考研动物生物化学复习题

1动物生物化学第一章绪论一、名词解释1、生物化学2、生物大分子二、填空题1、生物化学的研究内容主要包括、和。2、生物化学发展的三个阶段是、和。3、新陈代谢包括、和三个阶段。4、“BIOCHEMISTRY”一词首先由德国的于1877年提出。5、在前人工作的基础上，英国科学家KREBS曾提出两大著名学说和。6、水的主要作用有以下四个方面、和。三、单项选择题1现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志ADNA的右手双螺旋结构模型B三羧酸循环C断裂基因D基因表达调控2我国生物化学的奠基人是A李比希B吴宪C谢利D拉瓦锡31965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是A牛胰岛素BRNA聚合酶CDNA聚合酶DDNA连接酶4生物化学的一项重要任务是A研究生物进化B研究激素生成C研究小分子化合物D研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系51981年我国完成了哪种核酸的人工合成A清蛋白MRNAB珠蛋白RNAC血红蛋白DNAD酵母丙氨酸TRNA参考答案一、名词解释1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体微生物、植物、动物的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。2、分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。二、填空题1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段3、消化吸收、中间代谢、排泄4、霍佩赛勒25、鸟氨酸循环、三羧酸循环6、参与物质代谢反应、是体内诸多物质的良好溶剂、维持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个来源三、单项选择题1A2B3A4D5D第二章核酸的化学一、名词解释1、核苷2、核苷酸3、核苷多磷酸4、DNA的一级结构5、DNA的二级结构6、核酸的变性7、增色效应8、TM9、核酸的复性10、减色效应11、退火12、淬火13、核酸探针14、DNA双螺旋结构的多态性二、填空题1、研究核酸的鼻祖是_，但严格地说，他分离得到的只是。2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体。原核生物DNA主要存在于。4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的，能够自主复制的遗传单位是。5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA中的戊糖是。6、细胞质中的RNA主要包括三种类型，即、及，其中文全称分别是、及。7、组成核酸的基本结构单位是，其由、和3种分子组成。8、核苷分子中，嘧啶碱基与戊糖形成键；而嘌呤碱基与戊糖形成键。9、构成RNA和DNA的核苷酸不完全相同，RNA含有，DNA中相应的核苷酸是。10、DNA分子相邻的两个核苷酸分子通过键相连，此键是由一个核苷酸分子的与相邻的核苷酸分子的相连形成。11、GATCAA这段序列的写法属于缩写，其互补序列为。12、1953年，和提出了DNA右手双螺旋结构模型。13、稳定DNA结构的因素主要有、和。14、一般说，核酸及其降解物核苷酸对紫外光产生光吸收的最大吸光波长为。315、根据真核细胞组蛋白的比值不同，可将组蛋白分为五种,其中H2A、H2B、H3和H4各分子聚合形成组蛋白聚体，其形状为。16、如果每个体细胞的DNA量为64109个碱基对，那么细胞内DNA的总长度是米。三、单项选择题1在天然存在的核苷中，糖苷键都呈构型。ABCD2WATSONCRICK式的DNA双螺旋结构属于一型。AABBCCDZ3TRNA3端的序列为。AACCBCACCACADCCA4下列叙述中是对的。ARNA的浮力密度大于DNA的B蛋白质的浮力密度大于DNA的C蛋白质的浮力密度大于RNA的DDNA的浮力密度大于RNA的5决定TRNA携带氨基酸特异性的关键部位是AXCCA3端BTC环CDHU环D反密码子环6含有稀有碱基比例较多的核酸是A胞核DNAB线粒体DNACTRNADMRNA7真核细胞MRNA帽子结构最多见的是AM7APPPNMPNMPBM7GPPPNMPNMPCM7UPPPNMPNMPDM7CPPPNMPNMP8DNA变性后理化性质有下述改变A对260NM紫外吸收减少B溶液粘度下降C磷酸二酯键断裂D核苷酸断裂9双链DNA的TM较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致AAGBCTCATDGC10真核生物MRNA的帽子结构中，M7G与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是A25B35C55D3311下列对于环核苷酸的叙述，哪一项是错误的ACAMP与CGMP的生物学作用相同B重要的环核苷酸有CAMP与CGMPCCAMP是一种第二信使DCAMP分子内有环化的磷酸二酯键12真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是AH1、H2、H3、H4各两分子BH1A、H1B、H2B、H2A各两分子CH2A、H2B、H3A、H3B各两分子DH2A、H2B、H3、H4各两分子四、多项选择题1下列关于环核苷酸的叙述，正确的有4A环核苷酸在动物、植物、微生物中普遍存在BCAMP和CGMP被称为第二信使CCAMP在细胞内含量很少，但生理功能极其重要DADP经腺苷酸环化酶催化生成CAMPECAMP属于缩小激素作用的信号，CGMP属于放大激素作用的信号2关于TRNA的三级结构，下列叙述正确的有A呈倒L形构象B不同种类TRNA的三级结构有很大差异CTRNA在结合氨基酸和阅读MRNA时，可发生一定程度的构象变化D各种TRNA的三级结构基本相同E具有三级结构的TRNA可携带特异氨基酸进入核糖体3下列关于染色体的叙述，正确的有A真核细胞中，组蛋白的碱性中和DNA的酸性而成为稳定的核小体B组蛋白富含谷氨酸和精氨酸C每个核小体含有4个组蛋白分子D染色体泛指病毒、细菌、真核细胞或细胞器中遗传信息库中的核酸分子EH1组蛋白与连接核小体之间的DNA分子结合4DNA分子具有以下性质ADNA为白色纤维状固体B微溶于水，但不溶于一般有机溶剂C在水中仍可保持双螺旋结构D具有一定的粘性E盐浓度会影响DNA蛋白质的溶解度5TM值受下列因素的影响ADNA的均一程度BDNA的碱基组成C溶液的离子强度DDNA分子中GC含量E溶液的PH值五、判断并改错1（）病毒分子中，只含有一种核酸。2（）真核细胞的线粒体和叶绿体中也含有DNA。3（）SNRNA为迁移性RNA。4（）氢键是稳定DNA二级结构的最主要因素。5（）不同来源的同一类RNA其碱基组成相同。6（）58SRRNA是真核生物核糖体所特有的。7（）原核细胞（如大肠杆菌）的MRNA半寿期较短（几秒或几分钟），而真核细胞的则较长。8（）生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋，但体外可得到正超螺旋。9（）核酸不溶于一般有机溶剂，常常用乙醇沉淀的方法来获取核酸。10（）用1MOL/L的KOH溶液水解核酸，DNA及RNA的水解情况相同。11（）DNA热变性后浮力密度增加，黏度下降。512（）当PH高于4时，DNA分子带正电。13（）核酸分子的紫外吸收值比其所含核苷酸单体的紫外吸收值的总和要低。14（）DNA适宜于保存在极稀的电解质溶液中。15（）对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280PI时，蛋白质带电荷，在直流电场中，向极移动。1011、当氨基酸处于等电点状态时，其溶解度，利用这一特性可以从各种氨基酸的混合物溶液中分离制备某种氨基酸。12、在弱酸性条件下，氨基酸与茚三酮反应生成物质，该反应可用于氨基酸的定性和定量分析。13、SANGER试剂是指。14、肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为。15、除了末端修饰和环状多肽链外，一条多肽链的主链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称为，在另一端含有一个游离的末端羧基，称为。16、蛋白质分子具有复杂的、特定的结构，大体上分为和，后者又分为、与。17、蛋白质分子构象主要靠、与等非共价键维持，在某些蛋白质中、也参与维持构象。18、蛋白质的3613螺旋结构中，36的含义是，13的含义是。19、血红蛋白是含有辅基的蛋白质，其中的离子可以结合1分氧。20、关于蛋白质变性的概念与学说是我国生物化学家于世纪年代首先提出的，至今仍为人们所承认。21、1965年，我国科学家在世界上首次人工合成出具有生物活性的蛋白质。22、血红蛋白的氧饱和曲线是型，肌红蛋白的氧饱和曲线为型。23、蛋白质电泳速度一般用来表示，其大小与蛋白质分子的、形状和所带有关。24、蛋白质溶液具有胶体的性质，其分散于水中的颗粒直径约为NM，使蛋白质溶液稳定的两因素是蛋白质分子表面的和。25、常用的测定蛋白质含量的方法有、与。26、肌红蛋白分子是由一条含个氨基酸残基的多肽链和一个辅基构成，多肽链含有8段右手，血红素分子位于疏水的凹穴内。27、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度_，这种现象称为_，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度_并_沉淀析出_,这种现象称为_,蛋白质的这种性质常用于_。28、鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有_和_。29、将分子量分别为A（90000）、B（45000）、C（110000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_。30、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为80、45和100,当在PH80缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为甲_，乙_，丙_。三、单项选择题111下列哪种氨基酸为必需氨基酸A天冬氨酸B谷氨酸C蛋氨酸D丙氨酸2侧链含有巯基的氨基酸是A甲硫氨酸B半胱氨酸C亮氨酸D组氨酸3属于酸性氨基酸的是A亮氨酸B蛋氨酸C谷氨酸D组氨酸4不参与生物体内蛋白质合成的氨基酸是A苏氨酸B半胱氨酸C赖氨酸D鸟氨酸5下列那种氨基酸属于非蛋白质氨基酸A天冬氨酸B甲硫氨酸C羟脯氨酸D谷氨酰胺6在生理条件下，下列哪种氨基酸带负电荷A精氨酸B组氨酸C赖氨酸D天冬氨酸7蛋白质分子和酶分子的巯基来自A二硫键B谷胱甘肽C半胱氨酸D蛋氨酸8下列哪组氨基酸是人体必需氨基酸A缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸B蛋氨酸、苏氨酸、甘氨酸、组氨酸C亮氨酸、苏氨酸、赖氨鞭、甘氨酸D谷氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸9蛋白质吸收紫外线能力的大小，主要取决于A碱性氨基酸的含量B肽链中的肽键C芳香族氨基酸的含量D含硫氨基酸的含量10蛋白质多肽链的局部主链形成的螺旋主要是靠哪种化学键来维持的A疏水键B配位键C氢键D二硫键11下列哪种蛋白质结构是具有生物活性的结构A一级结构B二级结构C超二级结构D三级结构12某混合溶液中的各种蛋白质的等电点分别是48、54、66、75，在下列哪种缓冲液中电泳才可以使上述所有蛋白质泳向正极A80B70C60D4013蛋白质的空间构象主要取决于A氨基酸残基的序列B螺旋的数量C肽链中的肽键D肽链中的二硫键位置14下列关于蛋白质四级结构的描述正确的是A蛋白质都有四级结构B蛋白质四级结构的稳定性由共价键维系C蛋白质只有具备四级结构才具有生物学活性D具有四级结构的蛋白质各亚基间靠非共价键聚合15胰岛素分子A链和B链的交联是靠A盐键B二硫键C氢键D疏水键1216含有88个氨基酸残基的螺旋的螺旋长度是A132NMB117NMC152NMD112NM17对具有四级结构的蛋白质进行分析A只有一个游离的羧基和一个游离的氨基。B只有游离的羧基，没有游离的氨基。C只有游离的氨基，没有游离的羧基。D有两个或两个以上的游离的羧基和氨基。18蛋白质多肽链具有的方向性是A从3端到5端B从5端到3端C从C端到N端D从N端到C端19在凝胶过滤分离范围是5000400000时，下列哪种蛋白质最先被洗脱下来A细胞色素C13370B肌红蛋白16900C清蛋白68500D过氧化氢酶24750020煤气中毒的原因是A肌红蛋白与CO2结合导致机体缺氧B肌红蛋白与CO结合导致机体缺氧C血红蛋白与CO结合导致机体缺氧D血红蛋白与CO2结合导致机体缺氧四、多项选择题1脯氨酸属于A碱性氨基酸B非极性疏水氨基酸C极性中性氨基酸D亚氨基酸E以上都不是2有关谷胱甘肽的描述正确的是A体内重要的还原剂B由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽C功能基团是巯基D各氨基酸之间均由氨基和羧基缩合而成E是动、植物细胞中一种重要的三肽3有关肽键的描述正确的是A肽键属于一级结构内容B肽键具有部分双键性质C肽键中CN键所连的四个原子处于同一平面D肽键中CN键长度比NCA单键短E肽键旋转形成了折叠4下列哪些氨基酸分子中含硫元素A亮氨酸B蛋氨酸C半胱氨酸D苯丙氨酸E色氨酸5常用的测定蛋白质相对分子质量的方法有A分子筛层析法BSDSPAGEC双缩脲法D凯氏定氮法EFOLIN酚法6分离纯化蛋白质的主要方法有A分光光度法B分子筛层析法C双缩脲法D离心法E电泳7变性蛋白质同天然蛋白质的区别在于A变性蛋白质生物活性丧失B蛋白质变性后空间结构发生改变C蛋白质变性后一级结构发生改变D蛋白质变性后黏度增加E蛋白质变性后更容易被蛋白酶水解五、判断并改错131（）非必需氨基酸是指对动物来说基本不需要的氨基酸。2（）1953年，英国的SANGER等人首次完成了牛胰岛素的全部化学结构的测定工作。3（）多肽链主链骨架是由许许多多肽单位肽平面通过碳原子连接而成的。4（）蛋白质前体激活的本质就是有活性的蛋白质构象的形成过程。5（）蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构与一级结构均被破坏。6（）在分子筛层析时，分子量较小的蛋白质首先被洗脱出来。7（）因为苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸具有紫外吸收的能力，所以可用紫外吸收法测定样品中蛋白质的含量。8（）肌红蛋白是具有典型三级结构的蛋白质分子，其分子中的FE2可与1个氧分子结合。9（）双缩脲反应可被用于蛋白质的定性鉴定和定量测定。10（）肌红蛋白与氧的亲和力大，能在氧分压低的情况下迅速与氧结合成接近饱和的状态，其氧结合曲线呈双曲线，而肌红蛋白适于在肌肉中贮存氧。11（）甘氨酸的解离常数分别是PK1234和PK2960，它的等电点（PI）是597。六、问答题1为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础2谷胱甘肽分子在结构上有何特点有何生理功能3简述蛋白质前体的激活。4简述蛋白质变性与沉淀的关系。5蛋白质的变性作用有哪些实际应用6概述蛋白质一级结构测定的一般程序。7比较血红蛋白和肌红蛋白的氧合能力。8解释血红蛋白的“S形”氧合曲线及其意义。9试论蛋白质结构与其功能的关系。10试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。11概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。12概述SDSPAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。13简述蛋白质的抽提原理和方法。14根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列ILEALAHISTHRTYRGLYPROGLUALAALAMETCYSLYSTRYGLUALAGLNPROASPGLYMETGLUCYSALAPHEHISARG（1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或转角。（2）何处可能形成链内二硫键（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，试分析在天冬氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、谷氨酰胺和赖氨酸中，哪些可能分布在该蛋白的外表面，哪些分布在内部14参考答案一、名词解释1、在某PH的溶液中，若氨基酸（或蛋白质）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为两性离子，氨基酸（或蛋白质）分子呈电中性，此时溶液的PH就称为该氨基酸（或蛋白质）的等电点。2、在某些蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，它们没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参入多肽链后经酶促修饰而形成的，称为稀有蛋白质氨基酸，也称为修饰氨基酸。3、在生物体内发现有很多以游离状态存在、相对分子质量小于600O、在构象上较松散，并且具有传递信息、调节代谢和协调器官活动等多种特殊生物学功能的小肽，其中有些小肽中还含有蛋白质中不存在的肽键、氨基酸和D型氨基酸，它们被统称为生物活性肽。4、蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，即氨基酸序列。维持蛋白质一级结构的化学键主要是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。5、蛋白质多肽链局部主链原子依靠氢键而形成的有规则的局部空间构象，包括螺旋、折叠、转角、无规卷曲四种构象单元。6、多肽链主链围绕同一中心轴螺旋式上升，形成螺旋结构。特征如下36个氨基酸残基旋转一圈，上升的垂直距离054NM；相邻的螺旋之间形成链内氢键；R基侧链位于螺旋的外侧。7、指单条肽链的蛋白质分子中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链中所有原子在三维空间中排布而形成的包括主链和侧链构象在内的特征性三维结构，是蛋白质发挥功能所必需的。8、指含两条或多条肽链的蛋白质分子中，各亚基间通过非共价键彼此缔合在一起而形成的特定的三维结构。9、指在二级结构基础上，某些相邻的二级结构构象单元常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体。10、指对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链往往在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体。11、组成肽键的C、O、N、H四个原子与两个相邻的C原子倾向于共平面，形成所谓多肽链主链的酰胺平面，也称肽平面。因肽平面是多肽链主链的重复单位，故肽平面又被称为肽单位。12、多肽链主链上的C原子位于相邻两个肽平面的连接处，CN和CC均为单键，可自由旋转。其中一个肽平面可以围绕CC单键旋转，其旋转角度称（PSI）；另一个肽平面可以围绕CN单键旋转，其旋转角度称（PHI）。由于和这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此，习惯上将这两个转角称为二面角。13、由于基因突变导致蛋白质一级结构的变异，进而导致蛋白质生物功能的下降或丧失，并引起疾病。例如镰刀形红细胞贫血病就是由于血红蛋白一级结构变异而导致的一种分子病。14、在一些理化因素的作用下，维持天然蛋白质分子特定空间构象的化学键被破坏，使天然蛋白15H2NCCOOHHR质分子从原来紧密有序的折叠构象（天然态）变成了松散无序的伸展构象（变性态），并导致蛋白质生物学功能的丧失和某些物理及化学性质的改变，该现象即为蛋白质变性。15、蛋白质（尤其是小分子蛋白质）的变性作用如果不过于剧烈，当除去变性因素后，可重新恢复原来的天然构象，并恢复全部的生物活性，这种现象称为蛋白质复性。16、分子伴侣是一类在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟蛋白质，而本身却不是最终功能蛋白质分子的组成成分的蛋白质。细胞中有很多分子伴侣，当细胞处于应激状态时，其合成往往增加。17、指在寡聚蛋白分子中，一个亚基由于与其它分子结合而发生构象变化，并引起相邻其它亚基的构象和功能也发生改变。18、在直流电场中，带正电荷的离子向阴极移动，带负电荷的离子向阳极移动，这种现象称电泳。19、由两条或两条以上的多肽链通过非共价键组成的蛋白质叫寡聚蛋白。二、填空题1、碳、氢、氧、氮，氮，16，氮，凯氏定氮法2、氨基酸，脯氨酸，L氨基酸3、简单蛋白质，结合蛋白质，球状蛋白，纤维状蛋白4、组成蛋白质的氨基酸的结构通式（L氨基酸）为5、苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，280NM6、非极性氨基酸,不带电荷极性氨基酸,带正电荷极性氨基酸,带负电荷极性氨基酸7、有机溶剂，乙醇8、D，D色氨酸，L，L谷氨酸的单钠盐9、两性离子10、负，阳11、最小12、蓝紫色13、2,4二硝基氟苯14、氨基酸残基15、氨基端或N端，羧基端或C端16、一级结构，空间结构，二级结构，超二级结构，结构域，三级结构，四级结构17、氢键，疏水作用力，范德华力，离子键，二硫键，配位键1618、螺旋的一周含36个氨基酸残基，螺旋的一周含13个原子19、血红素，亚铁20、吴宪，20，3021、牛胰岛素22、S，双曲线23、迁移率，相对分子质量，净电荷数量24、1100，水化膜，双电荷层25、福林酚法或LOWRY法，染料结合分析法或BRADFORD法，双缩脲法，紫外分光光度法，凯氏定氮法26、153，血红素，螺旋。27、增加，盐溶，减小，盐析，蛋白质分离28、FDNB法（2,4二硝基氟苯法），EDMAN降解法（苯异硫氢酸酯法）29、C、A、B30、不动，向正极移动，向负极移动三、单项选择题1C2B3C4D5C6D7C8A9C10C11D12A13A14D15B16A17D18D19D20C四、多项选择题1BD2ABCE3ABCD4BC5AB6BDE7ABDE五、判断并改错1，非必需氨基酸是指可由动物体自行合成的氨基酸。这里所说的“必需”还是“非必需”是指其是否必需由饲料供给，并非指其对动物来说需要与否。2，谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。345，蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构被破坏，而蛋白质的一级结构仍保持不变。6，在分子筛层析时，分子量较大的蛋白质首先被洗脱出来。789，双缩脲是由两分子尿素缩合而成的化合物，在碱性溶液中能与蛋白质中的肽键反应，形成红紫色络合物。此反应可用于定性鉴定，也可在540NM比色，定量测定蛋白含量。1011，中性氨基酸PIPK1PK2/2,酸性氨基酸PIPK1PKRCOO/2，碱性氨基酸PIPKRNH2PK2/2。甘氨酸为中性，PI（PK1PK2）/2（234960）/2597六、问答题171论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。2谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以羧基而不是羧基与半胱氨酸的氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。3许多具有一定功能的蛋白质，如参与蛋白质消化的各种蛋白酶、参与血液凝固的凝血酶、参与糖代谢调节的胰岛素等，它们在动物体内通常以无活性的前体形式产生和储存。这些无活性的蛋白质前体在机体需要时，经过某种蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段（一级结构的局部断裂）后，才变成具有生物活性的蛋白质，这一过程被称为蛋白质前体的激活。4蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象；而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀；但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。5蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上，利用高温高压消毒手术器械，用紫外线照射手术室，用7075酒精消毒手术部位的皮肤；这些变性因素都可使细菌、病毒的蛋白质发生变性，从而使其失去致病作用，防止病人伤口感染。另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、剧烈震荡等变性因素的影响。6蛋白质一级结构测定的一般程序为测定蛋白质（要求纯度必须达到97以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。测定多肽链N末端和C末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。用裂解点不同的两种裂解方法如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。7肌红蛋白是具有三级结构的单链蛋白；而血红蛋白是由4个亚基组成的寡聚蛋白，亚基之间通过盐键相连、互相限制。二者均有含铁的血红素辅基、均可与氧结合。但两种蛋白质的氧结合曲线有一定差别肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，而血红蛋白为S形氧合曲线；在相同氧分压情况下，肌红蛋白的氧饱和度总是高于血红蛋白的氧饱和度；在氧分压较低时，血红蛋白较难18与氧结合。所以，血红蛋白比肌红蛋白更适合运输氧，而肌红蛋白适于在肌肉中贮存氧。8血红蛋白分子构象中，四个亚基之间是通过8个盐键相连接、结合紧密；当第一个亚基与氧结合时，需要破坏其间的盐键；当第一个亚基与O2结合以后，该亚基的构象发生改变，并进一步促使邻近的亚基构象改变，结果导致其他亚基与O2结合能力大大增强。当第四个亚基与O2结合后，整个分子的构象由紧密型变成了松弛型，提高了氧亲和力。这是一种正的协同作用。所以，血红蛋白氧合曲线肌呈“S形”。血红蛋白的S型氧结合曲线具有重要的生理意义。在肺部因氧分压高，去氧血红蛋白与氧的结合接近饱和；在肌肉中氧分压低，氧合血红蛋白与肌红蛋白相比能释放更多的氧，以满足肌肉运动和代谢对氧的需求。9蛋白质结构决定其功能，蛋白质功能是其结构的体现，二者存在紧密的关系。（1）蛋白质一级结构与其功能的关系通过对细胞色素C与胰岛素等蛋白质一级结构与功能的比较分析，发现同功能蛋白质的一级结构不同，且亲缘关系愈远，差异愈大。但是，同功能蛋白质有一些守恒残基，这是具有相同生物学功能的基础。蛋白质一级结构的细微变化，也可引起蛋白质功能的明显改变，甚至引起疾病，如镰刀形红细胞贫血病。某些蛋白质一级结构的局部断裂会引起这些蛋白质功能的改变，比如各种无活性的蛋白质前体切除部分肽段能够变成有活性的蛋白质。（2）蛋白质空间结构与功能的关系通过对核糖核酸酶的变性与复性实验分析，发现蛋白质空间发生变化会导致蛋白质功能的丧失。通过对血红蛋白的氧合曲线分析，发现某些小分子能够影响某些蛋白质的空间结构及功能。10以RNA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。ANFINSEN发现蛋白质二硫键异构酶（PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成；如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2MIN内复性。分子伴侣在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。11层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的；并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量（应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积；然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线；再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。12（1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。（2）十二烷基硫酸钠（SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电19荷的差异；使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。（3）蛋白质分子在SDSPAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDSPAGE；然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线；再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。13抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂；对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽屉。14（1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。（2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基ASP、GLN和LYS；分布在内部的是非极性的氨基酸残基TRY、LEU和VAL；THR尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。第四章酶一、名词解释1、结合酶2、单体酶3、维生素4、寡聚酶5、多酶复合体6、酶的活性中心7、酶的必需基团8、邻近效应9、酸碱催化10、酶活力单位11、比活力12、不可逆抑制作用13、可逆抑制作用14、酶原15、变构酶16、共价修饰酶17、同工酶18、核酶19、脱氧核酶20、抗体酶21、酶活力单位IU二、填空题1、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、和。2、酶对底物和反应类型的选择性，称为酶的；可分为、和三种类型。3、测定血清淀粉酶活性可作为临床诊断的依据，测定血清转氨酶活性可作为诊断急性的依据，而测定尿酸酶活性可作为诊断的依据。204、单纯酶是指只含有，而不含其他成分的酶类。5、全酶中酶蛋白的作用是决定酶的，而辅助因子的作用是。6、根据维生素的溶解性不同，可将维生素分为两类，即_和_。7、维生素B1主要功能是以_形式，作为_的辅酶，参与糖代谢。8、维生素B2的辅酶形式有两种，即_和_，在氧化还原反应中起_的作用。9、COA由_、_、_和_共同组成，作为各种_的辅酶，传递_。10、维生素B5是_衍生物，其辅酶形式是_与_，作为_酶的辅酶，起递_作用。11、转氨酶的辅助因子为，该成分也是的辅酶。12、VB7是由和构成的骈环，构成辅酶，起固定的作用。13、在生物体内是叶酸活性形式，它是转移酶类的辅酶。14、酶的活性中心包括和两个功能部位，其中前者负责，决定酶的专一性；后者的作用是，决定催化反应的性质。15、与酶催化的高效率有关的因素有、和等。16、国际上通用的酶活力单位有两种，分别为和。17、温度对酶活力影响有以下两方面一方面，另一方面。18、PH值影响酶活力的原因可能有以下几方面、和。19、动物体内各种酶的最适温度一般为，植物的最适温度一般为。20、酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。21、磺胺类药物可以抑制酶，丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂22、在酶促反应中，亲核基团是电子对的，亲电基团是电子对的；酸性基团是供体，碱性基团是受体。23、哺乳动物乳酸脱氢酶有种同工酶，由种亚基组成，每分子含有个亚基。24、大肠杆菌RNASEP由和两种成分组成，其中具有催化功能的是。25、核酶的催化特点有、和。26、机体内，常见的酶活性的调节方式有、和。三、单项选择题1关于酶的叙述错误的是A能够降低反应活化能，但不能改变平衡点B催化反应前后没有质和量的变化21C催化反应过程中，酶能够和底物结合形成中间复合物D酶是由生物体活细胞产生的，在体外不具有活性2蛋白酶是一种A水解酶B合成酶C裂解酶D酶的蛋白质部分3构成酮酸脱羧酶的辅酶是ACOABFADCTPPDFH44下列叙述哪一种是正确的M23A所有的辅酶都包含维生素组分B所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D9OC所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分5酶的活性中心是指I0CTA酶分子上含有必需基团的肽段B酶分子与底物结合的部位|E0,QC酶分子与辅酶结合的部位D酶分子发挥催化作用的关键性结构区IU8X6唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是A酶蛋白变性B失去CLC酶含量减少D酶蛋白减少7胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、和氨基酸残基，三者构成一个氢键体系。ACYS195；HIS57；VAL102BCYS195；HIS57；ASP102CSER195；HIS57；VAL102DSER195；HIS57；ASP1028在双倒数作图法中，KM为A斜率B横轴截距导数的绝对值C横轴截距D纵轴截距9已知某种酶KM值为005MOL/L，要使此酶促反应速度是最大反应速度的80，底物浓度应是A00125MOL/LB005MOL/LC08MOL/LD02MOL/L10某一符合米曼氏方程的酶，当S2KM时，其反应速度V等于AVMAXB2/3VMAXC3/2VMAXD1/2VMAX11某酶今有四种底物，其KM值如下，该酶的最适底物为AS1的KM5105CS3的KM10105BS2的KM1105DS4的KM0110512酶的非竟争性抑制的动力学特点是AKM值增大，VAMX不变BKM值与VAMX值均增大CKM值不变，VAMX减小DKM值与VAMX均减小13哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度9PLJSA不可逆抑制作用B竞争性可逆抑制作用C非竞争性可逆抑制作用T1S5D反竞争性可逆抑制作用3VXMFW2214酶的竞争性可逆抑制剂可以使VRGCVNYHAVMAX减小，KM减小BVMAX增加，KM增加LSHMCGCVMAX不变，KM增加DVMAX不变，KM减小D6I0TRL15酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上A天冬氨酸脯氨酸赖氨酸PD丝氨酸16在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H的受体，也可以作为H的供体AHIS的咪唑基BLYS的氨基CARG的胍基CDCYS的巯基LI17下列关于KM的叙述，错误的是AKM值愈小，酶与底物的亲和力愈大BKM值大小与酶所催化的底物种类有关CKM值大小与酶的浓度有关D对于同一底物，不同的酶有不同的KM值18下列常见酶的抑制剂中，哪种是酶的可逆抑制剂A有机磷化合物B有机汞化合物C硫代乙酸D磺胺类药物19酶原激活的意义不包括下列哪一条A可以避免细胞内产生的酶对细胞进行自身消化B使酶在到达特定的部位和环境后发挥作用C保证体内代谢的正常进行D提高酶的催化能力20一个将抗体酶应用于临床的长远目标是A获得抗肿瘤或细菌的抗体酶B获得抗正常细胞的抗体酶C获得抗肿瘤或细菌的核酸酶C获得相应的DNA酶四、多项选择题1金属离子的作用A传递氢和电子B维持酶的特定构象所必需C在酶与底物反应中起桥梁作用。D作为酶活性中心的组成部分E是酶分子的辅助成分2下列哪些酶属于仅含有蛋白质成分的单纯酶A脲酶B蛋白酶C脂肪酶D核糖核酸酶E苹果酸脱氢酶3下列化合物中哪些含有环状结构A烟酸B四氢叶酸C泛酸D生物素E核黄素4关于硫辛酸的叙述。正确的有A是一种含硫脂肪酸B其氧化型型和还原型能可逆转化23C在氧化脱羧过程中起到传递酰基和氢的作用D是维生素的衍生物E是一种氨基酸5关于维生素B12的叙述，正确的是A是唯一含金属元素的维生素，B是脱氢酶的辅酶C有多种辅酶形式D其中甲基钴胺素是变位酶的辅酶E可作为变位酶和甲基转移酶的辅酶6关于维生素C的叙述，正确的有A既有酸性又有很强的还原性B保护巯基，使巯基酶的SH处于还原态C是脯氨酸羟化酶的辅酶，促进胶原蛋白的合成D是多种脱氢酶的辅酶E在体内主要以还原态形式发挥生物功能7下列化合物中哪些含有腺苷酸组分ACDEWIM/ACOABFMNCFADDNADENADPY09UQIKW8测定酶活力常用的方法有A分光光度法B荧光法C同位素测定法D离心法E电化学法9竞争性抑制剂作用特点有AAA抑制剂的结构与底物结构相似B可与底物竞争酶的活性中心BBC增加底物浓度可以解除或降低抑制剂对酶的抑制作用D可以形成酶抑制剂底物三元复合物E与酶的底物竞争酶的变构剂BAAAAG5IG010变构酶的特点是A变构酶往往是具有四级结构的多亚基寡聚酶B变构酶的催化活性往往受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节C底物浓度与酶促反应速度曲线呈现“S”形D变构酶的动力学方程不符合米氏方程E底物浓度与酶促反应速度曲线呈现双曲线形五、判断并改错（）1酶的化学本质不仅是蛋白质，有些RNA也有催化活性。（）2对于可逆反应而言，酶可以改变正反应速度，不可以改变逆反应速度。24（）3B族维生素具有相似的结构和生理功能，所以在体内均能构成酶的辅酶。（）4测定酶活力时，测定单位时间产物生成量比测定单位时间底物消耗量更为准确。（）5测定酶活力时，底物浓度只需要大于酶浓度。（）6酶促反应的初速度与底物浓度无关。（）7由1G粗酶制剂经纯化后得到10MG电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。（）8酶的最适PH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适PH值。（）9在酶促反应中，当ES复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。（）10当SKM时，V趋向于VMAX，此时只有通过增加E来增加V。（）11KM是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。（）12在极低底物浓度时，酶促反应速度与底物浓度成正比。（）13如果加入足够的底物，即使存在非竞争抑制剂，酶促反应也能达到正常的VMAX。（）14酶促反应的VMAX也是酶的特征性物理常数。（）15变构酶的活性往往受到底物浓度和终产物浓度的调节。（）16碘乙酸可与酶活性中心的SH共价结合，所以能抑制巯基酶活性。（）17增加不可逆抑制剂的浓度，也不能实现酶活性的完全抑制。（）18可逆抑制剂以共价键与酶的活性中心结合。（）19体内最常见的共价修饰方式是酶的磷酸化和去磷酸化。（）20酶原的激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。六、问答题1什么是酶酶促反应有何特点2怎样证明酶是蛋白质S6J3简述影响酶促反应速度的因素。4何谓竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂二者有何异同5有机磷农药为何能杀死害虫6简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。7简述CECH及ALTMAN是如何发现具有催化活性的RNA的8在很多酶的活性中心均有HIS残基参与，请解释259称取25MG蛋白酶配成25ML溶液，取2ML溶液测得含蛋白氮02MG，另取01ML溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500G酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1G酪氨酸的酶量，请计算（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。10使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）11对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的KM值附近，请解释其生理意义为什么底物浓度不是大大高于KM或大大低于KM呢12举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释、13在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是2L/MMOL，纵轴的截距是2MINL/MMOL，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3MINL/MMOL。问（1）上述双倒数示意图怎么表示（2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少（3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分别是多少4该抑制剂是何种类型的参考答案一、名词解释1、酶分子中除蛋白质部分外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子，这类酶统称为结合酶或称为全酶。2、只有一条多肽链，分子质量一般为13,00035,000，如核糖核酸酶、胰蛋白酶、羧肽酶等。3、维生素是维持机体正常生命活动及生理功能所不可缺少的、必须从食物中获得的一类小分子有机化合物。其主要作用是调节机体的新陈代谢、维持机体正常的生理功能。4、由几个甚至几十个亚基组成，分子质量在35,000几百万，如乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶、醛缩酶等，这类酶多属于调节酶类。5、由几个功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子质量一般在几百万以上，其作用是保证反应速度和反应方向。底物浓度S（MMOL/L）203040100150每小时生成产物的量（MOL，没有抑制剂）139179213313370每小时生成产物的量（MOL，有抑制剂）88121149257313266、酶的活性中心是指酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用有关的部位，活性中心也称活性部位。7、与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。必需基团包括酶活性中心的有关氨基酸残基和维持酶分子空间构象所必需的氨基酸残基，多数必需基团位于酶的活性中心，少数位于活性中心以外。8、邻近效应是指由于酶与底物的亲和能力较高，所以当酶存在时，底物可集中到酶分子表面，从而提高了底物分子的局部浓度、反应基团互相靠近，使得结合在酶分子表面的底物有充分的时间进行反应，从而提高了反应速度。9、化学反应中，通过瞬时反应向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应进行的机制，叫酸碱催化。10、酶活性的大小可用酶活力单位来表示。酶活力单位是指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。11、酶的比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。12、抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，不能用透析、超滤等物理方法解除抑制，这类抑制剂称为不可逆抑制剂，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。13、抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制，这类抑制剂称为可逆抑制剂，这种抑制作用称为可逆抑制作用。14、有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，无催化活性，需经适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶的无活性前体称为酶原15、变构酶是一类重要的调节酶，其分子中除了含有结合部位和催化部位外，还有调节部位（变构部位），调节部位可与调节物结合，改变酶分子的构象，并引起酶催化活性的改变。16、有些酶分子上的某些氨基酸残基能够与某些基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为共价修饰调节，这类酶称为共价修饰酶。共价修饰是体内调节酶活性的重要方式之一。17、同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。18、核酶是指具有催化功能的RNA分子，又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA。19、脱氧核酶是利用体外分子进化技术合成的一种具有催化功能的单链DNA片段，具有高效的催化活性和结