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从核糖体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。多肽链翻译后加工主要包括：

多肽链折叠；

一级结构的修饰；

高级结构修饰。蛋白质合成后会被定向输送到其发挥作用的特定部位，这一过程称为蛋白质的靶向输送。新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成，新生肽链N端在核糖体上一出现，肽链的折叠即开始。可随着序列的不断延伸肽链逐步折叠，产生正确的二级结构、模体、结构域到形成完整的空间构象。一般认为，多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息，即一级结构是空间构象的基础。细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成，而需要其他酶或蛋白因子辅助。一、多肽链折叠为天然构象的蛋白质Apeptidechaincouldbefoldedintoaproteinwithnaturalconformation几种有促进蛋白折叠功能的大分子分子伴侣（molecularchaperon）；蛋白二硫键异构酶（proteindisulfideisomerase,PDI）；肽-脯氨酰顺反异构酶（peptideprolylcis-transisomerase,PPI）。1.分子伴侣：分子伴侣是细胞内一类保守蛋白质，可识别多肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。包括：⑴热休克蛋白（heatshockprotein,HSP）：HSP70、HSP40和GreE族⑵伴侣素（chaperonins）：GroEL和GroES家族2.蛋白二硫键异构酶：多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳定分泌蛋白、膜蛋白等的天然构象十分重要，这一过程主要在细胞内质网进行。蛋白二硫键异构酶在内质网腔中活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。3.肽-脯氨酰顺反异构酶：多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反两种异构体，空间构象明显差别。肽-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。肽-脯氨酰顺反异构酶

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