生物化学复习提纲.doc

糖类：1、 单糖，寡糖，多糖，复合糖定义。单糖：凡不能被水解为更小分子的糖。如： 核糖、葡萄糖。寡糖：凡能被水解成少数（210个）单糖分子的糖。多糖：凡能被水解成多个单糖分子的糖。如：淀粉 n葡萄糖复合糖：与非糖物质结合的糖。如：糖蛋白等。衍生糖：糖的衍生物。如：糖酸、糖胺等 。2、 重要的二糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖的基本单位以及糖苷键。麦芽糖葡萄糖+葡萄糖（-1，4糖苷键）乳糖半乳糖+葡萄糖（-1,4糖苷键）蔗糖葡萄糖+果糖（，(12) 糖苷键）3、 重要的多糖：糖原，淀粉，纤维素的基本单位。 在重要的多糖里面淀粉的种类以及各个性质。淀粉：1）直链淀粉：葡萄糖分子以（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水，250300个糖分子，遇碘呈紫蓝色，易老化，粘度小。 2）支链淀粉：分子中除有（1-4）糖苷键 外，还在分支点处有（1-6 ）糖苷键。每一分支有20-30个葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。6, 000个糖分子，遇碘呈紫红色，不易老化，粘度大。糖原：-D-葡萄糖多聚物。同支链淀粉；区别在于分支程度更高,分支链更短平均每8-12个残基发生一次分支。纤维素：由D-葡萄糖以（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。 4、 定义：糖苷键，糖原，还原性糖糖苷键：由糖的半缩醛羟基与配糖体缩合后形成的化学键。糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉，也称动物淀粉。还原性糖：含有有游离半缩醛羟基的单糖或寡糖。5、 菲林反应6、 糖的生物学功能 作为能源 作为碳源 作为结构性物质 细胞识别和信息传递的重要参与者。脂类：1、 脂类的定义 脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，称为脂质或脂类。2、 脂类的分类（1）单脂：由各种高级脂肪酸与醇类形成的酯。如油脂（2）复脂：除了含脂肪酸和各种醇以外，还含有其他成分的脂。 磷脂：结合磷酸 糖脂：结合糖分子 脂蛋白：结合蛋白分子3、 脂类的生物学功能机体代谢燃料和储能形式；生物膜的重要组分（磷脂）；与细胞识别、种特异性、组织免疫等密切相关；具营养、代谢及调节功能（胆固醇）；保护、保温作用；4、 碘值：指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。皂化值：完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数。酸值：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需要的KOH的质量，表示油脂酸败成度5、 卵磷脂，甘油的结构6、 生物膜的结构和功能功能：保护作用；物质运输；信息传递；细胞识别。结构看书蛋白质：1、 生物学功能1、功能多样：蛋白质功能的多样性1)、催化作用：几乎所有的酶都是蛋白质2）、生物体的结构成分：膜蛋白3）、运输和储存：血红蛋白在血中输送氧；肌红蛋白在肌肉中输送氧4）、运动作用：动物的肌肉收缩(肌肉主要成分是蛋白质）、细菌的鞭毛运动5）、免疫保护作用6）、激素作用：胰岛素等7）、接受和传递信息的受体： 受体蛋白等8）、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白9）、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。2、功能复杂：蛋白质功能的复杂性（酶催化功能受许多因素的影响，并表现出竞争性、可调节性等）2、 两性解离PhPIPH=PI3、 等电点（必考）规定aa净电荷为为零时的溶液pH的为该aa的等电点。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。a、各种aa的pI不同；b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pHpI ：aa+ pHpI：aa- 用离子交换、电泳将aa分开c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀； 可分离aa。4、 紫外吸收性质只有芳香族氨基酸有紫外吸收能力，因其含有苯环共轭双键的R侧链。酪氨酸 max：270nm 苯丙氨酸max ：259nm 色氨酸 max ：279nm所以，测样品280nm处的光吸收值，可知溶液中蛋白质浓度。此法快速简便。5、 与茚三铜的反应-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起aa氧化脱氨、脱羧，生成兰紫色化合物（Pro呈黄色），色深与溶液中氨基浓度成正比。 a、根据颜色深浅，在570nm处测OD值，可知样品中氨基酸含量。b、定量释放的CO2可用测压法测量，计算出参加反应的aa量。c、蛋白质和多肽亦可反应，但灵敏度差。6、 一级，二级，三级，四级结构蛋白质的一级结构是以肽键连接aa的线性序列。蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕形式；- 螺旋结构；- 折叠结构；- 转角结构；无规卷曲蛋白质的三级结构指蛋白质多肽链上所有原子在三维空间的分布。蛋白质的四级结构指亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象。7、 肽键氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。8、 空间结构及维持其结构的化学键9、 盐析加盐使蛋白质沉淀析出。分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4饱和度），清蛋白（饱和(NH4)2SO4)。10、 复性11、 变性及影响因素1、概念：许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。主要标志：生物功能的丧失。1）分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。2、变性蛋白在性质上的变化1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去螺旋结构，对称性下降，结晶能力丧失；5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。3、使蛋白质变性的理化因素1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、-射线、紫外线等；2）化学因素：A 酸碱破坏盐键；B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂(SDS)可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。12、 可逆变性和不可逆变性可逆变性：凡变性未超过限度，pr活性可恢复;如：胃酶在80-90，失活；温度降至37，恢复。不可逆变性：变性不可恢复。 如：煮鸡蛋。核酸：1、 DNA与RNA基本结构DNA所含的糖为 -D-2-脱氧核糖；RNA所含的糖则为-D-核糖。DNA是脱氧核糖核酸，所含碱基为A、T、G、CRNA是核糖核酸，所含碱基为A、T、G、U。酶：（重要）1、 定义酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。 2、 催化作用的特点1、用量少而催化效率高；2、不改变化学反应的平衡点；3、可降低反应的活化能：3、 活力单位特定条件下（25 ），在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量。4、 比活力 指每mg酶蛋白所具有的酶活力，一般用U/ mg蛋白表示。 5、 酶活酶活力: 指酶催化一定化学反应的能力。用酶所催化的某一化学反应速度的快慢来表示酶的含量和存在。6、 Km值的物理及数学意义数学意义：当反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为mol/l；物理意义：代表反应过程中底物与酶的亲和力的大小。7、 环境因素对酶活力的影响1、酶浓度对酶作用的影响:在底物足够过量，不含抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时 V=k E 2、底物浓度对酶作用的影响：米氏方程3、温度对酶作用的影响：在一定范围内（0-40）E活性随温度上升而加快；温度达到一定高度（60以上）E活性不再增高，反而下降。4、pH对酶作用的影响：1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解离，使之易或不易与S 结合；2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基团与E的结合；3）过酸、过碱可使酶变性失活。5、激活剂对酶作用的影响6、抑制剂8、 酶的活性中心活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。活性中心以外的部分对酶催化次要但对活性中心形成提供结构基础。活性中心的功能部位：结合部位：酶分子上与底物结合的部位。催化部位：底物在此发生一定的化学变化。活性中心的特点：1、仅为酶体积的很小部分；2、具有一定的空间构象；3、S与E靠次级键结合；4、是由特定空间构象维持的一个裂隙。9、 固定化酶将分离纯化得到的水溶性酶用物理或化学的方法处理，使酶与载体（琼脂糖、聚丙烯酰胺等）连接，作成具催化活性的水不溶的酶。应用：此技术可提高酶的稳定性和使用寿命；使反应过程连续化、自动化，简化工艺；提高产品质量。此技术以广泛用于工农业生产、医药卫生、环境保护、生物化工等方面。10、 酶的抑制剂以及抑制作用的类型(1)、概念：抑制剂：凡与E结合后，使E的活性部位结构和性质改变而引起 E活性降低或丧失的物质，叫抑制剂。抑制作用：任何使E活性降低或丧失的作用统称为抑制作用.(2)、抑制作用的类型：1）不可逆抑制： 通常 I 以较牢固的共价键与E蛋白中的基团结合，引起E失活。透析、超滤不能除去 I 。(2）可逆抑制：I与E的结合往往是非共价键结合，是可逆结合，可用透析法除去I。可逆抑制根据I与S的关系分三类：竞争性抑制；非竞争性抑制；反竞争性抑制11、 竞争性抑制与非抑制性的异同点竞争性抑制：Vmax不变；Km增大，增加S可克服。非竞争性抑制： Km 不变； Vmax减小，增加S不可克服。12、 中间产物学说学说认为：当酶催化一化学反应时，首先 E和 S结合形成中间产物 ES，然后它再分解成产物P并释放酶E。S + E ES E + P维生素：1、 作业本：几大维生素Va: 脂溶性；缺乏会导致夜盲症。Vd：脂溶性；缺乏导致钙、磷吸收障碍，骨、牙不能正常发育，佝偻病、软骨病。Ve: 脂溶性；缺乏会削弱机体的免疫功能。Vk: 脂溶性；缺乏会导致贫血、凝血时间长。Vc: 水溶性；缺乏会引起坏血病，毛细血管脆弱、牙龈出血、皮肤出血斑等。Vb1: 水溶性；缺乏会导致脚气病、神经病变等。2、 维生素的定义定义：维生素是生物生长和代谢必需的微量小分子有机化合物。能量的代谢：1、 新陈代谢的概念及类型1、概念： 新陈代谢：活细胞中所有化学变化的总称。每一变化均由酶催化。2、类型：合成代谢：由小分子合成生物大分子的过程；耗能分解代谢：将生物大分子分解成小分子的过程；放能能量代谢：研究代谢过程中伴随着生物体的合成代谢分解代谢中能量的变化。物质代谢：即生命物质的降解和建成，包括合成代谢和分解代谢。它与能量代谢紧密偶联、互成因果。2、 生物氧化的概念以及类型定义：有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。 类型：电子转移；氢原子的转移；有机还原剂直接加氧；加水脱氢3、 ATP与高能磷酸键（还是看书吧）糖酵解（依旧看书）1、 概念2、 在细胞中的作用场所糖酵解反应部位：细胞液（胞浆）三羧酸循环反应部位：线粒体3、 过程中的限速酶糖酵解：己糖激酶是糖酵解途径的第一个限速酶磷酸果糖激酶是糖酵解途径的最重要的限速酶丙酮酸激酶是第三个限速酶三羧酸循环：柠檬酸合成酶是三羧酸循环的第一个限速酶异柠檬酸脱氢酶是第二个限速酶。-酮戊二酸脱氢酶复合体是第三个限速酶。4、 过程中产生的能量5、 血糖的来源和去路（见课本170）6、 EMP的生物学意义7、 TCA的概念，场所。限速酶，产能8、 糖的有氧氧化的生理意义糖有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。糖有氧氧化是体内三大营养物质代谢的总枢纽。糖有氧氧化途径与体内其他代谢途径有着密切的联系。9、 草酰乙酸的来源和作用草酰乙酸的浓度影响TCA循环的速度。它可由下列3种途径生成： 1），由苹果酸脱氢酶催化产生； 2），由丙酮酸羧化酶催化产生； 3），由磷酸丙酮酸羧化酶催化产生。10、 糖异生的作用在饥饿情况下保证血糖浓度的相对恒定补充糖原贮备有利于乳酸的利用脂代谢：1、 氧化定义：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的位