4.2.蛋白质++课件+-2024-2025学年高二下学期化学人教版选择性必修3

第四章

生物大分子

第2节蛋白质

第1课时

蛋白质人教版选择性必修第三册揭示目标1.根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化，掌握不同氨基酸、蛋白质及性质。2.认识蛋白质是生命活动的物质基础，是人体的必需营养物质。学习目标新课导入从最简单的病毒、细菌等微生物直至人类，生物体内的绝大多数生命过程都与蛋白质密切相关，可以说没有蛋白质就没有生命。大鹿化学氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，要认识蛋白质，必须首先认识氨基酸。自然界中存在的氨基酸有上百种，组成人体内蛋白质的氨基酸有21种。新课导入其中有8种氨基酸在人体内不能合成，必须通过食物供给，这些氨基酸称为必需氨基酸记忆口诀:"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨(苯丙氨酸)蛋(蛋氨酸)来(赖氨酸)宿(苏氨酸)舍(色氨酸)，晾(亮氨酸)一凉(异亮氨酸)鞋(缬氨酸)HCHNH2OCOH甘氨酸(氨基乙酸)CH3CHNH2OCOH丙氨酸(2-氨基丙酸)CH2CHNH2OCOH苯丙氨酸(2-氨基-3-苯基丙酸)谷氨酸(2-氨基戊二酸)OOCH2CHNH2COHCH2CHOOCH2CHNH2COHHS半胱氨酸(2-氨基-3-硫基丙酸)观察常见的氨基酸的结构，思考并总结其结构特点？一、氨基酸一、氨基酸1.定义：从结构上看，氨基酸可看作羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的化合物。RCHNH2OCOH2.官能团：—NH2(氨基)—COOH(羧基)3.结构：NH2RCOCOHHα氨基连接在与羧基相邻的α位的碳原子上---α-氨基酸天然氨基酸主要是α-氨基酸组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸当R不是H时（即除甘氨酸外），ɑ-碳为手性碳原子；具有对映异构体。HCHNH2OCOH甘氨酸(氨基乙酸)一、氨基酸4.物理性质：天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高，多在200~300℃熔化时分解。氨基酸一般能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。氨基，羧基能够与水分子形成氢键，从而增加氨基酸的水溶性亲水性基团NH2RCOCOHH这些基团能够与水分子形成氢键，从而增加氨基酸的水溶性疏水性基团亲油基团亲脂基团很长的烃基以及苯基都会使其水溶性降低的根据氨基酸的结构简式中所含有的官能团，推测氨基酸可能具有哪些化学性质？【思考与讨论P113】RCHNH2OCOH酸性基团碱性基团RCH＋NH3OCOH酸性条件碱性条件RCHNH2OCO－内盐RCH+NH3OCO－两性化合物中性条件一、氨基酸5.化学性质：①氨基酸的两性CHNH2RCOOH＋HClCHNH3ClRCOOH＋NaOH＋H2OCHNH2RCOOHCHNH2RCOONa氨基酸分子中的-COOH是酸性基团，-NH2是碱性基团。因此，氨基酸是两性化合物，它既可以与酸反应，也可以与碱反应，且都生成盐。一、氨基酸5.化学性质：②成肽反应两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键的化合物，成肽反应属于取代反应。+H2O二肽+氨基酸氨基酸肽键或酰胺键三肽肽键可简写为“—CONH—”一、氨基酸5.化学性质：多肽四肽多肽常呈链状，因此也叫肽链。肽链能盘曲、折叠，还可以相互结合，形成蛋白质。一般把相对分子质量在10000以上，并具有一定空间结构的多肽称为蛋白质(天然有机高分子化合物)。二肽有一个肽键三肽有两个肽键四肽有三个肽键n肽有(n-1)个肽键②成肽反应两分子氨基酸缩合二肽三肽缩合+氨基酸缩合+氨基酸四肽缩合+氨基酸多肽······相互结合形成盘曲、折叠蛋白质Mr>10000具有一定的空间结构呈链状肽链5.化学性质：②成肽反应一、氨基酸两分子缩合；分子间缩合成环；分子内缩合成环。氨基酸缩合的类型：两分子缩合分子间缩合成环分子内缩合成环

甘氨酸和丙氨酸放在同一容器内发生成肽反应，生成的链状二肽有几种？

当堂检测当堂检测请完成下列方程式（生成环状化合物）：请完成下列方程式（生成聚合物）：nn+n二、蛋白质

蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子，是一般细胞中含量最多的有机分子。蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有

P、Fe、Zn、Cu等元素。人体含有的蛋白质种类超过10万种,属于天然有机高分子化合物，其溶液具有胶体的某些性质。蛋白质含量的测定由于生物组织中绝大部分氮元素来自蛋白质，而且各种来源不同的蛋白质的含氮量都比较接近，平均为16%。因此生物样品中的1g氮元素大致相当于6.25g蛋白质，由此可以通过测定样品中氮元素的质量分数计算出其中蛋白质的含量。资料卡片

P114二、蛋白质蛋白质分子中氨基酸单体的排列顺序，对蛋白质的性质和功能起着决定性作用一级结构肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键，会使肽链盘绕或折叠成特定的空间结构二级结构蛋白质的功能与其结构密切相关，蛋白质的结构取决于肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序，也取决于特定的空间结构。二、蛋白质肽链在二级结构基础上还会进一步盘曲折叠，形成更复杂的三级结构三级结构四级结构多个具有特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装，形成蛋白质的四级结构蛋白质的结构血红蛋白分子中的谷氨酸会因遗传因素变成缬氨酸，这一微小差别会导致红细胞的形态由正常的圆饼状变为异常的镰刀状，使人患镰状细胞贫血。医学扩展

蛋白质存在二、蛋白质主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤，角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。绝大多数酶也是蛋白质，是重要的催化剂肉类蛋类奶类鱼类豆制品牛角蛋白质的水溶性有的蛋白质能溶于水，如鸡蛋清等，有的则难溶于水，如丝、毛等。二、蛋白质化学性质：蛋白质是两性分子，既能与酸反应，又能与碱反应。(1)两性分子二、蛋白质官能团：肽键-CONH-—NH2(氨基)—COOH(羧基)化学性质：二、蛋白质蛋白质二氧化碳、水和尿素等氧化多肽氨基酸重新组合肌肉、皮肤、毛发、血液和激素等酶、酸或碱水解酶、酸或碱逐步水解OCNHOCOHNHH-OH-H(2)水解反应实验4-3化学性质：(3)盐析：原理：少量的某些可溶性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）能促进蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而使其从溶液中析出，这种作用称为盐析。特点：蛋白质的盐析是一个可逆过程，盐析出的蛋白质在水中仍能溶解，并不影响其活性。属于物理变化过程。应用：采用多次盐析和溶解，可以分离提纯蛋白质。轻金属盐二、蛋白质实验4-4化学性质：二、蛋白质原理：引起蛋白质变性的因素：(4)变性：在某些物理或化学因素的影响下，蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性。物理因素：化学因素：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线和放射线、超声波等强酸、强碱、重金属盐、强氧化剂、乙醇、甲醛、丙酮等特点：蛋白质在变性的过程中结构发生了改变，属于化学变化。蛋白质变性的应用：食物加热

消毒杀菌

紫外线杀菌

疫苗低温保存

护目镜【思考与讨论】2.为什么紫外线可用于环境和物品消毒，放射线可用于医疗器械灭菌？1.因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时，为什么可口服牛奶、蛋清或豆浆？实验4-5向盛有2mL鸡蛋清溶液的试管中加入5滴浓硝酸，加热，观察实验现象。(5)显色反应二、蛋白质二、蛋白质(5)显色反应---特征反应原因：含有苯环的蛋白质与浓硝酸发生显色反应，使蛋白质变黄本质：也属于蛋白质的变性分子中含有苯环的蛋白质遇浓硝酸变黄色。其他一些试剂也可以与蛋白质作用呈现特定的颜色。(6)燃烧反应：蛋白质可以燃烧，一般生成CO2、H2O、N2、SO2、P2O5等物质，灼烧蛋白质有烧焦羽毛的气味，可用于鉴别羊毛衫、蚕丝被的真假。常见纤维灼烧的气味动物纤维——烧焦羽毛的气味植物纤维——烧纸的气味化学纤维——烧塑料的气味二、蛋白质科学史话

资料卡片在酶的作用下，生物才能进行新陈代谢，完成消化、呼吸、运动、生长、发育、繁殖等生命活动。特点具有高效催化作用条件温和具有高度的专一性一般是普通催化剂的107倍一般在接近体温和中性的条件下进行，此时酶的活性最高。超过适宜的温度时，酶将失去活性酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中大多数是蛋白质。三、酶目前，酶已经得到了广泛的应用，如蛋白酶用于医药、制革等工业，淀粉酶用于食品、发酵、纺织等工业，酒化酶用于酿酒等。应用：三、酶1．氨基酸是构成蛋白质的基石，丙氨酸又称α-氨基丙酸，其分子中不含元素A．氢 B．氮 C．氧 D．磷D当堂检测2．网红食“姜撞奶”中含有丰富蛋白质，下列关于蛋白质的叙述中不正确的是A．蚕丝、病毒、酶的主要成分都是蛋白质B．人工合成的具有生命活性的蛋白质——结晶牛胰岛素是我国最先合成的C．重金属盐能使蛋白质变性，所以吞服“钡餐”会使人中毒D．浓硝酸使皮肤呈黄色，这是由于蛋白质与浓硝酸发生了颜色显色反应C当堂检测3．酶在化学反应过程中的主要作用是A．酶与反应物分子暂时性结合以降低反应的活化能B．酶消耗反应中的副产物来促使反应进行完全C．酶自身分解生成主产物，从而加快反应速率D．酶分解会释放能量，以增加主产物分子的有效碰撞次数A当堂检测4．丝氨酸的工业化生产难度很大，其生产工艺的开发倍受关注。选择以亚甲氨基乙腈和甲醛为原料的合成过程如图所示。下列说法正确的是

A．亚甲氨基乙腈存在顺反异构体B．HCHO过量可能会生成分子式为C5H8N2O2的副产物C．2-亚甲氨基-