶作用的因素；驾驭酶的化学本质及组成、酶的专一性，酶作用

的机制，米氏方程、米氏常数的意义。

二、主要教学内容1酶的命名与分类2酶的结构与功能3酶的

作用机制

4酶反应的速度及影响酶促反应速度的因素5酶活力的测定

三、教学重点

1、酶促反应动力学，尤其是米氏公式的导出，米氏常数的意义，

米氏常数的求法等。

2、酶促反应动力学（各种因素对酶促反应速度的影响）

3、酶的单位、固定化酶的定义。

四、教学难点

1、酶活性中心的组成

2、酶促反应动力学的导出

3、酶的作用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系。

4、抑制剂对酶促反应速度的影响。

5、醐单位的实际应用

五、教学方法：

利用照片、幻灯、图片、参考书、学术资料，让学生了解国内外

有关酶学的基木学问和进展前沿。

六、课堂教学过程设计：

1.提问，在学生的印象中，知道多少酶的名称。2.引入国际

酶学委员会关于酶的通知命名。3.照片和图表，酶的催化效率和专

一性。

4.讲解：酶活性中心的组成、酶促反应动力学的导出、酶的作

用机理，包括酶的催化机制、酶结构和功能的关系、抑制剂对酶促反

应速度的影响和、酶单位的实际应用

5.思索，酶作为催化剂与一般催化剂的异同。

6、总结及布置作业

第五章维生素和辅酶

一、目的要求

了解维生素的概念和类别；水溶性维生素及辅酶；脂溶性维生素。

二、主要教学内容

维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在很

多生物体内不能自身合成而必需由食物供应的小分子有机化合物。

维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素

两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；

水溶性维生素有VitBl,VitB2,VitPP,VitB6,VitB12,VitC,泛

酸，生物素，叶酸等。

6重点讲解并描述两种重要辅醐：

（1）FMN和FAD：即黄素单核甘酸（FMN）和黄素腺喋吟二核

甘酸（FAD）,是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱

氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体，为双递氢体。

（2）NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺喋吟二核甘酸（NAD+,辅

酶团）和尼克酰胺腺噂吟二核甘酸磷酸（NADP+,辅酶团），是VitPP

的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢前的辅酶，在酶促反应中起

递氢体的作用，为单递氢体。

三、教学重点

驾驭与代谢有关的维生素及其辅酶的化学结构及生物学功能。

四、教学难点

与代谢有关的维生素及辅酶的作用机制。

五、教学方法：

先提问学生维生素缺乏症的症状，利用多媒体，通过图片、动画

等展示不同的不同维生素的生物学功能。

六、课堂教学过程设计：

1.提问，维生素缺乏症的症状是什么？

2.通过多媒体、幻灯片展讲解各种维生素的结构、性质和生物

学功能3.重点讲解两种重要辅酶：核黄素和烟酰胺及其衍生物。

4.总结及布置作业

第六章生物氧化

一、目的要求

了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列依次，驾驭生物氧化

的方式、特点。

二、主要教学内容

（一）、新陈代谢

1、新陈代谢的概念、新陈代谢的探讨方法、生物体内能量代谢

的基本规律

2、高能化合物与ATP的作用：高能化合物的概念、分类、代表

物质、ATP的核心作用

（二）、生物氧化

1、生物氧化的特点

2、生物氧化中二氧化碳的生成

3、生物氧化中水的生成：传氢体和传电子体的种类、呼吸链

（NADH和FADH两种类型的呼吸链）

4、呼吸链的组成：1.复合体团（NADH-泛醍还原酶）；2.复

合体团（琥珀酸-泛醍还原酶）;3.复合体团（泛醍-细胞色素c还原醐）；

4.复合体团（细胞色素c氧化酶）

5、呼吸链中传递体的依次：氧化磷酸化作用：ATP的生成（底

物水平磷酸化、电子传递体系的磷酸化）、胞液中NADH的氧化磷酸

化、氧化磷酸化作用的机制

6、了解呼吸链的概念、组成成分和组分的排列依次，驾驭生物

氧化的方式、特点。

三、教学重点

1、生物氧化的概念。

2、ATP在生物氧化中的重要作用

3、氧化磷酸化、呼吸链的概念。

4、NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的依次。

5、氧化磷酸化中ATP的生成部位及数量

四、教学难点

1、NADH及FADH2呼吸链组成，传递体的依次;

2、氧化磷酸化作用的化学渗透学说。高能化合物的分类和代表

物质；

3、生物体内能量代谢的基本规律

五、教学方法：

利用幻灯片、动画，让学生了解呼吸链的概念、组成成分和组分

的排列依次；展示生物氧化的方式、特点。

六、课堂教学过程设计：

1、提问：关于氧化的概念

2、引入生物氧化的概念

3、通过幻灯片、动画，具体讲解呼吸链的组成、呼吸链中传递

体的依次，能量转化等学问点。

4、以图、表形式，讲解生物氧化与一般氧化的异同7.总结及

布置作业

第七章糖代谢

一、目的要求

了解糖的分解代谢；合成代谢；了解糖酵解作用，三段酸循环途

径，糖分解代谢途径，糖异生的作用。

二、主要讲解内容1糖的概念

2糖的无氧分解：糖酵解：葡萄糖0丙酮酸。此反应过程一般

在无氧条件下进行，又称为无氧分解。

3糖的有氧氧化：三皎酸循环：丙酮酸HCO2+H2Oo由于此氧

化过程是通过柠檬酸等几种三元皴酸的循环反应来完成的，通常称为

三段酸循环或柠檬酸循环。由于分子氧是此系列反应的最终受氢体,

所以又称为有氧分解

4糖的合成代谢

三、讲授重点：

1、糖酵解十步化学反应、内酮酸的去路

2、三酸酸循环的十步反应；计算三较酸循环中ATP的量及能量

利用效率

四、教学难点

1、计算酵解途径中ATP的量及能量利用效率、糖酵解的调控。

2、三竣酸循环的调控；乙醛酸循环与三竣酸循环的异同点

五、教学方法：

通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分解的

生物化学过程，重点对三皎酸循环及其ATP的量及能量利用效率进行

讲解。

六、课堂教学过程设计：

91.提问，学生对无氧呼吸（发酵）、有氧呼吸的相识。

2.通过大量的图片、幻灯片、动画讲解糖的无氧分解和有氧分

解的生物化学过程，

3.重点对三较酸循环及其ATP的量及能量利用效率进行讲解。

4.总结及布置作业

第八章脂类的代谢

一、目的要求

了解脂肪酸的B-氧化和从头合成过程。

二、主要讲解内容1脂类的酶促降解2脂肪的分解代谢3脂肪

的合成代谢

三、教学重点：

1、脂类生物合成中饱和脂肪酸从头合成途径、酶系、能量来源、

原料；

2、脂类分解代谢中B-氧化作用途径、前类、能量变更；

3、了解磷脂结构特点及合成途径、分解醐类；胆固醇的代谢。

4、酮体的生成和利用。

四、教学难点

1、驾驭饱和脂肪酸从头合成与。-氧化分解途径的异同点；

2、脂类代谢与糖代谢的关系；

3、脂酰CoA进入线粒体的机制。

五、教学方法：

通过大量的幻灯片、动画、试验等来让学生比较脂类分解代谢和

合成代谢的过程，使学生能驾驭脂类分解代谢中氧化作用途径、

脂类生物合成中饱和脂

10肪酸从头合成途径、酶系及酮体的生成和利用。启发式为主，

探讨式为辅；启发式，探究式方法相结合。

六、课堂教学过程设计：

1.导入（思索与探讨），我们每天摄取食物中包括糖类、脂类、

蛋白质等应用物质。经过消化、汲取进人体后会发生怎样的变更;

2.讲授新课，通过模式图、课件充分展示动态变更的过程，是

学生在较短时间内获得大量系统的科学学问；

3.课堂小结，以学生为主，让学生发言回忆本章学到的学问，

老师讲解学生为驾驭的学问；

4.巩固练习及小结

第九章蛋白质和氨基酸代谢

一、目的要求

了解氨基酸的分解代谢和合成代谢。

二、主要讲解内容1蛋白质的酶促降解2氨基酸的一般代谢3

氨基酸的合成代谢

三、教学重点：

1、了解什么是氮平衡；了解氨基酸合成的碳架来源、分解代谢

方式；

2、了解蛋白质水解酶类，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。

四、教学难点

1、无机N、S元素转变为有机N、S元素的方式；

2、氨基酸的碳架来源和分解方式。

五、教学方法：

通过大量的图片、幻灯片、试验数据等来让学生了解蛋白质、氨

基酸的讲解，以及氨基酸的合成代谢。

六、课堂教学过程设计

1.提问，同学们每天运用蛋白质的量，以及如何在体内汲取利

用。2.引入蛋白质的醮促降解的概念。

3.通过大量的图片、幻灯片、试验数据讲解蛋白质、氨基酸的讲

解以及氨基酸的合成等生物化学过程。

4.总结及布置作业

第十章核酸代谢

一、目的要求

了解核甘酸的分解代谢和合成代谢

二、主要讲解内容

1、核酸的酶促降解

2、喋吟和喀咤的分解

3、核昔酸的生物合成

三、教学重点：

1、了解核甘酸水解酶类和核酸的酶促降解；

2、驾驭核甘酸合成与分解途径的特点；

3、驾驭喋吟环和喀咤环的原子来源

四、教学难点

1、喋吟核苜酸与喀咤核甘酸合成途径的异同点；

2、不同种类的生物分解喋吟碱的终产物。

五、教学方法：

接受多媒体的教学方法，通过大量的图片、动画、试验等演示核

酸的酶促讲解过程，重点讲解。

六、课堂教学过程设计：

1.提问，核酸降解后最终产物是什么。2.引入核酸的酶促降

解过程及概念。

12通过动画、幻灯片具体讲解核酸的酶促降解、核甘酸分解与

生物合成的过程与特点

3.总结及布置作业

第十一章核酸的生物合成

一、目的要求

了解和驾驭DNA复制、RNA转录的特点、条件及过程。

二、主要讲解内容

1、DNA的生物合成

2、RNA的生物合成

三、教学重点：

1、驾驭中心法则；半保留复制、半不连续复制、反转录、基因

工程的概念；

2、了解参与DNA复制的有关醐类和蛋白质及DNA的复制过程；

3、驾驭DNA损伤修复的方式。

四、教学难点

1、对DNA的半保留复制、半不连续复制的理解。

五、教学方法：

通过大量的幻灯片、试验等讲解DNA复制、RNA转录的特点、

条件及过程。

六、课堂教学过程设计:

1.提问，生物体的性状是如何遗传给下一代的？。2.弓|入DNA

复制、RNA转录的特点的概念；

3.通过大量的幻灯片、试验等讲解DNA复制、RNA转录的特点、

条件及过程。

4.总结及布置作业

13第十二章蛋白质的生物合成

一、目的要求

了解和驾驭蛋白质生物合成的过程。

二、主要讲解内容

1、蛋白质合成体系

2、蛋白质生物合成的分子机制

三、教学重点：

1、了解密码子的概念与特点；

2、RNA在蛋白质生物合成中的作用；

3、蛋白质合成过程及合成后加工与运输。

四、教学难点

1、核糖体的结构；

2、蛋白质合成过程；肽链合成后的加工与定向运输；

3、蛋白质生物合成的干扰和抑制。

五、教学方法

通过大量的幻灯片、试验等讲解蛋白质生物合成的过程。

六、课堂教学过程设计

1.通过大量的幻灯片、试验等讲解蛋白质生物合成的过程；2.总

结及布置作业

第十三章物质代谢的相互联系和调整限制

一、目的要求

教学要求：了解物质代谢的相互关系和调控机制。5.5分子间力

和氢键及其对物质性质的影响。

二、主要讲解内容

13.1物质代谢的相互联系13.2代谢平衡

1、蛋白质合成体系

2、蛋白质生物合成的分子机制

三、教学重点：

1、驾驭三大物质代谢的相互关系；

2、驾驭酶活性及酶合成的调整；

3、明确两种调整在代谢上的重要性及调整机制；

3、重点了解原核生物的基因表达的调整。

四、教学难点

理解和驾驭其次信使和激素水平的调整机制。

五、教学方法：

接受回忆、复习、看图表、看参考书及图片的方法，将这个学期

所学其他有关章节同本章联系起来。

六、课堂教学过程设计：

1.提问，关于糖代谢、脂类代谢、核酸代谢以及蛋白质和氨基

酸代谢的回忆及复习。

2.通过图、表及动画等，具体讲解三大物质代谢的相互关系、

酶活性及酶合成的调整；

4.总结及布置作业。

第5篇：生物化学教案标题

生物化学与分子生物学

绪论

第一节生物化学与分子化学进展简史

一、叙述生物化学阶段

二、动态生物化学阶段

三、分子生物化学时期

1、DNA双螺旋结构被发觉

2、DNA克隆使基因操作无所不能

3、基因组学及其他组学的探讨

四、我国科学家对生物化学进展的贡献

其次节生物化学与分子生物学探讨的主要内容

1、生物分子的结构与功能

2、物质代谢及其调整

3、基因信息传递及其调控

第三节生物化学与分子生物学和医学

一、生物化学已成为生物学各科学界之间，医学各学科之间相互

联系的共同语言

二、生物化学为推动医学各学科进展作出了重要的贡献

第一篇

生物分子结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能

第一节

蛋白质的分子组成

一、组成人体蛋白质的20种L-a氨基酸

二、氨基酸可依据侧链结构和理化性质进行分类

三、20种氨基酸具有共同活特异的理化性质

（一）氨基酸具有两性解离的性质

（二）含共粗双键的氨基酸具有紫外线汲取性质

（三）氨基酸与玮三酮反映生成蓝紫色化合物

四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽

（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽

（二）体内存在多种重要的生物活性肽

1、谷胱廿肽

2、多肽类激素及神经肽其次节蛋白质的分子结构

一、氨基酸的排列依次确定蛋白质的一级结构

二、多肽链的局部主链构想为蛋白质的二级结构

（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上

（二）a一螺旋是常见的蛋白质二级结构

（三）B一折叠使多肽键形成片层结构

（四）B一转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在

（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体

（六）氨基酸残基的侧链影响二级结沟的形成

三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构

（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

（二）结构域是三级结构层次上的独立功能区

（三）蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象

四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构

五、蛋白质的分类

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础

（一）一级结构是空间构象的基础

（二）一级结构相像的蛋白质具有相像的高级结构与功能

（三）氨基酸序列供应重要的生物进化信息

（四）重要蛋白质的氨基酸序列变更可引起疾病

二、蛋白质的功能依靠特定空间结构

（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相像

（二）血红蛋白亚基构象变更可影响亚基与氧结合

（三）蛋白质构象变更可引起疾病

第四节蛋白质的理化性质

一、蛋白质具有两性电离性质

二、蛋白质具有胶体性质

三、蛋白质空间结构破坏而引起变性

四、蛋白质在紫外光谱区有特征性汲取峰

五、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量

1、荀三酮反应

2、双缩股反应第五节蛋白质的分别、纯化与结构分析

一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物

二、丙酮沉淀，盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

三、利用荷电性可电泳分别蛋白质

四、应用相安排或亲和原理可将蛋白质进行层析分别

五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分别

六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列

七、应用物理学，生物信息原理可进行蛋白质空间结构测定

思索题：

1、叙述L-a氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与

性质的关系。

2、蛋白质的基本组成单位是什么?什么是肽键？什么是肽单元？

3、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本

概念及各结构层次间的主要化学键。

4、说明蛋白质分子中模体和结构域概念及其与

二、三级结构的关系。

5、举例说明蛋白质结构与功能的关系。（一级结构与空间结构）

6、简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分别、纯化中的应用。

7、常用的蛋白质分别纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?

其次章

功能核酸的结构与功能

第一节核酸的化学组成以及一级结构

一、核甘酸是构成核酸的基本组成单位

二、DNA是脱氧核甘酸通过3,5一磷酸二脂键连接形成的大分

三、RNA也是具有3,5一磷酸二脂键的线性大分子

四、核酸的一级结构是核甘酸的排列依次

其次节DNA的空间结构与功能

一、DNA的二级结构是双螺旋结构

（一）DNA双螺旋结构的试验基础

（二）DNA双螺旋结构模型的要点

1、DNA由两条多聚脱氧核昔酸链组成

2、核糖与磷酸位于外侧

3、DNA双链之间形成了互补碱基对

4、碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳

（三）DNA双螺旋结构的多样性

（四）DNA的多链结构

二、DNA的高级结构是超螺旋结构

（一）原核生物DNA的环状超螺旋结构

（二）真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构

三、DNA是遗传信息的物质基础

第三节RNA的结构与功能

一、mRNA是蛋白质合成中的模板

1、真核生物mRNA的5'一端由特别冒结构

2、真核生物mRNA的3'一端有多聚腺甘酸尾

3、mRNA的碱基序列确定蛋白质的氨基酸序列

二、tMRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体

1、tRNA中含有多种稀有碱基

2、tRNA含有茎环结构

3、tRNA的3'一端可连接氨基酸

4、tRNA的反密码子能够识别密码子

三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所

四、其他非编码RNA参与基因表达的调控

五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现出不同的时空特性

第四节核酸的理化性质

一、核酸分子具有猛烈的紫外汲取

二、DNA变性是双链解离为单链的过程

三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链

第五节核酸酶

思索题：

1、说明碱基与戊糖、核甘与磷酸的连接化学键是什么？核甘酸

与核甘酸之间的化学键是什么？

2、简述DNA双螺旋结构的试验基础是什么？简述B型DNA分

子双螺旋结构的要点，并思索双螺旋结构的大沟和小沟的作用是什

么？

3、简述rRNA的结构特点及其生物学功能。

4、简述真核生物mRNA的结构特点。

5、简述tRNA的结构特点。

6、何谓核小体？

7、叙述核酸的理化性质。

8、DNA和RNA都可以形成双链结构，分析DNA-DNA,RNA-RNA

以及DNA-RNA杂交双链中，哪种结构比较稳定？

9、核酸酶与核酶的区分是什么？

第三章

酶

第一节醐的分子结构与功能

一、酶的分子组成中常含有协助因子

二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位

三、同工酶催化相同的化学反应

其次节

酶的工作原理

一、酶促反应特点

（一）酶对底物具有极高的催化效率

（二）酶对底物有高度的特异性

1、肯定专一性

2、相对专一性

（三）酶的活性与酶量具有可调整性

（四）酶具有不稳定性

二、酶通过促进底物形成过滤态而提高反映速率

（一）能比一般催化剂更有效地降低反应的活化能

（二）酶与底物结合形成中间产物

1、诱导契合作用使酶与底物亲密结合

2、接近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心

3、表面效应使底物分子去溶剂化

（三）酶的催化机制呈现多元催化作用

第三节

酶促反应动力学

一、底物浓度对酣促反应速率的影响呈矩形双曲线

（一）米一曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性

（二）Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数

1>Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度

2、Km值是酶的特征性常数

3、Km在肯定条件下可表示酶对底物的亲和力

4、Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率

5、酶的转换数

（三）Km与Vmax常通过林一贝作图法求取

二、底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系

三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性

四、PH通过变更酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速

率

五、抑制剂可降低酶促反应速率

（一）不行逆性抑制剂与酶共价结合

（二）可逆性抑制剂与醐非共价结合

1、竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心

2、非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调整位点

3、反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生

六、激活剂可提高酶促反应速率

第四节

酶的调整

一、醐活性的调整是对酶促反应速率的快速调整

（一）别构效应剂通过变更酶的构象而调整醐活性

（二）酶的化学修饰调整是通过某些化学基团与酶的共价可逆结

合来实现的

（三）酶原须要通过激活过程才能产生有活性的酶

二、酶含量的调整是对酶促反应速率的缓慢调整

（-）酶蛋白合成可被诱导或阻遏

（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同

第五节

酶的分类与命名

一、酶可依据其催化的反应类型予以分类

（一）氧化还原酶类

（二）转移酶类

（三）水解酶类

（四）裂合酚类

（五）异构酶类

（六）合成酶类

二、每一种酶均有其系统名称和举荐名称

第六节酶与医学的关系

一、酶与疾病发生，诊断及治疗亲密相关

（一）很多疾病与酶的质和量的异样相关

1、酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一

2、一些疾病可引起酶活性或量的异样

（二）体液中酶活性的变更可作为疾病的诊断指标

（三）某些酶可作为药物用于疾病的治疗

工、有些酶作为助消化的药物

2、有些酶用于清洁伤口和抗炎

3、有些酶具有溶解血栓的疗效

二、酶作为试剂用于临床检验和科学琛讨

（一）有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或协助酶

（二）有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶

（三）多种酶成为基因工程常用的工具酶思索题:

1、什么是酶？酶的化学本质是什么？

2、什么是全随？在酶促反应中酶蛋白与协助因子分别起什么作

用？

3、什么是酶的活性中心？为什么加热、强碱、强酸等因素可使

能失活？

4、何谓同工酶？

5、试述酶促反应的特点。

6、试述酶催化反应的分子机制。

7、简述Km和Vmax的意义。

8、酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速度的影响。

9、试述三种竞争性抑制作用的区分和动力学特点。

10、酶在临床上有哪些用途？

第四章聚糖的结构与功能

第一节糖蛋白分子中聚糖及其合成过程

一.N一连接型糖蛋白的糖基化位点为

二.N一连接型聚糖结构有高甘露型，困难型和杂合型之分

三.N-连接型聚糖合成是以长菇醇作为聚糖载体四.。一连接型聚

糖合成不需聚糖载体

五.蛋白质B—N—乙酰葡糖胺的糖基化是可逆的单糖基修饰

六.糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半衰期，结构与功能（一）聚

糖可稳固多肽的结构及延长半衰期（二）聚糖参与糖蛋白新生肽链

的折叠或聚合（三）聚糖可影响糖蛋白在细胞内的靶向运输（四）

聚糖参与分子间的相互识别

其次节蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖

一.糖胺聚糖是含己糖醛酸和己糖胺组成的重复二糖单位二.核

心蛋白含有与糖胺聚糖结合的结构域三.蛋白聚糖生物合成在多肽

链上逐一加上糖基四.蛋白聚糖是细胞间基质重要成分

（一）蛋白聚糖最主要功能是构成细胞间基质（二）各种蛋白

聚糖有其特别功能

第三节糖脂由鞘糖脂，甘油糖脂和类固醇衍生糖脂组成

一.鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖昔化合物

1、脑甘脂是不含唾液酸的中性鞘糖脂

2、硫甘脂是指糖基部分被硫酸化的酸性鞘糖脂

3、神经节甘脂是含唾液酸的酸性鞘糖脂二.髓磷脂中含有甘油

糖脂

第四节聚糖结构中蕴含大量生物信息

一.聚糖组分是糖蛋白执行功能所必需二.结构多样性的聚糖

蕴含生物信息

（一）聚糖空间结构多样性是其携带信息的基础

（二）聚糖空间结构多样性受基因编码的糖基转移酶和糖普酶调

第五章维生素与无机盐

第五节脂溶性维生素

一.维生素A（一）视黄醇是自然维生素A的主要形式

（二）视黄醇，视黄醛和视黄酸视维生素A的活性形式

1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能

2、视黄酸对基因表达和组织分化具有调整作用

3、维生素A和胡萝卜素是有效的抗氧化剂

4、维生素A及其衍生物可抑制肿瘤生长（三）维生素A缺乏或

过量摄入均引起疾病二.维生素D（一）维生素D是类固醇衍生物

（二）维生素D的活化形式是1,25—二羟基维生素D3（三）

1,25-（OH）2—D3具有调整血钙和组织细胞分化的功能

1、调整血钙水平是1,25-（OH）2—D3的重要作用

2、1,25-（OH）2—D3还具有影响细胞分化的功能（四）维

生素D缺乏或摄入过量均引起疾病三.维生素E（一）维生素E是

生育酚类化合物（二〕维生素E具有抗氧化等多方面的动能

1、维生素E是体内最重要的脂溶性抗氧化剂

2、维生素E具有调整基因表达作用

3、维生素E促进血红素的合成（三）维生素E缺乏可引起轻度

贫血四.维生素K（一）维生素K是2一甲基一1,4一蔡醍的衍生

物（二）维生素K的主要功能是促进凝血

1、维生素K是凝血因子合成所必需的辅酶

2、维生素K对骨代谢具有重要作用（三）维生素K缺乏可引起

出血

第六节水溶性维生素

一.维生素B1（一）维生素B1形成辅酶焦磷酸硫胺素（二）

维生素B1在糖代谢中具有重要作用（三）维生素B1缺乏可引起脚

气病二,维生素B2（一）维生素B2是FAD和FMV的组成成分（二）

FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基（三）维生素B2缺乏病是一

种常见的养分缺乏病三.维生素PP（一）维生素PP是NAD和NADP

的组成成分（二）NAD和NADP是多种不需氧脱氢能的辅酶（三）

维生素PP缺乏可引起癞皮病四.泛酸

（一）泛酸是辅酶A和酰基载体蛋白的组成成分（二）辅酶A

和酰基载体蛋白参与酰基转移反应（三）泛酸缺乏可引起胃肠功能

障碍等疾病五.生

物

素

（-）生物素的来源广泛

（二）生物素是多种炭化酶的辅基（三）生物素缺乏也可诱发

机体不适六.维生素B6（一）维生素B6包括毗哆醇，毗哆醛和毗

哆胺（二）磷酸毗哆醛的辅酶作用多种多样

1、磷酸毗哆醛是多种酶的辅酶

2、磷酸毗哆醛可终止类固醇激素的作用（三）维生素B6过量

可引起中毒七.叶酸

（一）四氢叶酸是叶酸的活性形式（二）四氢叶酸是一一碳单位

的载体

（四）叶酸缺乏可导致巨幼红细胞性贫血八.维生素B12（一）

维生素B12的汲取须要内因子

（二）维生素B12影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成（三）

维生素B12缺乏可导致巨幼红细胞性贫血等多种疾病九.维生素C

（一〕维生素C是对热不稳定的酸性物质

（二）维生素C既是一些羟化酶的辅酶又是强抗氧化剂

1、维生素C既是一些羟化酶的辅能

2、维生素C作为抗氧化剂可干脆参与体内氧化还原反应

3、维生素C具有增加机体免疫力的作用（三）维生素C严峻缺

乏可引起坏血病十.a一硫辛酸

第七节微量元素

一・铁

（一）运铁蛋白和铁蛋白分别是铁的运输和储存形式（二）体

内铁主要存在于吓咻化合物和其他含铁化合物中（三）铁的缺乏与

中毒均可引起严峻的疾病二.锌

（一）清蛋白天口金属硫蛋白分别参与锌的运输和储存（二）锌

是含锌金属酶和锌指蛋白的组成成分（三）锌缺乏可引起多种疾病

三.铜

（一）铜在血液中主要与铜蓝蛋白结合而运输（二）铜是多种

含铜酶的辅基

（三）铜缺乏可导致小细胞低色素性贫血等疾病四.锦

（一）大部分镉与血浆中一球蛋白和清蛋白结合而运输〔二）

锦是多种酶的组成成酚和激活剂（三）过量摄入锦可引起中毒五.硒

（一）大部分硒与和球蛋白结合而运输

（二）硒以硒半胱氨酸形式参与多种重要硒蛋白的组成（三）

硒缺乏可引起多种疾病六.碘

（一）碘在甲状腺中富集

（二）碘是甲状腺激素的组成成分（三）碘缺乏可引起地方性

甲状腺肿七.钻A.氟

（一）氟主要与球蛋白结合而运输

（二）氟与骨，牙的形成与钙磷的代谢亲密相关（三）氟缺乏

可引起骨质疏松九.铭

（一）铭与胰岛素的作用关系亲密（二）铭过量对人体具有危

害

第八节钙，磷及其代谢

一.钙，磷在体内分布及其功能

（一）钙既是骨的主要成分又具有重要的调整作用（二）磷是

体内很多重要生物分子的组成成分（三）钙磷代谢紊乱可引起多种

疾病二.钙和磷的代谢

（一）钙和磷的汲取与排泄受多种因素影响（二）骨内钙和磷

代谢是体内钙磷代谢主要组成三.钙和磷代谢的调整

（一）维生素D促进小肠钙的汲取和骨盐沉积（二）甲状腺激

素具有上升血钙和降低血磷的作用（三〕降钙素是唯一降低血钙浓

度的激素

其次篇物质代谢及其调整

第六章糖代谢

第一节糖的消化汲取及运转

一、糖消化后以单糖形式汲取

二、细胞摄取葡萄糖须要转运蛋白

其次节糖的无氧氧化

一、糖的无氧氧化分为糖酵解和乳酸生成两个阶段

（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸

1、葡萄糖磷酸化生成葡糖一6一磷酸

2、葡糖一6一磷酸转变为果糖一6一磷酸

3、果糖一6一磷酸转变为果糖一1,6一二磷酸

4、果糖一1,6一二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖

5、磷酸二羟丙酮转变为3一磷酸甘油醛

6、3一磷酸甘油醛氧化为1,3一二磷酸甘油酸

7、1,3一二磷酸甘油酸转变成3一磷酸甘油酸

8、3—磷酸廿油转变为2一磷酸甘油酸

9、2一磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸

10、磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙

酮酸

（二）丙酮酸被还原为乳酸

二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调整

（一）磷酸果糖激酶一1对调整糖酵解速率最重要

（二）丙酮酸激醮是糖酵解的其次个重要的调整点

（三）己糖激酶受到反馈抑制调整

三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能

四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物

（一）果糖被磷酸酸化后进入糖酵解

（二）半乳糖转变为葡糖一1一磷酸进入