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文档简介
生物化学主要知识点的练习题及参考答案
代谢调节练习题1
第一部分填空
1、代谢调节酶一般(主要)分为两大类:—变构调节酶和一共价修饰酶第二部分
单选题
1、磷酸化酶通过接受或脱去磷酸基而调节活性,因此它属于:(B)
A、别(变)构调节醐B、共价调节醐C、诱导的D、同工的
2、操纵子调节系统属于哪一种水平的调节?(B)
A、复制水平的调节B、转录水平的调节
C、转录后加工的调节D、翻译水平的调节
第三部分判断(对的打“J”,错的打“X”)
1、在许多生物合成途径中,最先一步都是由种调节酶催化的,此酶可被自身的产
物,即该途径的最终产物所抑制。(J)
2、细胞内区域化在代谢调节上的作用,除把不同的酶系统和代谢物分隔在特定区间
外,还通过膜上的运载系统调节代谢物、辅助因子和金属离子的浓度。(J)
3、分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转,所以它们的代谢反应是可逆的。(X)
4、在许多生物合成途径中,最先一步都是由一种调节醐催化的,此腋可被自身的产
物,即该途径的最终产物所抑制。)
第四部分名词解释
1、操纵子-即基因表达的协调单位,它们有共同的控制区和调节系统。操纵子包括在功
能上彼此有关的结构基因和共同的控制部位。
第五部分问答题
第六部分论述题
1、论述物质代谢特点和物质代谢在细胞水平的调节方式。
答案要点:
物质代谢的特点是:(1)代谢途径交叉形成网络。(2)分解代谢和合成代谢的单向
性。(3)ATP是通用的能量载体。(4)NADPH以还原力形式携带能量。(5)代谢的基本
要略在于形成ATP、还原力和构造单元以用于生物合成。
在细胞水平上的调节方式是:(1)细胞结构和酶的空间分布。(2)细胞膜结构对代谢
的调节和控制作用。
2、哪些化合物是联系糖,脂类,蛋白质和核酸代谢的重要物质?为什么?解答要点:
6-磷酸葡萄糖;丙酮酸;乙酰辅酶A是联系糖,脂类,蛋白质和核酸代谢的三大关键中
间产物.
蛋白质氨基酸分解练习题
第一部分填空
1、体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是联合脱氨基作用。
2、蛋白质脱氨基的主要方式有一氧化脱氨基作用一、一联合脱氨基作用_和_喋吟核甘酸循
环。
3、动植物中尿素生成是通鸟氨酸循环循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子
尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自于氨和天冬氨酸。每合成一分子尿素需消耗
4分子ATP。
4、氨基酸的共同代谢包括—脱氨基—作用和—脱竣基—作用两个方面第二部分单选
题
1、草酰乙酸经转氨酶催化可转变成为(B)
A、苯丙氨酸B、天冬氨酸C、谷氨酸D、丙氨酸
2、生物体内大多数氨基酸脱去•氨基生成a-酮酸是通过下面那种作用完成的?
(D)
A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、联合脱氨基D、转氨基
3、下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成a一酮戊二酸?(A)
A、GluB、AlaC、AspD、Ser
4、三酸酸循环中,某一中间产物经转氨基作用后可直接生成下列的一种氨基酸是:(C)
A、AlaB、SerC、GluD、Lys
5、三大物质(糖、脂肪、蛋白质)氧化的共同途径是(B)
A、糖酵解B、三竣酸循环C、磷酸戎糖途径
6、氨基酸脱下的氨在人体内最终是通过哪条途径代谢?(C)
A、蛋氨酸循环B、乳酸循环C、尿素循环D、喋吟核甘酸循环
7、在鸟氨酸循环中,尿素由下列哪种物质水解而得(C)A、鸟氨酸B、服氨酸C、
精氨酸I)、精氨琥珀酸
8、下列哪一种氨基酸与尿素循环无关?(A)
A赖氨酸B精氨酸
C天冬氨酸D鸟氨酸
9、肝细胞内合成尿素的部位是(D)
A胞浆B线粒体
C内质网D胞浆和线粒体
10、转氨酶的辅酶是(D)
A、NAD+B、NADP+C、FADD、磷酸毗哆醛
11,参与尿素循环的氨基酸是。(B)
A、组氨酸B、鸟氨酸C、蛋氨酸D、赖氨酸
12、经转氨基作用可生成草酰乙酸的氨基酸是:(B)
A、甘氨酸B、天冬氨酸C、蛋氨酸D、苏氨酸E、丝氨酸
13、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输:(C)
A、尿素B、氨甲酰磷酸C、谷氨酰胺D、天冬酰胺
14、生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为:(E)
A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、直接脱氨基D、转氨基E、联合脱氨基
15组织之间氨的主要运输形式有(D)
A、NH4C1B、尿素C、丙氨酸D、谷氨酰胺
16、下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式?(C)
A.谷氨酸B酪氨酸C谷氨酰胺D谷胱甘肽E天冬酰胺
17、能直接转变为a-酮戊二酸的氨基酸为(C)
A天冬氨酸B丙氨酸C谷氨酸D谷氨酰胺E天门冬酰胺
第三部分判断(对的打“J”,错的打“X”)
1、三陵酸循环是糖、脂、蛋白质彻底分解的共同途径。)
2、糖酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。(V)
3、尿素分子中的2个氮均来自氨甲酰磷酸。(X)
4、动植物组织中广泛存在转氨酶,需要-酮戊二酸作为朝基受体,因此它们对与之相
偶联的两个底物中的一个底物,即-酮戊二酸是专一的,而对另一个底物则无严格的专
一性。(V)
5、人体内所有氨基酸都可以通过a-酮酸氨基化生成。(X)
6、氧化脱氨是人体内氨基酸脱氨的主要方式。(X)
7、鸟氨酸循环只在细胞核内进行。(X)
第四部分名词解释
第五部分问答题
1、什么是尿素循环,有何生物学意义?
答题要点:
1、尿素循环也称鸟觉酸循环,是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿
素的过程。
2、尿素循环的生物学意义是解除氨毒害的作用。
2、为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?
答题要点:
1、在氨基酸合成过程中,转氨基反应是氨基酸合成的主要方式,许多氨基酸的合成可
以通过转氨酶的催化作用,接受来自谷氨酸的氨基而形成。
2、在氨基酸的分解过程中,氨基酸也可以先经转氨醐作用把氨基酸上的氨基转移到a-
酮戊二酸上形成谷氨酸,谷氨酸在酶的作用下脱去氨基。
第六部分论述题
1、脑组织中为什么对低血糖及高血氨特别敏感,可导致昏迷,试从代谢角度试述之。
答案要点:
脑组织对脑组织中葡萄糖的敏感:脑组织是唯•利用葡萄糖的器官,而游离脂肪酸是
不能通过血脑屏障,脑组织不能利用脂肪酸。虽然在没有葡萄糖供应给脑组织的情况下,
肝可将脂肪酸转化为酮体输送给脑组织,但这种供能有限。所以,一旦,机体呈现低血糖
状态,血糖水平过低,会影响脑细胞的功能,从而出现头晕、倦怠无力、心悸等症状,严
重时出现昏迷,称为低血糖休克。
脑组织对于血氨的敏感:正常情况下,血氨的来源与去路维持动态平衡,血氨浓度处于
较低的水平。氨在肝中合成尿素是保持这种平衡的关键。当肝功能严重损伤时,尿素合成
发生障碍,血氨浓度升高,成为高血氨症。一般这样认为,氨进入脑组织,与脑中的a-
酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨
的增加可使脑细胞中的a-酮戊二酸减少,导致TAC减弱,从而使脑中的ATP生成减少,
引起大脑中的功能型障碍,严重时发生昏迷,这就是肝昏迷中毒学说的基础。
2、为什么说三酸酸循环是糖、脂和蛋白质三大代谢的共同通路?
答案要点:
(1)三陵酸循环是乙酰CoA最终氧化成C02和H20的途径。
(2)糖代谢产生的碳骨架最终进入三酸酸循环。
(3)脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三竣酸循环氧化,脂肪酸经B-氧化产
生乙酰CoA可进入三陵酸循环氧化。
(4)蛋白质分解产生的氨基酸惊脱氨后碳骨架可通过糖有氧氧化进入三竣酸循环,同
时,三竣酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必须氨基酸。所以,
三竣酸循环是三大物质共同通路。
3、禁食数天的人,随着禁食天数的增加,你认为他体内发生什么变化,为什么?答案
要点:一般来说,蛋白质及其分解生成的氨基酸不进行氧化分解为生物体生长发育提供能
量,但是在长期禁食时,糖类供应不足导致糖代谢不正常时,氨基酸分解产生能量;过多
的氨基酸分解在体内就会生成大量的游离氨基,肝脏无力将这些氨基全部转变为尿排出体
外,血液中游离氨基过多就会造成氨中毒,肝脏中游离氨基过多产生肝昏迷,脑组织中游
离氨基过多导致死亡。
另外,脂解作用也加强,脂肪酸分解产生大量乙酰CoA。由于饥饿糖异生作用增强而草
酰乙酸浓度就会降低,使得乙酰CoA不能全部进入三竣酸循环氧化供能,转变为酮体。因
此禁食时血液中酮体浓度会升高。
蛋白质练习题
第一部分填空
1、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的基和另一氨基酸的基连接而
形成的。
2、稳定蛋白质胶体的因素是和o
3、当氨基酸溶液的pH=pl时,氨基酸以离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以
一离子形式存在。
4、球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有—
侧链的氨基酸位于分子的内部。
5、今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为8、0、4、5和10、0,当在pH8、
0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲,乙,丙。
6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度,这种现象称为,而加入
高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度,这种现象称为
7、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏,而其结构仍可完好
无损。
8、当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以______离子形式存在;当pll>pl时,氨基酸
以_______离子形式存在。
9、皮肤遇苗三酮试剂变心_颜色,是因为皮肤中含有_—所致。
10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是o
11、蛋白质脱氨基的主要方式有、和«
12、蛋白质中因含有、和,所以在280nm处有吸收。
13、蛋白质的二级结构主要有、、B-转角和无规卷曲等四种
形式,维持蛋白质二级结构的力主要是。
14、除膈氨酸以外,氨基酸与水合的三酮反应产物的颜色是。
15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有,和。酸性氨基酸
有和。
16、氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在plDpI的溶液中,大部分以离子形
式存在,在p【KpI的溶液中,大部分以离子形式存在。
17、细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的
电性是、。
18、稳定蛋白质胶体的主要因素是和。
19、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是和。
20、多肽链中氨基酸的称为一级结构,主要化学键为。
21、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏,而其______结构仍可完好无损。
22、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度,这种现象称为,而加入
高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度减小;并沉淀析出,这
种现象称为o蛋白质的这种性质常用于蛋白质分离。
23、人体蛋白质的基本组成单位为。
24、蛋白质为两性电解质,大多数在酸性溶液中带电荷,在碱性溶液中带
一电荷。当蛋白质的净电荷为时,此时溶液的pH值称为o
25、球蛋臼分子外部主要是___基团,分子内部主要是_________基团。
26、谷氨酸的pKl(a-C00H)=2.19,pK2(a-NH+3)=9.67,pKR(R基)=4.25,谷氨
酸的等电点为。
27、写出下列符号的中文名称:TyrTrp。
28、蛋白质在紫外光nm处有强的光吸收,蛋白质的平均含氮量是
29、组成蛋白质的20种氨基酸中,含有咪唾环的氨基酸是,含硫的氨基酸有
例如。
30、稳定蛋白质亲水胶体的因素是和。
31、根据理化性质,氨基酸可分成,,和
__________四种。
32、体内有生物活性的蛋白质至少具备结构,有的还有结构。
33、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏,而其结构仍可完好
无损。
34、今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为&0、4.5和10.0,当在
PH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲,乙,丙
35、具有紫外吸收能力的氨基酸有
36、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的级结构,该结
构是指多肽链中的排列顺序。
37、稳定蛋白质三级结构的次级键包括、、和等。
38、维持蛋白质四级结构的力是和。
39、如用不同方法水解一个14肽得到3个肽段,测得这3个肽段的氨基酸顺序
分别为(1)S.R.G.A.V.T.N;(2)H.G.1.M.S.R.G:(3)T.N.F.P.S.则该14肽的氨基
酸顺序为
答案:1、竣基,氨基2、水化层,双电层3、兼性离子,阴离子
4、亲水,疏水5、不移动,向正极,向负极6、增加,盐溶,降低,盐析
7、高级,一级8、两性,负电9、蓝紫色,蛋白质10、肽键
11、氧化脱氨基作用,联合脱氨基作用,喋吟核昔酸循环
12、色氨酸,酪氨酸,苯丙氨酸13、a-螺旋,折叠,氢键
14、蓝紫色15、赖氨酸,精氨酸,组氨酸;天冬氨酸,谷氨酸
16、两性离子,负离子,正离子17、正电,负电
18、水化膜,同性电荷19、a-螺旋,B-折叠20、排列顺序,肽键
21、空间,一级22、增加,盐溶,盐析23、a-氨基酸
24、正,负,零,等电点25、亲水性,疏水性26、3.22
27、酪氨酸,色氨酸28、280,16%29、组氨酸,甲硫氨酸
30、水化膜,同种电荷31、非极性,不带电荷极性,带正电荷,带负电荷
32、3,433、高级,一级34、不动,泳向正极,泳向负极
35、色氨酸,酪氨酸,苯丙氨酸36、•,氨基酸残基
37、氢键、离子键(盐键)、疏水键,范德华力
38、氢键盐键39、H.G.I.M.S.R.G.A.V.T.N.F.P.S第二部分单选题
1、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是:()A、静电作用力B、氢键C、疏水键
D、范德华作用力
2、变性蛋白质的主要特点是()
A、不易被胃蛋白酶水解B、溶解度增加
C、原有的生物活性丧失D、粘度下降E、颜色反应减弱
3、在pH8、6时进行电泳,哪种蛋白向负极移动?()
A、血红蛋白(pl=7、07)B、鱼精蛋白(pl=12、2)C、清蛋白(pl=4、64)
D、B-球蛋白(pl=5、12)
4、蛋白质变性是由于()
A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解
5、蛋白质在280nm处的光吸收值主要归之于下列氨基酸的()
A、丙氨酸B、组氨酸C、酪氨酸D、精氨酸
6、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质()
A、2.00gB、2.50gC、6.40gD、3.00gE、6.25g7、蛋白质一级结构的主要化学键是
()
A、氢键B、疏水键C、盐键D、二硫键E、肽键
8、甘氨酸的解离常数是pKl=2.34,pK2=9.60,它的等电点(pl)是()
A、7.26B、5.97C、7.14D、10.77
9、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的()
A、稳定性增加B、表面净电荷不变
C、表面净电荷增加D、溶解度最小
10、下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的?()
A、蛋白质变性后溶解度增加B、蛋白质变性后不易被蛋白酶水解
C、蛋白质变性后理化性质不变D、蛋白质变性后丧失原有的生物活性
E、蛋白质变性后导致相对分子质量的下降
11、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于()
A、键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力
B、基酸的组成、顺序和数目
C、链间及肽链内的二硫键
D、基酸间彼此借以相连的肽键
12、关于蛋白质四级结构的论述哪一个是不正确的?()A、一般有两条或两条以上的
肽链组成B、亚基之间靠共价键连接
C、每条肽链都有特定的三级结构D、每条肽链称为它的一个亚基
13、下列关于蛋白质的结构与其功能关系的论述哪个是正确的?()
A、从蛋白质氨基酸排列顺序可推知其生物学功能
B、氨基酸排列顺序的改变将导致其功能异常
C、只有具特定二级结构的蛋白质才有活性
D、只有具特定四级结构的蛋白质才有活性
14、下列叙述中哪项有误()
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结
构乃至四级结构中起重要作用
B、每种亚基都有各自的维结构
C、蛋白质变性过程中空间结构和•级结构被破坏,因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
15、蛋白质中多肽链形成a-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()
A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键
16、有关亚基的描述,哪一项不恰当()
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、-个亚基(单位)只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
17、下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是()
18、不参与构成蛋白质的氨基酸是:()
A、谷氨酸B、谷氨酰胺C、鸟氨酸D、精氨酸
19、维持蛋白质三级结构主要靠()
A氢键B离子键C疏水作用D二硫键
20、下列氨基酸中哪一种不具有旋光性()?
A.LeuB.AlaC.GlyD.SerE.Val21>维系蛋白质一级结构的化学键是(E)
A.盐键B.疏水作用C.氢键D.二硫键E.肽键
22、关于蛋白质结构的叙述,哪项不恰当()
A、胰岛素分子是由两条肽链构成,所以它是多亚基蛋白,具有四级结构
B、蛋白质基本结构(一级结构)中本身包含有高级结构的信息,所以在生
物体系中,它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,避开水相,相互聚集的倾向,对多肽
链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的
23、下列氨基酸中()属于亚氨基酸。
A、丝氨酸B、脯氨酸C、亮氨酸D、组氨酸
24、维持蛋白质化学结构的是()。
A、肽键B、疏水键C、盐键D、氢键
25、在蛋白质的变性作用中,不被破坏的是()结构。
A、四B、三C、二D、一
26、下列性质()为氨基酸和蛋白质所共有。
A、胶体性质B、两性性质C、双缩胭反应D、变性性质
27、蛋白质水溶液很稳定主要与其分子()有关。
A、内有肽键B、内有疏水基团
C、内既有疏水基团也有亲水基团D、表面形成水化膜
28、在各种蛋白质中含量相近的元素是()
A、碳B、氮C、氧D、氢E、硫
29、氨基酸在等电点时具有的特点是()
A、不带正电荷B、不带负电C、A和BD、溶解度最大E、在电场中不泳动
30、组成蛋白质的基本单位是:
A、L-P氨基酸B、D-B氨基酸C、D-a氨基酸D、L-a氨基酸E、L,D-a氨基酸
31、蛋白质吸收紫外光能力的大小,主要取决于A、含硫氨基酸的含量B、肽
链中的肽键C、碱性氨基酸的含量
D、芳香族氨基酸的含量E、脂肪族氨基酸的含量
32、盐析法沉淀蛋白质的原理是
A、中和电荷,破坏水化膜B、盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C、降低蛋白质溶液的介电常数D、调节蛋白质溶液的等电点E、以上都不是
33、下列含有两个竣基的氨基酸是()
A、精氨酸B、赖氨酸C、甘氨酸D、色氨酸E、谷氨酸
34、下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的()?
A、蛋白质分子的净电荷为零时的间值是它的等电点
B、大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C、由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点
D、以上各项均不正确
35、蛋白质的一级结构及高级结构决定于()
A、亚基B、分子中盐键C、筑基酸组成和顺序
D、分子内疏水键E、分子内氢键
36、蛋臼质变性后可出现下列哪种变化()
A、一级结构发生改变B、构型发生改变
C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大
37、某溶液中蛋白质的百分含量为55%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为()
A、8.8%B、8.0%C、9.0%D、9.2%
38、蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项?()
A、L-P-氨基酸B、D-3-氨基酸
C、L-a-氨基酸D、D-a-氨基酸
39、下列氨基酸中,哪个含有口引跺环?()
A、甲硫氨酸B、苏氨酸C、色氨酸D、组氨酸
40、在生理条件下,下列哪种基团既可作为质子的受体,又可作为质子的供体?()
A、His的咪哇基B、Arg的胭基C、Trp的口那朵基D、Cys的航基
41、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构()
A、全部是L-型B、全部是D-型
C、部分是L-型,部分是D-型D、除甘氨酸外都是L-型
42、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是()
A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力
43、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓
()
A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象
44、破坏a一螺旋结构的氨基酸残基之一是()
A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸
45、蛋臼质在280nm处的光吸收值主要归之于下列哪个氨基酸?()
A、酪氨酸B、组氨酸C、丙氨酸D、精氨酸
46、下列关于超二级结构的叙述,哪一个是正确的?()
A、结构域可单独行使特定的功能
B、结构域一般由a-螺旋肽段组成
C、结构域一般由B折叠肽段组成
D、是介于二级结构和三级结构之间的结构层次
47、下列各项中,与蛋白质的变性无关。()
A、肽键断裂B、氢键被破坏
C、离子键被破坏D、疏水键被破坏
48、处于等电状态下的蛋白质应具有下列哪一特性?()
A、在电场中不向任-电极移动B、溶解度最大
C、可被硫酸镂沉淀D、失去生物学活性
49、有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pl为4.6,5.0,5.6,6.7,7.8。电泳时
欲使其中四种电泳泳向正极,缓冲溶液的pH应该是多少()?
A、4.0B、5.0C、6.0D、7.0E、8.0
50、醋酸纤维薄膜电泳时,下列说法不正确的一项是()
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间,使处于湿润状态
B、以血清为样品,pl【8.6条件下,点样的一端应置于电泳槽的阴极一端C、电泳过程中
保持恒定的电压(90〜110V)可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋臼质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾,结果不易分析
BCBBCBEBDDBBBCCDCCCCEABADBDBEDDAEACDACCADBCCADAADA
第三部分判断(对的打“J”,错的打“X”)
1、某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。(V)
2、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。(X)
3、镰刀状红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病,其病因是由于正常血红蛋白分子中
的一个谷氨酸残基被缴氨酸残基所置换。(V)
4、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。(X)
5、在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。(J)
6、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一个典型的别构(变构)蛋白,因而与氧
结合过程中呈现协同效应,而后者却不是。(J)
7、某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。(V)
8、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。(X)
9、蛋白质在等电点时净电荷为零,溶解度最小。(J)
10、球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外,疏水侧基藏于分子内部的结构。(X)
11、蛋白质的营养价值主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例。(,)
12、构成天然蛋白质的氨基酸,其D-构型和L-型普遍存在。(义)
13、具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活
性。(X)
14、功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
(X)
15、双缩胭反应是肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩尿反应。(X)
16、热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。(J)
17、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。(X)
18、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。(X)
19、在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。(J)20、血红
蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一个典型的别构(变构)蛋白,因而与氧结合过程中
呈现协同效应,而后者却不是。(J)
21、某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。(V)
22、变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能的调
节。3
23、所有氨基酸都具有旋光性。(X)
24、所有蛋白质都具有二级结构。(J)
25、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。(X)
26、蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。(V)
27、氨基酸与印三酮反应非常灵敏,所有氨基酸都能与苗三酮反应,产生蓝紫色化合物
(X)
28、蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。(J)
29、具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活
性。(X)
30、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。(X)
31、蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。(V)
32、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。(X)
33、盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
(V)
34、变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的
水膜所引起的。(V)
35、当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时:此蛋白质的
等电点为7.0。(X)
36、变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水
膜所引起的。(X)
37、热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。(V)
38、某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。(V)
39、氨基酸在水溶液中或在晶体结构中都以两性离子存在。(J)40、蛋白质是生物
大分子,一般都具有四级结构。(X)
41、沉淀的蛋白质都已变性。(X)
第四部分名词解释
1、结构域-多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是
相对独立的紧密球状实体,这些三维实体称为结构域。
2、超二级结构-相邻的二级结构单元可组合在一起,相互作用,形成有规则,在空间上
能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构。
3、蛋白质变性-天然蛋白因受物理或化学因素影响,高级结构遭到破坏,致使其理化性
质和生物功能发生改变,但并不导致一级结构的改变,这种现象称为变性。
4、别构效应-当底物或底物以外的物质和别构醐分子上的相应部位非共价地结合后,通
过的分子构象的变化影响的的催化活性,这种效应成为别构效应
5、蛋白质的等电点-当溶液在某一定pH值的环境中,使蛋白质所带的正电荷与负荷恰
好相等,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,这时溶液的pH值称该蛋白质的等
电点。
6、盐析-是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如:加浓
(NH4)2s04使蛋白质凝聚的过程。
一7、氨基酸的等电点-指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pl表
示。
8、蛋白质的一级结构-指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
9、必需氨基酸-动物及人体不能合成或者合成不足,必须由食物中供给的氨基酸称为必
需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缴氨
酸。
第五部分问答题
1、蛋白质为什么能稳定存在,沉淀蛋白质的方法有哪些?
蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。
沉淀蛋白质的方法如下:(1)盐析法(2)有机溶剂沉淀法(3)重金属盐沉淀法
(4)生物碱试剂和某些酸类沉淀法(5)加热变性沉淀法
2、简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。
蛋白质变性的本质是蛋白质的特定构象被破坏,而不涉及蛋白质一级结构的变化。变性
后的蛋白质最显著特征是失去生物活性,伴有溶解度降低,黏度下降,失去结品能力,易
被蛋白的水解。
引起蛋白质变性的因素主要有两类:(1)物理因素,如热、紫外线和X线照射、超声
波,高压等;(2)化学因素,强酸强碱、重金属、有机熔剂等。
3、何谓必需氨基酸和非必需氨基酸?写出人体所需的8种必需氨基酸。
答案要点:动物及人体不能合成或者合成不足,必须由食物中供给的氨基酸称为必需
氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缀氨酸。
非必需氨基酸是指动物及人体能合成的氨基酸。
4、蛋白质有哪些结构层次?稳定这些结构的力分别有哪几种?
答案要点:有一级、二级、三级、四级结构四个层次;
稳定一级结构的力主要是肽键和二硫键;二级主要是氢键和疏水键;三级主要是疏水
键、氢键、盐键等;四级主要是疏水键、氢键、盐键等。
5、测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29队计算该蛋白质的最低分子量
(注:Trp的分子量为204Da)。
解:Trp残基MW/蛋白质MW=0.29%,蛋白质MW=64138Da。
6、蛋白质的a-螺旋结构有何特点?
答题要点:
1、多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨
基酸残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
2、a-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个亚氨基的H与前面第四个氨基酸堤基的0
形成氢键。
3、天然蛋白质的a-螺旋结构大都为右手螺旋。
7、胰岛素分子中A链和B链,是否代表有两个亚基?为什么?
答案要点:
胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。因为亚基重要的特征是其本身具有特定
的空间构象,而胰岛素的单独A链和B链都不具有特定的空间构象,所以说胰岛素分子中
的A链和B链并不代表两个亚基。
第六部分论述题
1、说明蛋白质结构与功能的关系(包括一级结构、高级结构与功能的关系)。
(-)蛋白质一级结构与功能的关系
(1)种属差异
(2)分子病
蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化,甚至引起疾病。这种现
象称为分子病。例如镰刀型贫血病。
(3)共价修饰
对蛋白质一级结构进行共价修饰,也可改变其功能。如在激素调节过程中,常发生可
逆磷酸化,以改变酶的活性。
(4)一级结构的断裂
一级结构的断裂可引起蛋白质活性的巨大变化。如酶原的激活和凝血过程等。
(-)高级结构变化对功能的影响
有些小分子物质(配基)可专一地与蛋白质可逆结合,使蛋白质的结构和功能发生变
化,这种现象称为变构现象。
结构影响功能的另一种情况是变性。天然蛋白因受物理或化学因素影响,高级结构遭到
破坏,致使其理化性质和生物功能发生改变,但并不导致一级结构的改变,这种现象称为
变性,变性后的蛋白称为变性蛋白。二硫键的改变引起的失活可看作变性。
2、超二级结构和结构域都是介于二、三级结构的结构层次,试分析它们在蛋白质高级
结构中的意义。
答案要点:A、超二级结构的定义
B、结构域的定义
C、它们与蛋白质高级结构的关系
3、试述蛋白质的结构层次;每种结构层次的概念及特点。维持蛋白质结构的主要化学
健有哪些?
解答要点:蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构
水平,包括•级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四
级结构称为三维构象或高级结构。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接
方式,即由一个氨基酸的a-氨基和另一个氨基酸的a-之间脱去一分子水相互连接。肽
键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨
基的一•端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离竣基的一端称为肽链的竣基端
或C端。
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结
构类型有a-螺旋结构和折叠结构,此外还有B-转角和自由回转。右手a-螺旋结构
是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺
距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。3-折叠结构也是一
种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链(或肽段)的排
列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键
彼此连成片层结构。
结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分
开的紧密球状结构区域。
超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。
蛋白质的1级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础匕多肽链进一步
折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,这类蛋白质
的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠,形成十分紧密的近似球形的结构,分子
内部的空间只能容纳少数水分子,几乎所有的极性R基都分布在分子外表面,形成亲水的
分子外壳,而非极性的基团则被埋在分子内部,不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的
相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。
蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚
合体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位,
缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布
以及亚基之间的相互关系。
维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价
键,又称次级键。此外,在某些蛋白质中还有二硫键,二硫键在维持蛋白质构象方面也起
着重要作用。
蛋白质的空间结构取决于它的一级结构,多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成
复杂的三维结构(即正确的空间结构)所需要的全部信息。
4、什么是蛋臼质的二级结构?它主要有哪儿种?各有何结构特征?
蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有
a-螺旋、折叠、B-转角和无规卷曲四种。
在a-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基
酸残基上升-圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第
四个氨基酸残基瑛基上的氧形成氢键,以维持a-螺旋稳定。在B-折叠结构中,多肽键
的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条
肽键内的若干肽段平行排列,通过链间镀基氧和亚氨基氢形成氢键,维持折叠构象稳
定。
在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现1800回折,回折部分称为B-转角。B-转角通
常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的
结构。
5、试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
答案要点:
⑴一级结构是蛋白质生物学功能的基础。具有相似一级结构的蛋白质,可表现出相似的
生物学功能。一级结构不同其生物学功能也不同,蛋白质的功能则是由其特殊的结构决定
的。若级结构发生改变则影响其正常功能,由此而引起的疾病成为分子病。镰刀状红细
胞性贫血则是一个典型的病例。
⑵空间结构和功能的关系:蛋白质的空间结构是由一级结构而决定的,其空间结构与功
能密切相关。如,血红蛋白是由四个亚基所组成,其分子存在着紧密型(T)和松弛型(R)
两种不同的空间构象。T型与氧亲和力低,R型与氧亲和力高,四个亚基与氧的结合速率
是不同的。当第一个亚基与氧结合而引起血红蛋白的构象发生改变,另一个亚基更易于结
合氧,这种带氧的亚基协助不带氧的亚基结合氧的现象称为协同效应。血红蛋白构象改变
所引起的功能改变充分说明了蛋白质的空间结构与功能的密切关系。
蛋白质生物合成练习题第一部分填空
1、在蛋白质合成中,每种RNA各有作用,其中mRNA,tRNA。
2、蛋白质的生物合成是在___________进行,以作为模板,以—
作为运载工具。
3、原核细胞多肽链合成第一个氨基酸是,真核细胞多肽链合成的第一个氨
基酸是。
4、遗传密码的特点有方向性、连续性、、以及有起始和终止密
码。
5、肽链的延伸包括、和________三个步骤周而复始的进行。
6、核糖体上有A和P两个位点,A位点是结合位点。
7、多肽合成的起始氨基酸在原核细胞中是,在真核细胞中是。
8、起始密码子是______,终止密码子是UAA,UAG和。
9、蛋白质合成后加工常见的方式有,例如、、。
10、细胞内多肽链合成的方向是从一端到端。
11、mRNA的4种碱基总共编码个密码子,其中个编码氨基酸。
12、DNA的复制合成的方向是,RNA的转录方向,蛋白
质合成方向。
13、AUG即可作为翻译的起始信号,同时又编码氨基酸。
14、在蛋白质生物合成中,mRNA起作用,tRNA起作用,由rRNA与蛋白质组成的核蛋
白体起。
1、蛋白质合成的模板,转运活化的氨基酸至mRNA模板上
2、核糖体,mRNA,tRNA。3、甲酰甲硫氨酸,甲硫氨酸4、简拼性,通用性
5、进位,成肽键,转位6、结合氨基酰tRNA的氨酰基
7、甲酰甲硫氨酸,甲硫氨酸8、AUG,UGA9、磷酸化,糖基化,信号肽切除
10、N,C11、64,6112、3',3'-5*,N端一C端
13、甲硫氨酸14、模板,携带转运氨基酸,合成蛋白质场所第二部分单选题
1、蛋白质合成起始时模板mRNA首先结合于核糖体上的位点是()
A、30s亚基的蛋白B、30s亚基的rRNA
C、50s亚基的rRNAD、50s亚基的蛋白
2、原核细胞中新生肽链的N-末端氨基酸是()
A、甲硫氨酸B、蛋氨酸C、甲酰甲硫氨酸D、任何氨基酸
3、蛋白质合成所需的能量来自()
A、ATPB、GTPC、ATP和GTPD、CTP
4、蛋白质生物合成中多肽的氨基酸排列顺序取决于()
A、相应tRNA的专一性B、相应氨酰tRNA合成配的专一性
C、相应mRNA中核甘酸排列顺序D、相应tRNA上的反密码子
5、核糖体是蛋白质合成的场所,它的组成是()。
A、一条DNA和若干种蛋白质B、•条RNA和若干蛋白质
C.23s和16s两个rRNAD、大小不同的两个亚基
6、下列关于氨基酸密码的描述哪一项是错误的?()
A、密码有种属特异性,所以不同生物合成不同的蛋白质
B、密码阅读有方向性,5'端起始,3'端终止
C、一种氨基酸可有一组以上的密码
D、一组密码只代表一种氨基酸
7、蛋白质生物合成的方向是:()
A、从C端到N端B、从N端到C端
C、定点双向进行D、从C端、N端同时进行
8、下列关于遗传密码的描述哪一项是错误的?()
A、密码阅读有方向性,5'端开始,3'端终止
B、密码第3位(即3'端)碱基与反密码子的第1位(即5'•端)碱基配对具有一定自
由度,有时会出现多对一的情况。
C、一种氨基酸只能有一种密码子
D、一种密码子只代表一种氨基酸
9、蛋白质生物合成的场所是()A、细胞质B、rRNAC、核糖体D、内质网
10、翻译是从mRNA的()方向进行的。
A、3'端向5'端B、5'端向3'端
C、N'端向C'端D、非还原端向还原端
11、下列有关密码子的叙述,错误的一项是()
A、密码子阅读是有特定起始位点的B、密码子阅读无间断性
C、密码子都具有简并性D、密码子对生物界具有通用性
12、根据摆动学说,当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄喋吟时,它可
以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对?()
A、IB、2C、3D、4
13、翻译是从mRNA的();
A.3'端向5'端进行B.5'端向3,端进行
C.N端向C端进行D.非还原端向还原端进行
14、为蛋白质生物合成中肽链延伸提供能量的是:()
A.ATPB.CTPC.GTPD.UTP
15、遗传信息传递的中心法则是():
A.DNAfRNA-蛋白质B.RNA-DNA
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