《细胞质和细胞器》PPT课件.ppt

1、第十三章 线粒体,mitochondrion, 1890年，Altamann(德)首次发现，命名为bioblast; 1897年，von Benda根据它的形态学特征命名为mitochondrion，沿用至今； 1900年，Michaelis发现线粒体具有氧化作用； 1948年，Green，1949年，Kennedy和Lehninger分别发现三羧酸循环和脂肪酸氧化是在线粒体内完成的； 19611980年，Mitchell提出了氧化磷酸化的化学偶联假说； 1963年，Nass首次发现线粒体DNA；,第十三章 线粒体mitochondrion第一节 线粒体的结构,一、线粒体的形态、大小、数量及分

2、布,光镜下线粒体的形态,an TEM image of mitochondrion,二、线粒体的亚微结构,线粒体的亚微结构(from De Witt,1977),线粒体立体结构模式图,第十三章 线粒体mitochondrion第二节 线粒体的化学组成及酶定位,一、线粒体的化学组成,DNA、RNA、核糖体,蛋白质脂质,脂质 (25%30%),蛋白质 (65%70%),细胞色素a(a3、b、c、c1):含血红素铁，通过Fe3+/Fe2+变化传递电子，其中a、a3含有铜原子。,铁硫蛋白：分子结构中每个铁原子和4个硫原子结合，通过Fe3+/Fe2+互变进行电子传递，有2Fe-2S和4Fe-4S两种类型

3、。,二、线粒体中酶的定位分布,线粒体主要酶的分布,第十三章 线粒体mitochondrion第三节 线粒体的功能,一、细胞氧化及其基本过程,线粒体中主要代谢反应简略图,Hans Adolf Krebs Born：25 August 1900, Hildesheim, Germany Died: 22 November 1981, Oxford, United Kingdom Affiliation at the time of the award: Sheffield University, Sheffield, United Kingdom,The Nobel Prize in Physio

4、logy or Medicine 1953 to him:“for his discovery of the citric acid cycle”,二、呼吸链,Cytc,Q,胞液侧,基质侧,线粒体内膜,Electron Transport Chain,二、呼吸链(一).复合物INADH-CoQ 还原酶,复合物INADH-CoQ还原酶： 组成：42条肽链，分子质量：850kDa；呈L型；二聚体(单体：一个FMN，6个以上Fe-S)； 作用：催化NADH的2个电子至CoQ，同时由M(matrix)侧转移4个质子至C(cytosol)侧；, 电子传递：NADH FMN Fe-S CoQ, NADH

5、+ CoQ + 4H+M NAD+ + CoQH2 + 4H+C,二、呼吸链(二).复合物琥珀酸-CoQ还原酶,复合物琥珀酸-CoQ还原酶： 组成：由4条不同肽链构成的跨膜蛋白质，分子质量：140kDa；单体：一个FAD，2个Fe-S; 1个cyt b； 作用：催化琥珀酸的低能电子至CoQ，不转移质子；, 电子传递：琥珀酸 FAD Fe-S CoQ, 琥珀酸 + CoQ 延胡索酸 + CoQH2,二、呼吸链(三).复合物CoQ-细胞色素c还原酶,复合物CoQ-细胞色素c还原酶： 组成：11条肽链，分子质量：250kDa；二聚体(单体：cyt b566，cyt b562，cyt c1，Fe-S)

6、； 作用：催化电子从CoQ传给细胞色素c，每转移1对电子转移4个H至C侧；, 2还原态cyt c1 + CoQH2 + 4H+M 2氧化态cyt c1 + CoQ + 4H+C,电子通过复合物途径的Q循环,Q cycle,二、呼吸链(四).复合物细胞色素c氧化酶,复合物细胞色素c氧化酶： 组成：13条肽链，分子质量：160kDa；二聚体(单体：cyt a，cyt a3，2Cu)； 作用：将从细胞色素c接受的电子传给氧，每转移一对电子，在M侧消耗2个质子，同时转移2个质子至C侧；, cyt c CuA hema a a3 CuB O2, 2还原态cyt c + 4H+M + O2 2氧化态cyt

7、 c + 2H+C + H2O,molecular basis of oxidation:electron transport chain,三、电子传递偶联的氧化磷酸化,电子载体的种类： 黄素蛋白(FMN或FAD)； 细胞色素； 泛醌(UQ)或辅酶Q(CoQ); 铁硫蛋白; 铜原子;,NADH可以产生3分子ATP；FAD则可以产生2分子ATP。,呼吸链的组分、排列及氧化磷酸化的耦联部位,电子载体排列顺序,电子传递链中几种电子载体的氧化还原电位及其形成的自由能；红色箭头示质子跨膜为形成ATP的部位。, 生物氧化产生ATP的统计: 动物细胞80%的ATP来源于线粒体；一个葡萄糖分子经过细胞呼吸全过

8、程产生多少ATP？, 丙酮酸氧化脱羧：产生 2NADH(线粒体)，生成： 6ATP, 三羧酸循环：底物水平 的磷酸化产生(线粒体)： 2ATP,产生6NADH2(线粒体)，生成： 18ATP,产生2FADH2(线粒体)，生成： 4ATP,总计生成： 36或38ATP, 糖酵解：底物水平的磷酸化产生4个ATP，己糖活化消耗2个ATP，脱氢反应产生2个NADH2，经电子传递链生成4或6个ATP，净产生6或8个ATP; Krebs循环：底物水平的磷酸化产生2个ATP，脱氢反应产生8个NADH2和2个FADH2，8个NADH2经电子传递链生成24个ATP，2个FADH2经电子传递链生成4个ATP，净产

9、生30个ATP。,关于物质出入线粒体的穿梭机制: 苹果酸穿梭系统：通过苹果酸-天门冬氨酸穿梭(malate-aspartate shuttle)进入线粒体，然后将线粒体中NAD+还原成DADH2； 磷酸甘油穿梭系统：通过甘油-磷酸穿梭(glycerol-phosphate shuttle)，将电子传递给线粒体的FAD，使其还原形成FADH2；,四、氧化磷酸化的偶联机制(一).化学渗透假说的主要论点, 1961年，Michell(英)化学渗透假说(chemi-osmotic coupling hypothesis)，他认为： H+不能自由通过线粒体的内膜； 电子沿呼吸链传递时，形成跨内膜的电化学

10、质子梯度(electrochemical proton gradient)，所释放的能量将质子从内膜基质侧(M侧)泵至膜间隙(C侧)，形成质子动力势； 在质子梯度的驱动下，H+穿过内膜上的ATP合成酶流回至基质，其能量促使ATP合成酶催化合成ATP，完成氧化磷酸化过程，实现能量的转换;,胞液侧,基质侧,化学渗透假说详细示意图,Peter D. Mitchell Born: 29 September 1920, Mitcham, United Kingdom Died: 10 April 1992, Bodmin, United Kingdom Affiliation at the time o

11、f the award: Glynn Research Laboratories, Bodmin, United Kingdom,The Nobel Prize in chemistry 1978 to him：“for his contribution to the understanding of biological energy transfer through the formulation of the chemiosmotic theory”,四、氧化磷酸化的偶联机制(二).化学渗透假说的特点See：P112,质子转移与质子动力势的形成： H+的跨内膜转移，在内膜两侧形成质子浓度

12、差(pH); H+的跨内膜转移，在内膜两侧形成电位差(); 和 pH合称为电化学梯度(electro-chemical gradient)，以质子动力势(proton motive force, p)来表示。三者关系如下：,pH=pH梯度， =电位梯度，T=绝对温度，R=气体常数，F为法拉第(Faraday)常数，当温度为25时P的值为220mV左右。,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(一).线粒体ATP合成酶的形态结构,ATP偶联因子1(coupling factor, F1)的负染电镜照片,电镜照片,立体结构模型,纵剖面及横剖面,ATP合成酶形态结构示意图,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(二

13、).线粒体ATP合成酶的分子结构,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(三).线粒体ATP合成酶的工作机制,线粒体ATP合成酶的工作机制: 1979年，Boyer提出结合变化机制(binding change mechanism)，他认为： 质子梯度的作用并不是用于形成ATP，而是使ATP从酶分子上解脱出来； F1的3个亚基催化位点，分别有3种不同的分子构象，从而使它们对核苷酸具有不同亲和性； 质子跨膜通过F0时，引起c亚基构成的环旋转，带动亚基旋转，亚基端部高度不对称，引起亚基3个催化位点构象的周期性变化(L、T、O)，L T O不断将ADP和Pi加合在一起，形成ATP；复合体转变成O型则会释放A

14、TP;,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(四).线粒体ATP合成酶的工作机制的证据,Paul D. Boyer Born: 31 July 1918, Provo, UT, USA Affiliation at the time of the award: University of California, Los Angeles, CA, USA,John E. Walker Born: 7 January 1941, Halifax, United Kingdom Affiliation at the time of the award: MRC Laboratory of Molecula

15、r Biology, Cambridge, United Kingdom,The Nobel Prize in chemistry 1997 one half to them： “for their elucidation of the enzymatic mechanism underlying the synthesis of adenosine triphosphate(ATP)”,Jens C. Skou Born: 8 October 1918, Lemvig, Denmark Affiliation at the time of the award: Aarhus Universi

16、ty, Aarhus, Denmark,The Nobel Prize in Chemistry 1997 one half to him： “for the first discovery of an ion-transporting enzyme，Na+，K+-ATPase”,第十三章 线粒体mitochondrion第四节 线粒体的半自主性,一、mtDNA,二、mtDNA的功能,三、线粒体蛋白质的运送,(一).线粒体蛋白质跨膜转运的特点: 后翻译转移； 导肽指导转运；导肽的特征: 线粒体前体蛋白质N端的一段信号序列称为导肽；导肽由大约2080个氨基酸构成； 含大量碱性氨基酸及其羟基氨基酸

17、(丝)； 不含酸性氨基酸； 形成一个两性螺旋，带正电荷和不带电荷的疏水氨基酸残基分别位于螺旋的两侧； 前体蛋白质在跨膜转运前后，需分子伴侣的参与完成解折叠(unfolding)和重折叠(refolding);,mitochondrial protein import,(二). 转运涉及转位因子等多种蛋白: TOM(translocase of outer membrane)复合体：负责通过外膜； TIM(translocase of inner membrane)复合体：TIM23负责将蛋白质转运到基质，或安装在内膜上；TIM22负责将某些转运器蛋白质插入内膜； OXA复合体：负责将线粒体合成

18、的蛋白质和某些进入基质的蛋白质插到内膜上; (三).内外膜间的接触点: 线粒体内、外膜之间存在着接触点，导肽牵引蛋白质前体运送时，可通过内外膜的接触点，一步进入基质;,Contact Sites of Mitochondria,第十三章 线粒体mitochondrion第五节 线粒体的生物发生,一、线粒体的增殖,线粒体的分裂增殖,FtsZ ring structures around the division site of a chloroplast and mitochondrion,二、线粒体的起源,第十三章 线粒体mitochondrion第六节 线粒体与医学,第十四章 核糖体ribo

19、some, 1930s年，Claude在暗视野显微镜下 发现；称之为微体(microsome)； 1955年，Palade在电镜下观察腺细胞 时也发现，并称其为Palade particle； 1958年，Roberts命名为ribosome； 核糖体为非膜性的细胞器。,George E. Palade Born: 19 November 1912, Iasi, Romania Died: 7 October 2008, Del Mar, CA, USA Affiliation at the time of the award: Yale University, School of Medic

20、ine, New Haven, CT, USA,Albert Claude Born: 24 August 1898, Longlier, Belgium Died: 22 May 1983, Brussels, Belgium Affiliation at the time of the award: Universit Catholique de Louvain, Louvain, Belgium,Christian de Duve Born: 2 October 1917, Thames Ditton, United Kingdom Affiliation at the time of

21、the award: Rockefeller University, New York, NY, USA, Universit Catholique de Louvain, Louvain, Belgium,The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974 to them: “for their discoveries concerning the structural and functional organization of the cell”,第十四章 核糖体ribosome第一节 核糖体的形态结构与存在形式,一、形态结构, 非膜性细胞器;

22、电镜：高电子密度的圆形或椭圆形致密小颗粒；,真核细胞核糖体的外形及其剖面,原核生物,大亚基,小亚基,柄,中心突,嵴,平台,头部,裂沟,基部,50S,30S,mRNA,mRNA,tRNA,多肽,中央管,真核生物,Venkatraman Ramakrishnan Born: 1952, Chidambaram, Tamil Nadu, India Affiliation at the time of the award: MRC Labo-ratory of Molecular Biology, Cambridge, United Kingdom Field: Biochemistry, stru

23、ctural chemistry,Thomas A. Steitz Born: 23 August 1940, Milwaukee, WI, USA Affiliation at the time of the award: Yale University, New Haven, CT, USA, Howard Hughes Medical Institute Field: Biochemistry, structural chemistry,Ada E. Yonath Born: 22 June 1939, Jerusalem, Israel Affiliation at the time

24、of the award: Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel Field: Biochemistry, structural chemistry,The Nobel Prize in Chemistry 2009 to them:“for studies of the structure and function of the ribosome”,二、存在形式,+,+Mg+110mmol/L,- Mg+1mmol/L,单体 80S,60S,40S,+Mg+10mmol/L,二聚体 120S,多聚核糖体, Mg+,第十四章 核糖体rib

25、osome第二节 核糖体的基本类型与化学成分,一、核糖体的基本类型,根据来源的生物类群不同:,原核生物核糖体,真核生物核糖体,细胞器核糖体,细胞质核糖体,叶绿体核糖体,线粒体核糖体,二、核糖体的化学成分,70S核糖体,50S,30S,80S核糖体,60S,40S,23S RNA,16S RNA,28S RNA,5.8S RNA,5S RNA,18S RNA,34种蛋白质,21种蛋白质,49种蛋白质,33种蛋白质,5S RNA, rRNA的主要作用： 具有肽酰转移酶的活性； 为tRNA提供结合位点(A位点、P位点和E位点)； 为多种蛋白质合成因子提供结合位点; 在蛋白质合成起始时参与同mRNA选

26、择性地结合以及在肽链的延伸中与mRNA结合； 核糖体大小亚单位的结合、校正阅读(proof reading)、无意义链或框架漂移的校正、以及抗菌素的作用等都与rRNA有关;, r蛋白质的主要功能： 对rRNA折叠成有功能的三维结构是十分重要的； 在蛋白质合成中, 某些r蛋白可能对核糖体的构象 起“微调”作用； 在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中, 核糖体蛋白与rRNA共同行使功能;,第十四章 核糖体ribosome第三节 核糖体的生物发生与自组装, 组装场所：核仁(真核细胞)； rRNA是高度保守的，有些序列是完全一致的。尽管不同种的rRNA一级结构可能有所不同，但它们都折叠成相似的二级

27、结构；,核糖体小亚单位rRNA的二级结构 (a) E.coli 16S rRNA；(红色为高度保守区) (b) 酵母菌18S rRNA，它们都具有类似的40个臂环结构;,E. Coli(a).核糖体小亚单位中的部分r蛋白与rRNA的结合位点 (b).及其在小亚单位上的部位;,核糖体的自我装配过程,第十四章 核糖体ribosome第四节 核糖体的功能,一、核糖体的功能位点, 与蛋白质合成有关的结合位点与催化位点： 与mRNA的结合位点； 氨酰基位点（A位点）与新掺入的氨酰-tRNA的结合位点； 肽酰基位点（P位点）与延伸中的肽酰-tRNA的结合位点； E位点（exit site）肽酰转移后与即将

28、释放的tRNA的结合位点; 肽酰基转移酶位点（EF-Tu/EF-G）A位点转移到P位点的转移酶的结合位点;,EF-Tu/EF-G site,二、蛋白质合成的基本过程(一).多聚核糖体,二、蛋白质合成的基本过程(二).蛋白质合成的基本过程,IF3,IF3,IF3 -mRNA-30S 三元复合物,IF2 -30S-mRNA-fMet-tRNAf,IF2,IF3,IF2,A位,IF3 -mRNA-30S三元复合物,IF2 GTP,IF3,A位,1. 起始,fMet,U A C,C G G,2. 肽链的延长,U G A,U G A,3. 肽链合成的终止与释放,二、蛋白质合成的基本过程(三).合成蛋白质

29、的类型, 结构蛋白：由游离核糖体合成，多分布细胞基质中。某些结构蛋白（膜镶嵌蛋白、溶酶体酶蛋白等）是由附着核糖体合成的； 外输蛋白（分泌蛋白）：由附着核糖体合成，大多从细胞分泌出去；,第十四章 核糖体ribosome第五节 核糖体与医学,第十五章 细胞骨架,cytoskeleton,细胞骨架（cytoskeleton）：是指位于细胞内的、由蛋白质纤维组成的网架系统。是真核细胞所特有的非膜性细胞器。,狭义的：指细胞质骨架,微管,中间纤维,微丝,广义的：,细胞膜骨架,细胞外基质,细胞核骨架,细胞质骨架,Microtubules in green, actin in red and DNA in b

30、lue,Microtubules in red and DNA in blue,红色：高尔基复合体; 蓝色：微丝; 黄色：细胞核,黄色：高尔基复合体; 红色：微丝; 蓝色：细胞核,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第一节 微管,一、微管的一般形态结构及组成,微管的形态结构：中空的圆柱状结构。,从横切面上看：它是由13根原纤维纵向围绕而成。,5-9nm,1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,13,微管横断面,微管的化学组成：,微管蛋白(55KDa 450aa),微管蛋白(55KDa 455aa),异二聚体,GTP与GDP结合位点。,秋水仙素、长春花碱结合位点。,微管蛋白,

31、Mg2+与Ca2+结合位点。,微管蛋白(55KDa 455aa)：,以-微管蛋白环状复合物 (-tubulin ring complex, -TuRC)的形式存 在于微管组织中心；,微管蛋白,微管蛋白,异二聚体,原纤维,微管,（13）,微管的组装过程,二、微管的组装(一).微管组装的条件和影响因素,二、微管的组装(二).微管蛋白合成与微管组装的体内调控,二、微管的组装(三).微管的组装过程,1972年，Richard Weisenberg从小鼠分离微管蛋 白体外组装:,+,-,踏 车,微管的体外组装:,微管组装和去组装：踏车现象, 微管组织中心(MTOC)：微管在生理状态或实验处理解聚后重新装

32、配的发生处称为微管组织中心（microtubule organizing center, MTOC）。 间期细胞MTOC 中心体（动态微管）； 分裂细胞MTOC 有丝分裂纺锤体极（动态微管）； 鞭毛纤毛细胞MTOC 基体(永久性结构);,三、微管相关蛋白(一).微管相关蛋白的主要 类型,微管,微管蛋白,类型I MAPs,微管结合蛋白(微管相关蛋白) (MAPs),微管聚合 蛋白(Tua),MAP1A,MAP1B,类型II MAPs,MAP2,MAP4,1.碱性的微管结合结构域,2.酸性的突出结构域,作用： 1.抵抗解聚、稳定微管、在体外加速微管蛋白聚合。 2.调节微管与其他细胞成分的相互关系。

33、,NH2,三、微管相关蛋白(二).微管相关蛋白的主要 功能, 微管相关蛋白的主要功能： 对微管组装的调节控制作用； 对细胞骨架结构的建立、稳定和增强作用; 参与胞内物质的轨道定向转运过程; 参与和介导细胞的信号转导;,四、微管的存在形式,SEM Microtubules,EM Microtubules,五、微管的主要功能, 构成细胞的网架支架，维持细胞的形态，固定和支持细胞器的位置； 参与细胞的收缩与变形运动，是纤毛和鞭毛等细胞运动器官的主体结构成分； 参与细胞器的位移和细胞有丝分裂过程中染色体的定向移动； 参与细胞内大分子颗粒物质及囊泡的定向转送运输； 参与细胞内的信号转导。,细胞器的定位,

34、深绿：微管 浅兰：内质网 黄色：高尔基体,上：内质网抗体染色 下：微管抗体染色,上：高尔基抗体染色 下：微管抗体染色,引擎（马达）蛋白（Motor proteins）,肌球蛋白(myosins)家族：以肌动蛋白纤维作为运行轨道;,驱动蛋白(kinesins)家族:,动力蛋白(dyneins)家族:,以微管作为运行轨道;,运动方向：（-）（+）,运动方向：（+）（-）,六、微管与细胞病理,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第二节 微丝,一、微丝的主要组成及结构(一).微丝的基本结构成分, 微丝（microfilament）：是一类由蛋白纤维组成的实心纤维细丝。长短不一。在细胞中可成束、成

35、网或纤维状分散分布；,Nucleus and Filamentous Actin,光镜下平滑肌细胞：兰色：细胞核，红色：肌动蛋白纤维,红色：线粒体; 蓝色：微丝; 黄色：细胞核,黄色：高尔基复合体; 蓝色：微丝; 红色：细胞核,纤维状肌动蛋白(fibrous actin, F-actin)，为肌动蛋白聚合体;,-肌动蛋白(肌细胞)；,肌动蛋白,球状肌动蛋白(globular actin, G-actin)，为肌动蛋白单体；单体呈哑铃形；,成份：,类型,根据等电点的不同：,一、微丝的主要组成及结构(二).微丝的结构及组装,G-actin,F-actin,+,-,踏 车,微丝的组装：G-actin

36、 F-actin 微丝,肌动蛋白的踏车行为,Treadmilling of microfilament,踏车行为：单体可同时在(+)端添加，在(-)端分离。,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(一).与肌肉收缩系统直接相关的几种微丝结合蛋白,肌纤维(肌节)TEM照片,1.原肌球蛋白（tropomyosin, Tm）,.肌球蛋白(myosin)：、和型；,型：参与肌丝的滑动；,.肌钙蛋白(troponin, Tn)：,Tn-C：与Ca2+特异性地结合；,Tn-T：与原肌球蛋白高度亲合；,Tn-I：抑制肌球蛋白ATP的活性，调节肌肉的收缩；,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(二).与微丝的组装和功能

37、调节密切的其他微丝结合蛋白P132 表15-1,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(三).微丝特异性药物,影响微丝聚合与解聚的特异性药物与离子： 细胞松弛素：特异性的破坏微丝组装（对肌纤维不起作用？）：同微丝的正端结合，并引起F-肌动蛋白解聚，阻断亚基的进一步聚合； 鬼笔环肽：稳定微丝、促进微丝聚合；抑制了微丝的解体，因而破坏了微丝聚合和解聚的动态平衡； 在含ATP和Ca2+、低浓度的单价离子(Na+、K+等）溶液中微丝趋向解聚，形成G-actin; 在含Mg2+和高浓度的Na+、K+离子溶液中微丝趋向聚合（G-actin F-actin）;,三、微丝的主要功能,组成细胞骨架，维持细胞形态;,应

38、力纤维，其结构与骨骼肌细胞中的肌原纤维相似, 参与细胞质运动； 肌肉收缩； 胞质环流、变形运动； 胞质分裂； 构成细胞间的连接装置;,两个英国研究小组的科学家们提出滑动丝模型解释肌收缩的机理。他们推测:肌节的缩短并不是因纤丝的缩短而引起, 而是由纤丝互相滑动所致。细肌丝向肌节中央滑动, 肌丝滑进了A带之中导致重叠部分增加, 使得I带和H带的宽度缩小, 其结果是缩短了肌节，减少了肌纤维的长度。,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第三节 中间纤维, 中间纤维(intermediate filament)： 10nm丝：8-10nm； 中间(等)纤维：大小介于粗肌丝和细肌丝之间(或微管与微丝

39、之间)； IF结构稳定：既不受秋水仙素也不受细胞松弛素B影响，并且也没有极性;,IF in red and Golji complex in yellow,一、中间纤维的类型, 角蛋白、结蛋白、波形纤维蛋白、胶质原纤维酸性蛋白、神经纤丝蛋白： 具有组织特异性，不同类型细胞含不同IF； 通常一种细胞含有一种IF，少数含2种以上; 肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF; 角蛋白(keratin)： 表皮细胞特有，分和两类，型存在于细胞中，型构成头发、指甲； 单体分为：酸性角蛋白(I型)、中性或碱性角蛋白(型)。通过两者的异二聚体形成角蛋白纤维；,角蛋白(Keratin), 结蛋白(desmin)：又称骨骼蛋白(skeletin),存在于肌肉细胞中，主要功能是使肌纤维连在一起； 波形纤维蛋白(vimentin)：存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中； 胶质原纤维酸性蛋白(glial fibrillary acidic protein)：存在于星形神经胶质细胞和许旺细胞,起支撑作用； 神经纤丝蛋白(neuro